Regulacja aktywności enzymów i metody. Regulacja aktywności enzymów. Enzymologia medyczna (biochemia). Sposoby regulacji aktywności enzymów w klitynie

Będąc pojedynczą żywą materią, która funkcjonuje jak zespół krytycznych biosystemów, łechtaczka podlega ciągłej wymianie z eterycznym medium mowy i energii. Aby wesprzeć homeostazę, istnieje grupa specjalnych przemówień o charakterze białkowym - enzymy. Budova, funkcje, a także regulacja aktywności enzymów są opracowywane w specjalny sposób biochemii, jak nazywa się je enzymologią. W tym artykule, w odniesieniu do konkretnych zastosowań, można przyjrzeć się różnym mechanizmom i sposobom regulowania aktywności enzymów, mocy większych uczonych i ludzi.

Umycie konieczne dla optymalnej aktywności enzymu

Biologicznie aktywna mowa, która wibruje jako reakcja na asymilację, a także na rozszczepienie, ujawnia w łechtaczkach swoją katalityczną moc śpiewających umysłów. Na przykład ważne jest, aby powiedzieć, że w takiej dilyantsi clitin zachodzi proces chemiczny, który przyjmie los enzymów. W przypadku podziału na przedziały (podział cytoplazmy na poletkach) reakcje antagonistyczne zachodzą w różnych częściach i organoidach.

Zatem synteza białek zachodzi w rybosomach, a podział - w hialoplazmie. Specyficzna regulacja aktywności enzymów, które katalizują proliferujące reakcje biochemiczne, zapewniając optymalny przepływ wymiany mowy i przekształcenie energetycznie płodnych szlaków metabolicznych.

Kompleks wielu enzymów

Strukturalno-funkcjonalna organizacja enzymów w organizmie aparatu enzymatycznego klityny. Więcej reakcji chemicznych, jak w nich, wzajemnie. Jako bogaty produkt pierwszej reakcji, jako odczynnik ataku, w tym przypadku szczególnie wyraźna jest ekspansja enzymów w klitynie.

Należy pamiętać, że enzymy ze swej natury są białkami prostymi i ulegającymi zwinięciu. Pierwszą wrażliwość na substrat klityny wyjaśnia się zmianą konfiguracji przestrzeni powietrznej trzeciorzędowej struktury ćwiartkowej peptydu. Enzymy reagują na zmiany nie tylko środkowych parametrów łechtaczki, takich jak magazyn chemiczny hialoplazmy, stężenie odczynników i produktów reakcji, temperatura, ale także na zmiany zachodzące we wrażliwych łechtaczkach lub w obrębie komórek międzykomórkowych, tj.

Dlaczego łechtaczka jest podzielona na przedziały

Inteligencja i logika układu żywej natury są po prostu wrogie. Cały świat jest godny przejawów życia charakterystycznych dla łechtaczki. Dla chemika-naukowca było powszechnie zrozumiałe, że w tej samej próbce nie mogą zachodzić różne enzymatyczne reakcje chemiczne, na przykład synteza glukozy i glikolozy. Jak powstają długotrwałe reakcje w hialoplazmie jednej komórki, która jest substratem ich przewodzenia? Wydaje się, że cytozol jest cytozolem, w którym zachodzą antagonistyczne procesy chemiczne, przestrzenią podziałów i izolacją loci – przedziałów. Zavdiaki i reakcje metaboliczne większych mędrców i tych ludzi są regulowane szczególnie precyzyjnie, a produkty wymiany przekształcają się w formy, które mogą łatwo przenikać przez przegrody komórkowe. Niech przywrócą swoją pierwotną strukturę. Krem do cytozolu, enzymy zlokalizowane są w organellach: rybosomach, mitochondriach, jądrach, lizosomach.

Rola enzymów w metabolizmie energetycznym

Przyjrzyjmy się dekarboksylacji tlenkowej pirogronianu. Regulacja aktywności katalitycznej enzymów została dobrze rozwinięta przez enzymologię. Ten proces biochemiczny zachodzi w mitochondriach – dwubłonowych organellach eukariotycznych klityn – i jest procesem pośrednim pomiędzy bezkwasową degradacją glukozy a kompleksem dehydrogenazy pirogronianowej – PDH – mającym na celu zemstę trzech enzymów. U pozostałych osób spadek ten wynika ze wzrostu stężenia Acetylo-CoA i NATH, przez co pojawiają się alternatywne możliwości absorpcji cząsteczek Acetylo-CoA. Jeśli klityna potrzebuje dodatkowej porcji energii i cząsteczek akceptorowych wimaganu w celu wzmocnienia reakcji cyklu kwasu trikarboksylowego, następuje aktywacja enzymów.

Co to jest hamowanie alosteryczne

Regulację aktywności enzymów można kontrolować za pomocą specjalnych środków - inhibitorów katalitycznych. Smród może kowalencyjnie łączyć się z loci pieśni enzymu, omijając miejsce aktywne. Należy spowodować deformację przestrzennej struktury katalizatora i automatycznie spowodować spadek mocy enzymatycznej. Innymi słowy, istnieje alosteryczna regulacja aktywności enzymu. Dodamo również, że taka forma wtrysku katalitycznego jest skuteczna w przypadku enzymów oligomerycznych, czyli takich, których cząsteczki składają się z dwóch lub więcej polimerycznych podjednostek białka. Patrząc na pierwszy nagłówek, kompleks PDH można znaleźć w trzech enzymach oligomerycznych: dehydrogenazie pirogronianowej, dehydrogenazie dehydrolipoilowej i transacetylazie hydrolipoilowej.

Enzymy regulatorowe

Badania enzymologiczne ustaliły, które należy osadzać zarówno pod względem stężenia, jak i aktywności katalizatora. Najczęstszymi szlakami metabolicznymi są enzymy smutne, które regulują wszystkie obszary jogi.

Smród nazywa się regulatorami i śpiewa w kolbie reakcji kompleksu, może także brać udział w procesach chemicznych, które najczęściej przebiegają w reakcjach nieodwracalnych, lub docierać do odczynników w punktach załamania szlaku metabolicznego.

Jak działa interakcja peptydów

Jednym ze sposobów, za pomocą którego reguluje się aktywność enzymów w komórkach, jest oddziaływanie białko-białko. O co chodzi w języku? Konieczne jest dodanie do cząsteczki enzymu białek regulatorowych, w wyniku czego oczekuje się aktywacji. Przykładowo enzym cyklaza adenylanowa zlokalizowana jest na wewnętrznej powierzchni błony komórkowej i może oddziaływać z takimi strukturami jak receptor hormonalny, a także z peptydem oddzielanym przez enzym. Ponieważ pod wpływem hormonu i receptora białko pośrednie zmienia swoją konformację przestrzenną, sposób wzmocnienia właściwości katalitycznych cyklazy adenylowej w biochemii prowadzi do aktywacji po pojawieniu się regulatora białka iv.

Protomia i jej rola w biochemii

Ta grupa mowy, zwana także kinazami białkowymi, przyspiesza przeniesienie anionu PO 4 3- do grupy hydroksylowej aminokwasów, która wchodzi do makrocząsteczki peptydu. Regulację aktywności enzymów w protomerach będziemy rozpatrywać na przykładzie kinazy białkowej A. Trzecia cząsteczka to tetramer, który składa się z dwóch podjednostek peptydowych katalitycznych i dwóch regulatorowych i nie pełni roli katalizatora do czasu przyłączenia chotiru do komórek regulatorowych cząsteczek protomeru i cAMP. Powodem transformacji struktury przestrzennej białek regulatorowych jest wprawienie w drganie dwóch aktywowanych cząstek białka katalitycznego, co spowoduje dysocjację protomirów. Gdy cząsteczki cAMP ulegają fuzji jako podjednostki regulatorowe, nieaktywny kompleks kinazy białkowej jest ponownie formowany do tetrameru i następuje połączenie cząstek peptydu katalitycznego i regulatorowego. W ten sposób bada się sposoby regulacji aktywności enzymów, aby zapobiec ich odwrotnemu charakterowi.

Chemiczna regulacja aktywności enzymów

Biochemia wypracowała także mechanizmy regulujące aktywność enzymów, takie jak fosforylacja, defosforylacja. Mechanizm regulacji aktywności enzymów w różnych przypadkach jest następujący: nadmiary aminokwasów w enzymie, zemsta grupy OH -, zmiana ich chemicznej modyfikacji pod wpływem fosfataz fosfoproteinowych. W ten sposób konieczna jest korekta, ponadto dla niektórych enzymów jest to przyczyna, która je aktywuje, a dla innych ma działanie hamujące. Na swój sposób moc katalityczna samych fosfataz fosfoproteinowych jest regulowana przez hormon. Na przykład skrobia zwierzęca - glikogen - i tłuszcz w przestrzeniach śródmiąższowych między priyomami їzhі są rozdzielane w przewodzie pokarmowym, a dokładniej na dwanaście kolonii i w postaci glukagonu - enzymu trzustkowego.

Proces ten wspomagany jest przez fosforylację enzymów troficznych SHKT. W okresie aktywnego trawienia, jeśli przedostanie się on z rurki do dwunastnicy, nasila się synteza glukagonu. Insulina to kolejny enzym warstwy podskórnej, który wprawiany jest w wibracje alfa-klityn wysp Langerhansa, oddziałując z receptorem, m.in. poprzez mechanizm fosforylacji samych enzymów ziołowych.

