Rregullimi i aktivitetit të enzimave dhe metodat. Rregullimi i aktivitetit të enzimës. Enzimologjia mjekësore (biokimia) Mënyrat e rregullimit të aktivitetit të enzimës në klitinë

Duke qenë një lëndë e vetme e gjallë, e cila funksionon si një kompleks biosistemesh kritike, klitina shkëmbehet vazhdimisht me mjetin eterik të fjalës dhe energjisë. Për të mbështetur homeostazën, ekziston një grup fjalimesh të veçanta të natyrës proteinike - enzimat. Budov, funksionet, si dhe rregullimi i aktivitetit të enzimave, zhvillohen në një mënyrë të veçantë biokimike, siç quhen enzimologji. Në këtë artikull, për aplikime specifike, është e mundur të shikohen mekanizma dhe mënyra të ndryshme të rregullimit të aktivitetit të enzimave, fuqisë së fuqive më të mëdha dhe njerëzve.

Larja e nevojshme për aktivitetin optimal të enzimës

Të folurit biologjikisht aktiv, i cili dridhet si një reagim ndaj asimilimit, si dhe ndaj ndarjes, zbulon fuqinë e tij katalitike në klitina për mendjet kënduese. Për shembull, është e rëndësishme të thuhet se në një klitin të tillë dilyantsi po ndodh një proces kimik, i cili do të marrë fatin e enzimave. Zavdyaks të ndarjes (ndarja e citoplazmës në parcela) reaksione antagoniste ndodhin në pjesë të ndryshme dhe organoidë.

Kështu, sinteza e proteinave ndodh në ribozome, ndërsa ndarja - në hialoplazmë. Rregullimi specifik i aktivitetit të enzimave që katalizojnë reaksionet biokimike në rritje, duke siguruar rrjedhën optimale të shkëmbimit të të folurit dhe riformësimin e rrugëve metabolike energjikisht pjellore.

Kompleks me shumë enzima

Organizimi strukturor-funksional i enzimave në trupin e aparatit enzimatik të klitinës. Më shumë reaksione kimike, si në to, reciprokisht. Si produkt i pasur i reaksionit të parë, si reagent për sulmin, në këtë rast është veçanërisht i theksuar zgjerimi i enzimave në klitinë.

Mbani në mend se enzimat, për nga natyra e tyre, janë proteina të thjeshta dhe të palosshme. Ndjeshmëria e parë ndaj substratit të klitinës shpjegohet me ndryshimin në konfigurimin e hapësirës ajrore të strukturës së katërt terciar të peptidit. Enzimat reagojnë ndaj ndryshimeve jo vetëm në mes të parametrave të klitinës, si p.sh. magazina kimike e hialoplazmës, përqendrimi i reagentëve dhe produkteve në reaksion, temperatura, por edhe ndaj ndryshimeve që ndodhin në klitinat e ndjeshme ose rindinën ndërqelizore i.

Pse klitina është e ndarë në ndarje

Arsyeshmëria dhe logjika do ta rregullojnë natyrën e gjallë thjesht armiqësore. E gjithë bota është e denjë për manifestimet jetësore që janë karakteristike për klitin. Për një kimist shkencor, përgjithësisht kuptohej se reaksione të ndryshme kimike enzimatike, për shembull, sinteza e glukozës dhe glikolozës, nuk mund të zhvillohen në të njëjtën mostër. Si ndodhin reaksionet e zgjatura në hialoplazmën e një qelize, e cila është substrati për përcjelljen e tyre? Duket se citozoli është citozoli, në të cilin zhvillohen proceset kimike antagoniste, hapësira e ndarjeve dhe izolimi i lokacioneve - ndarjeve. Zavdyaks dhe reaksionet metabolike të vlerave më të mëdha në atë që njerëzit rregullohen veçanërisht saktësisht, dhe produktet e shkëmbimit shndërrohen në forma që mund të depërtojnë lehtësisht nëpër ndarjet e qelizave. Lërini të rivendosin strukturën e tyre parësore. Krem në citosol, enzimat janë të vendosura në organele: ribozomet, mitokondritë, bërthamat, lizozomet.

Roli i enzimave në metabolizmin e energjisë

Le të hedhim një vështrim në dekarboksilimin e oksidit të piruvatit. Rregullimi i aktivitetit katalitik të enzimave është zhvilluar mirë nga enzimologjia. Ky proces biokimik zhvillohet në mitokondri - organele me dy membrana të klitinave eukariote - dhe është një proces i ndërmjetëm midis zbërthimit pa acid të glukozës dhe kompleksit piruvat dehidrogjenazë - PDH - për të marrë hak për tre enzima. Tek personat e tjerë, kjo rënie vjen si pasojë e rritjes së përqendrimit të Acetyl-CoA dhe NATH, kështu që shfaqen mundësi alternative për përthithjen e molekulave të Acetyl-CoA. Nëse klitina kërkon një pjesë shtesë të energjisë dhe molekulave pranuese të vimaganit për të përmirësuar reaksionet e ciklit të acidit trikarboksilik, atëherë enzimat aktivizohen.

Çfarë është frenimi alosterik

Rregullimi i aktivitetit të enzimës mund të kontrollohet nga agjentë të veçantë - frenuesit katalitikë. Erë e keqe mund të lidhet në mënyrë kovalente me vendet e këngës së enzimës, duke anashkaluar vendin aktiv. Është e nevojshme të shkaktohet deformim i strukturës së gjerë të katalizatorit dhe të shkaktojë automatikisht një ulje të fuqive enzimatike. Me fjalë të tjera, ekziston një rregullim alosterik i aktivitetit të enzimës. Dodamo gjithashtu, se një formë e tillë e injektimit katalitik është e fuqishme për enzimat oligomerike, domethënë molekulat e të cilave përbëhen nga dy ose më shumë nënnjësi polimerike proteinike. Duke parë kreun e përparmë, kompleksi PDH mund të gjendet në tre enzima oligomerike: piruvat dehidrogjenaza, dehidrolipoil dehidrogjenaza dhe hidrolipoil transacetilaza.

Enzimat rregullatore

Studimet në enzimologji kanë përcaktuar ato që duhet të depozitohen si në aspektin e përqendrimit ashtu edhe në aktivitetin e katalizatorit. Rrugët metabolike më të zakonshme janë enzimat e smut që rregullojnë të gjitha fushat e jogës.

Erërat quhen rregullatorë dhe këndojnë mbi reaksionet e kallirit të kompleksit dhe mund të marrin pjesë edhe në procese kimike, të cilat më së shpeshti vazhdojnë me reaksione të pakthyeshme, ose vijnë te reagentët në pikat e prishjes së rrugës metabolike.

Si funksionon ndërveprimi i peptideve

Një nga mënyrat, në ndihmë të së cilës është rregullimi i aktivitetit të enzimave në qeliza, është ndërveprimi protein-proteinë. Për çfarë është gjuha? Është e nevojshme të shtohen proteina rregullatore në molekulën e enzimës, si rezultat i së cilës pritet aktivizimi. Për shembull, enzima adenylyl cyclase ndodhet në sipërfaqen e brendshme të membranës qelizore dhe mund të ndërveprojë me struktura të tilla si një receptor hormonal, si dhe me një peptid që ndahet nga një enzimë. Pra, si rezultat i ndërveprimit të hormoneve dhe receptorëve, proteina e ndërmjetme ndryshon konformacionin e saj hapësinor, mënyra e forcimit të fuqive katalitike të adenililciklazës në biokimi aktivizohet pas ardhjes së protein-rregullatorit iv.

Protomy dhe roli i tyre në biokimi

Ky grup fjalimesh, të quajtur edhe proteinkinaza, përshpejtojnë transferimin e anionit PO 4 3- në grupin hidrokso të aminoacideve, i cili hyn në makromolekulën peptide. Rregullimi i aktivitetit të enzimave në protomere do të shikohet nga ne në bazë të proteinës kinazës A. Molekula e tretë është një tetramer, i cili përbëhet nga dy nënnjësi peptide katalitike dhe dy rregullatore dhe nuk funksionon si agjent katalitik deri në chotir. është ngjitur në qelizat rregullatore të molekulave të protomerit dhe cAMP. Arsyeja e transformimit të strukturës hapësinore të rregullatorëve të proteinave, që do të shkaktojë lëkundje të dy grimcave të aktivizuara katalitike të proteinave, për të shkaktuar shpërbërjen e protomirëve. Meqenëse molekulat e cAMP shkrihen si nënnjësi rregullatore, kompleksi i proteinave kinazës joaktive ri-formohet në një tetramer dhe ka një lidhje të grimcave peptide katalitike dhe rregullatore. Në këtë mënyrë shikohen mënyrat e rregullimit të aktivitetit të enzimave për të parandaluar natyrën e tyre të kundërt.

Rregullimi kimik i aktivitetit të enzimës

Biokimia ka zhvilluar edhe mekanizma për rregullimin e aktivitetit të enzimave, si fosforilimi, defosforilimi. Mekanizmi i rregullimit të aktivitetit të enzimës në raste të ndryshme është si vijon: tepricat e aminoacideve të enzimës, hakmarrja e grupit OH - ndryshojnë modifikimin e tyre kimik pas fosfoproteinfosfatazave mbi to. Në këtë mënyrë korrigjimi është i nevojshëm, për më tepër, për disa enzima është shkaktari që i aktivizon, e për të tjera është frenues. Në mënyrën e tyre, fuqitë katalitike të vetë fosfatazave fosfoproteinike rregullohen nga hormoni. Për shembull, niseshteja e kafshëve - glikogjeni - dhe yndyra në marrëdhëniet midis priyomami їzhі ndahen në traktin e zorrëve, për të qenë më të saktë, në dymbëdhjetë kolonitë dhe në infuzionin e glukagonit - enzimë pankreatike.

Ky proces mbështetet nga fosforilimi i enzimave trofike të SHKT. Në periudhën e gravurës aktive, nëse vjen nga tubi në duoden, sinteza e glukagonit përmirësohet. Insulina është një tjetër enzimë e shtresës nënlëkurore, e cila vibrohet nga alfa-klitinat e ishujve Langerhans, duke ndërvepruar me receptorin, duke përfshirë mekanizmin e fosforilimit të vetë enzimave bimore.

