Ферментийн үйл ажиллагааны зохицуулалт, аргууд. Ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах. Анагаах ухааны энзимологи (биохими) Клитин дэх ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах арга замууд
Клитин нь амин чухал биосистемийн цогц үүрэг гүйцэтгэдэг цорын ганц амьд биет тул яриа, энергийн эфирийн орчинтой байнга солилцдог. Гомеостазыг дэмжихийн тулд уургийн шинж чанартай тусгай хэллэгүүд байдаг - ферментүүд. Будов, функцууд, түүнчлэн ферментийн үйл ажиллагааны зохицуулалтыг энзимологи гэж нэрлэдэг тул биохимийн тусгай арга замаар боловсруулдаг. Энэ нийтлэлд тодорхой хэрэглээний талаар ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах янз бүрийн механизм, арга замууд, агуу хүч, хүмүүсийн хүчийг авч үзэх боломжтой.
Ферментийн оновчтой үйл ажиллагаанд шаардлагатай угаах
Биологийн идэвхит яриа нь уусах, мөн хуваагдах урвал мэт чичирдэг бөгөөд дуулах оюун ухаанд зориулсан клитин дэх катализаторын хүчийг илтгэдэг. Жишээлбэл, ийм дилянци клитинд химийн процесс явагдаж байгаа нь ферментийн хувь заяаг авах болно гэдгийг хэлэх нь чухал юм. Төрөл бүрийн хэсгүүд болон органоидуудад хуваагдлын задралууд (цитоплазмыг хуваах) антагонист урвалууд үүсдэг.
Тиймээс уургийн нийлэгжилт нь рибосомд, хуваагдал нь гиалоплазмд явагддаг. Үржил шимт биохимийн урвалыг хурдасгадаг ферментийн үйл ажиллагааны тусгай зохицуулалт, ярианы солилцооны оновчтой урсгалыг хангах, эрч хүчтэй бодисын солилцооны замыг өөрчлөх.
Олон ферментийн цогцолбор
Клитиний ферментийн аппаратын биед ферментийн бүтэц-функциональ зохион байгуулалт. Тэдгээрийн нэгэн адил илүү олон химийн урвалууд харилцан бие биедээ явагддаг. Эхний урвалын баялаг бүтээгдэхүүн болох довтолгооны урвалж болохын хувьд энэ тохиолдолд клитин дэх ферментийн тэлэлт нь ялангуяа тод илэрдэг.
Ферментүүд нь мөн чанараараа энгийн бөгөөд эвхэгддэг уураг байдаг гэдгийг санаарай. Клитин субстратын анхны мэдрэмж нь пептидийн гуравдагч улирлын бүтцийн агаарын орон зайн тохиргооны өөрчлөлтөөр тайлбарлагддаг. Ферментүүд нь зөвхөн гиалоплазмын химийн агуулах, урвал дахь урвалж ба бүтээгдэхүүний концентраци, температур зэрэг клитины параметрүүдийн дунд өөрчлөлтөд төдийгүй мэдрэмтгий клитин эсвэл эс хоорондын риндин i-д тохиолддог өөрчлөлтүүдэд хариу үйлдэл үзүүлдэг.
Клитин яагаад тасалгаанд хуваагддаг вэ?
Ухаантай байдал, логик нь амьд байгалийг зүгээр л дайсагнасан байдлаар зохицуулах болно. Дэлхий ертөнц бүхэлдээ клитиний онцлог шинж чанартай амьдралын илрэлүүдэд зохистой. Шинжлэх ухааны химичүүдийн хувьд янз бүрийн ферментийн химийн урвалууд, жишээлбэл, глюкоз ба гликолозын нийлэгжилт нь нэг дээжинд явагдах боломжгүй гэж ерөнхийд нь ойлгодог байв. Тэдний дамжуулалтын субстрат болох нэг эсийн гиалоплазмд удаан үргэлжилсэн урвал хэрхэн явагддаг вэ? Цитозол нь антагонист химийн процесс явагддаг цитозол, хуваагдлын орон зай, орон зайн тусгаарлалт юм. Завдякууд ба их хэмжээний савтууд болон тэдгээр хүмүүсийн бодисын солилцооны урвалыг ялангуяа нарийн зохицуулж, солилцооны бүтээгдэхүүн нь эсийн хуваалтаар амархан нэвтэрч болох хэлбэрт хувирдаг. Тэдэнд анхдагч бүтцээ сэргээгээрэй. Цитозол руу цөцгий, ферментүүд нь органеллд байрладаг: рибосом, митохондри, цөм, лизосом.
Эрчим хүчний солилцоонд ферментийн үүрэг
Пируватын оксидын декарбоксилжилтийг авч үзье. Ферментийн катализаторын үйл ажиллагааны зохицуулалтыг энзимологи сайн боловсруулсан. Энэхүү биохимийн процесс нь митохондри буюу эукариот клитины хоёр мембрантай органеллд явагддаг бөгөөд глюкозын хүчилгүй задрал ба пируватдегидрогеназын цогцолбор PDH хоёрын хоорондох завсрын процесс бөгөөд гурван ферментийн өшөөг авах явдал юм. Бусад хүмүүсийн хувьд энэ бууралт нь ацетил-КоА ба NATH-ийн концентраци нэмэгдсэнтэй холбоотой бөгөөд ингэснээр ацетил-КоА молекулыг шингээх өөр боломжууд гарч ирдэг. Хэрэв клитин нь трикарбоксилын хүчлийн мөчлөгийн урвалыг сайжруулахын тулд нэмэлт энерги, вимаган хүлээн авагч молекулуудыг шаарддаг бол ферментүүд идэвхждэг.
Алостерик дарангуйлал гэж юу вэ
Ферментийн үйл ажиллагааны зохицуулалтыг тусгай бодисууд - каталитик дарангуйлагчид хянаж болно. Өмхий үнэр нь ферментийн дууны локустай ковалент байдлаар холбогдож, идэвхтэй хэсгийг алгасаж болно. Энэ нь катализаторын өргөн бүтцийн хэв гажилтыг үүсгэж, ферментийн хүчийг автоматаар бууруулахад хүргэдэг. Өөрөөр хэлбэл, ферментийн үйл ажиллагааны алостерик зохицуулалт байдаг. Додамо мөн каталитик тарилгын ийм хэлбэр нь молекулууд нь хоёр ба түүнээс дээш уургийн полимер дэд нэгжээс бүрддэг олигомер ферментүүдэд хүчтэй нөлөө үзүүлдэг. Өмнөх гарчгийг харахад PDH-цогцолборыг гурван олигомерик ферментээс олж болно: пируватдегидрогеназа, дегидролипойлдегидрогеназа, гидролипойл трансацетилаза.
Зохицуулах ферментүүд
Ферментологийн судалгаанууд нь катализаторын концентраци болон үйл ажиллагааны хувьд аль алинд нь хадгалагдах ёстойг тогтоожээ. Бодисын солилцооны хамгийн түгээмэл зам бол йогийн бүх хэсгийг зохицуулдаг smut ферментүүд юм.
Өмхий үнэрийг зохицуулагч гэж нэрлэдэг бөгөөд цогцолборын кобын урвал дээр дуулдаг бөгөөд тэдгээр нь ихэвчлэн эргэлт буцалтгүй урвалд ордог химийн процессуудад оролцдог, эсвэл бодисын солилцооны задралын цэгүүдэд урвалжууд руу ирдэг.
Пептидийн харилцан үйлчлэл хэрхэн ажилладаг вэ?
Эс дэх ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах арга замуудын нэг бол уураг-уургийн харилцан үйлчлэл юм. Хэл нь юуны тухай юм бэ? Ферментийн молекулд зохицуулалтын уураг нэмэх шаардлагатай бөгөөд үүний үр дүнд идэвхжүүлэх төлөвтэй байна. Жишээлбэл, аденилил циклаза фермент нь эсийн мембраны дотоод гадаргуу дээр байрладаг бөгөөд гормоны рецептор гэх мэт бүтэцтэй, түүнчлэн ферментээр тусгаарлагдсан пептидтэй харилцан үйлчилж чаддаг. Тиймээс гормон ба рецепторын харилцан үйлчлэлийн үр дүнд завсрын уураг нь орон зайн хэлбэрээ өөрчилдөг бөгөөд уураг-зохицуулагч iv гарч ирсний дараа биохими дэх аденилил циклазын катализаторын хүчийг бэхжүүлэх арга нь идэвхждэг.
Протоми ба тэдгээрийн биохими дэх үүрэг
Протеинкиназа гэж нэрлэгддэг энэ бүлгийн яриа нь пептидийн макромолекулд ордог PO 4 3-анионыг амин хүчлийн гидроксо бүлэгт шилжүүлэхийг хурдасгадаг. Протомер дахь ферментийн үйл ажиллагааны зохицуулалтыг бид уураг киназа А-д үндэслэн авч үзэх болно. Гурав дахь молекул нь тетрамер бөгөөд хоёр каталитик, хоёр зохицуулагч пептидийн дэд нэгжээс бүрдэх ба chotir хүртэл катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэггүй. протомер ба cAMP молекулуудын зохицуулалтын эсүүдэд хавсарсан байдаг. Уургийн зохицуулагчийн орон зайн бүтцийн өөрчлөлтийн шалтгаан нь хоёр идэвхжүүлсэн катализатор уургийн хэсгүүдийг чичиргээнд хүргэж, протомируудын диссоциацийг үүсгэдэг. cAMP молекулууд зохицуулалтын дэд нэгж болж ууссан тул идэвхгүй уургийн киназын цогцолбор нь тетрамер болж дахин үүсч, катализатор ба зохицуулах пептидийн хэсгүүдийн холбоо үүсдэг. Ийм байдлаар ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах арга замыг судалж, тэдгээрийн урвуу шинж чанараас урьдчилан сэргийлэх болно.
Ферментийн үйл ажиллагааны химийн зохицуулалт
Биохими нь фосфоржилт, фосфоржилт гэх мэт ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах механизмыг боловсруулсан. Өөр өөр тохиолдолд ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах механизм нь дараах байдалтай байна: ферментийн амин хүчлийн илүүдэл, OH бүлгийн өшөө авалт, тэдгээрийн химийн өөрчлөлтийг фосфопротейн фосфатазын дараа өөрчлөх. Ийм байдлаар залруулга хийх шаардлагатай байдаг, үүнээс гадна зарим ферментийн хувьд энэ нь тэднийг идэвхжүүлдэг шалтгаан болдог бол зарим нь дарангуйлдаг. Фосфопротейн фосфатазын катализаторын хүчийг өөрөө гормоноор зохицуулдаг. Жишээ нь, амьтны цардуул - гликоген - болон priyomami їzhі хоорондын бэлгийн харьцаанд өөх тос нь гэдэсний замд хуваагддаг, илүү нарийвчлалтай, арван хоёр колони болон глюкагон дусаах - нойр булчирхайн фермент.
Энэ процесс нь SHKT-ийн трофик ферментийн фосфоржилтоор дэмжигддэг. Идэвхтэй сийлбэр хийх үед хоолойноос арван хоёр нугалам руу орж ирвэл глюкагоны нийлэгжилт нэмэгддэг. Инсулин бол арьсан доорх давхаргын өөр нэг фермент бөгөөд энэ нь Лангергансын арлуудын альфа-клитинээр чичирч, рецептортой харилцан үйлчилдэг, үүнд ургамлын гаралтай ферментийн фосфоржилтын механизм орно.