Chastkovy proteoliz

Podobnie jak Bachimo, równa regulacja aktywności enzymów u różnych gatunków nietoperzy. W przypadku enzymów, które zlokalizowane są zarówno w cytozolu, jak i w organoidach (w osoczu krwi lub w przewodzie pokarmowym), metodą ich aktywacji jest proces hydrolizy wiązań peptydowych CO-NH. Vin jest niezbędny, fragmenty takich enzymów syntetyzuje się w formie nieaktywnej. W postaci cząsteczki enzymu część peptydowa ulega rozszczepieniu, a w strukturze modyfikacji, która jest pominięta, dodaje się centrum aktywne. Tse doprowadzić do tego, że enzym „wchodzi do obozu pracy”, tak aby możliwe stało się dodanie go do obejścia procesu chemicznego. Na przykład trypsynogen, nieaktywny enzym w jamie podśluzówkowej, nie rozkłada białek znajdujących się w dwunastnicy. W przypadku wlewu enteropeptydazy dochodzi do proteolizy. Aktywowany jest kolejny enzym, który nazywa się teraz trypsyną. Proteoliza Chastkovy - proces wilkołaków. Vіdbuvaєtsya w taki sposób, jak aktywacja enzymów rozszczepiających polipeptydy w procesach głośni.

Rola koncentracji mowy zewnętrznej w metabolizmie komórkowym

Regulacja aktywności enzymu poprzez dostępność substratu była często rozważana przez nas pod podtytułem „Kompleks wieloenzymatyczny”. Częstotliwość przejścia, która ma miejsce na końcu etapu, jest silnie zdeponowana, ze względu na fakt, że niektóre cząsteczki mowy zewnętrznej znajdują się w hialoplazmie lub organellach łechtaczki. Dlatego prędkość szlaku metabolicznego jest wprost proporcjonalna do stężenia mowy. Im więcej cząsteczek odczynnika znajduje się w cytozolu, tym większa jest elastyczność wszystkich agresywnych reakcji chemicznych.

Regulacja alosteryczna

Enzymy, których aktywność jest kontrolowana nie tylko przez stężenie odczynników zewnętrznych, ale także przez efektory mowy, są tzw. potężnymi. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya regulacja aktywności enzymów. Biochemia przyniosła tak zwane enzymy alosteryczne, które są jeszcze ważniejsze dla metabolizmu komórek. Odłamki mogą mieć zbyt dużą wrażliwość na zmiany w homeostazie. Jako enzym hamuje reakcję chemiczną, przez co zmniejsza jej czułość i nazywany jest efektorem negatywnym (ingibtorem). W typie proliferacyjnym, jeśli następuje wzrost szybkości reakcji, występuje aktywator - pozytywny efektor. Najczęstsze użycie mowy, aby odczynniki, podobnie jak interakcje chemiczne, pełniły rolę aktywatorów. Dobre produkty Kіntsev, scho przyznane w wyniku różnorodnych reakcji, zachowują się jak ingіbіtori. Ten rodzaj regulacji, motywowany wzajemnym powiązaniem stężenia odczynników i produktów, nazywa się heterotroficzną.

Aktywność enzymów może zmieniać się pod wpływem różnych czynników zewnętrznych. Mowa, która wpływa na aktywność enzymów, oznacza modulatory enzymów. Modulatory dzielą swoją linię na dwie grupy:

1. aktywatory. Pod naparem obserwuje się wzrost aktywności enzymów. Jako aktywatory mogą działać jak kationy metali. Na przykład Na+ jest aktywatorem amylazy w ludzkich zatokach.

2. Inhibitory. Mowa pod napływem niektórych następuje zmiana aktywności enzymów.

Inhibitory stanowią dużą grupę wypowiedzi, które wyróżniają się mechanizmem hamowania.

Ze względu na trywialność efektu wchłaniania, inibtori dzieli się na:

· nieodwracalny(Jak w przypadku interakcji z enzymem, pomoże to na dobre utrzymać aktywność enzymatyczną);

· wilkołaki(Aktywność enzymatyczna Yakі timchasovo zmenshuyut).

Mechanizm nieodwracalnych inhibitorów można opisać za pomocą nadchodzących równości:

W + mi EIn,

de EIn- kompleks enzymu z inhibitorem, w którym wina nie mają właściwości katalitycznych.

Z reguły nieodwracalne inhibitory oddziałują z grupami funkcyjnymi miejsca aktywnego enzymu. Smród kowalencyjnie je prześladuje i w ten sposób blokuje. W rezultacie enzym ten oddziałuje z substratem.

Klasycznym obiektem nieodwracalnych inhibitorów jest mowa fosforoorganiczna. Stwierdzono, że fluorofosforan diizopropylu (DFF) jest bogaty w badania biochemiczne. Nadmiar seryny w centrum aktywnym enzymu wpływa na związki organiczne fosforu:

Przed enzymami, które znajdują się w centrum aktywnym seryny, leżą cholesteraza, trypsyna, elastaza i inne.

Podobnie jak inne inhibitory niepowracające, powszechnie znane są środki alkilowe. Oddziałują z grupami SH cysteiny lub rodnikami imidasalowymi histydyny w centrum aktywnym. Mechanizm nieodwracalnego hamowania enzymów przez jodoacetamid:

Jako środki alkilujące i jako nieodwracalne inhibitory w biochemii występuje stagnacja jodoacetamidu, monojodooctanu i innych.

Manifestacja nieodwołalnego zwycięskiego zwycięstwa leży w rękach państwa ludowego i medycyny. Na nowej podstawie następuje stagnacja środków owadobójczych (pomaga w walce ze śpiączką), niektórych preparatów leczniczych (leki antycholinesterazowe). Na ich podstawie stworzono mowę bojową oddziału paraliżującego nerwy z grupy ślimaków fosforoorganicznych.

Na vіdmіnu vіd іnіbіtorіv nіgіbіtorіv vplyu wilkołaki w mniej niż jedną godzinę zmniejszają aktywność enzymów. Mechanizm obecnego efektu hamującego można przedstawić, patrząc na nadchodzące równe reakcje:

W+ mi EIn

W + ES ESIn

Jak widzimy z reprezentacji równych reakcji, inhibitory zwrotu odwracają się do enzymu lub kompleksu enzym-substrat. W tym przypadku enzym wywiera swoją moc katalityczną.

Wilkołaki ingibtori stojące za mechanizmem efektu połykania podlegają konkurencyjnyі niekonkurencyjny, yakі v_drіznyayutsya jeden typ dla mechanizmu hamowania działania enzymu.

W czasach niekonkurencyjnego hamowania inhibitor odwrotnie przyłącza się do enzymu powyżej jego miejsca aktywnego. W tym przypadku zmienia się konformacja centrum aktywnego, co prowadzi do odwrotnej inaktywacji enzymu. Pod wpływem inhibitora konkurencyjnego nie następuje zmiana zarodnikowości enzymu w stosunku do tego substratu, tj. wartość się nie zmienia Zanim m, ale maksymalna prędkość reakcji enzymatycznej maleje ( V maks.). Jako niekonkurencyjne inhibitory mogą działać jako pośrednie produkty wymiany mowy.

Cząsteczki inhibitorów konkurencyjnych wykazują podobieństwo do odpowiedniego substratu dla enzymu. Klasycznym przykładem inhibitorów konkurencyjnych jest kwas malonowy, który odwracalnie zmniejsza aktywność enzymu dehydrogenazy bursztynianowej.

Kwas burstynowy Kwas malonowy

Z przedstawień wzorów jasno wynika, że ​​kwas malonowy naprawdę mocno przypomina Budovę Bursztinow. Podobieństwo strukturalne pozwala kwasowi malonowemu związać się z miejscem aktywnym enzymu dehydrogenazy bursztynianowej. Nie jest jednak w stanie wejść w reakcję katalizowaną przez ten enzym (reakcję odwodornienia). Zatem inhibitor dociera do centrum aktywnego enzymu, blokując możliwość jego interakcji z prawdziwym substratem. W ten sposób, pod napływem inhibitora konkurencyjnego, zarodnikowość enzymu w stosunku do substratu gwałtownie maleje (zwiększona wartość Zanim m), ale wartość się nie zmienia V maks. Zjawisko hamowania konkurencyjnego można rozpoznać jako ścieżkę gwałtownego wzrostu stężenia substratu sumy reakcji.

W ten sposób inhibitory konkurencyjne, które działają jak niekonkurencyjne, wiążą się z centrum aktywnym enzymu, po czym następuje gwałtowny wzrost wartości Zanim m do podłoża, co leży u podstaw odwrotnego spadku aktywności jogi.

Jako fizjologicznie konkurencyjny inhibitor dehydrogenazy bursztynianowej działa kwas szczawiowy. Jak widać z prezentowanego dziecka, jego pośredni produkt wymiany mowy ma również to samo podobieństwo strukturalne z kwasem bursztynowym. Konkurencyjne hamowanie dehydrogenazy bursztynianowej przez kwas szczawiowy odgrywa ważną rolę w regulacji przemian oksydacyjnych w mitochondriach:

Inny rodzaj regulacji aktywności enzymów - regulacja alosteryczna. W pritamanny szczególnie grupa enzymów - enzymy alosteryczne. Przed enzymami alosterycznymi występują białka oligomeryczne, w strukturze których znajdują się centra regulacyjne (alosteryczne).

Magazyn cząsteczek enzymów alosterycznych ma dwa rodzaje podjednostek:

1) katalityczny(W);

2) regulacyjne (R).

Podjednostkę katalityczną reprezentuje lanca polipeptydowa, na której znajduje się centrum aktywne enzymu. Podjednostka regulacyjna mająca na celu wyjęcie ze swojej struktury centrum regulacyjnego (alosterycznego). Centrum Alosteryczne jest podziałem cząsteczki powstałym w wyniku specyficznej interakcji z regulatorem enzymu. Regulatory Vidpovidno mogą być zarówno aktywatorami, jak i inhibitorami enzymu.

