Fermentlar va usullarning faolligini tartibga solish. Fermentlar faolligini tartibga solish. Tibbiy enzimologiya (biokimyo) Klitindagi ferment faolligini tartibga solish yo'llari
Kritik biotizimlar majmuasi sifatida ishlaydigan yagona tirik materiya bo'lgan klitina doimiy ravishda nutq va energiyaning efir muhiti bilan almashinadi. Gomeostazni qo'llab-quvvatlash uchun protein tabiatining maxsus nutqlari - fermentlar guruhi mavjud. Budov, funktsiyalari, shuningdek, fermentlar faoliyatini tartibga solish biokimyoning maxsus usulida ishlab chiqilgan, chunki ular enzimologiya deb ataladi. Ushbu maqolada, maxsus ilovalar bo'yicha, fermentlar faoliyatini tartibga solishning turli mexanizmlari va usullarini, katta savtlar va odamlarning kuchini ko'rib chiqish mumkin.
Optimal ferment faolligi uchun zarur yuvish
Assimilyatsiyaga, shuningdek, bo'linishga reaktsiya kabi tebranadigan biologik faol nutq ongni kuylash uchun klitinlarda o'zining katalitik kuchini ochib beradi. Masalan, bunday dilyantsi klitinada fermentlar taqdirini o'z zimmasiga oladigan kimyoviy jarayon ketayotganini aytish kerak. Turli qismlarda va organoidlarda bo'linishning zavdyaklari (sitoplazmaning uchastkalarda bo'linishi) antagonistik reaktsiyalar sodir bo'ladi.
Shunday qilib, oqsillarning sintezi ribosomalarda, bo'linish paytida - hialoplazmada sodir bo'ladi. Proliferatsiya qiluvchi biokimyoviy reaktsiyalarni katalizlovchi fermentlar faoliyatini o'ziga xos tartibga solish, nutq almashinuvining optimal oqimini ta'minlash va energiya bilan ta'minlangan metabolik yo'llarni qayta shakllantirish.
Ko'p fermentli kompleks
Klitinning fermentativ apparati organizmida fermentlarning strukturaviy-funksional tashkil etilishi. Ko'proq kimyoviy reaktsiyalar, ulardagi kabi, o'zaro. Birinchi reaktsiyaning boy mahsuloti sifatida, hujum uchun reagent sifatida, bu holda, klitindagi fermentlarning kengayishi ayniqsa namoyon bo'ladi.
Esda tutingki, fermentlar o'z tabiatiga ko'ra oddiy va yig'iladigan oqsillardir. Klitin substratiga birinchi sezuvchanlik peptidning uchinchi chorak strukturasining havo fazosi konfiguratsiyasining o'zgarishi bilan izohlanadi. Fermentlar nafaqat gialoplazmaning kimyoviy ombori, reaksiyadagi reagentlar va mahsulotlar kontsentratsiyasi, harorat kabi klitin parametrlarining o'rtasida o'zgarishlarga, balki sezgir klitinlar yoki hujayralararo ridin i sodir bo'ladigan o'zgarishlarga ham ta'sir qiladi.
Nima uchun klitina bo'limlarga bo'lingan
Tirik tabiatni tartibga solishning aqli va mantig'i shunchaki dushmandir. Butun dunyo klitinga xos bo'lgan hayotiy ko'rinishlarga loyiqdir. Ilmiy kimyogar uchun odatda bir xil namunada turli xil fermentativ kimyoviy reaktsiyalar, masalan, glyukoza va glikoloz sintezi davom eta olmasligi tushunilgan. Bir hujayraning gialoplazmasida, ularni o'tkazish uchun substrat bo'lgan uzoq davom etadigan reaktsiyalar qanday sodir bo'ladi? Ko'rinib turibdiki, sitozol sitozol bo'lib, unda antagonistik kimyoviy jarayonlar sodir bo'ladi, bo'linishlar bo'shlig'i va bo'linmalarning izolyatsiyasi. Katta savtlar va bu odamlarning zavdyaklari va metabolik reaktsiyalari ayniqsa aniq tartibga solinadi va almashinuv mahsulotlari hujayralar bo'linmalari orqali osonlikcha o'tadigan shakllarga aylanadi. Ularning asosiy tuzilishini tiklashlariga ruxsat bering. Sitozolga krem, fermentlar organellalarda joylashgan: ribosomalar, mitoxondriyalar, yadrolar, lizosomalar.
Energiya almashinuvidagi fermentlarning roli
Keling, piruvatning oksidli dekarboksillanishini ko'rib chiqaylik. Fermentlarning katalitik faolligini tartibga solish enzimologiya tomonidan yaxshi ishlab chiqilgan. Ushbu biokimyoviy jarayon mitoxondriyalarda - eukaryotik klitinlarning ikki membranali organellalarida sodir bo'ladi va glyukoza kislotasiz degradatsiyasi va Piruvat dehidrogenaza kompleksi - PDH - uchta ferment uchun qasos olish o'rtasidagi oraliq jarayondir. Boshqa odamlarda bu pasayish atsetil-KoA va NATH kontsentratsiyasining ortishi bilan bog'liq, shuning uchun Asetil-KoA molekulalarining so'rilishi uchun muqobil imkoniyatlar paydo bo'ladi. Agar trikarboksilik kislota siklining reaktsiyalarini kuchaytirish uchun klitin energiyaning qo'shimcha qismini va vimagan akseptor molekulalarini talab qilsa, u holda fermentlar faollashadi.
Alosterik inhibisyon nima
Ferment faolligini tartibga solish maxsus vositalar - katalitik inhibitorlar tomonidan nazorat qilinishi mumkin. Hidi faol joyni chetlab o'tib, fermentning qo'shiq joylariga kovalent bog'lanishi mumkin. Katalizatorning keng strukturasining deformatsiyasiga olib kelishi va avtomatik ravishda fermentativ quvvatlarning pasayishiga olib kelishi kerak. Boshqacha qilib aytganda, ferment faolligining alosterik regulyatsiyasi mavjud. Dodamo, shuningdek, katalitik in'ektsiyaning bunday shakli oligomerik fermentlar uchun kuchli, ya'ni molekulalari ikki yoki undan ortiq protein polimerik bo'linmalaridan iborat. Oldingi sarlavhaga qaraganda, PDH-kompleksni uchta oligomerik fermentda topish mumkin: piruvat dehidrogenaza, dehidrolipoil dehidrogenaza va gidrolipoil transatsetilaz.
Regulyatsiya qiluvchi fermentlar
Enzimologiya bo'yicha tadqiqotlar katalizatorning kontsentratsiyasi va faolligi bo'yicha yotqizilishi kerak bo'lgan narsalarni aniqladi. Eng keng tarqalgan metabolik yo'llar barcha yoga sohalarini tartibga soluvchi smut fermentlaridir.
Xushbo'y hidlar regulyatorlar deb ataladi va kompleksning kob reaktsiyalarida kuylaydi va ular ko'pincha qaytarilmas reaktsiyalarda kechadigan kimyoviy jarayonlarda ham qatnashishi mumkin yoki ular metabolik yo'lning parchalanish nuqtalarida reagentlarga keladi.
Peptidlarning o'zaro ta'siri qanday ishlaydi
Hujayralardagi fermentlar faoliyatini tartibga solish yordam beradigan usullardan biri oqsil-oqsil o'zaro ta'siridir. Til nima haqida? Enzim molekulasiga tartibga soluvchi oqsillarni qo'shish kerak, buning natijasida faollashuv kutiladi. Masalan, adenilil siklaza fermenti hujayra membranasining ichki yuzasida joylashgan bo'lib, gormon retseptorlari kabi tuzilmalar bilan, shuningdek, ferment bilan ajratilgan peptid bilan o'zaro ta'sir qilishi mumkin. Gormon va retseptor natijasida oraliq oqsil o'zining fazoviy konformatsiyasini o'zgartirganligi sababli, biokimyoda adenilatsiklazaning katalitik kuchlarini kuchaytirish yo'li oqsil-regulyator iv paydo bo'lgandan keyin faollashishiga olib keladi.
Protomiya va ularning biokimyodagi roli
Proteinkinazlar deb ham ataladigan bu nutqlar guruhi PO 4 3-anionni peptid makromolekulasiga kiradigan aminokislotalarning gidrokso guruhiga o'tkazishni tezlashtiradi. Protomerlarda ferment faolligini tartibga solish biz tomonidan protein kinaz A asosida ko'rib chiqiladi. Uchinchi molekula tetramer bo'lib, u ikkita katalitik va ikkita tartibga soluvchi peptid bo'linmalaridan iborat bo'lib, chotir biriktirilgunga qadar katalizator vazifasini bajarmaydi. protomer va cAMP molekulalarining tartibga soluvchi hujayralariga. Protein-regulyatorlarning kosmik strukturasini o'zgartirish sababi, bu ikki faollashtirilgan katalitik oqsil zarrachalarining tebranishiga, protomirlarning dissotsiatsiyasiga olib kelishidir. cAMP molekulalari tartibga soluvchi subbirliklar sifatida birlashtirilganligi sababli, faol bo'lmagan protein kinaz kompleksi tetramerga qaytadan hosil bo'ladi va katalitik va tartibga soluvchi peptid zarralarining assotsiatsiyasi sodir bo'ladi. Shunday qilib, fermentlarning teskari xarakterini oldini olish uchun ularning faoliyatini tartibga solish usullari ko'rib chiqiladi.
Fermentlar faolligini kimyoviy tartibga solish
Biokimyoda fosforlanish, defosforlanish kabi fermentlar faoliyatini tartibga solish mexanizmlari ham ishlab chiqilgan. Turli hollarda ferment faolligini tartibga solish mexanizmi quyidagicha: fermentning aminokislotalarning ko'payishi, OH - guruhining qasosi, ulardagi fosfoprotein fosfatazalardan keyin ularning kimyoviy modifikatsiyasini o'zgartirish. Shu tarzda, tuzatish zarur, bundan tashqari, ba'zi fermentlar uchun ularni faollashtiradigan sabab, boshqalari uchun esa bu inhibitordir. O'ziga xos tarzda, fosfoprotein fosfatazalarning katalitik kuchlari gormon tomonidan tartibga solinadi. Misol uchun, hayvonlarning kraxmal - glikogen - va priyomami í̈zhí o'rtasidagi oraliq bo'shliqlarda yog 'ichak traktida, aniqrog'i, o'n ikki koloniya va glyukagon shaklida bo'linadi - oshqozon osti bezi fermenti.
Bu jarayon SHKT ning trofik fermentlarining fosforlanishi bilan quvvatlanadi. Faol etching davrida, agar u naychadan o'n ikki barmoqli ichakka kirsa, glyukagonning sintezi kuchayadi. Insulin - teri osti qatlamining yana bir fermenti bo'lib, u Langergans orollarining alfa-klitinlari tomonidan tebranadi, retseptorlari bilan o'zaro ta'sir qiladi, shu jumladan o'simlik fermentlarining fosforlanish mexanizmi.