Частковын уураг
Бачимогийн нэгэн адил янз бүрийн төрлийн сарьсан багваахай дахь ферментийн үйл ажиллагааг тэнцүү зохицуулдаг. Цитозол ба органоид (цусны сийвэн эсвэл гэдэсний замд) хоёуланд нь байрладаг ферментүүдийн хувьд тэдгээрийг идэвхжүүлэх арга нь CO-NH пептидийн бондын гидролизийн процесс юм. Вин шаардлагатай, ийм ферментийн хэлтэрхий нь идэвхгүй хэлбэрээр нийлэгждэг. Ферментийн молекул хэлбэрээр пептидийн хэсэг хуваагдаж, орхигдсон өөрчлөлтийн бүтцэд идэвхтэй төв нэмэгддэг. Ферментийг "ажлын бааз руу орох" хэмжээнд хүргэхийн тулд химийн процессыг тойрч гарахад нэмэх боломжтой болно. Жишээлбэл, салст бүрхүүлийн хөндий дэх идэвхгүй фермент болох трипсиноген нь арван хоёр нугасны дотор байрлах уургийг задалдаггүй. Энтеропептидазын дусаах тохиолдолд протеолиз үүсдэг. Дараагийн фермент идэвхжсэн бөгөөд одоо трипсин гэж нэрлэгддэг. Частковын протеолиз - хүн чонын үйл явц. Vіdbuvaєtsya ийм арга замаар, полипептид хуваах фермент идэвхжүүлэх, цусны glottis үйл явц.
Эсийн бодисын солилцоонд гадны ярианы концентрацийн үүрэг
Ферментийн үйл ажиллагааг субстратын хүртээмжтэй байдлаар зохицуулах асуудлыг бид "Олон ферментийн цогцолбор" гэсэн дэд гарчгийн дор ихэвчлэн авч үздэг. Гаднах ярианы зарим молекулууд нь гиалоплазм эсвэл клитиний органеллд байдаг тул үе шатны төгсгөлд дамжих давтамж нь хүчтэй хадгалагддаг. Тиймээс бодисын солилцооны хурд нь ярианы төвлөрөлтэй шууд пропорциональ байдаг. Цитозолд илүү олон урвалжийн молекулууд байх тусам бүх сөрөг химийн урвалын уян хатан чанар нэмэгддэг.
Алостерик зохицуулалт
Үйл ажиллагаа нь зөвхөн гадны урвалжуудын концентрациас гадна хэл ярианы нөлөөгөөр хянагддаг ферментүүдийг хүчирхэг гэж нэрлэдэг. Zavdyaki эfektoram zdijsnyuetsya ферментийн үйл ажиллагааны зохицуулалт. Биохими нь ихэвчлэн алостерик гэж нэрлэгддэг ферментүүдийг авчирсан бөгөөд эсийн бодисын солилцоонд илүү чухал байдаг хэлтэрхий нь гомеостазын өөрчлөлтөд хэт өндөр мэдрэмжтэй байдаг. Ферментийн хувьд энэ нь химийн урвалыг дарангуйлдаг тул түүний мэдрэмжийг бууруулж, сөрөг нөлөө (ingibtor) гэж нэрлэдэг. Пролифератив төрөлд урвалын хурд нэмэгдэж байгаа бол идэвхжүүлэгч - эерэг эффектор байдаг. Химийн харилцан үйлчлэлтэй адил урвалжууд нь идэвхжүүлэгчийн үүрэг гүйцэтгэдэг тул ярианы хамгийн түгээмэл хэрэглээ юм. Kіntsev худгийн бүтээгдэхүүн, scho янз бүрийн урвалын үр дүнд ingіbіtori шиг биеэ авч явах. Урвалж ба бүтээгдэхүүний концентрацийн харилцан хамаарлаас үүдэлтэй энэ төрлийн зохицуулалтыг гетеротроф гэж нэрлэдэг.
Ферментийн үйл ажиллагаа нь янз бүрийн гадны хүчин зүйлийн нөлөөн дор өөрчлөгдөж болно. Ферментийн үйл ажиллагаанд нөлөөлдөг үг хэллэгийг илтгэнэ фермент модуляторууд. Модуляторууд шугамаа хоёр бүлэгт хуваадаг.
1. идэвхжүүлэгчид. Судсаар хийх үед ферментийн идэвхжил нэмэгдэж байна. Идэвхжүүлэгчийн хувьд тэдгээр нь металлын катионуудын үүрэг гүйцэтгэдэг. Жишээлбэл, Na+ нь хүний синус дахь амилазыг идэвхжүүлэгч юм.
2. Дарангуйлагчид.Хэл яриа, зарим хүмүүсийн хүн амын шилжилт хөдөлгөөний дор ферментийн идэвхжил өөрчлөгддөг.
Дарангуйлагчид нь дарангуйлах механизмаар ялгагддаг ярианы томоохон бүлгийг төлөөлдөг.
Гэмтлийн үр нөлөө нь гурвалсан байхын тулд ingibіtori нь дараахь байдлаар хуваагдана.
· эргэлт буцалтгүй(Яки нь ферменттэй харилцан үйлчлэлцсэн тохиолдолд ферментийн үйл ажиллагааг сайн байлгахад тусална);
· чононууд(Yakі timchasovo zmenshuyut ферментийн үйл ажиллагаа).
Буцах боломжгүй дарангуйлагчдын механизмыг удахгүй болох тэгшитгэлээр тодорхойлж болно.
онд + Э EIn,
де EIn- дарс нь катализаторын хүчгүй байдаг ингибитор бүхий ферментийн цогцолбор.
Дүрмээр бол эргэлт буцалтгүй дарангуйлагчид нь ферментийн идэвхтэй хэсгийн функциональ бүлгүүдтэй харилцан үйлчилдэг. Өмхий үнэр нь тэднийг ковалент байдлаар барьж, ийм байдлаар хаадаг. Үүний үр дүнд энэ фермент нь субстраттай харилцан үйлчилдэг.
Эргэшгүй дарангуйлагчдын сонгодог өгзөг бол органик фосфорын яриа юм. Диизопропил фторфосфат (DFF) нь биохимийн судалгаагаар баялаг болох нь тогтоогдсон. Фосфорын органик бодисууд ферментийн идэвхтэй төвд илүүдэл сериний нөлөөлөлд өртдөг.
 |
Сериний идэвхтэй төвд байрладаг ферментүүдийн өмнө холестераза, трипсин, эластаза болон бусад байдаг.
Бусад буцах бус дарангуйлагчдын нэгэн адил алкил бодисууд өргөн тархсан байдаг. Тэд идэвхтэй төвд цистеины SH бүлгүүд эсвэл гистидиний имидасал радикалуудтай харилцан үйлчилдэг. Иодоацетамидын нөлөөгөөр ферментийг эргэлт буцалтгүй дарангуйлах механизм:
Биохими дахь алкилизацийн бодис ба эргэлт буцалтгүй дарангуйлагчийн хувьд иодоацетамид, моноиодоацетат болон бусад бодисууд зогсонги байдалд ордог.
Эргэж болшгүй ялалтын илрэл нь ард түмний төр, эм эмнэлгийн гарт байна. Шинэ суурь дээр шавьж устгах бодис (коматай тэмцэхэд тусалдаг), зарим эмийн бэлдмэл (антихолинестеразын эм) зогсонги байдалд ордог. Тэдгээрийн үндсэн дээр фосфор-органик slugs бүлгийн мэдрэлийн-саажилтын хэлтсийн тулааны талбарын яриа бий болсон.
Vіdmіnu дээр vіd іnіbіtorіv nіgіbіtorіv vplyu хүн чоно іnіgіbіtori дуулж іnіmіzho цаг хүрэхгүй ферментийн үйл ажиллагааг бууруулдаг. Одоогийн дарангуйлах нөлөөний механизмыг удахгүй болох ижил төстэй урвалуудаас харж болно.
онд+ Э EIn
онд + ES ESIn
Тэнцүү урвалын дүрслэлээс харахад эргэлтийн дарангуйлагчид фермент эсвэл фермент-субстратын цогцолбор руу буцаж ирдэг. Энэ тохиолдолд фермент нь катализаторын хүчийг үзүүлдэг.
Хүн чоно ingibtori-ийн нөлөөний механизмын ард байдаг өрсөлдөх чадвартайі өрсөлдөх чадваргүй, yakі v_drіznyayutsya нэг төрлийн ферментийн үйл ажиллагааг дарангуйлах механизмын хувьд.
Өрсөлдөөнгүй дарангуйлах үед дарангуйлагч нь ферментийн идэвхтэй хэсгийн дээгүүр урвуу байдлаар холбогддог. Энэ тохиолдолд идэвхтэй төвийн конформаци өөрчлөгддөг бөгөөд энэ нь ферментийг урвуу идэвхгүй болгоход хүргэдэг. Өрсөлдөөнт дарангуйлагчийн нөлөөн дор энэ субстратын хувьд ферментийн спорид өөрчлөгддөггүй, өөрөөр хэлбэл. үнэ цэнэ өөрчлөгдөхгүй Өмнө ньм, гэхдээ ферментийн урвалын хамгийн дээд хурд буурдаг ( Вхамгийн их). Өрсөлдөх чадваргүй дарангуйлагчийн хувьд тэд ярианы солилцооны зуучлагчийн үүрэг гүйцэтгэдэг.
Өрсөлдөх чадвартай дарангуйлагчийн молекулууд нь ферментийн зөв субстраттай ижил төстэй байдлыг харуулдаг. Өрсөлдөөнт дарангуйлагчдын сонгодог жишээ бол сукцинатдегидрогеназа ферментийн идэвхийг урвуу бууруулдаг малоны хүчил юм.
Бурстиний хүчил Малоны хүчил
Томъёоны дүрслэлээс харахад малоны хүчил нь Будова Бурштиновыг үнэхээр санагдуулдаг нь тодорхой байна. Бүтцийн ижил төстэй байдал нь малоны хүчил нь ферментийн сукцинатдегидрогеназын идэвхтэй хэсэгт холбогдох боломжийг олгодог. Гэсэн хэдий ч энэ нь энэ ферментээр катализатор болох урвалд орох чадваргүй (усгүйжүүлэх урвал). Тиймээс дарангуйлагч нь ферментийн идэвхтэй төвд хүрч, түүний жинхэнэ субстраттай харилцан үйлчлэх боломжийг хаадаг. Ийнхүү өрсөлдөх чадвартай дарангуйлагчийн урсгалын дор ферментийн субстрат руу спорид чанар нь огцом буурдаг (үнэ цэнэ нэмэгдэх). Өмнө нь m), гэхдээ утга өөрчлөгдөхгүй Вхамгийн их. Өрсөлдөөнт дарангуйлах үзэгдлийг урвалын нийлбэрийн субстратын концентраци огцом нэмэгдэх зам гэж хүлээн зөвшөөрч болно.
Ийм байдлаар өрсөлдөх чадваргүй дарангуйлагчид ферментийн идэвхтэй төвтэй холбогддог бөгөөд үүний дараа үнэ цэнэ нь огцом нэмэгддэг. Өмнө ньм субстрат руу, энэ нь йогийн үйл ажиллагааны урвуу бууралтын үндэс юм.
Сукцинатдегидрогеназын физиологийн хувьд өрсөлдөх чадвартай дарангуйлагчийн хувьд оксалийн хүчил үйлчилдэг. Танилцуулсан хүүхдээс харахад ярианы солилцооны завсрын бүтээгдэхүүн нь сукцины хүчилтэй ижил төстэй бүтэцтэй байдаг. Оксалик хүчлээр сукцинат дегидрогеназыг өрсөлдөх чадвартай дарангуйлах нь митохондри дахь исэлдэлтийн өөрчлөлтийг зохицуулахад чухал үүрэг гүйцэтгэдэг.
Ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах өөр нэг төрөл - алостерик зохицуулалт. Vіn pritamanny ялангуяа ферментийн бүлэг - алостерик ферментүүд. Алостерик ферментийн өмнө олигомер уургууд байдаг бөгөөд тэдгээрийн бүтцэд зохицуулалтын (алостерик) төвүүд байдаг.
Алостерик ферментийн молекулуудын агуулах нь хоёр төрлийн дэд нэгжтэй.
1) катализатор(В);
2) зохицуулалт (Р).
Каталитик дэд нэгж нь ферментийн идэвхтэй төв байрладаг полипептидийн ланцаар илэрхийлэгддэг. Зохицуулалтын дэд нэгж нь зохицуулалтын (алостерик) төвийг бүтцээс нь салгадаг. Алостерикийн төвЭнэ нь фермент зохицуулагчтай харилцан үйлчлэлцэх замаар тусгайлан бий болсон молекулын хуваагдал юм. Видповидно зохицуулагчид нь ферментийн идэвхжүүлэгч ба дарангуйлагч хоёулаа байж болно.
