Regulacija aktivnosti encimov in metode. Regulacija encimske aktivnosti. Medicinska encimologija (biokemija) Načini regulacije encimske aktivnosti v klitinu
Kot ena živa snov, ki deluje kot kompleks kritičnih biosistemov, se klitina nenehno izmenjuje z eteričnim medijem govora in energije. Za podporo homeostaze obstaja skupina posebnih govorov beljakovinske narave - encimov. Budov, funkcije, kot tudi regulacija aktivnosti encimov, se razvijajo na poseben način biokemije, kot se imenujejo encimologija. V tem prispevku si je mogoče na konkretnih aplikacijah ogledati različne mehanizme in načine uravnavanja delovanja encimov, moči večjih sil in ljudi.
Pranje je potrebno za optimalno delovanje encimov
Biološko aktiven govor, ki vibrira kot reakcija na asimilacijo, pa tudi na razcep, razkriva svojo katalitsko moč v klicih za pojoče ume. Na primer, pomembno je povedati, da v takšnem dilyantsi klitinu poteka kemični proces, ki bo prevzel usodo encimov. Zavdyaks kompartmentalizacije (razdelitev citoplazme na ploskve) antagonistične reakcije se pojavljajo v različnih delih in organoidih.
Tako se sinteza beljakovin pojavi v ribosomih, medtem ko se cepi - v hialoplazmi. Specifična regulacija delovanja encimov, ki katalizirajo proliferirajoče biokemične reakcije, ki zagotavljajo optimalen potek izmenjave govora in preoblikovanje energijsko plodnih presnovnih poti.
Multi-encimski kompleks
Strukturno-funkcionalna organizacija encimov v telesu encimskega aparata klitina. Več kemičnih reakcij, kot pri njih, medsebojno. Kot bogat produkt prve reakcije, kot reagent za napad, je v tem primeru ekspanzija encimov v klitinu še posebej izrazita.
Ne pozabite, da so encimi po svoji naravi enostavni in zložljivi proteini. Prvo občutljivost na substrat klitina pojasnjujemo s spremembo konfiguracije zračnega prostora terciarne četrtine strukture peptida. Encimi reagirajo na spremembe ne le v sredinskih parametrih klitina, kot so kemično skladišče hialoplazme, koncentracija reagentov in produktov reakcije, temperatura, ampak tudi na spremembe, ki se zgodijo v občutljivih klitinih ali medceličnem rindinu i.
Zakaj je klitina razdeljena na prekate
Razumnost in logičnost bosta živo naravo uredila preprosto sovražno. Ves svet je vreden življenjskih manifestacij, ki so značilne za klitina. Za znanstvenega kemika je bilo splošno znano, da različne encimske kemične reakcije, na primer sinteza glukoze in glikoloza, ne morejo potekati v istem vzorcu. Kako potekajo dolgotrajne reakcije v hialoplazmi ene celice, ki je substrat za njihovo prevodnost? Kaže, da je citosol citosol, v katerem potekajo antagonistični kemični procesi, prostor delitev in izolacija lokusov – kompartmentov. Zavdyaki in presnovne reakcije večjih savtov in teh ljudi so posebej natančno regulirane, produkti presnove pa se pretvorijo v oblike, ki zlahka prodrejo skozi predelne stene celic. Naj obnovijo svojo primarno strukturo. Krema do citosola, encimi se nahajajo v organelih: ribosomih, mitohondrijih, jedrih, lizosomih.
Vloga encimov v energetski presnovi
Oglejmo si oksidno dekarboksilacijo piruvata. Regulacijo katalitične aktivnosti encimov je encimologija dobro razvila. Ta biokemični proces poteka v mitohondrijih – dvomembranskih organelih evkariontskih klitinov – in je vmesni proces med brezkislinsko razgradnjo glukoze in kompleksom piruvat dehidrogenaze – PDH – za maščevanje trem encimom. Pri drugih ljudeh je to zmanjšanje posledica povečanja koncentracije acetil-CoA in NATH, tako da se pojavijo alternativne možnosti za absorpcijo molekul acetil-CoA. Če klitin potrebuje dodatno količino energije in akceptorskih molekul vimagana za izboljšanje reakcij cikla trikarboksilne kisline, se aktivirajo encimi.
Kaj je alosterična inhibicija
Uravnavanje aktivnosti encimov je mogoče nadzorovati s posebnimi sredstvi - katalitičnimi inhibitorji. Smrad se lahko kovalentno poveže z lokusi pesmi encima, mimo aktivnega mesta. Potrebno je povzročiti deformacijo prostorne strukture katalizatorja in samodejno povzročiti zmanjšanje encimskih moči. Z drugimi besedami, obstaja alosterična regulacija encimske aktivnosti. Dodamo še, da je takšna oblika katalitičnega vbrizga močna za oligomerne encime, torej tiste, katerih molekule so sestavljene iz dveh ali več proteinskih polimernih podenot. Če pogledamo prvi naslov, lahko PDH-kompleks najdemo v treh oligomernih encimih: piruvat dehidrogenazi, dehidrolipoil dehidrogenazi in hidrolipoil transacetilazi.
Regulacijski encimi
Študije v encimologiji so ugotovile tiste, ki jih je treba odložiti tako glede koncentracije kot aktivnosti katalizatorja. Najpogostejše presnovne poti so smuti encimi, ki uravnavajo vsa področja joge.
Smradi se imenujejo regulatorji in pojejo na reakcije kompleksa, lahko pa sodelujejo tudi v kemičnih procesih, ki najpogosteje potekajo v ireverzibilnih reakcijah, ali pa pridejo do reagentov na mestih razgradnje presnovne poti.
Kako deluje peptidna interakcija
Eden od načinov, s pomočjo katerega je uravnavanje aktivnosti encimov v celicah, je interakcija protein-protein. O čem govori jezik? Molekuli encima je potrebno dodati regulatorne proteine, zaradi česar pričakujemo aktivacijo. Na primer, encim adenilil ciklaza se nahaja na notranji površini celične membrane in lahko deluje s takšnimi strukturami, kot je hormonski receptor, pa tudi s peptidom, ki ga ločuje encim. Ker vmesni protein zaradi delovanja hormona in receptorja spremeni svojo prostorsko konformacijo, način krepitve katalitskih moči adenilil ciklaze v biokemiji vodi do aktivacije po pojavu proteina-regulatorja iv.
Protomije in njihova vloga v biokemiji
Ta skupina govorov, imenovana tudi proteinkinaze, pospeši prenos aniona PO 4 3- na hidrokso skupino aminokislin, ki vstopi v peptidno makromolekulo. Regulacijo encimske aktivnosti v protomerih si bomo ogledali na osnovi protein kinaze A. Tretja molekula je tetramer, ki je sestavljen iz dveh katalitskih in dveh regulacijskih peptidnih podenot in ne deluje kot katalizator, dokler ni pritrjen chotir. na regulacijske celice molekul protomera in cAMP. Razlog za preoblikovanje prostorske strukture proteinskih regulatorjev, ki povzroči vibriranje dveh aktiviranih katalitskih proteinskih delcev, povzroči disociacijo protomirjev. Ko se molekule cAMP spojijo kot regulatorne podenote, se neaktivni kompleks protein kinaze ponovno oblikuje v tetramer in pride do povezave katalitičnih in regulatornih peptidnih delcev. Na ta način se preučujejo načini uravnavanja aktivnosti encimov, da se prepreči njihova obratna narava.
Kemična regulacija aktivnosti encimov
Biokemija je razvila tudi mehanizme za uravnavanje aktivnosti encimov, kot sta fosforilacija, defosforilacija. Mehanizem regulacije encimske aktivnosti v različnih primerih je naslednji: aminokislinski presežki encima, maščevanje OH - skupine, sprememba njihove kemične modifikacije po fosfoprotein fosfatazah na njih. Na ta način je korekcija nujna, poleg tega je pri nekaterih encimih vzrok, ki jih aktivira, pri drugih pa zaviralni. Na svoj način katalitične moči samih fosfoprotein fosfataz uravnava hormon. Na primer, živalski škrob - glikogen - in maščoba v intersticijskih prostorih med priyomami їzhі se razdelijo v črevesni trakt, natančneje v dvanajstih kolonijah in v obliki glukagona - pankreasnega encima.
Ta proces je podprt s fosforilacijo trofičnih encimov SHKT. V obdobju aktivnega jedkanja, če pride iz cevi v dvanajstnik, se poveča sinteza glukagona. Insulin je še en encim podkožne plasti, ki ga vibrirajo alfa-klitini Langerhansovih otokov, ki sodelujejo z receptorjem, vključno z mehanizmom fosforilacije samih rastlinskih encimov.