Chastkovy proteoliz
Bachimo singari, ko'rshapalaklarning turli turlarida ferment faolligini teng tartibga solish. Sitozolda ham, organoidlarda ham (qon plazmasida yoki ichak traktida) joylashgan fermentlar uchun ularni faollashtirish usuli CO-NH peptid bog'larini gidrolizlash jarayonidir. Vin zarur, bunday fermentlarning parchalari faol bo'lmagan shaklda sintezlanadi. Ferment molekulasi shaklida peptid qismi bo'linadi va tashqarida qoldirilgan modifikatsiyaning tuzilishida faol markaz qo'shiladi. Fermentni kimyoviy jarayonni chetlab o'tishga qo'shish mumkin bo'lishi uchun "ishchi lagerga kiradi" degan nuqtaga keltiring. Masalan, shilliq osti bo'shlig'idagi faol bo'lmagan ferment bo'lgan tripsinogen o'n ikki barmoqli ichakda joylashgan oqsillarni parchalamaydi. Enteropeptidaza infuzioni bo'lsa, proteoliz sodir bo'ladi. Keyingi ferment faollashadi va endi tripsin deb ataladi. Chastkovy proteolizi - bo'rilar jarayoni. Vídbuvaêtsya, qon glottis jarayonlarida, polipeptidlarni ajratuvchi fermentlarni faollashtirish kabi yo'llar bilan.
Hujayralar almashinuvida tashqi nutqlar konsentratsiyasining roli
Substratning mavjudligi bilan ferment faolligini tartibga solish biz ko'pincha "Ko'p fermentli kompleks" sarlavhasi ostida ko'rib chiqildi. Bosqichning oxirida sodir bo'ladigan o'tish chastotasi, tashqi nutqning ba'zi molekulalari gialoplazma yoki klitinning organellalarida joylashganligi sababli kuchli yotqizilgan. Shuning uchun metabolik yo'lning tezligi nutqning konsentratsiyasiga to'g'ridan-to'g'ri proportsionaldir. Sitozolda qancha ko'p reagent molekulalari mavjud bo'lsa, barcha hujum qiluvchi kimyoviy reaktsiyalarning moslashuvchanligi shunchalik yuqori bo'ladi.
Alosterik tartibga solish
Faoliyati nafaqat tashqi reagentlar kontsentratsiyasi, balki nutq effektlari bilan ham boshqariladigan fermentlar kuchli deb ataladi. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya fermentlar faoliyatini tartibga solish. Biokimyo ko'pincha alosterik fermentlar deb ataladigan narsalarni olib keldi, ular hujayralar metabolizmi uchun yanada muhimroq bo'lib, parchalar gomeostazdagi o'zgarishlarga haddan tashqari yuqori sezuvchanlikka ega bo'lishi mumkin. Ferment sifatida u kimyoviy reaksiyani bostiradi, shuning uchun uning sezgirligini pasaytiradi va salbiy effektor (ingibtor) deb ataladi. Proliferativ tipda reaksiya tezligi ortishi kuzatilsa, faollashtiruvchi - musbat effektor mavjud. Nutqning eng tez-tez ishlatilishi, shuning uchun reagentlar, kimyoviy o'zaro ta'sirlar kabi, faollashtiruvchi rolini o'ynaydi. Kíntsev quduq mahsulotlari, scho rang-barang reaktsiyalar natijasida, o'zini ingíbítori kabi tutadi. Reagentlar va mahsulotlar kontsentratsiyasining o'zaro bog'liqligi bilan bog'liq bo'lgan ushbu turdagi tartibga solish geterotrof deb ataladi.
Ferment faolligi turli xil tashqi omillar ta'sirida o'zgarishi mumkin. Fermentlarning faolligiga ta'sir qiluvchi nutq, ma'noni anglatadi ferment modulyatorlari. Modulyatorlar o'z chiziqlarini ikki guruhga bo'lishadi:
1. faollashtiruvchilar. Infuzion ostida fermentlar faolligining oshishi kuzatiladi. Aktivator sifatida ular metall kationlari sifatida harakat qilishlari mumkin. Masalan, Na+ inson sinuslarida amilaza faollashtiruvchisi hisoblanadi.
2. Inhibitorlar. Nutq, ba'zilarning oqimi ostida, fermentlarning faolligi o'zgaradi.
Inhibitorlar inhibisyon mexanizmi bilan ajralib turadigan nutqlarning katta guruhini ifodalaydi.
Ingibing effektining uch xilligi uchun ingibtori quyidagilarga bo'linadi:
· qaytarilmas(Yaki ferment bilan o'zaro ta'sir qilganda, u fermentativ faollikni yaxshi saqlashga yordam beradi);
· bo'rilar(Yaky timchasovo zmenshuyut ferment faolligi).
Qaytarib bo'lmaydigan ingibitorlarning mexanizmi yaqinlashib kelayotgan tenglik bilan tavsiflanishi mumkin:
In + E Ein,
de Ein- vinolar katalitik kuchga ega bo'lmagan inhibitorli ferment majmuasi.
Qoida tariqasida, qaytarilmas ingibitorlar fermentning faol joyining funktsional guruhlari bilan o'zaro ta'sir qiladi. Xushbo'y hid ularni kovalent tarzda ovlaydi va ularni shunday tarzda to'sib qo'yadi. Natijada, bu ferment substrat bilan o'zaro ta'sir qiladi.
Qaytarib bo'lmaydigan ingibitorlarning klassik dumbasi - bu organofosfor nutqi. Diizopropil florofosfat (DFF) biokimyoviy tadqiqotlarga boy. Fosfor organiklari fermentning faol markazida ortiqcha serin ta'sir qiladi:
 |
Serin faol markazida joylashgan fermentlar oldin xolesteraza, tripsin, elastaz va boshqalar yotadi.
Boshqa qaytarilmaydigan ingibitorlar singari, alkil agentlari ham keng tarqalgan. Ular faol markazda sisteinning SH-guruhlari yoki histidinning imidasal radikallari bilan o'zaro ta'sir qiladi. Yodoasetamid bilan qaytarilmas fermentlarni inhibe qilish mexanizmi:
Alkillashtiruvchi moddalar va biokimyoda qaytarilmaydigan ingibitorlar sifatida yodoasetamid, monoiodoatsetat va boshqalarning turg'unligi mavjud.
Qaytarib bo'lmas g'alabali g'alabaning namoyon bo'lishi xalq davlati va tabobati qo'lida. Yangi asosda insektitsidlar (koma bilan kurashishga yordam beradi), ba'zi dorivor preparatlar (antikolinesteraza preparatlari) turg'unligi mavjud. Ularning asosida organofosforli shlaklar guruhidan nerv-paralitik bo'linmaning jang maydonidagi nutqi yaratilgan.
Vídmínu kuni víd íníbítorív nígíbítorív vplyu bo'rilar ínígíbítori kamroq qo'shiq aytish ínymízho soat fermentlar faoliyatini kamaytirish. Hozirgi inhibitiv ta'sir mexanizmini yaqinlashib kelayotgan teng reaktsiyalarga qarab ko'rsatish mumkin:
In+ E Ein
In + ES ESIn
Teng reaksiyalarning ko'rinishlaridan ko'rinib turibdiki, aylanma ingibitorlar yana fermentga yoki ferment-substrat kompleksiga aylanadi. Bunday holda, ferment o'zining katalitik kuchini beradi.
Bo'rilar ingibtori orqasida ingibing ta'siri mexanizmiga bo'ysunadilar raqobatbardoshі raqobatdosh bo'lmagan, yaky v_dryznyayutsya fermentga ta'sirini inhibe qilish mexanizmi uchun bir turi.
Raqobatsiz inhibisyon davrida inhibitor o'zining faol joyidan yuqoridagi fermentga teskari birikadi. Bunday holda faol markazning konformatsiyasi o'zgaradi, bu esa fermentning teskari inaktivatsiyasiga olib keladi. Raqobatbardosh inhibitor ta'sirida, bu substrat uchun fermentning sporidligida o'zgarish bo'lmaydi, ya'ni. qiymati o'zgarmaydi Oldin m, lekin fermentativ reaktsiyaning maksimal tezligi pasayadi ( V maksimal). Raqobatdosh bo'lmagan inhibitorlar sifatida ular nutq almashinuvining vositachi mahsuloti sifatida harakat qilishlari mumkin.
Raqobatbardosh inhibitorlarning molekulalari ferment uchun to'g'ri substrat bilan o'xshashlikni ko'rsatadi. Raqobatbardosh ingibitorlarning klassik namunasi malon kislotasi bo'lib, u suksinat dehidrogenaza fermentining faolligini teskari kamaytiradi.
Burstin kislotasi Malon kislotasi
Formulalarning ko'rinishidan malon kislotasi Budova Burshtinovni juda eslatishi aniq. Strukturaviy o'xshashlik malon kislotasini suksinat dehidrogenaz fermentining faol joyiga bog'lash imkonini beradi. Biroq, bu ferment tomonidan katalizlanadigan reaktsiyaga kirishga qodir emas (dehidrogenatsiya reaktsiyasi). Shuning uchun inhibitor fermentning faol markaziga kelib, uning haqiqiy substrat bilan o'zaro ta'sir qilish imkoniyatini bloklaydi. Shunday qilib, raqobatbardosh inhibitor oqimi ostida fermentning substratga sporidligi keskin pasayadi (o'sish qiymati). Oldin m), lekin qiymat o'zgarmaydi V maks. Raqobat inhibisyon fenomeni reaktsiya summasining substrat kontsentratsiyasining keskin ortishi yo'li sifatida tan olinishi mumkin.
Shu tarzda, raqobatdosh bo'lmaganlar kabi harakat qiladigan raqobatbardosh ingibitorlar fermentning faol markaziga bog'lanadi, shundan so'ng uning qiymati keskin oshadi. Oldin m yoga faoliyatining teskari pasayishiga asos bo'lgan substratga.
Suksinat dehidrogenazaning fiziologik raqobatbardosh inhibitori sifatida oksalat kislotasi harakat qiladi. Taqdim etilgan chaqaloqdan ko'rinib turibdiki, uning nutq almashinuvining oraliq mahsuloti ham süksin kislotasi bilan bir xil tarkibiy o'xshashlikka ega. Suksinat dehidrogenazni oksalat kislotasi bilan raqobatbardosh inhibe qilish mitoxondriyadagi oksidlanish transformatsiyasini tartibga solishda muhim rol o'ynaydi:
Ferment faolligini tartibga solishning yana bir turi - alosterik tartibga solish. Vín pritamanny, ayniqsa fermentlar guruhi - alosterik fermentlar. Alosterik fermentlardan oldin oligomerik oqsillar mavjud bo'lib, ularning tuzilishida tartibga soluvchi (alosterik) markazlar mavjud.
Alosterik fermentlar molekulalari ombori ikki xil bo'linmalarga ega:
1) katalitik(Z);
2) tartibga soluvchi (R).
Katalitik subbirlik polipeptid nayzasi bilan ifodalanadi, uning ustida fermentning faol markazi joylashgan. Tartibga solish (alosterik) markazni tuzilmasidan olib tashlash uchun tartibga soluvchi subbirlik. Alosterik markaz ferment regulyatori bilan o'zaro ta'sir qilish natijasida maxsus yaratilgan molekulaning bo'linishi. Vidpovidno regulyatorlari fermentning ham faollashtiruvchisi, ham inhibitori bo'lishi mumkin.
