Enzimlerin aktivitesinin düzenlenmesi ve yöntemleri. Enzim aktivitesinin düzenlenmesi. Tıbbi enzimoloji (biyokimya) Klitindeki enzim aktivitesini düzenleme yolları
Kritik biyosistemlerden oluşan bir kompleks gibi işlev gören tek bir canlı madde olan klitina, eterik konuşma ve enerji ortamıyla sürekli olarak değiş tokuş yapar. Homeostaziyi desteklemek için, protein doğası - enzimlerin bir grup özel konuşması vardır. Budov'a göre, enzimlerin aktivitesinin düzenlenmesinin yanı sıra işlevler, enzimoloji olarak adlandırılan özel bir biyokimya yöntemiyle geliştirilmiştir. Bu yazıda, spesifik uygulamalarda, enzimlerin aktivitesini düzenleyen farklı mekanizmalara ve yöntemlere, büyük bilim adamlarının ve insanların gücüne bakmak mümkündür.
Optimum enzim aktivitesi için gerekli yıkama
Asimilasyona olduğu kadar bölünmeye de bir tepki gibi titreşen biyolojik olarak aktif konuşma, şarkı söyleyen zihinler için katalitik gücünü ortaya koyuyor. Örneğin böyle bir dilantsi klitinde enzimlerin kaderini alacak bir kimyasal sürecin devam ettiğini söylemek önemlidir. Bölümlendirme Zavdyak'ları (arsalarda sitoplazmanın bölünmesi) çeşitli kısımlarda ve organoidlerde antagonistik reaksiyonlar meydana gelir.
Böylece, proteinlerin sentezi ribozomlarda, bölünürken ise hialoplazmada meydana gelir. Çoğalan biyokimyasal reaksiyonları katalize eden enzimlerin aktivitesinin spesifik olarak düzenlenmesi, konuşma alışverişinin optimal akışının sağlanması ve enerji açısından verimli metabolik yolların yeniden şekillendirilmesi.
Çoklu enzim kompleksi
Klitinin enzimatik aparatının gövdesindeki enzimlerin yapısal-fonksiyonel organizasyonu. Onlarda olduğu gibi daha fazla kimyasal reaksiyon karşılıklı olarak gerçekleşir. İlk reaksiyonun zengin bir ürünü olarak, saldırı için bir reaktif olarak, bu durumda klitindeki enzimlerin genişlemesi özellikle belirgindir.
Enzimlerin doğası gereği basit ve çökebilir proteinler olduğunu unutmayın. Klitin substratına karşı ilk hassasiyet, peptidin üçüncül çeyrek yapısının havadar alan konfigürasyonundaki değişiklik ile açıklanır. Enzimler, yalnızca hiyaloplazmanın kimyasal deposu, reaksiyondaki reaktiflerin ve ürünlerin konsantrasyonu, sıcaklık gibi klitinin parametrelerinin ortasındaki değişikliklere değil, aynı zamanda duyarlı klitinlerde veya hücreler arası rіdin i'de meydana gelen değişikliklere de tepki verir.
Klitina neden bölmelere ayrılmıştır?
Canlı doğanın düzeninin zekası ve mantığı tamamen düşmancadır. Bütün dünya, klitin karakteristiği olan yaşam tezahürlerine layıktır. Bilimsel bir kimyager için, genellikle farklı enzimatik kimyasal reaksiyonların, örneğin glikoz ve glikoloz sentezinin, aynı numunede ilerleyemeyeceği anlaşılmıştır. İletimlerinin substratı olan bir hücrenin hiyaloplazmasında uzun süreli reaksiyonlar nasıl meydana gelir? Görünüşe göre sitozol, içinde antagonistik kimyasal süreçlerin gerçekleştiği, bölünme alanı ve lokus bölmelerinin izolasyonu olan sitozoldür. Zavdyaks ve daha büyük savtların metabolik reaksiyonları, insanlarda özellikle hassas bir şekilde düzenlenir ve değişimin ürünleri, hücrelerin bölümlerinden kolayca nüfuz edebilecek formlara dönüştürülür. Birincil yapılarını geri kazanmalarına izin verin. Sitozole krema, enzimler organellerde bulunur: ribozomlar, mitokondri, çekirdekler, lizozomlar.
Enzimlerin enerji metabolizmasındaki rolü
Piruvatın oksit dekarboksilasyonuna bir göz atalım. Enzimlerin katalitik aktivitesinin düzenlenmesi enzimoloji tarafından iyi bir şekilde geliştirilmiştir. Bu biyokimyasal süreç, ökaryotik klitinin iki membranlı organelleri olan mitokondride gerçekleşir ve üç enzimin intikamını almak için glikoz ile piruvat dehidrojenaz kompleksinin (PDH) asitsiz parçalanması arasında bir ara süreçtir. Diğer insanlarda bu azalma, Asetil-CoA ve NATH konsantrasyonundaki artıştan kaynaklanmaktadır, böylece Asetil-CoA moleküllerinin emilmesi için alternatif olasılıklar ortaya çıkmaktadır. Klitinin, trikarboksilik asit döngüsünün reaksiyonlarını arttırmak için ek bir miktar enerjiye ve vimagan alıcı moleküllere ihtiyacı varsa, enzimler etkinleştirilir.
Alosterik inhibisyon nedir
Enzim aktivitesinin düzenlenmesi özel ajanlar - katalitik inhibitörler tarafından kontrol edilebilir. Koku, aktif bölgeyi atlayarak enzimin şarkı lokuslarına kovalent olarak bağlanabilir. Katalizörün geniş yapısının bozulmasına neden olmak ve otomatik olarak enzimatik güçlerin azalmasına neden olmak gerekir. Başka bir deyişle, enzim aktivitesinin alosterik bir düzenlemesi vardır. Dodamo ayrıca, böyle bir katalitik enjeksiyon formunun, molekülleri iki veya daha fazla protein polimerik alt birimden oluşan oligomerik enzimler için güçlü olduğunu da belirtti. Ön başlığa bakıldığında, PDH kompleksi üç oligomerik enzimde bulunabilir: piruvat dehidrojenaz, dehidrolipoil dehidrojenaz ve hidrolipoil transasetilaz.
Düzenleyici enzimler
Enzimolojideki çalışmalar, katalizörün hem konsantrasyonu hem de aktivitesi açısından biriktirilmesi gerekenleri ortaya koymuştur. En yaygın metabolik yollar, tüm yoga alanlarını düzenleyen müstehcen enzimlerdir.
Kokulara düzenleyiciler denir ve kompleksin koçan reaksiyonlarında şarkı söylerler ve aynı zamanda çoğu zaman geri dönüşü olmayan reaksiyonlarda ilerleyen kimyasal işlemlerde de yer alabilirler veya metabolik yolun parçalanma noktalarında reaktiflere gelebilirler.
Peptit etkileşimi nasıl çalışır?
Hücrelerdeki enzimlerin aktivitesinin düzenlenmesine yardımcı olan yollardan biri protein-protein etkileşimidir. Dil neyle ilgili? Enzim molekülüne düzenleyici proteinlerin eklenmesi gerekir, bunun sonucunda aktivasyon beklenir. Örneğin, adenilil siklaz enzimi, hücre zarının iç yüzeyinde bulunur ve bir hormon reseptörü gibi yapılarla ve ayrıca bir enzim tarafından ayrılan bir peptidle etkileşime girebilir. Hormon ve reseptörün bir sonucu olarak, ara protein uzay konformasyonunu değiştirdiğinden, biyokimyada adenilil siklazın katalitik güçlerini güçlendirmenin yolu, protein düzenleyici iv'in ortaya çıkmasından sonra aktivasyona yol açar.
Protomi ve biyokimyadaki rolü
Proteinkinazlar olarak da adlandırılan bu konuşma grubu, PO 4 3-anyonunun, peptit makromolekülüne giren amino asitlerin hidrokso grubuna transferini hızlandırır. Protomerlerde enzim aktivitesinin düzenlenmesi tarafımızdan protein kinaz A temelinde incelenecektir. Üçüncü molekül, iki katalitik ve iki düzenleyici peptid alt biriminden oluşan ve korir bağlanana kadar katalizör olarak işlev görmeyen bir tetramerdir. protomer ve cAMP moleküllerinin düzenleyici hücrelerine. Protein düzenleyicilerin uzay yapısının dönüşmesinin nedeni, aktifleştirilmiş iki katalitik protein parçacığının titreşmesine, protomirlerin ayrışmasına neden olmasıdır. cAMP molekülleri düzenleyici alt birimler olarak kaynaştıkça, aktif olmayan protein kinaz kompleksi bir tetramere yeniden oluşturulur ve katalitik ve düzenleyici peptit parçacıklarının birleşimi meydana gelir. Bu şekilde enzimlerin aktivitesini düzenleme yollarına bakılarak ters yapılarının önüne geçilir.
Enzim aktivitesinin kimyasal düzenlenmesi
Biyokimya ayrıca fosforilasyon, defosforilasyon gibi enzimlerin aktivitesini düzenleyen mekanizmalar da geliştirmiştir. Farklı durumlarda enzim aktivitesinin düzenlenme mekanizması şu şekildedir: enzimin amino asit fazlalıkları, OH grubunun intikamı, üzerlerindeki fosfoprotein fosfatazlardan sonra kimyasal modifikasyonlarını değiştirir. Bu şekilde düzeltme gereklidir, ayrıca bazı enzimler için onları aktive eden sebep, bazıları için ise engelleyicidir. Fosfoprotein fosfatazların katalitik güçleri, kendi yöntemleriyle hormon tarafından düzenlenir. Örneğin, priyomami їzhі arasındaki ilişkilerde hayvan nişastası - glikojen - ve yağ, bağırsak yolunda, daha kesin olmak gerekirse, on iki kolonide ve glukagon - pankreas enziminin infüzyonunda bölünür.
Bu süreç SHKT'nin trofik enzimlerinin fosforilasyonuyla desteklenir. Aktif aşındırma döneminde tüpten duodenuma gelirse glukagon sentezi artar. İnsülin, Langerhans adalarının alfa klitinleri tarafından titreştirilen, bitkisel enzimlerin fosforilasyon mekanizması da dahil olmak üzere reseptör ile etkileşime giren deri altı katmanın başka bir enzimidir.