Chastkovy proteoliz
Tako kot Bachimo, enaka regulacija encimske aktivnosti pri različnih vrstah netopirjev. Za encime, ki se nahajajo tako v citosolu kot v organoidih (v krvni plazmi ali v črevesnem traktu), je način njihove aktivacije proces hidrolize CO-NH peptidnih vezi. Vin je potreben, drobci takih encimov se sintetizirajo v neaktivni obliki. V obliki encimske molekule se peptidni del razcepi, v strukturi modifikacije, ki je izpuščena, pa se doda aktivni center. Tse pripelje do točke, da encim "vstopi v delovno taborišče", tako da postane mogoče dodati v obvod kemičnega procesa. Na primer, tripsinogen, neaktiven encim v submukozni votlini, ne razgradi beljakovin, ki se nahajajo v dvanajstniku. V primeru infuzije enteropeptidaze pride do proteolize. Aktivira se naslednji encim, ki se zdaj imenuje tripsin. Chastkovy proteoliza - proces volkodlakov. Vídbuvaєtsya na takšne načine, kot je aktivacija encimov, ki delijo polipeptide, v procesih krvnega glotisa.
Vloga koncentracije zunanjih govorov v metabolizmu celic
Uravnavanje aktivnosti encima z dostopnostjo substrata smo pogosto obravnavali pod podnaslovom "Multi-encimski kompleks". Pogostost prehoda, ki poteka na koncu stopnje, je močno deponirana, glede na to, da se nekatere molekule zunanjega govora nahajajo v hialoplazmi ali organelih klitina. Zato je hitrost presnovne poti premo sorazmerna s koncentracijo govora. Več molekul reagenta je prisotnih v citosolu, večja je prožnost vseh napadalnih kemičnih reakcij.
Alosterična regulacija
Encimi, katerih aktivnost je nadzorovana ne le s koncentracijo zunanjih reagentov, temveč tudi z govornimi efektorji, so tako imenovani močni. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya regulacijo aktivnosti encimov. Biokemija je prinesla tako pogosto imenovane alosterične encime, še pomembnejše za presnovo celic, drobci pa imajo lahko previsoko občutljivost na spremembe v homeostazi. Kot encim zavira kemično reakcijo, tako da zmanjša njeno občutljivost in se imenuje negativni efektor (ingibtor). Pri proliferativnem tipu, če pride do povečanja hitrosti reakcije, obstaja aktivator - pozitivni efektor. Najpogostejša uporaba govora, tako da reagenti, tako kot kemične interakcije, igrajo vlogo aktivatorjev. Izdelki Kíntsev well, scho priznani kot posledica raznolikih reakcij, se obnašajo kot ingіbіtori. Ta vrsta regulacije, ki jo motivira medsebojna povezanost koncentracije reagentov in produktov, se imenuje heterotrofna.
Aktivnost encimov se lahko spremeni pod vplivom različnih zunanjih dejavnikov. Govor, ki vpliva na delovanje encimov, pomeni encimski modulatorji. Modulatorji delijo svojo linijo v dve skupini:
1. aktivatorji. Pod infuzijo opazimo povečanje aktivnosti encimov. Kot aktivatorji lahko delujejo kot kovinski kationi. Na+ je na primer aktivator amilaze v človeških sinusih.
2. Zaviralci. Govor, pod dotokom nekaterih pride do spremembe aktivnosti encimov.
Inhibitorji predstavljajo veliko skupino govorov, ki se razlikujejo po mehanizmu inhibicije.
Zaradi trivalnosti ingibirnega učinka so ingibítori razdeljeni na:
· nepovraten(Yakí v primeru interakcije z encimom bo pomagal ohraniti encimsko aktivnost za dobro);
· volkodlaki(Yakí timchasovo zmenshuyut encimska aktivnost).
Mehanizem nereverzibilnih inhibitorjev je mogoče opisati s prihajajočimi enakostmi:
notri + E EIn,
de EIn- kompleks encima z inhibitorjem, pri katerem vina nimajo katalitične moči.
Praviloma ireverzibilni inhibitorji interagirajo s funkcionalnimi skupinami aktivnega mesta encima. Smrad jih kovalentno preganja in blokira na tak način. Kot rezultat, ta encim sodeluje s substratom.
Klasična rit nepreklicnih zaviralcev je organofosforni govor. Biokemične raziskave so pokazale, da je diizopropil fluorofosfat (DFF) bogat. Na organske snovi fosforja vpliva presežek serina v aktivnem središču encima:
 |
Pred encimi, ki se nahajajo v aktivnem središču serina, so holesteraza, tripsin, elastaza in drugi.
Kot drugi nepovratni inhibitorji so alkilna sredstva splošno znana. Medsebojno delujejo s SH-skupinami cisteina ali imidasalnimi radikali histidina v aktivnem središču. Mehanizem ireverzibilne inhibicije encimov z jodoacetamidom:
Kot alkilirajoča sredstva in kot nereverzibilni inhibitorji v biokemiji je stagnacija jodoacetamida, monojodoacetata in drugih.
Manifestacija nepreklicne zmagovite zmagovitosti je v rokah ljudske države in medicine. Na novi osnovi je stagnacija insekticidov (pomaga v boju proti komi), nekaterih zdravil (antiholinesterazna zdravila). Na njihovi podlagi je nastal bojni govor živčno-paralitičnega oddelka iz skupine organofosfornih polžev.
Na vídmіnu vіd іnіbіtorіv nіgіbіtorіv vplyu volkodlaki іnіgіbіtori manj kot petje іnіmіzhо uro zmanjšajo aktivnost encimov. Mehanizem trenutnega inhibitornega učinka je mogoče predstaviti s pogledom na prihajajoče enake reakcije:
notri+ E EIn
notri + ES ESIn
Kot vidimo iz prikazov enakih reakcij, se zaviralci obrata obračajo nazaj na encim ali kompleks encim-substrat. V tem primeru encim izvaja svojo katalitično moč.
Volkodlaki ingibtori za mehanizmom zaviralnega učinka so podvrženi konkurenčenі nekonkurenčen, yakí v_dríznyayutsya ena vrsta enega za mehanizem inhibicije delovanja na encim.
V času nekonkurenčne inhibicije se inhibitor reverzno veže na encim nad njegovim aktivnim mestom. V tem primeru se konformacija aktivnega centra spremeni, kar vodi do povratne inaktivacije encima. Pod vplivom kompetitivnega inhibitorja ne pride do spremembe sporidnosti encima za ta substrat, tj. vrednost se ne spremeni prej m, vendar se največja hitrost encimske reakcije zmanjša ( V največ). Kot nekonkurenčni inhibitorji lahko delujejo kot vmesni produkti govorne izmenjave.
Molekule konkurenčnih inhibitorjev kažejo podobnost s pravim substratom za encim. Klasičen primer konkurenčnih inhibitorjev je malonska kislina, ki obratno zmanjša aktivnost encima sukcinat dehidrogenaze.
Burstinska kislina Malonska kislina
Iz prikazov formul je razvidno, da malonska kislina res močno spominja na Budovo Burshtinov. Strukturna podobnost omogoča, da se malonska kislina veže na aktivno mesto encima sukcinat dehidrogenaze. Vendar pa ni sposoben vstopiti v reakcijo, ki jo katalizira ta encim (dehidrogenacijska reakcija). Zato inhibitor pride do aktivnega centra encima in blokira možnost njegove interakcije s pravim substratom. Na ta način se pod dotokom kompetitivnega inhibitorja močno zmanjša sporidnost encima na substrat (povečana vrednost prej m), vendar se vrednost ne spremeni V maks. Pojav konkurenčne inhibicije je mogoče prepoznati kot pot močnega povečanja koncentracije substrata reakcijske vsote.
Na ta način se kompetitivni inhibitorji, ki delujejo kot nekompetitivni, vežejo na aktivni center encima, nakar pride do močnega povečanja vrednosti prej m na podlago, ki je podlaga za obratno zmanjšanje aktivnosti joge.
Kot fiziološko kompetitivni zaviralec sukcinat dehidrogenaze deluje oksalna kislina. Kot je razvidno iz predstavljenega otroka, ima tudi njegov vmesni produkt izmenjave govorov enako strukturno podobnost z jantarno kislino. Konkurenčna inhibicija sukcinat dehidrogenaze z oksalno kislino ima pomembno vlogo pri regulaciji oksidativne transformacije v mitohondrijih:
Druga vrsta regulacije encimske aktivnosti - alosterična regulacija. Vín pritamanny zlasti skupina encimov - alosterični encimi. Pred alosteričnimi encimi so oligomerni proteini, v strukturi katerih so regulatorni (alosterični) centri.
Skladišče molekul alosteričnih encimov ima dve vrsti podenot:
1) katalitično(W);
2) regulativni (R).
Katalitično podenoto predstavlja polipeptidna sulica, na kateri se nahaja aktivno središče encima. Regulativna podenota, da iz svoje strukture odvzame regulacijski (alosterični) center. Alosterično središče je delitev molekule, ustvarjena posebej z interakcijo z encimskim regulatorjem. Vidpovidno regulatorji so lahko tako aktivatorji kot zaviralci encima.
