Reglarea activității enzimelor și metodelor. Reglarea activității enzimelor. Enzimologie medicală (biochimie) Modalități de reglare a activității enzimatice în clitină

Fiind o singură materie vie, care funcționează ca un complex de biosisteme critice, clitina este în mod constant schimbată cu mediul eteric al vorbirii și energiei. Pentru a susține homeostazia, există un grup de discursuri speciale de natură proteică - enzime. Budov, funcțiile, precum și reglarea activității enzimelor, sunt dezvoltate într-un mod special de biochimie, așa cum sunt numite enzimologie. În acest articol, cu privire la aplicații specifice, este posibil să privim diferite mecanisme și modalități de reglare a activității enzimelor, puterea puterilor mai mari și a oamenilor.

Spălarea necesară pentru o activitate optimă a enzimelor

Discursul biologic activ, care vibrează ca o reacție la asimilare, precum și la scindare, își dezvăluie puterea catalitică în clitine pentru mințile cântătoare. De exemplu, este important să spunem că un proces chimic are loc într-o astfel de clitină dilyantsi, care va lua soarta enzimelor. Zavdyaks de compartimentare (diviziunea citoplasmei pe parcele) reacțiile antagoniste apar în diferite părți și organoizi.

Astfel, sinteza proteinelor are loc în ribozomi, în timp ce se scindează - în hialoplasmă. Reglarea specifică a activității enzimelor care catalizează reacțiile biochimice proliferante, asigurând fluxul optim al schimbului de vorbire și remodelarea căilor metabolice fertile energetic.

Complex multienzimatic

Organizarea structural-funcțională a enzimelor în corpul aparatului enzimatic al clitinei. Mai multe reacții chimice, ca în ele, reciproc. Ca produs bogat al primei reacții, ca reactiv pentru atac, în acest caz, expansiunea enzimelor în clitină este deosebit de pronunțată.

Rețineți că enzimele, prin natura lor, sunt proteine ​​simple și pliabile. Prima sensibilitate la substratul de clitină se explică prin modificarea configurației spațiului aerisit a structurii terțiare de sferturi a peptidei. Enzimele reacționează la modificări nu numai în mijlocul parametrilor clitinei, cum ar fi depozitul chimic al hialoplasmei, concentrația de reactivi și produse din reacție, temperatura, dar și la modificările care apar în clitinele susceptibile sau rindina intercelulară i.

De ce clitina este împărțită în compartimente

Inteligența și logica aranjamentului naturii vii sunt pur și simplu ostile. Întreaga lume este demnă de manifestările de viață care sunt caracteristice clitinei. Pentru un chimist științific, s-a înțeles în general că diferite reacții chimice enzimatice, de exemplu, sinteza glucozei și glicolozei, nu pot avea loc în aceeași probă. Cum apar reacțiile prelungite în hialoplasma unei celule, care este substratul conducerii lor? Se pare că citosolul este citosolul, în care au loc procese chimice antagoniste, spațiul diviziunilor și izolarea loci - compartimente. Zavdyaks și reacțiile metabolice ale savt-urilor mai mari și ale acelor oameni sunt reglementate în mod deosebit cu precizie, iar produsele schimbului sunt transformate în forme care pot pătrunde cu ușurință prin partițiile celulelor. Lăsați-i să-și restabilească structura primară. Cremă la citosol, enzimele sunt localizate în organele: ribozomi, mitocondrii, nuclei, lizozomi.

Rolul enzimelor în metabolismul energetic

Să aruncăm o privire la decarboxilarea oxidului de piruvat. Reglarea activității catalitice a enzimelor a fost bine dezvoltată de enzimologie. Acest proces biochimic are loc în mitocondrii – organele cu două membrane ale clitinei eucariote – și este un proces intermediar între degradarea fără acid a glucozei și complexul de piruvat dehidrogenază – PDH – pentru a răzbuna trei enzime. La alte persoane, această scădere se datorează creșterii concentrației de Acetil-CoA și NATH, astfel încât apar posibilități alternative de absorbție a moleculelor de Acetil-CoA. Dacă clitina necesită o porțiune suplimentară de energie și molecule acceptoare de vimagan pentru a îmbunătăți reacțiile ciclului acidului tricarboxilic, atunci enzimele sunt activate.

Ce este inhibiția alosterică

Reglarea activității enzimelor poate fi controlată de agenți speciali - inhibitori catalitici. Duhoarea se poate lega în mod covalent la loci cântec al enzimei, ocolind site-ul activ. Este necesar să se provoace deformarea structurii spațioase a catalizatorului și să provoace automat o scădere a puterilor enzimatice. Cu alte cuvinte, există o reglare alosterică a activității enzimatice. Dodamo, de asemenea, că o astfel de formă de injecție catalitică este puternică pentru enzimele oligomerice, adică ale căror molecule sunt compuse din două sau mai multe subunități polimerice proteice. Privind la titlul din față, complexul PDH poate fi găsit în trei enzime oligomerice: piruvat dehidrogenază, dehidrolipoil dehidrogenază și hidrolipoil transacetilază.

Enzime reglatoare

Studiile în enzimologie au stabilit cele care ar trebui depuse atât din punct de vedere al concentrației, cât și al activității catalizatorului. Cele mai comune căi metabolice sunt enzimele smut care reglează toate zonele de yoga.

Mirosurile se numesc regulatori și cântă pe reacțiile cob ale complexului și pot participa și la procese chimice, care de cele mai multe ori au loc în reacții ireversibile, sau vin la reactivi în punctele de defalcare a căii metabolice.

Cum funcționează interacțiunea peptidelor

Una dintre modalități, în ajutorul căreia este reglarea activității enzimelor în celule, este interacțiunea proteină-proteină. Despre ce este limbajul? Este necesar să se adauge proteine ​​de reglare la molecula de enzimă, în urma cărora este de așteptat activarea. De exemplu, enzima adenilil ciclaza este situată pe suprafața interioară a membranei celulare și poate interacționa cu structuri precum un receptor hormonal, precum și cu o peptidă care este separată de o enzimă. Deoarece, ca urmare a hormonului și receptorului, proteina intermediară își modifică conformația spațială, modul de întărire a puterilor catalitice ale adenilil ciclazei în biochimie duce la activarea după apariția regulatorului proteic iv.

Protomia și rolul lor în biochimie

Acest grup de discursuri, numit și proteinkinaze, grăbește transferul anionului PO 4 3- către grupul hidroxo de aminoacizi, care intră în macromolecula peptidică. Reglarea activității enzimatice în protomeri va fi analizată de noi pe baza proteinei kinazei A. A treia moleculă este un tetramer, care este compus din două subunități peptidice catalitice și două de reglare și nu funcționează ca catalizator până când chotirul este atașat. la celulele reglatoare ale protomerului și moleculelor cAMP. Motivul transformării structurii spațiale a regulatorilor de proteine, care este de a provoca vibrarea a două particule de proteine ​​catalitice activate, pentru a provoca disocierea protomirelor. Pe măsură ce moleculele de AMPc sunt fuzionate ca subunități reglatoare, complexul de protein kinază inactiv este re-format într-un tetramer și are loc asocierea particulelor de peptide catalitice și reglatoare. În acest fel, se analizează modalitățile de reglare a activității enzimelor pentru a preveni caracterul lor invers.

Reglarea chimică a activității enzimelor

Biochimia a dezvoltat și mecanisme de reglare a activității enzimelor, cum ar fi fosforilarea, defosforilarea. Mecanismul de reglare a activității enzimatice în diferite cazuri este următorul: excesele de aminoacizi ale enzimei, răzbunarea grupului OH - își schimbă modificarea chimică după fosfoprotein fosfatazele asupra lor. În acest fel, corectarea este necesară, de altfel, pentru unele enzime este cauza care le activează, iar pentru altele este inhibitorie. În felul lor, puterile catalitice ale fosfoprotein fosfatazelor în sine sunt reglate de hormon. De exemplu, amidonul animal - glicogenul - și grăsimea din spațiile interstițiale dintre priyomami їzhі sunt împărțite în tractul intestinal, mai precis, în cele douăsprezece colonii și sub formă de glucagon - enzimă pancreatică.

Acest proces este susținut de fosforilarea enzimelor trofice ale SHKT. În perioada de gravare activă, dacă vine din tub în duoden, sinteza glucagonului este îmbunătățită. Insulina este o altă enzimă a stratului subcutanat, care este vibrată de alfa-clitinele insulelor Langerhans, interacționând cu receptorul, inclusiv mecanismul de fosforilare a enzimelor din plante.

