Fermentų aktyvumo reguliavimas ir metodai. Fermentų aktyvumo reguliavimas. Medicinos enzimologija (biochemija) Fermentų aktyvumo reguliavimo būdai klitinuose
Būdama viena gyva materija, funkcionuojanti kaip svarbių biosistemų kompleksas, klitina nuolat keičiasi su eterine kalbos ir energijos terpe. Homeostazei palaikyti yra specialių baltymų pobūdžio kalbų grupė – fermentai. Budovo, funkcijos, taip pat fermentų aktyvumo reguliavimas, kuriami specialiu biochemijos būdu, kaip jie vadinami fermentologija. Šiame straipsnyje apie konkrečias programas galima pažvelgti į įvairius fermentų veiklos reguliavimo mechanizmus ir būdus, didesnių jėgų ir žmonių galias.
Plauti būtina optimaliam fermentų aktyvumui užtikrinti
Biologiškai aktyvi kalba, vibruojanti kaip reakcija į asimiliaciją, taip pat į skilimą, dainuojančių protų klitinuose atskleidžia savo katalizinę galią. Pavyzdžiui, svarbu pasakyti, kad tokiame dilyantsi klite vyksta cheminis procesas, kuris ištiks fermentų likimą. Įvairiose dalyse ir organoiduose vyksta suskaidymo (citoplazmos padalijimo sklypuose) zavdyaks antagonistinės reakcijos.
Taigi baltymų sintezė vyksta ribosomose, o skilimas - hialoplazmoje. Specifinis fermentų, katalizuojančių besidauginančias biochemines reakcijas, aktyvumo reguliavimas, užtikrinantis optimalų kalbos mainų srautą ir energetiškai vaisingų medžiagų apykaitos takų pertvarką.
Daugiafunkcis fermentų kompleksas
Struktūrinis-funkcinis fermentų organizavimas klitino fermentinio aparato kūne. Daugiau cheminių reakcijų, kaip jose, abipusiai. Kaip turtingas pirmosios reakcijos produktas, kaip priepuolio reagentas, šiuo atveju fermentų išsiplėtimas klitine yra ypač ryškus.
Nepamirškite, kad fermentai pagal savo prigimtį yra paprasti ir sulankstomi baltymai. Pirmasis jautrumas klitino substratui paaiškinamas peptido tretinio ketvirčio struktūros oro erdvės konfigūracijos pasikeitimu. Fermentai reaguoja ne tik į klitino parametrų vidurio pokyčius, tokius kaip hialoplazmos cheminis sandėlis, reagentų ir produktų koncentracija reakcijoje, temperatūra, bet ir į pokyčius, atsirandančius jautriuose klitinuose ar tarpląsteliniame ridin i.
Kodėl klitina yra padalinta į skyrius
Gyvosios gamtos išdėstymo intelektas ir logika yra tiesiog priešiška. Visas pasaulis vertas tų gyvybės apraiškų, kurios būdingos klitinui. Moksliniam chemikui paprastai buvo suprantama, kad skirtingos fermentinės cheminės reakcijos, pavyzdžiui, gliukozės ir glikolozės sintezė, negali vykti tame pačiame mėginyje. Kaip vienos ląstelės hialoplazmoje, kuri yra jų laidumo substratas, vyksta užsitęsusios reakcijos? Atrodo, kad citozolis yra citozolis, kuriame vyksta antagonistiniai cheminiai procesai, dalijimosi erdvė ir lokusų – skyrių išskyrimas. Ypač tiksliai reguliuojamos didesniųjų savų ir tų žmonių zavdyaks ir medžiagų apykaitos reakcijos, o mainų produktai virsta formomis, kurios gali lengvai prasiskverbti pro ląstelių pertvaras. Leiskite jiems atkurti savo pirminę struktūrą. Kremas į citozolį, fermentai yra organelėse: ribosomose, mitochondrijose, branduoliuose, lizosomose.
Fermentų vaidmuo energijos apykaitoje
Pažvelkime į piruvato oksido dekarboksilinimą. Fermentų katalizinio aktyvumo reguliavimas buvo gerai išvystytas enzimologijos. Šis biocheminis procesas vyksta mitochondrijose – dviejų membranų eukariotinių klitinų organelėse – ir yra tarpinis procesas tarp gliukozės ir piruvato dehidrogenazės komplekso – PDH – skilimo be rūgščių, siekiant atkeršyti trims fermentams. Kitiems žmonėms šis sumažėjimas atsiranda dėl padidėjusios acetil-CoA ir NATH koncentracijos, todėl atsiranda alternatyvių acetil-CoA molekulių įsisavinimo galimybių. Jei klitinui reikia papildomos energijos dalies ir vimagano akceptorių molekulių, kad sustiprintų trikarboksirūgšties ciklo reakcijas, tada fermentai aktyvuojami.
Kas yra alosterinis slopinimas
Fermentų aktyvumo reguliavimas gali būti kontroliuojamas specialiomis priemonėmis – kataliziniais inhibitoriais. Smarvė gali kovalentiškai susieti su fermento dainų lokusais, aplenkdama aktyviąją vietą. Būtina sukelti erdvios katalizatoriaus struktūros deformaciją ir automatiškai sumažinti fermentines galias. Kitaip tariant, vyksta alosterinis fermentų aktyvumo reguliavimas. Dodamo taip pat, kad tokia katalizinio įpurškimo forma yra galinga oligomeriniams fermentams, ty kurių molekulės susideda iš dviejų ar daugiau baltymų polimerinių subvienetų. Žvelgiant į priekinę antraštę, PDH kompleksą galima rasti trijuose oligomeriniuose fermentuose: piruvato dehidrogenazėje, dehidrolipoildehidrogenazėje ir hidrolipoilo transacetilazėje.
Reguliavimo fermentai
Enzimologijos tyrimais buvo nustatyti tie, kurie turėtų būti nusodinami tiek koncentracijos, tiek katalizatoriaus aktyvumo požiūriu. Labiausiai paplitę medžiagų apykaitos keliai yra dulkės fermentai, reguliuojantys visas jogos sritis.
Smarvės vadinamos reguliatoriais ir dainuoja komplekso burbuolės reakcijose, taip pat gali dalyvauti cheminiuose procesuose, kurie dažniausiai vyksta negrįžtamomis reakcijomis, arba patenka į reagentus medžiagų apykaitos kelio skilimo vietose.
Kaip veikia peptidų sąveika
Vienas iš būdų, kuris padeda reguliuoti fermentų aktyvumą ląstelėse, yra baltymų ir baltymų sąveika. Apie ką kalba? Į fermento molekulę būtina pridėti reguliuojančių baltymų, dėl kurių tikimasi aktyvacijos. Pavyzdžiui, fermentas adenililciklazė yra vidiniame ląstelės membranos paviršiuje ir gali sąveikauti su tokiomis struktūromis kaip hormono receptorius, taip pat su peptidu, kurį skiria fermentas. Taigi, dėl hormonų ir receptorių sąveikos tarpinis baltymas keičia savo erdvės konformaciją, adenililciklazės katalizinių galių stiprinimo būdas biochemijoje suaktyvėja atsiradus baltymui-reguliatoriui iv.
Protomija ir jų vaidmuo biochemijoje
Ši kalbų grupė, dar vadinama proteinkinazėmis, pagreitina PO 4 3- anijono perkėlimą į aminorūgščių hidrokso grupę, kuri patenka į peptido makromolekulę. Fermentų aktyvumo reguliavimą protomeruose mes nagrinėsime remiantis proteinkinaze A. Trečioji molekulė yra tetrameras, susidedantis iš dviejų katalizinių ir dviejų reguliuojančių peptidų subvienetų ir neveikia kaip katalizatorius, kol nėra prijungtas chotiras. į protomero ir cAMP molekulių reguliavimo ląsteles. Baltymų reguliatorių erdvės struktūros transformacijos priežastis, dėl kurios vibruoja dvi aktyvuotos katalizinio baltymo dalelės, sukelia protomirų disociaciją. Kadangi cAMP molekulės yra sujungtos kaip reguliavimo subvienetai, neaktyvus baltymų kinazės kompleksas vėl susidaro į tetramerą ir yra katalizinių ir reguliuojančių peptidų dalelių asociacija. Tokiu būdu apžvelgiami fermentų aktyvumo reguliavimo būdai, siekiant išvengti jų atvirkštinio pobūdžio.
Cheminis fermentų aktyvumo reguliavimas
Biochemija taip pat sukūrė fermentų aktyvumo reguliavimo mechanizmus, tokius kaip fosforilinimas, defosforilinimas. Fermentų aktyvumo reguliavimo mechanizmas įvairiais atvejais yra toks: fermento aminorūgščių perteklius, OH - grupės kerštas, jų cheminės modifikacijos pasikeitimas po fosfoproteinų fosfatazės ant jų. Tokiu būdu būtina korekcija, be to, vieniems fermentams tai yra priežastis, kuri juos suaktyvina, o kitus – slopina. Pačių fosfoproteinų fosfatazių katalizines galias savaip reguliuoja hormonas. Pavyzdžiui, gyvulinis krakmolas – glikogenas – ir riebalai tarpląstelinėse erdvėse tarp priyomami їzhі yra suskaidomi žarnyno trakte, tiksliau, dvylikoje kolonijų ir gliukagono – kasos fermento pavidalu.
Šį procesą palaiko SHKT trofinių fermentų fosforilinimas. Aktyvaus ėsdinimo laikotarpiu, jei jis patenka iš vamzdelio į dvylikapirštę žarną, sustiprėja gliukagono sintezė. Insulinas yra dar vienas poodinio sluoksnio fermentas, kurį vibruoja Langerhanso salų alfa-klitinai, sąveikaujantys su receptoriumi, įskaitant pačių žolelių fermentų fosforilinimo mechanizmą.