Šteje se, da je povezava alosteričnega regulatorja z regulacijskim centrom povezana s sterično podobnostjo molekule z alosteričnim centrom. Glede na geometrijsko podobnost površine molekule regulatorja in trivimir strukture alosteričnega centra med njima pride do obratne specifične interakcije. Vzpostavi se kompleks, ki ga stabilizirajo sile šibkih interakcij. Posebej pomembne so Van der Waalsove sile. Za njih stabilizacija regulatornega kompleksa z alosteričnim središčem sodeluje pri vodnih vezih, pa tudi pri hidrofobnih in elektrostatičnih interakcijah.
Kot posledica interakcije med encimom in alosteričnim inhibitorjem v proteinski molekuli pride do konformacijske motnje polipeptidne sulice regulatorne podenote. Іх viniknennya je navedena na medsebojni modalnosti W- І R- podenote. Posledično se ponovno spremeni konformacija polipeptidne sulice katalitične podenote. Podobno kot perebudova spremlja uničenje strukture aktivnega centra, zaradi česar se zmanjša sporidnost aktivnega centra na substrat (povečanje vrednosti prej m), kar kaže na inhibicijo encima (slika 33).
Malyunok 33 – Mehanizem inhibicije alosteričnih encimov
Dodatek alosteričnega inhibitorja alosteričnemu centru povzroči spremembo konformacije aktivnega centra na katalitični podenoti encima in zmanjšanje njegove sporidnosti na substrat.
Alosterična inhibicija volkodlakov. Disociacija na kompleks R-podenote z inhibitorjem spremlja sprememba zunanje konformacije polipeptidnih lancet podenot, zaradi česar pride do sporadizacije aktivnega centra na substrat.
Še pogosteje pa v vlogi alosteričnih inhibitorjev nastopa produkt reakcije ali presnovne poti, v kateri sodeluje encim. Proces inhibicije encima imenujemo produkt reakcije retrongіngіbuvannyam.
Retroinhibicija je osnova mehanizma negativne indukcije pri regulaciji presnovnih procesov in izboljšanju homeostaze. Za novo delo je varno ohraniti hiter tempo različnih industrijskih izdelkov v izmenjavi govorov med strankami. Zadnjica retro-inhibicije je lahko inhibicija heksokinaze z reakcijskim produktom glukoza-6-fosfat:
V nekaterih primerih prednost ni končni produkt reakcije, ampak končni produkt procesa, v katerem pride do reakcije. Retroinhibicija encima E produkt procesa P:
de B, U, R, D - vmesni proizvodi.
V predstavitvah zaporedja je transformacija podobna inhibitorju alosteričnega encima E uvesti izdelek v proces - R. Podoben mehanizem retro-inhibicije je pogosto opažen pri klitinih. Kot primer lahko povzročimo inhibicijo encima acetil-CoA-karboksilaze, ki sodeluje pri sintezi višjih maščobnih kislin, končnega produkta sinteze maščobnih kislin - palmitinske kisline.
Analogno, al protylezhny čin za delo na alosteričnih encimov alosterični aktivatorji. V prisotnosti aktivatorja je encim nizko sporiden na substrat. Vendar pa se pri povezovanju alosteričnega središča z aktivatorjem sporidnost katalitičnega centra premakne na substrat, kar spremlja gibanje sporulacije substrata. Kot alosterični aktivator molekula pogosto deluje kot reakcijski substrat. Kdor ima globok biološki čut. Včasih se, tako kot pri klitiniji, dobro zrašča s podlago, zato je za njeno izrabo potrebno ohranjanje notranjega okolja v dobrem stanju. Pride do aktivacije encima, ki katalizira to transformacijo. Primer takšne aktivacije je lahko aktivacija glukokinaze z glukozo.
Alosterične encime, pri katerih substrat deluje kot aktivator, imenujemo homotropni. Na teh encimih lahko papalina istega za prihodnje centre, ki se vežejo na substrat, jaka v prahi v glavah pridobijo funkcijo regulacijskih in katalitičnih centrov encima.
Kako proliferacija homotropnih encimov temelji na heterotropnih encimih. Ostale uravnavajo modulatorji, katerih struktura je obešena v substrat. Zato se v njihovih strukturah vidi, da se resnično borijo za vsakdanje življenje aktivnaі alosterično centri.
Najpogosteje se isti alosterični encim pojavi kot posledica interakcije s številnimi različnimi modulatorji - aktivatorji in inhibitorji. Kot rit lahko inducirate encim - fosfofrtokinazo (PFK), saj katalizira začetek reakcije:
Ne glede na razliko lahko modulatorji zvenijo svoje lastne vezave na encimske molekule.
Kinetika homotropnih encimov je odvisna od kinetike nealosteričnih encimov. Graf padavine reakcije suhosti na koncentracijo substrata morda ni hiperboličen, temveč sigmoidna oblika (slika 34).
Slika 34 - Kinetika homotropnih encimov
Toma za rozrahunko prej m imajo nesprejemljivo ljubosumje na Michaelis-Menten.
Sigmoidna narava kinetike alosteričnih encimov pri vezavi je zlasti kooperativna v naravi interakcije med drugimi podenotami encima in substratom. Vezava kožne ofenzivne molekule na substrat s povezovalno vezjo zaradi konformacijskih sprememb v vaskularnih podenotah, kar je povzročilo spodbujanje njihove sporidnosti na substrat.
Izoencim
Pomembna vrednost pri varnem in učinkovitem prenosu menjalnih procesov v strankah lahko izoencim. Izoencimi so genetsko določeni z več oblikami encima, ki katalizirajo eno in isto reakcijo, spreminjajo pa tudi strukturo ter fizikalno in kemijsko moč.
Tipičen encim, ki ga predstavljajo izoencimi, je laktat dehidrogenaza (LDH). Ta encim katalizira začetek reakcije.
Med elektroforezo človeškega krvnega seruma se v krvi pojavi pet različnih beljakovinskih frakcij, ki lahko katalizirajo reakcijo laktat dehidrogenaze. Na ta način je mogoče napisati zgodbo o osnovi petih izoencimov LDH (slika 35).
Slika 35 - Rozpodil izoencim LDH na elektroforerogramu (elektroforeza se izvaja pri pH 6,8)
Pomembna razlaga pojava izoencimskega izvora je lahko tista, da se izoencimi reducirajo le v encimih – oligomernih proteinih. Ta molekula je sestavljena iz nič manj kot dveh podenot.
Kaj je do LDH, ta encim je tetramer, torej. molekula joge vključuje podenoto chotiri okremi. V tem primeru obstajata dve različni vrsti podenot LDH - M-tip (m'azovy) in H-tip (srce). Podenota je polipeptidna sulica, katere strukturo kodira drug gen, kar kaže na genetsko naravo izoencimov. Glede na to, da so polipeptidi podenot produkti različnih genov, je lahko smrad:
· Različno skladišče aminokislin (primarna struktura);
· Neenakomerna fizikalna in kemična prevlada (elektroforetska hrapavost);
· Posebnosti sinteze v različnih tkivih.
Izoencimi se glede na svojo strukturo razlikujejo po kinetiki (razpršenost na substrat), posebnostih regulacije aktivnosti, pa tudi po lokalizaciji v klitinih evkariontov in tkivni specifičnosti v živih organizmih.
Tetramerna struktura molekule LGD lahko vključuje različne vrste in podenote v različnih zlepkih. Ko je tetramer odobren, je možna kombinacija podenot:
Iz tega razloga je razlog za pet izoencimov LDH: LDH 1 je minimalna elektroforetska drobljivost, LDH 5 pa največja.
Geni izoencima LDH se v različnih tkivih izražajo na različne načine: v srčnem mesu se sintetizira le podenota tipa H. Zato je manj LDH 1, saj je oblikovan kot vino iz tovrstnih sklepov. V jetrih in skeletnem m'yazakhu se sintetizira samo M-tip. Zato postane izoencim LDH 5, ki je sestavljen izključno iz M-podenot, manj aktiven in manj deluje. V drugih tkivih z različno variabilnostjo se izražajo geni, ki kodirajo tako H- kot M-podenote. Zato lahko smrad ustvarjajo različne vmesne oblike izoencimov LDH (LDH 2 -DG 4).
Glede na to, da so podenote ločene s skladiščem aminokislin, ima lahko smrad neenako molekulsko maso in električni naboj. Tse zoomovlyuê njihove njihove ії ії ії ії іnі іїї іїї ії ії іkhіchі oblasti.
Krím vídmínnosti fіziko-khіmіchіh moč, izoencimi močno razlikujejo glede na katalitično moč (glede kinetičnih parametrov: zanje je značilna drugačna vrednost števila ovojev ( V max) in sporidnost na podlago ( prej m), kot tudi občutljivost na različne regulatorje).
Torej ima LDH 1 vrednost prej m glede na mlečno kislino postane 0,0044 M enako za LDH 5 – 0,0256 M. Sechovina kaže moč zaviralca vsaj LDH 5, vendar ne vpliva na LDH 1. V tem primeru zaviralec LDH 1 deluje kot piruvična kislina, ki nima podobnega učinka na LDH 5.