Chastkovy proteoliz

Ashtu si Bachimo, rregullimi i barabartë i aktivitetit të enzimës në lloje të ndryshme lakuriqësh nate. Për enzimat, të cilat ndodhen si në citosol ashtu edhe në organoidë (në plazmën e gjakut ose në traktin intestinal), mënyra e aktivizimit të tyre është procesi i hidrolizës së lidhjeve peptide CO-NH. Vin është i nevojshëm, copëzat e enzimave të tilla sintetizohen në formë joaktive. Në formën e një molekule enzime, një pjesë peptide ndahet dhe në strukturën e modifikimit, i cili është lënë jashtë, shtohet një qendër aktive. Tse për të sjellë deri në pikën që enzima "të hyjë në kampin e punës", në mënyrë që të bëhet e mundur të shtohet në anashkalimin e procesit kimik. Për shembull, tripsinogeni, një enzimë joaktive në zgavrën submukozale, nuk i zbërthen proteinat që gjenden në duoden. Në rastin e infuzionit të enteropeptidazës, ndodh proteoliza. Enzima tjetër aktivizohet dhe tani quhet tripsinë. Proteoliza Chastkovy - procesi i ujqërve. Vіdbuvaєtsya në raste të tilla, si aktivizimi i enzimave që shpërbëjnë polipeptidet, në proceset e glotisit të gjakut.

Roli i përqendrimit të fjalimeve të jashtme në metabolizmin e qelizave

Rregullimi i aktivitetit të enzimës nga aksesueshmëria e substratit është konsideruar shpesh nga ne nën nëntitullin "Kompleksi shumë enzimë". Frekuenca e kalimit, e cila bëhet në fund të fazës, depozitohet fuqishëm, duke pasur parasysh se disa molekula të të folurit të jashtëm gjenden në hialoplazmën ose organelet e klitinës. Prandaj, shpejtësia e rrugës metabolike është drejtpërdrejt proporcionale me përqendrimin e të folurit. Sa më shumë molekula të reagentit të jenë të pranishme në citosol, aq më i madh është fleksibiliteti i të gjitha reaksioneve kimike fyese.

Rregullimi alosterik

Enzimat, aktiviteti i të cilave kontrollohet jo vetëm nga përqendrimi i reagentëve të jashtëm, por edhe nga efektorët e të folurit, quhen të ashtuquajturat të fuqishme. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya rregullimin e aktivitetit të enzimave. Biokimia ka sjellë ato që shpesh quhen enzima alosterike, edhe më të rëndësishme për metabolizmin e qelizave, copëzat mund të kenë një ndjeshmëri tepër të lartë ndaj ndryshimeve në homeostazë. Si një enzimë, ajo shtyp një reaksion kimik, kështu që zvogëlon ndjeshmërinë e tij dhe quhet efektor negativ (ingibtor). Në llojin proliferativ, nëse ka një rritje të shpejtësisë së reagimit, ekziston një aktivizues - një efektor pozitiv. Përdorimi më i shpeshtë i të folurit, në mënyrë që reagentët, si ndërveprimet kimike, të luajnë rolin e aktivizuesve. Produktet e puseve Kіntsev, të cilat u pranuan si rezultat i reagimeve të larmishme, sillen si ingіbіtori. Ky lloj rregullimi, i motivuar nga ndërlidhja e përqendrimit të reagentëve dhe produkteve, quhet heterotrofik.

Aktiviteti i enzimës mund të ndryshojë nën ndikimin e faktorëve të ndryshëm të jashtëm. Fjalimi që ndikon në aktivitetin e enzimave, nënkupton modulatorët e enzimës. Modulatorët e ndajnë linjën e tyre në dy grupe:

1. aktivizuesit. Nën infuzion, vërehet një rritje në aktivitetin e enzimave. Si aktivizues, ato mund të veprojnë si katione metalike. Për shembull, Na+ është një aktivizues i amilazës në sinuset e njeriut.

2. Frenuesit. Fjalimi, nën fluksin e disave, ka një ndryshim në aktivitetin e enzimave.

Frenuesit përfaqësojnë një grup të madh fjalimesh që dallohen nga mekanizmi i frenimit.

Për sa i përket trivalitetit të efektit ingibing, ingibіtori ndahen në:

· të pakthyeshme(Yakі në rast të ndërveprimit me enzimën, do të ndihmojë për të mbajtur për mirë aktivitetin enzimatik);

· ujqër(Aktiviteti i enzimës Yakі timchasovo zmenshuyut).

Mekanizmi i frenuesve jo të kthyeshëm mund të përshkruhet nga barazitë e ardhshme:

Në + E Ein,

de Ein- një kompleks i një enzime me një frenues, në të cilin verërat nuk kanë fuqi katalitike.

Si rregull, frenuesit e pakthyeshëm ndërveprojnë me grupet funksionale të zonës aktive të enzimës. Erë e keqe i pushton në mënyrë kovalente dhe i bllokon në një mënyrë të tillë. Si rezultat, kjo enzimë ndërvepron me substratin.

Prapa klasike e frenuesve të pakthyeshëm është fjalimi organofosfor. Fluorofosfati diizopropil (DFF) është gjetur të jetë i pasur në studime biokimike. Organet e fosforit ndikohen nga serina e tepërt në qendrën aktive të enzimës:

Para enzimave, të cilat ndodhen në qendrën aktive të serinës, shtrihen kolesteroli, tripsina, elastaza dhe të tjera.

Si frenuesit e tjerë që nuk kthehen, agjentët alkil janë të njohur gjerësisht. Ato ndërveprojnë me grupet SH të cisteinës ose radikalët imidasal të histidinës në qendrën aktive. Mekanizmi i frenimit të pakthyeshëm të enzimës nga jodoacetamidi:

Si agjentë alkilues dhe si frenues të pakthyeshëm në biokimi, vërehet ngecja e jodoacetamidit, monojodoacetatit etj.

Shfaqja e fitores së pakthyeshme fitimtare është në duart e shtetit dhe mjekësisë popullore. Në një bazë të re, vërehet një stagnim i insekticideve (ndihmon në luftën kundër komës), disa preparate medicinale (barna antikolinesterazë). Mbi bazën e tyre, u krijua fjalimi i fushëbetejës së ndarjes nervore-paralitike nga grupi i slugs organofosforike.

Në vіdmіnu vіd іnіbіtorіv nіgіbіtorіv vplyu ujqër іnіgіbіtori më pak se një këndoj іnіmіzhо zvogëlojnë aktivitetin e enzimave. Mekanizmi i efektit aktual frenues mund të përfaqësohet duke parë reagimet e ardhshme të barabarta:

Në+ E Ein

Në + ES ESin

Siç shohim nga paraqitjet e reaksioneve të barabarta, frenuesit e kthesës kthehen në enzimë ose në kompleksin enzimë-substrat. Në këtë rast, enzima ushtron fuqinë e saj katalitike.

Ujqërorët ingibtori pas mekanizmit të efektit inibing janë subjekt konkurruesі jo konkurruese, yakі v_drіznyayutsya një lloj i një për mekanizmin e frenimit të veprimit në enzimë.

Në kohën e frenimit jo konkurrues, frenuesi ngjitet në mënyrë të kundërt me enzimën mbi zonën e tij aktive. Në këtë rast, konformimi i qendrës aktive ndryshon, gjë që çon në inaktivizimin e kundërt të enzimës. Nën ndikimin e një frenuesi konkurrues, nuk ka ndryshim në sporiditetin e enzimës për këtë substrat, domethënë. vlera nuk ndryshon Përpara m, por shpejtësia maksimale e reaksionit enzimatik zvogëlohet ( V max). Si frenues jo konkurrues, ata mund të veprojnë si produkte ndërmjetëse të shkëmbimit të të folurit.

Molekulat e inhibitorëve konkurrues tregojnë ngjashmëri me substratin e duhur për enzimën. Një shembull klasik i frenuesve konkurrues është acidi malonik, i cili redukton në mënyrë të kundërt aktivitetin e enzimës suksinate dehidrogjenazë.

Acidi burstinik Acidi malonik

Nga paraqitjet e formulave duket qartë se acidi malonik të kujton vërtet shumë Budova Burshtinov. Ngjashmëria strukturore lejon që acidi malonik të lidhet me zonën aktive të enzimës suksinate dehidrogjenazë. Megjithatë, ai nuk është i aftë të hyjë në një reaksion që katalizohet nga kjo enzimë (reaksion dehidrogjenimi). Prandaj, frenuesi vjen në qendrën aktive të enzimës, duke bllokuar mundësinë e ndërveprimit të tij me substratin e vërtetë. Në këtë mënyrë, nën fluksin e një frenuesi konkurrues, sporiditeti i enzimës në substrat zvogëlohet ndjeshëm (vlera e rritur Përpara m), por vlera nuk ndryshon V maksimumi Fenomeni i frenimit konkurrues mund të njihet si një rrugë e një rritje të mprehtë të përqendrimit të substratit të shumës së reaksionit.

Në këtë mënyrë, frenuesit konkurrues, të cilët veprojnë si ata jo konkurrues, lidhen me qendrën aktive të enzimës, pas së cilës ka një rritje të mprehtë të vlerës. Përpara m në substrat, i cili qëndron në bazë të uljes së kundërt të aktivitetit të jogës.

Si një frenues fiziologjikisht konkurrues i suksinat dehidrogjenazës, vepron acidi oksalik. Siç mund të shihet nga foshnja e paraqitur, produkti i saj i ndërmjetëm i shkëmbimit të fjalimeve ka gjithashtu të njëjtën ngjashmëri strukturore me acidin succinic. Frenimi konkurrues i dehidrogjenazës suksinate nga acidi oksalik luan një rol të rëndësishëm në rregullimin e transformimit oksidativ në mitokondri:

Një lloj tjetër rregullimi i aktivitetit të enzimës - rregullimi alosterik. Vіn pritamanny veçanërisht grupi i enzimave - enzimat alosterike. Përpara enzimave alosterike gjenden proteinat oligomerike, në strukturën e të cilave ka qendra rregulluese (alosterike).

Magazina e molekulave të enzimave alosterike ka dy lloje nënnjësi:

1) katalitik(W);

2) rregullatore (R).

Nën-njësia katalitike përfaqësohet nga një shtizë polipeptide, mbi të cilën ndodhet qendra aktive e enzimës. Nënnjësia rregullatore për të hequr nga struktura e saj qendrën rregullatore (alosterike). Qendra alosterikeështë një ndarje e një molekule, e krijuar posaçërisht nga ndërveprimi me një rregullator enzimë. Rregullatorët Vidpovidno mund të jenë edhe aktivizues edhe frenues të enzimës.