Chastkovy proteolizi
Bachimo gibi, farklı yarasa türlerinde enzim aktivitesinin eşit düzenlenmesi. Hem sitozolde hem de organoidlerde (kan plazmasında veya bağırsak kanalında) bulunan enzimler için, bunların aktivasyon yöntemi, CO-NH peptid bağlarının hidrolizi işlemidir. Vin gereklidir, bu tür enzimlerin parçaları inaktif formda sentezlenir. Enzim molekülünde bir peptid kısmı bölünür ve dışarıda bırakılan modifikasyonun yapısına aktif bir merkez eklenir. Enzimin "çalışma kampına girdiği" noktaya getirmek, böylece kimyasal prosesin bypass edilmesine katkıda bulunmak mümkün hale gelir. Örneğin submukozal boşlukta aktif olmayan bir enzim olan trypsinogen, duodenumda bulunan proteinleri parçalamaz. Enteropeptidaz infüzyonu durumunda proteoliz meydana gelir. Bir sonraki enzim aktive edilir ve artık trypsin olarak adlandırılır. Chastkovy proteolizi - kurt adamların süreci. Vіdbuvaєtsya, bu gibi durumlarda, kan glottis süreçlerinde polipeptitleri parçalayan enzimlerin aktivasyonu gibi.
Dış konuşmaların konsantrasyonunun hücrelerin metabolizmasındaki rolü
Enzim aktivitesinin substratın erişilebilirliği ile düzenlenmesi tarafımızdan sıklıkla "Çoklu enzim kompleksi" alt başlığı altında değerlendiriliyordu. Aşamanın sonunda gerçekleşen geçiş sıklığı, dış konuşmanın bazı moleküllerinin klitinin hiyaloplazmasında veya organellerinde bulunması nedeniyle güçlü bir şekilde biriktirilir. Dolayısıyla metabolik yolun hızı konuşmanın konsantrasyonuyla doğru orantılıdır. Sitozolde ne kadar çok reaktif molekül bulunursa, tüm saldırgan kimyasal reaksiyonların esnekliği de o kadar artar.
Alosterik düzenleme
Etkinliği yalnızca harici reaktiflerin konsantrasyonuyla değil aynı zamanda konuşma efektörleri tarafından da kontrol edilen enzimlere güçlü denir. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya enzimlerin aktivitesinin düzenlenmesi. Biyokimya, alosterik enzimler adı verilen, hücrelerin metabolizması için daha da önemli olan yarım yamalak bir şeyi ortaya çıkardı; parçalar, homeostazdaki değişikliklere karşı aşırı yüksek duyarlılığa sahip olabilir. Bir enzim olarak kimyasal reaksiyonu bastırır, böylece duyarlılığını azaltır ve negatif efektör (inibtör) olarak adlandırılır. Proliferatif tipte reaksiyonun hızında bir artış varsa, bir aktivatör - pozitif bir efektör vardır. Konuşmanın en sık kullanımı, kimyasal etkileşimler gibi reaktiflerin de aktivatör rolünü oynamasıdır. Çeşitli reaksiyonların bir sonucu olarak açıkça ifade edilen Kіntsev well ürünleri, ingіbіtori gibi davranıyor. Reaktiflerin ve ürünlerin konsantrasyonunun karşılıklı ilişkisiyle motive edilen bu tür düzenlemeye heterotrofik denir.
Enzim aktivitesi çeşitli dış faktörlerin etkisi altında değişebilir. Enzimlerin aktivitesini etkileyen konuşma, şu anlama gelir: enzim modülatörleri. Modülatörler hatlarını iki gruba ayırır:
1. aktivatörler. İnfüzyon altında enzim aktivitesinde bir artış gözlenir. Aktivatörler olarak metal katyonları gibi davranabilirler. Örneğin Na+ insan sinüslerindeki amilazın aktivatörüdür.
2. İnhibitörler. Bazılarının akışı altında konuşma, enzimlerin aktivitesinde bir değişiklik olur.
İnhibitörler, engelleme mekanizmasıyla ayırt edilen büyük bir konuşma grubunu temsil eder.
Sindirici etkinin üçlüğü için, ingibіtori şu şekilde alt bölümlere ayrılmıştır:
· geri döndürülemez(Enzim ile etkileşime girmesi durumunda Yakі, enzimatik aktivitenin iyi durumda tutulmasına yardımcı olacaktır);
· kurt adamlar(Yakі timchasovo zmenshuyut enzim aktivitesi).
Tersinir olmayan inhibitörlerin mekanizması aşağıdaki eşitliklerle açıklanabilir:
İçinde + e EIn,
de EIn- şarapların katalitik güce sahip olmadığı, inhibitörlü bir enzim kompleksi.
Kural olarak geri dönüşümsüz inhibitörler, enzimin aktif bölgesinin fonksiyonel grupları ile etkileşime girer. Koku kovalent bir şekilde onları takip ediyor ve bu şekilde onları engelliyor. Sonuç olarak bu enzim substratla etkileşime girer.
Geri alınamaz inhibitörlerin klasik poposu organofosforlu konuşmadır. Diizopropil florofosfatın (DFF) biyokimyasal çalışmalar açısından zengin olduğu bulunmuştur. Fosfor organikleri, enzimin aktif merkezindeki aşırı serinden etkilenir:
 |
Serinin aktif merkezinde yer alan enzimlerin önünde kolesteraz, trypsin, elastaz ve diğerleri bulunur.
Diğer geri dönmeyen inhibitörler gibi alkil ajanlar da yaygın olarak bilinmektedir. Aktif merkezdeki sistein SH grupları veya histidinin imidasal radikalleri ile etkileşime girerler. İyodoasetamidin geri dönüşümsüz enzim inhibisyonunun mekanizması:
Biyokimyada alkilleyici ajanlar ve geri dönüşü olmayan inhibitörler olarak iyodoasetamid, monoiyodoasetat ve diğerlerinin durgunluğu vardır.
Geri dönülemez zaferin tezahürü halk devletinin ve hekimliğinin elindedir. Yeni bir temelde, böcek ilaçlarının (komaya karşı savaşmaya yardımcı olur), bazı tıbbi preparatların (antikolinesteraz ilaçları) durgunluğu var. Onlara dayanarak, organofosfor sümüklü böcek grubundan sinir-felç bölümünün savaş alanı konuşması yaratıldı.
Kurtadamlar, bir saat içinde bir şarkıdan daha az bir sürede enzimlerin aktivitesini azaltırlar. Mevcut engelleyici etkinin mekanizması, yaklaşan eşit reaksiyonlara bakılarak temsil edilebilir:
İçinde+ e EIn
İçinde + ES ESIn
Eşit reaksiyonların gösterimlerinden de gördüğümüz gibi, geri dönüş inhibitörleri enzime veya enzim-substrat kompleksine geri döner. Bu durumda enzim katalitik gücünü kullanır.
Kurtadamların yutma etkisi mekanizmasının ardındaki ingibtori tabidir rekabetçiі rekabetçi olmayan, yakі v_drіznyayutsya enzim üzerindeki etkinin inhibisyonu mekanizması için bir tür.
Rekabetçi olmayan inhibisyon zamanlarında, inhibitör enzime aktif bölgesinin üzerinde ters olarak bağlanır. Bu durumda aktif merkezin yapısı değişir ve bu da enzimin ters inaktivasyonuna yol açar. Rekabetçi bir inhibitörün etkisi altında, bu substrat için enzimin sporiditesinde herhangi bir değişiklik olmaz. değer değişmez Önce m, ancak enzimatik reaksiyonun maksimum hızı azalır ( V maksimum). Rekabetçi olmayan inhibitörler olarak konuşma alışverişinin aracı ürünleri olarak hareket edebilirler.
Rekabetçi inhibitörlerin molekülleri, enzim için doğru substratla benzerlik gösterir. Rekabetçi inhibitörlerin klasik bir örneği, süksinat dehidrojenaz enziminin aktivitesini ters yönde azaltan malonik asittir.
Burstinik asit Malonik asit
Formüllerin gösterimlerinden malonik asidin gerçekten Budova Burshtinov'u güçlü bir şekilde anımsattığı açıktır. Yapısal benzerlik, malonik asidin süksinat dehidrojenaz enziminin aktif bölgesine bağlanmasına izin verir. Ancak bu enzimin katalize ettiği bir reaksiyona (dehidrojenasyon reaksiyonu) girme kabiliyeti yoktur. Bu nedenle inhibitör, enzimin aktif merkezine gelerek gerçek substratla etkileşim olasılığını bloke eder. Bu şekilde, rekabetçi bir inhibitörün akışı altında, enzimin substrata sporitliği keskin bir şekilde azalır (artan değer Önce m), ancak değer değişmiyor V maks. Rekabetçi inhibisyon olgusu, reaksiyon toplamının substrat konsantrasyonunda keskin bir artışın yolu olarak kabul edilebilir.
Bu sayede rekabetçi olmayanlar gibi davranan rekabetçi inhibitörler, enzimin aktif merkezine bağlanarak değerinde keskin bir artış meydana gelir. Önce Yoga aktivitesinde ters azalmanın altında yatan alt tabakaya m.
Oksalik asit, süksinat dehidrojenazın fizyolojik olarak rekabetçi bir inhibitörü olarak görev yapar. Sunulan bebekten de görülebileceği gibi, konuşma alışverişinin ara ürünü de süksinik asit ile aynı yapısal benzerliğe sahiptir. Süksinat dehidrojenazın oksalik asit tarafından rekabetçi inhibisyonu, mitokondride oksidatif dönüşümün düzenlenmesinde önemli bir rol oynar:
Enzim aktivitesinin başka bir düzenleme türü - alosterik düzenleme. Pritamanny'de özellikle enzim grubu - alosterik enzimler. Alosterik enzimlerden önce yapısında düzenleyici (alosterik) merkezlerin bulunduğu oligomerik proteinler vardır.
Alosterik enzim moleküllerinin deposu iki tür alt birime sahiptir:
1) katalitik(W);
2) düzenleyici (R).
Katalitik alt birim, üzerinde enzimin aktif merkezinin bulunduğu bir polipeptit mızrağı ile temsil edilir. Düzenleyici alt birim, düzenleyici (alosterik) merkezi yapısından uzaklaştırır. Alosterik merkez Bir molekülün, bir enzim düzenleyiciyle spesifik etkileşim içinde oluşturulan bir bölümüdür. Vidpovidno düzenleyicileri enzimin hem aktivatörleri hem de inhibitörleri olabilir.