Chastkovy proteoliz
Kaip ir Bachimo, vienodas fermentų aktyvumo reguliavimas įvairiose šikšnosparnių rūšyse. Fermentams, kurie yra tiek citozolyje, tiek organoiduose (kraujo plazmoje arba žarnyno trakte), jų aktyvinimo būdas yra CO-NH peptidinių jungčių hidrolizės procesas. Vinas būtinas, tokių fermentų šukės sintetinamos neaktyvioje formoje. Fermento molekulės pavidalu peptidinė dalis yra suskaidoma, o modifikacijos struktūroje, kuri paliekama, pridedamas aktyvus centras. Tse pasiekti, kad fermentas "patektų į darbo stovyklą", kad būtų galima pridėti prie cheminio proceso apėjimo. Pavyzdžiui, tripsinogenas, neaktyvus poodinėje ertmėje esantis fermentas, neskaido dvylikapirštėje žarnoje esančių baltymų. Enteropeptidazės infuzijos atveju vyksta proteolizė. Kitas fermentas suaktyvinamas ir dabar vadinamas tripsinu. Chastkovy proteolizė - vilkolakių procesas. Vіdbuvaєtsya tokiais atvejais, kaip fermentų, kurie skaido polipeptidus, aktyvavimo kraujo glottis procesuose.
Išorinių kalbų koncentracijos vaidmuo ląstelių metabolizme
Fermento aktyvumo reguliavimą pagal substrato prieinamumą dažnai svarstėme paantraštėje „Kelių fermentų kompleksas“. Praėjimo dažnis, kuris vyksta stadijos pabaigoje, yra stipriai nusėdęs, atsižvelgiant į tai, kad kai kurios išorinės kalbos molekulės randamos hialoplazmoje arba klitino organelėse. Todėl medžiagų apykaitos greitis yra tiesiogiai proporcingas kalbos koncentracijai. Kuo daugiau reagentų molekulių yra citozolyje, tuo didesnis visų įžeidžiančių cheminių reakcijų lankstumas.
Alosterinis reguliavimas
Fermentai, kurių veiklą kontroliuoja ne tik išorinių reagentų koncentracija, bet ir kalbos efektoriai, yra vadinami galingais. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya fermentų aktyvumo reguliavimas. Biochemija atnešė taip dažnai vadinamus alosterinius fermentus, dar svarbesnius ląstelių metabolizmui, skeveldros gali turėti pernelyg didelį jautrumą homeostazės pokyčiams. Kaip fermentas, jis slopina cheminę reakciją, todėl sumažina jo jautrumą ir vadinamas neigiamu efektoriumi (ingibtoriu). Proliferacinio tipo, jei padidėja reakcijos greitis, yra aktyvatorius - teigiamas efektorius. Dažniausiai vartojama kalba, todėl reagentai, kaip ir cheminė sąveika, atlieka aktyvatorių vaidmenį. Kіntsev gerai gaminiai, scho prisipažino, kaip margas reakcijas rezultatas, elgiasi kaip ingіbіtori. Toks reguliavimas, pagrįstas reagentų ir produktų koncentracijos tarpusavio ryšiu, vadinamas heterotrofiniu.
Fermentų aktyvumas gali keistis veikiamas įvairių išorinių veiksnių. Kalba, kuri įtakoja fermentų veiklą, reiškia fermentų moduliatoriai. Moduliatoriai skirsto savo linijas į dvi grupes:
1. aktyvatoriai. Infuzijos metu stebimas fermentų aktyvumo padidėjimas. Kaip aktyvatoriai, jie gali veikti kaip metalo katijonai. Pavyzdžiui, Na+ yra amilazės aktyvatorius žmogaus sinusuose.
2. Inhibitoriai. Kalbos, kai kurių antplūdžio metu pasikeičia fermentų aktyvumas.
Inhibitoriai yra didelė kalbų grupė, kuri išsiskiria slopinimo mechanizmu.
Dėl ingibavimo efekto trivalumo ingibtori skirstomi į:
· negrįžtamas(Yakі sąveikos su fermentu atveju padės išlaikyti fermentinį aktyvumą visam laikui);
· vilkolakiai(Yakі timchasovo zmenshuyut fermento aktyvumas).
Negrįžtamų inhibitorių mechanizmą galima apibūdinti būsimomis lygybėmis:
Į + E EIn,
de EIn- fermento kompleksas su inhibitoriumi, kuriame vynai neturi katalizinės galios.
Paprastai negrįžtami inhibitoriai sąveikauja su fermento aktyvaus centro funkcinėmis grupėmis. Smarvė juos kovalentiškai apgaubia ir tokiu būdu blokuoja. Dėl to šis fermentas sąveikauja su substratu.
Klasikinis neatšaukiamų inhibitorių užpakalis yra organofosforinė kalba. Biocheminiuose tyrimuose nustatyta, kad diizopropilo fluorofosfatas (DFF) yra turtingas. Fosforo organines medžiagas veikia serino perteklius aktyviame fermento centre:
 |
Prieš fermentus, esančius aktyviame serino centre, slypi cholesterazė, tripsinas, elastazė ir kt.
Kaip ir kiti negrįžtantys inhibitoriai, alkilo agentai yra plačiai žinomi. Jie sąveikauja su cisteino SH grupėmis arba histidino imidasaliniais radikalais aktyviame centre. Jodoacetamido negrįžtamo fermento slopinimo mechanizmas:
Kaip alkilinančios medžiagos ir kaip negrįžtamieji inhibitoriai biochemijoje, jodoacetamidas, monojodacetatas ir kt.
Neatšaukiamos pergalingos pergalės pasireiškimas yra liaudies valstybės ir medicinos rankose. Nauju pagrindu – insekticidų (padeda kovoti su koma), kai kurių vaistinių preparatų (anticholinesterazės vaistų) sąstingis. Jų pagrindu buvo sukurta nervų paralyžiuojančio skyriaus mūšio lauko kalba iš organofosforinių šliužų grupės.
Ant vіdmіnu vіd іnіbіtorіv nіgіbіtorіv vplyu vilkolakiai іnіgіbіtori mažiau nei dainuoti іmіzhо valandą sumažina fermentų aktyvumą. Dabartinio slopinamojo poveikio mechanizmą galima pavaizduoti žvelgiant į būsimas vienodas reakcijas:
Į+ E EIn
Į + ES ESIn
Kaip matome iš lygių reakcijų vaizdų, apsisukimo inhibitoriai grįžta į fermentą arba fermento-substrato kompleksą. Šiuo atveju fermentas atlieka savo katalizinę galią.
Vilkolakiai ingibtori už gibimo efekto mechanizmą yra pavaldūs konkurencingasі nekonkurencingas, yakі v_drіznyayutsya vieno tipo vienas už fermento veikimo slopinimo mechanizmą.
Nekonkurencinio slopinimo metu inhibitorius atvirkščiai prisijungia prie fermento virš jo aktyvios vietos. Tokiu atveju pasikeičia aktyvaus centro konformacija, o tai lemia atvirkštinį fermento inaktyvavimą. Veikiant konkurenciniam inhibitoriui, šio substrato fermento sporiškumas nekinta, tai yra. vertė nesikeičia Prieš m, tačiau didžiausias fermentinės reakcijos greitis mažėja ( V maks.). Kaip nekonkurenciniai inhibitoriai, jie gali veikti kaip tarpiniai kalbos mainų produktai.
Konkurencinių inhibitorių molekulės yra panašios į tinkamą fermento substratą. Klasikinis konkurencinių inhibitorių pavyzdys yra malono rūgštis, kuri atvirkščiai sumažina fermento sukcinato dehidrogenazės aktyvumą.
Burstino rūgštis Malono rūgštis
Iš formulių atvaizdų matyti, kad malono rūgštis tikrai stipriai primena Budovą Burštinovą. Struktūrinis panašumas leidžia malono rūgščiai prisijungti prie aktyvios fermento sukcinato dehidrogenazės vietos. Tačiau jis negali įsitraukti į reakciją, kurią katalizuoja šis fermentas (dehidrogenavimo reakcija). Todėl inhibitorius patenka į aktyvų fermento centrą, blokuodamas jo sąveikos su tikruoju substratu galimybę. Tokiu būdu, esant konkurencinio inhibitoriaus antplūdžiui, fermento sporiškumas substratui smarkiai sumažėja (padidėja vertė Prieš m), tačiau vertė nesikeičia V maks. Konkurencinio slopinimo reiškinį galima atpažinti kaip staigų reakcijos sumos substrato koncentracijos padidėjimą.
Tokiu būdu konkurenciniai inhibitoriai, kurie veikia kaip nekonkurencingi, prisijungia prie aktyvaus fermento centro, o po to smarkiai padidėja jo vertė. Prieš m iki substrato, o tai yra atvirkštinio jogos aktyvumo sumažėjimo pagrindas.
Oksalo rūgštis veikia kaip fiziologiškai konkurencingas sukcinato dehidrogenazės inhibitorius. Kaip matyti iš pristatyto kūdikio, jo tarpinis apsikeitimo kalbomis produktas taip pat turi tokį patį struktūrinį panašumą su gintaro rūgštimi. Konkurencinis sukcinato dehidrogenazės slopinimas oksalo rūgštimi vaidina svarbų vaidmenį reguliuojant oksidacinę transformaciją mitochondrijose:
Kitas fermentų aktyvumo reguliavimo būdas - alosterinis reguliavimas. Pritamanny, ypač fermentų grupė - alosteriniai fermentai. Prieš alosterinius fermentus yra oligomeriniai baltymai, kurių struktūroje yra reguliavimo (alosteriniai) centrai.