Lidhja e rregullatorit alosterik me qendrën rregulluese konsiderohet të jetë e lidhur me ngjashmërinë sterike të molekulës me qendrën alosterike. Në varësi të ngjashmërisë gjeometrike të sipërfaqes së molekulës së rregullatorit dhe strukturës trivimir të qendrës alosterike midis tyre, ekziston një ndërveprim specifik i kundërt. Krijohet një kompleks, i cili stabilizohet nga forcat e ndërveprimeve të dobëta. Forcat Van der Waals janë të një rëndësie të veçantë. Për ta, stabilizimi i kompleksit të rregullatorit me një qendër alosterike merr pjesën e lidhjeve ujore, si dhe ndërveprimet hidrofobike dhe elektrostatike.

Si rezultat i ndërveprimit ndërmjet enzimës dhe një frenuesi alosterik në molekulën e proteinës, shkaktohet prishja konformacionale e heshtit polipeptid të nënnjësisë rregullatore. Їх viniknennya tregohet në modalitetin e ndërsjellë W- І R- nënnjësi. Si rezultat, konformacioni i heshtit polipeptid të nën-njësisë katalitike ndryshon përsëri. Ngjashëm me perebudova shoqërohet me shkatërrimin e strukturës së qendrës aktive, si rezultat i së cilës ka një ulje të sporiditetit të qendrës aktive në substrat (rritje e vlerës Përpara m), që tregon inhibimin e enzimës (Fig. 33).

Malyunok 33 - Mekanizmi i frenimit të enzimës alosterike

Shtimi i një frenuesi alosterik në qendrën alosterike çon në një ndryshim në konformimin e qendrës aktive në nën-njësinë katalitike të enzimës dhe një ulje të sporiditetit të saj në substrat.

Frenimi alosterik nga ujqërit. Shkëputja në kompleks R-nën-njësia me një frenues shoqërohet me një ndryshim në konformacionin e jashtëm të lanceve polipeptidike të nënnjësive, si pasojë e të cilit është sporadizimi i qendrës aktive në substrat.

Akoma më shpesh, në rolin e inhibitorëve alosterikë, vepron produkti i reaksionit ose një rrugë metabolike, në të cilën merr pjesë enzima. Procesi i frenimit të enzimës quhet produkt i reaksionit retrongіngіbuvannyam.

Retro-inhibimi është baza e mekanizmit të induksionit negativ në rregullimin e proceseve metabolike dhe përmirësimin e homeostazës. Për veprën e re, është e sigurt të mbash një ritëm të shpejtë të produkteve të ndryshme industriale në shkëmbimin e fjalimeve mes klientëve. Baza e retro-inhibimit mund të jetë frenimi i heksokinazës me produktin e reagimit glukoz-6-fosfat:

Në disa raste, preferenca nuk është për produktin përfundimtar të reaksionit, por për produktin përfundimtar të procesit në të cilin ndodh reaksioni. Retroinhibimi i enzimës E produkti i procesit P:

de B, U, R, D - produkte të ndërmjetme.

Në paraqitjet e sekuencës, transformimi është si një frenues i enzimës alosterike E prezantoni produktin në proces - R. Një mekanizëm i ngjashëm i retro-inhibimit shihet gjerësisht te klitinat. Si shembull, është e mundur të nxitet frenimi i enzimës acetil-CoA-karboksilazë, e cila merr pjesë në sintezën e acideve yndyrore më të larta, produkti përfundimtar i sintezës së acideve yndyrore - acidi palmitik.

Analoge, al protylezhny renditet për të punuar në enzimat alosterike aktivizues alosterikë. Në prani të aktivizuesit, enzima ka një sporiditet të ulët ndaj substratit. Megjithatë, kur lidh qendrën alosterike me aktivizuesin, lëviz sporiditeti i qendrës katalitike me substratin, i cili shoqërohet me lëvizjen e sporulimit të substratit. Si një aktivizues alosterik, një molekulë shpesh vepron si një substrat reaksioni. I cili ka një sens të thellë biologjik. Në kohë, si në clitiny, rritet mirë me nënshtresën, mbajtja e mjedisit të brendshëm në gjendje të mirë është e nevojshme për përdorimin e tij. Ai arrin në aktivizimin e enzimës, e cila katalizon këtë transformim. Një shembull i një aktivizimi të tillë mund të jetë aktivizimi i glukokinazës nga glukoza.

Enzimat alosterike, në të cilat substrati vepron si një aktivizues, quhen homotropike. Mbi këto enzima, një sprat i njëjtë për qendrat e ardhshme që lidhet me substratin, jak në djerrë në mendje mund të fitojë funksionin e qendrave rregullatore dhe katalitike të enzimës.

Si bazohet përhapja e enzimave homotropike në enzimat heterotropike. Pjesa tjetër rregullohet nga modulatorët, struktura e të cilave është e pezulluar në substrat. Kjo është arsyeja pse në strukturat e tyre shihet se ata luftojnë vërtet për jetën e përditshme aktiveі alosterike centri.

Më shpesh sesa jo, e njëjta enzimë alosterike shfaqet si rezultat i ndërveprimit me një sërë modulatorësh të ndryshëm - aktivizues dhe frenues. Si prapanicë, ju mund të induktoni enzimën - fosfofrtokinazën (PFK), pasi një katalizon fillimin e reaksionit:

Me çdo ndryshim, modulatorët mund të tingëllojnë lidhjet e tyre në molekulat e enzimës.

Kinetika e enzimave homotropike varet nga kinetika e enzimave joalosterike. Grafiku i zvarritjes së thatësisë së reaksionit ndaj përqendrimit të substratit mund të mos jetë hiperbolik, por një formë sigmoide (Fig. 34).

Figura 34 - Kinetika e enzimave homotropike

Tom për rozrahunka Përpara m ata kanë një xhelozi të papranueshme ndaj Michaelis-Menten.

Natyra sigmoide e kinetikës së enzimave alosterike në lidhje është veçanërisht bashkëpunuese në natyrën e ndërveprimit midis nënnjësive të tjera të enzimës dhe substratit. Lidhja e molekulës fyese të lëkurës me substratin me një lidhje lidhëse për shkak të ndryshimeve konformacionale në nënnjësitë vaskulare, të cilat rezultuan në promovimin e sporiditetit të tyre në substrat.

Izoenzima

Një vlerë e rëndësishme në transferimin e sigurt dhe efektiv të proceseve të shkëmbimit te klientët mund izozimë. Izoenzimat përcaktohen gjenetikisht nga forma të shumta të enzimës, të cilat katalizojnë të njëjtin reaksion, por gjithashtu ndryshojnë strukturën dhe fuqinë fizike dhe kimike.

Një enzimë tipike, e përfaqësuar nga izoenzima, është laktat dehidrogjenaza (LDH). Kjo enzimë katalizon fillimin e reaksionit.

Gjatë elektroforezës së serumit të gjakut të njeriut, pesë fraksione të ndryshme proteinike shfaqen në gjak, të cilat mund të katalizojnë reaksionin e laktat dehidrogjenazës. Në këtë mënyrë, është e mundur të shkruhet një histori për bazën e pesë izoenzimave LDH (Fig. 35).

Figura 35 - Izoenzima Rozpodil LDH në elektroforerogram (elektroforeza kryhet në pH 6.8)

Një shpjegim i rëndësishëm i fenomenit të origjinës së izoenzimës mund të jenë ato që izoenzimat reduktohen vetëm në enzimat - proteinat oligomerike. Kjo molekulë përbëhet nga jo më pak se dy nënnjësi.

Çfarë varet nga LDH, kjo enzimë është një tetramer, tobto. molekula e jogës përfshin nënnjësinë chotiri okremi. Në këtë rast, ekzistojnë dy lloje të ndryshme të nënnjësive LDH - tipi M (m'azovy) dhe tipi H (zemra). Nën-njësia është një shtizë polipeptide, struktura e së cilës është e koduar nga një gjen tjetër, i cili tregon natyrën gjenetike të izoenzimave. Duke marrë parasysh ato që polipeptidet e nënnjësive janë produkte të gjeneve të ndryshme, era e keqe mund të jetë:

· Depo të ndryshme aminoacide (struktura primare);

· Dominim i pabarabartë fizik dhe kimik (vrazhdësi elektroforetike);

· Veçoritë e sintezës në inde të ndryshme.

Në varësi të strukturës së tyre, izoenzimat ndryshojnë nga kinetika (shpërndarja në substrat), veçoritë e rregullimit të aktivitetit, si dhe lokalizimi në klitin e eukarioteve dhe specifika e indeve në organizmat e gjallë.

Struktura tetramer e molekulës LGD mund të përfshijë lloje dhe nënnjësi të ndryshme në splina të ndryshme. Kur tetrameri miratohet, është i mundur një kombinim i nënnjësive:

Nga kjo arsye, arsyeja për pesë izoenzimat e LDH: LDH 1 është brishtësia minimale elektroforetike, dhe LDH 5 është maksimale.

Gjenet e izoenzimës LDH shprehen në mënyra të ndryshme në inde të ndryshme: vetëm nën-njësia e tipit H sintetizohet në mishin e zemrës. Prandaj, ka më pak LDH 1, pasi është formuar si një verë nga ky lloj nyjesh. Në mëlçinë dhe skeletin m'yazakh, sintetizohet vetëm tipi M. Prandaj, izoenzima LDH 5, e cila përbëhet ekskluzivisht nga nën-njësi M, bëhet më pak aktive dhe funksionon. Në inde të tjera me ndryshueshmëri të ndryshme, shprehen gjenet që kodojnë të dy nën-njësitë H- dhe M. Prandaj, erërat mund të krijohen nga forma të ndryshme të ndërmjetme të izoenzimave LDH (LDH 2 -DG 4).

Bazuar në ato që nën-njësitë janë të ndara nga magazina e aminoacideve, era e keqe mund të ketë një peshë molekulare dhe ngarkesë elektrike të pabarabartë. Tse zoomovlyuє їх іх іх ії ії ії ії іnі іїї іїї ії ії іkhіchі autoritetet.

Krіm vіdmіnnosti fіziko-khіmіchіh fuqia, izoenzimat ndryshojnë shumë për sa i përket fuqisë katalitike (përsa i përket parametrave kinetikë: ato karakterizohen nga një vlerë e ndryshme e numrit të mbështjellësve ( V max) dhe sporiditeti ndaj substratit ( Përpara m), si dhe ndjeshmëria ndaj rregullatorëve të ndryshëm).