Chastkovy proteoliz

La fel ca Bachimo, reglarea egală a activității enzimelor la diferite specii de lilieci. Pentru enzimele, care sunt localizate atât în ​​citosol, cât și în organoizi (în plasma sanguină sau în tractul intestinal), metoda de activare a acestora este procesul de hidroliză a legăturilor peptidice CO-NH. Vin este necesar, cioburi de astfel de enzime sunt sintetizate sub formă inactivă. Sub forma unei molecule de enzimă, o parte peptidică este divizată, iar în structura modificării, care este lăsată afară, se adaugă un centru activ. Tse pentru a aduce la punctul în care enzima „intră în lagărul de lucru”, astfel încât să devină posibil să se adauge la ocolirea procesului chimic. De exemplu, tripsinogenul, o enzimă inactivă din cavitatea submucoasă, nu descompune proteinele care se găsesc în duoden. În cazul perfuziei de enteropeptidază are loc proteoliza. Următoarea enzimă este activată și se numește acum tripsină. Proteoliza Chastkovy - procesul vârcolacilor. Vіdbuvaєtsya în astfel de moduri, cum ar fi activarea enzimelor care împart polipeptidele, în procesele glotei sanguine.

Rolul concentrării discursurilor externe în metabolismul celulelor

Reglarea activității enzimei prin accesibilitatea substratului a fost adesea considerată de noi sub subtitlul „Complex multienzimatic”. Frecvența trecerii, care are loc la sfârșitul etapei, este puternic depusă, având în vedere faptul că unele molecule ale vorbirii exterioare se găsesc în hialoplasma sau organelele clitinei. Prin urmare, viteza căii metabolice este direct proporțională cu concentrația vorbirii. Cu cât sunt prezente mai multe molecule de reactiv în citosol, cu atât este mai mare flexibilitatea tuturor reacțiilor chimice ofensive.

Reglarea alosterică

Enzimele, a căror activitate este controlată nu numai de concentrația de reactivi externi, ci și de factorii de vorbire, sunt așa numite puternice. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya reglarea activității enzimelor. Biochimia a adus ceea ce sunt atât de jumătate, numite enzime alosterice, cu atât mai importante pentru metabolismul celulelor, cioburi pot avea o sensibilitate prea mare la modificările homeostaziei. Ca enzimă, suprimă o reacție chimică, astfel încât își reduce sensibilitatea și se numește efector negativ (ingibtor). În tipul proliferativ, dacă există o creștere a rapidității reacției, există un activator - un efector pozitiv. Cea mai frecventă utilizare a vorbirii, astfel încât reactivii, precum interacțiunile chimice, joacă rolul de activatori. Produsele Kіntsev bine, scho a declarat ca urmare a reacțiilor pestrițe, se comportă ca ingіbіtori. Acest tip de reglare, motivat de interrelația dintre concentrația de reactivi și produse, se numește heterotrof.

Activitatea enzimatică se poate modifica sub influența diverșilor factori externi. Vorbirea care influențează activitatea enzimelor, semnifică modulatori ai enzimelor. Modulatorii își împart linia în două grupuri:

1. activatori. Sub perfuzie se observă o creștere a activității enzimelor. Ca activatori, ei pot acționa ca cationi metalici. De exemplu, Na+ este un activator al amilazei în sinusurile umane.

2. Inhibitori. Vorbirea, sub afluxul unora, are loc o schimbare a activității enzimelor.

Inhibitorii reprezintă un grup mare de discursuri care se disting prin mecanismul inhibiției.

Pentru trivalitatea efectului de ingibіtori, ingibіtori sunt subdivizați în:

· ireversibil(Yakі în cazul interacțiunii cu enzima, va ajuta la menținerea definitivă a activității enzimatice);

· vârcolaci(Activitatea enzimei Yakі timchasovo zmenshuyut).

Mecanismul inhibitorilor nereversibili poate fi descris prin egalitățile viitoare:

În + E EIn,

de EIn- un complex al unei enzime cu un inhibitor, în care vinurile nu au puteri catalitice.

De regulă, inhibitorii ireversibili interacționează cu grupările funcționale ale locului activ al enzimei. Duhoarea îi urmărește în mod covalent și îi blochează în acest fel. Ca rezultat, această enzimă interacționează cu substratul.

Punctul clasic al inhibitorilor irevocabili este vorbirea organofosforică. Fluorofosfatul de diizopropil (DFF) este bogat în studii biochimice. Organele fosforului sunt afectate de excesul de serină în centrul activ al enzimei:

Înaintea enzimelor, care sunt situate în centrul activ al serinei, se află colesteraza, tripsina, elastaza și altele.

Ca și alți inhibitori care nu revin, agenții alchilici sunt cunoscuți pe scară largă. Ele interacționează cu grupurile SH ale cisteinei sau radicalii imidazali ai histidinei din centrul activ. Mecanismul de inhibare ireversibilă a enzimelor de către iodoacetamidă:

Ca agenți de alchilare și ca inhibitori nereversibili în biochimie, există stagnarea iodoacetamidei, monoiodoacetatului și altele.

Manifestarea victoriei irevocabile victorioase este în mâinile statului și medicinei poporului. Pe o bază nouă, există o stagnare a insecticidelor (ajută la lupta împotriva comei), a unor preparate medicinale (medicamente anticolinesterazice). Pe baza lor, a fost creat discursul câmpului de luptă al diviziunii nervoase-paralitice din grupul de melci organofosforici.

Pe vіdmіnu vіd іnіbіtorіv nіgіbіtorіv vplyu vârcolaci іnіgіbіtori mai puțin de o sing іnіmіzhо oră reduce activitatea enzimelor. Mecanismul efectului inhibitor actual poate fi reprezentat prin analizarea reacțiilor egale viitoare:

În+ E EIn

În + ES ESIn

După cum vedem din reprezentările reacțiilor egale, inhibitorii de întoarcere revin la enzimă sau la complexul enzimă-substrat. În acest caz, enzima își exercită puterea catalitică.

Vârcolacii ingibtori din spatele mecanismului de efect de ingibare sunt supuși competitivі necompetitiv, yakі v_drіznyayutsya un tip de unul pentru mecanismul de inhibare a acțiunii asupra enzimei.

În perioadele de inhibiție necompetitivă, inhibitorul se atașează invers de enzima deasupra situsului său activ. În acest caz, se modifică conformația centrului activ, ceea ce duce la inactivarea inversă a enzimei. Sub influența unui inhibitor competitiv, nu există nicio modificare a sporidității enzimei pentru acest substrat, adică. valoarea nu se schimba Inainte de m, dar viteza maximă a reacției enzimatice scade ( V max). Ca inhibitori necompetitivi, ei pot acționa ca produse intermediare ale schimbului de vorbire.

Moleculele de inhibitori competitivi prezintă similitudini cu substratul potrivit pentru enzimă. Un exemplu clasic de inhibitori competitivi este acidul malonic, care reduce invers activitatea enzimei succinat dehidrogenazei.

Acid burstinic Acid malonic

Din reprezentările formulelor, este clar că acidul malonic amintește cu adevărat de Budova Burshtinov. Asemănarea structurală permite acidului malonic să se lege la locul activ al enzimei succinat dehidrogenază. Cu toate acestea, nu este capabil să intre într-o reacție care este catalizată de această enzimă (reacție de dehidrogenare). Prin urmare, inhibitorul ajunge în centrul activ al enzimei, blocând posibilitatea interacțiunii sale cu adevăratul substrat. În acest fel, sub afluxul unui inhibitor competitiv, sporiditatea enzimei către substrat scade brusc (valoare crescută Inainte de m), dar valoarea nu se modifică V max. Fenomenul de inhibiție competitivă poate fi recunoscut ca o cale de creștere bruscă a concentrației substratului sumei de reacție.

În acest fel, inhibitorii competitivi, care acționează ca cei necompetitivi, se leagă de centrul activ al enzimei, după care are loc o creștere bruscă a valorii. Inainte de m la substrat, care stă la baza scăderii inverse a activității yoga.

Ca inhibitor competitiv fiziologic al succinat dehidrogenazei, acidul oxalic acționează. După cum se poate observa de la bebelușul prezentat, produsul său intermediar al schimbului de discursuri are, de asemenea, aceeași similitudine structurală cu acidul succinic. Inhibarea competitivă a succinat dehidrogenazei de către acidul oxalic joacă un rol important în reglarea transformării oxidative în mitocondrii:

Un alt tip de reglare a activității enzimelor - reglare alosterică. În special în grupul de enzime - enzime alosterice. Înaintea enzimelor alosterice, există proteine ​​oligomerice, în structura cărora există centrii de reglare (alosterici).

Depozitul de molecule de enzime alosterice are două tipuri de subunități:

1) catalitic(W);

2) de reglementare (R).

Subunitatea catalitică este reprezentată de o lance polipeptidică, pe care se află centrul activ al enzimei. Subunitate de reglementare pentru a scoate din structura sa centrul de reglementare (alosteric). Centrul alosteric este o diviziune a unei molecule, creată într-o interacțiune specifică cu un regulator enzimatic. Regulatorii Vidpovidno pot fi atât activatori, cât și inhibitori ai enzimei.