V tem vrstnem redu se izoencimi razlikujejo po strukturi in moči, njihova osnova pa je genetsko določena. Pri kakršni koli napaki v prehrani mora biti biološki odmerek izoencimov.
Za rast v tej hrani je treba imeti matere na uvazu, v različnih celicah (kompartmentih) celic in evkariontov, pa tudi v različnih tkivih bogatoceličnega organizma, je treba razumeti razliko med um. Imajo neenakomerno koncentracijo samih substratov in kislosti. Za njih je značilna drugačna pH vrednost in ionsko skladišče. Zato se v klitinih različnih tkiv, pa tudi v različnih predelih klitinov in samih kemičnih transformacij pravzaprav dogajajo v neenakih glavah. Na povezavi s cym osnova izoencimov, ki imajo lahko moč v katalitičnih in regulatornih močeh, omogoča
1) razviti eno in isto kemično transformacijo z enako učinkovitostjo za različne ume;
2) zagotoviti natančno regulacijo katalitičnih sprememb v pododdelku regulatorjev v najbolj specifičnem predelu tkiva in drugih tkiv.
To lahko ponazorimo s posebnostmi prevlade citoplazemskih in mitohondrijskih izoencimov v karbamoil fosfat sintazi. Ta encim katalizira reakcijo za sintezo karbamoil fosfata.
Karbamoil fosfat, ki se presnavlja v mitohondrijih pod vplivom mitohondrijskega izoencima, je bil predan procesu sinteze sekreta, karbamoil fosfat, ki se presnavlja pod vplivom citoplazemskega izoencima, pa je nato odvzet za sintezo pirimidina. nukleotidi. Seveda so ti encimi, povezani z različnimi procesi izmenjave, zelo razdeljeni in imajo lahko različne katalitične in regulativne moči. Vaša prisotnost v enem klitinu vam omogoča, da se hkrati udeležite dveh različnih procesov, ki enega naslednika vežejo na zmage.
Na ta način ima lahko razlog za izoencim pomemben biološki pomen, zaradi možnosti prekoračitve samih tihih encimskih procesov v različnih glavah in z ciêї so vzroki genetsko določeni.
Nadzorujte prehrano
1. Kakšna je razlika med encimi in nebeljakovinskimi katalizatorji?
2. Ponovno preučite glavne razrede encimov in jih označite.
3. Na čem temelji trenutna mednarodna nomenklatura encimov?
4. Dajte jasno razumevanje "energijske ovire reakcije."
5. Kako gledate na mehanizem, s katerim encimi znižajo energijsko oviro reakcije?
6. Kaj je razlog za fizikalno razliko med Michaelisovo konstanto in največjo hitrostjo reakcije?
7. Katere enote imajo Michaelisovo konstanto in največjo hitrost reakcije?
8. Zakaj zvišanje temperature reakcijske vsote na temperaturni optimum poveča hitrost encimske reakcije?
9. Kako v svojih mislih vidite specifičnost encimov? Kaj je razlog za specifičnost encimov?
10. Zakaj je aktivnost encimov odvisna od pH medija? Delovanje nekaterih encimov v širšem svetu je treba deponirati kot dejavnik?
11. Katere metode označevanja kalcijevih encimov poznate?
12. Na kaj vpliva aktivnost encimov?
13. Kakšna so načela razlike med volkodlaki in nereverzibilnimi zaviralci?
14. Kaj so konkurenčni zaviralci? Katere konkurenčne zaviralce poznate?
15. Kakšen je mehanizem alosterične inhibicije?
16. Zakaj mislite, da temelji biološki pomen izoencimov?
17. Katere metode frakcioniranja izoencimov poznate?
Poglavje 6
vitamini imenujemo organski govor, ki je v majhnih količinah potreben za normalno izmenjavo govora in fiziološke funkcije, v telesu se ne sintetizira z viskoznimi komponentami govora.
S tem je povezana potreba po vitaminih za varnost življenja telesa, večina jih sodeluje pri razvoju koencimov. Če upoštevamo tiste, ki za normalen potek katalitskih procesov potrebujejo že majhne količine encimov, ki še niso vključeni v proces kemijskih reakcij, so vitamini potrebni telesu tudi v majhnih količinah.
Niní vídomo več kot 20 vítaminіv. Glavni njihovi dzherelami je:
· ježka taroslinska pustolovščina bitja;
saprofitna mikroflora debelega črevesa;
Provitamin.
Provitamin so šampioni vitaminov, od katerih v telesu potekajo različne poti za vzpostavitev aktivnih vitaminov. Pred njimi so karoten (provitamin A), 7-dehidroholesterol (provitamin D) in drugi.
Okrim vitamini, glej posebno skupino vitaminski podobni govori. Qi govora je lahko moč vitaminov, vendar se sintetizirajo v telesu osebe. Vključujejo karnitin, inozitol, lipoično kislino, holin, pangamsko kislino, vitamin U in in. Vitaminski govor razkriva moč vitaminov v različnih vrstah organizmov.
Vrstni red vitaminov je glavna skupina govorov - antagonistov, ki jih označuje izraz antivitamini. Pred njimi je mogoče slišati govore, ki prikazujejo dan, protilezhnu vitaminov.
Antivitamine lahko glede na mehanizem njihovega antivitaminskega delovanja miselno razdelimo v dve skupini.
1. Encimi, ki uničujejo vitamine. Kot primer predstavnikov te skupine lahko uporabimo buti tiaminazo (encim, ki katalizira transformacijo vitamina B 1), askorbat oksidazo (encim, ki katalizira transformacijo vitamina C) itd.
2. Govor, ki je lahko podoben strukturi vitaminov, za katero gradbeno strukturo vstopiti z vitamini v konkurenčni položaj za globalno komunikacijsko dejavnost. V to skupino spadajo tudi drugi vitamini (oksitiamin in drugi).
Vitamine je treba deponirati iz različnih razlogov. Pred njimi je mogoče videti, kako postati, stoletje, čas za rock, geografsko širino življenja, fizično stanje, značaj prakse, zdravstveno stanje in dobro počutje.
V tem primeru, če pride do kršitve vitalnosti med telesno potrebo po vitaminih in enakomerno oskrbo telesa z jogom, pride do vitaminskega neravnovesja. Manifestacija vitaminskega neravnovesja je lahko:
hipovitaminoza;
Avitaminoza;
· Hipervitaminoza.
Hipovitaminoza postajajo, za kar se spremenijo namesto vitamina v telesu. Іsnuє dve glavni skupini razlogov ( nezaslišanoі notranji), yakí proizvajajo do njihove viniknennya.
1. Obstajajo razlogi, ki vodijo do zmanjšanja vnosa vitaminov v telo telesa (stradanje, uvedba izdelkov, ki bodo maščevali majhno količino vitaminov ali napačne kulinarične vzorce).
2. Notranji vzroki za učinke povečane porabe vitaminov v telesu v pevskih taboriščih (starost otrok, nemirnost, pomembno fizično delo, s stresom in različnimi notranjimi boleznimi) min v telesu (v primeru različnih bolezni, povezanih z okužbami shlunkovo - črevesni trakt).
Hipovitaminoza je lahko široka. Še posebej pogosto smrad smrdi v pomladni sezoni.
Avitaminoza je skrajna oblika hipovitaminoze. Za smrad je značilno sproščanje enake količine vitaminov iz telesa. Najpogostejši vzrok avitaminoze je vnos vitaminov v telo iz ježa. Niní tsey tabor trapleyaetsya redko dosit. Za to je mogoče kriviti tiste kontingente ljudi, ki delajo v ekstremnih glavah (viysk, geologi, mornarji itd.).
Hipervitaminoza so sami postali, za katere zbіshuєtsya vіst vіtaminіv vіtaminіv v organízmі. Razlog za te očitke je največkrat povečan vnos vitaminov iz ježa. Najbolj značilen je dokaz hipervitaminoze za hujšanje vitaminov. Očitamo mu lahko nepomembno uporabo izdelkov, bogatih z vitamini, pa tudi preveliko odmerjanje vitaminskih pripravkov.
Razvrstitev vitaminov
Sodobna klasifikacija vitaminov temelji na njihovi topnosti. Zaradi tega so vsi vitamini razdeljeni na:
· zmanjšanje maščobe- vitamini A, D, E, K, F, Q;
· hidroizolacijo- Vitamini skupine B (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), pa tudi PP, C, H in rutin.
Vitamini za zmanjševanje maščob
Za to skupino vitaminov je značilno število močnih moči:
1. Odvečne molekule izoprena vstopijo v strukturo bogatih vitaminov, ki proizvajajo maščobe. Smrad se združuje enega za drugim na sulici pojoče dožine, kot je bogata, v kateri je navedena neskladnost vitaminov, ki proizvajajo maščobe v vodi in navpaku - dobra raznolikost v ekoloških trgovcih:
2. Za varno uporabo vitaminov za zmanjševanje maščobe je potrebna zadostna količina maščobnih kislin v črevesju, pa tudi zadostna količina maščob, kot so tisti vitamini za zmanjševanje maščobe, pri ježkih.