Pra, LDH ka 1 vlerë Përpara m në raport me acidin laktik bëhet 0,0044 M e njëjta gjë për LDH 5 – 0,0256 M. Sechovina tregon fuqinë e frenuesit të paktën LDH 5, por nuk pështyn mbi LDH 1. Në këtë rast, frenuesi LDH 1 vepron si acid piruvik, i cili nuk ka një efekt të ngjashëm në LDH 5.

Në këtë renditje, izoenzimat dallohen nga struktura dhe fuqia, dhe themeli i tyre përcaktohet gjenetikisht. Me çdo gabim të ushqyerjes, duhet të ketë një dozë biologjike të izoenzimave.

Për t'u rritur në këtë ushqim, është e nevojshme të keni nëna në uvaz, në qeliza (kompartamente) të ndryshme të qelizave dhe eukarioteve, si dhe në inde të ndryshme të një organizmi me qeliza të pasura, është e nevojshme të kuptohet ndryshimi i mendja. Ata kanë një përqendrim të pabarabartë të vetë substrateve dhe thartirës. Їх karakterizohet nga një vlerë e ndryshme pH dhe një depo jonike. Prandaj, në klitinat e indeve të ndryshme, si dhe në ndarje të ndryshme të klitinave, dhe vetë transformimet kimike ndodhin në mendje të pabarabarta. Në lidhjen me cym, baza e izoenzimave, të cilat mund të kenë fuqi në fuqitë katalitike dhe rregullatore, lejon

1) për të zhvilluar një dhe të njëjtin transformim kimik me të njëjtin efikasitet për mendje të ndryshme;

2) për të siguruar rregullimin e mirë të ndryshimeve katalitike në një nën-repart të rregullatorëve në ndarjen më specifike të indeve dhe indeve të tjera.

Kjo mund të ilustrohet nga veçoritë e dominimit të izoenzimave citoplazmike dhe mitokondriale në sintazën karbamoil fosfat. Kjo enzimë katalizon reaksionin për sintezën e karbamoil fosfatit.

Fosfati karbamoil, i cili metabolizohet në mitokondri, nën ndikimin e izoenzimës mitokondriale, iu dorëzua procesit të sintezës së sekretimit, dhe karbamoil fosfati, i cili metabolizohet nën ndikimin e izoenzimës citoplazmike, vikorohet më pas për sintezën e pirimidinës. nukleotide. Natyrisht, këto enzima, të shoqëruara me procese të ndryshme shkëmbimi, janë të ndara gjerësisht dhe mund të kenë fuqi të ndryshme katalitike dhe rregullatore. Prania juaj në një klitin ju lejon të ndiqni njëkohësisht dy procese të ndryshme, duke lidhur një pasardhës me fitoret.

Në këtë mënyrë, arsyeja e izoenzimës në mund të ketë një rëndësi të rëndësishme biologjike, për shkak të mundësisë së kapërcimit të vetë proceseve të qeta enzimatike në mendje të ndryshme dhe z ciєї shkaqet përcaktohen gjenetikisht.

Kontrolloni të ushqyerit

1. Cili është ndryshimi midis enzimave dhe katalizatorëve joproteinikë?

2. Rishqyrtoni klasat kryesore të enzimave dhe karakterizojini ato.

3. Në çfarë bazohet nomenklatura aktuale ndërkombëtare e enzimave?

4. Jepni një kuptim të qartë të "barrierës energjetike të reaksionit".

5. Si e shikoni mekanizmin me të cilin enzimat ulin barrierën energjetike të reaksionit?

6. Cila është arsyeja e ndryshimit fizik të konstantës së Michaelis dhe shpejtësisë maksimale të reaksionit?

7. Cilat njësi kanë konstante Michaelis dhe shpejtësinë maksimale të reaksionit?

8. Pse rritja e temperaturës së shumës së reaksionit në temperaturën optimale rrit shpejtësinë e reaksionit enzimatik?

9. Si e shihni specifikën e enzimave në mendjen tuaj? Cila është arsyeja e specifikës së enzimave?

10. Pse aktiviteti i enzimave varet nga pH e mjedisit? Aktiviteti i disa enzimave në botën e madhe duhet të depozitohet si faktor?

11. Cilat metoda të përcaktimit të enzimave kalciferike dini?

12. Nga çfarë ndikohet aktiviteti i enzimave?

13. Cilat janë parimet e ndryshimit midis ujqërve dhe frenuesve të pakthyeshëm?

14. Çfarë janë frenuesit konkurrues? Çfarë frenues konkurrues dini?

15. Cili është mekanizmi i inhibimit alosterik?

16. Pse mendoni se bazohet rëndësia biologjike e izoenzimave?

17. Cilat metoda të fraksionimit të izoenzimës dini?

Kapitulli 6

Vitaminat quhen të folur organik, i cili në sasi të vogla është i nevojshëm për shkëmbimin normal të të folurit dhe funksionet fiziologjike, nuk sintetizohet në trup nga përbërësit viskozë të të folurit.

Nevoja për vitamina për sigurinë e jetës së trupit është e lidhur me të, shumica e tyre marrin pjesë në zhvillimin e koenzimave. Duke marrë parasysh ata që kanë nevojë edhe për sasi të vogla enzimash për të siguruar rrjedhën normale të proceseve katalitike, të cilat ende nuk janë përfshirë në procesin e reaksioneve kimike, vitaminat janë gjithashtu të nevojshme për trupin në sasi edhe të vogla.

Ninі vіdomo mbi 20 vіtaminіv. Dzherelami kryesor їх:

· iriq i aventurës taroslin të një krijese;

mikroflora saprofitike e zorrës së trashë;

Provitamina.

Provitamina ata janë kampionët e vitaminave, nga të cilat në trup ka rrugë të ndryshme për vendosjen e vitaminave aktive. Ato paraprihen nga karotina (provitamina A), 7-dehidro-kolesteroli (provitamina D) dhe të tjera.

Vitaminat Okrim, shihni një grup të veçantë fjalime të ngjashme me vitaminat. Qi i fjalës mund të jetë fuqia e vitaminave, por ato sintetizohen në trupin e një personi. Ato përfshijnë karnitinë, inositol, acid lipoik, kolinë, acid pangamik, vitaminë U dhe in. Të folurit si vitamina zbulon fuqinë e vitaminave në lloje të ndryshme organizmash.

Rendi i vitaminave është grupi kryesor i fjalimeve - antagonistë, të cilët përcaktohen nga termi antivitamina. Para tyre mund të dëgjohen fjalime që tregojnë ditën, protilezhnu e vitaminave.

Antivitaminat mund të ndahen mendërisht në dy grupe sipas mekanizmit të efektit të tyre antivitaminë.

1. Enzimat që shkatërrojnë vitaminat. Si shembull i përfaqësuesve të këtij grupi mund të përdoren buti-thiaminaza (një enzimë që katalizon transformimin e vitaminës B 1), oksidaza e askorbatit (një enzimë që katalizon transformimin e vitaminës C), etj.

2. Fjalimi, i cili mund të jetë i ngjashëm me strukturën e vitaminave, për të cilën strukturë ndërtimi të hyjë me vitamina në një pozicion konkurrues për biznesin global të komunikimit. Ky grup përfshin edhe vitamina të tjera (oksitiamina dhe të tjera).

Vitaminat duhet të depozitohen për arsye të ndryshme. Para tyre mund të shihet të bëhet, shekulli, është koha për të tronditur, gjerësia gjeografike e jetesës, gjendja fizike, karakteri i praktikës, gjendja e shëndetit dhe mirëqenies.

Në këtë rast, nëse ka një shkelje të vitalitetit midis nevojës së trupit për vitamina dhe furnizimit të barabartë të jogos në trup, ekziston një çekuilibër i vitaminave. Një manifestim i çekuilibrit të vitaminave mund të jetë:

hipovitaminoza;

Avitaminoza;

· Hipervitaminoza.

Hipovitaminoza po bëhen, për të cilat ato ndryshojnë në vend të vitaminës në trup. Іsnuє dy grupe kryesore arsyesh ( të egërі e brendshme), yakі prodhojnë deri në їх viniknennya.

1. Ka arsye që çojnë në një ulje të marrjes së vitaminave në trupin e trupit (uria, futja e produkteve, të cilat do të hakmerren për një sasi të vogël vitaminash ose mostra të tjera të gabuara të kuzhinës).

2. Shkaqet e brendshme të efekteve të rritjes së konsumit të vitaminave nga trupi në kampet e këndimit (mosha e fëmijëve, vagiteti, punë e rëndësishme fizike, me stres dhe sëmundje të ndryshme të brendshme) min në organizëm (në rast të sëmundjeve të ndryshme, të shoqëruara me infeksione shlunkovo. -trakti intestinal).

Hipovitaminoza mund të jetë e gjerë. Sidomos shpesh era e keqe kundërmon në stinën e pranverës.

Avitaminoza• Forma ekstreme e hipovitaminozës. Erë e keqe karakterizohet nga çlirimi i të njëjtës sasi vitaminash nga trupi. Shkaku më i zakonshëm i avitaminozës është marrja e vitaminave në trup nga një iriq. Ninі tsey kamp trapleyaetsya dosit rrallë. Mund t'u fajësohet atyre kontigjenteve të njerëzve që punojnë në mendje ekstreme (viysk, gjeologë, detarë, etj.).

Hipervitaminoza janë bërë vetë, për të cilat zbіshuєtsya vіst vіtaminіv vіtaminіv në organіzmі. Arsyeja e këtyre fajësimeve është më shpesh rritja e marrjes së vitaminave nga iriq. Më karakteristik është vërtetimi i hipervitaminozës për vitaminat e humbjes së yndyrës. Mund të fajësohet për përdorimin e parëndësishëm të produkteve të pasura me vitamina, si dhe për mbidozën e preparateve vitaminoze.

Klasifikimi i vitaminave

Klasifikimi modern i vitaminave bazohet në tretshmërinë e tyre. Për këtë arsye, të gjitha vitaminat ndahen në:

· reduktimin e yndyrës- Vitaminat A, D, E, K, F, Q;

· hidroizolim- Vitaminat e grupit B (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), si dhe PP, C, H dhe rutina.