Uważa się, że połączenie regulatora alosterycznego z centrum regulacyjnym jest związane ze sterycznym podobieństwem cząsteczki do centrum alosterycznego. W zależności od podobieństwa geometrycznego powierzchni cząsteczki regulatora i struktury triwimiru centrum alosterycznego pomiędzy nimi zachodzi odwrotna specyficzna interakcja. Tworzy się kompleks, który jest stabilizowany przez siły oddziaływań słabych. Szczególne znaczenie mają siły Van der Waalsa. Dla nich stabilizacja kompleksu regulatorowego z centrum alosterycznym obejmuje wiązania wodne, a także oddziaływania hydrofobowe i elektrostatyczne.

W wyniku oddziaływania enzymu z inhibitorem alosterycznym w cząsteczce białka dochodzi do rozerwania konformacyjnego lancy polipeptydowej podjednostki regulatorowej. Їх viniknennya jest wskazany na zasadzie wzajemnej W- І R- podjednostki. W rezultacie konformacja lancy polipeptydowej podjednostki katalitycznej ulega ponownej zmianie. Podobnie jak w przypadku perebudovej towarzyszy zniszczenie struktury centrum aktywnego, w wyniku czego następuje zmniejszenie sporadyzmu centrum aktywnego w stosunku do podłoża (wzrost wartości Zanim m), co wskazuje na hamowanie enzymów (ryc. 33).

Malyunok 33 – Mechanizm hamowania enzymów alosterycznych

Dodatek inhibitora alosterycznego do centrum alosterycznego prowadzi do zmiany konformacji centrum aktywnego na podjednostce katalitycznej enzymu i zmniejszenia jego zarodnikowości wobec substratu.

Alosteryczne hamowanie przez wilkołaki. Dysocjacja do kompleksu R-podjednostce z inhibitorem towarzyszy zmiana zewnętrznej konformacji lancetów polipeptydowych podjednostek, w konsekwencji czego następuje sporadyzacja centrum aktywnego do substratu

Jeszcze częściej w roli inhibitorów alosterycznych działa produkt reakcji lub szlaku metabolicznego, w którym bierze udział enzym. Proces hamowania enzymu nazywany jest produktem reakcji retrongіngіbuvannyam.

Retroinhibicja leży u podstaw mechanizmu negatywnej indukcji regulacji procesów metabolicznych i poprawy homeostazy. W przypadku nowej pracy bezpieczne jest utrzymywanie szybkiego tempa różnych produktów przemysłowych w wymianie przemówień między klientami. Celem retro-hamowania może być hamowanie heksokinazy za pomocą produktu reakcji glukozo-6-fosforanu:

W niektórych przypadkach preferowany jest nie końcowy produkt reakcji, ale końcowy produkt procesu, w którym zachodzi reakcja. Retroinhibicja enzymu mi produkt procesu P:

de B, U, R, D - produkty pośrednie.

W przedstawieniach sekwencji transformacja przypomina inhibitor enzymu alosterycznego mi wprowadzić produkt do procesu - R. Podobny mechanizm retro-hamowania jest powszechnie obserwowany u łechtaczek. Przykładowo można indukować hamowanie enzymu acetylo-CoA-karboksylazy, który bierze udział w syntezie wyższych kwasów tłuszczowych, końcowego produktu syntezy kwasów tłuszczowych – kwasu palmitynowego.

Analogiczny, al protylezhny stopień do pracy nad enzymami alosterycznymi aktywatory alosteryczne. W obecności aktywatora enzym wykazuje niewielką zarodnikowość wobec substratu. Jednakże podczas łączenia centrum alosterycznego z aktywatorem następuje przemieszczanie się centrum katalitycznego do podłoża, czemu towarzyszy ruch zarodnikowania podłoża. Jako aktywator alosteryczny cząsteczka często działa jako substrat reakcji. Który ma głęboki zmysł biologiczny. Czasami, jak u klityny, dobrze rośnie wraz z podłożem, do jej wykorzystania konieczne jest utrzymanie środowiska wewnętrznego w dobrym stanie. Sięga do aktywacji enzymu, który katalizuje tę przemianę. Przykładem takiej aktywacji może być aktywacja glukokinazy przez glukozę.

Enzymy alosteryczne, w których substrat pełni rolę aktywatora, nazywane są homotropowymi. Na tych enzymach szprot ten sam dla przyszłych centrów wiążących się z substratem, jak na odłogu w umysłach może pełnić funkcję centrów regulacyjnych i katalitycznych enzymu.

Jak proliferacja enzymów homotropowych opiera się na enzymach heterotropowych. Resztę regulują modulatory, których konstrukcja jest zawieszona w podłożu. Dlatego w ich strukturach widać, że naprawdę walczą o codzienność aktywnyі alosteryczny centra.

Najczęściej ten sam enzym alosteryczny pojawia się w wyniku interakcji z wieloma różnymi modulatorami - aktywatorami i inhibitorami. Jako tyłek można indukować enzym - fosfofrtokinazę (PFK), ponieważ katalizuje początek reakcji:

Z jakąkolwiek różnicą, modulatory mogą nadawać własne wiązania na cząsteczkach enzymów.

Kinetyka enzymów homotropowych zależy od kinetyki enzymów niealosterycznych. Wykres ugoru suchości reakcji na stężenie substratu może nie być hiperboliczny, ale ma postać esowatą (ryc. 34).

Rysunek 34 - Kinetyka enzymów homotropowych

Tomek za rozrahunkę Zanim odczuwają niedopuszczalną zazdrość o Michaelisa-Mentena.

Sigmoidalny charakter kinetyki wiązania enzymów alosterycznych ma szczególnie charakter kooperatywny w interakcji pomiędzy innymi podjednostkami enzymu i substratem. Wiązanie cząsteczki atakującej skórę z podłożem za pomocą wiązania wiązania w wyniku zmian konformacyjnych w podjednostkach naczyniowych, co spowodowało promowanie ich zarodnikowości do podłoża.

Izoenzym

Ważną wartością w bezpiecznym i skutecznym przekazywaniu procesów wymiany u klientów może być izozym. Izoenzymy są genetycznie zdeterminowane przez wiele form enzymu, które katalizują jedną i tę samą reakcję, ale także zmieniają strukturę oraz siłę fizyczną i chemiczną.

Typowym enzymem reprezentowanym przez izoenzymy jest dehydrogenaza mleczanowa (LDH). Enzym ten katalizuje początek reakcji.

Podczas elektroforezy ludzkiej surowicy krwi we krwi pojawia się pięć różnych frakcji białkowych, które mogą katalizować reakcję dehydrogenazy mleczanowej. W ten sposób można napisać opowieść o podstawach pięciu izoenzymów LDH (ryc. 35).

Rycina 35 - Izoenzym LDH Rozpodilu na elektroforerogramie (elektroforezę przeprowadza się przy pH 6,8)

Ważnym wyjaśnieniem zjawiska pochodzenia izoenzymów może być to, że izoenzymy ulegają redukcji jedynie w enzymach – białkach oligomerycznych. Cząsteczka ta składa się z co najmniej dwóch podjednostek.

Co zależy od LDH, enzym ten jest tetramerem, tobto. cząsteczka jogi zawiera podjednostkę chotiri okremi. W tym przypadku istnieją dwa różne typy podjednostek LDH – typ M (m'azovy) i typ H (serce). Podjednostką jest lanca polipeptydowa, której budowa jest kodowana przez inny gen, co wskazuje na genetyczną naturę izoenzymów. Biorąc pod uwagę, że polipeptydy podjednostek są produktami różnych genów, smród może być:

· Inny magazyn aminokwasów (struktura podstawowa);

· Nierówna dominacja fizyczna i chemiczna (chropowatość elektroforetyczna);

· Specyfika syntezy w różnych tkankach.

W zależności od budowy izoenzymy różnią się kinetyką (dyspersja do podłoża), specyfiką regulacji aktywności, a także lokalizacją w łechtaczkach eukariontów i specyficznością tkankową organizmów żywych.

Struktura tetramerowa cząsteczki LGD może obejmować różne typy i podjednostki w różnych splajnach. Po zatwierdzeniu tetrameru możliwa jest kombinacja podjednostek:

Z tego powodu powód pięciu izoenzymów LDH: LDH 1 to minimalna kruchość elektroforetyczna, a LDH 5 jest maksymalna.

Geny izoenzymu LDH ulegają ekspresji na różne sposoby w różnych tkankach: w mięsie serca syntetyzowana jest tylko podjednostka typu H. Dlatego jest mniej LDH 1, ponieważ ma kształt wina z tego typu stawów. W wątrobie i szkielecie m'yazakh syntetyzowany jest tylko typ M. Dlatego izoenzym LDH 5, który składa się wyłącznie z podjednostek M, staje się mniej aktywny i mniej funkcjonalny. W innych tkankach o różnej zmienności ulegają ekspresji geny kodujące zarówno podjednostki H, jak i M. Dlatego smród mogą powodować różne formy pośrednie izoenzymów LDH (LDH 2 -DG 4).

Sądząc po tym, że podjednostki są oddzielone magazynem aminokwasów, smród może mieć nierówną masę cząsteczkową i ładunek elektryczny. Tse zoomovlyuє їх іх іх ії ії ії ії іnі іїї іїї ії ії іkhіchі władze.

Z uwagi na moc, izoenzymy znacznie różnią się pod względem mocy katalitycznej (pod względem parametrów kinetycznych: charakteryzują się różną wartością liczby owinięć ( V max) i zarodnikowość wobec podłoża ( Zanim m), a także wrażliwość na różne regulatory).