Alosterik düzenleyicinin düzenleyici merkezle bağlantısının, molekülün alosterik merkeze sterik benzerliği ile ilişkili olduğu düşünülmektedir. Düzenleyici molekülün yüzeyinin geometrik benzerliğine ve aralarındaki alosterik merkezin trivimir yapısına bağlı olarak ters spesifik bir etkileşim vardır. Zayıf etkileşimlerin kuvvetleri tarafından stabilize edilen bir kompleks kurulur. Van der Waals kuvvetleri özellikle önemlidir. Onlar için, regülatör kompleksinin alosterik bir merkezle stabilizasyonu, su bağlarının yanı sıra hidrofobik ve elektrostatik etkileşimlerin bir kısmını alır.
Enzim ile protein molekülündeki alosterik inhibitör arasındaki etkileşimin bir sonucu olarak, düzenleyici alt birimin polipeptit mızrağının konformasyonel bozulmasına neden olur. Їх viniknennya karşılıklı yöntemde belirtilmiştir W- І R- alt birimler. Sonuç olarak katalitik alt birimin polipeptit mızrağının yapısı yeniden değişir. Perebudova'ya benzer şekilde aktif merkezin yapısının tahrip olması eşlik eder, bunun sonucunda aktif merkezin substrata sporiditesi azalır (değerde artış) Önce m), bu enzim inhibisyonunu gösterir (Şekil 33).
Malyunok 33 - Alosterik enzim inhibisyonunun mekanizması
Alosterik merkeze bir alosterik inhibitörün eklenmesi, enzimin katalitik alt birimi üzerindeki aktif merkezin konformasyonunda bir değişikliğe ve bunun substrata olan sporiditesinde bir azalmaya yol açar.
Kurt adamlar tarafından alosterik engelleme. Komplekse ayrışma R Bir inhibitöre sahip alt birime, alt birimlerin polipeptit neşterlerinin dış yapısında bir değişiklik eşlik eder, bunun sonucunda aktif merkezin substrata sporadizasyonu meydana gelir.
Alosterik inhibitörlerin rolünde daha da sık olarak, reaksiyonun ürünü veya enzimin yer aldığı metabolik bir yol hareket eder. Enzim inhibisyonu sürecine reaksiyonun ürünü denir retrongіngіbuvannyam.
Retro-inhibisyon, metabolik süreçlerin düzenlenmesinde ve homeostazın iyileştirilmesinde negatif indüksiyon mekanizmasının temelidir. Yeni çalışma için, müşteriler arasındaki konuşma alışverişinde çeşitli endüstriyel ürünlerin hızlı bir şekilde takip edilmesi güvenlidir. Retro inhibisyonun amacı, hekzokinazın reaksiyon ürünü glikoz-6-fosfat ile inhibisyonu olabilir:
Bazı durumlarda tercih, reaksiyonun son ürünü değil, reaksiyonun meydana geldiği prosesin son ürünüdür. Enzimin retroinhibisyonu e P sürecinin ürünü:
de B, U, R, D - ara ürünler.
Dizinin gösterimlerinde dönüşüm, alosterik bir enzim inhibitörüne benzer. eürünü sürece tanıtın - R. Benzer bir retro-inhibisyon mekanizması klitinlerde yaygın olarak görülmektedir. Örnek olarak, yağ asitlerinin sentezinin son ürünü olan palmitik asit olan daha yüksek yağ asitlerinin sentezinde yer alan asetil-CoA-karboksilaz enziminin inhibisyonunu indüklemek mümkündür.
Alosterik enzimler üzerinde çalışmak için benzer, al protylezhny sıralaması alosterik aktivatörler. Aktivatörün varlığında enzimin substrata karşı sporiditesi düşüktür. Bununla birlikte, alosterik merkez aktivatöre bağlandığında, katalitik merkezin substrata olan sporiditesi hareket eder ve buna substratın sporülasyonunun hareketi eşlik eder. Bir alosterik aktivatör olarak bir molekül sıklıkla bir reaksiyon substratı olarak görev yapar. Kimin derin bir biyolojik anlayışı var? Bazen, klinyde olduğu gibi, alt tabaka ile birlikte iyi gelişir, kullanımı için iç ortamın iyi durumda tutulması gerekir. Bu dönüşümü katalize eden enzimin aktivasyonuna ulaşır. Böyle bir aktivasyonun bir örneği, glukokinazın glikoz tarafından aktivasyonu olabilir.
Substratın aktivatör görevi gördüğü alosterik enzimlere homotropik denir. Bu enzimler üzerinde, aynı substrata bağlanan merkezler için aynı çaça, zihinlerde nadasa yak, enzimin düzenleyici ve katalitik merkezlerinin işlevini kazanabilmektedir.
Homotropik enzimlerin çoğalmasının heterotropik enzimlere dayanması. Geri kalanı, yapısı alt tabakada asılı olan modülatörler tarafından düzenlenir. Bu yüzden yapılarında gerçekten günlük yaşam için mücadele ettiklerini görebiliyoruz. aktifі alosterik merkezli.
Çoğu zaman, aynı alosterik enzim, bir dizi farklı modülatörle (aktivatörler ve inhibitörler) etkileşimin bir sonucu olarak ortaya çıkar. Bir popo olarak, reaksiyonun başlangıcını katalize eden fosfofrtokinaz (PFK) enzimini indükleyebilirsiniz:
Herhangi bir farkla, modülatörler enzim molekülleri üzerinde kendi bağlanmalarını seslendirebilirler.
Homotropik enzimlerin kinetiği alosterik olmayan enzimlerin kinetiğine bağlıdır. Substrat konsantrasyonuna reaksiyonun kuruluğunun nadaslığının grafiği hiperbolik olmayabilir, ancak sigmoid bir form olabilir (Şekil 34).
Şekil 34 - Homotropik enzimlerin kinetiği
Rozrahunka için Tom Önce Michaelis-Menten'e karşı kabul edilemez bir kıskançlıkları var.
Bağlanmadaki alosterik enzimlerin kinetiğinin sigmoid doğası, enzimin diğer alt birimleri ile substrat arasındaki etkileşimin doğası gereği özellikle işbirlikçidir. Vasküler alt birimlerdeki konformasyonel değişikliklere bağlı olarak deriye zarar veren molekülün bir bağlantı bağıyla substrata bağlanması, bu da bunların substrata sporitliğinin artmasına neden olur.
izoenzim
Müşterilerde değişim süreçlerinin güvenli ve etkili aktarımında önemli bir değer izozim. İzoenzimler, aynı reaksiyonu katalize eden, aynı zamanda yapıyı, fiziksel ve kimyasal gücü değiştiren enzimin birden fazla formu tarafından genetik olarak belirlenir.
İzoenzimlerle temsil edilen tipik bir enzim laktat dehidrojenazdır (LDH). Bu enzim reaksiyonun başlamasını katalize eder.
İnsan kan serumunun elektroforezi sırasında kanda laktat dehidrojenaz reaksiyonunu katalize edebilen beş farklı protein fraksiyonu ortaya çıkar. Bu şekilde beş LDH izoenziminin temeli hakkında bir hikaye yazmak mümkündür (Şekil 35).
Şekil 35 - Elektroforegramda Rozpodil izoenzimi LDH (elektroforez pH 6,8'de gerçekleştirilir)
İzoenzim kökenli fenomenin önemli bir açıklaması, izoenzimlerin yalnızca enzimlerde (oligomerik proteinler) indirgenmesi olabilir. Bu molekül en az iki alt birimden oluşur.
LDH'ye ne oluyor, bu enzim bir tetramer, tobto. Yoga molekülü chotiri okremi alt birimini içerir. Bu durumda LDH alt birimlerinin iki farklı türü vardır: M tipi (m'azovy) ve H tipi (kalp). Alt birim, yapısı farklı bir gen tarafından kodlanan ve izoenzimlerin genetik doğasını gösteren bir polipeptit mızrağıdır. Alt birimlerin polipeptitlerinin çeşitli genlerin ürünleri olduğu göz önüne alındığında, koku şöyle olabilir:
· Farklı amino asit deposu (birincil yapı);
· Eşit olmayan fiziksel ve kimyasal baskınlık (elektroforetik pürüzlülük);
· Çeşitli dokulardaki sentez özellikleri.
Yapılarına bağlı olarak izoenzimler, kinetiğe (substrata dağılım), aktivite düzenleme özelliklerine, ayrıca ökaryotların klinlerindeki lokalizasyona ve canlı organizmalardaki doku spesifikliğine göre değişir.
LGD molekülünün tetramer yapısı, farklı spline'larda farklı tipler ve alt birimler içerebilir. Tetramer onaylandığında alt birimlerin bir kombinasyonu mümkündür:
Bu nedenle LDH'nin beş izoenziminin nedeni: LDH 1'in elektroforetik kırılganlığın minimum, LDH 5'in ise maksimum olmasıdır.
LDH izoenzim genleri farklı dokularda farklı şekilde ifade edilir: kalp etinde yalnızca H tipi bir alt birim sentezlenir. Dolayısıyla bu tür eklemlerden şarap şekli verildiği için buraya daha az LDH 1 yerleşir. Karaciğer ve iskelet m'yazakh'ta yalnızca M tipi sentezlenir. Bu nedenle, yalnızca M alt birimlerinden oluşan LDH 5 izoenzimi daha az aktif hale gelir ve çalışır. Farklı değişkenliğe sahip diğer dokularda, hem H hem de M alt birimlerini kodlayan genler ifade edilir. Bu nedenle kokular, LDH izoenzimlerinin (LDH 2 -DG 4) çeşitli ara formları tarafından oluşturulabilir.
Alt birimlerin amino asit deposu tarafından ayrıldığına dayanarak, kokunun eşit olmayan bir moleküler ağırlığa ve elektrik yüküne sahip olabileceği söylenebilir. Tse zoomovlyuє їх ve yetkililer arasında.
Krіm vіdmіnnosti fіziko-khіmіchіh gücü, izoenzimler katalitik güç açısından güçlü bir şekilde farklılık gösterir (kinetik parametreler açısından: sarmalayıcı sayısının farklı bir değeri ile karakterize edilirler ( V max) ve alt tabakaya sporidite ( Önce m) ve farklı düzenleyicilere karşı hassasiyet).