3. Sklicevanje na tiste, da se vitamini, ki proizvajajo maščobo, ne razlikujejo od vode, smrad se v telesu prenaša s krvjo s pomočjo posebnih beljakovinskih nosilcev. Kožni vitamin se praviloma prenaša s svojim nosilnim proteinom.
4. Vitamini, ki topijo maščobe, se kopičijo v tkivih notranjih organov. Tako kot njihov »depo« so najbolj izrazita tkiva jeter. Uporaba nadvlade vitaminov, ki proizvajajo maščobe, ne more privesti niti do utemeljitve hipovitaminoze. Zato bo organizem zanje dolgo časa skrbel iz svojega »depoja«.
5. Koencimsko delovanje ni značilno za večino vitaminov, ki proizvajajo maščobe.
6. Biološka vloga vitaminov za proizvodnjo maščob je posledica dejstva, da lahko smrad uravnava izražanje genov.
Ne glede na podobnost pa so lahko vitamini za zmanjševanje maščob bistvo manifestacije njihovega biološkega učinka.
vitamin A
Encime uravnavajo katalizatorji. Tako kot regulatorji lahko delujejo kot metabolit, ga izklopite. Ločeno:
- aktivatorji- Govor, ki bo povečal hitrost reakcije;
- ingibítori- Govor za spremembo hitrosti reakcije.
Aktivacija encimov. Različni aktivatorji se lahko vežejo na aktivno središče encima ali za njim. Pred skupino aktivatorjev, torej za dodajanje aktivnega centra, postavimo: kovinske ione, koencime, same substrate.
Aktivacija za dodatnimi kovinami, ki tečejo za različnimi mehanizmi:
Kovina za vstop v skladišče katalitičnega obrata aktivnega centra;
Kovina iz substrata se uporablja za vzpostavitev kompleksa;
Za rahunok so kovinski mostovi med substratom in aktivnim središčem encima.
Substrati so tudi aktivatorji. V času povečanja koncentracije substrata se hitrost reakcije premakne. glede na doseg koncentracije substrata se gostota ne spreminja.
Če je aktivator povezan z aktivnim mestom encima, potem ga kovalentna modifikacija encima:
1) delna proteoliza (trki proteolize). Na ta način se aktivirajo encimi zeliščnega kanala: pepsin, tripsin, kimotripsin. Tripsin lahko postane pro-encimski tripsinogen, kar povzroči presežek 229 AA. Pod delovanjem encima enterokinaze se z dodatkom vode pretvori v tripsin, s katerim se heksapeptid razcepi. Tretinozna struktura proteina se spremeni, nastane aktivno središče encima in encim se spremeni v aktivno obliko.
2) fosforilacija - defosforilacija. Primer: lipaza + ATP = (protein kinaza) fosforilirana lipaza + ADP. Reakcija prenosa Tse, kot je vicorist ATP fosfat. V tem primeru se skupina atomov prenese iz ene molekule v drugo. Fosforilirana lipaza je aktivna oblika encima.
Aktivacija fosforilaze poteka po tej poti: fosforilaze B+ 4ATP = fosforilaze A+ 4ADP
Prav tako, ko je aktivator povezan, držo aktivira aktivni center disociacija neaktivnega kompleksa"proteinsko aktiven encim". Na primer, protein kinaza je encim, ki povzroča fosforilacijo (cAMP-depozit). Protein kinaza je protein, ki ima četrtinsko strukturo in je sestavljen iz 2 regulatornih in 2 katalitskih podenot. R 2 C 2 + 2cAMP \u003d R2 cAMP 2 + 2C. To vrsto regulacije imenujemo alosterična regulacija (aktivacija).
Zaviranje encimov. Іngіbіtor - tse rechovina, scho vyklikaє specifična zmanjšana aktivnost encima. Naslednja razlika med inhibicijo in inaktivacijo. Inaktivacija – na primer denaturacija proteina zaradi različnih denaturiranih sredstev.
Za mítsnistyu zv'yazuvannya zaviralce z encimom zaviralce lahko razdelimo na volkodlake in nepovratnike.
Nereverzibilni zaviralci Možno je vezati in uničiti funkcionalne skupine molekule na encim, kar je potrebno za izkazovanje katalitične aktivnosti. Vse postopke čiščenja proteina ne smemo prišteti k vezavi inhibitorja in encima. Na primer: diya organofosforni testi na encim - holesterazo. Klorofos, sarin, somant in druge organofosforne spojine se vežejo na aktivni center holesteraze. Posledično opazimo fosforilacijo katalitskih skupin aktivnega centra encima. Zaradi tega se encimske molekule, vezane na inhibitor, ne morejo vezati na substrat in so močno motene.
Torej glej volkodlaki na primer prozerin za holesterazo. Volkodlak inngіbuvannya ležijo v koncentraciji substrata in inhibitorja in znímaêtsya oversubstratum.
Za mehanizmom glej:
Konkurenčna inhibicija;
Nekonkurenčna inhibicija;
Inhibicija substrata;
Alosterično.
1) Konkurenčna (izosterična) inhibicija- tse galvanizacija encimske reakcije, ki povzroči vezavo inhibitorja na aktivno središče encima. V tem primeru je lahko inhibitor podoben substratu. Proces ima konkurenco za aktivno središče: vzpostavijo se kompleksi encim-substrat in inhibitor-encim. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. Primer: reakcija sukcinat dehidrogenaze [sl. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (nad puščico SDG, pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. Pravi substrat za reakcijo je sukcinat (burstinska kislina). Inhibitorja: malonska kislina (COOH-CH 2 -COOH) in oksaloacetat (COOH-CO-CH 2 -COOH). [Mal. encim s 3 dirkami + substrat + inhibitor = kompleks inhibitorja z encimom]
Primer: encim holesteraza katalizira pretvorbo acetilholina v holin: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (nad puščico XE, pid - voda) CH 3 COOH + (CH 3 ) 3 - N-CH2-CH2-OH. Konkurenčni zaviralci so prozerin, sevin.
2) Nekonkurenčna inhibicija- galvanizacija, povezana z vbrizgavanjem inhibitorja katalitične pretvorbe, vendar se ne veže na encim s substratom. V tem primeru se inhibitor lahko veže tako na aktivni center (katalizator) kot za njim.
Ko je inhibitor dodan na aktivno mesto, povzroči spremembo konformacije (tretinske strukture) proteina, nakar se spremeni konformacija aktivnega centra. Cena katalitične naprave in pomen interakcije med substratom in aktivnim centrom. Če ta inhibitor ni podoben substratu, potem inhibicije ni mogoče vzeti v večji meri kot substrat. Možnost vzpostavitve dodatnih kompleksov encim-ingibtor-substrat. Hitrost takšne reakcije ne bo največja.
Nekonkurenčni zaviralci vključujejo:
cianid. Smrad se veže na atom zaliva v citokrom oksidazi in posledično encim izgubi svojo aktivnost; tse encim dihalnega suka, ki razgrajuje dihalne poti in smrdi.
So pomembne kovine in njihove organske spojine (Hg, Pb in druge). Mekhanizm їhnyoї díí poov'azaniya zí z'ednannyam njihove іz različnih SH-skupin. [Mal. encim s SH-skupinami, živosrebrov ion, substrat. Vsi gredo v tretji kompleks]
Številna farmakološka sredstva, ki lahko vplivajo na encime zlobnih celic. Tukaj si lahko ogledate ingibtori, ki so zmagali v kmetijskem stanju, pobutoví otruyní govor.
3) Inhibicija substrata- Galmuvannya encimska reakcija, viklikana nadsubstrat. Kot rezultat vzpostavitve encimsko-substratnega kompleksa, ki se ne prepusti katalitični transformaciji. Spremenite lahko tudi koncentracijo substrata. [Mal. vezava na encim hkrati z 2 substratoma]
4) Alosterična inhibicija - galvanizacija encimske reakcije, brez dodatka alosteričnega inhibitorja v alosterično središče alosteričnega encima. Ta vrsta pristranskosti je značilna za alosterične encime, ki tvorijo četrtinsko strukturo. Kot zaviralci lahko delujejo metabolizem, hormoni, kovinski ioni, koencimi.
Mehanizem delovanja:
a) dovajanje inhibitorja v alosterično središče;
b) spremeni se konformacija encima;
c) spremembe v konformaciji aktivnega centra;
d) oslabljena je komplementarnost aktivnega mesta z encimskim substratom;
e) spreminja se število molekul ES;
f) spreminjanje hitrosti encimske reakcije.
[Mal. encim z 2 dirkama, do en alosterični zaviralec in še en spremeni obliko]
K posebnostim alosteričnih encimov lahko inhibicijo pripišemo negativni serumski vezavi. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (glejte puščico D do puščice med A in B). D je metabolit, ki deluje kot alosterični inhibitor na encim E1.