Legătura dintre regulatorul alosteric cu centrul de reglare este considerată a fi legată de similitudinea sterică a moleculei cu centrul alosteric. În funcție de similitudinea geometrică a suprafeței moleculei regulatoare și de structura trivimir a centrului alosteric dintre ele, există o interacțiune specifică inversă. Se stabilește un complex, care este stabilizat de forțele interacțiunilor slabe. Forțele Van der Waals sunt de o importanță deosebită. Pentru ei, stabilizarea complexului regulator cu un centru alosteric ia parte din legăturile de apă, precum și interacțiunile hidrofobe și electrostatice.

Ca rezultat al interacțiunii dintre enzimă și un inhibitor alosteric din molecula proteică, este cauzată perturbarea conformațională a lancei polipeptidice a subunității de reglare. Їх viniknennya este indicat pe modalitatea reciprocă W- І R- subunități. Ca rezultat, conformația lancei polipeptidice a subunității catalitice se schimbă din nou. Similar cu perebudova este însoțită de distrugerea structurii centrului activ, în urma căreia are loc o scădere a sporidității centrului activ față de substrat (creștere a valorii Inainte de m), care indică inhibarea enzimatică (Fig. 33).

Malyunok 33 – Mecanismul de inhibare a enzimei alosterice

Adăugarea unui inhibitor alosteric la centrul alosteric duce la o modificare a conformației centrului activ pe subunitatea catalitică a enzimei și la o scădere a sporidității acestuia la substrat.

Inhibarea alosterică de către vârcolaci. Disocierea la complex R-subunitatea cu un inhibitor sunt însoțite de o modificare a conformației externe a lancetelor polipeptidice ale subunităților, în consecință sporadizarea centrului activ la substrat.

Chiar mai des, în rolul inhibitorilor alosterici, acționează produsul reacției sau o cale metabolică, la care ia parte enzima. Procesul de inhibare a enzimelor se numește produsul reacției retrongіngіbuvannyam.

Retro-inhibarea este baza mecanismului de inducție negativă în reglarea proceselor metabolice și îmbunătățirea homeostaziei. Pentru noua lucrare, este sigur să păstrați un ritm rapid al diverselor produse industriale în schimbul de discursuri între clienți. Scopul retro-inhibării poate fi inhibarea hexokinazei cu produsul de reacție glucoză-6-fosfat:

În unele cazuri, preferința nu este pentru produsul final al reacției, ci pentru produsul final al procesului în care are loc reacția. Retroinhibarea enzimei E produsul procesului P:

de B, U, R, D - produse intermediare.

În reprezentările secvenței, transformarea este ca un inhibitor al enzimei alosterice E introduceți produsul în proces - R. Un mecanism similar de retro-inhibire este observat pe scară largă în clitine. De exemplu, este posibil să se inducă inhibarea enzimei acetil-CoA-carboxilazei, care participă la sinteza acizilor grași superiori, produsul final al sintezei acizilor grași - acidul palmitic.

Analog, al protylezhny rang pentru a lucra pe enzime alosterice activatori alosterici. În prezența activatorului, enzima are o sporiditate scăzută față de substrat. Cu toate acestea, atunci când se leagă centrul alosteric cu activatorul, sporiditatea centrului catalitic la substrat se deplasează, ceea ce este însoțit de mișcarea sporulării substratului. Ca activator alosteric, o moleculă acționează adesea ca un substrat de reacție. Cine are un simț biologic profund. În vremuri, ca și în clitinie, crește bine cu substratul, menținerea mediului interior în stare bună este necesară pentru utilizarea lui. Se ajunge la activarea enzimei, care catalizează această transformare. Un exemplu de astfel de activare poate fi activarea glucokinazei de către glucoză.

Enzimele alosterice, în care substratul acționează ca un activator, sunt numite homotrope. Pe aceste enzime, un șprot de aceeași pentru viitorii centri care se leagă de substrat, iac în pârghie în minți poate câștiga funcția centrilor reglatori și catalitici ai enzimei.

Cum proliferarea enzimelor homotrope se bazează pe enzimele heterotrope. Restul sunt reglați de modulatori, a căror structură este suspendată în substrat. De aceea, în structurile lor se poate observa că se luptă cu adevărat pentru viața de zi cu zi activі alosterică centri.

Cel mai adesea, aceeași enzimă alosterică apare ca urmare a interacțiunii cu un număr de modulatori diferiți - activatori și inhibitori. Ca un cap, puteți induce enzima - fosfofrtokinaza (PFK), catalizează debutul reacției:

Cu orice diferență, modulatorii pot suna propriile legături pe moleculele de enzime.

Cinetica enzimelor homotrope depinde de cinetica enzimelor non-alosterice. Graficul gradului de uscăciune a reacției la concentrația substratului poate să nu fie hiperbolic, ci o formă sigmoidă (Fig. 34).

Figura 34 - Cinetica enzimelor homotrope

Tom pentru rozrahunka Inainte de m au o gelozie inacceptabilă pe Michaelis-Menten.

Natura sigmoidă a cineticii enzimelor alosterice în legare este în special de natură cooperantă a interacțiunii dintre celelalte subunități ale enzimei și substrat. Legarea moleculei ofensive a pielii la substrat cu o legătură de legătură datorită modificărilor conformaționale ale subunităților vasculare, care au dus la promovarea sporidității acestora la substrat.

Izoenzima

O valoare importantă în transferul sigur și eficient al proceselor de schimb în clienți poate izozimă. Izoenzimele sunt determinate genetic de multiple forme ale enzimei, care catalizează una și aceeași reacție, dar modifică și structura și puterea fizică și chimică.

O enzimă tipică, reprezentată de izoenzime, este lactat dehidrogenaza (LDH). Această enzimă catalizează debutul reacției.

În timpul electroforezei serului din sânge uman, în sânge apar cinci fracții proteice diferite, care pot cataliza reacția lactat dehidrogenazei. În acest mod, este posibil să scrieți o poveste despre baza a cinci izoenzime LDH (Fig. 35).

Figura 35 - Izoenzima Rozpodil LDH pe electroforerogramă (electroforeza se efectuează la pH 6,8)

O explicație importantă a fenomenului de origine izoenzimă poate fi aceea că izoenzimele sunt reduse numai în enzime - proteine ​​oligomerice. Această moleculă este compusă din nu mai puțin de două subunități.

Ce este până la LDH, această enzimă este un tetramer, tobto. molecula de yoga include subunitatea chotiri okremi. În acest caz, există două tipuri diferite de subunități LDH - de tip M (m'azovy) și de tip H (inima). Subunitatea este o lance polipeptidică, a cărei structură este codificată de o genă diferită, ceea ce indică natura genetică a izoenzimelor. Având în vedere că polipeptidele subunităților sunt produse ale diferitelor gene, duhoarea poate fi:

· Depozit diferit de aminoacizi (structură primară);

· Dominanță fizică și chimică inegală (rugozitate electroforetică);

· Particularități ale sintezei în diverse țesuturi.

În funcție de structura lor, izoenzimele variază în funcție de cinetică (dispersia pe substrat), particularitățile de reglare a activității, precum și localizarea în clitinele eucariotelor și specificitatea țesutului în organismele vii.

Structura tetramerului moleculei LGD poate include diferite tipuri și subunități în diferite spline. Când tetramerul este aprobat, este posibilă o combinație de subunități:

Din acest motiv, motivul pentru cele cinci izoenzime ale LDH: LDH 1 este friabilitatea electroforetică minimă, iar LDH 5 este maximă.

Genele izoenzimei LDH sunt exprimate diferit în diferite țesuturi: în carnea inimii, este sintetizată doar o subunitate de tip H. Prin urmare, aici se depune mai puțin LDH 1, deoarece are forma unui vin din acest tip de rosturi. În m'yazakh hepatic și scheletic, este sintetizat doar tipul M. Prin urmare, izoenzima LDH 5, care este compusă exclusiv din subunități M, devine mai puțin activă și funcționează. În alte țesuturi cu variabilitate diferită, sunt exprimate gene care codifică atât subunitățile H, cât și subunitățile M. Prin urmare, mirosurile pot fi create de diferite forme intermediare de izoenzime LDH (LDH 2 -DG 4).

Pe baza celor în care subunitățile sunt separate de depozitul de aminoacizi, duhoarea poate avea o greutate moleculară și o sarcină electrică inegale. Tse zoomovlyuє їх іх іх ії ії ії ії іnі іїї іїї ії ії іkhіchі autorități.

Krіm vіdmіnnosti fіziko-khіmіchіh putere, izoenzimele diferă puternic în ceea ce privește puterea catalitică (în ceea ce privește parametrii cinetici: sunt caracterizate de o valoare diferită a numărului de învelișuri ( V max) și sporiditate față de substrat ( Inainte de m), precum și sensibilitatea la diferiți regulatori).

Deci, LDH are 1 valoare Inainte de m în raport cu acidul lactic devin 0,0044 M la fel pentru LDH 5 – 0,0256 M. Sechovina arată puterea inhibitorului cel puțin LDH 5, dar nu scuipă pe LDH 1. În acest caz, inhibitorul LDH 1 acționează ca acid piruvic, care nu are un efect similar asupra LDH 5.