Yani LDH'nin 1 değeri vardır Önce laktik asit ile ilgili olarak m 0,0044 olur M LDH 5 – 0,0256 için aynı M. Sechovina, inhibitörün gücünü en az LDH 5'te gösterir, ancak LDH 1'e tükürmez. Bu durumda LDH 1 inhibitörü, LDH 5 üzerinde benzer bir etkiye sahip olmayan pirüvik asit görevi görür.
Bu sıralamada izoenzimler yapı ve güçlerine göre ayrılır ve temelleri genetik olarak belirlenir. Herhangi bir beslenme hatasında biyolojik dozda izoenzim bulunmalıdır.
Bu besinde büyümek için uvaz üzerinde, hücrelerin ve ökaryotların farklı hücrelerinde (bölmelerinde) ve ayrıca zengin hücreli bir organizmanın farklı dokularında annelerin olması gerekir, aralarındaki farkı anlamak gerekir. akıl. Eşit olmayan bir substrat konsantrasyonuna ve ekşiliğe sahiptirler. Їх farklı bir pH değeri ve iyonik depo ile karakterize edilir. Bu nedenle, farklı dokulardaki klitinlerde ve ayrıca klitinin farklı bölümlerinde ve kimyasal dönüşümlerin kendisi aslında eşit olmayan zihinlerde meydana gelir. Katalitik ve düzenleyici güçlere sahip olabilen izoenzimlerin temeli, cym ile bağlantıdadır.
1) farklı zihinler için aynı verimlilikle tek ve aynı kimyasal dönüşümü geliştirmek;
2) Dokunun ve diğer dokuların en spesifik bölümündeki düzenleyicilerin bir alt bölümündeki katalitik değişikliklerin ince bir şekilde düzenlenmesini sağlamak.
Bu, karbamoil fosfat sentazdaki sitoplazmik ve mitokondriyal izoenzimlerin baskınlığının özellikleriyle açıklanabilir. Bu enzim karbamoil fosfatın sentezi için reaksiyonu katalize eder.
Mitokondriyal izoenzimin etkisi altında mitokondride metabolize edilen karbamoil fosfat, salgı sentezi işlemine verildi ve sitoplazmik izoenzimin etkisi altında metabolize edilen karbamoil fosfat daha sonra pirimidinin sentezi için güçlendirildi. nükleotidler. Doğal olarak çeşitli değişim süreçleriyle ilişkili olan bu enzimler geniş ölçüde bölünmüştür ve farklı katalitik ve düzenleyici güçlere sahip olabilirler. Bir klitindeki varlığınız aynı anda iki farklı sürece katılmanıza olanak tanıyarak bir halefi zaferlere bağlar.
Bu şekilde, izoenzimin nedeni, farklı zihinlerde sessiz enzimatik süreçlerin kendilerini aşma olasılığı nedeniyle önemli bir biyolojik öneme sahip olabilir ve z ciєї nedenler genetik olarak belirlenir.
Beslenmeyi kontrol edin
1. Enzimler ile protein olmayan katalizörler arasındaki fark nedir?
2. Enzimlerin ana sınıflarını yeniden inceleyin ve karakterize edin.
3. Enzimlerin mevcut uluslararası isimlendirmesi neye dayanmaktadır?
4. "Reaksiyonun enerji bariyeri" konusunu net bir şekilde anlayın.
5. Enzimlerin reaksiyonun enerji bariyerini düşürme mekanizmasına nasıl bakıyorsunuz?
6. Michaelis sabiti ile reaksiyonun maksimum hızı arasındaki fiziksel farkın nedeni nedir?
7. Hangi birimler Michaelis sabitine ve maksimum reaksiyon hızına sahiptir?
8. Reaksiyon sıcaklığının optimum sıcaklık toplamına artması neden enzimatik reaksiyon hızını artırır?
9. Enzimlerin özgüllüğünü zihninizde nasıl görüyorsunuz? Enzimlerin özgüllüğünün nedeni nedir?
10. Enzimlerin aktivitesi neden ortamın pH'ına bağlıdır? Bazı enzimlerin daha büyük dünyadaki aktivitesi bir faktör olarak mı biriktirilmelidir?
11. Kalsiferöz enzim belirlemenin hangi yöntemlerini biliyorsunuz?
12. Etkilenen enzimlerin aktivitesi nedir?
13. Kurt adamlar ile geri dönüşü olmayan inhibitörler arasındaki farkın ilkeleri nelerdir?
14. Rekabetçi inhibitörler nelerdir? Hangi rekabetçi inhibitörleri biliyorsunuz?
15. Alosterik inhibisyonun mekanizması nedir?
16. Sizce izoenzimlerin biyolojik önemi neden dayanmaktadır?
17. Hangi izoenzim fraksiyonlama yöntemlerini biliyorsunuz?
Bölüm 6
Vitaminler Konuşmanın ve fizyolojik fonksiyonların normal değişimi için küçük miktarlarda gerekli olan, konuşmanın viskoz bileşenleri tarafından vücutta sentezlenmeyen organik konuşma denir.
Vücudun can güvenliği için vitaminlere duyulan ihtiyaç bununla ilgilidir, çoğu koenzimlerin gelişiminde görev alır. Henüz kimyasal reaksiyon sürecine dahil olmayan katalitik süreçlerin normal akışını sağlamak için az miktarda enzime bile ihtiyaç duyanlar göz önüne alındığında, vitaminler de vücut için küçük miktarlarda bile gereklidir.
Ninі vіdomo 20'den fazla vіtaminіv. Ana їх dzherelami є:
· kirpi bir yaratığın taroslin macerası;
kalın bağırsağın saprofitik mikroflorası;
Provitamin.
Provitaminler vücutta aktif vitaminlerin oluşumu için farklı yolların bulunduğu vitaminlerin şampiyonlarıdır. Bunlardan önce karoten (provitamin A), 7-dehidrokolesterol (provitamin D) ve diğerleri gelir.
Okrim vitaminleri, özel bir gruba bakın vitamin benzeri konuşmalar. Konuşma Qi'si vitaminlerin gücü olabilir, ancak bunlar insan vücudunda sentezlenir. Bunlar karnitin, inositol, lipoik asit, kolin, pangamik asit, U vitamini ve in içerir. Vitamin benzeri konuşma, vitaminlerin farklı organizma türlerindeki gücünü ortaya çıkarır.
Vitaminlerin sırası, terimle belirtilen ana konuşma grubu - antagonistlerdir. antivitaminler. Onlardan önce, günü, vitaminlerin protilezhnu'sunu gösteren konuşmalar duyulabiliyor.
Antivitaminler, antivitamin etkisinin mekanizmasına göre zihinsel olarak iki gruba ayrılabilir.
1. Vitaminleri yok eden enzimler. Bu grubun temsilcilerine örnek olarak buti tiaminaz (B1 vitamininin dönüşümünü katalize eden bir enzim), askorbat oksidaz (C vitamininin dönüşümünü katalize eden bir enzim) vb. kullanılabilir.
2. Vitaminlerin yapısına benzeyebilecek konuşma, küresel iletişim işinde rekabetçi bir konuma sahip olan yapı yapısının vitaminlerle girilmesi. Bu grup aynı zamanda diğer vitaminleri de (oksitiamin ve diğerleri) içerir.
Çeşitli nedenlerden dolayı vitaminlerin depolanması gerekir. Onlardan önce, yüzyılın, rock zamanı, coğrafi yaşam enlemi, fiziksel durum, uygulamanın niteliği, sağlık durumu ve sağlıklı yaşam durumu görülebilir.
Bu durumda vücudun vitamin ihtiyacı ile vücuda eşit yogo temini arasında canlılık ihlali varsa vitamin dengesizliği vardır. Vitamin dengesizliğinin bir tezahürü şunlar olabilir:
hipovitaminoz;
Avitaminoz;
· Hipervitaminoz.
Hipovitaminoz Vücuttaki vitaminin yerini değiştirdikleri hale geliyorlar. Іsnuє iki ana neden grubu ( çirkinі dahili), yakі їх viniknennya'ya kadar üretiyor.
1. Vücutta vitamin alımının azalmasına yol açan nedenler vardır (açlık, az miktarda vitaminin intikamını alacak ürünlerin piyasaya sürülmesi veya yanlış mutfak örnekleri).
2. Şarkı söyleyen kamplarda vücut tarafından artan vitamin tüketiminin etkilerinin iç nedenleri (çocukların yaşı, vagity, önemli fiziksel çalışma, stres ve çeşitli iç hastalıklar ile) vücutta min (çeşitli hastalıklar durumunda, enfeksiyonlarla ilişkili shlunkovo) -bağırsak).
Hipovitaminoz geniş olabilir. Özellikle bahar mevsiminde koku kokar.
Avitaminozє aşırı hipovitaminoz şekli. Koku, aynı miktarda vitaminin vücuttan salınması ile karakterize edilir. Avitaminozun en yaygın nedeni, vücuttaki vitaminlerin kirpiden alınmasıdır. Ninі tsey kampı trapleyaetsya nadiren dosit. Aşırı akıllarla çalışan insanlardan oluşan birlikler (viysk, jeologlar, denizciler vb.) Suçlanabilir.
Hipervitaminoz zbіshuєtsya'nın organizmde canlı olduğu kendileri haline geldi. Bu suçlamaların nedeni çoğunlukla kirpiden vitamin alımının artmasıdır. En karakteristik özelliği, yağ kaybı vitaminleri için hipervitaminozun doğrulanmasıdır. Vitamin bakımından zengin ürünlerin önemsiz kullanımından ve aşırı dozda vitamin preparatlarından sorumlu tutulabilir.
Vitaminlerin sınıflandırılması
Vitaminlerin modern sınıflandırması çözünürlüklerine dayanmaktadır. Bu nedenle tüm vitaminler ikiye ayrılır:
· yağ azaltma- A, D, E, K, F, Q Vitaminleri;
· su yalıtımı- B grubu vitaminleri (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), ayrıca PP, C, H ve rutin.