Alosterinių fermentų molekulių sandėlyje yra dviejų tipų subvienetai:
1) katalizinis(W);
2) reguliavimo (R).
Katalizinis subvienetas yra pavaizduotas polipeptidiniu strypu, ant kurio yra aktyvusis fermento centras. Reguliavimo subvienetas iš savo struktūros atimti reguliavimo (alosterinį) centrą. Alosterinis centras yra molekulės padalijimas, sukurtas specifinėje sąveikoje su fermento reguliatoriumi. Vidpovidno reguliatoriai gali būti ir fermento aktyvatoriai, ir inhibitoriai.
Manoma, kad alosterinio reguliatoriaus ryšys su reguliavimo centru yra susijęs su molekulės steriniu panašumu į alosterinį centrą. Priklausomai nuo reguliatoriaus molekulės paviršiaus geometrinio panašumo ir tarp jų esančio alosterinio centro trivimirinės struktūros, yra atvirkštinė specifinė sąveika. Susidaro kompleksas, kurį stabilizuoja silpnos sąveikos jėgos. Van der Waals pajėgos yra ypač svarbios. Jiems reguliatoriaus komplekso su alosteriniu centru stabilizavimas užima vandens jungčių dalį, taip pat hidrofobinę ir elektrostatinę sąveiką.
Dėl fermento ir alosterinio inhibitoriaus sąveikos baltymo molekulėje sukeliamas reguliavimo subvieneto polipeptidinio strypo konformacinis sutrikimas. Їх viniknennya nurodomas abipusis modalumas W- І R- subvienetai. Dėl to katalizinio subvieneto polipeptidinio strypo konformacija vėl pasikeičia. Panašiai kaip ir perebudovą lydi aktyvaus centro struktūros sunaikinimas, dėl kurio sumažėja aktyvaus centro sporiškumas substratui (padidėja vertė Prieš m), o tai rodo fermentų slopinimą (33 pav.).
Malyunok 33 – Alosterinio fermento slopinimo mechanizmas
Alosterinio inhibitoriaus pridėjimas prie alosterinio centro sukelia aktyvaus centro konformacijos pasikeitimą kataliziniame fermento subvienete ir sumažėja jo sporiškumas substratui.
Alosterinis vilkolakių slopinimas. Disociacija į kompleksą R-subvienetą su inhibitoriumi lydi subvienetų polipeptidinių lancetų išorinės konformacijos pasikeitimas, dėl kurio aktyvusis centras sporadizuojasi į substratą.
Dar dažniau alosterinių inhibitorių vaidmenyje veikia reakcijos produktas arba metabolinis kelias, kuriame dalyvauja fermentas. Fermentų slopinimo procesas vadinamas reakcijos produktu retrongіngіbuvannyam.
Retroinhibicija yra neigiamos indukcijos mechanizmo pagrindas reguliuojant medžiagų apykaitos procesus ir gerinant homeostazę. Naujam darbui saugu išlaikyti greitą įvairių pramonės gaminių tempą keičiantis kalboms tarp klientų. Retroinhibicijos užpakalis gali būti heksokinazės slopinimas reakcijos produktu gliukozės-6-fosfatu:
Kai kuriais atvejais pirmenybė teikiama ne galutiniam reakcijos produktui, o galutiniam proceso, kuriame vyksta reakcija, produktui. Fermento retroinhibicija E proceso produktas P:
de B, U, R, D - tarpiniai produktai.
Sekos vaizduose transformacija yra tarsi alosterinio fermento inhibitorius E pristatyti produktą į procesą - R. Panašus retro slopinimo mechanizmas plačiai pastebimas klitinuose. Pavyzdžiui, galima sukelti fermento acetil-CoA-karboksilazės, dalyvaujančios aukštesniųjų riebalų rūgščių sintezėje, galutinio riebalų rūgščių sintezės produkto - palmitino rūgšties - slopinimą.
Analogiškas, al protylezhny rangas dirbti alosterinių fermentų alosteriniai aktyvatoriai. Esant aktyvatoriui, fermentas yra mažai sporingas substratui. Tačiau, susiejant alosterinį centrą su aktyvatoriumi, katalizinio centro sporidiškumas pasislenka su substratu, kurį lydi substrato sporuliacijos judėjimas. Kaip alosterinis aktyvatorius, molekulė dažnai veikia kaip reakcijos substratas. Kuris turi gilų biologinį jausmą. Kartais, kaip ir klinijoje, puikiai suauga su substratu, jo panaudojimui būtina palaikyti gerą vidinę aplinką. Jis pasiekia fermento aktyvavimą, kuris katalizuoja šią transformaciją. Tokio aktyvinimo pavyzdys gali būti gliukokinazės aktyvinimas gliukoze.
Alosteriniai fermentai, kuriuose substratas veikia kaip aktyvatorius, vadinami homotropiniais. Ant šių fermentų šprotai, skirti būsimiems centrams, jungiantis prie substrato, galvoje esantis pūdymas gali laimėti fermento reguliavimo ir katalizinių centrų funkciją.
Kaip homotropinių fermentų proliferacija pagrįsta heterotropiniais fermentais. Likusią dalį reguliuoja moduliatoriai, kurių struktūra pakabinama substrate. Štai kodėl jų struktūrose matyti, kad jie tikrai kovoja už kasdienybę aktyvusі alosteriškas centri.
Dažniausiai tas pats alosterinis fermentas atsiranda dėl sąveikos su daugybe skirtingų moduliatorių - aktyvatorių ir inhibitorių. Kaip užpakalį, galite sukelti fermentą - fosfofrtokinazę (PFK), nes jis katalizuoja reakcijos pradžią:
Bet kokiu atveju moduliatoriai gali susieti fermentų molekules.
Homotropinių fermentų kinetika priklauso nuo nealosterinių fermentų kinetikos. Reakcijos į substrato koncentraciją sausumo pūdymo grafikas gali būti ne hiperbolinė, o sigmoidinė forma (34 pav.).
34 pav. Homotropinių fermentų kinetika
Tomas už rozrahunką Prieš m jie turi nepriimtiną pavydą Michaeliui-Mentenui.
Sigmoidinis alosterinių fermentų kinetikos pobūdis surišant yra ypač bendradarbiaujantis dėl sąveikos tarp kitų fermento subvienetų ir substrato. Odą žeidžiančios molekulės surišimas su substratu su jungtimi dėl kraujagyslių subvienetų konformacinių pokyčių, dėl kurių padidėjo jų sporiškumas substratui.
Izofermentas
Svarbi vertybė saugiai ir efektyviai perduodant mainų procesus klientams gali izofermentas. Izofermentus genetiškai lemia kelios fermento formos, kurios katalizuoja vieną ir tą pačią reakciją, bet taip pat keičia struktūrą ir fizinę bei cheminę galią.
Tipiškas fermentas, atstovaujamas izofermentų, yra laktato dehidrogenazė (LDH). Šis fermentas katalizuoja reakcijos pradžią.
Žmogaus kraujo serumo elektroforezės metu kraujyje atsiranda penkios skirtingos baltymų frakcijos, kurios gali katalizuoti laktatdehidrogenazės reakciją. Tokiu būdu galima parašyti istoriją apie penkių LDH izofermentų pagrindą (35 pav.).
35 pav. Rozpodilio izofermento LDH elektroforerogramoje (elektroforezė atliekama esant pH 6,8)
Svarbus izofermentinės kilmės reiškinio paaiškinimas gali būti tie, kad izofermentai redukuojami tik fermentuose – oligomeriniuose baltymuose. Šią molekulę sudaro ne mažiau kaip du subvienetai.
Kas priklauso nuo LDH, šis fermentas yra tetrameras, tobto. jogos molekulė apima chotiri okremi subvienetą. Šiuo atveju yra dviejų skirtingų tipų LDH subvienetai - M tipo (m'azovy) ir H tipo (širdies). Subvienetas yra polipeptidinis lancetas, kurio struktūrą koduoja kitoks genas, rodantis izofermentų genetinę prigimtį. Atsižvelgiant į tai, kad subvienetų polipeptidai yra įvairių genų produktai, smarvė gali būti:
· Skirtingų aminorūgščių sandėlis (pirminė struktūra);
· Nevienodas fizinis ir cheminis dominavimas (elektroforetinis šiurkštumas);
· Sintezės ypatumai įvairiuose audiniuose.
Priklausomai nuo jų struktūros, izofermentai skiriasi kinetika (dispersija į substratą), aktyvumo reguliavimo ypatumais, taip pat lokalizacija eukariotų klitinuose ir audinių specifiškumu gyvuose organizmuose.
LGD molekulės tetramero struktūra gali apimti skirtingus tipus ir subvienetus skirtinguose splainuose. Patvirtinus tetramerą, galimas subvienetų derinys:
Dėl šios priežasties penkių LDH izofermentų priežastis: LDH 1 yra minimalus elektroforezinis purumas, o LDH 5 yra didžiausias.
LDH izofermento genai skirtinguose audiniuose ekspresuojami skirtingai: širdies mėsoje sintetinamas tik H tipo subvienetas. Todėl LDH 1 yra mažiau, nes jis formuojamas kaip vynas iš tokio tipo jungčių. Kepenyse ir skeleto m'yazakh sintetinamas tik M tipas. Todėl LDH 5 izofermentas, sudarytas tik iš M-subvienetų, tampa mažiau aktyvus ir veikia. Kituose audiniuose, turinčiuose skirtingą kintamumą, išreiškiami genai, kurie koduoja ir H-, ir M-subvienetus. Todėl smarvę gali sukelti įvairios tarpinės LDH izofermentų formos (LDH 2 -DG 4).