Vitaminat që reduktojnë yndyrën

Për këtë grup vitaminash, ekziston një numër karakteristik i fuqive të fuqishme:

1. Molekulat e tepërta të izoprenit hyjnë në strukturën e vitaminave të pasura që prodhojnë yndyrë. Erë e keqe bashkohet një nga një në shtizën e dozhinës së kënduar, si një e pasur, në të cilën tregohet mospërputhja e vitaminave që prodhojnë yndyrë në ujë dhe navpak - diversitet i mirë në shitësit organikë:

2. Për përdorimin e sigurt të vitaminave që reduktojnë yndyrën, është e nevojshme të ketë një sasi të mjaftueshme të acideve yndyrore në zorrë, si dhe një sasi të mjaftueshme yndyrnash, si ato vitaminat që ulin yndyrën, te iriqët.

3. Duke u bërë thirrje atyre që vitaminat që prodhojnë yndyrë nuk dallohen nga uji, erëra e keqe bartet në trup me anë të gjakut për ndihmën e mbartësve të veçantë të proteinave. Si rregull, vitamina e lëkurës transportohet nga proteina e saj bartëse.

4. Vitaminat që tretin yndyrën grumbullohen në indet e organeve të brendshme. Ashtu si "depoja" e tyre, indet e mëlçisë janë më të spikatura. Aplikimi i epërsisë së vitaminave që prodhojnë yndyrë nuk mund të çojë as në justifikimin e hipovitaminozës. Për këtë arsye, organizmi, për një kohë të gjatë, do të kujdeset për to nga "depoja" e tij.

5. Funksioni i koenzimës nuk është tipik për shumicën e vitaminave që prodhojnë yndyrë.

6. Roli biologjik i vitaminave që prodhojnë yndyrë është për faktin se era e keqe mund të rregullojë shprehjen e gjeneve.

Megjithatë, pavarësisht nga ngjashmëria, vitaminat reduktuese të yndyrës mund të jenë thelbi i manifestimit të efektit të tyre biologjik.

Vitamina A

Enzimat rregullohen nga katalizatorët. Ashtu si rregullatorët mund të veprojnë si një metabolit, fikeni atë. Të ndara:

- aktivizuesit- Të folurit, i cili do të rrisë shpejtësinë e reagimit;

- ingibіtori- Fjalimi për të ndryshuar shpejtësinë e reagimit.

Aktivizimi i enzimës. Aktivizues të ndryshëm mund të lidhen ose me qendrën aktive të enzimës ose pas saj. Para grupit të aktivizuesve, pra për të shtuar qendrën aktive, vendosen: jonet metalike, koenzimat, vetë substratet.

Aktivizimi pas metaleve shtesë që rrjedhin pas mekanizmave të ndryshëm:

Metal për të hyrë në magazinë e impiantit katalitik të qendrës aktive;

Metali nga nënshtresa përdoret për të krijuar kompleksin;

Për rahunok, metali është krijuar ura midis substratit dhe qendrës aktive të enzimës.

Nënshtresat janë gjithashtu aktivizues. Në kohën e rritjes së përqendrimit të substratit, shpejtësia e reaksionit lëviz. sipas shtrirjes së përqendrimit të nënshtresës, dendësia nuk ndryshon.

Nëse aktivizuesi është i lidhur me vendin aktiv të enzimës, atëherë ai modifikimi kovalent i enzimës:

1) proteoliza e pjesshme (përplasjet e proteolizës). Në këtë mënyrë aktivizohen enzimat e kanalit bimor: pepsina, tripsina, kimotripsina. Tripsina mund të bëhet një tripsinogen pro-enzimës, i cili rezulton në 229 AA të tepërt. Nën veprimin e enzimës enterokinazë, me shtimin e ujit, shndërrohet në tripsinë, me të cilën ndahet heksapeptidi. Struktura tretinoze e proteinës ndryshon, formohet qendra aktive e enzimës dhe enzima shndërrohet në formën aktive.

2) fosforilim - defosforilim. P.sh.: lipazë + ATP = (protein kinazë) lipazë e fosforiluar + ADP. Reagimi i transferimit të Tse, si fosfati ATP vicorist. Në këtë rast, një grup atomesh transferohet nga një molekulë në tjetrën. Lipaza e fosforiluar është forma aktive e enzimës.

Aktivizimi i fosforilazës ndjek këtë rrugë: fosforilazë B+ 4ATP = fosforilazë A+ 4ADP

Gjithashtu, kur lidhni aktivizuesin, pozicioni aktivizohet nga qendra aktive disociimi i kompleksit joaktiv"enzimë aktive proteinike". Për shembull, proteina kinaza është një enzimë që shkakton fosforilim (depozitim cAMP). Protein kinaza është një proteinë që ka një strukturë çerek dhe përbëhet nga 2 nënnjësi rregullatore dhe 2 katalitike. R 2 C 2 + 2cAMP \u003d R2 cAMP 2 + 2C. Ky lloj rregullimi quhet rregullimi (aktivizimi) alosterik.

Frenimi i enzimës. Іngіbіtor - tse rechovina, scho vyklikає specifike ulje e aktivitetit të enzimës. Dallimi tjetër midis frenimit dhe inaktivizimit. Inaktivizimi - për shembull, denatyrimi i proteinave si rezultat i agjentëve të ndryshëm që denatyrojnë.

Për mіtsnistyu zv'yazuvannya Frenues me enzimën Inhibitorët mund të ndahen në ujqër dhe që nuk kthehen.

Frenues jo të kthyeshëmËshtë e mundur të lidhen dhe të shkatërrohen grupet funksionale të molekulës me enzimën, e cila është e nevojshme për të treguar aktivitet katalitik. Të gjitha procedurat për pastrimin e proteinës nuk duhet të shtohen në lidhjen e frenuesit dhe enzimës. Për shembull: testet e organofosforit diya në enzimën - kolesterol. Klorofosi, sarina, somanti dhe komponimet e tjera organofosforike lidhen me qendrën aktive të kolesterolit. Si rezultat, vërehet fosforilimi i grupeve katalitike të qendrës aktive të enzimës. Si rezultat, molekulat e enzimës të lidhura me frenuesin nuk mund të lidhen me substratin dhe prishen rëndë.

Pra shikoni ujqër për shembull prozerina për kolesterolin. Ujku іngіbuvannya shtrihet në përqendrimin e substratit dhe frenuesit dhe mbisubstratit znіmaєtsya.

Pas mekanizmit Shiko:

Frenimi i konkurrencës;

Frenim jo konkurrues;

Inhibimi i substratit;

Alosterike.

1) Frenimi konkurrues (izosterik).- galvanizimi i reaksionit enzimatik, duke shkaktuar lidhjen e frenuesit me qendrën aktive të enzimës. Në këtë rast, frenuesi mund të jetë i ngjashëm me substratin. Procesi ka konkurrencë për qendrën aktive: krijohen komplekset enzimë-substrat dhe inhibitor-enzimë. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. P.sh.: reaksioni i dehidrogjenazës suksinate [Fig. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (mbi shigjetën SDG, pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. Substrati i duhur për reaksionin është suksinati (acidi burstinik). Frenuesit: acid malonik (COOH-CH 2 -COOH) dhe oksaloacetat (COOH-CO-CH 2 -COOH). [Mal. enzimë me 3 dirk + substrat + frenues = kompleks inhibitori me enzimë]

P.sh.: enzima e kolesterolit katalizon shndërrimin e acetilkolinës në kolinë: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (mbi shigjetën XE, pid - ujë) CH 3 COOH + (CH 3 ) 3 - N-CH2-CH2-OH. Frenuesit konkurrues janë prozerin, sevin.

2) Frenim jo konkurrues- galvanizimi, i lidhur me injektimin e një inhibitori në shndërrimin katalitik, por jo i lidhur me enzimën me substratin. Në këtë rast, frenuesi mund të lidhet si me qendrën aktive (bimën katalitike) ashtu edhe pas saj.

Kur një frenues shtohet në zonën aktive, ai shkakton ndryshimin e konformacionit (strukturës tretinoze) të proteinës, pas së cilës ndryshon konformimi i qendrës aktive. Kostoja e impiantit katalitik dhe rëndësia e ndërveprimit ndërmjet substratit dhe qendrës aktive. Nëse ky inhibitor nuk është i ngjashëm me substratin, atëherë frenimi nuk mund të merret më tepër se substrati. Mundësia e krijimit të komplekseve shtesë të substratit enzimë-ingibtor. Shpejtësia e një reagimi të tillë nuk do të jetë maksimale.

Për frenuesit jo konkurrues përfshijnë:

Cianidi. Erë e keqe lidhet me atomin e gjirit në citokrom oksidazën dhe, si rezultat, enzima humbet aktivitetin e saj; Tse enzima e heshtit dihal, e cila prish rrugët e frymëmarrjes dhe erëson.

Ato janë metale të rëndësishme dhe komponimet e tyre organike (Hg, Pb dhe të tjera). Mekhanizm їhnyoї dії poov'azaniya zі z'ednannyam їх іz grupe të ndryshme SH. [Mal. enzimë me grupe SH, jon merkuri, substrat. Të gjithë shkojnë në kompleksin e tretë]

Një sërë agjentësh farmakologjikë, të cilët mund të ndikojnë në enzimat e qelizave të liga. Këtu mund të shihni ingibtori, i cili fitues në shtetin bujqësor, pobutovі otruynі fjalim.

3) Frenimi i substratit- Reaksioni enzimatik Galmuvannya, mbisubstrat viklikana. Si rezultat i krijimit të kompleksit enzimë-substrat, i cili nuk i nënshtrohet transformimit katalitik. Ju gjithashtu mund të ndryshoni përqendrimin e substratit. [Mal. lidhja me enzimën në të njëjtën kohë me 2 substrate]

4) Frenimi alosterik - galvanizimi i reaksionit enzimatik, pa shtimin e një inhibitori alosterik në qendrën alosterike të enzimës alosterike. Ky lloj paragjykimi është karakteristik për enzimat alosterike, të cilat formojnë një strukturë çerek. Si frenues, metabolizmi, hormonet, jonet metalike, koenzimat mund të veprojnë.

Mekanizmi diї:

a) sjellja e inhibitorit në qendrën alosterike;

b) ndryshon konformacioni i enzimës;

c) ndryshimet në konformacionin e qendrës aktive;

d) komplementariteti i zonës aktive me substratin enzimë është i dëmtuar;

e) numri i molekulave ES ndryshon;

f) të ndryshojë shpejtësinë e reaksionit enzimatik.