Yağ azaltıcı vitaminler
Bu vitamin grubu için karakteristik sayıda güçlü güç vardır:
1. Fazla izopren molekülleri yağ üreten zengin vitaminlerin yapısına girer. Koku, şarkı söyleyen dohina'nın mızrağında birer birer birleşiyor, zengin bir koku gibi, su ve navpaktaki yağ üreten vitaminlerin tutarsızlığının belirtildiği - organik perakendecilerde iyi çeşitlilik:
2. Yağ azaltıcı vitaminlerin güvenli kullanımı için bağırsaklarda yeterli miktarda yağ asidinin bulunmasının yanı sıra kirpide de yağ azaltıcı vitaminler gibi yeterli miktarda yağ bulunması gerekir.
3. Yağ salgılayan vitaminlerin sudan ayırt edilemeyeceğine dikkat çeken koku, özel protein taşıyıcıları yardımıyla kan yoluyla vücutta taşınıyor. Kural olarak cilt vitamini, taşıyıcı proteini tarafından taşınır.
4. Yağ eriten vitaminler iç organ dokularında birikir. “Depoları” gibi karaciğer dokuları da en belirgin olanıdır. Yağ üreten vitaminlerin üstünlüğünün uygulanması, hipovitaminozun doğrulanmasına bile yol açamaz. Bu nedenle organizma uzun bir süre bunların bakımını kendi “deposundan” yapacaktır.
5. Koenzim işlevi çoğu yağ üreten vitamin için tipik değildir.
6. Yağ üreten vitaminlerin biyolojik rolü, kokunun genlerin ifadesini düzenleyebilmesinden kaynaklanmaktadır.
Bununla birlikte, benzerlikten bağımsız olarak, yağ azaltıcı vitaminler biyolojik etkilerinin tezahürünün özü olabilir.
A vitamini
Enzimler katalizörler tarafından düzenlenir. Düzenleyicilerin bir metabolit gibi davranabilmesi gibi, onu da kapatın. Ayırmak:
- aktivatörler- Reaksiyonun hızını artıracak konuşma;
- ingibіtori- Reaksiyonun hızını değiştirmeye yönelik konuşma.
Enzim aktivasyonu. Çeşitli aktivatörler enzimin aktif merkezine veya arkasına bağlanabilir. Aktivatör grubunun önüne, yani aktif merkezi eklemek için şunları koyun: metal iyonları, koenzimler, substratların kendileri.
Farklı mekanizmaların arkasından akan ilave metallerin arkasındaki aktivasyon:
Aktif merkezin katalitik tesisinin deposuna girecek metal;
Kompleksi oluşturmak için substrattan gelen metal kullanılır;
Rahunok için metal, substrat ile enzimin aktif merkezi arasında köprüler kurar.
Substratlar aynı zamanda aktivatörlerdir. Substrat konsantrasyonunun artmasıyla reaksiyonun hızı da değişir. Substratın konsantrasyonunun erişimine göre yoğunluk değişmez.
Aktivatörün enzimin aktif bölgesi ile ilişkili olması durumunda enzimin kovalent modifikasyonu:
1) kısmi proteoliz (proteoliz çarpışmaları). Bu sayede bitkisel kanalın enzimleri aktive edilir: pepsin, trypsin, kimotripsin. Tripsin bir pro-enzim trypsinogen haline gelebilir, bu da 229 fazla AA ile sonuçlanır. Enterokinaz enziminin etkisi altında, su ilavesiyle hekzapeptidin bölündüğü trypsine dönüştürülür. Proteinin tretinöz yapısı değişir, enzimin aktif merkezi oluşur ve enzim aktif forma dönüşür.
2) fosforilasyon - fosforilasyon. Örn: lipaz + ATP = (protein kinaz) fosforile lipaz + ADP. Vicorist ATP fosfat gibi Tse transfer reaksiyonu. Bu durumda bir grup atom bir molekülden diğerine aktarılır. Fosforile lipaz, enzimin aktif formudur.
Fosforilaz aktivasyonu şu yolu izler: fosforilaz B+ 4ATP = fosforilaz A+ 4ADP
Ayrıca aktivatör bağlandığında duruş aktif merkez tarafından aktive edilir. aktif olmayan kompleksin ayrışması"protein-aktif enzim". Örneğin protein kinaz, fosforilasyona (cAMP birikimi) neden olan bir enzimdir. Protein kinaz, çeyrek yapıya sahip, 2 düzenleyici ve 2 katalitik alt birimden oluşan bir proteindir. R 2 C 2 + 2cAMP \u003d R2 cAMP 2 + 2C. Bu tür düzenlemeye alosterik düzenleme (aktivasyon) adı verilir.
Enzim inhibisyonu. Іngіbіtor - tse rechovina, scho vyklikає özel enzimin aktivitesinde azalma. İnhibisyon ve inaktivasyon arasındaki bir sonraki fark. İnaktivasyon - örneğin, denatüre olan farklı ajanların bir sonucu olarak protein denatürasyonu.
Mіtsnistyu zv'yazuvannya için Enzimli inhibitör İnhibitörler kurt adamlar ve geri dönmeyenler olarak ikiye ayrılabilir.
Geri dönüşü olmayan inhibitörler Katalitik aktivite gösterebilmek için gerekli olan molekülün fonksiyonel gruplarını enzime bağlayıp yok etmek mümkündür. Proteinin saflaştırılmasına yönelik tüm prosedürler, inhibitör ve enzimin bağlanmasına eklenmemelidir. Örneğin: kolesteraz enzimi üzerinde diya organofosfor testleri. Klorofos, sarin, somant ve diğer organofosfor bileşikleri kolesterazın aktif merkezine bağlanır. Sonuç olarak enzimin aktif merkezindeki katalitik grupların fosforilasyonu gözlenir. Sonuç olarak inhibitöre bağlanan enzim molekülleri substrata bağlanamaz ve ciddi şekilde bozulur.
Öyleyse gör kurt adamlarörneğin kolesteraz için prozerin. Kurt adam іngіbuvannya, substratın ve inhibitörün konsantrasyonunda ve znіmaєtsya oversubstratum'da bulunur.
Mekanizmanın arkasında Görmek:
Rekabetçi engelleme;
Rekabetçi olmayan engelleme;
Substrat inhibisyonu;
Alosterik.
1) Rekabetçi (izosterik) inhibisyon- enzimatik reaksiyonun galvanizlenmesi, inhibitörün enzimin aktif merkezine bağlanmasına neden olur. Bu durumda inhibitör substrata benzer olabilir. Süreçte aktif merkez için rekabet vardır: enzim-substrat ve inhibitör-enzim kompleksleri kurulur. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. Örn: süksinat dehidrojenaz reaksiyonu [Şek. COOH-CH2-CH2-COOH® (SDG okunun üstünde, pid FAD®FADH2) COOH-CH=CH-COOH]. Reaksiyon için doğru substrat süksinattır (burstinik asit). İnhibitörler: malonik asit (COOH-CH2-COOH) ve oksaloasetat (COOH-CO-CH2-COOH). [Mal. 3 dirkli enzim + substrat + inhibitör = inhibitörün enzimle kompleksi]
Örn: kolesteraz enzimi asetilkolinin koline dönüşümünü katalize eder: (CH3) 3 -N-CH2 -CH2 -O-CO-CH3 ® (XE okunun üstünde, pid - su) CH3COOH + (CH3 ) 3 - N-CH2-CH2-OH. Rekabetçi inhibitörler prozerindir, sevin.
2) Rekabetçi olmayan engelleme- katalitik dönüşüm üzerine bir inhibitörün enjeksiyonu ile bağlantılı olan ancak substrat ile enzime bağlanmayan galvanizleme. Bu durumda inhibitör hem aktif merkeze (katalitik tesis) hem de arkasına bağlanabilmektedir.
Aktif bölgeye bir inhibitör eklendiğinde, proteinin konformasyonunun (tretinöz yapısının) değişmesine neden olur ve ardından aktif merkezin konformasyonu değişir. Katalitik tesisin maliyeti ve substrat ile aktif merkez arasındaki etkileşimin önemi. Eğer bu inhibitör substrata benzemiyorsa bu durumda substrattan fazla inhibisyon alınamaz. Enzim-inhibitör-substrattan ilave kompleksler oluşturma imkanı. Böyle bir reaksiyonun hızı maksimum olmayacaktır.
Rekabetçi olmayan inhibitörler şunları içerir:
Siyanür. Koku, sitokrom oksidazdaki körfezin atomuna bağlanır ve bunun sonucunda enzim aktivitesini kaybeder; Solunum yollarını parçalayan ve kötü kokan dihal mızrağının bu enzimi.
Bunlar önemli metaller ve bunların organik bileşikleridir (Hg, Pb ve diğerleri). Mekhanizm їhnyoї dії poov'azaniya zі z'ednannyam їх farklı SH gruplarından oluşuyor. [Mal. SH gruplu enzim, cıva iyonu, substrat. Herkes üçüncü komplekse gidiyor.]
Kötü hücrelerin enzimlerini etkileyebilecek bir dizi farmakolojik ajan. Burada tarımsal durumda muzaffer olan ingibtori'nin konuşmasını pobutovі otruynі'da görebilirsiniz.
3) Substrat inhibisyonu- Galmuvannya enzimatik reaksiyonu, viklikana oversubstratum. Katalitik dönüşüme izin vermeyen enzim-substrat kompleksinin kurulması sonucunda. Ayrıca alt tabakanın konsantrasyonunu da değiştirebilirsiniz. [Mal. enzime aynı anda 2 substratla bağlanma]
4) Alosterik inhibisyon - alosterik enzimin alosterik merkezine bir alosterik inhibitör eklenmeden enzimatik reaksiyonun galvanizlenmesi. Bu tür bir önyargı, çeyrek yapı oluşturan alosterik enzimlerin karakteristiğidir. İnhibitör olarak metabolizma, hormonlar, metal iyonları, koenzimler etki edebilir.
Mekanizma:
a) inhibitörün alosterik merkeze getirilmesi;
b) enzimin konformasyonu değişir;
c) aktif merkezin yapısındaki değişiklikler;
d) aktif bölgenin enzim substratı ile tamamlayıcılığı bozulur;
e) ES moleküllerinin sayısı değişir;
f) enzimatik reaksiyonun hızını değiştirmek.