Remiantis tuo, kad subvienetus skiria aminorūgščių sandėlis, smarvė gali turėti nevienodą molekulinę masę ir elektros krūvį. Tse zoomovlyuє їх іх іх ії ії ії ії іnі іїї іїї ії ії іkhіchі valdžios institucijos.
Krіm vіdmіnnosti fіziko-khіmіchіh galia, izofermentai labai skiriasi pagal katalizinę galią (pagal kinetinius parametrus: jiems būdinga skirtinga įvyniojimų skaičiaus vertė () V max) ir sporiškumas substratui ( Prieš m), taip pat jautrumas skirtingiems reguliatoriams).
Taigi, LDH turi 1 reikšmę Prieš m pieno rūgšties atžvilgiu tampa 0,0044 M tas pats LDH 5 – 0,0256 M. Sechovina rodo, kad inhibitoriaus galia yra bent LDH 5, bet neveikia LDH 1. Šiuo atveju LDH 1 inhibitorius veikia kaip piruvo rūgštis, kuri neturi panašaus poveikio LDH 5.
Tokia tvarka izofermentai išsiskiria struktūra ir galia, o jų pagrindas yra nulemtas genetiškai. Esant bet kokiai mitybos klaidai, turi būti biologinė izofermentų dozė.
Norint augti šiame maiste, būtina, kad motinos būtų ant uvazo, skirtingose ląstelių ir eukariotų ląstelėse (skyriuose), taip pat skirtinguose turtingo ląstelių organizmo audiniuose, būtina suprasti protas. Juose nevienoda substrato koncentracija ir rūgštingumas. Їх pasižymi skirtinga pH verte ir joniniu sandėliu. Todėl skirtingų audinių klitinuose, taip pat skirtinguose klitinų skyriuose, ir pačios cheminės transformacijos iš tikrųjų vyksta nevienoduose protuose. Ryšyje su cym izofermentų pagrindas, galintis turėti katalizinių ir reguliavimo galių, leidžia
1) sukurti vieną ir tą pačią cheminę transformaciją su vienodu efektyvumu skirtingiems protams;
2) užtikrinti smulkų katalizinių pokyčių reguliavimą reguliatorių poskyryje pačiame specifiniame audinio ir kitų audinių skyriuje.
Tai gali iliustruoti citoplazminių ir mitochondrijų izofermentų dominavimo karbamoilfosfato sintazėje ypatumai. Šis fermentas katalizuoja karbamoilo fosfato sintezės reakciją.
Karbamoilfosfatas, kuris metabolizuojamas mitochondrijose, veikiant mitochondrijų izofermentui, buvo atiduotas sekrecijos sintezės procesui, o karbamoilfosfatas, kuris metabolizuojamas citoplazminio izofermento įtakoje, pakeičiamas pirimidino sintezei. nukleotidai. Natūralu, kad šie fermentai, susiję su įvairiais mainų procesais, yra plačiai skirstomi ir gali turėti skirtingą katalizinę ir reguliavimo galią. Jūsų buvimas viename klite leidžia vienu metu dalyvauti dviejuose skirtinguose procesuose, susiejant vieną įpėdinį su pergalėmis.
Tokiu būdu izofermento atsiradimo priežastis gali turėti svarbią biologinę reikšmę, nes įvairiose mintyse gali viršyti patys tylūs fermentiniai procesai, o z ciєї priežastys yra nulemtos genetiškai.
Kontroliuoti mitybą
1. Kuo skiriasi fermentai ir nebaltyminiai katalizatoriai?
2. Iš naujo išnagrinėkite pagrindines fermentų klases ir apibūdinkite jas.
3. Kuo grindžiama dabartinė tarptautinė fermentų nomenklatūra?
4. Pateikite aiškų supratimą apie „reakcijos energijos barjerą“.
5. Kaip žiūrite į mechanizmą, kuriuo fermentai mažina reakcijos energijos barjerą?
6. Kokia yra Michaelio konstantos ir didžiausio reakcijos greičio fizikinio skirtumo priežastis?
7. Kurie vienetai turi Michaelio konstantą ir didžiausią reakcijos greitį?
8. Kodėl reakcijos sumos temperatūros padidėjimas iki temperatūros optimalumo padidina fermentinės reakcijos greitį?
9. Kaip savo mintyse matote fermentų specifiškumą? Kokia yra fermentų specifiškumo priežastis?
10. Kodėl fermentų aktyvumas priklauso nuo terpės pH? Ar kai kurių fermentų aktyvumas didžiajame pasaulyje turėtų būti laikomas veiksniu?
11. Kokius žinote kalkinių fermentų žymėjimo būdus?
12. Nuo ko priklauso fermentų veikla?
13. Kokiais principais skiriasi vilkolakiai ir negrįžtamieji inhibitoriai?
14. Kas yra konkurenciniai inhibitoriai? Kokius konkurencinius inhibitorius žinote?
15. Koks yra alosterinio slopinimo mechanizmas?
16. Kaip manote, kodėl yra pagrįsta izofermentų biologinė reikšmė?
17. Kokius žinote izofermentų frakcionavimo būdus?
6 skyrius
Vitaminai vadinami organine kalba, kuri nedideliais kiekiais reikalinga normaliam kalbos ir fiziologinių funkcijų mainams, organizme nesintetina klampių kalbos komponentų.
Su tuo susijęs vitaminų poreikis organizmo gyvybės saugumui, dauguma jų dalyvauja kuriant kofermentus. Turint omenyje tuos, kuriems normaliai katalizinių procesų eigai užtikrinti reikia net nedidelių kiekių, kurie dar nedalyvauja cheminių reakcijų procese, vitaminai organizmui būtini ir nedideliais kiekiais.
Ninі vіdomo virš 20 vіtaminіv. Pagrindinis їх dzherelami є:
· padaro taroslino nuotykis ežiukas;
storosios žarnos saprofitinė mikroflora;
Provitaminas.
Provitaminai jie yra vitaminų čempionai, iš kurių organizme yra skirtingi aktyvių vitaminų įsitvirtinimo keliai. Prieš juos yra karotinas (provitaminas A), 7-dehidrocholesterolis (provitaminas D) ir kt.
Okrim vitaminai, žiūrėkite specialią grupę vitaminus primenančios kalbos. Kalbos Qi gali būti vitaminų galia, tačiau jie sintetinami žmogaus organizme. Jie apima karnitiną, inozitolį, lipoinę rūgštį, choliną, pangamo rūgštį, vitaminą U ir kt. Į vitaminus panaši kalba atskleidžia vitaminų galią įvairių tipų organizmuose.
Vitaminų tvarka yra pagrindinė kalbų grupė - antagonistai, kurie žymimi terminu antivitaminų. Prieš juos galima išgirsti kalbas, kuriose rodoma diena, vitaminų protiležnu.
Antivitaminai gali būti psichiškai suskirstyti į dvi grupes pagal jų antivitamininio poveikio mechanizmą.
1. Fermentai, naikinantys vitaminus. Šios grupės atstovų pavyzdžiu gali būti buti tiaminazė (fermentas, katalizuojantis vitamino B 1 virsmą), askorbato oksidazė (fermentas, katalizuojantis vitamino C virsmą) ir kt.
2. Kalbėjimas, kuris gali būti panašus į vitaminų struktūrą, kuriai pastato struktūrą įeiti su vitaminais konkurencinėje padėtyje pasauliniame komunikacijos versle. Šiai grupei priklauso ir kiti vitaminai (oksitiaminas ir kt.).
Vitaminai turi būti kaupiami dėl įvairių priežasčių. Prieš juos galima pamatyti, kaip tapti, šimtmetis, laikas svyruoti, geografinė gyvenimo platuma, fizinė būsena, praktikos pobūdis, sveikatos ir savijautos būsena.
Tokiu atveju, jei pažeidžiamas gyvybingumas tarp organizmo poreikio vitaminams ir vienodo organizmo aprūpinimo jogo, atsiranda vitaminų disbalansas. Vitaminų disbalanso pasireiškimas gali būti:
hipovitaminozė;
Avitaminozė;
· Hipervitaminozė.
Hipovitaminozė tampa, dėl kurių jie keičiasi vietoje vitamino organizme. Dvi pagrindinės priežasčių grupės ( piktinantisі vidinis), yakі gaminti iki їх viniknennya.
1. Yra priežasčių, dėl kurių organizme sumažėja vitaminų suvartojimas (badavimas, produktų, kurie atkeršys už nedidelį vitaminų kiekį ar kitus neteisingus kulinarinius mėginius).
2. Vidinės padidėjusio organizmo vitaminų vartojimo dainavimo stovyklose padarinių priežastys (vaikų amžius, kaprizas, svarbus fizinis darbas, esant stresui ir įvairioms vidaus ligomis) min organizme (esant įvairioms ligoms, susijusioms su infekcijomis šlunkovo -Virškinimo traktas).
Hipovitaminozė gali būti plati. Ypač dažnai smarvė dvokia pavasario sezonu.
Avitaminozėє ekstremali hipovitaminozės forma. Smarvė pasižymi tuo, kad iš organizmo išsiskiria toks pat vitaminų kiekis. Dažniausia avitaminozės priežastis yra vitaminų patekimas į organizmą iš ežio. Ninі tsey stovykla trapleyaetsya retai dosit. Dėl to galima kaltinti tuos žmonių kontingentus, kurie dirba ekstremaliomis mintimis (viysk, geologai, jūreiviai ir kt.).