Алостерик зохицуулагчийг зохицуулах төвтэй холбох нь молекулын алостерик төвтэй стерик төстэй байдалтай холбоотой гэж үздэг. Зохицуулагчийн молекулын гадаргуугийн геометрийн ижил төстэй байдал ба тэдгээрийн хоорондох алостерик төвийн тривимирийн бүтцээс хамааран урвуу өвөрмөц харилцан үйлчлэл байдаг. Сул харилцан үйлчлэлийн хүчээр тогтворжсон цогцолбор бий болсон. Ван дер Ваалсын хүч онцгой ач холбогдолтой. Тэдний хувьд алостерик төвтэй зохицуулагчийн цогцолборыг тогтворжуулах нь усны холбоо, түүнчлэн гидрофобик ба электростатик харилцан үйлчлэлийн хэсгийг авдаг.
Уургийн молекул дахь фермент ба алостерик дарангуйлагчийн харилцан үйлчлэлийн үр дүнд зохицуулалтын дэд нэгжийн полипептидийн ланцны конформацийн тасалдал үүсдэг. Їх viniknennya нь харилцан горимд заасан байдаг В- І Р- дэд нэгжүүд. Үүний үр дүнд катализаторын дэд нэгжийн полипептидийн ланцын конформаци дахин өөрчлөгддөг. Перебудоватай ижил төстэй байдал нь идэвхтэй төвийн бүтцийг устгах дагалддаг бөгөөд үүний үр дүнд субстрат руу идэвхтэй төвийн спорид буурдаг (үнэ цэнэ нэмэгдэх). Өмнө нь m), энэ нь ферментийг дарангуйлдаг болохыг харуулж байна (Зураг 33).
Малюнок 33 - Алостерик ферментийг дарангуйлах механизм
Алостерикийн төвд алостерик дарангуйлагчийг нэмснээр ферментийн катализаторын дэд нэгж дээрх идэвхтэй төвийн конформац өөрчлөгдөж, субстрат руу спорид чанар нь буурахад хүргэдэг.
Хүн чонын алостерик дарангуйлал. Цогцолбор руу салгах Р-Дарангуйлагчтай дэд нэгж нь дэд хэсгүүдийн полипептидийн ланцетуудын гадаад конформацын өөрчлөлт дагалддаг бөгөөд үүний үр дүнд идэвхтэй төвийг субстрат руу спорадизаци хийдэг.
Бүр илүү олон удаа алостерик дарангуйлагчийн үүрэг гүйцэтгэдэг, урвалын бүтээгдэхүүн эсвэл фермент оролцдог бодисын солилцооны замд нөлөөлдөг. Ферментийг дарангуйлах үйл явцыг урвалын бүтээгдэхүүн гэж нэрлэдэг retrongіngіbuvannyam.
Retro-дарангуйлах нь бодисын солилцооны үйл явцыг зохицуулах, гомеостазыг сайжруулах сөрөг индукцийн механизмын үндэс суурь юм. Шинэ ажлын хувьд үйлчлүүлэгчдийн дунд үг хэллэг солилцоход янз бүрийн үйлдвэрлэлийн бүтээгдэхүүнийг хурдан шуурхай байлгах нь аюулгүй юм. Ретро дарангуйллын гол хэсэг нь глюкоз-6-фосфатын урвалын бүтээгдэхүүнтэй гексокиназыг дарангуйлах явдал байж болно.
Зарим тохиолдолд урвалын эцсийн бүтээгдэхүүн биш, харин урвал явагдах үйл явцын эцсийн бүтээгдэхүүнийг илүүд үздэг. Ферментийг дахин дарангуйлах Э P процессын бүтээгдэхүүн:
de B, U, R, D - завсрын бүтээгдэхүүн.
Дарааллын дүрслэлд хувирал нь алостерик ферментийн дарангуйлагчтай адил юм Эбүтээгдэхүүнийг процесст танилцуулах - Р. Retro-дарангуйлах ижил төстэй механизм нь клитинүүдэд өргөн тархсан байдаг. Жишээлбэл, өөх тосны хүчлүүдийн нийлэгжилтийн эцсийн бүтээгдэхүүн болох пальмитийн хүчил болох өндөр тосны хүчлүүдийн нийлэгжилтэнд оролцдог ацетил-КоА-карбоксилаза ферментийг дарангуйлдаг.
Аналог, al protylezhny зэрэглэл нь alosteric фермент дээр ажиллах алостерик идэвхжүүлэгчид. Идэвхжүүлэгч байгаа тохиолдолд фермент нь субстрат руу бага спорид байдаг. Гэсэн хэдий ч, алостерик төвийг идэвхжүүлэгчтэй холбох үед субстрат руу каталитик төвийн спорид шилжих нь субстратын спорын хөдөлгөөн дагалддаг. Алостерик идэвхжүүлэгчийн хувьд молекул нь ихэвчлэн урвалын субстратын үүрэг гүйцэтгэдэг. Хэн нь биологийн гүн гүнзгий мэдрэмжтэй байдаг. Заримдаа, клитинийн нэгэн адил энэ нь субстраттай сайн ургадаг тул дотоод орчныг сайн нөхцөлд байлгах нь түүнийг ашиглахад шаардлагатай байдаг. Энэ нь энэхүү хувиргалтыг хурдасгадаг ферментийг идэвхжүүлэхэд хүрдэг. Ийм идэвхжүүлэлтийн жишээ нь глюкозоор глюкокиназын идэвхжүүлэлт байж болно.
Субстрат нь идэвхжүүлэгчийн үүрэг гүйцэтгэдэг алостерик ферментийг гомотроп гэж нэрлэдэг. Эдгээр ферментүүд дээр, субстрат, оюун ухаанд уринш дахь сарлагийн холбосон ирээдүйн төвүүд нь ижил sprat нь ферментийн зохицуулах болон каталитик төвүүдийн үйл ажиллагааг ялах болно.
Гомотроп ферментийн тархалт нь гетеротроп ферментүүд дээр суурилдаг. Үлдсэн хэсэг нь модулятороор зохицуулагддаг бөгөөд тэдгээрийн бүтэц нь субстрат дээр түдгэлздэг. Тийм ч учраас тэдний бүтцээс тэд өдөр тутмын амьдралын төлөө үнэхээр тэмцэж байгааг харж болно идэвхтэйі алостериктөв.
Ихэнх тохиолдолд ижил алостерик фермент нь хэд хэдэн өөр өөр модуляторууд - идэвхжүүлэгчид ба дарангуйлагчидтай харилцан үйлчлэлийн үр дүнд гарч ирдэг. Өгзөгний хувьд та фермент - фосфофртокиназа (PFK) -ийг өдөөж, урвалын эхлэлийг хурдасгадаг.
Ямар ч ялгаагүй модуляторууд нь ферментийн молекулууд дээр өөрсдийн холболтыг үүсгэж болно.
Гомотроп ферментийн кинетик нь алостерийн бус ферментүүдийн кинетикээс хамаардаг. Субстратын концентрацид үзүүлэх урвалын хуурайшилтын уриншны график нь гипербол биш, харин сигмоид хэлбэртэй байж болно (Зураг 34).
Зураг 34 - Гомотроп ферментийн кинетик
Розрахункагийн төлөө Том Өмнө ньТэд Михаэлис-Ментенд хүлээн зөвшөөрөгдөөгүй атаархалтай байдаг.
Холбогч дахь алостерик ферментийн кинетикийн сигмоид шинж чанар нь ферментийн бусад дэд хэсгүүд ба субстрат хоорондын харилцан үйлчлэлийн шинж чанартай байдаг. Судасны дэд хэсгүүдийн конформацийн өөрчлөлтөөс шалтгаалж арьсны довтолгооны молекулыг субстраттай холбосон холбоосоор холбосон нь субстраттай спорид үүсэхэд нөлөөлсөн.
Изофермент
Үйлчлүүлэгчид солилцооны процессыг найдвартай, үр дүнтэй шилжүүлэхэд чухал ач холбогдолтой изозим. Изоферментүүд нь генетикийн хувьд ферментийн олон хэлбэрээр тодорхойлогддог бөгөөд тэдгээр нь нэг урвалыг хурдасгадаг боловч бүтэц, физик, химийн хүчийг өөрчилдөг.
Изоферментээр илэрхийлэгддэг ердийн фермент бол лактат дегидрогеназа (LDH) юм. Энэ фермент нь урвалын эхлэлийг хурдасгадаг.
Хүний цусны ийлдэс электрофорез хийх үед цусанд таван өөр уургийн фракц гарч ирдэг бөгөөд энэ нь лактат дегидрогеназын урвалыг хурдасгаж чаддаг. Ийм байдлаар LDH-ийн таван изоэнзимийн үндэс суурь болох түүхийг бичих боломжтой (Зураг 35).
Зураг 35 - Электрофорограмм дээрх розподил изоэнзим LDH (электрофорезыг рН 6.8-д хийдэг)
Изоферментийн гарал үүслийн үзэгдлийн чухал тайлбар нь изоферментүүд нь зөвхөн ферментүүд болох олигомер уурагуудад багасдаг явдал байж болно. Энэ молекул нь хоёроос доошгүй дэд нэгжээс бүрдэнэ.
LDH хүртэл юу вэ, энэ фермент нь тетрамер, tobto юм. йогийн молекул нь chotiri okremi дэд нэгжийг агуулдаг. Энэ тохиолдолд LDH-ийн хоёр өөр төрлийн дэд нэгж байдаг - M-төрөл (m'azovy) ба H-төрөл (зүрх). Дэд хэсэг нь полипептидийн ланц бөгөөд бүтэц нь өөр генээр кодлогдсон байдаг бөгөөд энэ нь изоферментүүдийн генетик шинж чанарыг харуулдаг. Дэд нэгжийн полипептидүүд нь янз бүрийн генийн бүтээгдэхүүн гэдгийг харгалзан үзвэл өмхий үнэр нь:
· Өөр өөр амин хүчлийн агуулах (анхдагч бүтэц);
· Физик ба химийн тэгш бус давамгайлал (электрофоретик барзгар байдал);
· Төрөл бүрийн эдэд синтезийн онцлог.
Бүтэцээс хамааран изоферментүүд нь кинетик (субстрат руу тархах), үйл ажиллагааны зохицуулалтын онцлог, түүнчлэн эукариотуудын клитин дахь нутагшуулалт, амьд организмын эд эсийн өвөрмөц байдлаас хамаарч өөр өөр байдаг.
LGD молекулын тетрамер бүтэц нь янз бүрийн сплайн дахь янз бүрийн төрөл, дэд нэгжүүдийг агуулж болно. Тетрамер батлагдсан үед дэд нэгжүүдийг хослуулах боломжтой.
Энэ шалтгааны улмаас LDH-ийн таван изоферментийн шалтгаан нь: LDH 1 нь хамгийн бага электрофоретик уян хатан чанар, LDH 5 нь хамгийн их байдаг.
LDH изоферментийн генүүд нь янз бүрийн эдэд янз бүрээр илэрхийлэгддэг: зөвхөн H төрлийн дэд нэгж нь зүрхний маханд нийлэгждэг. Тиймээс энэ төрлийн үе мөчний дарс шиг хэлбэртэй байдаг тул LDH 1 бага байдаг. Элэг, араг ясны м'язахад зөвхөн М төрлийн нийлэгждэг. Тиймээс зөвхөн М-дэд нэгжүүдээс бүрддэг LDH 5 изоферментийн идэвхжил буурч, үйл ажиллагаа нь буурдаг. Өөр өөр хувьсах чадвартай бусад эдэд H ба M дэд хэсгүүдийг хоёуланг нь кодлодог генүүд илэрдэг. Тиймээс LDH изоэнзимийн янз бүрийн завсрын хэлбэрүүд (LDH 2 -DG 4) өмхий үнэрийг үүсгэж болно.