[Mal. 2 dirkli enzim, bir alosterik inhibitöre kadar ve diğeri form değiştirir]
Alosterik enzimlerin özelliklerine göre inhibisyon, negatif serum bağlanmasına bağlanabilir. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (bkz. A ile B arasındaki ok için D oku). D, E1 enzimi üzerinde alosterik bir inhibitör görevi gören bir metabolittir.
Konuşma alışverişi
Konuşma değişimi (metabolizma)- Organizmanın yaşamını doğal ortamla karşılıklı ilişkiler içinde sağlayan, kendini yaratmaya ve korumaya yönlendiren fizyolojik ve biyokimyasal süreçlerin tüm birleşimi.
Fizyolojik süreçlerden önce aşındırma, ıslanma, nefes alma, görme ve görme görülebilir; lezzetli konuşmalar gibi organizmalarda proteinlerin, yağların, karbonhidratların, yakların biyokimyasal - kimyasal dönüşümüne. Özellikle biyokimyasal süreçler ve zdіysnyuyutsya'yı koklayanlar saatlerce düşük enzimatik reaksiyonlara neden olur. Reaksiyonların aynı hızda ve aynı hızda gerçekleşmesini bizzat enzimler sağlar.
Düzleştirme için kimyasal dönüşüm şu alt bölümlere ayrılır:
A) benzeşme(katabolizma) - konuşma bağlarının enerjisinin makro-enerji bağlarının enerjisine (ATP, NAD H, in.) geçişi ile konuşmanın daha basit olanlara parçalanması;
B) asimilasyon(Anabolizm) - daha fazla enerji içeren daha basit konuşmalarla daha katlanabilir konuşmaların sentezi.
Bu iki sürecin biyolojik önemi, konuşmaların bölünmesinden itibaren vücudun tüm işlevsel yeteneklerini sağlayan bir miktar enerjide ortaya çıkmasıdır. Tam da o saatte, konuşmaların parçalanması sırasında, “tomurcuklanan materyaller” (monosakkaritler, AA, gliserin ve diğerleri) oluşturulur ve bunlar daha sonra organizmaya özgü konuşmaların (proteinler, yağlar, karbonhidratlar ve diğerleri) sentezinde göz kırpar. .
[ŞEMA] Yatay çizginin üstünde (en dış ortanın yakınında) - "proteinler, yağlar, karbonhidratlar", üstlerinde çizginin altındaki (vücudun ortasında) aşağı doğru ok, geri kalan kısım boyunca "disimilasyon" yazısına kadar chotiri okları: єyu "sıcaklık" çizgisinin üzerindeki "kintsev ürünleri" yazısına kadar iki; "endüstriyel konuşma (metabolitler)" yazmak için sağa bir ok, onlardan "asimilasyon" a, ardından "ıslak proteinler, yağlar, karbonhidratlar"; "ATP'nin enerjisi" yazısına doğru bir ok; ve ayrıca "sıcaklığa" ve "asimilasyona" doğru yokuş yukarı.
Proteinlerin, yağların ve karbonhidratların ayrışması farklı bir şekilde akar, ancak bu konuşmaların enkazında düşük düzeyde iltihaplanma vardır:
1) Aşırı dekapaj aşaması. HKT'de proteinler AA'ya, yağlar - gliserol ve FFA'lara, karbonhidratlar - monosakaritlere parçalanır. Belirli olanlardan çağrılması gereken çok sayıda spesifik olmayan konuşma var. Bağırsak kanalındaki rahunok peretravlennya için konuşmaların kimyasal enerjisinin yaklaşık %1'i görülür. Aklınıza gelen konuşmaların ıslanabilmesi için bu aşama gereklidir.
2) Ara değişim aşaması (konuşmada doku değişimi, metabolizma). Klinitik düzeyde şaraplar anabolizma ve katabolizma olarak alt bölümlere ayrılır. Utvoryuyuyutsya ve ara konuşmaları dönüştürme konuşma alışverişi - metabolitler. Bu durumda, aşırı aşındırma aşamasında çöken monomerler küçük (beşe kadar) anahtar ara ürünlere ayrılır: PIA, alfa-KG, asetil-CoA, PVA, alfa-gliserofosfat. Konuşma enerjisinin %20'ye varan kısmı görülür. Kural olarak, ara değişim hücrelerin sitoplazmasında meydana gelir.
3) Artık çürüme katılım konuşmaları bozulana kadar nihai ürünler(ÇÖ 2 , N 2 Ah, azotlu konuşma). Konuşmaların enerjisinin %80'e yakınını görebilirsiniz.
Aynı zamanda, dikkate alınan aşamalar, değişim süreçlerinin ana biçimlerinden daha fazlasıdır. Diğerinde olduğu gibi üçüncü aşamada da görülen enerji, makroerjik kısımlardaki kimyasal bağların görünür enerjisinde birikir (tek makroerjik bağlantı isteyebilecek konuşmalar vardır, örneğin ATP, CTP, TTP, G). TF, UTF, ADP, CDP, ..., kreatinfos, 1,3-difosfogliserik asit). Böylece ATP molekülünün kalan fosfatının bağlanma enerjisi 10-12 kcal / mol'e yakın olur.
Konuşma alışverişinin biyolojik rolü:
1. Kimyasal dökülmelerin parçalanması sırasında enerji birikmesi;
2. Vücudun kendi konuşmasının sentezi için enerjinin geri kazanılması;
3. hücresel yapısal bileşenlerin parçalanması;
4. Özel nitelikteki biyomoleküllerin sentezi ve ayrışması beklenmektedir.
Beyazların değişimi
Malzemenin alınmasıyla robitimemo nedir:
Bu materyal size tanıdık geliyorsa, onu sosyal önlemlerle yanınızda saklayabilirsiniz:
| Cıvıldamak |
Böldüğüm tüm konular:
Proteinler ve biyolojik rolleri
Protein (proteinler) - protos - bıyıkların önünde, önce kafa, yani diğer her şey anlamına gelir. Proteinler yüksek molekül ağırlıklı azotlu organik konuşmalardır.
Basit proteinlerin özellikleri
Sınıflandırmanın (1908'de oluşturulan) temelinde beyazların çeşitliliği yatmaktadır. Bu işaretin arkasında şunu görebilirsiniz: I. histoniprotamin, tuz rozchini'de rozchinnі. Profesyonel
Kromoproteinler
Protez kısmı pofarbovandır (chromos – farba). Kromoproteinler arasında hemoglobin, miyoglobin, katalaz, peroksidaz ve bir dizi flavin enzimi (süksinat dehidrojenaz, aldehitoks) bulunur.
Lipid-protein kompleksleri
Lipid-protein kompleksleri, protez kısmı farklı lipit bileşenlerinden oluşan katlanan proteinlerdir. Aşağıdaki bileşenler görülebilir: 1. sınır ve kapsamlı olmayan B
Nükleoproteinler
Nükleoproteinler, çok az miktarda nükleik asit (%65'e kadar) içerebilen, çökebilen proteinlerdir. NP'ler 2 bölümden oluşur: protein (intikam histonları ve protaminler;
Karbonhidrat-protein kompleksleri
Protez grup gibi karbonhidratların içerisine girerler. Tüm karbonhidrat-protein kompleksleri glikoproteinlere ve proteoglikanlara bölünmüştür. Glikoproteinler (GP) - karbonhidratlı bir protein kompleksi
Fosfoproteinler
Proteinler, yak protez grubu - fosforik asit. AK SER veya TPE ile katlanır bir eter bağlantısı oluşturmak için polipeptit neşterine fosforik asit eklenmesi.
Budova koenzimi
Katalitik reaksiyonlardaki koenzimler çeşitli atom, elektron ve proton gruplarının taşınmasını azaltır. Koenzimler enzimlerle bağlanır: - kovalent bağlar; - iyonimi
izoenzim
İzoenzimler - ceofonksiyonel proteinler. Kokular aynı reaksiyonu katalize eder, ancak aşağıdakiler üzerinde otorite yoluyla bir tür işlevsel otorite için savaşırlar: - amino asit depolaması;
Enzimlerin baskınlığı
Enzimlerin ve biyolojik olmayan katalizörlerin ana rolleri: 1) ve diğerleri, enerji açısından daha az olası reaksiyonları katalize eder; 2) reaksiyonun çabukluğunu arttırmak; 3)n
Enzimlerin isimlendirilmesi
1) Temel önemsiz isimlendirme - örneğin, trypsin, pepsin, kimotripsin gibi bir baz sistemi olmadan vipadkovy adı. 2) Çalışma terminolojisi - enzimin adı isme eklenir
Enzimatik katalizle ilgili güncel bulgular
Enzimatik katalizin ilk teorisi 20. yüzyılda Warburg ve Baylis tarafından ortaya atıldı. Bu teori, enzimin kendi substratı üzerinde adsorbe olduğunu ve adsorpsiyon olarak adlandırıldığını savundu.
Dienzimlerin moleküler etkileri
1) Konsantrasyon etkisi, reaksiyona giren konuşmaların moleküllerinin enzimine molekül yüzeyindeki adsorpsiyondur. en kısa etkileşime yol açması gereken alt tabaka. Örn: elektrostatik çekim
Asit-baz kataliz teorisi
Enzimin aktif merkezinin deposunda asidik ve bazik fonksiyonel gruplar bulunur. Bu enzim sonucunda asit-baz gücünü katalize edecek şekilde görev yapar. rol oynamak
Beyazların aşırı dekapajlanması ve ıslatılması
Proteinlerin görevleri farklı olmakla birlikte özellikle yapısal, katalitik ve enerji fonksiyonları görülmektedir. Proteinin enerji değeri 4,1 kcal/g'a yakındır. Ağız dolusu yapılması gereken konuşmaların tam ortasında
Beyazların aşındırma organlarındaki dönüşümü
Bu proteinler dihidrolazlar (üçüncü sınıf enzimler) tarafından üretilir, peptidazların kendisi de kokar, ses verir, inaktif formda titreşir ve kısmi proteoliz yolu ile aktive edilir.
Katlanan proteinlerin aşırı dekapajı ve katabolizması
1. Glikoproteinler, glikosidazların (amilolitik enzimler) yardımıyla hidrolize edilir. 2. Lipoproteinler - lipolitik enzimlerin yardımı için. 3. Hemokimyasal kromoprot
Çürüyen beyazlar ve kabarık yoga ürünleri
Proteinlerin çürümesi - bağırsak mikroflorası altındaki proteinli dokuların ve AA'nın bakteriyel çürümesi. Bağırsaklarda protein, asitlikte azalma ile posterigatisya ve tüpte olabilir.