Hipervitaminozė yra patys tapo, dėl kurių zbіshuєtsya vіst vіtaminіv vіtaminіv organіzmі. Šių kaltinimų priežastis dažniausiai yra padidėjęs vitaminų suvartojimas iš ežio. Būdingiausias yra hipervitaminozės pateisinimas dėl riebalų praradimo vitaminų. Ją galima kaltinti dėl menkaverčių produktų, kuriuose gausu vitaminų, vartojimo, taip pat dėl vitaminų preparatų perdozavimo.
Vitaminų klasifikacija
Šiuolaikinė vitaminų klasifikacija grindžiama jų tirpumu. Dėl šios priežasties visi vitaminai skirstomi į:
· riebalų mažinimas- Vitaminai A, D, E, K, F, Q;
· hidroizoliacija- B grupės vitaminai (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), taip pat PP, C, H ir rutinas.
Riebalų kiekį mažinantys vitaminai
Šiai vitaminų grupei būdingas galingų galių skaičius:
1. Izopreno molekulių perteklius patenka į gausiai riebalus gaminančių vitaminų struktūrą. Smarvė po vieną jungiasi prie dainuojančios dožinos, kaip sodrios, kurioje nurodomas riebalus gaminančių vitaminų vandenyje ir navpak nenuoseklumas - gera ekologiškų prekių mažmenininkų įvairovė:
2. Saugiam riebalų kiekį mažinančių vitaminų vartojimui būtina, kad žarnyne būtų pakankamai riebalų rūgščių, taip pat pakankamai riebalų, kaip ir tie riebalus mažinantys vitaminai, ežiams.
3. Kviečiame tuos, kad riebalus gaminantys vitaminai nesiskiria nuo vandens, smarvę į organizmą perneša kraujas specialių baltymų nešėjų pagalba. Paprastai odos vitaminą perneša jo nešiklis.
4. Riebalus tirpdantys vitaminai kaupiasi vidaus organų audiniuose. Kaip ir jų „depas“, kepenų audiniai yra ryškiausi. Riebalus gaminančių vitaminų viršenybės taikymas net negali lemti hipovitaminozės pateisinimo. Dėl šios priežasties organizmas ilgą laiką jais rūpinsis iš savo „saugyklos“.
5. Kofermento funkcija nėra būdinga daugumai riebalus gaminančių vitaminų.
6. Biologinį riebalus gaminančių vitaminų vaidmenį lemia tai, kad smarvė gali reguliuoti genų raišką.
Tačiau, nepaisant panašumo, riebalų kiekį mažinantys vitaminai gali būti jų biologinio poveikio pasireiškimo esmė.
Vitaminas A
Fermentus reguliuoja katalizatoriai. Kaip reguliatoriai gali veikti kaip metabolitas, išjunkite jį. Atskirai:
- aktyvatoriai- Kalba, kuri padidins reakcijos greitį;
- ingibіtori- Kalba, kad pakeistų reakcijos greitį.
Fermentų aktyvinimas. Įvairūs aktyvatoriai gali prisijungti prie aktyvaus fermento centro arba už jo. Prieš aktyvatorių grupę, ty pridėti aktyvųjį centrą, sudėkite: metalo jonus, kofermentus, pačius substratus.
Aktyvinimas už papildomų metalų, tekančių už skirtingų mechanizmų:
Metalas įvesti į aktyviojo centro katalizinės gamyklos sandėlį;
Kompleksui sukurti naudojamas metalas iš pagrindo;
Raunokui metalas yra tiltai tarp substrato ir aktyvaus fermento centro.
Substratai taip pat yra aktyvatoriai. Padidėjus substrato koncentracijai, reakcijos greitis juda. pagal substrato koncentracijos pasiekiamumą tankis nekinta.
Jei aktyvatorius yra susietas su aktyvia fermento vieta, tai kovalentinis fermento modifikavimas:
1) dalinė proteolizė (proteolizės susidūrimai). Tokiu būdu suaktyvinami vaistažolių kanalo fermentai: pepsinas, tripsinas, chimotripsinas. Tripsinas gali tapti pro-fermentiniu tripsinogenu, dėl kurio susidaro 229 AA perteklius. Veikiant enterokinazės fermentui, pridedant vandens, jis paverčiamas tripsinu, su kuriuo suskaidomas heksapeptidas. Pasikeičia tretininė baltymo struktūra, susidaro aktyvusis fermento centras, fermentas virsta aktyvia forma.
2) fosforilinimas – defosforilinimas. Pvz.: lipazė + ATP = (baltymų kinazė) fosforilinta lipazė + ADP. Tse perdavimo reakcija, kaip vikoristo ATP fosfatas. Tokiu atveju atomų grupė perkeliama iš vienos molekulės į kitą. Fosforilinta lipazė yra aktyvi fermento forma.
Fosforilazės aktyvinimas vyksta šiuo keliu: fosforilazė B+ 4ATP = fosforilazė A+ 4ADP
Taip pat, kai yra prijungtas aktyvatorius, laikyseną suaktyvina aktyvusis centras neaktyvaus komplekso disociacija"baltymus aktyvus fermentas". Pavyzdžiui, baltymų kinazė yra fermentas, sukeliantis fosforilinimą (cAMP nusėdimą). Baltymų kinazė yra ketvirčio struktūros baltymas, sudarytas iš 2 reguliavimo ir 2 katalizinių subvienetų. R 2 C 2 + 2cAMP \u003d R2 cAMP 2 + 2C. Šis reguliavimo tipas vadinamas alosteriniu reguliavimu (aktyvacija).
Fermentų slopinimas. Іngіbіtor - tse rechovina, scho vyklikає specifinis sumažėjęs fermento aktyvumas. Kitas skirtumas tarp slopinimo ir inaktyvavimo. Inaktyvacija – pavyzdžiui, baltymų denatūracija dėl įvairių denatūruojančių agentų.
Dėl mіtsnistyu zv'yazuvannya Inhibitorius su fermentu Inhibitoriai gali būti skirstomi į vilkolakius ir negrįžtančius.
Negrįžtamieji inhibitoriai Galima surišti ir sunaikinti molekulės funkcines grupes prie fermento, o tai būtina norint parodyti katalizinį aktyvumą. Visos baltymo valymo procedūros neturėtų būti įtrauktos į inhibitorių ir fermento surišimą. Pavyzdžiui: diya organofosforo tyrimai dėl fermento - cholesterazės. Chlorofosas, zarinas, somanta ir kiti organiniai fosforo junginiai jungiasi prie aktyvaus cholesterazės centro. Dėl to stebimas aktyvaus fermento centro katalizinių grupių fosforilinimas. Dėl to fermentų molekulės, susietos su inhibitoriumi, negali prisijungti prie substrato ir yra labai sutrikusios.
Taigi matai vilkolakiai pavyzdžiui, prozerinas cholesterazei. Vilkolakis іngіbuvannya guli substrato koncentracijoje ir inhibitorius bei znіmaєtsya oversubstratum.
Už mechanizmo matyti:
Konkurencinis slopinimas;
Nekonkurencinis slopinimas;
Substrato slopinimas;
Alosterikas.
1) Konkurencinis (izosterinis) slopinimas- fermentinės reakcijos galvanizavimas, dėl kurio inhibitorius prisijungia prie aktyvaus fermento centro. Šiuo atveju inhibitorius gali būti panašus į substratą. Procesas konkuruoja dėl aktyvaus centro: susidaro fermento-substrato ir inhibitorių-fermentų kompleksai. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. Pvz.: sukcinato dehidrogenazės reakcija [pav. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (virš rodyklės SDG, pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. Tinkamas substratas reakcijai yra sukcinatas (burstino rūgštis). Inhibitoriai: malono rūgštis (COOH-CH 2 -COOH) ir oksaloacetatas (COOH-CO-CH 2 -COOH). [Mal. fermentas su 3 dirkomis + substratas + inhibitorius = inhibitorių kompleksas su fermentu]
Pvz.: fermentas cholesterazė katalizuoja acetilcholino pavertimą cholinu: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (virš XE rodyklės, pid - vanduo) CH 3 COOH + (CH 3 ) 3 - N-CH2-CH2-OH. Konkurencingi inhibitoriai yra prozerinas, sevinas.
2) Nekonkurencinis slopinimas- galvanizavimas, susijęs su katalizinės konversijos inhibitoriaus įpurškimu, bet nesusiejant su fermentu su substratu. Tokiu atveju inhibitorius gali prisijungti tiek prie aktyvaus centro (katalizinio augalo), tiek už jo.
Kai į aktyviąją vietą pridedamas inhibitorius, pasikeičia baltymo konformacija (tretininė struktūra), o po to pasikeičia aktyvaus centro konformacija. Katalizinės gamyklos kaina ir substrato bei aktyvaus centro sąveikos svarba. Jei šis inhibitorius nėra panašus į substratą, slopinimas negali būti didesnis nei substratas. Galimybė sukurti papildomus fermento-inbitoriaus-substrato kompleksus. Tokios reakcijos greitis nebus maksimalus.
Nekonkurenciniai inhibitoriai apima:
Cianidas. Smarvė citochromo oksidazėje prisijungia prie įlankos atomo ir dėl to fermentas praranda savo aktyvumą; tse fermentas dihal lance, kuris ardo kvėpavimo takus ir dvokia.