[Mal. enzimë me 2 dirks, deri në një frenues alosterik dhe një tjetër ndryshon formën]

Veçorive të enzimave alosterike, frenimi mund t'i atribuohet lidhjes negative të serumit. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (shih shigjetën D në shigjetën midis A dhe B). D është një metabolit që vepron si një frenues alosterik në enzimën E1.

Shkëmbim fjalimesh

Shkëmbimi i të folurit (metabolizmi)- i gjithë kombinimi i proceseve fiziologjike dhe biokimike që sigurojnë jetën e organizmit në marrëdhënie të ndërsjella me mjedisin natyror, duke drejtuar në vetë-krijim dhe vetë-ruajtje.

Para proceseve fiziologjike, mund të shihet gravurja, njomja, frymëmarrja, shikimi dhe shikimi; në biokimik - transformimi kimik i proteinave, yndyrave, karbohidrateve, jak në organizma si fjalime të këndshme. Sidomos proceset biokimike dhe ato që kundërmojnë zdіysnyuyutsya pіd orë reaksione enzimatike të ulëta. Vetë enzimat sigurojnë të njëjtën sekuencë, kohën e asaj shpejtësie të reaksioneve.

Për drejtimin, transformimi kimik ndahet në:

A) disimilimi(katabolizëm) - shpërbërja e të folurit në ato më të thjeshta me kalimin e energjisë së lidhjeve të të folurit në energjinë e lidhjeve makroenergjetike (ATP, NAD H, in.);

b) asimilimi(Anabolizmi) - sinteza e fjalimeve më të palosshme me ato më të thjeshta me shumë energji.

Rëndësia biologjike e këtyre dy proceseve është se, nga ndarja e fjalimeve, përcaktohet në njëfarë energjie, e cila siguron të gjitha aftësitë funksionale të trupit. Pikërisht në atë orë, gjatë zbërthimit të fjalimeve, krijohen “materiale që lulëzojnë” (monosakaridet, AA, glicerinë e të tjera.), të cilat më pas shkelin syrin në sintezën e fjalimeve specifike për organizmin (proteina, yndyra, karbohidrate e të tjera). .

[SKEMA] Mbi vijën horizontale (afër mesit më të jashtëm) - "proteina, yndyrna, karbohidrate", mbi to shigjeta poshtë nën vijë (në mes të trupit) deri në mbishkrimin "disimilim", përgjatë pjesës tjetër shigjeta chotiri: dy deri në mbishkrimin mbi rreshtin єyu "ngrohtësi" që "produktet kintsev"; një shigjetë në të djathtë për të shkruar "të folurit industrial (metabolitët)", prej tyre te "asimilimi", pastaj te "proteinat, yndyrnat, karbohidratet e lagura"; një shigjetë poshtë te mbishkrimi "energjia e ATP"; dhe gjithashtu përpjetë deri në "ngrohtësi" dhe "asimilim".

Disimilimi i proteinave, yndyrave dhe karbohidrateve rrjedh në një mënyrë tjetër, por në rrënojat e këtyre fjalimeve ka një nivel të ulët inflamacioni:

1) Faza e turshitjes së tepërt. Në HKT, proteinat zbërthehen në AA, yndyrat - në glicerinë dhe FFA, karbohidratet - në monosakaride. Ka një numër të madh fjalimesh jo specifike nga ato specifike që duhen thirrur. Për rahunok peretravlennya në traktin intestinal, shihet rreth 1% e energjisë kimike të fjalimeve. Kjo fazë është e nevojshme për faktin se fjalimet që ju erdhën në mendje mund të lagen.

2) Faza e shkëmbimit të ndërmjetëm (shkëmbimi i indeve të të folurit, metabolizmi). Në nivelin klinik, verërat ndahen në anabolizëm dhe katabolizëm. Utvoryuyuyutsya dhe transformimi i fjalimeve ndërmjetëse shkëmbimi i fjalimeve - metabolitëve. Në këtë rast, monomerët, të cilët janë vendosur në fazën e mbigdhendjes, ndahen në produkte të vogla (deri në pesë) kryesore të ndërmjetme: PIA, alfa-KG, acetil-CoA, PVA, alfa-glicerofosfat. Shihet deri në 20% të energjisë së të folurit. Si rregull, shkëmbimi i ndërmjetëm ndodh në citoplazmën e qelizave.

3) Prishja e mbetur fjalimet për pjesëmarrje të thartë deri produktet përfundimtare(ZІ 2 , N 2 Oh, fjalim azotik). Mund të shihni afër 80% të energjisë së fjalimeve.

Në të njëjtën kohë, fazat e konsideruara janë më shumë se format kryesore të proceseve të shkëmbimit. Si në tjetrën, ashtu edhe në fazat e treta, energjia, e cila shihet, grumbullohet në energjinë e dukshme të lidhjeve kimike në pjesët makroergjike (ka fjalime që mund të duan një lidhje makroergjike, për shembull, ATP, CTP, TTP, G TF, UTF, ADP, CDP, ..., kreatinfos, acid 1,3-difosfoglicerik). Pra, energjia e lidhjes së fosfatit të mbetur të molekulës ATP bëhet afër 10-12 kcal / mol.

Roli biologjik i shkëmbimit të fjalimeve:

1. akumulimi i energjisë gjatë shpërbërjes së derdhjeve kimike;

2. rikuperimi i energjisë për sintezën e të folurit të vetë trupit;

3. zbërthimi i përbërësve strukturorë qelizorë;

4. Pritet sinteza dhe zbërthimi i biomolekulave të një natyre të veçantë.

Shkëmbimi i të bardhëve

Çfarë është robitimemo me materialin e hequr:

Nëse ky material ju duket i njohur, mund ta ruani në anën tuaj në masat sociale:

Tweet

Të gjitha temat për të cilat kam ndarë:

Proteinat dhe roli i tyre biologjik
Proteina (proteina) - protos - para mustaqeve, së pari, koka, që do të thotë gjithçka tjetër. Proteinat janë të folurit organik azotik me peshë molekulare të lartë.

Karakteristikat e proteinave të thjeshta
Në bazë të klasifikimit (krijuar në 1908) qëndron diversiteti i të bardhëve. Pas kësaj shenje mund të shihen: I. histoniprotamine, rozchinnі në kripë rozchini. Pro

Kromoproteinat
Pjesa protetike është pofarbovan (chromos - farba). Kromoproteinat përfshijnë hemoglobinën, mioglobinën, katalazën, peroksidazën, një numër enzimash flavine (sukcinate dehidrogjenaza, aldehidedoks)

Komplekset lipide-proteinike
Komplekset lipido-proteinike janë proteina të palosshme, pjesa protetike e të cilave përbëhet nga përbërës të ndryshëm lipidikë. Mund të shihen komponentët e mëposhtëm: 1. B kufitar dhe jo ekstensiv

Nukleoproteinat
Nukleoproteinat janë proteina të palosshme që mund të përmbajnë aq pak sa një pjesë e vogël e acideve nukleike (deri në 65%). NP-të përbëhen nga 2 pjesë: proteina (histonet hakmarrëse dhe protaminat, të cilat

Komplekset karbohidrate-proteina
Ashtu si një grup protezash, ato hyjnë në karbohidrate. Të gjitha komplekset karbohidrate-proteina ndahen në glikoproteina dhe proteoglikane. Glikoproteinat (GP) - një kompleks proteinash me karbohidrate

Fosfoproteinat
Proteinat, grupi protetik de yak - acid fosforik. Shtimi i acidit fosforik në lancet polipeptide për të formuar një lidhje eterike të palosshme me AK SER ose TPE.

Koenzima Budova
Koenzimat në reaksionet katalitike zvogëlojnë transportin e grupeve të ndryshme të atomeve, elektroneve dhe protoneve. Koenzimat lidhen me enzimat: - lidhjet kovalente; - ionnimi

Izoenzima
Izoenzimat - proteinat ceofunksionale. Erërat e erës katalizojnë të njëjtin reagim, por ato luftojnë për një lloj autoriteti funksional nëpërmjet autoritetit mbi: - ruajtjen e aminoacideve;

Dominimi i enzimave
Rolet kryesore të enzimave dhe katalizatorëve jobiologjikë: 1) dhe të tjerë katalizojnë reaksione më pak energjike të mundshme; 2) rrit shpejtësinë e reagimit; 3) n

Nomenklatura e enzimave
1) Nomenklatura bazë e parëndësishme - emri vipadkovy, pa një sistem bazash, për shembull, tripsinë, pepsinë, kimotripsinë. 2) Nomenklatura e punës - emrit i shtohet emri i enzimës

Gjetjet aktuale në lidhje me katalizën enzimatike
Teoria e parë e katalizës enzimatike u vendos në shekullin e 20-të nga Warburg dhe Baylis. Kjo teori mbështeti që enzima absorbohet në substratin e vet dhe u quajt adsorbim, por

Efektet molekulare të dienzimave
1) Efekti i përqendrimit është adsorbimi për të shtrirë në sipërfaqen e molekulës tek enzima e molekulave të fjalimeve reaguese, tobto. substrat, i cili duhet të çojë në ndërveprimin më të shkurtër. P.sh.: tërheqja elektrostatike

Teoria e katalizës acido-bazike
Në magazinë e qendrës aktive të enzimës, ka grupe funksionale acidike dhe bazike. Si rezultat i kësaj enzime, ajo vepron për të katalizuar fuqinë acido-bazike, d.m.th. duke luajtur një rol

Tepër turshi dhe njomje të bardha
Funksionet e proteinave janë të ndryshme, por veçanërisht vërehen funksionet strukturore, katalitike dhe energjetike. Vlera energjetike e proteinës është afër 4.1 kcal/g. Mesi i gojës së fjalimeve që duhen bërë

Transformimi i të bardhëve në organet e gravurës
Këto proteina prodhohen nga dihidrolazat (klasa e tretë e enzimave), vetë peptidazat - kundërmojnë, tingëllojnë, dridhen në një formë joaktive, të cilat aktivizohen nga një rrugë e proteolizës së pjesshme.