Zatem LDH ma 1 wartość Zanim m w stosunku do kwasu mlekowego wynosi 0,0044 M to samo dla LDH 5 – 0,0256 M. Sechovina wykazuje moc inhibitora co najmniej LDH 5, ale nie pluje na LDH 1. W tym przypadku inhibitor LDH 1 działa jak kwas pirogronowy, który nie ma podobnego wpływu na LDH 5.

W tej kolejności izoenzymy wyróżniają się budową i mocą, a ich podłoże jest zdeterminowane genetycznie. Przy każdym błędzie żywieniowym powinna istnieć biologiczna dawka izoenzymów.

Aby rosnąć w tym pożywieniu, konieczne jest posiadanie matek na uvazie, w różnych komórkach (przedziałach) komórek i eukariontów, a także w różnych tkankach organizmu bogatokomórkowego, konieczne jest zrozumienie różnicy między umysł. Mają nierówną koncentrację samych substratów i kwaskowatość. Їх charakteryzuje się inną wartością pH i magazynem jonowym. Dlatego w łechtaczkach różnych tkanek, a także w różnych przedziałach łechtaczek, a same przemiany chemiczne faktycznie zachodzą w nierównych umysłach. Na połączeniu z cym podstawą izoenzymów, które mogą mieć moc katalityczną i regulacyjną, pozwala

1) opracować jedną i tę samą transformację chemiczną z taką samą wydajnością dla różnych umysłów;

2) zapewnienie dokładnej regulacji zmian katalitycznych w podwydziale regulatorów w najbardziej specyficznym przedziale tkanki i innych tkanek.

Można to zilustrować osobliwością dominacji izoenzymów cytoplazmatycznych i mitochondrialnych w syntazie karbamoilofosforanowej. Enzym ten katalizuje reakcję syntezy fosforanu karbamoilu.

Fosforan karbamoilu, który jest metabolizowany w mitochondriach pod wpływem izoenzymu mitochondrialnego, został oddany procesowi syntezy wydzieliny, a fosforan karbamoilu, który jest metabolizowany pod wpływem izoenzymu cytoplazmatycznego, zostaje następnie poddany syntezie pirymidyny nukleotydy. Naturalnie enzymy te, związane z różnymi procesami wymiany, są szeroko podzielone i mogą mieć różną moc katalityczną i regulacyjną. Twoja obecność w jednej łechtaczce pozwala ci jednocześnie uczestniczyć w dwóch różnych procesach, wiążąc jednego następcę ze zwycięstwami.

W ten sposób przyczyna powstania izoenzymu może mieć istotne znaczenie biologiczne, ze względu na możliwość przekroczenia samych spokojnych procesów enzymatycznych w różnych umysłach, a przyczyny są uwarunkowane genetycznie.

Kontroluj odżywianie

1. Jaka jest różnica między enzymami a katalizatorami niebiałkowymi?

2. Ponownie zbadaj główne klasy enzymów i scharakteryzuj je.

3. Na czym opiera się obecna międzynarodowa nomenklatura enzymów?

4. Wyjaśnij jasno „barierę energetyczną reakcji”.

5. Jak patrzysz na mechanizm, dzięki któremu enzymy obniżają barierę energetyczną reakcji?

6. Jaka jest przyczyna fizycznej różnicy stałej Michaelisa i maksymalnej szybkości reakcji?

7. Które jednostki mają stałą Michaelisa i maksymalną prędkość reakcji?

8. Dlaczego wzrost sumy temperatury reakcji do optymalnej temperatury zwiększa szybkość reakcji enzymatycznej?

9. Jak w swoim umyśle widzisz specyfikę enzymów? Jaka jest przyczyna specyficzności enzymów?

10. Dlaczego aktywność enzymów zależy od pH podłoża? Aktywność niektórych enzymów w większym świecie powinna być zdeponowana jako czynnik?

11. Jakie znasz metody oznaczania enzymów wapniowych?

12. Od czego zależy aktywność enzymów?

13. Jaka jest podstawowa różnica między wilkołakami a nieodwracalnymi inhibitorami?

14. Czym są inhibitory konkurencyjne? Jakie znasz inhibitory konkurencyjne?

15. Jaki jest mechanizm hamowania alosterycznego?

16. Jak myślisz, na czym opiera się biologiczne znaczenie izoenzymów?

17. Jakie znasz metody frakcjonowania izoenzymów?

Rozdział 6

Witaminy nazywane są mową organiczną, która w małych ilościach jest niezbędna do normalnej wymiany mowy i funkcji fizjologicznych, nie jest syntetyzowana w organizmie przez lepkie składniki mowy.

Z tym wiąże się zapotrzebowanie na witaminy dla bezpieczeństwa życia organizmu, większość z nich bierze udział w rozwoju koenzymów. Biorąc pod uwagę osoby, które do zapewnienia prawidłowego przebiegu procesów katalitycznych potrzebują nawet niewielkich ilości enzymów, a które nie biorą jeszcze udziału w procesie reakcji chemicznych, witaminy są również niezbędne dla organizmu już w niewielkich ilościach.

Ninі vіdomo ponad 20 vіtaminіv. Główny їх dzherelami є:

· Jeż przygody Taroslin stworzenia;

saprofityczna mikroflora jelita grubego;

Prowitamina.

Prowitaminy są mistrzami witamin, z których w organizmie istnieją różne ścieżki tworzenia aktywnych witamin. Poprzedzają je karoten (prowitamina A), 7-dehydro-cholesterol (prowitamina D) i inne.

Witaminy Okrim, zobacz specjalną grupę przemówienia przypominające witaminę. Qi mowy może być siłą witamin, ale są one syntetyzowane w organizmie człowieka. Należą do nich karnityna, inozytol, kwas liponowy, cholina, kwas pangamowy, witamina U i in. Mowa witaminopodobna ujawnia moc witamin w różnych typach organizmów.

Kolejność witamin to główna grupa przemówień - antagonistów, które są oznaczone tym terminem antywitaminy. Przed nimi słychać przemówienia pokazujące dzień, protilezhnu witamin.

Antywitaminy można mentalnie podzielić na dwie grupy, w zależności od mechanizmu ich działania antywitaminowego.

1. Enzymy niszczące witaminy. Jako przykłady przedstawicieli tej grupy można podać tiaminazę buti (enzym katalizujący przemianę witaminy B 1), oksydazę askorbinianową (enzym katalizujący przemianę witaminy C) itp.

2. Mowa, która może przypominać strukturę witamin, dla której budowa struktury pozwala wejść z witaminami na pozycję konkurencyjną w globalnym biznesie komunikacyjnym. Do tej grupy zaliczają się także inne witaminy (oksytiamina i inne).

Witaminy muszą być odkładane z różnych powodów. Przed nimi można zobaczyć wiek, czas rocka, szerokość geograficzną życia, stan fizyczny, charakter praktyki, stan zdrowia i dobrego samopoczucia.

W takim przypadku, jeśli nastąpi naruszenie witalności pomiędzy zapotrzebowaniem organizmu na witaminy a równym dostarczaniem organizmowi jogo, oznacza to brak równowagi witaminowej. Przejawem braku równowagi witaminowej może być:

hipowitaminoza;

Awitaminoza;

· Hiperwitaminoza.

Hipowitaminoza stają się, dla których zmieniają się w miejsce witaminy w organizmie. Іsnuє dwie główne grupy powodów ( skandalicznyі wewnętrzny), yakі produkują do їх viniknennya.

1. Istnieją przyczyny, które prowadzą do zmniejszenia spożycia witamin w organizmie (głód, wprowadzenie produktów, które pomszczą niewielką ilość witamin lub inne nieprawidłowe próbki kulinarne).

2. Wewnętrzne przyczyny skutków zwiększonego spożycia witamin przez organizm w obozach śpiewu (wiek dzieci, pochwa, ważna praca fizyczna, stres i różne choroby wewnętrzne) min w organizmie (w przypadku różnych chorób związanych z infekcjami shlunkovo -przewód jelitowy).

Hipowitaminoza może być szeroka. Szczególnie często smród śmierdzi w sezonie wiosennym.

Awitaminozaє ekstremalna forma hipowitaminozy. Smród charakteryzuje się uwalnianiem z organizmu tej samej ilości witamin. Najczęstszą przyczyną awitaminozy jest przyjmowanie witamin w organizmie przez jeża. Ninі tsey obóz trapleyaetsya rzadko dosit. Można to zrzucić na te kontyngenty ludzi, którzy pracują w skrajnych umysłach (vijsk, geolodzy, żeglarze itp.).

Hiperwitaminoza sami się stają, dla których zbіshuєtsya vіst vіtaminіv vіtaminіv in organіzmі. Powodem tych oskarżeń jest najczęściej zwiększenie spożycia witamin pochodzących z jeża. Najbardziej charakterystyczne jest udowodnienie hiperwitaminozy w przypadku witamin spalających tłuszcz. Można jej zarzucać banalne stosowanie produktów bogatych w witaminy, a także przedawkowanie preparatów witaminowych.

Klasyfikacja witamin

Współczesna klasyfikacja witamin opiera się na ich rozpuszczalności. Z tego powodu wszystkie witaminy dzielą się na:

· redukcja tkanki tłuszczowej- Witaminy A, D, E, K, F, Q;

· hydroizolacja- Witaminy z grupy B (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), a także PP, C, H i rutyna.