Amino asitlerin metabolizması
AK Fonu organizmanın aşağıdaki süreçlerin düzgün işleyişine yardımcı olur: 1) proteinlerin hidrolizi; 2) doku proteinlerinin hidrolizi (lizozomlardaki katepsinlerin etkisi altında). Süreçte AK-Fon kullanılıyor
Zagalnі shlyakhi değişim konuşmaları
1. Yeniden adlandırma (1937'de Braunstein ve Krizm tarafından kabul edildi).
Timchasovoe zneshkodzhennya amonyak
Amonyak toksiktir (tavşana 50 mg amonyak enjekte edilir, ayrıca = 0,4-0,7 mg / l). Bu nedenle, amonyak zneshkodzhuetsya timchasovymi kumaşlarında: 1) önemli - görüntü
Ornitin sechovinizasyon döngüsü
Sechovina toplam nitrojen bölümünün %80-90'ını kaplayacak. Üretim için 25-30 g NH2-CO-NH2 sechovin kullanılır. 1. NH3 + CO
Nükleotidlerin sentezi ve bozulması
Nükleotid değişiminin özellikleri: 1. Nükleotidlerin kendileri ve mevcut olması gereken azotlu bazlar, organizmadaki nükleik asitlerin ve nükleotidlerin sentezinden önce dahil edilmez. Tobto, nükleotidler
Pürin nükleozitlerinin oksidasyonu
Adenosin® (adenozin deaminaz, +H2O, –NH4+) іnosine® (pürin nükleosid fosforilaz, +Pn-ribosil-1-P) hipoksantin (6-oksopurin) ® (ksantinoksi)
DC işlevselliği
Substrat H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O
DNA'nın replikasyonu (kendi kendini değiştirme, biyosentez)
1953 r. Watson ve Crick tamamlayıcılık ilkesini (karşılıklı tamamlayıcılık) keşfettiler. Yani A \u003d T ve GC. Yıkama, gerekli kopyalar: 1. taraf
Transkripsiyon (DNA'dan RNA'ya bilgi aktarımı) ve RNA'nın biyosentezi
Transkripsiyon sırasında, replikasyon amacıyla bilgi, DNA'nın küçük bir bölümünden iletilir. Transkripsiyonun temel birimi bir operondur (transkripton) - trans olması gereken bir DNA hücresi.
Protein biyosentezinin düzenlenmesi
Bugatoklitik bir organizmanın hücreleri aynı DNA grubuna direnç gösterir, ancak farklı proteinler sentezlenir. Örneğin mutlu doku aktif olarak kolajeni sentezlerken, kötü huylu hücrelerde böyle bir protein yoktur. Şu tarihte:
Kanserli şişliğin gelişim mekanizmaları
Kanser genetik bir hastalıktır yani. ushkodzhennya geneiv. Bkz. genlerin kulağı: 1) bir genin kaybı; 2) zayıf bir genin gücü; 3) gen aktivasyonu;
Lipid doz aşımı
Böyle davranan boş ağızdaki dudaklar mekanik işlerden daha az olur. Boş ağızda bulunan lipolitik enzimler çözünmez. Sessiz viddilah varlığında lipitlerin aşırı toplanması
Yağ yeniden sentez mekanizması
Bağırsak duvarında yağın yeniden sentezi şu şekildedir: 1. Hidroliz ürünleri (gliserol, VFA) ilave ATP ile aktive edilir. Dalі vіdbuvaєtsya posіdovne аtsilyuvannya
Organizmalarda lipitlerin taşıma formları
Lipidi є eşiklerle sudan ayırt edilemez, bu nedenle kanın transferi için sudan ayrılan özel taşıyıcılara ihtiyaç vardır. Bu tür taşıma formları plazma lipoproteinleridir.
Lipitlerin dokulardaki dönüşümü
Dokularda lipitlerin parçalanma ve sentez süreçleri sürekli devam etmektedir. Bir kişinin vücudundaki ana lipit kütlesi, bir klitine benzer şekilde, bir inklüzyon gibi TG tarafından oluşturulur. Farklı dokularda TG'nin yenilenme süresi
Dokularda Gliserin ve FFA Biyosentezi
Gliserinin dokulardaki biyosentezi glikoz metabolizması ile yakından ilişkilidir, katabolizma sonucunda triosis aşamalarına uğrar. Sitoplazmada gliseraldehit-3-fosfat
Lipid metabolizmasının patolojisi
Nadkhodzhennya aşamasında їzheyu. Ryasna yağlı kirpi ve natomist hipodinamik, sindirimsel obezitenin gelişmesine yol açar. Hasarlı değişim yetersiz diyet yağından kaynaklanabilir
İyon Ca2+
Protein - kalmodulin ile doğrulandı. Ca2+-kalmodulin kompleksi enzimleri (adenilat siklaz, fosfodiesteraz, Ca2+ tükenmiş protein kinaz) aktive eder. Є grubu
Paratiroid bezlerinin hormonları
84 AA'dan oluşan parat hormonu, Ca2 + seviyesini düzenler, kandaki kistlerden kalsiyum (ve fosfor) salınımını uyarır; Nirkah'ta kalsiyumun yeniden emilimini teşvik edin, aynı zamanda fosfor atılımını da teşvik edin; W
Konuşma alışverişinde vitaminlerin rolü
1.(!) vitaminler koenzimlerin ve enzimlerin protez gruplarının öncüleridir. Örneğin, B1 - tiamin - TPP (TDF), B2 - riboflavin - içindeki ketoasit dekarboksilazların koenziminin deposuna girer.
Hipovitaminoz, avitaminoz ve hipervitaminoz hakkında bilgi sahibi olmak
Hipovitaminoz vücutta vitamin eksikliğinden kaynaklanan patolojik bir durumdur. Avitaminoz, vücuttaki günlük vitamin eksikliğinin neden olduğu patolojik bir durumdur.
Hipotaminozun nedenleri
1. Birincisi: Zhy'de yeterli vitamin yok. 2. İkincil: a) iştah azalması; b) artan vitamin vitratası; c) vmoktuvannya'ya zarar verilmesi ve imha edilmesi, örneğin entero
A vitamini
Vitamin: A1 - retinol ve A2 - retinal. Klinik adı: antikseroftalmik vitamin. Kimyasal yapısından dolayı: b- halkasına dayalı siklik var olmayan monohidrik alkol
D vitamini
Antiraşitik vitamin. İki vitamin vardır: D2 – ergokalsiferol ve D3 – kolekalsiferol. D2 vitamini mantarlarda bulunur. D3 vitamini org'da sentezlenir
E vitamini
Eski: anti-steril vitamin, antioksidan enzim. Kimyasal planda alfa-, beta-, gama-delta-tokoferoller ve alfa-tokoferol daha önemlidir. E vitamini stabil
K vitamini
Antihemorajik vitamin. Vitaminler: K1 - filokinon ve K2 - menakinon. K vitamininin konuşma metabolizmasındaki rolü
pantotenik asit. [Mal. formül HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Bütirik asit ve b-alanin ile birleşir.
Mikrozomal monooksijenaz sisteminin katılımıyla ksenobiyotiklerin hidroksilasyonu
1. Benzen: [Şek. benzen + O2 + NADPH2® (hidroksilaz, sitokrom P450) fenol + NADP + H2O] 2. indol: [Şek. indol+О2+Н
Karaciğerin pigment metabolizmasındaki rolü
Pigment değişimi, kumaşların konuşmalarının ve insan vücudunun katlanmış karşılıklı dönüşümlerinin üretilmesidir. Pigmentlerden önce 4 grup konuşma vardır: 1. heme
Hem biyosentezi
Mitokondriyi yok etmemek için hem biyosentezi çoğu dokuda, birkaçı da eritrositlerde bulunur. İnsan organizmasında hem, glisin ve süksinil-CoA'dan sentezlenir; sonuçta ortaya çıkan meta
Hem dökümü
Bir kişinin vücudundaki hemekromojenik pigmentlerin çoğunluğu, hem'in parçalanmasıyla emilir. Hemoglobin, heme'nin baş ucudur. Eritrositlerde hemoglobin yerine yaşam saatinin% 80'i olur
Pigment metabolizmasının patolojisi
Kural olarak, hem katabolizmasının bozulmuş süreçleriyle ilişkilidir ve hiperbiliyer rubinemide kendini gösterir ve cildin sarılığı ve görünür mukoza zarlarında kendini gösterir. Merkezi sinir sisteminde büyüyen bilirubin çığlık atıyor
Tipi biyokimyasal kan deposunu değiştiriyor
I. Kesinlikle ve gözle görülür şekilde. Mutlak akıllara durgunluk veren sentez, parçalanma, başkalarının vizyonu. Vіdnosnі vіdnosnі obumovlenі zmіnoy obyagu c
Kanın protein depolanması
Kan proteinlerinin işlevleri: 1. Onkotik basıncı destekler (özellikle albüminli kanser için); 2. Kan plazmasının Vyznayut viskozitesi (esas olarak albümin rahunki için);
Sıcak beyaz
Normal kan proteini 65-85 g/l'dir. Zagalny proteini, kanın tüm protein konuşmalarının toplamıdır. Hipoproteinemi - albüminde azalma. Sebepler:
Globulinler normal 20-30 g/l
I. α1-globulin α-antitripsin – trypsin, pepsin, elastaz ve diğer kan proteazlarının inhibisyonu. Vikonu ateşleyici
fazla nitrojen
Fazla nitrojen, kandaki protein dışı nitrojen madenciliği konuşmalarının tümünün nitrojeninin toplamıdır. Norm 14-28 mmol / l'dir. 1. Metabolizma: 1.1. amino asitler (%25); 1.2. yaratıcı
Karbonhidrat değişimi
Vücudun kılcal kanındaki glikoz 3,3-5,5 mmol/l'dir. 1. Hiperglisemi (glikoz yükselmesi): 1.1. pankreas hiperglisemisi - felç süresince
Lipid değişimi
Kolesterol normal 3-5,2 mmol/l'dir. Plazma LDL, LDLNS (aterojenik fraksiyon) ve HDL (anti-aterojenik fraksiyon) içerir. Ateroskleroz gelişiminin iyileştirilmesi
Mineral değişimi
Sodyum akut sonrası ana iyondur. Kandaki Na+ düzeyine mineralokortikoidler (kandaki aldosteron tuzağı sodyum) eklenir. Rahunok heme için sodyum ravent artar
Enzim Plazması
Sınıflandırın: 1. Fonksiyonel enzimler (ıslak plazma). Örneğin, renin (anjiyotensin II yoluyla arteriyel basıncı arttırır), kolesteraz (asetilkolini ayrıştırır). aktivite
Sağlıklı insanların bölümünün fiziksel gücü, patolojideki değişiklikleri
I. Garazd bölümlerinin miktarı 1,2-1,5 litredir. Poliüri - bölüm sayısında artış: 1) filtrasyonda artış
Kimyasal depo bölümünün göstergeleri
Zagalniy nitrojen - bölümdeki tüm azotovіsnih rechovinlerin nitrojenini sağlar. Norm 10-16 g / dobu'dur. Patoloji durumunda, solunan nitrojen şunları yapabilir: artış - hiperazoturi
Sinir dokusunda konuşma alışverişinin özellikleri
Enerji alışverişi. Beyin dokusunda klitinin dihanniasında bir artış vardır (aerobik süreçler bunalır). Beyin daha fazla ekşiliğin azalmasına, sirkanın azalmasına yardımcı olur
Sinir heyecanının kimyasal iletimi
Uyarılmanın bir hücreden diğerine aktarılması ilave nörotransmitterlere bağlıdır: - nöropeptitler; -ak; - asetilkolin; - Biyojenik aminler (adrenalin,
Enzimatik aktiviteyi destekleyen aktivatörler. Farklı düzeyde mikolojiye sahip enzimlerle etkileşim halindeki sağlık inhibitörleri. Kurt adam hangisine dayanarak ayırt edilir, o geri dönüşü olmayan ingibuvannya. Kurt adam inhibitörleri, zayıf kovalent olmayan bağlarla enzimlere bağlanır ve şarkı söyleyen beyinler için, enzimin varlığında kısa süreler için kolayca suyla krema haline getirilir. Kurt adamlar ingibtori rekabetçi ve rekabetçi olmayan olarak ikiye ayrılır.