În această ordine, izoenzimele se disting prin structură și putere, iar fundația lor este determinată genetic. Cu orice greșeală de nutriție, ar trebui să existe o doză biologică de izoenzime.

Pentru a crește în acest aliment, este necesar să existe mame pe uvaz, în diferite celule (compartimente) de celule și eucariote, precum și în diferite țesuturi ale unui organism bogat celular, este necesar să înțelegem diferența dintre mintea. Au o concentrație inegală de substrat în sine și aciditate. Їх se caracterizează printr-o valoare diferită a pH-ului și un depozit ionic. Prin urmare, în clitinele diferitelor țesuturi, precum și în diferite compartimente ale clitinei, și transformările chimice în sine apar de fapt în minți inegale. La legătura cu cym baza izoenzimelor, care pot avea putere în puteri catalitice și de reglare, permite

1) să dezvolte una și aceeași transformare chimică cu aceeași eficiență pentru minți diferite;

2) să asigure reglarea fină a modificărilor catalitice într-un subdepartament al regulatorilor din cel mai specific compartiment al țesutului și altor țesuturi.

Acest lucru poate fi ilustrat prin particularitățile dominanței izoenzimelor citoplasmatice și mitocondriale în carbamoil fosfat sintaza. Această enzimă catalizează reacția pentru sinteza carbamoil fosfatului.

Fosfatul de carbamoil, care este metabolizat în mitocondrii, sub influența izoenzimei mitocondriale, a fost abandonat procesului de sinteză a secreției, iar fosfatul de carbamoil, care este metabolizat sub influența izoenzimei citoplasmatice, este apoi vicorat pentru sinteza pirimidină. nucleotide. Desigur, aceste enzime, asociate cu diferite procese de schimb, sunt împărțite larg și pot avea puteri catalitice și de reglementare diferite. Prezența ta într-o singură clitină vă permite să participați simultan la două procese diferite, legând un succesor de victorii.

În acest mod, motivul pentru izoenzima poate avea o semnificație biologică importantă, datorită posibilității de a depăși procesele enzimatice liniștite în sine în minți diferite și z ciєї cauzele sunt determinate genetic.

Controlați nutriția

1. Care este diferența dintre enzime și catalizatorii non-proteici?

2. Reexaminați principalele clase de enzime și caracterizați-le.

3. Pe ce se bazează actuala nomenclatură internațională a enzimelor?

4. Oferiți o înțelegere clară a „barierei energetice a reacției”.

5. Cum priviți mecanismul prin care enzimele coboară bariera energetică a reacției?

6. Care este motivul diferenței fizice a constantei Michaelis și a vitezei maxime a reacției?

7. Ce unități au constanta Michaelis și viteza maximă de reacție?

8. De ce creșterea temperaturii reacției însumată la temperatura optimă crește viteza reacției enzimatice?

9. Cum vezi specificul enzimelor în mintea ta? Care este motivul specificului enzimelor?

10. De ce depinde activitatea enzimelor de pH-ul mediului? Activitatea unor enzime din lumea mare ar trebui să fie depusă ca factor?

11. Ce metode de desemnare a enzimelor calcifere cunoașteți?

12. Care este activitatea enzimelor afectate?

13. Care sunt principiile de diferență dintre vârcolaci și inhibitorii nereversibili?

14. Ce sunt inhibitorii competitivi? Ce inhibitori competitivi cunoașteți?

15. Care este mecanismul inhibiției alosterice?

16. De ce credeți că se bazează semnificația biologică a izoenzimelor?

17. Ce metode de fracționare a izoenzimelor cunoașteți?

Capitolul 6

Vitamine sunt numite vorbire organică, care în cantități mici este necesară pentru schimbul normal de vorbire și funcții fiziologice, nu este sintetizată în organism de componentele vâscoase ale vorbirii.

Nevoia de vitamine pentru siguranța vieții organismului este legată de aceasta, majoritatea participând la dezvoltarea coenzimelor. Având în vedere cei care au nevoie chiar și de cantități mici de enzime pentru a asigura derularea normală a proceselor catalitice, care nu sunt încă implicate în procesul reacțiilor chimice, vitaminele sunt necesare organismului și în cantități chiar și mici.

Ninі vіdomo peste 20 vіtaminіv. Principalul їх dzherelami є:

· ariciul unei aventuri taroslin a unei creaturi;

microflora saprofită a intestinului gros;

provitamina.

Provitaminele sunt campionii vitaminelor, din care în organism există diferite căi de stabilire a vitaminelor active. Ele sunt precedate de caroten (provitamina A), 7-dehidrocolesterol (provitamina D) și altele.

Okrim vitamine, vezi un grup special discursuri asemănătoare vitaminelor. Qi-ul vorbirii poate fi puterea vitaminelor, dar acestea sunt sintetizate în corpul unei persoane. Acestea includ carnitina, inozitol, acid lipoic, colină, acid pangamic, vitamina U și in. Vorbirea asemănătoare vitaminelor dezvăluie puterea vitaminelor în diferite tipuri de organisme.

Ordinea vitaminelor este grupul principal de discursuri - antagoniști, care sunt desemnați prin termen antivitamine. În fața lor, se pot auzi discursuri care arată ziua, protilezhnu de vitamine.

Antivitaminele pot fi subdivizate mental în două grupe în funcție de mecanismul efectului lor antivitaminic.

1. Enzime care distrug vitaminele. Ca exemplu de reprezentanți ai acestui grup pot fi folosite buti tiaminaza (o enzimă care catalizează transformarea vitaminei B 1), ascorbat oxidaza (o enzimă care catalizează transformarea vitaminei C) etc.

2. Discurs, care poate fi asemănător cu structura vitaminelor, pentru care structura clădirii să intre cu vitamine într-o poziție competitivă pentru afacerile globale de comunicare. Acest grup include și alte vitamine (oxitiamină și altele).

Vitaminele trebuie depuse din diverse motive. În fața lor se poate vedea pentru a deveni, secol, este timpul să rock, latitudinea geografică de viață, starea fizică, caracterul de practică, starea de sănătate și bunăstare.

În acest caz, dacă există o încălcare a vitalității între nevoia de vitamine a organismului și furnizarea egală de yogo a organismului, există un dezechilibru de vitamine. O manifestare a dezechilibrului vitaminic poate fi:

hipovitaminoza;

Avitaminoza;

· Hipervitaminoza.

Hipovitaminoza devin, pentru care se schimbă în locul vitaminei din organism. Nu există două grupuri principale de motive ( scandalosі intern), yakі produc până la їх viniknennya.

1. Există motive care duc la scăderea aportului de vitamine din organismul organismului (foamete, introducerea de produse, care vor răzbuna o cantitate mică de vitamine sau alte mostre culinare incorecte).

2. Cauzele interne ale efectelor consumului crescut de vitamine de către organism în taberele de cântat (vârsta copiilor, vagitatea, munca fizică importantă, cu stres și diverse boli interne) min în organism (în cazul diferitelor boli, asociate cu infecții shlunkovo -tract intestinal).

Hipovitaminoza poate fi largă. Mai ales deseori duhoarea miroase în sezonul de primăvară.

Avitaminozaє formă extremă de hipovitaminoză. Duhoarea se caracterizează prin eliberarea aceleiași cantități de vitamine din organism. Cea mai frecventă cauză a avitaminozei este aportul de vitamine din organism de la un arici. Ninі tsey camp trapleyaetsya rareori dosit. Poate fi pusă pe seama acelor contingente de oameni care lucrează în minți extreme (viysk, geologi, marinari etc.).

Hipervitaminoza sunt ei înșiși devenit, pentru care zbіshuєtsya vіst vіtaminіv vіtaminіv în organіzmі. Motivul acestor blamări este cel mai adesea o creștere a aportului de vitamine de la arici. Cea mai caracteristică este justificarea hipervitaminozei pentru vitaminele de pierdere a grăsimilor. Poate fi acuzat pentru utilizarea banală a produselor bogate în vitamine, precum și pentru supradozajul preparatelor cu vitamine.

Clasificarea vitaminelor

Clasificarea modernă a vitaminelor se bazează pe solubilitatea lor. Din acest motiv, toate vitaminele sunt împărțite în:

· reducerea grăsimilor- Vitaminele A, D, E, K, F, Q;

· hidroizolarea- Vitamine din grupa B (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), precum și PP, C, H și rutina.

Vitamine care reduc grăsimile

Pentru acest grup de vitamine, există un număr caracteristic de puteri puternice:

1. Excesul de molecule de izopren intră în structura vitaminelor bogate producătoare de grăsimi. Duhoarea se unește una câte una la lancea dozhinei cântătoare, ca una bogată, în care este indicată inconsecvența vitaminelor producătoare de grăsimi din apă și navpak - o bună diversitate în comercianții cu amănuntul organic:

2. Pentru utilizarea în siguranță a vitaminelor care reduc grăsimile, este necesar să existe o cantitate suficientă de acizi grași în intestine, precum și o cantitate suficientă de grăsimi, precum acele vitamine care reduc grăsimile, la arici.