Alosterik regulyatorning tartibga solish markazi bilan bog'lanishi molekulaning alosterik markazga sterik o'xshashligi bilan bog'liq deb hisoblanadi. Regulyator molekulasi yuzasining geometrik o'xshashligiga va ular orasidagi alosterik markazning trivimir tuzilishiga qarab, teskari o'ziga xos o'zaro ta'sir mavjud. Zaif o'zaro ta'sir kuchlari bilan barqarorlashtirilgan kompleks o'rnatiladi. Van der Vaals kuchlari alohida ahamiyatga ega. Ular uchun regulyator kompleksining alosterik markaz bilan barqarorlashuvi suv aloqalarining bir qismini, shuningdek, hidrofobik va elektrostatik o'zaro ta'sirlarni oladi.
Protein molekulasidagi ferment va alosterik inhibitor o'rtasidagi o'zaro ta'sir natijasida tartibga soluvchi bo'linmaning polipeptid nayzasining konformatsion buzilishi yuzaga keladi. Їx viniknennya o'zaro modallikda ko'rsatilgan Z- І R- kichik birliklar. Natijada, katalitik subbirlik polipeptid nayzasining konformatsiyasi yana o'zgaradi. Perebudovaga o'xshab, faol markazning tuzilishini yo'q qilish bilan birga keladi, buning natijasida faol markazning substratga sporidligi pasayadi (qiymatning oshishi). Oldin m), bu ferment inhibisyonunu ko'rsatadi (33-rasm).
Malyunok 33 - alosterik fermentlarni inhibe qilish mexanizmi
Alosterik ingibitorning alosterik markazga qoʻshilishi fermentning katalitik subbirligidagi faol markazning konformatsiyasining oʻzgarishiga va uning substratga sporidligining pasayishiga olib keladi.
Bo'rilar tomonidan alosterik inhibisyon. Kompleksga ajralish R-ingibitorli subbirlik subbirliklarning polipeptid lansetlarining tashqi konformatsiyasining o'zgarishi bilan birga keladi, buning natijasida faol markazning substratga sporadlanishi sodir bo'ladi.
Ko'pincha alosterik inhibitorlar rolida ferment ishtirok etadigan reaktsiya mahsuloti yoki metabolik yo'l ishlaydi. Fermentlarni inhibe qilish jarayoni reaksiya mahsuloti deb ataladi retrongíngíbuvannyam.
Retro-inhibisyon metabolik jarayonlarni tartibga solish va gomeostazni yaxshilashda salbiy induktsiya mexanizmining asosidir. Yangi ish uchun mijozlar o'rtasida nutq almashishda turli xil sanoat mahsulotlarini tez sur'atda saqlash xavfsizdir. Glyukoza-6-fosfat reaktsiyasi mahsuloti bilan geksokinazani inhibe qilish retro-inhibisyon bo'lishi mumkin:
Ayrim hollarda reaksiyaning yakuniy mahsulotiga emas, balki reaksiya sodir bo‘ladigan jarayonning yakuniy mahsulotiga afzallik beriladi. Fermentning retroinhibisyonu E jarayonning mahsuloti P:
de B, U, R, D - oraliq mahsulotlar.
Ketma-ketlik tasvirlarida transformatsiya alosterik ferment inhibitoriga o'xshaydi E mahsulotni jarayon bilan tanishtirish - R. Retro-inhibisyonning shunga o'xshash mexanizmi klitinlarda keng tarqalgan. Misol tariqasida, yuqori yog 'kislotalari, yog' kislotalari sintezining yakuniy mahsuloti - palmitik kislota sintezida ishtirok etadigan atsetil-KoA-karboksilaza fermentini inhibe qilish mumkin.
Analog, alosterik fermentlar ustida ishlash uchun al protylezhny daraja alosterik faollashtiruvchilar. Aktivator ishtirokida ferment substratga nisbatan past sporidlikka ega. Biroq, alosterik markazni aktivator bilan bog'laganda, katalitik markazning substratga sporidligi harakat qiladi, bu substratning sporulyatsiyasi harakati bilan birga keladi. Alosterik faollashtiruvchi sifatida molekula ko'pincha reaktsiya substrati sifatida ishlaydi. Kim chuqur biologik tuyg'uga ega. Ba'zida, klitiniyada bo'lgani kabi, u substrat bilan yaxshi o'sadi, uni ishlatish uchun ichki muhitni yaxshi holatda saqlash kerak. U bu transformatsiyani katalizlovchi fermentning faollashuviga erishadi. Bunday faollashuvga misol sifatida glyukozaning glyukoza bilan faollashishi bo'lishi mumkin.
Substrat faollashtiruvchi vazifasini bajaradigan alosterik fermentlar gomotropik deb ataladi. Bu fermentlar bo'yicha, substrat bilan bog'lab bo'lajak markazlari uchun bir xil sprat, ongida kuzda yak fermentning tartibga solish va katalitik markazlari funktsiyasini yutib olishi mumkin.
Gomotrop fermentlarning ko'payishi qanday qilib geterotrop fermentlarga asoslangan. Qolganlari modulatorlar tomonidan tartibga solinadi, ularning tuzilishi substratda to'xtatiladi. Shuning uchun ularning tuzilmalarida ular haqiqatan ham kundalik hayot uchun kurashayotganini ko'rish mumkin faolі alosterik markazli.
Ko'pincha bir xil alosterik ferment bir qator turli modulyatorlar - aktivatorlar va inhibitorlar bilan o'zaro ta'sir qilish natijasida paydo bo'ladi. Dumba sifatida siz reaktsiyaning boshlanishini katalizlovchi ferment - fosfofrtokinaza (PFK) ni qo'zg'atishingiz mumkin:
Har qanday farq bilan, modulyatorlar ferment molekulalariga o'zlarining bog'lanishlarini aytishlari mumkin.
Gomotrop fermentlarning kinetikasi alosterik bo'lmagan fermentlarning kinetikasiga bog'liq. Substrat kontsentratsiyasiga reaktsiyaning quruqligining kuzgiligining grafigi giperbolik bo'lmasligi mumkin, ammo sigmasimon shakl (34-rasm).
34-rasm - Gomotrop fermentlarning kinetikasi
Rozrahunka uchun Tom Oldin m ularda Michaelis-Mentenning qabul qilib bo'lmaydigan rashki bor.
Bog'lanishdagi alosterik fermentlar kinetikasining sigmasimon xarakteri, ayniqsa, ferment subbirliklari va substrat o'rtasidagi o'zaro ta'sirning kooperativ xususiyatiga ega. Qon tomir bo'linmalaridagi konformatsion o'zgarishlar tufayli teriga hujum qiluvchi molekulaning substrat bilan bog'lanishi, bu ularning substratga ko'tarilishiga olib keldi.
Izoferment
Mijozlarda almashinuv jarayonlarini xavfsiz va samarali o'tkazishda muhim ahamiyatga ega bo'lishi mumkin izozim. Izofermentlar genetik jihatdan fermentning bir nechta shakllari bilan belgilanadi, ular bitta va bir xil reaktsiyani katalizlaydi, ammo tuzilishi va fizik-kimyoviy kuchini o'zgartiradi.
Izofermentlar bilan ifodalanadigan odatiy ferment laktat dehidrogenaza (LDH) dir. Bu ferment reaksiyaning boshlanishini katalizlaydi.
Inson qon zardobining elektroforezi paytida qonda laktat dehidrogenaza reaktsiyasini katalizlashi mumkin bo'lgan besh xil protein fraktsiyalari paydo bo'ladi. Shu tarzda, beshta LDH izoenzimining asosi haqida hikoya yozish mumkin (35-rasm).
35-rasm - elektroforerogrammada Rozpodil izoenzimi LDH (elektroforez pH 6,8 da amalga oshiriladi)
Izofermentlarning kelib chiqishi hodisasining muhim izohi izofermentlarning faqat fermentlarda - oligomerik oqsillarda kamayishi bo'lishi mumkin. Bu molekula kamida ikkita subbirlikdan iborat.
LDH ga qadar nima, bu ferment tetramer, tobto. yoga molekulasi chotiri okremi subunitini o'z ichiga oladi. Bunday holda, ikki xil turdagi LDH subunitlari mavjud - M-tipi (m'azovy) va H-tipi (yurak). Subbirlik polipeptid nayzasi bo'lib, uning tuzilishi boshqa gen tomonidan kodlangan bo'lib, bu izofermentlarning genetik tabiatini ko'rsatadi. Subbirliklarning polipeptidlari turli genlarning mahsuloti ekanligini hisobga olsak, hid quyidagi bo'lishi mumkin:
· Turli xil aminokislotalar ombori (birlamchi tuzilish);
· teng bo'lmagan fizik va kimyoviy ustunlik (elektroforetik pürüzlülük);
· Turli to'qimalarda sintezning o'ziga xos xususiyatlari.
Izofermentlar tuzilishiga qarab kinetikasi (substratga tarqalishi), faollikni tartibga solishning o'ziga xos xususiyatlari, shuningdek, eukariotlarning klitinlarida joylashishi va tirik organizmlarda to'qimalarning o'ziga xosligi bilan farqlanadi.
LGD molekulasining tetramer tuzilishi turli xil splinelardagi turli xil va subbirliklarni o'z ichiga olishi mumkin. Tetramer tasdiqlanganda, quyi birliklarning kombinatsiyasi mumkin:
Shu sababli, LDH ning beshta izoenzimining sababi: LDH 1 minimal elektroforetik yumshoqlik va LDH 5 maksimaldir.
LDH izoenzim genlari turli to'qimalarda turlicha namoyon bo'ladi: yurak go'shtida faqat H tipidagi subbirlik sintezlanadi. Shuning uchun, bu erda kamroq LDH 1 joylashadi, chunki u bu turdagi bo'g'inlardan sharobga o'xshaydi. Jigar va skelet m'yazaxlarida faqat M-tipi sintezlanadi. Shu sababli, faqat M-subbirliklardan tashkil topgan LDH 5 izoenzimi kamroq faollashadi va ishlaydi. Turli xil o'zgaruvchanlikka ega bo'lgan boshqa to'qimalarda H- va M-subbirliklarni kodlaydigan genlar ifodalanadi. Shuning uchun hidlar LDH izoenzimlarining turli oraliq shakllari (LDH 2 -DG 4) tomonidan yaratilishi mumkin.
Subbirliklar aminokislotalar ombori tomonidan ajratilganiga asoslanib, hid teng bo'lmagan molekulyar og'irlik va elektr zaryadiga ega bo'lishi mumkin. Tse zoomovlyuê í̈h íh ííí ííí ííí ííí ííí ííí ííí ííí ííí íkhíchí hokimiyat organlari.