Rekabetçi inhibitörler yapısal olarak substrata benzer olabilir; bu, moleküllerin substratla rekabetinin ve inhibitörün enzimin aktif merkezine bağlanmasının bir sonucudur. Bu durumda aktif bölge, substrat veya inhibitör, enzim-substrat kompleksi (ES) veya enzim inhibitörü (EI) ile etkileşime girer. p align="justify"> EI kompleksi kalıplanırken reaksiyonun ürünü çökelmez. Substrat konsantrasyonundaki değişime bağlı olarak enzimin aktivitesi değişebilir. Birçok tıbbi preparat rekabetçi inhibitör görevi görür. Örneğin, bakteriyostatik olabilen sülfanamidler, folik asit sentezi için (nükleotidlerin ve podil klitinin sentezi için gerekli olan) vekaleten bakteri olan para-aminobenzoik asidin analoglarıdır.
Rekabetçi olmayan inhibitörler substrata benzemezler, bu nedenle aktif merkezdeki bölünmedeki enzimle etkileşime girerler.
Tersinir olmayan inhibitörler, enzimle moleküler kovalent bağlar kurar, ayrıca enzimin aktif merkezi sıklıkla değiştirilir. Sonuçta bu enzim katalitik işlevini geçersiz kılamaz. Örneğin organofosfor bileşikleri, aktif merkezde bulunan ve kataliz sürecinde anahtar rol oynayan serinin OH grubunu kovalent olarak bağlar. Yani іngіbіtori, sanki yüzler gibi, uzun süre ölmek üzere muzaffermişler gibi (dobu, tizhnі). Enzimatik aktivitenin yeniden keşfi, yeni enzim moleküllerinin sentezine bağlı olabilir.
Klitini'nin enzimatik süreçlerinin darbesi aynı sürü üzerinde çıkıntı yapıyor ve enzimatik reaksiyonların ziyafeti, enzimatik Lantsyuga (soyluların metabolizması), yaki Boti Liniyni (Glikolz) olabilir ve patlama, döngüler (döngüler) olabilir Krebubrebet Kryubniyi'nin (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Krebubny Krebubny.sa). Metabolik yolun hızını artırmak için enzimlerin miktarını veya aktivitesini düzenlemek yeterlidir. Metabolik yollarda tüm enzimlerin aktivitesinin düzenlenmesi gerekli değildir ancak anahtar enzimlerin aktivitesi düzenlenir, bu da metabolik sürecin hızının önemli olduğu anlamına gelir.
Anahtar enzimler є:
Enzim koçanı metabolik yolu (ilk enzim),
Swidkist sınırlayıcı (en yaygın) reaksiyonları katalize eden enzimler,
· Metabolik yollar alanında bulunan enzimler.
Enzimatik reaksiyonların hızının düzenlenmesi şunlardan etkilenebilir:
Enzim moleküllerinin sayısını değiştirin,
Moleküllerin substrat ve koenzimde bulunabilirliği,
· Diğer enzim moleküllerinin katalitik aktivitesinin düzenlenmesi.
Hücrelerdeki enzimin molekül sayısının düzenlenmesi, sentez hızının değiştirilmesi (indüksiyon - sentez hızının arttırılması, baskılama - galvanizasyon) veya sentez hızının değiştirilmesi ile yapılabilir.
Metabolik yolun geçişini kontrol eden önemli bir parametre substratların varlığıdır, ana sıra ilk sıradadır, konsantrasyon ne kadar yüksek olursa, metabolik yolun stabilitesi de o kadar önemli olur.
Diğer enzimlerin katalitik aktivitesinin düzenlenmesi. Düzenlemenin ana yolları şunlardır: alosterik ve izosterik mekanizmalar, ek protein-protein etkileşimlerinin düzenlenmesi, kimyasal modifikasyon yolu, obmezhenny (chastkovy) proteolizi.
İzosterik mekanizma. Bu durumda regülatör doğrudan enzimin aktif merkezine enjekte edilir. Böyle bir mekanizmanın arkasında rekabetçi inhibitörler ve hizmetçiler vardır.
Alosterik mekanizma.Çok sayıda enzim, aktif merkeze doğru kremsi bir yapı, hafif alosterik bir merkez, aktif merkezden geniş bir mesafe. Alosterik enzimlere bir dizi alt birimden oluşan oligomerik proteinler denir. Alosterik merkeze efektörler kovalent olmayan bir şekilde bağlanmıştır. Bu rol, substratlar, metabolik yolun son ürünleri, koenzim, makroerji tarafından oynanabilir (ayrıca ATP ve ADP, antagonist görevi görür: ATP, anabolizma süreçlerini aktive eder ve katabolizmayı, ADP - navpaki'yi inhibe eder).
Enzimin alosterik merkezleri bir serpintiye sahip olabilir. Alosterik enzimler pozitif ve negatif işbirliği gücüne sahiptir. Efektörün alosterik merkezle etkileşimi, tüm alt birimlerin konformasyonunda müteakip işbirliğine dayalı bir değişikliğe yol açar; bu da aktif merkezin şeklinde bir değişikliğe yol açar, bu da substratın sporiditesini azaltır veya artırır ve görünüşe göre değişikliklere yol açar. ya enzimin katalitik aktivitesini arttırmıştır.
Proteinlerin - proteinlerin molekül içi etkileşimi(yalnız oligomerik enzimler için) oligomerizmdeki bir değişiklikten kaynaklanır. ProteinkinazA, ATP metabolizması için proteinleri fosforile eden bir enzimdir ve iki tipte 4 alt birimden oluşur: iki düzenleyici alt birim ve iki katalitik alt birim. Bu tetramerin katalitik aktivitesi yoktur. Tetramerik kompleksin ayrışması sırasında iki katalitik alt birim değişir ve enzim aktif hale gelir. Böyle bir düzenleme mekanizması acımasızdır. Protenkinaz A'nın düzenleyici ve katalitik alt birimlerinin birleşimi, aktif olmayan komplekse yeniden oluşturulur.
kimyasal modifikasyonÇoğu zaman, amino asit kalıntılarının kovalent modifikasyonu yoluyla enzim aktivitesinin düzenlenme mekanizması tartışılmaktadır. Bu modifikasyonla enzime OH grupları eklenir. Fosforilasyon, ATP için protein kinaz enzimleri tarafından kontrol edilir. Fazla miktarda fosforik asit eklenmesi, katalitik aktivitede bir değişikliğe yol açar; bununla sonuç iki yönlü olabilir: fosforilasyon sırasında bazı enzimler aktive edilirken diğerleri daha az aktif hale gelir. Fosforilasyon yoluyla aktivitedeki değişiklik tersine çevrilir. Fazla fosforik asit ve protenfosfatazların uzaklaştırılması.
Enzim aktivitesinin bir şekilde düzenlenmesi kızarmış proteoliz. Aktif enzimler, aktif olmayan öncüler - proenzimler olarak sentezlenir ve protein molekülünün bir kısmının proenzime bölünmesini uyaran bir veya daha fazla şarkı söyleyen peptid bağının hidrolizi sonucu aktive edilir. Bunun sonucunda protein molekülünün eksik olan kısmında konformasyonel değişiklik meydana gelir ve aktif bir merkez oluşur ve enzim aktif hale gelir. Peptitin protein öncüleri formunda bölünmesi, peptidaz enzimlerini katalize eder.
Bu enzimde enzimin aktivitesi geri dönülemez biçimde değişir. Proteolitik değişiklikler, PCT'deki proteolitik enzimlerin, kan gırtlak sistemindeki ve fibrinoliz sistemindeki proteinlerin yanı sıra protein-peptit hormonlarının aktivasyonunun temelini oluşturur. Örneğin submukozal boşlukta sentezlenen trypsinojen, enteropeptidaz enziminin eklendiği bağırsaklarda bulunur. Sonuç olarak, hekzapeptidin bölünmesinden proteolitik bölünme gözlemlendi. Böylece molekülün bir kısmında aktif merkez oluşur ve aktif trypsin oluşur.