3. Invocându-le pe cei că vitaminele care eliberează grăsimi nu se pot distinge de apă, duhoarea este transportată în organism de sânge pentru ajutorul purtătorilor speciali de proteine. De regulă, vitamina pielii este transportată de proteina sa purtătoare.

4. Vitaminele care dizolvă grăsimile se acumulează în țesuturile organelor interne. La fel ca „depozitul” lor, țesuturile ficatului sunt cele mai proeminente. Aplicarea supremației vitaminelor producătoare de grăsimi nu poate duce nici măcar la justificarea hipovitaminozei. Din acest motiv, organismul, pentru o lungă perioadă de timp, va avea grijă de ele din „depozitul” său.

5. Funcția coenzimei nu este tipică pentru majoritatea vitaminelor producătoare de grăsimi.

6. Rolul biologic al vitaminelor producătoare de grăsimi se datorează faptului că duhoarea poate regla expresia genelor.

Cu toate acestea, indiferent de similitudine, vitaminele care reduc grăsimile pot fi esența manifestării efectului lor biologic.

Vitamina A

Enzimele sunt reglate de catalizatori. Așa cum regulatorii pot acționa ca un metabolit, opriți-l. Separa:

- activatori- Vorbirea, care va crește viteza de reacție;

- ingibіtori- Discurs pentru a schimba viteza reacției.

Activarea enzimatică. Diferiți activatori se pot lega fie de centrul activ al enzimei, fie din spatele acestuia. Înainte de grupul de activatori, adică pentru a adăuga centrul activ, puneți: ioni metalici, coenzime, substraturi în sine.

Activarea în spatele metalelor suplimentare care curg în spatele diferitelor mecanisme:

Metal pentru a intra în depozitul uzinei catalitice a centrului activ;

Metalul din substrat este folosit pentru a stabili complexul;

Pentru rahunok, metalul se stabilește punți între substrat și centrul activ al enzimei.

Substraturile sunt, de asemenea, activatori. În momentul creșterii concentrației substratului, rapiditatea reacției se mișcă. în funcție de atingerea concentrației substratului, densitatea nu se modifică.

Dacă activatorul este asociat cu locul activ al enzimei, atunci acesta modificarea covalentă a enzimei:

1) proteoliză parțială (coliziuni de proteoliză). În acest fel, sunt activate enzimele canalului pe bază de plante: pepsină, tripsina, chimotripsină. Tripsina poate deveni un pro-enzima tripsinogen, ceea ce are ca rezultat 229 exces de AA. Sub acțiunea enzimei enterokinazei, cu adăugarea de apă, aceasta este transformată în tripsină, cu care hexapeptida este scindată. Structura tretinoasă a proteinei se modifică, se formează centrul activ al enzimei, iar enzima este transformată în forma activă.

2) fosforilare - defosforilare. Ex: lipaza + ATP = (protein kinaza) lipaza fosforilata + ADP. Reacția de transfer Tse, cum ar fi fosfatul ATP vicorist. În acest caz, un grup de atomi este transferat de la o moleculă la alta. Lipaza fosforilată este forma activă a enzimei.

Activarea fosforilazei urmează această cale: fosforilază B+ 4ATP = fosforilază A+ 4ADP

De asemenea, atunci când activatorul este conectat, postura este activată de centrul activ disocierea complexului inactiv„enzimă proteică activă”. De exemplu, protein kinaza este o enzimă care provoacă fosforilarea (depozit de AMPc). Protein kinaza este o proteină care are o structură sfert și este compusă din 2 subunități reglatoare și 2 catalitice. R 2 C 2 + 2cAMP \u003d R2 cAMP 2 + 2C. Acest tip de reglare se numește reglare alosterică (activare).

Inhibarea enzimatică. Іngіbіtor - tse rechovina, scho vyklikає specific scăderea activității enzimei. Următoarea diferență între inhibiție și inactivare. Inactivare - de exemplu, denaturarea proteinelor ca urmare a diferiților agenți care denaturează.

Pentru mіtsnistyu zv'yazuvannya Inhibitor cu enzima Inhibitorii pot fi împărțiți în vârcolaci și non-returners.

Inhibitori nereversibili Este posibil să se lege și să se distrugă grupările funcționale ale moleculei de enzimă, care este necesară pentru a prezenta activitate catalitică. Toate procedurile de purificare a proteinei nu trebuie adăugate la legarea inhibitorului și a enzimei. De exemplu: teste diya organofosforice asupra enzimei - colesterază. Clorofosul, sarinul, somanta și alți compuși organofosforici se leagă de centrul activ al colesterazei. Ca rezultat, se observă fosforilarea grupărilor catalitice ale centrului activ al enzimei. Ca rezultat, moleculele de enzimă legate de inhibitor nu se pot lega de substrat și sunt sever perturbate.

Deci vezi vârcolaci de exemplu prozerin pentru colesteraz. Vârcolacul іngіbuvannya se află în concentrația substratului și a inhibitorului și a suprasubstratului znіmaєtsya.

În spatele mecanismului vedea:

Inhibarea competitivă;

Inhibarea necompetitivă;

Inhibarea substratului;

Alosteric.

1) Inhibarea competitivă (izosterică).- galvanizarea reacţiei enzimatice, determinând legarea inhibitorului de centrul activ al enzimei. În acest caz, inhibitorul poate fi similar cu substratul. Procesul are concurență pentru centrul activ: se stabilesc complexe enzimă-substrat și inhibitor-enzimă. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. Ex: reacția succinat dehidrogenazei [Fig. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (deasupra săgeții SDG, pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. Substratul potrivit pentru reacție este succinatul (acidul burstinic). Inhibitori: acid malonic (COOH-CH 2 -COOH) și oxalacetat (COOH-CO-CH 2 -COOH). [Mal. enzimă cu 3 dirks + substrat + inhibitor = complex de inhibitor cu enzimă]

Ex: enzima colesterază catalizează conversia acetilcolinei în colină: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (deasupra săgeții XE, pid - apă) CH 3 COOH + (CH 3 ) )3-N-CH2-CH2-OH. Inhibitorii competitivi sunt prozerin, sevin.

2) Inhibarea necompetitivă- galvanizare, legată de injectarea unui inhibitor la conversie catalitică, dar care nu se leagă de enzimă cu substratul. În acest caz, inhibitorul se poate lega atât de centrul activ (planta catalitică), cât și din spatele acestuia.

Când se adaugă un inhibitor la locul activ, acesta determină modificarea conformației (structura tretinoasă) a proteinei, după care se modifică conformația centrului activ. Costul instalației catalitice și importanța interacțiunii dintre substrat și centrul activ. Dacă acest inhibitor nu este similar cu substratul, atunci inhibiția nu poate fi luată în exces față de substrat. Posibilitatea de a stabili complexe suplimentare ale enzimei-ingibtor-substrat. Viteza unei astfel de reacții nu va fi maximă.

Pentru inhibitorii necompetitivi includ:

Cianură. Duhoarea se leagă de atomul golfului din citocrom oxidază și, ca urmare, enzima își pierde activitatea; tse enzima lancei dihal, care descompune tractul respirator și miroase.

Sunt metale importante și compușii lor organici (Hg, Pb și altele). Mekhanizm їhnyoї dії poov'azaniya zі z'ednannyam їх іz diferite grupuri SH. [Mal. enzimă cu grupări SH, ion de mercur, substrat. Toată lumea merge la al treilea complex]

O serie de agenți farmacologici, care pot afecta enzimele celulelor malefice. Aici puteți vedea ingibtori, care învingători în starea agricolă, pobutovі otruynі vorbire.

3) Inhibarea substratului- Reacția enzimatică Galmuvannya, suprasubstratul viklikana. Ca urmare a formării complexului enzimă-substrat, care nu cedează transformării catalitice. De asemenea, puteți modifica concentrația substratului. [Mal. legarea de enzimă în același timp cu 2 substraturi]

4) Inhibarea alosterică - galvanizarea reacției enzimatice, fără adăugarea unui inhibitor alosteric la centrul alosteric al enzimei alosterice. Acest tip de părtinire este caracteristic enzimelor alosterice, care formează o structură în sferturi. Ca inhibitori pot actiona metabolismul, hormonii, ionii metalici, coenzimele.

Mecanismul include:

a) aducerea inhibitorului la centrul alosteric;

b) se modifică conformaţia enzimei;

c) modificări ale conformaţiei centrului activ;

d) este afectată complementaritatea situsului activ cu substratul enzimatic;

e) se modifică numărul de molecule ES;

f) modificarea vitezei reacţiei enzimatice.

[Mal. enzimă cu 2 dirk, până la un inhibitor alosteric și altul schimbă forma]

Particularităților enzimelor alosterice, inhibarea poate fi atribuită legării negative a serului. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (vezi D săgeata la săgeată între A și B). D este un metabolit care acționează ca un inhibitor alosteric asupra enzimei E1.

Schimb de discursuri

Schimbul de vorbire (metabolism)– ansamblul proceselor fiziologice și biochimice care asigură viața organismului în relații reciproce cu mediul natural, îndreptând spre autocreare și autoconservare.