Witaminy redukujące tłuszcz

Dla tej grupy witamin charakterystyczna jest liczba potężnych mocy:

1. Nadmiar cząsteczek izoprenu wchodzi w strukturę witamin bogatych w tłuszcze. Smród łączy się jeden po drugim na lancy śpiewającej dozhiny, jak bogaty, w którym wskazana jest niespójność witamin wytwarzających tłuszcz w wodzie i navpaku - dobra różnorodność w sklepach organicznych:

2. Dla bezpiecznego stosowania witamin redukujących tłuszcz konieczna jest odpowiednia ilość kwasów tłuszczowych w jelitach, a także odpowiednia ilość tłuszczów, w tym witamin redukujących tłuszcz, u jeży.

3. Twierdząc, że witamin wytwarzających tłuszcz nie można odróżnić od wody, smród przenoszony jest w organizmie przez krew za pomocą specjalnych nośników białkowych. Z reguły witamina występująca w skórze jest transportowana poprzez białko nośnikowe.

4. Witaminy rozpuszczające tłuszcze gromadzą się w tkankach narządów wewnętrznych. Podobnie jak ich „magazyn”, najbardziej widoczne są tkanki wątroby. Stosowanie supremacji witamin wytwarzających tłuszcz nie może nawet doprowadzić do usprawiedliwienia hipowitaminozy. Z tego powodu organizm przez długi czas będzie się nimi opiekował ze swojego „magazynu”.

5. Funkcja koenzymu nie jest typowa dla większości witamin wytwarzających tłuszcz.

6. Biologiczna rola witamin produkujących tłuszcz wynika z faktu, że smród może regulować ekspresję genów.

Jednak niezależnie od podobieństwa, witaminy redukujące tkankę tłuszczową mogą stanowić istotę przejawu ich działania biologicznego.

Witamina A

Enzymy są regulowane przez katalizatory. Podobnie jak regulatory mogą działać jak metabolit, należy je wyłączyć. Oddzielny:

- aktywatory- Mowa, która zwiększy szybkość reakcji;

- ingibіtori- Mowa zmieniająca szybkość reakcji.

Aktywacja enzymów. Różne aktywatory mogą wiązać się z centrum aktywnym enzymu lub za nim. Przed grupą aktywatorów, czyli dodając centrum aktywne, należy umieścić: jony metali, koenzymy, same substraty.

Aktywacja za dodatkowymi metalami przepływającymi za różnymi mechanizmami:

Metal do wejścia do magazynu instalacji katalitycznej centrum aktywnego;

Do utworzenia kompleksu wykorzystuje się metal z podłoża;

W przypadku rahunoka metal stanowi mostek pomiędzy substratem a aktywnym centrum enzymu.

Substraty są także aktywatorami. W momencie wzrostu stężenia substratu prędkość reakcji zmienia się. w zależności od zasięgu stężenia substratu gęstość się nie zmienia.

Jeśli aktywator jest powiązany z miejscem aktywnym enzymu, to tak kowalencyjna modyfikacja enzymu:

1) częściowa proteoliza (zderzenia proteolizy). W ten sposób aktywowane są enzymy kanału ziołowego: pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna. Trypsyna może stać się proenzymem trypsynogenem, co powoduje nadmiar AA 229. Pod wpływem enzymu enterokinazy, po dodaniu wody, ulega ona przemianie do trypsyny, z którą rozszczepia się heksapeptyd. Zmienia się struktura tretynowa białka, powstaje centrum aktywne enzymu, a enzym przekształca się w formę aktywną.

2) fosforylacja - defosforylacja. Np.: lipaza + ATP = (kinaza białkowa) fosforylowana lipaza + ADP. Reakcja przeniesienia Tse, jak wikoryst fosforan ATP. W tym przypadku grupa atomów jest przenoszona z jednej cząsteczki na drugą. Fosforylowana lipaza jest aktywną formą enzymu.

Aktywacja fosforylazy przebiega następującą ścieżką: fosforylaza B+ 4ATP = fosforylaza A+ 4ADP

Ponadto, gdy aktywator jest podłączony, postawa jest aktywowana przez aktywny ośrodek dysocjacja nieaktywnego kompleksu„enzym aktywny białkowo”. Na przykład kinaza białkowa jest enzymem powodującym fosforylację (depozyt cAMP). Kinaza białkowa jest białkiem o strukturze ćwiartkowej, składającej się z 2 podjednostek regulatorowych i 2 katalitycznych. R 2 C 2 + 2cAMP \u003d R2 cAMP 2 + 2C. Ten rodzaj regulacji nazywany jest regulacją alosteryczną (aktywacją).

Hamowanie enzymów. Іngіbіtor - tse rechovina, scho vyklikає konkretny zmniejszona aktywność enzymu. Następna różnica między hamowaniem a inaktywacją. Inaktywacja - na przykład denaturacja białka w wyniku działania różnych czynników, które powodują denaturację.

Dla mіtsnistyu zv'yazuvannya inhibitory z inhibitorami enzymów można podzielić na wilkołaki i niepowracające.

Nieodwracalne inhibitory Możliwe jest związanie i zniszczenie grup funkcyjnych cząsteczki do enzymu, co jest niezbędne do wykazania aktywności katalitycznej. Wszystkie procedury oczyszczania białka nie powinny być dodawane do wiązania inhibitora i enzymu. Na przykład: testy na fosforoorganiczny diya na enzymie - cholesterazie. Chlorofos, sarin, somant i inne związki fosforoorganiczne wiążą się z centrum aktywnym cholesterazy. W rezultacie obserwuje się fosforylację grup katalitycznych centrum aktywnego enzymu. W rezultacie cząsteczki enzymu związane z inhibitorem nie mogą wiązać się z substratem i ulegają poważnym rozerwaniom.

Więc zobacz wilkołaki na przykład prozerin dla cholesterazy. Wilkołak іngіbuvannya leży w stężeniu substratu i inhibitora oraz nadsubstratu znіmaєtsya.

Za mechanizmem Widzieć:

Hamowanie konkurencyjne;

Hamowanie niekonkurencyjne;

Inhibicja substratu;

Alosteryczny.

1) Hamowanie konkurencyjne (izosteryczne).- tse galwanizacja reakcji enzymatycznej, powodująca związanie inhibitora z centrum aktywnym enzymu. W tym przypadku inhibitor może być podobny do substratu. W procesie występuje konkurencja o centrum aktywne: powstają kompleksy enzym-substrat i inhibitor-enzym. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. Przykład: reakcja dehydrogenazy bursztynianowej [ryc. COOH-CH 2-CH 2-COOH® (nad strzałką SDG, pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. Właściwym substratem reakcji jest bursztynian (kwas burstynowy). Inhibitory: kwas malonowy (COOH-CH 2 -COOH) i szczawiooctan (COOH-CO-CH 2 -COOH). [Mal. enzym z 3 dirkami + substrat + inhibitor = kompleks inhibitora z enzymem]

Np.: enzym cholesteraza katalizuje konwersję acetylocholiny do choliny: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (powyżej strzałki XE, pid - woda) CH 3 COOH + (CH 3 ) 3 - N-CH2-CH2-OH. Konkurencyjnymi inhibitorami są prozerin, sevin.

2) Hamowanie niekonkurencyjne- galwanizacja, polegająca na wstrzyknięciu inhibitora konwersji katalitycznej, ale nie wiążącego się z enzymem z substratem. W tym przypadku inhibitor może wiązać się zarówno z centrum aktywnym (instalacją katalityczną), jak i za nim.

Dodanie inhibitora do miejsca aktywnego powoduje zmianę konformacji (struktury tretinous) białka, po czym zmienia się konformacja centrum aktywnego. Koszt instalacji katalitycznej i znaczenie interakcji substratu z centrum aktywnym. Jeśli ten inhibitor nie jest podobny do substratu, wówczas hamowania nie można przyjmować w nadmiarze substratu. Możliwość tworzenia dodatkowych kompleksów enzym-inhibitor-substrat. Szybkość takiej reakcji nie będzie maksymalna.

Do inhibitorów niekonkurencyjnych należą:

Cyjanek. Smród wiąże się z atomem zatoki w oksydazie cytochromowej, w wyniku czego enzym traci swoją aktywność; enzym tse lancy dihalowej, który uszkadza drogi oddechowe i śmierdzi.

Są to ważne metale i ich związki organiczne (Hg, Pb i inne). Mekhanizm їhnyoї dії poov'azaniya zі z'ednannyam їх іz różnych grup SH. [Mal. enzym z grupami SH, jon rtęci, substrat. Wszyscy idą do trzeciego kompleksu]

Szereg środków farmakologicznych, które mogą wpływać na enzymy złych komórek. Tutaj możesz zobaczyć ingibtori, który zwyciężył w stanie rolniczym, pobutovі otruynі mowę.

3) Inhibicja podłoża- Reakcja enzymatyczna Galmuvannya, viklikana oversubstratum. W wyniku powstania kompleksu enzym-substrat, który nie ulega przemianie katalitycznej. Można także zmieniać stężenie substratu. [Mal. wiązanie się z enzymem jednocześnie z 2 substratami]

4) Hamowanie alosteryczne - galwanizacja reakcji enzymatycznej, bez dodatku inhibitora alosterycznego do centrum alosterycznego enzymu alosterycznego. Ten typ błędu jest charakterystyczny dla enzymów alosterycznych, które tworzą strukturę ćwiartkową. Jako inhibitory mogą działać metabolizm, hormony, jony metali, koenzymy.

Mechanizm:

a) doprowadzenie inhibitora do centrum alosterycznego;

b) zmiany konformacji enzymu;

c) zmiany w budowie centrum aktywnego;

d) zaburzona jest komplementarność miejsca aktywnego z substratem enzymu;

e) zmienia się liczba cząsteczek ES;

f) zmienić szybkość reakcji enzymatycznej.