Mbingarkimi i proteinave të palosshme dhe katabolizmi i tyre
1. Glikoproteinat hidrolizohen për ndihmën e glikozidazave (enzimave amilolitike). 2. Lipoproteinat – për ndihmën e enzimave lipolitike. 3. Kromoprote hemokimike

Të bardha të kalbura dhe produkte joga me gëzof
Prishja e proteinave – prishja bakteriale e indeve proteinike dhe AA nën mikroflora e zorrëve. Ide në zorrët, prote mund të jetë posterigatisya dhe në tub - me një ulje të aciditetit.

Metabolizmi i aminoacideve
Fondi AK ndihmon organizmin për mbarëvajtjen e proceseve: 1) hidrolizës së proteinave; 2) hidroliza e proteinave të indeve (nën ndikimin e katepsinave në lizozome). AK-Fondi po përdoret për këtë proces

Zagalnі shlyakhi fjalime shkëmbimi
1. Riemërtimi (i pranuar në 1937 nga Braunstein dhe Krizm).

Timchasovoe zneshkodzhennya amoniak
Amoniaku është toksik (50 mg amoniak injektohet në një lepur, për më tepër = 0,4-0,7 mg / l). Prandaj, në pëlhurat e amoniakut zneshkodzhuetsya mënyrat timchasovymi: 1) e rëndësishme - imazhi

Cikli ornitin i sechovinizimit
Sechovina për të mbuluar 80-90% të seksionit total të azotit. Për prodhimin përdoren 25-30 g sechovin NH2-CO-NH2. 1. NH3 + CO

Sinteza dhe degradimi i nukleotideve
Veçoritë e shkëmbimit të nukleotideve: 1. Vetë nukleotidet Ні dhe bazat azotike, të cilat duhet të jenë të pranishme, nuk përfshihen para sintezës së acideve nukleike dhe nukleotideve në organizëm. Tobto, nukleotide

Oksidimi i nukleozideve purine
Adenosine® (adenozine deaminaza, +H2O, –NH4+) іnosine® (fosforilaza nukleozide purine, +Pn-ribozil-1-P) hipoksantinë (6-oksopurinë) ® (ksantinoksi

Funksionaliteti DC
Substrati H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O

Replikimi (vetë-zëvendësimi, biosinteza) e ADN-së
Kanë 1953 r. Watson dhe Crick zbuluan parimin e komplementaritetit (plotësueshmërisë reciproke). Pra, A \u003d T dhe GC. Lani, përsëritjet e nevojshme: 1. anësore

Transkriptimi (transferimi i informacionit nga ADN në ARN) dhe biosinteza e ARN-së
Gjatë transkriptimit, me qëllim të replikimit, informacioni transmetohet nga një pjesë e vogël e ADN-së. Njësia elementare e transkriptimit është një operon (transkripton) - një qelizë e ADN-së që duhet të jetë trans.

Rregullimi i biosintezës së proteinave
Qelizat e një organizmi bugatoklitik i rezistojnë të njëjtit grup të ADN-së, por proteinat e ndryshme sintetizohen. Për shembull, indet e lumtura sintetizojnë në mënyrë aktive kolagjenin, ndërsa qelizat malinje nuk kanë një proteinë të tillë. Në

Mekanizmat për zhvillimin e ënjtjes kanceroze
Kanceri është një sëmundje gjenetike, d.m.th. ushkodzhennya geneiv. Shih veshin e gjeneve: 1) humbja e një gjeni; 2) fuqia e një gjeni të dobët; 3) aktivizimi i gjenit;

Mbidozimi i lipideve
Duke vepruar kështu, buzët në gojën e zbrazët janë më pak se punë mekanike. Enzimat lipolitike në gojë bosh nuk treten. Tepër turshi i lipideve në prani të viddilahut të qetë

Mekanizmi i risintezës së yndyrës
Risinteza e yndyrës në murin e zorrëve është si më poshtë: 1. Produktet e hidrolizës (glicerina, VFA) aktivizohen me ATP shtesë. Dalі vіdbuvaєtsya posіdovne аtsilyuvannya

Format transportuese të lipideve në organizma
Lipidet nuk dallohen nga uji, ndaj për kalimin e gjakut nevojiten bartës të veçantë, të cilët ndahen nga uji. Forma të tilla transporti janë lipoproteinat e plazmës.

Transformimi i lipideve në inde
Në inde, proceset e shpërbërjes dhe sintezës së lipideve po vazhdojnë vazhdimisht. Masa kryesore e lipideve në trupin e një personi formohet nga TG, si një klitin, si një përfshirje. Periudha e rinovimit të TG në inde të ndryshme

Biosinteza e glicerinës dhe FFA në inde
Biosinteza e glicerinës në inde është e lidhur ngushtë me metabolizmin e glukozës, si rezultat i katabolizmit për të kaluar nëpër fazat e triozës. Gliceraldehid-3-fosfat në citoplazmë

Patologjia e metabolizmit të lipideve
Në fazën e nadkhodzhennya іz їzheyu. Iriqi yndyror Ryasna dhe hipodinamia natomiste çojnë në zhvillimin e obezitetit ushqimor. Shkëmbimi i dëmtuar mund të jetë për shkak të yndyrës së pamjaftueshme në dietë

Jon Ca2+
Konfirmohet me proteina - kalmodulin. Kompleksi Ca2+-kalmodulin aktivizon enzimat (adenilate ciklaza, fosfodiesteraza, proteina kinaza e varfëruar nga Ca2+). Є grupi

Hormonet e gjëndrave paratiroide
Parat-hormoni, i cili përbëhet nga 84 AA, rregullon nivelin e Ca2 +, stimulon çlirimin e kalciumit (dhe fosforit) nga cistat në gjak; Promovoni riabsorbimin e kalciumit në nirkah, por gjithashtu stimuloni sekretimin e fosforit; W

Roli i vitaminave në shkëmbimin e të folurit
1.(!) vitaminat janë pararendëse të koenzimave dhe grupeve protetike të enzimeve. Për shembull, B1 - tiamina - hyn në depon e koenzimës së dekarboksilazave ketoacid në TPP (TDF), B2 - riboflavin -

Kuptimi rreth hipovitaminozës, avitaminozës dhe hipervitaminozës
Hipovitaminoza është një gjendje patologjike, për shkak të mungesës së vitaminës në trup. Avitaminoza është një gjendje patologjike, e shkaktuar nga mungesa e përditshme e vitaminave në trup.

Shkaqet e hipotaminozës
1. Së pari: nuk mjafton vitamina në zhy. 2. Dytësore: a) ulje e oreksit; b) rritje e vitratave të vitaminave; c) dëmtimi i vmoktuvannya dhe asgjësimi, për shembull, entero

Vitamina A
Vitamer: A1 - retinol dhe A2 - retinal. Emri klinik: vitaminë antikseroftalmike. Për shkak të natyrës kimike: alkool monohidrik ciklik joekzistent në bazë të unazës b-

Vitamina D
Vitamina antirakitike. Ekzistojnë dy vitamina: D2 - ergokalciferol dhe D3 - kolekalciferol. Vitamina D2 gjendet në kërpudha. Vitamina D3 sintetizohet në org

Vitamina E
I vjetëruar: vitaminë anti-sterile, enzimë antioksiduese. Në planin kimik, alfa-, beta-, gama-delta-tokoferolet dhe alfa-tokoferoli janë më të rëndësishme. Vitamina E e qëndrueshme

Vitamina K
Vitamina antihemorragjike. Vitaminat: K1 - phylloquinone dhe K2 - menaquinone. Roli i vitaminës K në metabolizmin e të folurit

acidi pantotenik. [Mal. formula HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Kombinohet me acid butirik dhe b-alanine.

Hidroksilimi i ksenobiotikëve me pjesëmarrjen e sistemit mikrosomal monooksigjenazë
1. Benzeni: [Fig. benzen + O2 + NADPH2 ® (hidroksilazë, citokrom P450) fenol + NADP + H2O] 2. indol: [Fig. indol+О2+Н

Roli i mëlçisë në metabolizmin e pigmentit
Shkëmbimi pigmentar është fabrikimi i transformimeve të ndërsjella të palosura të fjalimeve të pëlhurave dhe trupit të një personi. Para pigmenteve dallohen 4 grupe fjalimesh: 1. hem

Biosinteza e hemit
Biosinteza e hemit gjendet në shumicën e indeve, disa në eritrocite, në mënyrë që të mos shkatërrojë mitokondritë. Në trupin e njeriut, hemi sintetizohet nga glicina dhe suksinil-CoA, meta që rezulton.

Zbërthimi i hemit
Shumica e pigmenteve hemekrogjene në trupin e një personi përthithen nga shpërbërja e hemit. Fundi i kokës së hemit është hemoglobina. Në eritrocite, në vend të hemoglobinës, bëhet 80%, ora e jetës

Patologjia e metabolizmit të pigmentit
Si rregull, shoqërohet me procese të ndërprera të katabolizmit të hemit dhe manifestohet në rubinemi hiperbiliare dhe manifestohet në zverdhje të lëkurës dhe mukozave të dukshme. Duke u rritur në sistemin nervor qendror, bilirubina ulëritës

Tipi nderroje magazinen biokimike te gjakut
I. Absolutisht dhe në mënyrë të dukshme. Sintezë, shpërbërje, vizion i të tjerëve. Vіdnosnі vіdnosnі obumovlenі zmіnoy obyagu c

Ruajtja e proteinave të gjakut
Funksionet e proteinave të gjakut: 1. Mbështet presionin onkotik (e rëndësishme për kancerin albuminoz); 2. Vyznayut viskoziteti i plazmës së gjakut (kryesisht për albumin rahunki);

E bardhë e nxehtë
Proteina normale e gjakut është 65-85 g/l. Proteina Zagalny është shuma e të gjitha fjalimeve proteinike të gjakut. Hipoproteinemia - një rënie në albumin. Arsye:

Globulinat janë normale 20-30 g/l
I. α1-globulina α-antitripsina – frenimi i tripsinës, pepsinës, elastazës, proteazave të tjera të gjakut. Vikonu anti-ndezëse

azot i tepërt
Azoti i tepërt është shuma e azotit të të gjitha fjalimeve të gjakut që minojnë azot jo-proteinikë. Norma është 14-28 mmol / l. 1. Metabolizmi: 1.1. aminoacide (25%); 1.2. të krijuar

Shkëmbimi i karbohidrateve
Glukoza në gjakun kapilar të trupit është 3,3-5,5 mmol/l. 1. Hiperglicemia (ngritje e glukozës): 1.1. hiperglicemia pankreatike - për kohëzgjatjen e goditjes