Krym vídmínnosti fíziko-khymíchih quvvati, izofermentlar katalitik quvvati jihatidan keskin farqlanadi (kinetik parametrlari boʻyicha: ular oʻramlar sonining boshqa qiymati bilan tavsiflanadi (). V max) va substratga sporidlik ( Oldin m), shuningdek, turli regulyatorlarga sezuvchanlik).
Shunday qilib, LDH 1 qiymatga ega Oldin m sut kislotasiga nisbatan 0,0044 ga aylanadi M LDH 5 - 0,0256 uchun bir xil M. Sechovina inhibitorning kuchini kamida LDH 5 ni ko'rsatadi, lekin LDH 1 ga tupurmaydi. Bunday holda, LDH 1 inhibitori LDH 5 ga o'xshash ta'sir ko'rsatmaydigan piruvik kislota vazifasini bajaradi.
Bu tartibda izofermentlar tuzilishi va kuchi bilan ajralib turadi va ularning asosi genetik jihatdan aniqlanadi. Oziqlanishning har qanday xatosi bilan izoenzimlarning biologik dozasi bo'lishi kerak.
Bu oziq-ovqatda o'sishi uchun uvazda, eukariotlar hujayralarining turli hujayralarida (bo'limlarida), shuningdek, boy hujayrali organizmning turli to'qimalarida onalar bo'lishi kerak, ularning farqini tushunish kerak. aql. Ular substratning teng bo'lmagan konsentratsiyasiga va nordonlikka ega. Їx boshqa pH qiymati va ionli ombor bilan tavsiflanadi. Shuning uchun, turli to'qimalarning klitinlarida, shuningdek, klitinlarning turli bo'linmalarida va kimyoviy o'zgarishlarning o'zi aslida teng bo'lmagan aqllarda sodir bo'ladi. Cym bilan bog'langan holda, katalitik va tartibga soluvchi kuchga ega bo'lishi mumkin bo'lgan izofermentlarning asosi imkon beradi.
1) turli onglar uchun bir xil samaradorlik bilan bir xil kimyoviy transformatsiyani ishlab chiqish;
2) to'qima va boshqa to'qimalarning eng o'ziga xos bo'linmasida regulyatorlar bo'limida katalitik o'zgarishlarning nozik tartibga solinishini ta'minlash.
Buni karbamoilfosfat sintazadagi sitoplazmatik va mitoxondrial izofermentlarning ustunligining o'ziga xos xususiyatlari bilan ko'rsatish mumkin. Bu ferment karbamoil fosfat sintezi uchun reaksiyani katalizlaydi.
Mitoxondriyal izoferment ta'sirida mitoxondriyada metabollanadigan karbamoilfosfat sekretsiya sintezi jarayoniga, sitoplazmatik izoferment ta'sirida metabolizmga uchragan karbamoilfosfat esa sintez uchun vikorimidinga beriladi. nukleotidlar. Tabiiyki, turli xil almashinuv jarayonlari bilan bog'liq bo'lgan bu fermentlar keng tarqalgan bo'lib, turli xil katalitik va tartibga soluvchi kuchlarga ega bo'lishi mumkin. Sizning bitta klitinda bo'lishingiz sizga bir vaqtning o'zida ikkita turli jarayonda qatnashish imkonini beradi, bu esa bir vorisni g'alabalarga bog'laydi.
Shu tarzda, izoenzimning paydo bo'lishining sababi muhim biologik ahamiyatga ega bo'lishi mumkin, chunki turli xil ongida tinch fermentativ jarayonlarning o'z-o'zidan o'tib ketishi va z ciêí sabablari genetik jihatdan aniqlanadi.
Oziqlanishni nazorat qilish
1. Fermentlar va oqsil bo'lmagan katalizatorlar o'rtasidagi farq nima?
2. Fermentlarning asosiy sinflarini qayta ko'rib chiqing va ularni xarakterlang.
3. Fermentlarning hozirgi xalqaro nomenklaturasi nimaga asoslanadi?
4. "Reaksiyaning energiya to'sig'i" haqida aniq tushuncha bering.
5. Fermentlar reaksiyaning energiya to‘sig‘ini pasaytirish mexanizmiga qanday qaraysiz?
6. Michaelis konstantasining fizik farqi va reaksiyaning maksimal tezligining sababi nimada?
7. Qaysi birliklarda Michaelis doimiysi va reaksiyaning maksimal tezligi bor?
8. Reaksiya haroratining ortishi nima uchun optimal haroratga yig’indisi fermentativ reaksiya tezligini oshiradi?
9. Fermentlarning o'ziga xosligini ongingizda qanday ko'rasiz? Fermentlarning o'ziga xosligining sababi nimada?
10. Nima uchun fermentlarning faolligi muhitning pH ga bog'liq? Katta dunyodagi ba'zi fermentlarning faolligi omil sifatida yotqizilishi kerakmi?
11. Kaltsiyfer fermentini belgilashning qanday usullarini bilasiz?
12. Fermentlarning faolligiga nima ta'sir qiladi?
13. Bo'rilar va qaytarilmas ingibitorlar o'rtasidagi farq tamoyillari qanday?
14. Raqobatbardosh ingibitorlar nima? Qanday raqobatbardosh inhibitorlarni bilasiz?
15. Alosterik inhibisyonning mexanizmi qanday?
16. Izofermentlarning biologik ahamiyati nima uchun asoslanadi deb o'ylaysiz?
17. Izofermentlarni fraksiyalashning qanday usullarini bilasiz?
6-bob
Vitaminlar nutq va fiziologik funktsiyalarning normal almashinuvi uchun oz miqdorda zarur bo'lgan, nutqning yopishqoq tarkibiy qismlari tomonidan organizmda sintez qilinmaydigan organik nutq deb ataladi.
Tananing hayoti xavfsizligi uchun vitaminlarga bo'lgan ehtiyoj u bilan bog'liq bo'lib, ularning aksariyati kofermentlarning rivojlanishida ishtirok etadi. Kimyoviy reaktsiyalar jarayonida hali ishtirok etmagan katalitik jarayonlarning normal oqimini ta'minlash uchun oz miqdorda fermentlarga muhtoj bo'lganlarni hisobga olsak, vitaminlar ham oz miqdorda bo'lsa ham organizm uchun zarurdir.
Niní vídomo 20 dan ortiq vitaminiv. Asosiy í̈x dzherelami ê:
· jonzotning taroslin sarguzashtining kirpi;
yo'g'on ichakning saprofit mikroflorasi;
Provitamin.
Provitaminlar ular vitaminlar chempioni bo'lib, ulardan organizmda faol vitaminlarni o'rnatish uchun turli yo'llar mavjud. Ulardan oldin karotin (provitamin A), 7-dehidro-xolesterin (provitamin D) va boshqalar.
Okrim vitaminlari, maxsus guruhga qarang vitaminga o'xshash nutqlar. Nutqning Qi vitaminlari kuchi bo'lishi mumkin, ammo ular inson tanasida sintezlanadi. Ularga karnitin, inositol, lipoik kislota, xolin, pangamik kislota, U vitamini va boshqalar kiradi. Vitaminga o'xshash nutq turli turdagi organizmlarda vitaminlarning kuchini ochib beradi.
Vitaminlar tartibi - bu atama bilan belgilanadigan nutqlarning asosiy guruhi - antagonistlar antivitaminlar. Ulardan oldin, kunni ko'rsatadigan nutqlarni eshitish mumkin, vitaminlarning protilezhnu.
Antivitaminlarni antivitamin ta'sir qilish mexanizmiga ko'ra ruhiy jihatdan ikki guruhga bo'lish mumkin.
1. Vitaminlarni yo'q qiladigan fermentlar. Bu guruh vakillariga misol sifatida buti tiaminaza (vitamin B 1 ning transformatsiyasini katalizlovchi ferment), askorbat oksidaza (S vitaminining transformatsiyasini katalizlovchi ferment) va boshqalarni keltirish mumkin.
2. Vitaminlar tuzilishiga o'xshash bo'lishi mumkin bo'lgan nutq, buning uchun qurilish tuzilmasi vitaminlar bilan global aloqa biznesi uchun raqobatbardosh pozitsiyaga kiradi. Bu guruhga boshqa vitaminlar ham kiradi (oksitiamin va boshqalar).
Vitaminlar turli sabablarga ko'ra to'planishi kerak. Ulardan oldin, asr, tosh bo'lish vaqti, yashashning geografik kengligi, jismoniy holat, amaliyot xarakteri, salomatlik va salomatlik holatini ko'rish mumkin.
U holda, organizmning vitaminlarga bo'lgan ehtiyoji va organizmni teng yogo bilan ta'minlash o'rtasida hayotiylikning buzilishi bo'lsa, vitamin muvozanati mavjud. Vitamin muvozanatining namoyon bo'lishi quyidagilar bo'lishi mumkin:
gipovitaminoz;
Avitaminoz;
· Gipervitaminoz.
Gipovitaminoz aylanmoqda, buning uchun ular organizmdagi vitamin o'rnini almashtiradilar. Isnuê sabablarning ikkita asosiy guruhi ( dahshatliі ichki), yaíí í̈x viniknennya gacha ishlab chiqaradi.
1. Tananing organizmida vitaminlarni iste'mol qilishning pasayishiga olib keladigan sabablar mavjud (ochlik, oz miqdordagi vitaminlar yoki noto'g'ri pazandachilik namunalari uchun qasos oladigan mahsulotlarni kiritish).
2. Qo'shiq lagerlarida organizm tomonidan vitaminlarni ko'paytirishning ta'sirining ichki sabablari (bolalar yoshi, bo'sh vaqt, muhim jismoniy ish, stress va turli xil ichki kasalliklar bilan) organizmdagi min (turli kasalliklar bo'lsa, shlunkovo infektsiyalari bilan bog'liq). - ichak trakti).
Gipovitaminoz keng bo'lishi mumkin. Ayniqsa, ko'pincha bahor faslida badbo'y hid paydo bo'ladi.
Avitaminozê gipovitaminozning ekstremal shakli. Xushbo'y hid tanadan bir xil miqdordagi vitaminlarni chiqarish bilan tavsiflanadi. Avitaminozning eng ko'p uchraydigan sababi kirpidan tanadagi vitaminlarni qabul qilishdir. Niny tsey lager trapleyaetsya kamdan-kam hollarda dosit. Buni haddan tashqari aql bilan ishlaydigan odamlarning kontingentlari (viysklar, geologlar, dengizchilar va boshqalar) ayblash mumkin.
Gipervitaminoz o'zlari bo'lib, buning uchun zbíshuêtsya víst vítaminív vítaminiv in organízmí. Ushbu ayblovlarning sababi ko'pincha kirpidan vitaminlarni iste'mol qilishning ko'payishi hisoblanadi. Eng xarakterli - yog 'yo'qotish vitaminlari uchun gipervitaminozning oqlanishi. Buni vitaminlarga boy mahsulotlardan arzimas foydalanish, shuningdek, vitaminli preparatlarning haddan tashqari dozasi uchun ayblash mumkin.
Vitaminlarning tasnifi
Vitaminlarning zamonaviy tasnifi ularning eruvchanligiga asoslanadi. Shuning uchun barcha vitaminlar quyidagilarga bo'linadi:
· yog'ning kamayishi- A, D, E, K, F, Q vitaminlari;
· gidroizolyatsiya- B guruhi vitaminlari (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), shuningdek, PP, C, H va rutin.