Tai svarbūs metalai ir jų organiniai junginiai (Hg, Pb ir kt.). Mekhanizm їhnyoї dії poov'azaniya zі z'ednannyam їх іz skirtingos SH grupės. [Mal. fermentas su SH grupėmis, gyvsidabrio jonas, substratas. Visi eina į trečią kompleksą]
Daugybė farmakologinių medžiagų, galinčių paveikti piktųjų ląstelių fermentus. Čia galite pamatyti ingibtori, kurie laimėjo žemės ūkio būklę, pobutovі otruynі kalbą.
3) Substrato slopinimas- Galmuvannya fermentinė reakcija, viklikana oversubstratum. Dėl fermento-substrato komplekso, kuris nepasiduoda katalizinei transformacijai, susidarymo rezultatas. Taip pat galite keisti substrato koncentraciją. [Mal. prisijungimas prie fermento tuo pačiu metu su 2 substratais]
4) Alosterinis slopinimas – fermentinės reakcijos galvanizavimas, nepridedant alosterinio inhibitoriaus į alosterinio fermento alosterinį centrą. Šis šališkumo tipas būdingas alosteriniams fermentams, kurie sudaro ketvirčio struktūrą. Kaip inhibitoriai gali veikti medžiagų apykaita, hormonai, metalų jonai, kofermentai.
Mechanizmas Dії:
a) inhibitoriaus atvedimas į alosterinį centrą;
b) pakinta fermento konformacija;
c) aktyviojo centro konformacijos pakitimai;
d) sutrinka aktyviosios vietos komplementarumas su fermento substratu;
e) pakinta ES molekulių skaičius;
f) pakeisti fermentinės reakcijos greitį.
[Mal. fermentas su 2 dirks, iki vieno alosterinio inhibitoriaus ir kitas keičia formą]
Dėl alosterinių fermentų ypatumų slopinimas gali būti siejamas su neigiamu serumo surišimu. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (žr. D rodyklę į rodyklę tarp A ir B). D yra metabolitas, kuris veikia kaip alosterinis E1 fermento inhibitorius.
Pasikeitimas kalbomis
Kalbos keitimas (metabolizmas)– visas fiziologinių ir biocheminių procesų derinys, užtikrinantis organizmo gyvybę abipusiuose santykiuose su gamtine aplinka, nukreipiantis į savęs kūrimą ir išsaugojimą.
Prieš fiziologinius procesus galima pamatyti ėsdinimą, mirkymą, kvėpavimą, regėjimą ir regėjimą; į biocheminį – cheminį baltymų, riebalų, angliavandenių, jakų pavertimą organizmuose kaip pikantiškos kalbos. Ypač biocheminiai procesai ir tie, kurie smirda zdіysnyuyutsya pіd valandą mažai fermentinių reakcijų. Patys fermentai užtikrina tą pačią seką, to reakcijų greitumo laiką.
Ištiesinimui cheminė transformacija skirstoma į:
A) disimiliacija(katabolizmas) - kalbos suskaidymas į paprastesnes kalbas, kai kalbos ryšių energija pereina į makroenergijos ryšių energiją (ATP, NAD H, in.);
b) asimiliacija(Anabolizmas) - labiau sulankstytų kalbų sintezė su paprastesnėmis, turinčiomis daug energijos.
Šių dviejų procesų biologinė reikšmė ta, kad nuo kalbos skilimo ji yra nugulusi į kažkokią energiją, kuri užtikrina visas organizmo funkcines galimybes. Tą valandą, kalboms skaidant, įsikuria „bumzuojančios medžiagos“ (monosacharidai, AA, glicerinas ir kt.), kurios vėliau mirga organizmui būdingų kalbų (baltymų, riebalų, angliavandenių ir kt.) sintezėje. .
[SCHEMA] Virš horizontalios linijos (netoli tolimiausio vidurio) – „baltymai, riebalai, angliavandeniai“, virš jų rodyklė žemyn po linija (kūno viduryje) iki užrašo „disimiliacija“, palei likusią dalį. chotiri rodyklės: dvi iki užrašo virš linijos єyu "šiluma", kad "kintsev produktai"; viena rodyklė į dešinę rašyti „pramoninė kalba (metabolitai)“, iš jų į „asimiliacija“, tada į „šlapieji baltymai, riebalai, angliavandeniai“; viena rodyklė žemyn iki užrašo „ATP energija“; o taip pat ir įkalnėn iki „šilumos“ ir „asimiliacijos“.
Baltymų, riebalų ir angliavandenių disimiliacija vyksta kitaip, tačiau šių kalbų griuvėsiuose yra žemas uždegimo lygis:
1) Permarinavimo etapas. HKT baltymai skyla iki AA, riebalai – iki glicerolio ir FFA, angliavandeniai – į monosacharidus. Yra daug nekonkrečių kalbų iš konkrečių, kurias reikia skambinti. Dėl rahunok peretravlennya žarnyno trakte matoma apie 1% kalbų cheminės energijos. Šis etapas reikalingas tam, kad į galvą atėjusios kalbos galėtų sušlapti.
2) Tarpinių mainų stadija (kalbos, medžiagų apykaitos audinių mainai).). Klinikiniu lygmeniu vynai skirstomi į anabolizmą ir katabolizmą. Utvoryuyutsya ir transformuoti tarpines kalbas keistis kalbomis - metabolitai. Šiuo atveju monomerai, nusėdę per didelio ėsdinimo stadijoje, skyla į mažus (iki penkių) pagrindinius tarpinius produktus: PIA, alfa-KG, acetil-CoA, PVA, alfa-glicerofosfatą. Matoma iki 20% kalbos energijos. Paprastai tarpiniai mainai vyksta ląstelių citoplazmoje.
3) Likutinis skilimas kalbos už dalyvavimą rūgščios iki galutiniai produktai(ЗІ 2 , N 2 O, azotinė kalba). Jūs galite pamatyti beveik 80% kalbų energijos.
Tuo pačiu metu nagrinėjami etapai yra daugiau nei pagrindinės mainų procesų formos. Kaip ir kitoje, taip ir trečioje stadijoje energija, kuri matoma, kaupiasi matomoje cheminių jungčių energijoje makroerginėse dalyse (yra kalbų, kurios gali norėti vienos makroerginės grandies, pvz., ATP, CTP, TTP, G TF, UTF, ADP, CDP, ..., kreatinfosas, 1,3-difosfoglicerino rūgštis). Taigi likusio ATP molekulės fosfato surišimo energija tampa artima 10-12 kcal / mol.
Biologinis pasikeitimo kalbomis vaidmuo:
1. energijos kaupimas chemikalų išsiliejimų skaidymo metu;
2. energijos atgavimas paties kūno kalbos sintezei;
3. ląstelių struktūrinių komponentų irimas;
4. Numatoma ypatingo pobūdžio biomolekulių sintezė ir skilimas.
Baltųjų mainai
Kas yra robitimemo su paimta medžiaga:
Jei ši medžiaga jums pažįstama, galite ją išsaugoti naudodami socialines priemones:
| Tviteryje |
Visos temos, kurias suskirstiau:
Baltymai ir jų biologinis vaidmuo
Baltymai (baltymai) - protos - prieš ūsus, pirma, galva, o tai reiškia visa kita. Baltymai yra didelės molekulinės masės azotinė organinė kalba.
Paprastų baltymų charakteristikos
Klasifikacijos (sukurtos 1908 m.) pagrindas yra baltųjų įvairovė. Už šio ženklo matyti: I. histoniprotaminas, rozchinnі druskoje rozchini. Pro
Chromoproteinai
Protezinė dalis yra pofarbovanas (chromos - farba). Chromoproteinai apima hemoglobiną, mioglobiną, katalazę, peroksidazę, daugybę flavino fermentų (sukcinato dehidrogenazę, aldehidoksą).
Lipidų-baltymų kompleksai
Lipidų ir baltymų kompleksai yra susilankstantys baltymai, kurių protezinė dalis susideda iš skirtingų lipidų komponentų. Galima matyti tokius komponentus: 1. ribinis ir neplatus B
Nukleoproteinai
Nukleoproteinai yra sulankstomi baltymai, kuriuose gali būti tik nedidelė dalis nukleorūgščių (iki 65%). NP susideda iš 2 dalių: baltymų (keršto histonų ir protaminų, kurie
Angliavandenių-baltymų kompleksai
Kaip ir protezų grupė, jie patenka į angliavandenius. Visi angliavandenių ir baltymų kompleksai yra suskirstyti į glikoproteinus ir proteoglikanus. Glikoproteinai (GP) – baltymų kompleksas su angliavandeniais
Fosfoproteinai
Baltymai, de jakų protezų grupė – fosforo rūgštis. Fosforo rūgšties pridėjimas į polipeptidinį lancetą, kad susidarytų sulankstoma eterio jungtis su AK SER arba TPE.