Shkëmbimi i lipideve
Kolesteroli është normal 3-5,2 mmol/l. Plazma përmban LDL, LDLNS (fraksion aterogjenik) dhe HDL (fraksion antiaterogjen). Përmirësimi i zhvillimit të aterosklerozës

Shkëmbimi i mineraleve
Natriumi është joni kryesor pas akut. Mineralokortikoidet (aldosteroni bllokon natriumin në gjak) i shtohen nivelit të Na+ në gjak. Natriumi raven rritet për rahunok heme

Plazma enzimatike
Klasifikoni: 1. Enzimat funksionale (plazma e lagur). Për shembull, renina (duke nxitur presionin arterial përmes angiotenzinës II), kolesteroli (acetilkolina e dekompozuar). Їх aktivitet

Fuqia fizike e seksionit të njerëzve të shëndetshëm, ndryshimet e tyre në patologji
I. Sasia e seksioneve të garazdit 1.2-1.5 litra. Polyuria - rritja e numrit të seksioneve përmes: 1) rritjes së filtrimit

Treguesit e seksionit të magazinës kimike
Nitrogjeni Zagalniy - ce sukupnіst azot i të gjitha rechovins azotovіsnih në seksion. Norma është 10-16 g / dobu. Në rast të patologjive, azoti i thithur mund të: rritet - hiperazotoria

Veçoritë e shkëmbimit të të folurit në indin nervor
Shkëmbimi i energjisë. Në indet e trurit vërehet një rritje e dihanisë së klitinit (proceset aerobike janë të mbingarkuar). Truri ndihmon për të reduktuar më shumë thartirë, ulur sirka

Transmetimi kimik i eksitimit nervor
Transferimi i zgjimit nga një qelizë në tjetrën varet nga neurotransmetuesit shtesë: - neuropeptidet; - AK; - acetilkolina; - Aminat biogjenike (adrenalina,

І aktivizues që nxisin aktivitetin enzimatik. Frenuesit e shëndetit në ndërveprim me enzimat me një nivel të ndryshëm të mykologjisë. Në bazë të të cilit dallohet ujku, ajo ingibuvannya e pakthyeshme. Frenuesit e ujqërve lidhen me enzimat me lidhje të dobëta jokovalente dhe, për mendjet e këndshme, kremozohen lehtësisht me ujë në prani të enzimës, për periudha të shkurtra kohore. Ujqit ingibtori ndahen në konkurrues dhe jo konkurrues.

Frenuesit konkurrues mund të jenë strukturalisht të ngjashëm me substratin, i cili është rezultat i konkurrencës së molekulave me substratin dhe frenuesit për t'u lidhur me qendrën aktive të enzimës. Në këtë rast, zona aktive ndërvepron me substratin, ose frenuesin, kompleksin enzimë-substrat (ES) ose enzimë-frenuesin (EI). p align="justify"> Gjatë formimit të kompleksit EI, produkti i reaksionit nuk vendoset. Aktiviteti i enzimës mund të ndryshohet në varësi të ndryshimit të përqendrimit të substratit. Shumë preparate medicinale veprojnë si frenues konkurrues. Për shembull, sulfanamidet, të cilat mund të jenë bakteriostatike, janë analoge të acidit para-aminobenzoik, bakter zëvendësues për sintezën e acidit folik (i domosdoshëm për sintezën e nukleotideve dhe podil klitin).

Frenuesit jo konkurrues nuk janë të ngjashëm me substratin, kështu që ata ndërveprojnë me enzimën në ndarje, në qendrën aktive.

Frenuesit jo të kthyeshëm krijojnë lidhje kovalente molekulare me enzimën, për më tepër, qendra aktive e enzimës shpesh modifikohet. Në fund, kjo enzimë nuk mund të kapërcejë funksionin e saj katalitik. Për shembull, komponimet organofosforike lidhin në mënyrë kovalente grupin OH të serinës, i cili është në qendrën aktive dhe luan një rol kyç në procesin e katalizimit. Pra іngіbіtori, sikur të ishin fitimtarë, si fytyra, të vdisnin për një kohë të gjatë (dobu, tizhnі). Rishpikja e aktivitetit enzimatik mund të jetë për shkak të sintezës së molekulave të reja të enzimës.

Brumenti i proceseve enzimatike të Klitinit është i zgjatur mbi të njëjtën tufë, dhe festa e reaksioneve enzimatike, Lantsyuga enzimatike (metabolizmi i fisnikut), jaki mund të jetë Boti Liniyni (Glikolz), dhe shpërthimi, ciklet (ciklet). i Krebubrebet Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Krebubny Krebubny. sa). Për të shtuar shpejtësinë e rrugës metabolike, mjafton të rregulloni sasinë ose aktivitetin e enzimave. Në rrugët metabolike, nuk është e nevojshme të rregullohet aktiviteti i të gjitha enzimave, por aktiviteti i enzimave kryesore duhet të rregullohet, që do të thotë se shpejtësia e procesit metabolik është e tepruar.

Enzimat kryesore:

Rruga metabolike e enzimës së kallirit (enzima e parë),

Enzimat që katalizojnë reaksionet kufizuese (më të zakonshme) swidkist,

· Enzimat, të cilat gjenden në fushën e rrugëve metabolike.

Rregullimi i shpejtësisë së reaksioneve enzimatike mund të ndikohet nga:

Ndryshimi i numrit të molekulave të enzimës,

Disponueshmëria e molekulave në substrat dhe koenzimë,

· Rregullimi i aktivitetit katalitik të molekulave të enzimave të tjera.

Rregullimi i numrit të molekulave të enzimës në qeliza mund të bëhet duke ndryshuar shpejtësinë e sintezës (induksioni - rritja e shpejtësisë së sintezës, shtypja - galvanizimi) ose duke ndryshuar shpejtësinë e sintezës.

Një parametër i rëndësishëm, i cili kontrollon kalimin e rrugës metabolike, është prania e substrateve, renditja kryesore është e para, sa më i lartë të jetë përqendrimi, aq më i rëndësishëm është stabiliteti i rrugës metabolike.

Rregullimi i aktivitetit katalitik të enzimave të tjera. Mënyrat kryesore të rregullimit janë: mekanizmat alosterikë dhe izosterikë, rregullimi i ndërveprimeve shtesë protein-proteina, rruga e modifikimit kimik, proteoliza obmezhennye (chastkovy).

Mekanizmi izosterik. Në këtë rast, rregullatori injektohet drejtpërdrejt në qendrën aktive të enzimës. Pas një mekanizmi të tillë, ka frenues konkurrues dhe dhjakë.

Mekanizmi alosterik. Shumë enzima, një krem ​​në qendrën aktive, një qendër pak alosterike, një distancë e mjaftueshme nga qendra aktive. Enzimat alosterike quhen proteina oligomerike, të cilat përbëhen nga një numër nënnjësi. Në qendrën alosterike, efektorët janë të lidhur në mënyrë jokovalente. Roli mund të luhet nga substratet, produktet përfundimtare të rrugës metabolike, koenzima, makroergjia (për më tepër, ATP dhe ADP veprojnë si antagonistë: ATP aktivizon proceset e anabolizmit dhe frenon katabolizmin, ADP - navpaki).

Qendrat alosterike në enzimë mund të jenë një spërkatje. Enzimat alosterike kanë fuqinë e bashkëpunimit pozitiv dhe negativ. Ndërveprimi i efektorit me qendrën alosterike çon në një ndryshim të mëvonshëm bashkëpunues në konformimin e të gjitha nënnjësive, gjë që çon në një ndryshim të formës së qendrës aktive, e cila zvogëlon ose rrit sporiditetin ndaj substratit dhe, me sa duket, ndryshon ose rritje të aktivitetit katalitik të enzimës.

Ndërveprimi intramolekular i proteinave - proteinave(vetëm për enzimat oligomerike) nga një ndryshim në oligomerizëm. ProteinkinazaA është një enzimë që fosforilon proteinat për metabolizmin e ATP, përbëhet nga 4 nënnjësi të dy llojeve: dy nënnjësi rregullatore dhe dy nënnjësi katalitike. Ky tetramer nuk ka aktivitet katalitik. Gjatë shpërbërjes së kompleksit tetramerik, dy nënnjësi katalitike ndryshojnë dhe enzima bëhet aktive. Një mekanizëm i tillë rregullimi është brutal. Lidhja e njësive rregullatore dhe katalitike të protenkinazës A është riformuar në kompleksin joaktiv.

modifikim kimik Më shpesh, diskutohet mekanizmi i rregullimit të aktivitetit të enzimës në mënyrën e modifikimit kovalent të mbetjeve të aminoacideve. Me këtë modifikim, enzimës i shtohen grupet OH. Fosforilimi kontrollohet nga enzimat e protein kinazës për ATP. Shtimi i një tepricë të acidit fosforik çon në një ndryshim në aktivitetin katalitik, me të cilin rezultati mund të jetë i dyfishtë: disa enzima aktivizohen gjatë fosforilimit, ndërsa të tjerat bëhen më pak aktive. Ndryshimi i aktivitetit me anë të fosforilimit është i kundërt. Largimi i acidit fosforik të tepërt dhe protenfosfatazave.

Rregullimi i aktivitetit të enzimës në një mënyrë proteolizë e skuqur. Enzimat aktive sintetizohen si prekursorë joaktivë - proenzima dhe aktivizohen si rezultat i hidrolizës së një ose më shumë lidhjeve peptide, gjë që stimulon ndarjen e një pjese të molekulës së proteinës në proenzim. Si rezultat, në një pjesë të molekulës së proteinës që mungon, ndodh një ndryshim konformativ dhe formohet një qendër aktive dhe enzima bëhet aktive. Ndarja e peptidit në formën e prekursorëve të proteinave katalizon enzimat e peptidazës.

Në këtë enzimë, aktiviteti i enzimës ndryshon në mënyrë të pakthyeshme. Ndryshimet proteolitike qëndrojnë në themel të aktivizimit të enzimave proteolitike në SHKT, proteinave në sistemin e faringut të gjakut dhe sistemin e fibrinolizës, si dhe të hormoneve proteino-peptide. Për shembull, tripsinogeni, i cili sintetizohet në zgavrën submukozale, gjendet në zorrët, ku shtohet enzima enteropeptidazë. Si rezultat, u vu re ndarje proteolitike nga ndarja e hexapeptidit. Me këtë, në një pjesë të molekulës formohet një qendër aktive dhe krijohet tripsina aktive.