[Mal. enzym z 2 dirkami, do jednego inhibitora alosterycznego i drugiego zmieniającego formę]

Osobliwościom enzymów alosterycznych hamowanie można przypisać ujemnemu wiązaniu z surowicą. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (patrz strzałka D do strzałki pomiędzy A i B). D jest metabolitem działającym jako inhibitor alosteryczny enzymu E1.

Wymiana przemówień

Wymiana mowy (metabolizm)- całokształt procesów fizjologicznych i biochemicznych zapewniających życie organizmu we wzajemnych relacjach z środowiskiem naturalnym, ukierunkowanych na samokreację i samozachowanie.

Przed procesami fizjologicznymi widać wytrawianie, moczenie, oddychanie, widzenie i widzenie; do biochemicznej - chemicznej transformacji białek, tłuszczów, węglowodanów, jaków w organizmach, takich jak pikantne mowy. Szczególnie procesy biochemiczne i te, które śmierdzą zdіysnyuyutsya w ciągu godziny niskich reakcji enzymatycznych. Same enzymy zapewniają tę samą sekwencję, czas tej szybkości reakcji.

W przypadku prostowania przemianę chemiczną dzieli się na:

A) dysymilacja(katabolizm) - rozpad mowy na prostsze wraz z przejściem energii wiązań mowy na energię wiązań makroenergetycznych (ATP, NAD H, in.);

B) asymilacja(Anabolizm) - synteza bardziej składanych przemówień z prostszymi, z dużą ilością energii.

Biologiczne znaczenie tych dwóch procesów polega na tym, że z podziału mowy zostaje zawarta pewna energia, która zapewnia wszystkie możliwości funkcjonalne organizmu. Właśnie w tej godzinie, podczas rozpadu mowy, powstają „materiały pączkujące” (monosacharydy, AA, gliceryna i inne), które następnie mrugają w syntezie mowy specyficznej dla organizmu (białka, tłuszcze, węglowodany i inne). .

[SCHEMAT] Nad linią poziomą (w pobliżu skrajnego środka) - „białka, tłuszcze, węglowodany”, nad nimi strzałka w dół pod linią (w środku ciała) aż do napisu „dysymilacja”, wzdłuż reszty strzałki chotiri: dwie do napisu nad linią єyu „ciepło”, które „produkty kintsev”; jedna strzałka w prawo, aby napisać „mowa przemysłowa (metabolity)”, od nich do „asymilacji”, a następnie do „mokrych białek, tłuszczów, węglowodanów”; jedna strzałka w dół do napisu „energia ATP”; a także pod górę do „ciepła” i „asymilacji”.

Dysymilacja białek, tłuszczów i węglowodanów przebiega inaczej, ale w gruzach tych przemówień kryje się niski poziom stanu zapalnego:

1) Etap nadmiernego wytrawiania. W HKT białka rozkładane są do AA, tłuszcze do gliceryny i FFA, węglowodany do monosacharydów. Istnieje duża liczba niespecyficznych przemówień od konkretnych, które należy wywołać. W przypadku rahunok peretravlennya w przewodzie pokarmowym obserwuje się około 1% energii chemicznej przemówień. Ten etap jest konieczny, aby przemówienia, które przyszły na myśl, mogły zmoknąć.

2) Etap wymiany pośredniej (wymiana tkanek mowy, metabolizm). Na poziomie łechtaczki wina dzielimy na anabolizm i katabolizm. Utvoryuyuyutsya i przekształć przemówienia pośrednie, wymianę przemówień - metabolity. W tym przypadku monomery, które osiadły na etapie nadmiernego trawienia, rozpadają się na małe (aż do pięciu) kluczowe produkty pośrednie: PIA, alfa-KG, acetylo-CoA, PVA, alfa-glicerofosforan. Widoczne jest do 20% energii mowy. Z reguły wymiana pośrednia zachodzi w cytoplazmie komórek.

3) Pozostały rozkład przemówienia za udział kwaśne do godz produkty końcowe(ЗІ 2 , N 2 Och, mowa azotowa). Widać blisko 80% energii przemówień.

Jednocześnie rozpatrywane etapy to coś więcej niż główne formy procesów wymiany. Podobnie jak w drugim, tak i w trzecim etapie energia, która jest widziana, kumuluje się w widzialnej energii wiązań chemicznych w częściach makroergicznych (są wystąpienia, które mogą chcieć jednego połączenia makroergicznego, na przykład ATP, CTP, TTP, G TF, UTF, ADP, CDP, ..., kreatynfos, kwas 1,3-difosfoglicerynowy). Zatem energia wiązania pozostałego fosforanu cząsteczki ATP zbliża się do 10-12 kcal / mol.

Biologiczna rola wymiany przemówień:

1. akumulacja energii podczas rozbijania wycieków chemicznych;

2. odzyskiwanie energii do syntezy własnej mowy ciała;

3. rozpad komórkowych składników strukturalnych;

4. Oczekuje się syntezy i rozkładu biomolekuł o szczególnym charakterze.

Wymiana białych

Co to jest robitimemo z zabranym materiałem:

Jeśli ten materiał wydaje Ci się znajomy, możesz zapisać go na swojej stronie w mediach społecznościowych:

Ćwierkać

Wszystkie tematy, które podzieliłem:

Białka i ich rola biologiczna
Białko (białka) - protos - przed wąsami, najpierw głową, czyli wszystko inne. Białka to mowa organiczna zawierająca azot o wysokiej masie cząsteczkowej.

Charakterystyka białek prostych
U podstaw klasyfikacji (utworzonej w 1908 r.) leży różnorodność rasy białej. Za tym znakiem widać: I. histoniprotamina, rozchinnі w rozchini z soli. Zawodowiec

Chromoproteiny
Część protetyczna to pofarbovan (chromos - farba). Chromoproteiny obejmują hemoglobinę, mioglobinę, katalazę, peroksydazę, szereg enzymów flawinowych (dehydrogenaza bursztynianowa, aldehydedoks)

Kompleksy lipidowo-białkowe
Kompleksy lipidowo-białkowe to białka zwijane, których część protetyczna składa się z różnych składników lipidowych. Można wyróżnić następujące komponenty: 1. graniczny i nieekstensywny B

Nukleoproteiny
Nukleoproteiny to białka zwijane, które mogą zawierać zaledwie niewielką część kwasów nukleinowych (do 65%). Nanocząsteczki składają się z 2 części: białka (histonów zemsty i protaminy, które

Kompleksy węglowodanowo-białkowe
Podobnie jak grupa protetyczna, wchodzą w skład węglowodanów. Wszystkie kompleksy węglowodanowo-białkowe dzielą się na glikoproteiny i proteoglikany. Glikoproteiny (GP) – kompleks białek z węglowodanami

Fosfoproteiny
Białka, grupa prostetyczna de jaka - kwas fosforowy. Dodanie kwasu fosforowego do lancetu polipeptydowego w celu utworzenia składanego wiązania eterowego z AK SER lub TPE.

Koenzym Budova
Koenzymy w reakcjach katalitycznych zmniejszają transport różnych grup atomów, elektronów i protonów. Koenzymy łączą się z enzymami: - wiązaniami kowalencyjnymi; - jonni

Izoenzym
Izoenzymy - białka ceofunkcjonalne. Smród katalizuje jedną i tę samą reakcję, ale walcząc o pewnego rodzaju władzę funkcjonalną poprzez władzę nad: - magazynowaniem aminokwasów;

Dominacja enzymów
Główne role enzymów i katalizatorów niebiologicznych: 1) i inne katalizują reakcje możliwe o mniejszym zużyciu energii; 2) zwiększyć szybkość reakcji; 3) rz

Nazewnictwo enzymów
1) Podstawowa trywialna nomenklatura - nazwa vipadkovy, bez systemu zasad, na przykład trypsyna, pepsyna, chymotrypsyna. 2) Nomenklatura robocza – do nazwy dodaje się nazwę enzymu

Aktualne odkrycia dotyczące katalizy enzymatycznej
Pierwszą teorię katalizy enzymatycznej sformułowali w XX wieku Warburg i Baylis. Teoria ta głosiła, że ​​enzym adsorbuje na własnym substracie i nazywano ją adsorpcją, ale

Molekularne działanie dienzymów
1) Efektem koncentracji jest adsorpcja leżąca na powierzchni cząsteczki na enzymie cząsteczek reagujących na mowy, tobto. podłoże, co powinno prowadzić do jak najkrótszego współdziałania. Np.: przyciąganie elektrostatyczne

Teoria katalizy kwasowo-zasadowej
W magazynie centrum aktywnego enzymu znajdują się kwasowe i zasadowe grupy funkcyjne. W wyniku działania tego enzymu działa on katalizując siłę kwasowo-zasadową. odgrywanie roli

Przemarynowanie i namoczenie białek
Funkcje białek są różne, ale szczególnie widoczne są funkcje strukturalne, katalityczne i energetyczne. Wartość energetyczna białka kształtuje się na poziomie około 4,1 kcal/g. Środek pełen przemówień, które muszą się odbyć

Transformacja białek w narządach trawienia
Białka te są wytwarzane przez dihydrolazy (trzecia klasa enzymów), same peptydazy - śmierdzą, brzmią, wibrują w nieaktywnej formie, które są aktywowane na drodze częściowej proteolizy.

Nadmierne piwienie białek fałdowanych i ich katabolizm
1. Glikoproteiny ulegają hydrolizie przy pomocy glikozydaz (enzymów amylolitycznych). 2. Lipoproteiny - na pomoc enzymów lipolitycznych. 3. Chromoprot hemochemiczny

Gnijące białka i puszyste produkty do jogi
Rozpad białek – bakteryjny rozkład tkanek białkowych i AA pod mikroflorą jelitową. Ide w jelitach, protea może być posterigatisya iw probówce - ze zmniejszeniem kwasowości.