Дэд хэсгүүд нь амин хүчлийн агуулахаар тусгаарлагдсан байдаг тул үнэр нь тэгш бус молекул жинтэй, цахилгаан цэнэгтэй байж болно. Tse zoomovlyuє їх іх іх ії ії ії ії іnі іїї іїї ії ії іkhіchі эрх баригчид.
Krіm vіdmіnnosti fіziko-khіmіchіh хүч, изоферментүүд нь катализаторын хүчээр эрс ялгаатай байдаг (кинетик параметрийн хувьд: тэдгээр нь боодлын тооноос өөр утгатай байдаг) Вмакс) ба субстрат дахь спорид ( Өмнө нь m), түүнчлэн янз бүрийн зохицуулагчид мэдрэмтгий байдал).
Тиймээс LDH нь 1 утгатай байна Өмнө ньсүүн хүчлийн хувьд m 0.0044 болно М LDH 5 - 0.0256-ийн хувьд ижил байна М. Сечовина нь дор хаяж LDH 5 дарангуйлагчийн хүчийг харуулдаг боловч LDH 1-д нөлөөлдөггүй. Энэ тохиолдолд LDH 1 дарангуйлагч нь пирувийн хүчлийн үүрэг гүйцэтгэдэг бөгөөд энэ нь LDH 5-д ижил төстэй нөлөө үзүүлэхгүй.
Энэ дарааллаар изоферментүүд нь бүтэц, хүч чадлаараа ялгагддаг бөгөөд тэдгээрийн үндэс нь генетикийн хувьд тодорхойлогддог. Хоол тэжээлийн аливаа алдаатай тохиолдолд изоферментийн биологийн тун байх ёстой.
Энэ хоолонд ургахын тулд эх нь уваз дээр, эс, эукариотуудын янз бүрийн эсүүд (тасалгаанууд), түүнчлэн баялаг эстэй организмын янз бүрийн эдэд байх шаардлагатай бөгөөд тэдгээрийн ялгааг ойлгох шаардлагатай. оюун ухаан. Тэд өөрсдөө субстрат, исгэлэнгийн жигд бус концентрацитай байдаг. Їх нь рН-ийн өөр утга, ионы агуулахаар тодорхойлогддог. Тиймээс янз бүрийн эд эсийн клитин, түүнчлэн клитинуудын өөр өөр тасалгаанууд, мөн химийн өөрчлөлтүүд нь үнэндээ тэгш бус оюун ухаанд тохиолддог. Цимтэй холбоход катализатор болон зохицуулах чадвартай изоферментийн үндэс суурь нь үүнийг зөвшөөрдөг.
1) өөр өөр оюун ухаанд ижил үр дүнтэй химийн нэг хувирлыг хөгжүүлэх;
2) эд болон бусад эдүүдийн хамгийн тодорхой тасалгаа дахь зохицуулагчийн дэд хэсэгт катализаторын өөрчлөлтийн нарийн зохицуулалтыг хангах.
Үүнийг карбамоил фосфатын синтазын цитоплазм ба митохондрийн изоферментийн давамгайлах онцлогоор тайлбарлаж болно. Энэ фермент нь карбамойл фосфатын синтезийн урвалыг хурдасгадаг.
Митохондрийн изоферментийн нөлөөгөөр митохондрид метаболизмд ордог карбамойл фосфат нь шүүрлийн нийлэгжилтийн процесс хүртэл, цитоплазмын изоферментийн нөлөөн дор метаболизмд ордог карбамоил фосфат нь нийлэгжилтэнд зориулж викоридины задралд ордог. нуклеотидууд. Мэдээжийн хэрэг, янз бүрийн солилцооны үйл явцтай холбоотой эдгээр ферментүүд нь маш их хуваагддаг бөгөөд өөр өөр катализатор, зохицуулах чадвартай байдаг. Таны нэг клитин дотор байх нь хоёр өөр үйл явцад нэгэн зэрэг оролцох боломжийг олгож, нэг залгамжлагчийг ялалтад холбож өгдөг.
Ийм байдлаар изоферментийн шалтгаан нь биологийн чухал ач холбогдолтой байж болох юм, учир нь өөр өөр оюун ухаанд чимээгүй ферментийн процессууд өөрсдийгөө хэтрүүлэх боломжтой бөгөөд z ciєї шалтгааныг генетикийн хувьд тодорхойлдог.
Хоол тэжээлийг хянах
1. Фермент ба уургийн бус катализаторын ялгаа нь юу вэ?
2. Ферментийн үндсэн ангиллыг дахин судалж, тэдгээрийн шинж чанарыг тодорхойлох.
3.Одоогийн олон улсын ферментийн нэршил юунд үндэслэсэн бэ?
4. "Урвалын энергийн саад"-ын талаар тодорхой ойлголт өгөх.
5. Ферментүүд урвалын энергийн саадыг бууруулах механизмыг хэрхэн харж байна вэ?
6. Михаэлисын тогтмол ба урвалын хамгийн их хурдны физикийн зөрүүний шалтгаан юу вэ?
7. Аль нэгжүүд Михаэлисын тогтмол ба урвалын хамгийн их хурдтай байна вэ?
8. Яагаад урвалын температурын өсөлт нь хамгийн оновчтой температурт нийлдэг ферментийн урвалын хурдыг нэмэгдүүлдэг вэ?
9. Та өөрийн оюун ухаандаа ферментийн өвөрмөц байдлыг хэрхэн харж байна вэ? Ферментийн өвөрмөц байдлын шалтгаан юу вэ?
10. Ферментийн идэвхжил яагаад орчны рН-ээс хамаардаг вэ? Дэлхий дээрх зарим ферментийн үйл ажиллагааг хүчин зүйл болгон хадгалах ёстой юу?
11. Кальцийн ферментийг тодорхойлох ямар аргуудыг та мэдэх вэ?
12. Ферментийн идэвхжил юунд нөлөөлдөг вэ?
13. Хүн чоно ба эргэлт буцалтгүй дарангуйлагч хоёрын ялгаа нь юу вэ?
14. Өрсөлдөөнт дарангуйлагч гэж юу вэ? Та ямар өрсөлдөөнт дарангуйлагчийг мэдэх вэ?
15. Алостерик дарангуйлах механизм юу вэ?
16. Та яагаад изоферментийн биологийн ач холбогдлыг үндэслэсэн гэж бодож байна вэ?
17. Изоферментийн хуваагдлын ямар аргуудыг та мэдэх вэ?
6-р бүлэг
ВитаминОрганик яриа гэж нэрлэдэг бөгөөд энэ нь ярианы болон физиологийн үйл ажиллагааг хэвийн солилцоход бага хэмжээгээр шаардлагатай бөгөөд ярианы наалдамхай бүрэлдэхүүн хэсгүүдээр бие махбодид нийлэгждэггүй.
Биеийн амьдралын аюулгүй байдлыг хангах витамины хэрэгцээ нь үүнтэй холбоотой бөгөөд ихэнх нь коэнзим боловсруулахад оролцдог. Химийн урвалын процесст хараахан оролцоогүй байгаа катализаторын үйл явцын хэвийн урсгалыг хангахын тулд бага хэмжээний фермент шаардлагатай хүмүүсийг авч үзвэл витамин нь биед бага хэмжээгээр ч хэрэгтэй байдаг.
Ninі vіdomo 20 гаруй vіtaminіv. Гол їх dzherelami є:
· амьтны тарослин адал явдалт зараа;
бүдүүн гэдэсний сапрофит микрофлор;
Провитамин.
ПровитаминуудТэд бие махбодид идэвхтэй витаминыг бий болгох өөр өөр зам байдаг витаминуудын аварга юм. Тэдний өмнө каротин (провитамин А), 7-дегидро-холестерол (провитамин D) болон бусад.
Окрим витаминууд, тусгай бүлгийг үзнэ үү витаминтай төстэй яриа. Ярианы ЦИ нь витамины хүч байж болох ч хүний биед нийлэгждэг. Эдгээрт карнитин, инозитол, липоидын хүчил, холин, пангамийн хүчил, витамин U болон бусад орно. Витаминтай төстэй яриа нь янз бүрийн төрлийн организмын витамины хүчийг илтгэдэг.
Витаминуудын дараалал нь үг хэллэгийн үндсэн бүлэг юм - антагонистууд нь нэр томъёогоор тодорхойлогддог антивитамин. Тэдний өмнө нэг өдөр, витамины protilezhnu харуулсан илтгэл сонсож болно.
Антивитаминыг үзүүлэх нөлөөний механизмаар нь сэтгэцийн хувьд хоёр бүлэгт хувааж болно.
1. Витаминыг устгадаг ферментүүд. Энэ бүлгийн төлөөлөгчдийн жишээ болгон бути тиаминаза (витамин В 1-ийн хувиргалтыг хурдасгадаг фермент), аскорбат оксидаза (витамин С-ийн хувиргалтыг хурдасгадаг фермент) гэх мэтийг ашиглаж болно.
2. Харилцаа холбооны дэлхийн бизнест өрсөлдөхүйц байр суурьтай амин дэмээр орох барилгын бүтэц нь амин дэмийн бүтэцтэй төстэй байж болох яриа. Энэ бүлэгт бусад витаминууд (окситиамин болон бусад) багтдаг.
Янз бүрийн шалтгааны улмаас витаминыг хуримтлуулах шаардлагатай байдаг. Тэдний өмнө зуун, рок цаг, амьдралын газарзүйн өргөрөг, бие махбодийн байдал, дасгал сургуулилтын шинж чанар, эрүүл мэнд, эрүүл мэндийн байдал зэргийг харж болно.
Энэ тохиолдолд бие махбодын амин дэмийн хэрэгцээ, бие махбодийг йогогоор хангах хооронд амьдрах чадвар зөрчигдвөл витамины тэнцвэргүй байдал үүсдэг. Витамин тэнцвэргүй байдлын илрэл нь дараахь байж болно.
гиповитаминоз;
Avitaminosis;
· Гипервитаминоз.
Гиповитаминозболж байна, үүний тулд тэдгээр нь биед витамины оронд өөрчлөгддөг. Хоёр үндсэн бүлэг шалтгаанууд ( хэрцгийі дотоод), yakі їх viniknennya хүртэл үйлдвэрлэдэг.
1. Бие махбод дахь витамины хэрэглээ буурахад хүргэдэг шалтгаанууд байдаг (өлсгөлөн, бүтээгдэхүүнийг нэвтрүүлэх, энэ нь бага хэмжээний витамин эсвэл буруу хоолны дээжээс өшөө авах болно).
2. Биеийн витамины хэрэглээ ихэссэний үр нөлөөний дотоод шалтгаанууд нь дуулах лагерьт (хүүхдийн нас, тэнхээ, биеийн тамирын чухал ажил, стресс, янз бүрийн дотоод өвчинтэй) мин (янз бүрийн өвчний үед, халдвартай холбоотой shlunkovo) - гэдэсний зам).
Гиповитаминоз нь өргөн хүрээтэй байж болно. Ялангуяа хаврын улиралд өмхий үнэртэх нь элбэг.
Авитаминозє гиповитаминозын туйлын хэлбэр. Өмхий үнэр нь биеэс ижил хэмжээний витамин ялгардаг онцлогтой. Avitaminosis-ийн хамгийн түгээмэл шалтгаан нь зараагаас бие махбод дахь витаминыг хэрэглэх явдал юм. Ninі tsey хуаран trapleyaetsya ховор dosit. Үүнийг хэт их оюун ухаанд ажилладаг хүмүүсийг (виск, геологич, далайчин гэх мэт) буруутгаж болно.
Гипервитаминозөөрсдөө болж байна, үүний төлөө zbіshuєtsya vіst vіtaminіv vіtaminіv in organіzmі. Эдгээр буруутгах шалтгаан нь ихэвчлэн зараагаас витамины хэрэглээ ихэсдэг. Хамгийн онцлог нь өөх тос алдах витаминыг гипервитаминозыг зөвтгөх явдал юм. Энэ нь амин дэмээр баялаг бүтээгдэхүүнийг өчүүхэн төдийлөн хэрэглэхээс гадна витамины бэлдмэлийг хэтрүүлэн хэрэглэсэнтэй холбоотой гэж буруутгаж болно.