Înaintea proceselor fiziologice, se poate vedea gravarea, înmuierea, respirația, văzând și văzând; la biochimic - transformarea chimică a proteinelor, grăsimilor, carbohidraților, iacului în organisme precum discursurile savuroase. În special procesele biochimice și cele care miros zdіysnyuyutsya pіd oră reacții enzimatice scăzute. Enzimele în sine asigură aceeași secvență, timpul acelei rapide a reacțiilor.

Pentru îndreptare, transformarea chimică se împarte în:

A) disimilare(catabolism) - dezintegrarea vorbirii la altele mai simple cu trecerea energiei legăturilor vorbirii la energia legăturilor macroenergetice (ATP, NAD H, in.);

b) asimilare(Anabolism) - sinteza unor discursuri mai pliabile cu altele mai simple, cu multă energie.

Semnificația biologică a acestor două procese prin aceea că, din divizarea vorbirii, se stabilește într-un fel de energie, care asigură toate capacitățile funcționale ale corpului. Chiar la acea oră, în timpul dezintegrarii discursurilor, se stabilesc „materiale în devenire” (monozaharide, AA, glicerină și altele.), care apoi fac cu ochiul în sinteza discursurilor specifice organismului (proteine, grăsimi, carbohidrați și altele). .

[SCHEMA] Deasupra liniei orizontale (aproape de mijlocul exterior) - „proteine, grăsimi, carbohidrați”, deasupra lor săgeata în jos sub linie (în mijlocul corpului) până la inscripția „disimilare”, de-a lungul restului săgeți chotiri: două până la inscripția de deasupra liniei єyu „caldura” că „produse kintsev”; o săgeată la dreapta pentru a scrie „vorbire industrială (metaboliți)”, de la ei la „asimilare”, apoi la „proteine ​​umede, grăsimi, carbohidrați”; o săgeată în jos până la inscripția „energia ATP”; și, de asemenea, în sus până la „căldură” și „asimilare”.

Disimilarea proteinelor, grăsimilor și carbohidraților curge într-un mod diferit, dar în molozul acestor discursuri există un nivel scăzut de inflamație:

1) Etapa de supramurare. În HKT, proteinele se descompun în AA, grăsimi - în glicerol și FFA, carbohidrați - în monozaharide. Există un număr mare de discursuri nespecifice din unele specifice care trebuie apelate. Pentru rahunok peretravlennya în tractul intestinal, se vede aproximativ 1% din energia chimică a discursurilor. Această etapă este necesară pentru faptul că discursurile care mi-au venit în minte s-ar putea uda.

2) Stadiul schimbului intermediar (schimbul tisular al vorbirii, metabolismul). La nivel clitinic, vinurile sunt împărțite în anabolism și catabolism. Utvoryuyuyutsya și transforma discursurile intermediare schimbul de discursuri - metaboliți. În acest caz, monomerii, care s-au așezat în stadiul de supragravare, se descompun în mici (până la cinci) produse intermediare cheie: PIA, alfa-KG, acetil-CoA, PVA, alfa-glicerofosfat. Se vede până la 20% din energia vorbirii. De regulă, schimbul intermediar are loc în citoplasma celulelor.

3) Degradarea reziduală discursuri de participare acru pana produse finale(ЗІ 2 , N 2 Oh, vorbire cu azot). Puteți vedea aproape 80% din energia discursurilor.

În același timp, etapele luate în considerare sunt mai mult decât principalele forme ale proceselor de schimb. Ca și în cealaltă, așa și în a treia etapă, energia, care se vede, se acumulează în energia vizibilă a legăturilor chimice din părțile macroergice (există discursuri care ar putea dori o legătură macroergică, de exemplu, ATP, CTP, TTP, G). TF, UTF, ADP, CDP, ..., creatinfos, acid 1,3-difosfogliceric). Deci, energia de legare a fosfatului rămas al moleculei de ATP devine aproape de 10-12 kcal / mol.

Rolul biologic al schimbului de discursuri:

1. acumulare de energie în timpul spargerii deversărilor chimice;

2. recuperarea energiei pentru sinteza vorbirii proprii organismului;

3. dezintegrarea componentelor structurale celulare;

4. Se așteaptă sinteza și descompunerea biomoleculelor de natură specială.

Schimb de albi

Ce este robitimemo cu materialul luat:

Dacă acest material vi se pare familiar, îl puteți salva de partea dvs. în măsuri sociale:

Tweet

Toate subiectele pe care le-am împărțit:

Proteinele și rolul lor biologic
Proteine ​​(proteine) - protos - în fața mustaței, în primul rând, cap, ceea ce înseamnă totul. Proteinele sunt vorbire organică cu azot cu greutate moleculară mare.

Caracteristicile proteinelor simple
La baza clasificării (creată în 1908) stă diversitatea albilor. În spatele acestui semn, se pot vedea: I. histoniprotamine, rozchinnі în sare rozchini. Pro

Cromoproteinele
Partea protetică este pofarbovan (cromos - farba). Cromoproteinele includ hemoglobina, mioglobina, catalaza, peroxidaza, o serie de enzime flavin (succinat dehidrogenaza, aldehidedox)

Complexe lipido-proteice
Complexele lipidă-proteină sunt proteine ​​pliante, a căror parte protetică este compusă din diferite componente lipidice. Se pot observa următoarele componente: 1. limită și neextensiv B

Nucleoproteine
Nucleoproteinele sunt proteine ​​pliabile care pot conține doar o mică fracțiune de acizi nucleici (până la 65%). NP-urile sunt compuse din 2 părți: proteine ​​(histone de răzbunare și protamine, care

Complexe carbohidrați-proteine
Ca un grup protetic, ei intră în carbohidrați. Toate complexele carbohidrați-proteine ​​sunt subdivizate în glicoproteine ​​și proteoglicani. Glicoproteine ​​(GP) - un complex de proteine ​​cu carbohidrați

Fosfoproteine
Proteine, grupa protetică de yak - acid fosforic. Adăugarea de acid fosforic la lanceta polipeptidică pentru a forma o legătură eterică pliabilă cu AK SER sau TPE.

coenzima Budova
Coenzimele din reacțiile catalitice reduc transportul diferitelor grupe de atomi, electroni și protoni. Coenzimele se leagă cu enzimele: - legături covalente; - ionimi

Izoenzima
Izoenzime - proteine ​​ceofuncționale. Mirosurile catalizează una și aceeași reacție, dar luptă pentru un fel de autoritate funcțională prin autoritate asupra: - stocarea aminoacizilor;

Dominanța enzimelor
Principalele roluri ale enzimelor și catalizatorilor nebiologici: 1) și altele catalizează reacții mai puțin posibile energetic; 2) crește rapiditatea reacției; 3) n

Nomenclatura enzimelor
1) Nomenclatură trivială de bază - numele vipadkovy, fără un sistem de baze, de exemplu, tripsină, pepsină, chimotripsină. 2) Nomenclatura de lucru - la nume se adaugă numele enzimei

Descoperirile actuale despre cataliza enzimatică
Prima teorie a catalizei enzimatice a fost pusă pe cob în secolul al XX-lea de către Warburg și Baylis. Această teorie a susținut că enzima se adsorbe pe propriul substrat și a fost numită adsorbție, dar

Efectele moleculare ale dienzimelor
1) Efectul concentrării este adsorbția pentru a se întinde pe suprafața moleculei la enzima moleculelor vorbirilor care reacţionează, tobto. substrat, care ar trebui să conducă la cea mai scurtă interacțiune. Ex: atracție electrostatică

Teoria catalizei acido-bazice
În depozitul centrului activ al enzimei, există grupuri funcționale acide și bazice. Ca rezultat al acestei enzime, ea acționează pentru a cataliza puterea acido-bazică, adică. jucând un rol

Supramurarea și înmuierea albușurilor
Funcțiile proteinelor sunt diferite, dar se văd mai ales funcții structurale, catalitice și energetice. Valoarea energetică a proteinei este aproape de 4,1 kcal/g. Mijlocul gurii de discursuri care trebuie să fie

Transformarea alburilor în organele de gravură
Aceste proteine ​​sunt produse de dihidrolaze (a treia clasă de enzime), peptidazele în sine - pute, sunet, vibrează într-o formă inactivă, care sunt activate printr-o cale de proteoliză parțială.

Decaparea excesivă a proteinelor de pliere și catabolismul acestora
1. Glicoproteinele sunt hidrolizate cu ajutorul glicozidazelor (enzime amiolitice). 2. Lipoproteine ​​– pentru ajutorul enzimelor lipolitice. 3. Cromoprotea hemochimică

Albe putrede și produse de yoga pufoase
Dezintegrarea proteinelor – degradarea bacteriană a țesuturilor proteice și AA sub microflora intestinală. Ide în intestine, prote poate fi posterigatisya și în tub - cu o scădere a acidității.