Yog'ni kamaytiradigan vitaminlar
Ushbu vitaminlar guruhi uchun kuchli kuchlarning xarakterli soni mavjud:
1. Ortiqcha izopren molekulalari boy yog' hosil qiluvchi vitaminlar tarkibiga kiradi. Qo'shiqchi dojinaning nayzalarida birin-ketin birikadi, bunda suv va navpakdagi yog' hosil qiluvchi vitaminlarning nomuvofiqligi ko'rsatilgan - organik sotuvchilarda yaxshi xilma-xillik:
2. Yog 'kamaytiruvchi vitaminlardan xavfsiz foydalanish uchun ichaklarda etarli miqdorda yog' kislotalari, shuningdek, kirpilarda yog'larni kamaytiradigan vitaminlar kabi etarli miqdorda yog'lar bo'lishi kerak.
3. Yog 'ajratuvchi vitaminlarni suvdan ajratib bo'lmaydiganlarni chaqirib, maxsus oqsil tashuvchilarning yordami uchun tanada qon orqali hid tashiydi. Qoida tariqasida, teri vitamini uning tashuvchisi oqsili bilan tashiladi.
4. Yog'larni erituvchi vitaminlar ichki organlar to'qimalarida to'planadi. Ularning "depo" kabi, jigar to'qimalari eng ko'zga ko'ringan. Yog 'ishlab chiqaruvchi vitaminlarning ustunligini qo'llash hatto gipovitaminozning oqlanishiga olib kelishi mumkin emas. Shu sababli, organizm uzoq vaqt davomida o'zining "depo" dan ularga g'amxo'rlik qiladi.
5. Koenzim funktsiyasi ko'pchilik yog' hosil qiluvchi vitaminlar uchun xos emas.
6. Yog 'hosil qiluvchi vitaminlarning biologik roli, hidning genlarning ifodalanishini tartibga solishi bilan bog'liq.
Biroq, o'xshashlikdan qat'i nazar, yog'ni kamaytiradigan vitaminlar ularning biologik ta'sirining namoyon bo'lishining mohiyati bo'lishi mumkin.
A vitamini
Fermentlar katalizatorlar tomonidan boshqariladi. Regulyatorlar metabolit sifatida harakat qilishlari kabi, uni o'chiring. Alohida:
- faollashtiruvchilar- reaktsiya tezligini oshiradigan nutq;
- ingibítori- Reaksiya tezligini o'zgartirish uchun nutq.
Ferment faollashuvi. Turli faollashtiruvchilar fermentning faol markaziga yoki uning orqasiga bog'lanishi mumkin. Aktivatorlar guruhidan oldin, ya'ni faol markazni qo'shish uchun: metall ionlari, kofermentlar, substratlarning o'zlari.
Turli mexanizmlar orqasida oqadigan qo'shimcha metallar orqasida faollashuv:
Faol markazning katalitik zavodi omboriga kirish uchun metall;
Kompleksni o'rnatish uchun substratdan metall ishlatiladi;
Rahunok uchun metall substrat va fermentning faol markazi o'rtasida ko'priklar o'rnatiladi.
Substratlar ham faollashtiruvchi moddalardir. Substrat kontsentratsiyasining ortishi vaqtida reaksiya tezligi harakat qiladi. substrat kontsentratsiyasiga erishishga ko'ra, zichlik o'zgarmaydi.
Agar aktivator fermentning faol joyi bilan bog'liq bo'lsa, u holda fermentning kovalent modifikatsiyasi:
1) qisman proteoliz (proteolizning to'qnashuvi). Shu tarzda, o'simlik kanalining fermentlari faollashadi: pepsin, tripsin, ximotripsin. Tripsin pro-ferment tripsinogenga aylanishi mumkin, buning natijasida 229 ortiqcha AA hosil bo'ladi. Enterokinaza fermenti ta'sirida suv qo'shilishi bilan u tripsinga aylanadi, uning yordamida geksapeptid bo'linadi. Oqsilning tretin tuzilishi o'zgaradi, fermentning faol markazi hosil bo'ladi va ferment faol shaklga aylanadi.
2) fosforlanish - defosforillanish. Masalan: lipaz + ATP = (oqsil kinaz) fosforlangan lipaz + ADP. Vikorist ATP fosfat kabi uzatish reaktsiyasi. Bunday holda, atomlar guruhi bir molekuladan ikkinchisiga o'tadi. Fosforlangan lipaza fermentning faol shaklidir.
Fosforilaza faollashuvi quyidagi yo'ldan boradi: fosforilaza B+ 4ATP = fosforilaza A+ 4ADP
Bundan tashqari, aktivator ulanganda, pozitsiya faol markaz tomonidan faollashadi faol bo'lmagan kompleksning dissotsiatsiyasi"protein-faol ferment". Masalan, protein kinaz fosforlanishni (cAMP-depozit) keltirib chiqaradigan fermentdir. Protein kinaz - chorak tuzilishga ega bo'lgan oqsil bo'lib, 2 ta tartibga soluvchi va 2 ta katalitik subbirlikdan iborat. R 2 C 2 + 2cAMP \u003d R2 cAMP 2 + 2C. Ushbu turdagi tartibga solish alosterik regulyatsiya (faollashtirish) deb ataladi.
Ferment inhibisyonu. Ingíbítor - tse rechovina, scho vyklikaê xos ferment faolligining pasayishi. Inhibisyon va inaktivatsiya o'rtasidagi keyingi farq. Inaktivatsiya - masalan, denatüratsiya qiluvchi turli agentlar natijasida oqsil denaturatsiyasi.
Mítsnistyu zv'yazuvannya uchun ferment ingibitorlari bo'lgan ingibitorlarni bo'rilar va qaytmaydiganlarga bo'lish mumkin.
Qaytarib bo'lmaydigan inhibitorlar Molekulaning funktsional guruhlarini fermentga bog'lash va yo'q qilish mumkin, bu esa katalitik faollikni ko'rsatish uchun zarurdir. Proteinni tozalash uchun barcha protseduralar inhibitor va fermentning bog'lanishiga qo'shilmasligi kerak. Masalan: diya fosfororganik ferment - xolesteraza bo'yicha testlar. Xlorofos, zarin, somanta va boshqa fosfororganik birikmalar xolesteraza faol markazi bilan bog'lanadi. Natijada fermentning faol markazining katalitik guruhlarini fosforlanishi kuzatiladi. Natijada, inhibitorga bog'langan ferment molekulalari substrat bilan bog'lana olmaydi va jiddiy ravishda buziladi.
Shunday qilib, qarang bo'rilar masalan, xolesteraza uchun prozerin. Kurtadam íngíbuvannya substrat va ingibitor va znímaêtsya oversubstratum kontsentratsiyasi yolg'on.
Mexanizm orqasida qarang:
Raqobatni inhibe qilish;
Raqobatdosh bo'lmagan inhibisyon;
Substratni inhibe qilish;
Alosterik.
1) Raqobatbardosh (izosterik) inhibisyon- fermentning faol markaziga inhibitorning bog'lanishiga olib keladigan fermentativ reaktsiyaning galvanizatsiyasi. Bunday holda, inhibitor substratga o'xshash bo'lishi mumkin. Jarayon faol markaz uchun raqobatga ega: ferment-substrat va inhibitor-ferment komplekslari o'rnatiladi. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. Masalan: suksinatdehidrogenaza reaktsiyasi [rasm. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (ustida SDG, pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. Reaksiya uchun to'g'ri substrat süksinatdir (burstin kislotasi). Inhibitorlar: malon kislotasi (COOH-CH 2 -COOH) va oksaloatsetat (COOH-CO-CH 2 -COOH). [Mal. 3 dirksli ferment + substrat + inhibitor = ferment bilan inhibitor kompleksi]
Masalan: xolesteraza fermenti atsetilxolinning xolinga aylanishini katalizlaydi: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (XE o'qi ustida, pid - suv) CH 3 COOH + (CH 3) ) 3 - N-CH2-CH2-OH. Raqobat ingibitorlari prozerin, sevindir.
2) Raqobatsiz inhibisyon- galvanizatsiya, katalitik konversiyada inhibitorni yuborish bilan bog'liq, lekin substrat bilan ferment bilan bog'lanmaydi. Bunday holda, inhibitor ham faol markazga (katalitik o'simlik) va uning orqasiga bog'lanishi mumkin.
Faol joyga inhibitor qo'shilsa, u oqsilning konformatsiyasini (tretinli tuzilishini) o'zgartiradi, shundan so'ng faol markazning konformatsiyasi o'zgaradi. Katalitik zavodning narxi va substrat va faol markaz o'rtasidagi o'zaro ta'sirning ahamiyati. Agar bu inhibitor substratga o'xshamasa, unda inhibisyonni substratdan ortiqcha olish mumkin emas. Ferment-ingibtor-substratning qo'shimcha komplekslarini yaratish imkoniyati. Bunday reaktsiyaning tezligi maksimal bo'lmaydi.
Raqobatbardosh bo'lmagan inhibitorlarga quyidagilar kiradi:
siyanid. Xushbo'y hid sitoxrom oksidazadagi ko'rfaz atomiga bog'lanadi va natijada ferment o'z faolligini yo'qotadi; dihal nayzasining tse fermenti, u nafas yo'llarini buzadi va hidlaydi.
Ular muhim metallar va ularning organik birikmalari (Hg, Pb va boshqalar). Mexanizm í̈hnyoí̈ díí̈ poov'azaniya zí z'ednannyam í̈x íz turli SH-guruhlari. [Mal. SH-guruhlari, simob ioni, substrat bilan ferment. Hamma uchinchi kompleksga boradi]
Yomon hujayralarning fermentlariga ta'sir qilishi mumkin bo'lgan bir qator farmakologik vositalar. Bu yerda siz qishloq xo'jaligi davlat, pobutoví otruyny nutq g'olib ingibtori, ko'rish mumkin.
3) Substratni inhibe qilish- Galmuvannya fermentativ reaktsiyasi, viklikana oversubstratum. Katalitik transformatsiyaga berilmaydigan ferment-substrat kompleksining o'rnatilishi natijasida. Bundan tashqari, substratning kontsentratsiyasini o'zgartirishingiz mumkin. [Mal. ferment bilan bir vaqtning o'zida 2 ta substrat bilan bog'lanishi]
4) alosterik inhibisyon - alosterik fermentning alosterik markaziga alosterik inhibitor qo'shilmagan holda, fermentativ reaktsiyaning galvanizatsiyasi. Ushbu turdagi tarafkashlik chorak tuzilmani tashkil etuvchi alosterik fermentlarga xosdir. Inhibitorlar sifatida metabolizm, gormonlar, metall ionlari, koenzimlar harakat qilishi mumkin.
Mexanizm:
a) ingibitorni alosterik markazga olib kelish;
b) fermentning konformatsiyasi o'zgaradi;
v) faol markazning konformatsiyasining o'zgarishi;
d) faol joyning ferment substrati bilan komplementarligi buziladi;
e) ES molekulalari soni o'zgaradi;
f) fermentativ reaksiya tezligini o'zgartirish.