Витаминуудын ангилал
Витаминуудын орчин үеийн ангилал нь тэдгээрийн уусах чадвар дээр суурилдаг. Энэ шалтгааны улмаас бүх витаминыг дараахь байдлаар хуваадаг.
· өөх тосыг бууруулах- A, D, E, K, F, Q витаминууд;
· ус үл нэвтрэх- В бүлгийн витаминууд (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), түүнчлэн PP, C, H, rutin.
Өөх тосыг багасгах витаминууд
Энэ бүлгийн витаминуудын хувьд хэд хэдэн хүчирхэг хүч байдаг:
1. Илүүдэл изопрен молекулууд нь өөх тос үүсгэдэг баялаг витаминуудын бүтцэд ордог. Өмхий үнэр нь баян үнэртэй адил дуулах дөжингийн уяанд нэг нэгээр нь нийлдэг бөгөөд үүнд ус, навпак дахь өөх тос үүсгэдэг витаминууд нийцэхгүй байгааг харуулж байна - органик жижиглэнгийн худалдаачид сайн олон янз байдал:
2. Өөх тосыг бууруулах витаминыг аюулгүй хэрэглэхийн тулд гэдсэнд хангалттай хэмжээний өөх тосны хүчлүүд байхаас гадна зараа дахь өөх тосыг бууруулдаг витаминууд шиг хангалттай хэмжээний өөх тос байх шаардлагатай.
3. Өөх ялгаруулах амин дэм нь уснаас ялгагдахааргүй хүмүүсийг дуудаж, өмхий үнэрийг тусгай уураг тээгчээр цусаар дамжуулдаг. Дүрмээр бол арьсны витаминыг тээвэрлэгч уургаар нь зөөвөрлөнө.
4. Өөх уусгагч витаминууд нь дотоод эрхтний эдэд хуримтлагддаг. Тэдний "депо"-ны нэгэн адил элэгний эдүүд хамгийн тод байрладаг. Өөх тос үүсгэдэг витамины давуу талыг хэрэглэх нь гиповитаминозыг батлахад ч хүргэж чадахгүй. Энэ шалтгааны улмаас организм нь удаан хугацааны туршид "депо" -оосоо анхаарал халамж тавих болно.
5. Коэнзимийн үйл ажиллагаа нь ихэнх өөх тос үүсгэдэг витаминуудын хувьд ердийн зүйл биш юм.
6. Өөх тос үүсгэдэг витаминуудын биологийн үүрэг нь өмхий үнэр нь генийн илэрхийлэлийг зохицуулж чаддагтай холбоотой юм.
Гэсэн хэдий ч ижил төстэй байдлаас үл хамааран өөх тосыг бууруулдаг витаминууд нь тэдний биологийн нөлөөний илрэлийн мөн чанар байж болно.
А аминдэм
Ферментийг катализатороор зохицуулдаг. Зохицуулагчид метаболит болж чаддаг шиг үүнийг унтраа. Тусдаа:
- идэвхжүүлэгчид- Урвалын хурдыг нэмэгдүүлэх яриа;
- ingibіtori- Урвалын хурдыг өөрчлөх яриа.
Ферментийн идэвхжүүлэлт. Төрөл бүрийн идэвхжүүлэгчид ферментийн идэвхтэй төв эсвэл түүний ард холбогдож болно. Идэвхжүүлэгчдийн бүлгийн өмнө, өөрөөр хэлбэл идэвхтэй төвийг нэмэхийн тулд: металлын ион, коэнзим, субстратыг өөрсдөө тавина.
Өөр өөр механизмын ард урсаж буй нэмэлт металлын ард идэвхжүүлэлт:
Идэвхтэй төвийн катализаторын үйлдвэрийн агуулахад орох металл;
Цогцолборыг бий болгохын тулд субстратын металыг ашигладаг;
Рахунокийн хувьд метал нь субстрат ба ферментийн идэвхтэй төвийн хоорондох гүүрийг тогтоодог.
Субстрат нь мөн идэвхжүүлэгч юм. Субстратын концентрацийг нэмэгдүүлэх үед урвалын хурд хөдөлдөг. субстратын концентрацид хүрэхийн дагуу нягтрал өөрчлөгдөхгүй.
Хэрэв идэвхжүүлэгч нь ферментийн идэвхтэй газартай холбоотой бол энэ нь ферментийн ковалент өөрчлөлт:
1) хэсэгчилсэн протеолиз (протеолизийн мөргөлдөөн). Ийм байдлаар ургамлын сувгийн ферментүүд идэвхждэг: пепсин, трипсин, химотрипсин. Трипсин нь профермент трипсиноген болж чаддаг бөгөөд энэ нь 229 АА илүүдэл үүсгэдэг. Энтерокиназын ферментийн нөлөөн дор ус нэмснээр энэ нь трипсин болж хувирч, гексапептид хуваагддаг. Уургийн третин бүтэц өөрчлөгдөж, ферментийн идэвхтэй төв үүсч, фермент идэвхтэй хэлбэрт шилждэг.
2) фосфоржилт - дефосфоризаци. Жишээ нь: липаза + ATP = (уураг киназа) фосфоржуулсан липаза + ADP. Vicorist ATP фосфат шиг дамжуулах урвал. Энэ тохиолдолд атомын бүлэг нэг молекулаас нөгөөд шилждэг. Фосфоржуулсан липаза нь ферментийн идэвхтэй хэлбэр юм.
Фосфорилаза идэвхжүүлэлт дараах замаар явагдана: фосфорилаза B+ 4ATP = фосфорилаза А+ 4АДФ
Мөн идэвхжүүлэгч холбогдсон үед байрлал нь идэвхтэй төвөөр идэвхждэг идэвхгүй цогцолборын диссоциаци"уураг идэвхтэй фермент". Жишээлбэл, уураг киназа нь фосфоржилт (cAMP-хадгаламж) үүсгэдэг фермент юм. Уургийн киназа нь дөрөвний нэг бүтэцтэй уураг бөгөөд зохицуулалтын 2, катализаторын 2 дэд нэгжээс бүрддэг. R 2 C 2 + 2cAMP \u003d R2 cAMP 2 + 2C. Энэ төрлийн зохицуулалтыг алостерик зохицуулалт (идэвхжүүлэх) гэж нэрлэдэг.
Ферментийн дарангуйлал. Іngіbіtor - tse rechovina, scho vyklikає тодорхойферментийн үйл ажиллагаа буурсан. Дарангуйлах ба идэвхгүйжүүлэх хоёрын дараагийн ялгаа. Идэвхгүй болгох - жишээлбэл, денатурат үүсгэдэг янз бүрийн бодисуудын үр дүнд уургийн денатураци.
mіtsnistyu zv'yazuvannya ньФерментийн дарангуйлагчтай дарангуйлагчдыг хүн чоно ба буцдаггүй гэж хувааж болно.
Буцах боломжгүй дарангуйлагчидМолекулын функциональ бүлгүүдийг ферменттэй холбож устгах боломжтой бөгөөд энэ нь катализаторын идэвхийг харуулахад шаардлагатай байдаг. Уураг цэвэршүүлэх бүх процедурыг дарангуйлагч ба ферментийг холбоход нэмж болохгүй. Жишээ нь: дия фосфорорганик фермент - холестеразын шинжилгээ. Хлорофос, зарин, сомант болон бусад фосфорын органик нэгдлүүд нь холестеразын идэвхтэй төвтэй холбогддог. Үүний үр дүнд ферментийн идэвхтэй төвийн катализаторын бүлгүүдийн фосфоржилт ажиглагдаж байна. Үүний үр дүнд дарангуйлагчтай холбогдсон ферментийн молекулууд нь субстраттай холбогдож чадахгүй бөгөөд ноцтой эвдрэлд ордог.
Тэгэхээр үзнэ үү чононууджишээ нь холестеразын прозерин. Хүн чоно іngіbuvannya субстрат болон дарангуйлагч болон znіmaєtsya oversubstratum агууламж худал.
Механизмын ардхарах:
Өрсөлдөөнийг дарангуйлах;
Өрсөлдөөнгүй дарангуйлал;
Субстратын дарангуйлал;
Алостерик.
1) Өрсөлдөөнт (изостерик) дарангуйлал- ферментийн урвалыг цайруулж, дарангуйлагчийг ферментийн идэвхтэй төвтэй холбоход хүргэдэг. Энэ тохиолдолд дарангуйлагч нь субстраттай төстэй байж болно. Үйл явц нь идэвхтэй төвийн төлөөх өрсөлдөөнтэй байдаг: фермент-субстрат ба дарангуйлагч-ферментийн цогцолборууд үүсдэг. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. Жишээ нь: сукцинатдегидрогеназын урвал [Зураг. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (суман дээр SDG, pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. Урвалын зөв субстрат нь сукцинат (бурстины хүчил) юм. Дарангуйлагчид: малоны хүчил (COOH-CH 2 -COOH) ба оксалоацетат (COOH-CO-CH 2 -COOH). [Мал. 3 диркстэй фермент + субстрат + дарангуйлагч = ферменттэй дарангуйлагчийн цогцолбор]
Жишээ нь: холестеразын фермент нь ацетилхолиныг холин болгон хувиргах процессыг хурдасгадаг: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (XE сумны дээр, pid - ус) CH 3 COOH + (CH 3). ) 3 - N-CH2-CH2-OH. Өрсөлдөөнт дарангуйлагч нь прозерин, севин юм.
2) Өрсөлдөөнгүй дарангуйлал- каталитик хувиргалт дээр дарангуйлагч тарьсантай холбоотой цайржуулалт, гэхдээ субстраттай ферменттэй холбогддоггүй. Энэ тохиолдолд дарангуйлагч нь идэвхтэй төв (каталитик үйлдвэр) болон түүний ард хоёуланг нь холбож чаддаг.
Идэвхтэй хэсэгт дарангуйлагч нэмэхэд уургийн конформац (третин бүтэц) өөрчлөгдөхөд хүргэдэг бөгөөд үүний дараа идэвхтэй төвийн конформаци өөрчлөгддөг. Катализаторын үйлдвэрийн өртөг ба субстрат ба идэвхтэй төвийн хоорондын харилцан үйлчлэлийн ач холбогдол. Хэрэв энэ дарангуйлагч нь субстраттай төстэй биш бол дарангуйлагчийг субстратаас хэтрүүлэн авах боломжгүй. Ингибтор-субстратын ферментийн нэмэлт цогцолборыг бий болгох боломж. Ийм урвалын хурд хамгийн их биш байх болно.
Өрсөлдөх чадваргүй дарангуйлагчдад дараахь зүйлс орно.
Цианид. Өмхий үнэр нь цитохром оксидаза дахь булангийн атомтай холбогддог бөгөөд үүний үр дүнд фермент нь үйл ажиллагаагаа алддаг; Амьсгалын замыг эвдэж, өмхий үнэртүүлдэг дихал ланцын tse фермент.
Эдгээр нь чухал металлууд ба тэдгээрийн органик нэгдлүүд (Hg, Pb болон бусад) юм. Mekhanizm їhnyoї dії poov'azaniya zі z'ednannyam їх іz өөр өөр SH-бүлэгүүд. [Мал. SH-бүлэг, мөнгөн усны ион, субстрат бүхий фермент. Бүгд гурав дахь цогцолбор руу явна]
Муу эсийн ферментүүдэд нөлөөлж болох олон тооны фармакологийн бодисууд. Энд та хөдөө аж ахуйн мужид ялалт байгуулсан ingibtori, pobutovі otruynі яриаг харж болно.
3) Субстратын дарангуйлал- Galmuvannya ферментийн урвал, viklikana oversubstratum. Фермент-субстратын цогцолборыг бий болгосны үр дүнд катализаторын хувиралд ордоггүй. Та мөн субстратын концентрацийг өөрчилж болно. [Мал. ферменттэй нэгэн зэрэг 2 субстраттай холбогдоно]
4) Алостерик дарангуйлал - алостерик ферментийн алостерик төвд алостерик дарангуйлагчийг нэмэлгүйгээр ферментийн урвалыг цайруулна. Энэ төрлийн хазайлт нь дөрөвний нэг бүтцийг бүрдүүлдэг алостерик ферментүүдийн онцлог шинж юм. Дарангуйлагчийн хувьд бодисын солилцоо, гормон, металлын ион, коэнзим зэрэг үйл ажиллагаа явуулж болно.