Budova kofermentas
Kofermentai katalizinėse reakcijose sumažina įvairių atomų grupių, elektronų ir protonų pernešimą. Kofermentai jungiasi su fermentais: - kovalentiniais ryšiais; - ionnymi
Izofermentas
Izofermentai – ceofunkciniai baltymai. Smarvė katalizuoja vieną ir tą pačią reakciją, tačiau jie kovoja dėl tam tikros funkcinės valdžios per valdžią: - aminorūgščių saugojimui;
Fermentų dominavimas
Pagrindiniai fermentų ir nebiologinių katalizatorių vaidmenys: 1) ir kiti katalizuoja mažiau energetiškai įmanomas reakcijas; 2) padidinti reakcijos greitį; 3) n
Fermentų nomenklatūra
1) Pagrindinė triviali nomenklatūra - pavadinimas vipadkovy, be bazių sistemos, pavyzdžiui, tripsinas, pepsinas, chimotripsinas. 2) Darbinė nomenklatūra – prie pavadinimo pridedamas fermento pavadinimas
Dabartinės išvados apie fermentinę katalizę
Pirmąją fermentinės katalizės teoriją XX amžiuje iškėlė Warburg ir Baylis. Ši teorija pasisakė už tai, kad fermentas adsorbuojasi ant savo substrato ir buvo vadinamas adsorbcija, bet
Dienzimų molekulinis poveikis
1) Koncentracijos poveikis yra adsorbcija gulint ant molekulės paviršiaus į reaguojančių kalbų molekulių fermentą, tobto. substratas, kuris turėtų lemti trumpiausią sąveiką. Pvz.: elektrostatinė trauka
Rūgščių-šarmų katalizės teorija
Fermento aktyvaus centro sandėlyje yra rūgštinės ir bazinės funkcinės grupės. Dėl šio fermento jis katalizuoja rūgščių-šarmų galią, ty. vaidindamas vaidmenį
Baltymų permarinavimas ir mirkymas
Baltymų funkcijos yra skirtingos, tačiau ypač matomos struktūrinės, katalizinės ir energetinės funkcijos. Baltymų energinė vertė yra artima 4,1 kcal/g. Kalbų, kurios turi būti, burnos vidurys
Baltų transformacija oforto organuose
Šiuos baltymus gamina dihidrolazės (trečioji fermentų klasė), pačios peptidazės – dvokia, skamba, vibruoja neaktyvia forma, kurios aktyvuojamos dalinės proteolizės keliu.
Per daug susilankstančių baltymų ir jų katabolizmas
1. Glikoproteinai hidrolizuojami glikozidazių (amilolitinių fermentų) pagalba. 2. Lipoproteinai – lipolitinių fermentų pagalbai. 3. Hemocheminis chromoprotas
Pūvantys baltymai ir purūs jogos gaminiai
Baltymų irimas – bakterinis baltyminių audinių ir AA po žarnyno mikroflora irimas. Ide žarnyne, prote gali būti posterigatisya ir vamzdyje - su rūgštingumo sumažėjimu.
Aminorūgščių metabolizmas
AK fondas padeda organizmui tinkamai funkcionuoti procesams: 1) baltymų hidrolizei; 2) audinių baltymų hidrolizė (katepsinų įtakoje lizosomose). Šiam procesui naudojamas AK-Fund
Zagalnі shlyakhi keistis kalbomis
1. Pervardijimas (1937 m. pripažino Braunsteinas ir Krizmas).
Timchasovoe zneshkodzhennya amoniakas
Amoniakas yra toksiškas (triušiui įšvirkščiama 50 mg amoniako, be to = 0,4-0,7 mg/l). Todėl amoniako zneshkodzhuetsya timchasovymi audiniuose: 1) svarbu - vaizdas
Sechovinizacijos ornitino ciklas
Sechovina padengti 80-90% viso azoto skyriaus. Gamybai naudojama 25-30 g NH2-CO-NH2 sechovino. 1. NH3 + CO
Nukleotidų sintezė ir skaidymas
Nukleotidų mainų ypatumai: 1. Prieš nukleorūgščių ir nukleotidų sintezę organizme neįtraukiami patys Ні nukleotidai ir azoto bazės, kurių turėtų būti. Tobto, nukleotidai
Purino nukleozidų oksidacija
Adenozinas® (adenozindeaminazė, +H2O, –NH4+) іnozinas® (purino nukleozido fosforilazė, +Pn-ribosil-1-P) hipoksantinas (6-oksopurinas) ® (ksantinooksi)
DC funkcionalumas
Substratas H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O
DNR replikacija (savaiminis pakeitimas, biosintezė).
Turėti 1953 m. Watsonas ir Crickas atrado komplementarumo (abipusio papildomumo) principą. Taigi, A \u003d T ir GC. Skalbimas, būtini pakartojimai: 1. pusė
Transkripcija (informacijos perkėlimas iš DNR į RNR) ir RNR biosintezė
Transkripcijos metu replikacijos tikslais informacija perduodama iš nedidelio DNR sklypo. Elementarus transkripcijos vienetas yra operonas (transkriptonas) – DNR ląstelė, kuri turi būti trans.
Baltymų biosintezės reguliavimas
Bugatoklitinio organizmo ląstelės priešinasi tam pačiam DNR rinkiniui, tačiau sintetinami skirtingi baltymai. Pavyzdžiui, laimingas audinys aktyviai sintetina kolageną, o piktybinės ląstelės tokio baltymo neturi. At
Vėžinio patinimo vystymosi mechanizmai
Vėžys yra genetinė liga, tai yra. ushkodzhennya geneiv. Žr. genų ausį: 1) geno praradimas; 2) silpno geno galia; 3) genų aktyvacija;
Lipidų perdozavimas
Taip elgiantis, lūpos ties tuščia burna yra mažiau nei mechaninis darbas. Lipolitiniai fermentai burnoje tuščiai netirpsta. Per didelis lipidų marinavimas esant ramiam viddilahui
Riebalų resintezės mechanizmas
Riebalų resintezė ties žarnyno sienele vyksta taip: 1. Hidrolizės produktai (glicerolis, VFA) aktyvuojami papildomu ATP. Dalі vidbuvaєtsya posіdovne аtsilyuvannya
Lipidų transportavimo formos organizmuose
Lipidai nesiskiria nuo vandens, todėl kraujui perduoti reikalingi specialūs nešikliai, kurie atskiriami nuo vandens. Tokios transportavimo formos yra plazmos lipoproteinai.
Lipidų transformacija audiniuose
Audiniuose nuolat vyksta lipidų skilimo ir sintezės procesai. Pagrindinę lipidų masę žmogaus organizme sudaro TG, kaip klitiną, kaip inkliuzą. TG atnaujinimo laikotarpis skirtinguose audiniuose
Glicerino ir FFA biosintezė audiniuose
Glicerolio biosintezė audiniuose yra glaudžiai susijusi su gliukozės metabolizmu, dėl katabolizmo pereinant per triozės stadijas. Gliceraldehido-3-fosfatas citoplazmoje
Lipidų apykaitos patologija
Nadkhodzhennya іz їzheyu etape. Riasnos riebalų ežiukas ir natomistinė hipodinamija sukelia virškinamąjį nutukimą. Pažeisti mainai gali būti dėl nepakankamo maisto riebalų kiekio
Jonų Ca2+
Patvirtinta baltymu – kalmodulinu. Ca2+-kalmodulino kompleksas aktyvina fermentus (adenilato ciklazę, fosfodiesterazę, Ca2+ išeikvotą proteinkinazę). Є grupė
Prieskydinių liaukų hormonai
Parat-hormonas, kurį sudaro 84 AA, reguliuoja Ca2+ lygį, skatina kalcio (ir fosforo) išsiskyrimą iš kraujyje esančių cistų; Skatina kalcio reabsorbciją nirkoje, bet taip pat skatina fosforo išsiskyrimą; W
Vitaminų vaidmuo keičiantis kalba
1.(!) vitaminai yra kofermentų pirmtakai ir protezuojamos fermentų grupės. Pavyzdžiui, B1 - tiaminas - patenka į ketorūgšties dekarboksilazių kofermento TPP (TDF) sandėlį, B2 - riboflavinas -
Supratimas apie hipovitaminozę, avitaminozę ir hipervitaminozę
Hipovitaminozė yra patologinė būklė, atsirandanti dėl vitamino trūkumo organizme. Avitaminozė yra patologinė būklė, kurią sukelia kasdienis vitaminų trūkumas organizme.
Hipotaminozės priežastys
1. Pirma: nepakanka vitamino zhy. 2. Antriniai: a) sumažėjęs apetitas; b) padidėjęs vitaminų kiekis; c) sugadinimas vmoktuvannya ir šalinimas, pavyzdžiui, entero
Vitaminas A
Vitameras: A1 - retinolis ir A2 - tinklainė. Klinikinis pavadinimas: antikseroftalminis vitaminas. Dėl cheminės prigimties: ciklinis neegzistuojantis monohidroksilis, pagrįstas žiedu b-
Vitaminas D
Antirachitinis vitaminas. Yra du vitaminai: D2 – ergokalciferolis ir D3 – cholekalciferolis. Vitamino D2 yra grybuose. Vitaminas D3 sintetinamas org
Vitaminas E
Pasenęs: antisterilus vitaminas, antioksidantas fermentas. Cheminiame plane alfa-, beta-, gama-delta-tokoferoliai ir alfa-tokoferolis yra svarbesni. Vitaminas E stabilus
Vitaminas K
Antihemoraginis vitaminas. Vitaminai: K1 – filochinonas ir K2 – menachinonas. Vitamino K vaidmuo kalbos metabolizme
pantoteno rūgštis. [Mal. formulė HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Jungiasi su sviesto rūgštimi ir b-alaninu.