Metabolismul aminoacizilor
Fondul AK ajută organismul pentru buna funcționare a proceselor: 1) hidroliza proteinelor; 2) hidroliza proteinelor tisulare (sub influența catepsinelor din lizozomi). AK-Fund este utilizat pentru proces

Zagalnі shlyakhi schimbă discursuri
1. Redenumire (recunoscută în 1937 de Braunstein și Krizm).

Timchasovoe zneshkodzhennya amoniac
Amoniacul este toxic (50 mg amoniac se injectează într-un iepure, în plus = 0,4-0,7 mg/l). Prin urmare, în țesăturile de amoniac zneshkodzhuetsya timchasovymi moduri: 1) important - imagine

Ciclul ornitinic de sechovinizare
Sechovina să acopere 80-90% din secțiunea totală de azot. Pentru producere se folosesc 25-30 g de NH2-CO-NH2 sechovin. 1. NH3 + CO

Sinteza și degradarea nucleotidelor
Particularități ale schimbului de nucleotide: 1. Nucleotidele în sine și bazele azotate, care ar trebui să fie prezente, nu sunt incluse înainte de sinteza acizilor nucleici și nucleotidelor în organism. Tobto, nucleotide

Oxidarea nucleozidelor purinice
Adenozin® (adenozin deaminaza, +H2O, –NH4+) іnosine® (purin nucleozid fosforilază, +Pn-ribosil-1-P) hipoxantina (6-oxopurină) ® (xantineoxi

Funcționalitate DC
Substrat H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O

Replicarea (autosubstituția, biosinteza) ADN-ului
Au 1953 r. Watson și Crick au descoperit principiul complementarității (complementaritatea reciprocă). Deci, A \u003d T și GC. Spălare, replicări necesare: 1. lateral

Transcripția (transferul de informații de la ADN la ARN) și biosinteza ARN
În timpul transcripției, în scopul replicării, informațiile sunt transmise dintr-o mică parcelă de ADN. Unitatea elementară de transcripție este un operon (transcripton) - o celulă ADN care trebuie să fie trans.

Reglarea biosintezei proteinelor
Celulele unui organism bugatoclitic rezistă aceluiași set de ADN, dar sunt sintetizate proteine ​​diferite. De exemplu, țesutul fericit sintetizează în mod activ colagenul, în timp ce celulele maligne nu au o astfel de proteină. La

Mecanisme pentru dezvoltarea umflăturilor canceroase
Cancerul este o boală genetică, adică. ushkodzhennya geneiv. Vezi urechea genelor: 1) pierderea unei gene; 2) puterea unei gene slabe; 3) activarea genelor;

Supradozaj de lipide
Acționând astfel, buzele de la gura goală sunt mai puțin decât un lucru mecanic. Enzimele lipolitice din gura goală nu se dizolvă. Decaparea excesivă a lipidelor în prezența viddilah liniștit

Mecanismul de resinteză a grăsimilor
Resinteza grăsimii la peretele intestinal este următoarea: 1. Produșii de hidroliză (glicerol, VFA) sunt activați cu ATP suplimentar. Dalі vіdbuvaєtsya posіdovne аtsiliuvannya

Forme de transport ale lipidelor în organisme
Lipidi є nu se disting de apa cu praguri, deci pentru transferul de sânge sunt necesari purtători speciali, care sunt separați de apă. Astfel de forme de transport sunt lipoproteinele plasmatice.

Transformarea lipidelor în țesuturi
În țesuturi, procesele de dezintegrare și sinteza lipidelor se desfășoară în mod constant. Masa principală de lipide din corpul unei persoane este formată din TG, ca o clitină, ca o incluziune. Perioada de reînnoire a TG în diferite țesuturi

Biosinteza glicerinei și a FFA în țesuturi
Biosinteza glicerinei în țesuturi este strâns legată de metabolismul glucozei, ca urmare a catabolismului, trece prin etapele de trioză. Gliceraldehidă-3-fosfat în citoplasmă

Patologia metabolismului lipidic
În stadiul nadkhodzhennya іz їzheyu. Ariciul gras Ryasna și hipodinamia natomistă duc la dezvoltarea obezității alimentare. Schimbul deteriorat se poate datora insuficientei grăsimi alimentare

Ioni Ca2+
Confirmat cu proteine ​​- calmodulină. Complexul de Ca2+-calmodulină activează enzimele (adenilat ciclaza, fosfodiesteraza, protein kinaza epuizată în Ca2+). Є grup

Hormonii glandelor paratiroide
Parat-hormonul, care este compus din 84 AA, reglează nivelul de Ca2 +, stimulează eliberarea de calciu (și fosfor) din chisturile din sânge; Promovează reabsorbția calciului în nirkah, dar stimulează și excreția de fosfor; W

Rolul vitaminelor în schimbul de vorbire
1.(!) vitaminele sunt precursorii coenzimelor și grupurilor protetice de enzime. De exemplu, B1 - tiamină - intră în depozitul coenzimei decarboxilazelor cetoacide în TPP (TDF), B2 - riboflavină -

Înțelegerea hipovitaminozei, avitaminozei și hipervitaminozei
Hipovitaminoza este o stare patologică, din cauza lipsei de vitamine din organism. Avitaminoza este o stare patologică, cauzată de deficitul zilnic de vitamine din organism.

Cauzele hipotaminozei
1. În primul rând: nu este suficientă vitamină în zhy. 2. Secundar: a) scăderea apetitului; b) creșterea vitratei vitaminelor; c) deteriorarea vmoktuvannya și eliminarea, de exemplu, entero

Vitamina A
Vitamer: A1 - retinol și A2 - retiniană. Denumire clinică: vitamina antixeroftalmică. Datorită naturii chimice: alcool monohidroxilic ciclic inexistent pe baza inelului b-

Vitamina D
Vitamina antirahitică. Există doi vitameri: D2 – ergocalciferol și D3 – colecalciferol. Vitamina D2 se găsește în ciuperci. Vitamina D3 este sintetizată în org

Vitamina E
Învechit: vitamina antisterilă, enzimă antioxidantă. În planul chimic, alfa-, beta-, gamma-delta-tocoferolii și alfa-tocoferolii sunt mai importanți. Vitamina E stabilă

Vitamina K
Vitamina antihemoragica. Vitamine: K1 - filochinonă și K2 - menachinonă. Rolul vitaminei K în metabolismul vorbirii

acid pantotenic. [Mal. formula HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Se combină cu acidul butiric și b-alanina.

Hidroxilarea xenobioticelor cu participarea sistemului monooxigenază microzomal
1. Benzen: [Fig. benzen + O2 + NADPH2 ® (hidroxilaza, citocrom P450) fenol + NADP + H2O] 2. indol: [Fig. indol+О2+Н

Rolul ficatului în metabolismul pigmentului
Schimbul pigmentar este fabricarea unor transformări reciproce pliate ale discursurilor țesăturilor și ale corpului unei persoane. Există 4 grupe de discursuri înaintea pigmenților: 1. hem

Biosinteza hemului
Biosinteza hemului se găsește în majoritatea țesuturilor, câteva în eritrocite, pentru a nu distruge mitocondriile. În organismul uman, hemul este sintetizat din glicină și succinil-CoA, meta rezultat

Defalcarea hemei
Majoritatea pigmenților hemecromogeni din corpul unei persoane sunt absorbiți prin dezintegrarea hemului. Capătul hemului este hemoglobina. În eritrocite, în loc de hemoglobină, devin 80%, oră de viață

Patologia metabolismului pigmentului
De regulă, este asociat cu procese perturbate de catabolism hem și se manifestă în rubinemie hiperbiliară și se manifestă prin îngălbenirea pielii și a membranelor mucoase vizibile. Crescând în sistemul nervos central, bilirubină țipând

Tipi schimbă depozitul de sânge biochimic
I. Absolut şi vizibil. Sinteză absolut uluitoare, dezintegrare, viziunea celorlalți. Vіdnosnі vіdnosnі obumovlenі zmіnoy obyagu c

Depozitarea proteinelor din sânge
Funcțiile proteinelor din sânge: 1. susțin presiunea oncotică (important pentru cancerul albuminos); 2. Vyznayut vâscozitatea plasmei sanguine (în principal pentru albumină rahunki);

Alb fierbinte
Proteina normală din sânge este de 65-85 g/l. Proteina Zagalny este suma tuturor discursurilor proteice din sânge. Hipoproteinemie - o scădere a albuminei. Motive:

Globulinele sunt normale 20-30 g/l
I. α1-globulină α-antitripsină – inhibarea tripsinei, pepsinei, elastazei, altor proteaze sanguine. Anti-aprindere Vikonu

azot în exces
Surplusul de azot este suma azotului din toate discursurile neproteice care exploatează azotul din sânge. Norma este de 14-28 mmol / l. 1. Metabolism: 1.1. aminoacizi (25%); 1.2. creat

Schimbul de carbohidrați
Glucoza din sângele capilar al corpului este de 3,3-5,5 mmol/l. 1. Hiperglicemie (creșterea glucozei): 1.1. hiperglicemie pancreatică - pe durata accidentului vascular cerebral