[Mal. 2 dirkli ferment, bitta alosterik inhibitorgacha va boshqasi shaklini o'zgartiradi]
Alosterik fermentlarning o'ziga xos xususiyatlariga, inhibisyonni sarumning salbiy bog'lanishi bilan bog'lash mumkin. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (A va B oʻrtasidagi oʻq uchun D strelkasiga qarang). D - E1 fermentida alosterik inhibitor vazifasini bajaradigan metabolit.
Nutqlar almashinuvi
Nutq almashinuvi (metabolizm)- organizmning hayotini tabiiy muhit bilan o'zaro munosabatlarda ta'minlaydigan, o'z-o'zini yaratish va o'zini o'zi saqlashga yo'naltiruvchi fiziologik va biokimyoviy jarayonlarning barcha kombinatsiyasi.
Fiziologik jarayonlardan oldin kazınma, ho'llash, nafas olish, ko'rish va ko'rish mumkin; organizmlarda oqsillar, yog'lar, uglevodlar, yonoqlarning biokimyoviy - kimyoviy o'zgarishiga mazali nutqlar kabi. Ayniqsa, biyokimyasal jarayonlar va zdyysnyuyutsya píd soat past fermentativ reaktsiyalar hidlaganlar. Fermentlarning o'zlari bir xil ketma-ketlikni, reaksiyalarning tezligi vaqtini ta'minlaydi.
To'g'rilash uchun kimyoviy transformatsiya quyidagilarga bo'linadi:
A) disimilyatsiya(katabolizm) - nutq aloqalari energiyasining makro-energiya aloqalari energiyasiga o'tishi bilan nutqning oddiyroq bo'lganlarga parchalanishi (ATP, NAD H, in.);
b) assimilyatsiya(Anabolizm) - ko'proq yig'iladigan nutqlarning ko'p energiyaga ega oddiyroqlari bilan sintezi.
Ushbu ikki jarayonning biologik ahamiyati shundaki, nutqning bo'linishidan boshlab u tananing barcha funktsional imkoniyatlarini ta'minlaydigan qandaydir energiyaga asoslanadi. Aynan shu soatda nutqlarning parchalanishi paytida "tomurcuklanma materiallari" (monosaxaridlar, AA, glitserin va boshqalar) hosil bo'ladi, ular keyin organizmga xos nutqlarni (oqsillar, yog'lar, uglevodlar va boshqalar) sintezida ko'z qisib turadi. .
[Sxema] Gorizontal chiziq ustida (eng o'rtaga yaqin) - "oqsillar, yog'lar, uglevodlar", ularning tepasida chiziq ostida (tananing o'rtasida) "disimilyatsiya" yozuvi bo'lgunga qadar, qolgan qismi bo'ylab pastga o'q. chotiri strelkalar: ikkita chiziq ustidagi yozuvga qadar êyu "iliqlik" deb "kintsev mahsulotlar"; o'ngga bitta o'q "sanoat nutqi (metabolitlari)" yozish uchun, ulardan "assimilyatsiya", keyin "ho'l oqsillar, yog'lar, uglevodlar" ga; "ATP energiyasi" yozuvigacha bitta o'q; va shuningdek, "issiqlik" va "assimilyatsiya" ga ko'tarilish.
Oqsillar, yog'lar va uglevodlarning dissimilyatsiyasi boshqacha tarzda oqadi, ammo bu nutqlarning vayronalarida yallig'lanishning past darajasi mavjud:
1) ortiqcha tuzlash bosqichi. HKTda oqsillar AA ga, yog'lar - glitserin va FFA ga, uglevodlar - monosaxaridlarga parchalanadi. Muayyanlardan ko'p sonli nomaxsus nutqlar mavjud, ularni chaqirish kerak. Ichak traktidagi rahunok peretravlennya uchun nutqlarning kimyoviy energiyasining taxminan 1% ko'rinadi. Bu bosqich aqlga kelgan nutqlarning nam bo'lishi uchun zarurdir.
2) oraliq almashinuv bosqichi (nutqning to'qimalar almashinuvi, metabolizm). Klinik darajada vinolar anabolizm va katabolizmga bo'linadi. Utvoryuyuyutsya va o'zgartirish vositachi nutqlarni nutq almashish - metabolitlari. Bunday holda, haddan tashqari qirqish bosqichida joylashgan monomerlar kichik (beshtagacha) asosiy oraliq mahsulotlarga bo'linadi: PIA, alfa-KG, atsetil-KoA, PVA, alfa-gliserofosfat. Nutq energiyasining 20% gacha ko'rinadi. Qoida tariqasida, oraliq almashinuv hujayralar sitoplazmasida sodir bo'ladi.
3) qoldiq parchalanish ishtirok etish uchun so'zlar nordon qadar yakuniy mahsulotlar(ZI 2 , N 2 Oh, azotli nutq). Nutqlar energiyasining 80% ga yaqinini ko'rishingiz mumkin.
Shu bilan birga, ko'rib chiqilayotgan bosqichlar almashinuv jarayonlarining asosiy shakllaridan ko'proqdir. Boshqa bosqichlarda bo'lgani kabi, uchinchi bosqichda ham ko'rinadigan energiya makroergik qismlardagi kimyoviy bog'lanishlarning ko'rinadigan energiyasida to'planadi (bitta makroergik bog'lanishni xohlaydigan nutqlar mavjud, masalan, ATP, CTP, TTP, G. TF, UTF , ADP, CDP, ..., kreatinfos, 1,3-difosfogliserik kislota). Shunday qilib, ATP molekulasining qolgan fosfatini bog'lash energiyasi 10-12 kkal / molga yaqinlashadi.
Nutq almashinuvining biologik roli:
1. kimyoviy to'kilmasin parchalanishida energiya to'planishi;
2. tananing o'z nutqini sintez qilish uchun energiyani tiklash;
3. hujayra tarkibiy qismlarining parchalanishi;
4. Maxsus tabiatli biomolekulalarning sintezi va parchalanishi kutilmoqda.
Oqlarning almashinuvi
Olib tashlangan material bilan robitimemo nima:
Agar ushbu material sizga tanish bo'lib tuyulsa, uni ijtimoiy chora-tadbirlarda o'zingizga saqlashingiz mumkin:
| Tvit |
Men ajratgan barcha mavzular:
Proteinlar va ularning biologik roli
Protein (oqsillar) - protos - mo'ylov oldida, birinchi navbatda, bosh, boshqa hamma narsani anglatadi. Proteinlar yuqori molekulyar og'irlikdagi azotli organik nutqdir.
Oddiy oqsillarning xususiyatlari
Tasniflash asosida (1908 yilda yaratilgan) oq rangning xilma-xilligi yotadi. Bu belgining orqasida ko'rish mumkin: I. histoniprotamin, tuz rozchinidagi rozchinny. Pro
Xromoproteinlar
Protez qismi pofarbovan (xromos - farba). Xromoproteinlarga gemoglobin, miyoglobin, katalaza, peroksidaza, bir qator flavin fermentlari (suksinatdehidrogenaza, aldegidedoks) kiradi.
Lipid-oqsil komplekslari
Lipid-oqsil komplekslari katlamali oqsillar bo'lib, ularning protez qismi turli lipid komponentlardan iborat. Quyidagi komponentlarni ko'rish mumkin: 1. chegara va keng bo'lmagan B
Nukleoproteinlar
Nukleoproteinlar parchalanadigan oqsillar bo'lib, ularda nuklein kislotalarning kichik bir qismi (65% gacha) bo'lishi mumkin. NPlar 2 qismdan iborat: oqsillar (qasos gistonlari va protaminlar, qaysi
Uglevod-oqsil komplekslari
Protez guruhi kabi, ular uglevodlarga kiradi. Barcha uglevod-oqsil komplekslari glikoproteinlar va proteoglikanlarga bo'linadi. Glikoproteinlar (GP) - uglevodlar bilan oqsillar majmuasi
Fosfoproteinlar
Proteinlar, de yak protez guruhi - fosfor kislotasi. AK SER yoki TPE bilan katlamali efir aloqasini hosil qilish uchun polipeptid lansetka fosfor kislotasining qo'shilishi.
Budova koenzimi
Katalitik reaksiyalardagi kofermentlar atomlar, elektronlar va protonlarning turli guruhlarini tashishni kamaytiradi. Kofermentlar fermentlar bilan bog'lanadi: - kovalent bog'lar; - ionnymi
Izoferment
Izofermentlar - seofunksional oqsillar. Xushbo'y hidlar bir xil reaktsiyani katalizlaydi, lekin ular vakolat orqali qandaydir funktsional hokimiyat uchun kurashadilar: - aminokislotalarni saqlash;
Fermentlarning ustunligi
Fermentlar va biologik bo'lmagan katalizatorlarning asosiy rollari: 1) va boshqalar kamroq energiya mumkin bo'lgan reaktsiyalarni katalizlaydi; 2) reaksiya tezligini oshirish; 3) n
Fermentlarning nomenklaturasi
1) Asosiy trivial nomenklatura - vipadkovy nomi, asoslar tizimisiz, masalan, tripsin, pepsin, ximotripsin. 2) Ishchi nomenklatura - nomga fermentning nomi qo'shiladi
Enzimatik kataliz haqidagi hozirgi topilmalar
Enzimatik katalizning birinchi nazariyasi 20-asrda Warburg va Baylis tomonidan ishlab chiqilgan. Bu nazariya fermentning o'z substratida adsorbsiyalanishini targ'ib qildi va uni adsorbsiya deb ataydi, lekin
Difermentlarning molekulyar ta'siri
1) Konsentratsiyaning ta'siri - reaksiyaga kirishuvchi nutqlar molekulalarining fermentiga molekula yuzasida yotish uchun adsorbsiya, tobto. substrat, bu eng qisqa o'zaro ta'sirga olib kelishi kerak. Masalan: elektrostatik tortishish
Kislota-asosli kataliz nazariyasi
Fermentning faol markazining omborida kislotali va asosiy funktsional guruhlar mavjud. Ushbu ferment natijasida kislota-asos kuchini katalizlash uchun harakat qiladi, ya'ni. rol o'ynash
Oqlarni haddan tashqari pishirish va namlash
Oqsillarning vazifalari har xil, lekin ayniqsa strukturaviy, katalitik va energiya funktsiyalari ko'rinadi. Proteinning energiya qiymati 4,1 kkal / g ga yaqin. Bo'lishi kerak bo'lgan nutqlarning o'rtasi
Oqlarning etching organlarida o'zgarishi
Bu oqsillar dihidrolazalar (fermentlarning uchinchi klassi) tomonidan ishlab chiqariladi, peptidazalarning o'zlari - hidlanadi, tovush chiqaradi, faol bo'lmagan shaklda tebranadi, ular qisman proteoliz yo'li bilan faollashadi.