Izmenjava govorov
Izmenjava govora (metabolizem)- vsa kombinacija fizioloških in biokemičnih procesov, ki zagotavljajo življenje organizma v medsebojnih odnosih z naravnim medijem, usmerjajo k samoustvarjanju in samoohranitvi.
Pred fiziološkimi procesi lahko vidimo jedkanje, namakanje, dihanje, gledanje in videnje; na biokemijsko - kemično pretvorbo beljakovin, maščob, ogljikovih hidratov, jaka v organizmih, kot so slani govori. Zlasti biokemični procesi in tisti, ki smrdijo zdіysnyuyutsya píd uro nizke encimske reakcije. Encimi sami zagotavljajo enako zaporedje, čas te hitrosti reakcij.
Za ravnanje je kemična transformacija razdeljena na:
A) disimilacija(katabolizem) - razpad govora na preprostejše s prehodom energije govornih vezi v energijo makroenergijskih vezi (ATP, NAD H, in.);
b) asimilacija(Anabolizem) - sinteza bolj zložljivih govorov z bolj preprostimi z veliko energije.
Biološki pomen teh dveh procesov je v tem, da se pri cepljenju govorov odlaga nekaj energije, ki zagotavlja vse funkcionalne sposobnosti telesa. Prav ob tej uri se med razpadom govorov vzpostavijo »brsteči materiali« (monosaharidi, AA, glicerin in drugi.), ki nato utripajo v sintezi organizmu specifičnih govorov (beljakovine, maščobe, ogljikovi hidrati in drugi.) .
[SHEMA] Nad vodoravno črto (blizu skrajne zunanje sredine) - »beljakovine, maščobe, ogljikovi hidrati«, nad njimi puščica navzdol pod črto (na sredini telesa) do napisa »disimilacija«, ob ostalem chotiri puščice: dve do napisa nad črto êyu "toplota", ki "kintsev izdelki"; ena puščica v desno, da napišete "industrijski govor (metaboliti)", od njih do "asimilacije", nato do "mokrih beljakovin, maščob, ogljikovih hidratov"; ena puščica navzdol do napisa "energija ATP"; in tudi navkreber do "toplote" in "asimilacije".
Disimilacija beljakovin, maščob in ogljikovih hidratov poteka drugače, vendar je v ruševinah teh govorov nizka stopnja vnetja:
1) Faza prekisljevanja. V HKT se beljakovine razgradijo na AA, maščobe - na glicerol in FFA, ogljikovi hidrati - na monosaharide. Obstaja veliko število nespecifičnih govorov od specifičnih, ki jih je treba poklicati. Za rahunok peretravlennya v črevesnem traktu se vidi približno 1% kemične energije govorov. Ta stopnja je potrebna, da bi se govori, ki so prišli na misel, lahko zmočili.
2) Stopnja vmesne izmenjave (tkivna izmenjava govora, metabolizem). Na klinični ravni vina delimo na anabolizem in katabolizem. Utvoryuyuyutsya in preoblikovanje vmesnih govorov izmenjava govorov - metaboliti. V tem primeru se monomeri, ki so se usedli na stopnji prekomernega jedkanja, razgradijo na majhne (do pet) ključnih vmesnih produktov: PIA, alfa-KG, acetil-CoA, PVA, alfa-glicerofosfat. Vidi se do 20 % govorne energije. Praviloma se vmesna izmenjava pojavi v citoplazmi celic.
3) Preostalo razpadanje govori za udeležbo kisli do končnih izdelkov(ZІ 2 , N 2 Oh, dušikov govor). Vidite lahko skoraj 80 % energije govorov.
Hkrati so obravnavane stopnje več kot glavne oblike menjalnih procesov. Tako kot v drugi, tudi v tretji stopnji se energija, ki jo vidimo, kopiči v vidni energiji kemičnih vezi v makroergičnih delih (obstajajo govori, ki morda želijo eno makroergično vez, npr. ATP, CTP, TTP, G). TF, UTF, ADP, CDP, ..., kreatinfos, 1,3-difosfoglicerinska kislina). Tako se energija vezave preostalega fosfata molekule ATP približa 10-12 kcal / mol.
Biološka vloga izmenjave govorov:
1. kopičenje energije med razpadom razlitja kemikalij;
2. obnavljanje energije za sintezo lastnega govora telesa;
3. razpad celičnih strukturnih komponent;
4. Pričakuje se sinteza in razgradnja biomolekul posebne narave.
Menjava belih
Kaj je robitimemo z odpeljanim materialom:
Če se zdi, da vam je to gradivo znano, ga lahko shranite na svoji strani v socialnih ukrepih:
| Tweet |
Vse teme, ki sem jih razdelil:
Beljakovine in njihova biološka vloga
Beljakovine (proteini) - protos - spredaj brki, najprej glava, kar pomeni vse ostalo. Beljakovine so visokomolekularne dušikove organske snovi.
Značilnosti enostavnih proteinov
V osnovi klasifikacije (nastale leta 1908) leži raznolikost belcev. Za tem znakom je mogoče videti: I. histoniprotamin, rozchinní v soli rozchini. Pro
Kromoproteini
Protetični del je pofarbovan (kromos – farba). Kromoproteini vključujejo hemoglobin, mioglobin, katalazo, peroksidazo, številne flavinske encime (sukcinat dehidrogenaza, aldehidodoks)
Lipidno-proteinski kompleksi
Lipidno-proteinski kompleksi so zvijajoči se proteini, katerih protetični del je sestavljen iz različnih lipidnih komponent. Vidne so naslednje komponente: 1. mejna in neekstenzivna B
Nukleoproteini
Nukleoproteini so zložljivi proteini, ki lahko vsebujejo le majhen delež nukleinskih kislin (do 65 %). NP so sestavljeni iz 2 delov: beljakovine (maščevanje histonov in protaminov, ki
Ogljikovi hidrati-proteinski kompleksi
Kot prostetična skupina vstopajo v ogljikove hidrate. Vse komplekse ogljikovih hidratov in beljakovin delimo na glikoproteine in proteoglikane. Glikoproteini (GP) - kompleks beljakovin z ogljikovimi hidrati
Fosfoproteini
Beljakovine, jakova protetična skupina - fosforna kislina. Dodatek fosforne kisline k polipeptidni lanceti za tvorbo zložljive etrske povezave z AK SER ali TPE.
Koencim Budova
Koencimi v katalitskih reakcijah zmanjšajo transport različnih skupin atomov, elektronov in protonov. Koencimi se vežejo z encimi: - kovalentne vezi; - ionnimi
Izoencim
Izoencimi - ceofunkcionalni proteini. Smradi katalizirajo eno in isto reakcijo, vendar se borijo za nekakšno funkcionalno oblast preko oblasti nad: - shranjevanjem aminokislin;
Prevlada encimov
Glavne vloge encimov in nebioloških katalizatorjev: 1) in drugi katalizirajo energijsko manj možne reakcije; 2) povečati hitrost reakcije; 3) n
Nomenklatura encimov
1) Osnovna trivialna nomenklatura - ime vipadkovy, brez sistema baz, na primer tripsin, pepsin, kimotripsin. 2) Delovna nomenklatura - imenu je dodano ime encima
Trenutne ugotovitve o encimski katalizi
Prvo teorijo encimske katalize sta v 20. stoletju postavila Warburg in Baylis. Ta teorija je zagovarjala, da se encim adsorbira na svojem substratu in se je imenovala adsorpcija, vendar
Molekularni učinki diencimov
1) Učinek koncentracije je adsorpcija ležanja na površini molekule na encim molekul reagirajočih govorov, tobto. substrata, ki naj vodi do najkrajšega medsebojnega delovanja. Primer: elektrostatična privlačnost
Teorija kislinsko-bazične katalize
V skladišču aktivnega centra encima so kisle in bazične funkcionalne skupine. Zaradi tega encima deluje tako, da katalizira kislinsko-bazično moč, tj. igra vlogo
Prekisanje in vlaganje beljakov
Funkcije proteinov so različne, vidne pa so predvsem strukturne, katalitične in energijske funkcije. Energijska vrednost beljakovin je blizu 4,1 kcal/g. Sredi zalogaja govorov, ki morajo biti
Preoblikovanje belin v organih jedkanja
Te beljakovine proizvajajo dihidrolaze (tretji razred encimov), same peptidaze - smrdi, zvenijo, vibrirajo v neaktivni obliki, ki se aktivirajo po poti delne proteolize.
Prekomerno luženje zvitih beljakovin in njihov katabolizem
1. Glikoproteini se hidrolizirajo s pomočjo glikozidaz (amilolitičnih encimov). 2. Lipoproteini – za pomoč lipolitičnih encimov. 3. Hemokemijski kromoprot
Gnijoče belo perilo in puhasti izdelki za jogo
Razpad beljakovin – bakterijski razpad beljakovinskih tkiv in AA pod črevesno mikrofloro. Ide v črevesju, prote lahko posterigatisya in v cevi - z zmanjšanjem kislosti.