Механизм нь:
a) дарангуйлагчийг алостерик төвд хүргэх;
б) ферментийн хэлбэр өөрчлөгдөх;
в) идэвхтэй төвийн конформацийн өөрчлөлт;
г) ферментийн субстраттай идэвхтэй хэсгийн нэмэлт чанар муудсан;
e) ES молекулуудын тоо өөрчлөгдөх;
е) ферментийн урвалын хурдыг өөрчлөх.
[Мал. 2 дирк бүхий фермент, нэг алостерик дарангуйлагч, нөгөө нь хэлбэрээ өөрчилдөг]
Алостерик ферментийн онцлог шинж чанарт дарангуйлах нь ийлдэстэй сөрөг холбоотой байж болно. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (A ба B хоорондох сум руу D сумыг харна уу). D нь E1 ферментийн алостерик дарангуйлагчийн үүрэг гүйцэтгэдэг метаболит юм.
Илтгэл солилцох
Яриа солилцоо (бодисын солилцоо)- физиологийн болон биохимийн үйл явцын бүх хослол нь организмын амьдралыг хүрээлэн буй орчинтой харилцан уялдаатай байлгаж, өөрийгөө бүтээх, өөрийгөө хамгаалахад чиглүүлдэг.
Физиологийн үйл явцын өмнө сийлбэрлэх, нэвт норгох, амьсгалах, харах, харах боломжтой; биохимийн - уураг, өөх тос, нүүрс ус, сарлагийн химийн хувирал нь амттай яриа гэх мэт организмд байдаг. Ялангуяа биохимийн үйл явц болон өмхий zdіysnyuyutsya pіd цаг бага ферментийн урвал. Ферментүүд өөрсдөө ижил дарааллыг, урвалын хурдыг хангадаг.
Шулуутгахын тулд химийн хувиргалтыг дараахь байдлаар хуваана.
A) ялгаварлан гадуурхах(катаболизм) - ярианы холболтын энерги нь макро энергийн бондын энерги (ATP, NAD H, in.) руу шилжих замаар яриаг илүү энгийн болгон задлах;
б) уусгах(Анаболизм) - илүү эвхэгддэг яриаг маш их энергитэй илүү энгийн яриатай нэгтгэх.
Эдгээр хоёр үйл явцын биологийн ач холбогдол нь ярианы хуваагдалаас эхлээд биеийн бүх функциональ чадавхийг хангадаг зарим энергид агуулагддаг. Яг тэр цагт ярианы задралын явцад "нахиалах материал" (моносахарид, АА, глицерин болон бусад) үүсдэг бөгөөд тэдгээр нь бие махбодид хамаарах ярианы (уураг, өөх тос, нүүрс ус болон бусад) нийлэгжилтэнд нүд ирмэв. .
[Схем] Хэвтээ шугамын дээр (хамгийн гадна талын дунд хэсэгт ойр) - "уураг, өөх тос, нүүрс ус", тэдгээрийн дээр зураасны доор (биеийн дунд) сумыг "дисимиляци" гэсэн бичээс хүртэл, үлдсэн хэсгийн дагуу зурна. chotiri сумнууд: "kintsev бүтээгдэхүүн" гэсэн мөр єyu "дулаан" дээрх бичээс хүртэл хоёр; баруун тийш нэг сумаар "үйлдвэрлэлийн яриа (метаболит)" бичих, тэдгээрээс "шингээх", дараа нь "нойтон уураг, өөх тос, нүүрс ус"; "ATP-ийн энерги" гэсэн бичээс хүртэл нэг сум; мөн түүнчлэн "дулаан" болон "уусгах" хүртэл өгсүүр.
Уураг, өөх тос, нүүрс усыг задлах нь өөр замаар явагддаг боловч эдгээр ярианы нурангид үрэвсэл бага байдаг.
1) Хэт даршилж авах үе шат. HKT-д уураг нь АА, өөх тос нь глицерин ба FFA, нүүрс ус нь моносахарид болж задардаг. Дуудлага хийх шаардлагатай тодорхой хүмүүсээс олон тооны өвөрмөц бус илтгэлүүд байдаг. Гэдэсний замд байгаа rahunok peretravlennya-ийн хувьд ярианы химийн энергийн 1% орчим нь харагдана. Энэ үе шат нь санаанд орж ирсэн илтгэлүүд нороход зайлшгүй шаардлагатай.
2) Завсрын солилцооны үе шат (ярианы эдийн солилцоо, бодисын солилцоо). Эмнэлзүйн түвшинд дарсыг анаболизм ба катаболизмд хуваадаг. Utvoryuyuyutsya болон хувиргах зуучлагч илтгэл яриа солилцох - метаболитууд. Энэ тохиолдолд хэт сийлбэрлэх үе шатанд суурьшсан мономерууд нь жижиг (тав хүртэлх) завсрын бүтээгдэхүүнүүдэд хуваагддаг: PIA, альфа-КГ, ацетил-КоА, PVA, альфа-глицерофосфат. Ярианы энергийн 20 хүртэлх хувийг хардаг. Дүрмээр бол завсрын солилцоо нь эсийн цитоплазмд тохиолддог.
3) Үлдэгдэл ялзралоролцооны төлөө хэлсэн үг исгэлэн хүртэл эцсийн бүтээгдэхүүн(ЗІ 2 , Н 2 Өө, азотын яриа). Та ярианы энергийн 80 орчим хувийг харж болно.
Үүний зэрэгцээ авч үзсэн үе шатууд нь солилцооны үйл явцын үндсэн хэлбэрээс илүү юм. Нөгөөтэйгүүр, гурав дахь үе шатанд харагдах энерги нь макроэргик хэсгүүдийн химийн бондын харагдах энергид хуримтлагддаг (нэг макроэргик холбоосыг хүсч болох яриа байдаг, жишээлбэл, ATP, CTP, TTP, G. TF, UTF , ADP, CDP, ..., креатинфос, 1,3-дифосфоглицерины хүчил). Тиймээс ATP молекулын үлдсэн фосфатын холболтын энерги 10-12 ккал / моль болж байна.
Яриа солилцох биологийн үүрэг:
1. химийн бодисыг задлах үед эрчим хүч хуримтлагдах;
2. бие махбодийн өөрийн ярианы синтезийн эрчим хүчийг сэргээх;
3. эсийн бүтцийн бүрэлдэхүүн хэсгүүдийн задрал;
4. Онцгой шинж чанартай биомолекулуудын нийлэгжилт, задралыг хүлээж байна.
Цагаан өнгийн солилцоо
Авсан материалтай robitimemo гэж юу вэ:
Хэрэв энэ материал танд танил мэт санагдаж байвал та үүнийг нийгмийн арга хэмжээнд хадгалах боломжтой.
| Жиргээ |
Миний хуваасан бүх сэдвүүд:
Уураг ба тэдгээрийн биологийн үүрэг
Уураг (уураг) - протос - сахалны урд талд, эхлээд толгой, бусад бүх зүйлийг илэрхийлдэг. Уургууд нь өндөр молекул жинтэй азотын органик хэллэг юм.
Энгийн уургийн шинж чанар
Ангиллын үндэс нь (1908 онд бий болсон) цагаан арьстны олон янз байдал юм. Энэ тэмдгийн цаана нэг нь харж болно: I. gistoniprotamine, давс rozchini дахь rozchinnі. Pro
Хромопротейн
Протезийн хэсэг нь пофарбован (chromos - farba). Хромопротейнүүдэд гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, олон тооны флавин фермент (сукцинатдегидрогеназа, альдегидедокс) орно.
Липид-уургийн цогцолборууд
Липид-уургийн цогцолборууд нь эвхэгддэг уураг бөгөөд хиймэл хэсэг нь янз бүрийн липидийн бүрэлдэхүүн хэсгүүдээс бүрддэг. Дараах бүрэлдэхүүн хэсгүүдийг харж болно: 1. хил хязгаар ба өргөн бус Б
Нуклеопротеинууд
Нуклеопротейн нь нуклейн хүчлийн багахан хэсгийг (65% хүртэл) агуулж чаддаг эвхэгддэг уураг юм. БЦГ нь уураг (өшөө авах гистон ба протамин) гэсэн 2 хэсгээс бүрдэнэ
Нүүрс ус-уургийн цогцолборууд
Протезийн бүлгийн нэгэн адил тэд нүүрс ус руу ордог. Бүх нүүрс ус-уургийн цогцолборууд нь гликопротейн ба протеогликануудад хуваагддаг. Гликопротейн (GP) - нүүрс ус агуулсан уургийн цогцолбор
Фосфопротеинууд
Уургууд, сарлагийн протезийн бүлэг - фосфорын хүчил. Полипептидийн ланцетад фосфорын хүчлийг нэмснээр AK SER эсвэл TPE-тэй эвхэгддэг эфирийн холбоос үүсгэдэг.
Будовагийн коэнзим
Каталитик урвал дахь коэнзим нь атом, электрон, протоны янз бүрийн бүлгийн тээвэрлэлтийг бууруулдаг. Коэнзим нь ферменттэй холбогддог: - ковалент холбоо; - ионними
Изофермент
Изоферментүүд - цеофункциональ уураг. Өмхий нь нэг л урвалыг хурдасгадаг боловч эрх мэдлээр дамжуулан зарим төрлийн функциональ эрх мэдлийн төлөө тэмцдэг: - амин хүчлийг хадгалах;
Ферментийн давамгайлал
Фермент ба биологийн бус катализаторын үндсэн үүрэг: 1) болон бусад нь эрчим хүчний хувьд бага боломжтой урвалыг катализатор; 2) урвалын хурдыг нэмэгдүүлэх; 3) n
Ферментийн нэршил
1) Үндсэн өчүүхэн нэршил - vipadkovy нэр, суурийн системгүй, жишээлбэл, трипсин, пепсин, химотрипсин. 2) Ажлын нэршил - ферментийн нэрийг нэрэнд нэмнэ
Ферментийн катализын талаарх одоогийн олдворууд
Ферментийн катализын анхны онолыг 20-р зуунд Варбург, Бэйлис нар гаргасан. Энэ онол нь ферментийг өөрийн субстрат дээр шингээдэг гэж үздэг бөгөөд үүнийг шингээх гэж нэрлэдэг байсан боловч
Диферментийн молекулын нөлөө
1) Концентрацийн нөлөө нь молекулын гадаргуу дээр урвалд орж буй ярианы молекулуудын ферментийг шингээх, tobto. субстрат, энэ нь хамгийн богино харилцан үйлчлэлд хүргэх ёстой. Жишээ нь: электростатик таталцал
Хүчил шүлтийн катализын онол
Ферментийн идэвхтэй төвийн агуулахад хүчиллэг, үндсэн функциональ бүлгүүд байдаг. Энэ ферментийн үр дүнд энэ нь хүчил-суурь хүчийг катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг, өөрөөр хэлбэл. үүрэг гүйцэтгэж байна
Хэт даршилж, цагааныг дэвтээнэ
Уургийн үйл ажиллагаа нь өөр өөр боловч ялангуяа бүтцийн, каталитик, энергийн функцүүд харагддаг. Уургийн энергийн үнэ цэнэ нь 4.1 ккал/г-д ойрхон байна. байх ёстой аман ярианы дунд
Сийлбэрийн эрхтнүүдийн цагаан өнгөний өөрчлөлт
Эдгээр уургууд нь дигидролаза (гурав дахь ангиллын ферментүүд), пептидазууд өөрсдөө - өмхий, дуу чимээ, идэвхгүй хэлбэрээр чичиргээ үүсгэдэг бөгөөд энэ нь хэсэгчилсэн протеолизийн замаар идэвхждэг.