Qatlamli oqsillarni haddan tashqari tanlab olish va ularning katabolizmi
1. Glikoproteinlar glikozidazalar (amilolitik fermentlar) yordami uchun gidrolizlanadi. 2. Lipoproteinlar - lipolitik fermentlar yordami uchun. 3. Gemokimyoviy xromoprot
Chirigan oq va yumshoq yoga mahsulotlari
Proteinlarning parchalanishi - ichak mikroflorasi ostida oqsilli to'qimalar va AA ning bakterial parchalanishi. Ide ichaklarda, prote posterigatisya va naychada bo'lishi mumkin - kislotalikning pasayishi bilan.
Aminokislotalarning metabolizmi
AK jamg'armasi jarayonlarning to'g'ri ishlashi uchun organizmga yordam beradi: 1) oqsillarni gidrolizlash; 2) to'qima oqsillarining gidrolizi (lizosomalardagi katepsinlar ta'sirida). Jarayon uchun AK-Fund ishlatiladi
Zagalny shlyakhi almashish nutqlari
1. Qayta nomlash (1937 yilda Braunshteyn va Krizm tomonidan tan olingan).
Timchasovoe zneshkodzhennya ammiak
Ammiak zaharli (50 mg ammiak quyonga yuboriladi, bundan tashqari = 0,4-0,7 mg / l). Shuning uchun, ammiak zneshkodzhuetsya timchasovymi yo'llari matolarda: 1) muhim - tasvir
Sexovinizatsiyaning ornitin tsikli
Sechovina umumiy azot uchastkasining 80-90% ni qoplash uchun. Ishlab chiqarish uchun 25-30 g NH2-CO-NH2 sechovin ishlatiladi. 1. NH3 + CO
Nukleotidlarning sintezi va degradatsiyasi
Nukleotid almashinuvining o'ziga xos xususiyatlari: 1. Ní nukleotidlarning o'zi va mavjud bo'lishi kerak bo'lgan azotli asoslar nuklein kislotalar va nukleotidlar sinteziga organizmda kirmaydi. Tobto, nukleotidlar
Purin nukleozidlarining oksidlanishi
Adenozin® (adenozindeaminaza, +H2O, –NH4+) inosin® (purin nukleozid fosforilaz, +Pn-ribosil-1-P) gipoksantin (6-oksopurin) ® (ksantinoksi)
DC funksionalligi
Substrat H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O
DNKning replikatsiyasi (o'z-o'zini almashtirish, biosintez).
1953 r bor. Uotson va Krik to'ldiruvchilik (o'zaro to'ldiruvchilik) tamoyilini kashf etdilar. Shunday qilib, A \u003d T va GC. Yuvish, kerakli replikatsiyalar: 1. yon
Transkripsiya (axborotni DNKdan RNKga o'tkazish) va RNK biosintezi
Transkripsiya paytida replikatsiya maqsadida DNKning kichik uchastkasidan ma'lumot uzatiladi. Transkripsiyaning elementar birligi operon (transkripton) - trans bo'lishi kerak bo'lgan DNK hujayrasi.
Protein biosintezini tartibga solish
Bugatoklitik organizmning hujayralari bir xil DNK to'plamiga qarshilik ko'rsatadi, ammo turli xil oqsillar sintezlanadi. Misol uchun, baxtli to'qimalar kollagenni faol ravishda sintez qiladi, malign hujayralar esa bunday oqsilga ega emas. Da
Saraton shishining rivojlanish mexanizmlari
Saraton irsiy kasallikdir, ya'ni. ushkodzhennya geneiv. Genlarning qulog'iga qarang: 1) genning yo'qolishi; 2) kuchsiz genning kuchi; 3) genlarning faollashishi;
Lipidlarning haddan tashqari dozasi
Shunday harakat qilib, bo'sh og'izdagi lablar mexanik ishdan kamroq. Bo'sh og'izdagi lipolitik fermentlar erimaydi. Sokin viddilah borligida lipidlarni haddan tashqari pishishi
Yog'larni qayta sintez qilish mexanizmi
Ichak devorida yog'ning qayta sintezi quyidagicha: 1. Gidroliz mahsulotlari (glitserin, VFA) qo'shimcha ATP bilan faollashadi. Daly vydbuvaêtsya posidovne atsilyuvannya
Organizmlarda lipidlarning transport shakllari
Lipidi suvdan farq qilmaydi, shuning uchun qonni o'tkazish uchun suvdan ajratilgan maxsus tashuvchilar kerak. Bunday transport shakllari plazma lipoproteinlaridir.
To'qimalarda lipidlarning transformatsiyasi
To'qimalarda lipidlarning parchalanish va sintez jarayonlari doimo davom etadi. Inson tanasidagi lipidlarning asosiy massasi TG tomonidan, klitin kabi, inklyuziya kabi hosil bo'ladi. Turli to'qimalarda TG ning yangilanish davri
To'qimalarda glitserin va FFA biosintezi
To'qimalarda glitserinning biosintezi glyukoza almashinuvi bilan chambarchas bog'liq bo'lib, katabolizm natijasida trioz bosqichlaridan o'tadi. Sitoplazmadagi glitseraldegid-3-fosfat
Lipidlar almashinuvining patologiyasi
Nadkhodzhennya íz í̈zheyu bosqichida. Ryasna semiz tipratikan va natomistik gipodinamiya alimentar semirishning rivojlanishiga olib keladi. Zararlangan almashinuv, oziq-ovqat yog'ining etishmasligi tufayli bo'lishi mumkin
Ioni Ca2+
Protein - kalmodulin bilan tasdiqlangan. Ca2+-kalmodulin kompleksi fermentlarni faollashtiradi (adenilat siklaza, fosfodiesteraza, Ca2+-bo'shilgan protein kinaz). Ê guruhi
Paratiroid bezlarining gormonlari
84 AA dan tashkil topgan parat-gormon Ca2+ darajasini tartibga soladi, qondagi kistalardan kaltsiy (va fosfor) ning chiqarilishini rag'batlantiradi; Nirkada kaltsiyning reabsorbtsiyasini rag'batlantirish, shuningdek, fosforning chiqarilishini rag'batlantirish; Z
Nutq almashinuvida vitaminlarning roli
1.(!) vitaminlar kofermentlar va fermentlarning prostetik guruhlari prekursorlari hisoblanadi. Masalan, B1 - tiamin - TPP (TDF) dagi keto kislotalar dekarboksilazalarining koenzimi omboriga kiradi, B2 - riboflavin -
Gipovitaminoz, avitaminoz va gipervitaminoz haqida tushuncha
Gipovitaminoz - bu organizmda vitamin etishmasligi tufayli yuzaga keladigan patologik holat. Avitaminoz - patologik holat bo'lib, organizmda kunlik vitamin etishmasligidan kelib chiqadi.
Gipotaminozning sabablari
1. Birinchisi: zhyda vitamin etarli emas. 2. Ikkilamchi: a) ishtahaning pasayishi; b) vitaminlar vitrasini ko'paytirish; c) vmoktuvannya va utilizatsiya, masalan, entero zarar
A vitamini
Vitamer: A1 - retinol va A2 - retinal. Klinik nomi: antikseroftalmik vitamin. Kimyoviy tabiatiga ko'ra: b- halqasi asosida siklik mavjud bo'lmagan monohidrik spirt.
D vitamini
Antiraxitik vitamin. Ikkita vitamin mavjud: D2 - ergokalsiferol va D3 - xolekalsiferol. D2 vitamini qo'ziqorinlarda mavjud. D3 vitamini orgda sintezlanadi
E vitamini
Eskirgan: anti-steril vitamin, antioksidant ferment. Kimyoviy rejada alfa-, beta-, gamma-delta-tokoferollar va alfa-tokoferollar muhimroqdir. E vitamini barqaror
K vitamini
Antigemorragik vitamin. Vitaminlar: K1 - filloquinon va K2 - menaquinon. K vitaminining nutq almashinuvidagi roli
pantotenik kislota. [Mal. formula HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Butirik kislota va b-alanin bilan birlashadi.
Mikrosomal monooksigenaza tizimi ishtirokida ksenobiotiklarning gidroksillanishi
1. Benzol: [rasm. benzol + O2 + NADPH2 ® (gidroksilaza, sitoxrom P450) fenol + NADP + H2O] 2. indol: [rasm. indol+O2+N
Jigarning pigment almashinuvidagi roli
Pigment almashinuvi - bu matolar va inson tanasi nutqlarining katlanmış o'zaro o'zgarishlarini yaratish. Pigmentlar oldidagi nutqlarning 4 guruhi mavjud: 1. gem
Gemning biosintezi
Gemning biosintezi mitoxondriyalarni yo'q qilmaslik uchun ko'pchilik to'qimalarda, bir nechtasi eritrotsitlarda uchraydi. Inson organizmida gem glitsin va suksinil-KoA dan sintezlanadi, natijada meta.