Presnova aminokislin
Sklad AK pomaga organizmu pri pravilnem delovanju procesov: 1) hidroliza beljakovin; 2) hidroliza tkivnih beljakovin (pod vplivom katepsinov v lizosomih). Za postopek se uporablja AK-Fund
Zagalní shlyakhi izmenjujejo govore
1. Preimenovanje (leta 1937 sta ga priznala Braunstein in Krizm).
Timchasovoe zneshkodzhennya amoniak
Amoniak je strupen (50 mg amoniaka se injicira v zajca, poleg tega = 0,4-0,7 mg / l). Zato v tkaninah iz amoniaka zneshkodzhuetsya timchasovymi načine: 1) pomembno - slika
Ornitinski cikel sehovinizacije
Sechovina za pokrivanje 80-90% celotnega dušika. Za proizvodnjo se uporablja 25-30 g NH2-CO-NH2 sechovina. 1. NH3 + CO
Sinteza in razgradnja nukleotidov
Posebnosti izmenjave nukleotidov: 1. Ni sami nukleotidi in dušikove baze, ki bi morale biti prisotne, niso vključene pred sintezo nukleinskih kislin in nukleotidov v organizmu. Tobto, nukleotidi
Oksidacija purinskih nukleozidov
Adenosin® (adenozin deaminaza, +H2O, –NH4+) innosine® (purin nukleozidna fosforilaza, +Pn-ribozil-1-P) hipoksantin (6-oksopurin) ® (ksantinoksi
DC funkcionalnost
Substrat H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O
Replikacija (samonadomeščanje, biosinteza) DNK
Imajo 1953 r. Watson in Crick sta odkrila princip komplementarnosti (medsebojnega dopolnjevanja). Torej, A \u003d T in GC. Pranje, potrebne ponovitve: 1. stran
Transkripcija (prenos informacije iz DNK v RNK) in biosinteza RNK
Med transkripcijo se z namenom replikacije informacije prenašajo iz majhne ploskve DNK. Osnovna transkripcijska enota je operon (transkripton) – celica DNK, ki jo je treba trans.
Regulacija biosinteze beljakovin
Celice bugatoklitičnega organizma se upirajo istemu nizu DNK, vendar se sintetizirajo različni proteini. Na primer, srečno tkivo aktivno sintetizira kolagen, medtem ko maligne celice nimajo takega proteina. pri
Mehanizmi za razvoj rakave otekline
Rak je genetska bolezen, tj. ushkodzhennya geneiv. Glej uho genov: 1) izguba gena; 2) moč šibkega gena; 3) aktivacija genov;
Preveliko odmerjanje lipidov
Tako delujejo ustnice pri praznih ustih manj kot mehansko delo. Lipolitični encimi v praznih ustih se ne raztopijo. Prekomerno luženje lipidov v prisotnosti tihega viddilaha
Mehanizem resinteze maščob
Resinteza maščobe na črevesni steni je naslednja: 1. Produkti hidrolize (glicerol, VFA) se aktivirajo z dodatnim ATP. Dalí vіdbuvaєtsya posіdovne аtsilyuvannya
Transportne oblike lipidov v organizmih
Lipidi se ne razlikujejo od vode, zato so za prenos krvi potrebni posebni nosilci, ki so ločeni od vode. Takšne transportne oblike so plazemski lipoproteini.
Preoblikovanje lipidov v tkivih
V tkivih nenehno potekajo procesi razpadanja in sinteze lipidov. Glavno maso lipidov v telesu osebe tvori TG, kot klitin, kot vključek. Obdobje obnove TG v različnih tkivih
Biosinteza glicerina in FFA v tkivih
Biosinteza glicerola v tkivih je tesno povezana s presnovo glukoze, ki je posledica katabolizma, da prehaja skozi stopnje trioze. Gliceraldehid-3-fosfat v citoplazmi
Patologija metabolizma lipidov
Na stopnji nadkhodzhennya іz їzheyu. Ryasna debelega ježa in natomistična hipodinamija vodita v razvoj prehranske debelosti. Motena izmenjava je lahko posledica premajhne količine maščob v prehrani
Ioni Ca2+
Potrjeno s proteinom - kalmodulinom. Ca2+-kalmodulinski kompleks aktivira encime (adenilat ciklazo, fosfodiesterazo, Ca2+-depletirano protein kinazo). Є skupina
Hormoni obščitničnih žlez
Parat-hormon, ki je sestavljen iz 84 AA, uravnava raven Ca2+, spodbuja sproščanje kalcija (in fosforja) iz cist v krvi; Spodbujajo reabsorpcijo kalcija v nirkah, ampak tudi spodbujajo izločanje fosforja; W
Vloga vitaminov pri izmenjavi govora
1.(!) Vitamini so prekurzorji koencimov in prostetičnih skupin encimov. Na primer, B1 - tiamin - vstopi v skladišče koencima ketoacid dekarboksilaz v TPP (TDF), B2 - riboflavin -
Razumevanje hipovitaminoze, avitaminoze in hipervitaminoze
Hipovitaminoza je patološko stanje, ki nastane zaradi pomanjkanja vitaminov v telesu. Avitaminoza je patološko stanje, ki ga povzroča dnevno pomanjkanje vitaminov v telesu.
Vzroki hipotaminoze
1. Prvič: premalo vitamina v zhy. 2. Sekundarni: a) zmanjšan apetit; b) povečana poraba vitaminov; c) poškodbe vmoktuvannya in odstranjevanja, na primer entero
vitamin A
Vitamer: A1 - retinol in A2 - retinal. Klinično ime: antikseroftalmični vitamin. Zaradi kemijske narave: ciklični neobstoječi monohidrični alkohol na osnovi obroča b-
vitamin D
Antirahitični vitamin. Obstajata dva vitamera: D2 – ergokalciferol in D3 – holekalciferol. Vitamin D2 najdemo v gobah. Vitamin D3 se sintetizira v org
vitamin E
Zastarelo: antisterilni vitamin, antioksidativni encim. V kemijskem smislu so pomembnejši alfa-, beta-, gama-delta-tokoferoli in alfa-tokoferol. Vitamin E stabilen
Vitamin K
Antihemoragični vitamin. Vitamini: K1 - filokinon in K2 - menakinon. Vloga vitamina K pri metabolizmu govora
pantotenska kislina. [Mal. formula HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Spaja se z masleno kislino in b-alaninom.
Hidroksilacija ksenobiotikov s sodelovanjem mikrosomskega monooksigenaznega sistema
1. Benzen: [sl. benzen + O2 + NADPH2 ® (hidroksilaza, citokrom P450) fenol + NADP + H2O] 2. indol: [sl. indol+O2+Н
Vloga jeter pri metabolizmu pigmenta
Pigmentna izmenjava je izdelava prepognjenih medsebojnih transformacij govorov tkanin in telesa osebe. Pred pigmenti ločimo 4 skupine govorov: 1. hem
Biosinteza hema
Biosinteza hema se nahaja v večini tkiv, nekaj v eritrocitih, da ne uniči mitohondrijev. V človeškem organizmu se hem sintetizira iz glicina in sukcinil-CoA, nastalega meta
Razpad hema
Večina hemekromogenih pigmentov v telesu osebe se absorbira z razpadom hema. Glavni del hema je hemoglobin. V eritrocitih namesto hemoglobina postane 80%, ura življenja
Patologija metabolizma pigmenta
Praviloma je povezana z motenimi procesi katabolizma hema in se kaže v hiperbiliarni rubinemiji ter se kaže v porumenelosti kože in vidnih sluznic. Odraščanje v centralnem živčnem sistemu, bilirubin kriči
Tipi spremenite biokemijsko skladišče krvi
I. Absolutno in vidno. Absolutna osupljiva sinteza, razpad, vizija drugih. Vіdnosnі vіdnosnі obumovlenі zmіnoy obyagu c
Shranjevanje beljakovin v krvi
Funkcije krvnih beljakovin: 1. podpirajo onkotski tlak (pomembno pri raku albumina); 2. Vyznayut viskoznost krvne plazme (predvsem za albumin rahunki);
Vroča bela
Normalna raven beljakovin v krvi je 65-85 g / l. Zagalni protein je vsota vseh beljakovin v krvi. Hipoproteinemija - zmanjšanje albumina. Razlogi:
Globulini so normalni 20-30 g/l
I. α1-globulin α-antitripsin – inhibicija tripsina, pepsina, elastaze, drugih krvnih proteaz. Vikonu proti vžigu
presežek dušika
Presežek dušika je vsota dušika vseh nebeljakovinskih dušikovih izločkov krvi. Norma je 14-28 mmol / l. 1. Presnova: 1.1. aminokisline (25%); 1.2. ustvariti
Izmenjava ogljikovih hidratov
Glukoza v kapilarni krvi telesa je 3,3-5,5 mmol/l. 1. Hiperglikemija (zvišanje glukoze): 1.1. pankreasna hiperglikemija - za čas kapi
Izmenjava lipidov
Holesterol je normalen 3-5,2 mmol/l. Plazma vsebuje LDL, LDLNS (aterogena frakcija) in HDL (anti-aterogena frakcija). Izboljšanje razvoja ateroskleroze
Menjava mineralov
Natrij je glavni postakutni ion. Mineralokortikoidi (lovilec natrija aldosterona v krvi) se dodajo ravni Na+ v krvi. Natrijev rabarbara se poveča za rahunok heme
Encimska plazma
Razvrsti: 1. Funkcionalni encimi (mokra plazma). Na primer renin (spodbujanje arterijskega tlaka prek angiotenzina II), holesteraza (razgradnja acetilholina). їх dejavnost
Fizična moč odseka zdravih ljudi, njihove spremembe v patologiji
I. Količina delov garazda 1,2-1,5 litra. Poliurija - povečanje števila odsekov skozi: 1) povečanje filtracije
Indikatorji oddelka kemičnega skladišča
Zagalniy dušik - ce sukupnіst dušik vseh azotovísnih rechovins v odseku. Norma je 10-16 g / dob. V primeru patologij lahko vdihani dušik: poveča - hiperazoturija
Posebnosti govorne izmenjave v živčnem tkivu
Izmenjava energije. V tkivu možganov se poveča klitinska dihanija (aerobni procesi so preobremenjeni). Možganov pomaga zmanjševati več kislosti niža sirka
Kemični prenos živčnega vzburjenja
Prenos vzburjenja iz ene celice v drugo je odvisen od dodatnih nevrotransmiterjev: - nevropeptidov; - AK; - acetilholin; - biogeni amini (adrenalin,
І aktivatorji, ki spodbujajo encimsko aktivnost. Zaviralci zdravja v interakciji z encimi z različno stopnjo mikologije. Na podlagi katerega se razlikuje volkodlak, to nepovratno ingibuvannya. Inhibitorji volkodlakov se vežejo na encime s šibkimi nekovalentnimi vezmi in se, za pojoče ume, v prisotnosti encima za kratek čas zlahka potopijo v vodo. Ingibtori volkodlakov se delijo na tekmovalne in netekmovalne.