Metabolizm aminokwasów
Fundusz AK pomaga organizmowi w prawidłowym funkcjonowaniu procesów: 1) hydrolizy białek; 2) hydroliza białek tkankowych (pod wpływem katepsyn w lizosomach). W tym procesie wykorzystywany jest fundusz AK-Fund

Zagalnі shlyakhi wymienia przemówienia
1. Zmiana nazwy (uznana w 1937 przez Braunsteina i Krizm).

Amoniak Timchasovoe zneshkodzhennya
Amoniak jest toksyczny (królikowi wstrzykuje się 50 mg amoniaku, ponadto = 0,4-0,7 mg/l). Dlatego w tkaninach amoniaku zneshkodzhuetsya timchasovymi sposoby: 1) ważne - wizerunek

Ornitynowy cykl sechowinizacji
Sechovina pokrywa 80-90% całkowitej sekcji azotu. Do produkcji wykorzystuje się 25-30 g siechowiny NH2-CO-NH2. 1. NH3 + CO

Synteza i degradacja nukleotydów
Specyfika wymiany nukleotydów: 1. Same nukleotydy i zasady azotowe, które powinny być obecne, nie są włączane przed syntezą kwasów nukleinowych i nukleotydów w organizmie. Tobto, nukleotydy

Utlenianie nukleozydów purynowych
Adenosine® (deaminaza adenozyny, +H2O, –NH4+) іnosine® (fosforylaza nukleozydów purynowych, +Pn-rybozylo-1-P) hipoksantyna (6-oksopuryna) ® (ksantynooksy)

Funkcjonalność DC
Podłoże H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O

Replikacja (samopodstawienie, biosynteza) DNA
Mają 1953 r. Watson i Crick odkryli zasadę komplementarności (wzajemnej komplementarności). A więc A \u003d T i GC. Umycie, niezbędne powtórzenia: 1. strona

Transkrypcja (przeniesienie informacji z DNA na RNA) i biosynteza RNA
Podczas transkrypcji, w celu replikacji, informacja przekazywana jest z małego fragmentu DNA. Podstawową jednostką transkrypcji jest operon (transkrypton) – komórka DNA, która musi przejść trans.

Regulacja biosyntezy białek
Komórki organizmu bugatoklitycznego są odporne na ten sam zestaw DNA, ale syntetyzowane są różne białka. Na przykład tkanka szczęśliwa aktywnie syntetyzuje kolagen, podczas gdy komórki złośliwe nie mają takiego białka. Na

Mechanizmy rozwoju obrzęku nowotworowego
Rak jest chorobą genetyczną, tzn. ushkodzhennya geneiv. Zobacz ucho genów: 1) utrata genu; 2) siła słabego genu; 3) aktywacja genów;

Przedawkowanie lipidów
Zachowując się w ten sposób, wargi przy pustych ustach są mniej niż pracą mechaniczną. Enzymy lipolityczne w jamie ustnej puste nie rozpuszczają się. Wytrawianie lipidów w obecności spokojnego viddilah

Mechanizm resyntezy tłuszczu
Resynteza tłuszczu w ścianie jelita przebiega następująco: 1. Produkty hydrolizy (glicerol, VFA) są aktywowane dodatkowym ATP. Dalі vіdbuvaєtsya posіdovne аtsilyuvannya

Formy transportu lipidów w organizmach
Lipidi są nie do odróżnienia od wody, dlatego do transferu krwi potrzebne są specjalne nośniki, które oddziela się od wody. Takimi formami transportu są lipoproteiny osocza.

Przemiany lipidów w tkankach
W tkankach stale zachodzą procesy rozkładu i syntezy lipidów. Główną masę lipidów w organizmie człowieka tworzą TG, podobnie jak łechtaczka, jak inkluzja. Okres odnowy TG w różnych tkankach

Biosynteza gliceryny i FFA w tkankach
Biosynteza glicerolu w tkankach jest ściśle powiązana z metabolizmem glukozy, w wyniku katabolizmu przechodzimy przez stadia triozy. Aldehyd 3-fosfoglicerynowy w cytoplazmie

Patologia metabolizmu lipidów
Na etapie nadkhodzhennya іz їzheyu. Jeż gruby Ryasna i hipodynamia natomistyczna prowadzą do rozwoju otyłości pokarmowej. Uszkodzona wymiana może być spowodowana niewystarczającą ilością tłuszczu w diecie

Jon Ca2+
Potwierdzone białkiem – kalmoduliną. Kompleks Ca2+-kalmodulina aktywuje enzymy (cyklazę adenilanową, fosfodiesterazę, kinazę białkową zubożoną w Ca2+). grupa Є

Hormony przytarczyc
Parat-hormon, który składa się z 84 AA, reguluje poziom Ca2 +, stymuluje uwalnianie wapnia (i fosforu) z cyst we krwi; Promuj ponowne wchłanianie wapnia w nirkah, ale także stymuluj wydalanie fosforu; W

Rola witamin w wymianie mowy
1.(!) Witaminy są prekursorami koenzymów i grup prostetycznych enzymów. Przykładowo B1 – tiamina – wchodzi do magazynu koenzymu dekarboksylaz ketokwasów w TPP (TDF), B2 – ryboflawina –

Zrozumienie hipowitaminozy, awitaminozy i hiperwitaminozy
Hipowitaminoza jest stanem patologicznym, wynikającym z braku witamin w organizmie. Awitaminoza to stan patologiczny, spowodowany codziennym niedoborem witamin w organizmie.

Przyczyny hipotaminozy
1. Po pierwsze: za mało witaminy w zhy. 2. Wtórne: a) zmniejszony apetyt; b) zwiększona zawartość witamin; c) uszkodzenie vmoktuvannya i utylizacja, na przykład entero

Witamina A
Witaminy: A1 – retinol i A2 – siatkówka. Nazwa kliniczna: witamina przeciwkseroftalmiczna. Ze względu na charakter chemiczny: cykliczny nieistniejący alkohol jednowodorotlenowy na bazie pierścienia b-

Witamina D
Witamina przeciwrachityczna. Istnieją dwa witamery: D2 – ergokalcyferol i D3 – cholekalcyferol. Witamina D2 występuje w grzybach. Witamina D3 jest syntetyzowana w org

Witamina E
Przestarzałe: witamina antysterylna, enzym przeciwutleniający. W planie chemicznym ważniejsze są alfa-, beta-, gamma-delta-tokoferole i alfa-tokoferol. Witamina E stabilna

Witamina K
Witamina przeciwkrwotoczna. Witaminy: K1 – filochinon i K2 – menachinon. Rola witaminy K w metabolizmie mowy

Kwas pantotenowy. [Mal. wzór HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Łączy się z kwasem masłowym i b-alaniną.

Hydroksylacja ksenobiotyków przy udziale mikrosomalnego układu monooksygenaz
1. Benzen: [Rys. benzen + O2 + NADPH2 ® (hydroksylaza, cytochrom P450) fenol + NADP + H2O] 2. indol: [Rys. indol+O2+N

Rola wątroby w metabolizmie pigmentu
Wymiana pigmentów to wytwarzanie złożonych wzajemnych przekształceń mowy tkanin i ciała człowieka. Istnieją 4 grupy przemówień przed pigmentami: 1. hem

Biosynteza hemu
Biosynteza hemu zachodzi w większości tkanek, kilka w erytrocytach, aby nie niszczyć mitochondriów. W organizmie człowieka hem jest syntetyzowany z glicyny i sukcynylo-CoA, w wyniku czego powstaje meta

Rozpad hemu
Większość pigmentów hemechromogennych w organizmie człowieka jest wchłaniana w wyniku rozpadu hemu. Końcem głowy hemu jest hemoglobina. W erytrocytach zamiast hemoglobiny osiąga się 80% godziny życia

Patologia metabolizmu pigmentu
Z reguły wiąże się to z zaburzeniami procesów katabolizmu hemu i objawia się rubinemią hiperżółciową oraz objawia się zażółceniem skóry i widocznych błon śluzowych. Dorastanie w centralnym układzie nerwowym, bilirubina krzyczy

Tipi zmienia biochemiczny magazyn krwi
I. Absolutnie i wyraźnie. Absolutna oszałamiająca synteza, dezintegracja, wizja innych. Vіdnosnі vіdnosnі obumovlenі zmіnoy obyagu c

Magazynowanie białek we krwi
Funkcje białek krwi: 1. wspomagają ciśnienie onkotyczne (istotne przy raku białkowym); 2. Lepkość Vyznayut osocza krwi (głównie dla rahunki albuminy);

Gorąca biel
Prawidłowe stężenie białka we krwi wynosi 65–85 g/l. Białko zagalne jest sumą wszystkich białek mowy krwi. Hipoproteinemia - spadek albuminy. Powody:

Globuliny w normie 20-30 g/l
I. α1-globulina α-antytrypsyna – hamowanie trypsyny, pepsyny, elastazy i innych proteaz krwi. Przeciwzapalnik Vikonu

nadmiar azotu
Nadwyżka azotu to suma azotu wszystkich niebiałkowych przemówień wydobywających azot we krwi. Norma wynosi 14-28 mmol / l. 1. Metabolizm: 1.1. aminokwasy (25%); 1.2. stworzyć

Wymiana węglowodanów
Poziom glukozy we krwi włośniczkowej organizmu wynosi 3,3–5,5 mmol/l. 1. Hiperglikemia (podwyższony poziom glukozy): 1.1. hiperglikemia trzustki – przez czas trwania udaru