Schimbul de lipide
Colesterolul este normal 3-5,2 mmol/l. Plasma conține LDL, LDLNS (fracție aterogenă) și HDL (fracție anti-aterogenă). Îmbunătățirea dezvoltării aterosclerozei

Schimb de minerale
Sodiul este principalul ion postacut. Mineralocorticoizii (aldosteronul captează sodiu în sânge) se adaugă la nivelul Na+ din sânge. Rubarba de sodiu crește pentru rahunok hem

Enzima Plasma
Clasificați: 1. Enzime funcționale (plasmă umedă). De exemplu, renina (promovarea presiunii arteriale prin angiotensina II), colesteraza (descompunerea acetilcolinei). Їх activitate

Puterea fizică a secției de oameni sănătoși, modificările lor în patologie
I. Cantitate sectiuni de garazd 1,2-1,5 litri. Poliurie - creșterea numărului de secțiuni prin: 1) creșterea filtrației

Indicatori ai secției depozit chimic
Zagalniy azot - ce sukupnіst azot din toate rechovins azotovіsnih din secțiune. Norma este de 10-16 g/dobu. In caz de patologii, azotul inhalat poate: creste - hiperazoturie

Particularități ale schimbului de vorbire în țesutul nervos
Schimb de energie. În țesutul creierului, există o creștere a clitinnei dihannia (procesele aerobe sunt copleșite). Creierul ajută la reducerea mai multă aciditate, mai mic sirka

Transmiterea chimică a excitației nervoase
Transferul excitaţiei de la o celulă la alta depinde de neurotransmiţători suplimentari: - neuropeptide; - AK; - acetilcolina; - amine biogene (adrenalina,

І activatori care promovează activitatea enzimatică. Inhibitori ai sănătății în interacțiune cu enzime cu un alt nivel de micologie. Pe baza căruia se distinge vârcolacul, acel ingibuvannya ireversibil. Inhibitorii vârcolacilor se leagă de enzime cu legături necovalente slabe și, pentru mințile cântătoare, sunt ușor de cremă cu apă în prezența enzimei, pentru perioade scurte de timp. Vârcolacii ingibіtori sunt împărțiți în competitivi și necompetitivi.

Inhibitorii competitivi pot fi similari din punct de vedere structural cu substratul, care este rezultatul competiției moleculelor față de substrat și al inhibitorului pentru legarea la centrul activ al enzimei. În acest caz, situsul activ interacționează cu substratul sau inhibitorul, complexul enzimă-substrat (ES) sau enzima-inhibitorul (EI). p align="justify"> La turnarea complexului EI, produsul reacției nu se depune. Activitatea enzimei poate fi modificată în funcție de modificarea concentrației substratului. O mulțime de preparate medicinale acționează ca inhibitori competitivi. De exemplu, sulfanamidele, care pot fi bacteriostatice, sunt analogi ai acidului para-aminobenzoic, bacterii indirecte pentru sinteza acidului folic (necesare pentru sinteza nucleotidelor și clitinei podil).

Inhibitorii necompetitivi nu sunt asemănători cu substratul, deci interacționează cu enzima în diviziune, în centrul activ.

Inhibitorii nereversibili stabilesc legături covalente moleculare cu enzima, în plus, centrul activ al enzimei este adesea modificat. În cele din urmă, această enzimă nu poate trece peste funcția sa catalitică. De exemplu, compușii organofosforici leagă covalent gruparea OH a serinei, care se află în centrul activ și joacă un rol cheie în procesul de cataliză. Deci іngіbіtori, de parcă ar fi biruitori, ca niște fețe, să moară multă vreme (dobu, tizhnі). Reinventarea activității enzimatice se poate datora sintezei de noi molecule de enzime.

Brumentul proceselor enzimatice ale Klitini iese peste aceeași turmă, iar sărbătoarea reacțiilor enzimatice, Lantsyuga enzimatică (metabolismul nobilului), yaki poate fi Boti Liniyni (Glikolz), iar izbucnirea, cicluri (cicluri). al Krebubrebet Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Krebubny Krebubny. sa).) Pentru a adăuga la viteza căii metabolice, este suficient să reglați cantitatea sau activitatea enzimelor. În căile metabolice, nu este necesară reglarea activității tuturor enzimelor, dar activitatea enzimelor cheie este reglată, ceea ce înseamnă că viteza procesului metabolic este o mare problemă.

Enzime cheie є:

Calea metabolică a enzimei cob (prima enzimă),

Enzime care catalizează reacțiile care limitează swidkist (cele mai frecvente),

· Enzimele, care se găsesc în domeniul căilor metabolice.

Reglarea vitezei reacțiilor enzimatice poate fi influențată de:

Modificați numărul de molecule de enzime,

Disponibilitatea moleculelor către substrat și coenzimă,

· Reglarea activității catalitice a moleculelor altor enzime.

Reglarea numărului de molecule ale enzimei din celule se poate face prin modificarea vitezei de sinteză (inducție - creșterea vitezei de sinteză, represiune - galvanizare) sau prin modificarea vitezei de sinteză.

Un parametru important, care controlează trecerea căii metabolice, este prezența substraturilor, rangul principal este primul, cu cât concentrația este mai mare, cu atât stabilitatea căii metabolice este mai importantă.

Reglarea activității catalitice a altor enzime. Principalele moduri de reglare sunt: ​​mecanismele alosterice și izosterice, reglarea interacțiunilor suplimentare proteină-proteină, o cale de modificare chimică, proteoliza obmezhenny (chastkovy).

Mecanism izosteric. În acest caz, regulatorul este injectat direct în centrul activ al enzimei. În spatele unui astfel de mecanism, se află inhibitori competitivi și diaconi.

Mecanism alosteric. O mulțime de enzime, o cremă până la centrul activ, un centru ușor alosteric, distanță mare de centrul activ. Enzimele alosterice sunt numite proteine ​​oligomerice, care sunt compuse dintr-un număr de subunități. De centrul alosteric, efectorii sunt atașați necovalent. Rolul poate fi jucat de substraturi, produși finali ai căii metabolice, coenzimă, macroergie (în plus, ATP și ADP acționează ca antagoniști: ATP activează procesele de anabolism și inhibă catabolismul, ADP - navpaki).

Centrii alosterici din enzimă pot fi o stropire. Enzimele alosterice au puterea de cooperare pozitivă și negativă. Interacțiunea efectorului cu centrul alosteric duce la o modificare cooperativă ulterioară a conformației tuturor subunităților, ceea ce duce la o modificare a formei centrului activ, care scade sau crește sporiditatea la substrat și, aparent, se modifică fie activitate catalitică crescută a enzimei.

Interacțiunea intramoleculară a proteinelor - proteine(numai pentru enzimele oligomerice) de la o modificare a oligomerismului. Proteinkinaza A este o enzimă care fosforilează proteinele pentru metabolismul ATP, este formată din 4 subunități de două tipuri: două subunități reglatoare și două subunități catalitice. Acest tetramer nu are activitate catalitică. În timpul disocierii complexului tetrameric, două subunități catalitice se schimbă și enzima devine activă. Un astfel de mecanism de reglare este brutal. Asocierea subunităților reglatoare și catalitice ale protenkinazei A este re-formată la complexul inactiv.

modificare chimică Cel mai adesea, se discută mecanismul de reglare a activității enzimatice prin modificarea covalentă a resturilor de aminoacizi. Cu această modificare, grupările OH sunt adăugate la enzimă. Fosforilarea este controlată de enzimele protein kinazei pentru ATP. Adăugarea unui exces de acid fosforic duce la o modificare a activității catalitice, cu care rezultatul poate fi dublu: unele enzime sunt activate în timpul fosforilării, în timp ce altele devin mai puțin active. Modificarea activității prin fosforilare este inversată. Îndepărtarea excesului de acid fosforic și protenfosfatazelor.

Reglarea activității enzimelor într-un fel proteoliza prăjită. Enzimele active sunt sintetizate ca precursori inactivi - proenzime și sunt activate ca urmare a hidrolizei uneia sau mai multor legături peptidice cântătoare, ceea ce stimulează scindarea unei părți a moleculei proteice în proenzimă. Ca urmare, într-o parte a moleculei proteice care lipsește, are loc o schimbare conformațională și se formează un centru activ, iar enzima devine activă. Scindarea peptidei sub formă de precursori de proteine ​​catalizează enzimele peptidază.

În această enzimă, activitatea enzimei se modifică irevocabil. Modificările proteolitice stau la baza activării enzimelor proteolitice din PCT, proteinelor din sistemul laringelui sanguin și sistemul de fibrinoliză, precum și hormonii proteino-peptidici. De exemplu, tripsinogenul, care este sintetizat în cavitatea submucoasă, se găsește în intestine, unde se adaugă enzima enteropeptidază. Ca rezultat, s-a observat clivaj proteolitic din clivajul hexapeptidei. Cu aceasta, se formează un centru activ într-o parte a moleculei și se stabilește tripsina activă.