Эвхэгддэг уураг, тэдгээрийн катаболизмыг хэт дарах
1. Гликопротейн нь гликозидазын (амилолитийн фермент) тусламжтайгаар гидролиз болдог. 2. Липопротейн - липолитик ферментийн тусламжтайгаар. 3. Гемохимийн хромопрот
Муудсан цагаан ба сэвсгэр йогийн бүтээгдэхүүн
Уургийн задрал - гэдэсний микрофлорын дор уургийн эд ба АА бактерийн задрал. Гэдэсний дотор уураг нь posterigatisya болон хоолойд байж болно - хүчиллэг буурсан байна.
Амин хүчлийн бодисын солилцоо
АК сан нь организмын үйл явцыг зөв явуулахад тусалдаг: 1) уургийн гидролиз; 2) эд эсийн уургийн гидролиз (лизосом дахь катепсины нөлөөн дор). Уг процесст АК-Сангийг ашиглаж байна
Zagalnі shlyakhi солилцох илтгэл
1. Нэр солих (1937 онд Браунштейн, Кризм нар хүлээн зөвшөөрсөн).
Timchasovoe zneshkodzhennya аммиак
Аммиак нь хортой (50 мг аммиакийг туулайнд тарьдаг, үүнээс гадна = 0.4-0.7 мг / л). Тиймээс аммиакийн даавуунд zneshkodzhuetsya timchasovymi арга замууд: 1) чухал - зураг
Сеховинизацийн орнитины мөчлөг
Сечовина нийт азотын хэсгийн 80-90%-ийг эзэлнэ. Үйлдвэрлэлийн хувьд 25-30 г NH2-CO-NH2 сечовин хэрэглэдэг. 1. NH3 + CO
Нуклеотидын нийлэгжилт ба задрал
Нуклеотидын солилцооны онцлог: 1. Организмд нуклейн хүчил, нуклеотидын нийлэгжихээс өмнө нуклеотидууд нь өөрөө, байх ёстой азотын суурь нь ордоггүй. Тобто, нуклеотидууд
Пурины нуклеозидын исэлдэлт
Аденозин® (аденозин деаминаза, +H2O, –NH4+) іnosine® (пурин нуклеозид фосфорилаза, +Pn-ribosyl-1-P) гипоксантин (6-оксопурин) ® (ксантинокси)
DC функц
Субстрат H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O
ДНХ-ийн репликаци (өөрийгөө орлуулах, биосинтез).
1953 оны r. Ватсон, Крик нар нэмэлт (бие биенээ нөхөх) зарчмыг нээсэн. Тиймээс, A \u003d T ба GC. Угаах, шаардлагатай хуулбарууд: 1. тал
Транскрипци (ДНХ-ээс РНХ руу мэдээлэл дамжуулах) ба РНХ-ийн биосинтез
Транскрипцийн явцад хуулбарлах зорилгоор ДНХ-ийн жижиг хэсгээс мэдээлэл дамжуулагддаг. Транскрипцийн үндсэн нэгж нь оперон (транскриптон) - транс байх ёстой ДНХ эс юм.
Уургийн биосинтезийн зохицуулалт
Бугатоклитик организмын эсүүд ДНХ-ийн ижил багцыг эсэргүүцдэг боловч өөр өөр уураг нийлэгждэг. Жишээлбэл, аз жаргалтай эд нь коллагеныг идэвхтэй нэгтгэдэг бол хорт эсэд ийм уураг байдаггүй. At
Хорт хавдар үүсэх механизмууд
Хорт хавдар бол удамшлын өвчин, өөрөөр хэлбэл. ushkodzhennya geneiv. Генийн чихийг харна уу: 1) генийн алдагдал; 2) сул генийн хүч; 3) генийг идэвхжүүлэх;
Липидийн тунг хэтрүүлэн хэрэглэх
Иймэрхүү үйлдэл нь хоосон амны уруул нь механик ажилаас бага байдаг. Амны хөндий дэх липолитик ферментүүд уусдаггүй. Чимээгүй viddilah байлцуулан липидийн overpickling
Өөх тосыг дахин нэгтгэх механизм
Гэдэсний хананд өөхний дахин нийлэгжилт нь дараах байдалтай байна: 1. Гидролизийн бүтээгдэхүүн (глицерин, VFA) нэмэлт ATP-ээр идэвхждэг. Dalі vіdbuvaєtsya posіdovne аtsilyuvannya
Организм дахь липидийн тээвэрлэлтийн хэлбэрүүд
Липиди нь уснаас ялгагдахгүй тул цус дамжуулахын тулд уснаас тусгаарлагдсан тусгай тээвэрлэгч шаардлагатай байдаг. Ийм тээврийн хэлбэрүүд нь сийвэнгийн липопротейн юм.
Эд эс дэх липидийн хувирал
Эд эсэд липидийн задрал, синтезийн үйл явц байнга явагддаг. Хүний биед агуулагдах липидийн үндсэн масс нь клитин шиг, нэгдэл шиг TG-ээр үүсгэгддэг. Янз бүрийн эдэд TG-ийн шинэчлэлтийн хугацаа
Эд эс дэх глицерин ба FFA-ийн биосинтез
Эд эс дэх глицеролын биосинтез нь глюкозын солилцоотой нягт холбоотой бөгөөд катаболизмын үр дүнд триозын үе шат дамждаг. Цитоплазм дахь глицеральдегид-3-фосфат
Липидийн солилцооны эмгэг
nadkhodzhennya іz їzheyu үе шатанд. Рясна тарган зараа, натомист гиподинами нь хоол тэжээлийн таргалалтын хөгжилд хүргэдэг. Гэмтсэн солилцоо нь хоол тэжээлийн өөх тос хангалтгүй байгаатай холбоотой байж болно
Иони Са2+
Уураг - калмодулинаар батлагдсан. Са2+-кальмодулины иж бүрдэл нь ферментийг идэвхжүүлдэг (аденилат циклаза, фосфодиэстераза, Са2+-батарсан уургийн киназ). Є бүлэг
Бамбай булчирхайн даавар
84 АА-аас бүрдэх парат-даавар нь Ca2+-ийн түвшинг зохицуулж, цусан дахь уйланхайгаас кальци (болон фосфор) ялгаралтыг өдөөдөг; Нирка дахь кальцийн дахин шингээлтийг дэмжихээс гадна фосфорын ялгаралтыг идэвхжүүлдэг; В
Яриа солилцох витаминуудын үүрэг
1.(!) витамин нь коэнзим ба протезийн бүлгийн ферментийн урьдал бодис юм. Жишээлбэл, B1 - тиамин - кетоацид декарбоксилазын коэнзимийн агуулахад TPP (TDF), B2 - рибофлавин - орно.
Гиповитаминоз, авитаминоз, гипервитаминозын тухай ойлголт
Гиповитаминоз нь бие махбодид витамин дутагдсанаас үүдэлтэй эмгэг юм. Avitaminosis нь бие махбодид өдөр тутмын витамины дутагдлаас үүдэлтэй эмгэгийн төлөв байдал юм.
Гипотаминозын шалтгаанууд
1. Нэгдүгээрт: zhy-д хангалттай витамин байхгүй. 2. Хоёрдогч: a) хоолны дуршил буурах; б) витамины vitrata нэмэгдсэн; в) vmoktuvannya гэмтэл, устгах, жишээ нь, entero
А аминдэм
Витамер: A1 - ретинол ба A2 - торлог бүрхэвч. Эмнэлзүйн нэр: антиксерофтальмик витамин. Химийн шинж чанараас шалтгаалж: б-цагирагийн үндсэн дээр мөчлөгт байхгүй нэг атомт спирт.
Витамин D
Антирахит витамин. Хоёр витамин байдаг: D2 - эргокальциферол ба D3 - холекальциферол. Витамин D2 нь мөөгөнд агуулагддаг. Витамин D3 нь org-д нийлэгждэг
Е витамин
Хуучирсан: ариутгалын эсрэг витамин, антиоксидант фермент. Химийн төлөвлөгөөнд альфа-, бета-, гамма-дельта-токоферолууд, альфа-токоферолууд илүү чухал байдаг. Е витамин тогтвортой
Витамин К
Цус алдалтын эсрэг витамин. Витамин: K1 - филлохинон ба К2 - менакуинон. Ярианы солилцоонд К витамины үүрэг
пантотений хүчил. [Мал. томъёо HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Бутирийн хүчил ба б-аланинтай нийлдэг.
Микросомын монооксигеназын системийн оролцоотойгоор ксенобиотикуудын гидроксилжилт
1. Бензол: [Зураг. бензол + O2 + NADPH2 ® (гидроксилаза, цитохром P450) фенол + NADP + H2O] 2. индол: [Зураг. индол+О2+Н
Пигментийн солилцоонд элэгний үүрэг
Пигментацийн солилцоо нь хүний биеийн болон даавууны ярианы атираат харилцан хувиргалтыг бий болгох явдал юм. Пигментүүдийн өмнөх 4 бүлэг яриа байдаг: 1. гем
Гемийн биосинтез
Митохондрийг устгахгүйн тулд гемийн биосинтез нь ихэнх эдэд, цөөн тооны эритроцитод байдаг. Хүний биед гем нь глицин ба сукцинил-КоА-аас нийлэгждэг бөгөөд үүний үр дүнд метаболдог.
Хемийн задрал
Хүний бие дэх гемехромоген пигментүүдийн ихэнх нь гемийн задралаар шингэдэг. Гемийн толгойн төгсгөл нь гемоглобин юм. Эритроцитод гемоглобины оронд 80%, амьдралын цаг болдог
Пигментийн солилцооны эмгэг
Дүрмээр бол энэ нь гемийн катаболизмын үйл явц тасалдсантай холбоотой бөгөөд гиперцөсний рубинеми хэлбэрээр илэрдэг бөгөөд арьс, салст бүрхэвчийн шаргал өнгөтэй болдог. Төв мэдрэлийн системд өсөж, bilirubin хашгирах
Tipi биохимийн цусны агуулахыг өөрчлөх
I. Үнэмлэхүй, харагдахуйц. Үнэмлэхүй оюун ухаан үлээх синтез, задрал, бусдын алсын хараа. Vіdnosnі vіdnosnі obumovlenі zmіnoy obyagu в
Цусны уураг хадгалах
Цусны уургийн үүрэг: 1. хавдрын даралтыг дэмжих (альбуминт хавдрын үед чухал); 2. цусны сийвэнгийн Vyznayut зуурамтгай чанар (гол төлөв альбумин rahunki хувьд);
Халуун цагаан
Цусан дахь уургийн хэвийн хэмжээ 65-85 г/л байна. Загалын уураг нь цусны бүх уургийн ярианы нийлбэр юм. Гипопротеинеми - альбумин буурах. Шалтгаан:
Глобулин нь 20-30 г/л хэвийн байна
I. α1-глобулин α-антитрипсин – трипсин, пепсин, эластаза болон бусад цусны протеазуудыг дарангуйлдаг. Викону галын эсрэг
илүүдэл азот
Илүүдэл азот гэдэг нь цусан дахь уураггүй азот олборлох бүх ярианы азотын нийлбэр юм. Норматив нь 14-28 ммоль / л байна. 1. Бодисын солилцоо: 1.1. амин хүчил (25%); 1.2. бүтээх
Нүүрс усны солилцоо
Биеийн хялгасан судасны цусан дахь глюкоз 3.3-5.5 ммоль/л байна. 1. Гипергликеми (глюкозын өсөлт): 1.1. нойр булчирхайн гипергликеми - цус харвалтын хугацаанд
Липидийн солилцоо
Холестерол нь хэвийн 3-5.2 ммоль/л байна. Цусны сийвэн нь LDL, LDLNS (атерогенийн фракц) ба HDL (атерогенийн эсрэг хэсэг) агуулдаг. Атеросклерозын хөгжлийг сайжруулах
Ашигт малтмалын солилцоо
Натри бол цочролын дараах гол ион юм. Цусан дахь Na+-ийн түвшинд минералокортикоидууд (цусан дахь альдостероны натри) нэмэгддэг. Рахунок гемийн хувьд натрийн rhubarb нэмэгддэг
Ферментийн плазм
Ангилах: 1. Функциональ ферментүүд (нойтон плазм). Жишээлбэл, ренин (ангиотензин II-ээр дамжуулан артерийн даралтыг дэмждэг), холестераза (ацетилхолиныг задалдаг). Їх үйл ажиллагаа
Эрүүл хүмүүсийн хэсгийн биеийн хүч, эмгэг судлалын өөрчлөлт
I. Гаразын хэсгүүдийн тоо 1.2-1.5 литр. Полиурия - хэсгүүдийн тоог нэмэгдүүлэх: 1) шүүлтүүрийг нэмэгдүүлэх
Химийн агуулахын хэсгийн үзүүлэлтүүд
Zagalniy азот - хэсэг дэх бүх azotovіsnih rechovins нь ce sukupnіst азот. Норм нь 10-16 г / добу байна. Эмгэг судлалын хувьд амьсгалсан азот нь: ихсэх - гиперазотури
Мэдрэлийн эд дэх ярианы солилцооны онцлог
Эрчим хүчний солилцоо. Тархины эдэд clitinne dihannia ихэсдэг (аэробик процессууд хэт их ачаалалтай байдаг). Тархи нь илүү исгэлэн, бага сирка багасгахад тусалдаг
Мэдрэлийн өдөөлтийг химийн дамжуулалт
Нэг эсээс нөгөө эсэд сэрэл шилжих нь нэмэлт нейротрансмиттерээс хамаарна: - нейропептид; - АК; - ацетилхолин; - Биоген аминууд (адреналин,
I ферментийн үйл ажиллагааг идэвхжүүлдэг идэвхжүүлэгчид. Микологийн өөр түвшний ферменттэй харилцан үйлчлэлцэх эрүүл мэндийн дарангуйлагчид. Үүний үндсэн дээр хүн чоно нь эргэж буцдаггүй ингибуваннягаар ялгагдана. Чоно дарангуйлагчид сул ковалент бус холбоо бүхий ферментүүдтэй холбогддог бөгөөд оюун ухаанд дуулахын тулд ферментийн оролцоотойгоор богино хугацаанд усаар амархан тослогддог. Хүн чонын ingibіtori нь өрсөлдөх чадвартай, өрсөлдөх чадваргүй гэж хуваагддаг.