Wymiana lipidów
Cholesterol w normie 3-5,2 mmol/l. Osocze zawiera LDL, LDLNS (frakcja aterogenna) i HDL (frakcja przeciwmiażdżycowa). Poprawa rozwoju miażdżycy

Wymiana minerałów
Sód jest głównym jonem poostrym. Mineralokortykoidy (aldosteron zatrzymujący sód we krwi) dodaje się do poziomu Na+ we krwi. Rabarbar sodu zwiększa hem rahunok

Plazma enzymatyczna
Klasyfikuj: 1. Enzymy funkcjonalne (mokre osocze). Na przykład renina (zwiększająca ciśnienie tętnicze poprzez angiotensynę II), cholesteraza (rozkładająca acetylocholinę). Ć aktywność

Siła fizyczna części osób zdrowych, ich zmiany patologiczne
I. Ilość odcinków garazdu 1,2-1,5 litra. Wielomocz - zwiększenie liczby skrawków poprzez: 1) zwiększenie filtracji

Wskaźniki sekcji magazynu chemicznego
Zagalniy azot - ce sukupnіst azot wszystkich azotovіsnih rechovins w sekcji. Norma to 10-16 g/dobu. W przypadku patologii wdychany azot może: zwiększyć - hiperazoturię

Specyfika wymiany mowy w tkance nerwowej
Wymiana energii. W tkance mózgu następuje wzrost clitinne dihannia (procesy tlenowe są przytłoczone). Mózg pomaga zredukować większą kwaśność, niższą sirkę

Chemiczna transmisja podniecenia nerwowego
Przeniesienie pobudzenia z jednej komórki do drugiej zależy od dodatkowych neuroprzekaźników: - neuropeptydów; -AK; - acetylocholina; - Aminy biogenne (adrenalina,

І aktywatory promujące aktywność enzymatyczną. Inhibitory zdrowia w interakcji z enzymami o różnym poziomie mikologii. Na podstawie którego wyróżnia się wilkołaka, ten nieodwracalny ingibuvannya. Inhibitory wilkołaków wiążą się z enzymami słabymi wiązaniami niekowalencyjnymi i, dla śpiewających umysłów, łatwo ulegają kremowaniu w obecności enzymu przez krótki czas. Wilkołaki ingibіtori dzielą się na konkurencyjne i niekonkurencyjne.

Inhibitory konkurencyjne mogą być strukturalnie podobne do substratu, co jest wynikiem rywalizacji cząsteczek z substratem i inhibitorem o wiązanie z centrum aktywnym enzymu. W tym przypadku miejsce aktywne oddziałuje z substratem, czyli inhibitorem, kompleksem enzym-substrat (ES) lub inhibitorem enzymu (EI). p wyrównanie="justify"> Podczas formowania kompleksu EI produkt reakcji nie osiada. Aktywność enzymu można zmieniać w zależności od zmiany stężenia substratu. Wiele preparatów leczniczych działa jak inhibitory konkurencji. Na przykład sulfanamidy, które mogą działać bakteriostatycznie, są analogami kwasu paraaminobenzoesowego, bakterii zastępczej do syntezy kwasu foliowego (niezbędnego do syntezy nukleotydów i podil clitin).

Inhibitory niekonkurencyjne nie są podobne do substratu, dlatego oddziałują z enzymem w podziale, w centrum aktywnym.

Inhibitory nieodwracalne tworzą molekularne wiązania kowalencyjne z enzymem, ponadto często modyfikuje się centrum aktywne enzymu. Ostatecznie enzym ten nie może zastąpić swojej funkcji katalitycznej. Na przykład związki fosforoorganiczne wiążą kowalencyjnie grupę OH seryny, która znajduje się w centrum aktywnym i odgrywa kluczową rolę w procesie katalizy. Więc іngіbіtori, jakby byli zwycięscy, jak twarze, umierać przez długi czas (dobu, tizhnі). Ponowne odkrycie aktywności enzymatycznej może wynikać z syntezy nowych cząsteczek enzymów.

Brument procesów enzymatycznych Klitini wystaje nad tym samym stadem i święto reakcji enzymatycznych, enzymatyczna Lantsyuga (metabolizm szlachetny), yaki może być Boti Liniyni (Glikolz), a wybuch, cykle (cykle Krebubrebet Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Krebubny Krebubny. sa). Aby przyspieszyć szlak metaboliczny, wystarczy regulować ilość lub aktywność enzymów. W szlakach metabolicznych nie jest konieczne regulowanie aktywności wszystkich enzymów, ale należy regulować aktywność kluczowych enzymów, co oznacza, że ​​prędkość procesu metabolicznego jest przesadzona.

Kluczowe enzymy є:

Szlak metaboliczny enzymu kolby (pierwszy enzym),

Enzymy katalizujące reakcje ograniczające swidkist (najczęstsze),

· Enzymy występujące w szlakach metabolicznych.

Na regulację szybkości reakcji enzymatycznych można wpływać:

Zmień liczbę cząsteczek enzymu,

Dostępność cząsteczek do substratu i koenzymu,

· Regulacja aktywności katalitycznej cząsteczek innych enzymów.

Regulację liczby cząsteczek enzymów w komórkach można przeprowadzić poprzez zmianę szybkości syntezy (indukcja – zwiększenie szybkości syntezy, represja – galwanizacja) lub poprzez zmianę szybkości rozpadu jodu.

Ważnym parametrem kontrolującym przebieg szlaku metabolicznego jest obecność substratów, przy czym główna ranga jest pierwsza, im wyższe stężenie, tym ważniejsza jest stabilność szlaku metabolicznego.

Regulacja aktywności katalitycznej innych enzymów. Główne metody regulacji to: mechanizmy alosteryczne i izosteryczne, regulacja dodatkowych interakcji białko-białko, droga modyfikacji chemicznej, proteoliza obmezhenny (chastkovy).

Mechanizm izosteryczny. W tym przypadku regulator wstrzykiwany jest bezpośrednio do centrum aktywnego enzymu. Za takim mechanizmem stoją konkurencyjni inhibitory i diakoni.

Mechanizm alosteryczny. Dużo enzymów, krem ​​do centrum aktywnego, lekko alosteryczny środek, duża odległość od centrum aktywnego. Enzymy alosteryczne nazywane są białkami oligomerycznymi i składają się z wielu podjednostek. Do centrum alosterycznego efektory są przyłączone niekowalencyjnie. Rolę mogą pełnić substraty, końcowe produkty szlaku metabolicznego, koenzym, makroergia (ponadto ATP i ADP działają jak antagoniści: ATP aktywuje procesy anabolizmu i hamuje katabolizm, ADP – navpaki).

Centra alosteryczne w enzymie mogą być posypką. Enzymy alosteryczne mają moc pozytywnej i negatywnej kooperatywności. Oddziaływanie efektora z centrum alosterycznym prowadzi do późniejszej kooperacyjnej zmiany konformacji wszystkich podjednostek, co prowadzi do zmiany kształtu centrum aktywnego, co zmniejsza lub zwiększa zarodnikowość podłoża i najwyraźniej zmienia albo zwiększoną aktywność katalityczną enzymu.

Oddziaływania wewnątrzcząsteczkowe białek - białka(tylko dla enzymów oligomerycznych) ze zmiany oligomeryzmu. ProteinkinaseA jest enzymem fosforylującym białka na potrzeby metabolizmu ATP, składa się z 4 podjednostek dwóch typów: dwóch podjednostek regulatorowych i dwóch podjednostek katalitycznych. Ten tetramer nie ma aktywności katalitycznej. Podczas dysocjacji kompleksu tetramerycznego zmieniają się dwie podjednostki katalityczne i enzym staje się aktywny. Taki mechanizm regulacji jest brutalny. Połączenie podjednostek regulatorowych i katalitycznych protenkinazy A jest ponownie tworzone do nieaktywnego kompleksu.

modyfikacja chemiczna Najczęściej omawiany jest mechanizm regulacji aktywności enzymów poprzez kowalencyjną modyfikację reszt aminokwasowych. Dzięki tej modyfikacji do enzymu dodaje się grupy OH. Fosforylacja jest kontrolowana przez enzymy kinazy białkowej dla ATP. Dodanie nadmiaru kwasu fosforowego prowadzi do zmiany aktywności katalitycznej, czego skutek może być dwojaki: niektóre enzymy ulegają aktywacji podczas fosforylacji, inne zaś stają się mniej aktywne. Zmiana aktywności poprzez fosforylację jest odwrócona. Usunięcie nadmiaru kwasu fosforowego i protenofosfataz.

Sposób regulacji aktywności enzymów smażona proteoliza. Aktywne enzymy syntetyzowane są jako nieaktywne prekursory – proenzymy i ulegają aktywacji w wyniku hydrolizy jednego lub większej liczby wiązań peptydowych, co stymuluje rozszczepienie części cząsteczki białka na proenzym. W rezultacie w brakującej części cząsteczki białka następuje zmiana konformacyjna i powstaje centrum aktywne, a enzym staje się aktywny. Rozszczepienie peptydu w postaci prekursorów białkowych katalizuje enzymy peptydazowe.

W tym enzymie aktywność enzymu zmienia się nieodwracalnie. Zmiany proteolityczne leżą u podstaw aktywacji enzymów proteolitycznych w SHKT, białek układu krwionośnego gardła i układu fibrynolizy, a także hormonów białkowo-peptydowych. Na przykład trypsynogen, który jest syntetyzowany w jamie podśluzówkowej, znajduje się w jelitach, gdzie dodaje się enzym enteropeptydazę. W rezultacie zaobserwowano odszczepienie proteolityczne od rozszczepienia heksapeptydu. Dzięki temu w części cząsteczki tworzy się centrum aktywne i ustala się aktywna trypsyna.