Gemning buzilishi
Inson tanasidagi gemekromogen pigmentlarning aksariyati gemning parchalanishi bilan so'riladi. Gemning bosh uchi gemoglobindir. Eritrositlarda gemoglobin o'rniga 80%, hayot soati bo'ladi
Pigment almashinuvi patologiyasi
Qoida tariqasida, u gem katabolizmining buzilgan jarayonlari bilan bog'liq va giperbiliar rubinemiyada namoyon bo'ladi va terining va ko'rinadigan shilliq pardalarning sarg'ishligida namoyon bo'ladi. Markaziy asab tizimida o'sadi, bilirubin qichqiradi
Tipi biokimyoviy qon omborini o'zgartiradi
I. Mutlaqo va ko‘rinadigan tarzda. Mutlaq aqliy sintez, parchalanish, boshqalarni ko'rish. Vídnosny vydnosny obumovleny zmínoy obyagu c
Qonning oqsil saqlanishi
Qon oqsillarining funktsiyalari: 1. onkotik bosimni qo'llab-quvvatlaydi (muhimi albuminli saraton uchun); 2. qon plazmasi (asosan albumin rahunki uchun) Vyznayut yopishqoqligi;
Issiq oq
Oddiy qon oqsili 65-85 g/l ni tashkil qiladi. Zagalniy oqsil - qonning barcha oqsil nutqlarining yig'indisi. Gipoproteinemiya - albuminning kamayishi. Sabablari:
Globulinlar normal 20-30 g/l
I. a1-globulin a-antitripsin - tripsin, pepsin, elastaz, boshqa qon proteazlarini inhibe qilish. Olovga qarshi Vikonu
ortiqcha azot
Ortiqcha azot - qonning barcha protein bo'lmagan azot-kon nutqlarining azot yig'indisi. Norm 14-28 mmol / l ni tashkil qiladi. 1. Metabolizm: 1.1. aminokislotalar (25%); 1.2. yaratish
Karbongidrat almashinuvi
Tananing kapillyar qonida glyukoza 3,3-5,5 mmol/l ni tashkil qiladi. 1. Giperglikemiya (glyukozaning ko'tarilishi): 1.1. pankreatik giperglikemiya - qon tomirlarining davomiyligi uchun
Lipid almashinuvi
Xolesterin normasi 3-5,2 mmol/l. Plazma tarkibida LDL, LDLNS (aterogen fraktsiya) va HDL (anti-aterogen fraktsiya) mavjud. Aterosklerozning rivojlanishini yaxshilash
Mineral almashinuvi
Natriy asosiy post-akut ionidir. Qondagi Na+ darajasiga mineralokortikoidlar (qondagi natriyni aldosteron ushlaydi) qo'shiladi. Natriy rhubarb rahunok gem uchun ortadi
Plazma fermenti
Tasniflang: 1. Funksional fermentlar (ho'l plazma). Masalan, renin (angiotenzin II orqali arterial bosimni kuchaytiruvchi), xolesteraza (atsetilxolinni parchalovchi). Їx faoliyati
Sog'lom odamlar bo'limining jismoniy kuchi, ularning patologiyadagi o'zgarishlari
I. Garazd bo'limlari miqdori 1,2-1,5 litr. Poliuriya - bo'limlar sonining ko'payishi: 1) filtratsiyaning kuchayishi
Kimyoviy ombor bo'limining ko'rsatkichlari
Zagalniy azot - bo'limda barcha azotovísnih rechovins ce sukupnyst azot. Norm - 10-16 g / dobu. Patologiyalar bo'lsa, inhalatsiyalangan azot: ko'payishi - giperazoturiya
Nerv to'qimalarida nutq almashinuvining o'ziga xos xususiyatlari
Energiya almashinuvi. Miyaning to'qimalarida klitin dihanniyaning kuchayishi kuzatiladi (aerob jarayonlari to'lib-toshgan). Miya ko'proq nordonni kamaytirishga yordam beradi, sirkani pasaytiradi
Asab qo'zg'alishning kimyoviy uzatilishi
Qo'zg'alishning bir hujayradan ikkinchisiga o'tishi qo'shimcha neyrotransmitterlarga bog'liq: - neyropeptidlar; - AK; - atsetilxolin; - biogen aminlar (adrenalin,
I fermentativ faollikni rag'batlantiradigan faollashtiruvchilar. Mikologiyaning boshqa darajasiga ega fermentlar bilan o'zaro ta'sir qilishda salomatlik inhibitorlari. Qaysi biri asosida bo'ri, bu qaytarib bo'lmaydigan ingibuvannya ajralib turadi. Bo'rilar ingibitorlari zaif kovalent bo'lmagan bog'lar bilan fermentlarga bog'lanadi va ongni kuylash uchun ferment ishtirokida qisqa vaqt davomida osongina suv bilan kremlanadi. Bo'rilar ingibítori raqobatbardosh va raqobatdosh bo'lmaganlarga bo'linadi.
Raqobatbardosh ingibitorlar tarkibiy jihatdan substratga o'xshash bo'lishi mumkin, bu molekulalarning substratga va fermentning faol markaziga bog'lanish uchun inhibitorga raqobatining natijasidir. Bunday holda, faol joy substrat yoki inhibitor, ferment-substrat kompleksi (ES) yoki ferment-ingibitor (EI) bilan o'zaro ta'sir qiladi. p align="justify"> EI kompleksini qoliplashda reaksiya mahsuloti joylashmaydi. Fermentning faolligi substrat konsentratsiyasining o'zgarishiga qarab o'zgarishi mumkin. Ko'pgina dorivor preparatlar raqobatbardosh inhibitorlar sifatida ishlaydi. Masalan, bakteriostatik bo'lishi mumkin bo'lgan sulfanilamidlar paraaminobenzoy kislotasining analoglari, foliy kislotasini sintez qilish uchun vikar bakteriya (nukleotidlar va podil klitin sintezi uchun zarur).
Raqobatbardosh bo'lmagan ingibitorlar substratga o'xshamaydi, shuning uchun ular bo'linishda, faol markazda ferment bilan o'zaro ta'sir qiladi.
Qaytib bo'lmaydigan inhibitorlar ferment bilan molekulyar kovalent aloqalarni o'rnatadilar, bundan tashqari, fermentning faol markazi ko'pincha o'zgartiriladi. Oxir-oqibat, bu ferment uning katalitik funktsiyasini bekor qila olmaydi. Masalan, fosfororganik birikmalar faol markazda joylashgan va kataliz jarayonida asosiy rol o‘ynaydigan serinning OH-guruhini kovalent bog‘laydi. Shunday qilib, íngíbítori, go'yo ular g'alaba qozongandek, yuzlar kabi, uzoq vaqt davomida o'lishga (dobu, tizhní). Enzimatik faollikni qayta kashf qilish yangi ferment molekulalarining sintezi bilan bog'liq bo'lishi mumkin.
Klitini fermentativ jarayonlarining brumenti bir xil podada chiqib turadi va fermentativ reaktsiyalar bayrami, fermentativ Lantsyuga (zodagonlarning metabolizmi), yaki Boti Liniyni (Glikolz) va portlash, tsikllar (tsikllar) bo'lishi mumkin. Krebubrebet Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi) (Krebel Kryubniyi (Krebel Krebubny Krebubny. sa). Metabolik yo'lning tezligini oshirish uchun fermentlarning miqdori yoki faolligini tartibga solish kifoya. Metabolik yo'llarda barcha fermentlarning faolligini tartibga solish shart emas, lekin asosiy fermentlarning faolligini tartibga solish kerak, ya'ni metabolik jarayonning tezligi haddan tashqari oshirilgan.
Asosiy fermentlar:
Enzim kob metabolik yo'li (birinchi ferment),
Svidkistni cheklovchi (eng keng tarqalgan) reaktsiyalarni katalizlovchi fermentlar,
· Metabolik yo'llar sohasida topilgan fermentlar.
Enzimatik reaktsiyalar tezligini tartibga solishga quyidagilar ta'sir qilishi mumkin:
Ferment molekulalari sonini o'zgartiring,
Substrat va koenzimga molekulalarning mavjudligi,
· Boshqa fermentlar molekulalarining katalitik faolligini tartibga solish.
Hujayralardagi ferment molekulalari sonini tartibga solish sintez tezligini o'zgartirish (induksiya - sintez tezligini oshirish, repressiya - galvanizatsiya) yoki sintez tezligini o'zgartirish orqali amalga oshirilishi mumkin.
Metabolik yo'lning o'tishini nazorat qiluvchi muhim parametr - bu substratlarning mavjudligi, asosiy daraja birinchi, kontsentratsiya qanchalik yuqori bo'lsa, metabolik yo'lning barqarorligi shunchalik muhimdir.
Boshqa fermentlarning katalitik faolligini tartibga solish. Tartibga solishning asosiy usullari quyidagilardir: alosterik va izosterik mexanizmlar, qo'shimcha oqsil-oqsil o'zaro ta'sirini tartibga solish, kimyoviy modifikatsiya qilish yo'li, obmezhennyy (chastkovy) proteoliz.
Izosterik mexanizm. Bunday holda, regulyator to'g'ridan-to'g'ri fermentning faol markaziga AOK qilinadi. Bunday mexanizmning orqasida raqobatbardosh inhibitorlar va diakonlar mavjud.
Alosterik mexanizm. Ko'p fermentlar, faol markazga krem, bir oz alosterik markaz, faol markazdan etarlicha masofa. Alosterik fermentlar oligomerik oqsillar deb ataladi, ular bir qator bo'linmalardan iborat. Alosterik markazga effektorlar kovalent bo'lmagan holda biriktiriladi. Rolni substratlar, metabolik yo'lning yakuniy mahsulotlari, koenzim, makroergiya o'ynashi mumkin (bundan tashqari, ATP va ADP antagonistlar sifatida ishlaydi: ATP anabolizm jarayonlarini faollashtiradi va katabolizmni inhibe qiladi, ADP - navpaki).
Fermentning alosterik markazlarida chayqalish bo'lishi mumkin. Alosterik fermentlar ijobiy va salbiy kooperativlik kuchiga ega. Efektorning alosterik markaz bilan o'zaro ta'siri barcha bo'linmalarning konformatsiyasining keyingi kooperativ o'zgarishiga olib keladi, bu esa faol markaz shaklining o'zgarishiga olib keladi, bu substratga sporidlikni kamaytiradi yoki oshiradi va, ehtimol, o'zgaradi. yoki fermentning katalitik faolligini oshiradi.
Oqsillarning molekula ichidagi o'zaro ta'siri - oqsillar(faqat oligomerik fermentlar uchun) oligomerizmning o'zgarishidan. ProteinkinazA ATP metabolizmi uchun oqsillarni fosforillaydigan ferment bo'lib, u ikki turdagi 4 ta subbirlikdan iborat: ikkita tartibga soluvchi va ikkita katalitik bo'linma. Bu tetramer katalitik faollikka ega emas. Tetramerik kompleksning dissotsiatsiyasi jarayonida ikkita katalitik subbirlik o'zgaradi va ferment faollashadi. Bunday tartibga solish mexanizmi shafqatsizdir. Protenkinaz A ning tartibga soluvchi va katalitik bo'linmalarining assotsiatsiyasi faol bo'lmagan kompleksga qaytadan hosil bo'ladi.
kimyoviy modifikatsiya Ko'pincha aminokislotalar qoldiqlarini kovalent modifikatsiya qilish yo'lida ferment faolligini tartibga solish mexanizmi muhokama qilinadi. Ushbu modifikatsiya bilan fermentga OH-guruhlari qo'shiladi. Fosforlanish ATP uchun protein kinaz fermentlari tomonidan nazorat qilinadi. Fosfor kislotasining ortiqcha qo'shilishi katalitik faollikning o'zgarishiga olib keladi, buning natijasida ikki barobar bo'lishi mumkin: fosforlanish jarayonida ba'zi fermentlar faollashadi, boshqalari esa kamroq faollashadi. Fosforlanish yo'li bilan faollikning o'zgarishi teskari bo'ladi. Ortiqcha fosfor kislotasi va protenfosfatazalarni olib tashlash.
Ferment faolligini qandaydir tarzda tartibga solish qovurilgan proteoliz. Faol fermentlar faol bo'lmagan prekursorlar - profermentlar sifatida sintezlanadi va oqsil molekulasining bir qismini profermentga bo'linishini rag'batlantiradigan bir yoki bir nechta peptid bog'lanishlarining gidrolizlanishi natijasida faollashadi. Natijada oqsil molekulasining etishmayotgan qismida konformatsion o'zgarish sodir bo'ladi va faol markaz hosil bo'ladi va ferment faollashadi. Peptidning oqsil prekursorlari shaklida bo'linishi peptidaza fermentlarini katalizlaydi.
Bu fermentda fermentning faolligi qaytarib bo'lmaydigan darajada o'zgaradi. SHKTdagi proteolitik fermentlar, qon farenks tizimi va fibrinoliz tizimidagi oqsillar hamda oqsil-peptid gormonlarining faollashishi asosida proteolitik o'zgarishlar yotadi. Masalan, shilliq osti bo'shlig'ida sintezlanadigan tripsinogen ichaklarda topiladi, bu erda enteropeptidaza fermenti qo'shiladi. Natijada geksapeptidning parchalanishidan proteolitik ajralish kuzatildi. Bu bilan molekulaning bir qismida faol markaz hosil bo'ladi va faol tripsin o'rnatiladi.