Өрсөлдөөнт дарангуйлагчид нь субстраттай бүтцийн хувьд төстэй байж болох бөгөөд энэ нь молекулуудын субстрат болон ферментийн идэвхтэй төвтэй холбогдох дарангуйлагчийн өрсөлдөөний үр дүн юм. Энэ тохиолдолд идэвхтэй хэсэг нь субстрат буюу дарангуйлагч, фермент-субстратын цогцолбор (ES) эсвэл фермент-ингибитор (EI) -тэй харилцан үйлчилдэг. p align="justify"> ОҮ-ийн цогцолборыг хэвлэх үед урвалын бүтээгдэхүүн тогтдоггүй. Субстратын концентрацийн өөрчлөлтөөс хамааран ферментийн идэвхжил өөрчлөгдөж болно. Олон тооны эмийн бэлдмэлүүд нь өрсөлдөх чадвартай дарангуйлагчийн үүрэг гүйцэтгэдэг. Жишээлбэл, бактериостатик байж болох сульфаниламидууд нь пара-аминобензой хүчлийн аналог, фолийн хүчлийн нийлэгжилтэнд нөлөөлдөг нян (нуклеотид ба подилин клитиныг нийлэгжүүлэхэд шаардлагатай) юм.
Өрсөлдөх чадваргүй дарангуйлагчид нь субстраттай төстэй байдаггүй тул тэдгээр нь хэлтэс, идэвхтэй төв дэх ферменттэй харилцан үйлчилдэг.
Буцах боломжгүй дарангуйлагчид нь ферменттэй молекулын ковалент холбоо тогтоодог бөгөөд үүнээс гадна ферментийн идэвхтэй төв нь ихэвчлэн өөрчлөгддөг. Эцсийн эцэст энэ фермент нь түүний катализаторын үйл ажиллагааг дарж чадахгүй. Жишээлбэл, фосфорорганикийн нэгдлүүд нь идэвхтэй төвд байрладаг, катализийн үйл явцад гол үүрэг гүйцэтгэдэг сериний OH-бүлэгийг ковалент байдлаар холбодог. Тиймээс іngіbіtori, тэд ялсан мэт, нүүр царай шиг, удаан хугацаагаар үхэх (dobu, tizhnі). Ферментийн үйл ажиллагааг дахин зохион бүтээх нь шинэ фермент молекулуудын нийлэгжилттэй холбоотой байж болох юм.
Клитинигийн ферментийн үйл явцын шарх нь нэг сүрэг дээр цухуйж, ферментийн урвалын найр, ферментийн Ланцюга (язгууртны бодисын солилцоо), яки нь Боти Линини (Гликолз) байж болно, тэсрэлт, мөчлөг (мөчлөг) Кребубребет Крюбный (Кребель Крюбный (Кребель Крюбный (Кребель Крюбный (Кребель Кребубный Кребубный. са)). Бодисын солилцооны хурдыг нэмэгдүүлэхийн тулд ферментийн хэмжээ, үйл ажиллагааг зохицуулахад хангалттай. Бодисын солилцооны замд бүх ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах шаардлагагүй, харин гол ферментүүдийн үйл ажиллагааг зохицуулах шаардлагатай бөгөөд энэ нь бодисын солилцооны үйл явцын хурдыг хэтрүүлсэн гэсэн үг юм.
Гол фермент є:
Ферментийн кобын солилцооны зам (эхний фермент),
Свидкистийг хязгаарлах (хамгийн түгээмэл) урвалыг хурдасгадаг ферментүүд,
· Бодисын солилцооны замд байдаг ферментүүд.
Ферментийн урвалын хурдыг зохицуулахад дараахь зүйлс нөлөөлж болно.
Ферментийн молекулуудын тоог өөрчлөх,
Молекулуудын субстрат ба коферментийн хүртээмж,
· Бусад ферментийн молекулуудын катализаторын үйл ажиллагааг зохицуулах.
Эс дэх ферментийн молекулын тоог зохицуулах нь синтезийн хурдыг өөрчлөх (индукц - синтезийн хурдыг нэмэгдүүлэх, дарах - цайрдах) эсвэл иодын задралын хурдыг өөрчлөх замаар хийгдэж болно.
Бодисын солилцооны замыг хянадаг чухал үзүүлэлт бол субстрат байгаа эсэх, гол зэрэглэл нь нэгдүгээрт, концентраци өндөр байх тусам бодисын солилцооны замын тогтвортой байдал чухал юм.
Бусад ферментийн катализаторын үйл ажиллагааг зохицуулах. Зохицуулалтын үндсэн аргууд нь: алостерик ба изостерийн механизмууд, уураг-уургийн нэмэлт харилцан үйлчлэлийн зохицуулалт, химийн өөрчлөлтийн зам, протеолиз (частковы) юм.
Изостерик механизм. Энэ тохиолдолд зохицуулагчийг ферментийн идэвхтэй төвд шууд тарьдаг. Ийм механизмын цаана өрсөлдөөнт дарангуйлагч, диконууд байдаг.
Алостерик механизм.Маш олон фермент, идэвхтэй төв рүү тос, бага зэрэг алостерик төв, идэвхтэй төвөөс хангалттай зайтай. Алостерик ферментийг олигомер уураг гэж нэрлэдэг бөгөөд тэдгээр нь хэд хэдэн дэд нэгжээс бүрддэг. Алостерик төвд эффекторууд нь ковалент бус байдлаар холбогддог. Энэ үүргийг субстрат, бодисын солилцооны замын эцсийн бүтээгдэхүүн, коэнзим, макроэрги гүйцэтгэж болно (үүнээс гадна ATP ба ADP нь антагонист үүрэг гүйцэтгэдэг: ATP нь анаболизмын процессыг идэвхжүүлж, катаболизмыг дарангуйлдаг, ADP - navpaki).
Фермент дэх алостерик төвүүд нь шүрших боломжтой. Алостерик ферментүүд нь эерэг ба сөрөг хамтын ажиллагааны хүчтэй байдаг. Эффекторын алостерик төвтэй харилцан үйлчлэлцэх нь бүх дэд хэсгүүдийн конформацийн дараагийн хамтын өөрчлөлтөд хүргэдэг бөгөөд энэ нь идэвхтэй төвийн хэлбэрийг өөрчлөхөд хүргэдэг бөгөөд энэ нь субстрат руу спорид чанарыг бууруулж эсвэл нэмэгдүүлж, улмаар өөрчлөгддөг. эсвэл ферментийн каталитик идэвхжил нэмэгдсэн.
Уургийн молекулын харилцан үйлчлэл - уураг(зөвхөн олигомерийн ферментийн хувьд) олигомеризмын өөрчлөлтөөс. ProteinkinaseA нь ATP-ийн солилцооны уургийг фосфоржуулдаг фермент бөгөөд хоёр зохицуулалтын дэд нэгж, хоёр каталитик дэд нэгж гэсэн хоёр төрлийн 4 дэд нэгжээс бүрдэнэ. Энэ тетрамер нь катализаторын идэвхжилгүй. Тетрамерийн цогцолборыг задлах явцад хоёр катализаторын дэд нэгж өөрчлөгдөж, фермент идэвхтэй болдог. Ийм зохицуулалтын механизм нь харгис юм. Протенкиназа А-ийн зохицуулалтын болон катализаторын дэд хэсгүүдийн холбоо идэвхгүй цогцолбор болж дахин үүсдэг.
химийн өөрчлөлтИхэнх тохиолдолд амин хүчлийн үлдэгдлийг ковалентаар өөрчлөх замаар ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах механизмыг авч үздэг. Энэхүү өөрчлөлтөөр ферментэд OH-бүлэгүүд нэмэгддэг. Фосфоржилтыг ATP-ийн уураг киназын ферментээр удирддаг. Илүүдэл фосфорын хүчлийг нэмэх нь катализаторын идэвхжил өөрчлөгдөхөд хүргэдэг бөгөөд үүний үр дүнд хоёр дахин их байдаг: фосфоржилтын явцад зарим фермент идэвхждэг бол зарим нь идэвхгүй болдог. Фосфоржилтын үйл ажиллагааны өөрчлөлт нь эсрэгээрээ байна. Илүүдэл фосфорын хүчил ба протенфосфатазыг зайлуулах.
Ферментийн үйл ажиллагааг ямар нэгэн байдлаар зохицуулах шарсан уураг. Идэвхтэй ферментүүд нь идэвхгүй прекурсорууд - проэнзим хэлбэрээр нийлэгждэг бөгөөд уургийн молекулын нэг хэсгийг профермент болгон хуваахыг өдөөдөг нэг буюу хэд хэдэн пептидийн бондын гидролизийн үр дүнд идэвхждэг. Үүний үр дүнд уургийн молекулын дутагдаж буй хэсэгт конформацийн өөрчлөлт гарч идэвхтэй төв үүсч, фермент идэвхждэг. Уургийн прекурсор хэлбэрээр пептидийн хуваагдал нь пептидазын ферментийг катализ болгодог.
Энэ ферментийн хувьд ферментийн үйл ажиллагаа эргэлт буцалтгүй өөрчлөгддөг. Протеолитик өөрчлөлтүүд нь РСТ-ийн уураг задлах фермент, цусны цагаан мөгөөрсөн хоолой, фибринолизийн систем дэх уураг, түүнчлэн уураг-пептидийн гормонуудыг идэвхжүүлэх үндэс суурь болдог. Жишээлбэл, салст бүрхүүлийн хөндийд нийлэгждэг трипсиноген нь гэдэс дотор агуулагддаг бөгөөд энтеропептидазын ферментийг нэмдэг. Үүний үр дүнд гексапептидийн задралаас протеолитик задрал ажиглагдсан. Үүний тусламжтайгаар молекулын нэг хэсэгт идэвхтэй төв үүсч, идэвхтэй трипсин үүсдэг.