Konkurenčni inhibitorji so lahko strukturno podobni substratu, kar je posledica tekmovanja molekul s substratom in inhibitorjem za vezavo na aktivno središče encima. V tem primeru aktivno mesto interagira s substratom ali inhibitorjem, kompleksom encim-substrat (ES) ali encim-inhibitor (EI). p align="justify"> Pri oblikovanju kompleksa EI se produkt reakcije ne usede. Aktivnost encima se lahko spreminja glede na spremembo koncentracije substrata. Številni zdravilni pripravki delujejo kot kompetitivni zaviralci. Na primer, sulfanamidi, ki so lahko bakteriostatični, so analogi para-aminobenzojske kisline, nadomestne bakterije za sintezo folne kisline (potrebne za sintezo nukleotidov in podil klitina).
Nekompetitivni inhibitorji niso podobni substratu, zato sodelujejo z encimom v delitvi, v aktivnem središču.
Nereverzibilni inhibitorji vzpostavijo molekularne kovalentne vezi z encimom, poleg tega je aktivno središče encima pogosto spremenjeno. Na koncu ta encim ne more preglasiti svoje katalitične funkcije. Organofosforne spojine na primer kovalentno vežejo OH-skupino serina, ki je v aktivnem središču in igra ključno vlogo v procesu katalize. Torej іngіbítori, kot da bi zmagali, kot obrazi, da umrejo za dolgo časa (dobu, tizhnі). Ponovno odkritje encimske aktivnosti je lahko posledica sinteze novih encimskih molekul.
Brument encimskih procesov Klitini štrli nad isto čredo in praznik encimskih reakcij, encimska Lantsyuga (presnova plemenitega), yaki je lahko Boti Liniyni (Glikolz), in izbruh, cikli (cikli Krebubrebet Krjubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Krebubny Krebubny. sa). Za povečanje hitrosti presnovne poti zadostuje uravnavanje količine ali aktivnosti encimov. V presnovnih poteh ni treba uravnavati delovanja vseh encimov, ampak je treba uravnavati delovanje ključnih encimov, kar pomeni, da je hitrost presnovnega procesa prenapihnjena.
Ključni encimi je:
presnovna pot encima cob (prvi encim),
Encimi, ki katalizirajo (najpogostejše) reakcije, ki omejujejo swidkist,
· Encimi, ki se nahajajo na področju presnovnih poti.
Na uravnavanje hitrosti encimskih reakcij lahko vplivajo:
Spremenite število encimskih molekul,
Razpoložljivost molekul za substrat in koencim,
· Regulacija katalitične aktivnosti molekul drugih encimov.
Uravnavanje števila molekul encima v celicah lahko poteka s spreminjanjem hitrosti sinteze (indukcija - povečanje hitrosti sinteze, represija - galvanizacija) ali s spreminjanjem hitrosti sinteze.
Pomemben parameter, ki nadzoruje prehod presnovne poti, je prisotnost substratov, glavni rang je prvi, večja kot je koncentracija, pomembnejša je stabilnost presnovne poti.
Regulacija katalitične aktivnosti drugih encimov. Glavni načini regulacije so: alosterični in izosterični mehanizmi, regulacija za dodatne interakcije protein-protein, pot kemične modifikacije, obmezhennya (chastkovy) proteoliza.
Izosterični mehanizem. V tem primeru se regulator vbrizga neposredno v aktivno središče encima. Za takšnim mehanizmom se skrivajo konkurenčni zaviralci in diakoni.
Alosterični mehanizem. Veliko encimov, krema za aktivni center, rahlo alosterični center, dovolj oddaljenosti od aktivnega centra. Alosterični encimi se imenujejo oligomerni proteini, ki so sestavljeni iz številnih podenot. Na alosterično središče so efektorji nekovalentno pritrjeni. Vlogo lahko igrajo substrati, končni produkti presnovne poti, koencim, makroergija (poleg tega ATP in ADP delujeta kot antagonista: ATP aktivira procese anabolizma in zavira katabolizem, ADP - navpaki).
Alosterični centri encima imajo lahko posip. Alosterični encimi imajo moč pozitivnega in negativnega sodelovanja. Interakcija efektorja z alosteričnim centrom vodi v kasnejšo kooperativno spremembo konformacije vseh podenot, kar vodi do spremembe oblike aktivnega centra, kar zmanjša ali poveča sporidnost substrata in očitno spremeni povečano katalitično aktivnost encima.
Intramolekularna interakcija proteinov - proteini(samo za oligomerne encime) zaradi spremembe oligomerizma. Proteinkinaza A je encim, ki fosforilira proteine za metabolizem ATP, sestavljen je iz 4 podenot dveh vrst: dveh regulatornih podenot in dveh katalitskih podenot. Ta tetramer nima katalitične aktivnosti. Med disociacijo tetramernega kompleksa se spremenita dve katalitični podenoti in encim postane aktiven. Tak mehanizem regulacije je surov. Povezava regulatornih in katalitskih podenot protenkinaze A se ponovno oblikuje v neaktivni kompleks.
kemična modifikacija Najpogosteje se obravnava mehanizem regulacije encimske aktivnosti na način kovalentne modifikacije aminokislinskih ostankov. S to modifikacijo se encimu dodajo OH-skupine. Fosforilacijo nadzirajo encimi protein kinaze za ATP. Dodatek presežka fosforne kisline povzroči spremembo katalitične aktivnosti, pri čemer je lahko rezultat dvojen: nekateri encimi se med fosforilacijo aktivirajo, drugi pa postanejo manj aktivni. Sprememba aktivnosti s fosforilacijo se obrne. Odstranjevanje odvečne fosforne kisline in proteinfosfataz.
Uravnavanje aktivnosti encimov na način pražena proteoliza. Aktivni encimi se sintetizirajo kot neaktivni prekurzorji - proencimi in se aktivirajo kot posledica hidrolize ene ali več pojočih peptidnih vezi, kar spodbudi cepitev dela proteinske molekule na proencim. Posledično v manjkajočem delu beljakovinske molekule pride do konformacijske spremembe in nastane aktivni center, encim pa postane aktiven. Cepitev peptida v obliki proteinskih prekurzorjev katalizira encime peptidaze.
V tem encimu se aktivnost encima nepreklicno spremeni. Proteolitične spremembe so osnova za aktivacijo proteolitičnih encimov v PCT, proteinov v sistemu krvnega grla in fibrinoliznega sistema ter proteinsko-peptidnih hormonov. Na primer, tripsinogen, ki se sintetizira v submukozni votlini, se nahaja v črevesju, kjer se doda encim enteropeptidaza. Posledično so opazili proteolitično cepitev iz cepitve heksapeptida. S tem se v delu molekule oblikuje aktivni center in vzpostavi aktivni tripsin.