Ksenobiotikų hidroksilinimas dalyvaujant mikrosominei monooksigenazės sistemai
1. Benzenas: [pav. benzenas + O2 + NADPH2 ® (hidroksilazė, citochromas P450) fenolis + NADP + H2O] 2. indolas: [pav. indolas+О2+Н
Kepenų vaidmuo pigmento apykaitoje
Pigmentiniai mainai – tai audinių ir žmogaus kūno kalbų sulenktų abipusių transformacijų kūrimas. Yra 4 kalbų grupės prieš pigmentus: 1. hemas
Hemo biosintezė
Hemo biosintezė randama daugumoje audinių, keliuose – eritrocituose, kad nebūtų sunaikintos mitochondrijos. Žmogaus organizme hemas sintetinamas iš glicino ir sukcinil-CoA, todėl susidaro meta
Hemo suskaidymas
Didžioji dalis hemechromogeninių pigmentų žmogaus kūne absorbuojama suirus hemui. Hemoglobinas yra hemo galvos galas. Eritrocituose vietoj hemoglobino tampa 80%, gyvenimo valanda
Pigmentų apykaitos patologija
Paprastai jis yra susijęs su sutrikusiais hemo katabolizmo procesais ir pasireiškia hiperbiliarine rubinemija bei pasireiškia odos pageltimu ir matomomis gleivinėmis. Auga centrinėje nervų sistemoje, bilirubinas rėkia
Tipi pakeisti biocheminį kraujo sandėlį
I. Visiškai ir matomai. Absoliuti proto pūtimo sintezė, dezintegracija, kitų matymas. Vіdnosnі vіdnosnі obumovlenі zmіnoy obyagu c
Baltymų saugojimas kraujyje
Kraujo baltymų funkcijos: 1. palaiko onkotinį spaudimą (svarbu sergant albumino vėžiu); 2. Vyznayut klampumas kraujo plazmos (daugiausia albumino rahunki);
Karšta balta
Normalus kraujo baltymas yra 65-85 g/l. Zagalny baltymas yra visų kraujo baltymų kalbų suma. Hipoproteinemija - albumino kiekio sumažėjimas. Priežastys:
Globulinai normalūs 20-30 g/l
I. α1-globulinas α-antitripsinas – tripsino, pepsino, elastazės, kitų kraujo proteazių slopinimas. Vikonu anti-uždegimas
azoto perteklius
Perteklinis azotas – tai visų nebaltyminių azotą išgaunančių kraujo kalbų azoto suma. Norma yra 14-28 mmol / l. 1. Metabolizmas: 1.1. aminorūgštys (25%); 1.2. sukurti
Angliavandenių mainai
Gliukozė kapiliariniame organizmo kraujyje yra 3,3-5,5 mmol/l. 1. Hiperglikemija (gliukozės padidėjimas): 1.1. kasos hiperglikemija – insulto laikotarpiui
Lipidų mainai
Cholesterolis normalus 3-5,2 mmol/l. Plazmoje yra MTL, MTLNS (aterogeninė frakcija) ir DTL (antiaterogeninė frakcija). Aterosklerozės vystymosi gerinimas
Mineralų mainai
Natris yra pagrindinis poūminis jonas. Mineralokortikoidai (aldosteronas sulaiko natrio kiekį kraujyje) pridedami prie Na+ lygio kraujyje. Rabarbarų natrio kiekis padidina rahunok heme
Fermentų plazma
Klasifikuoti: 1. Funkciniai fermentai (drėgna plazma). Pavyzdžiui, reninas (skatina arterinį spaudimą per angiotenziną II), cholesterazė (skaido acetilcholiną). Їх veikla
Sveikų žmonių skyriaus fizinė galia, jų patologijos pokyčiai
I. Garazd sekcijų kiekis 1,2-1,5 litro. Poliurija – sekcijų skaičiaus padidėjimas dėl: 1) filtravimo padidėjimo
Chemijos sandėlio skyriaus rodikliai
Zagalniy azotas - ce sukupnіst azoto visų azotovіsnih rechovins skyriuje. Norma yra 10-16 g / dobu. Esant patologijoms, įkvėptas azotas gali: padidėti – hiperazoturija
Kalbos mainų nerviniame audinyje ypatumai
Energijos mainai. Smegenų audinyje padaugėja klitininės dihanijos (pervargsta aerobiniai procesai). Smegenys padeda sumažinti daugiau rūgštingumo, mažina sirką
Cheminis nervinio susijaudinimo perdavimas
Susijaudinimo perkėlimas iš vienos ląstelės į kitą priklauso nuo papildomų neurotransmiterių: - neuropeptidų; - AK; - acetilcholinas; - Biogeniniai aminai (adrenalinas,
І aktyvatoriai, skatinantys fermentinį aktyvumą. Sveikatos inhibitoriai sąveikaujant su skirtingo mikologijos lygio fermentais. Kuriuo pagrindu išskiriamas vilkolakis, tas negrįžtamas ingibuvannya. Vilkolakių inhibitoriai jungiasi su fermentais silpnais nekovalentiniais ryšiais ir dainuojantiems protams, esant fermentui, trumpą laiką lengvai kremuojami vandeniu. Vilkolakiai ingibіtori skirstomi į konkurencinius ir nekonkurencinius.
Konkurencingi inhibitoriai gali būti struktūriškai panašūs į substratą, kuris atsiranda dėl molekulių konkurencijos su substratu ir inhibitoriumi dėl prisijungimo prie aktyvaus fermento centro. Šiuo atveju aktyvioji vieta sąveikauja su substratu arba inhibitoriumi, fermento-substrato kompleksu (ES) arba fermento inhibitoriumi (EI). p align="justify"> Formuojant EI kompleksą reakcijos produktas nenusėda. Fermento aktyvumas gali būti keičiamas priklausomai nuo substrato koncentracijos pokyčio. Daugelis vaistinių preparatų veikia kaip konkurenciniai inhibitoriai. Pavyzdžiui, sulfanamidai, kurie gali būti bakteriostatiniai, yra para-aminobenzenkarboksirūgšties, folio rūgšties sintezės bakterijos (reikalingos nukleotidų ir podilo klitino sintezei), analogai.
Nekonkuruojantys inhibitoriai nėra panašūs į substratą, todėl jie sąveikauja su fermentu, esančiu padalinyje, aktyviame centre.
Negrįžtamieji inhibitoriai sukuria molekulinius kovalentinius ryšius su fermentu, be to, dažnai modifikuojamas aktyvus fermento centras. Galų gale šis fermentas negali nepaisyti savo katalizinės funkcijos. Pavyzdžiui, organiniai fosforo junginiai kovalentiškai suriša serino OH grupę, kuri yra aktyviajame centre ir atlieka pagrindinį vaidmenį katalizės procese. Taigi іngіbіtori, tarsi jie būtų pergalingi, kaip veidai, mirti ilgam (dobu, tizhnі). Fermentinis aktyvumas gali atsirasti dėl naujų fermentų molekulių sintezės.
Virš tos pačios bandos išsikiša Klitini fermentinių procesų židinys, o fermentinių reakcijų puota – fermentinė Lantsyuga (kilmingųjų medžiagų apykaita), yaki gali būti Boti Liniyni (Glikolz), o protrūkis – ciklai (ciklai). iš Krebubrebet Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Krebubny Krebubny. sa).)). Norint padidinti medžiagų apykaitos greitį, pakanka reguliuoti fermentų kiekį ar aktyvumą. Medžiagų apykaitos keliuose nebūtina reguliuoti visų fermentų aktyvumo, tačiau reguliuojamas pagrindinių fermentų aktyvumas, o tai reiškia, kad medžiagų apykaitos proceso greitis yra didelis dalykas.
Pagrindiniai fermentai:
Fermento burbuolės metabolizmo kelias (pirmasis fermentas),
Fermentai, katalizuojantys swidkist ribojančias (dažniausias) reakcijas,
· Fermentai, kurie randami medžiagų apykaitos takų srityje.
Fermentinių reakcijų greičio reguliavimui įtakos gali turėti:
Pakeiskite fermentų molekulių skaičių,
Molekulių prieinamumas substratui ir kofermentui,
· Kitų fermentų molekulių katalizinio aktyvumo reguliavimas.
Fermento molekulių skaičiaus reguliavimas ląstelėse gali būti atliekamas keičiant sintezės greitį (indukcija – didinant sintezės greitį, represiją – galvanizuojant) arba keičiant sintezės greitį.
Svarbus parametras, kuris kontroliuoja medžiagų apykaitos kelio praėjimą, yra substratų buvimas, pagrindinis rangas yra pirmasis, kuo didesnė koncentracija, tuo svarbesnis metabolizmo kelio stabilumas.
Kitų fermentų katalizinio aktyvumo reguliavimas. Pagrindiniai reguliavimo būdai yra: alosteriniai ir izosteriniai mechanizmai, papildomos baltymų ir baltymų sąveikos reguliavimas, cheminio modifikavimo būdas, obmezhenny (chastkovy) proteolizė.
Izosterinis mechanizmas. Šiuo atveju reguliatorius tiesiogiai įšvirkščiamas į aktyvų fermento centrą. Už tokio mechanizmo slypi konkurenciniai inhibitoriai ir diakonai.
Alosterinis mechanizmas. Daug fermentų, kremas iki aktyvaus centro, šiek tiek alosteriškas centras, didelis atstumas nuo aktyvaus centro. Alosteriniai fermentai vadinami oligomeriniais baltymais, kuriuos sudaro daugybė subvienetų. Prie alosterinio centro efektoriai yra nekovalentiškai prijungti. Vaidmenį gali atlikti substratai, galutiniai metabolizmo kelio produktai, kofermentas, makroergija (be to, ATP ir ADP veikia kaip antagonistai: ATP aktyvina anabolizmo procesus ir slopina katabolizmą, ADP – navpaki).
Alosteriniai centrai fermente gali būti purškimas. Alosteriniai fermentai turi teigiamo ir neigiamo bendradarbiavimo galią. Efektoriaus sąveika su alosteriniu centru lemia vėlesnį kooperatyvinį visų subvienetų konformacijos pasikeitimą, dėl kurio keičiasi aktyvaus centro forma, dėl kurios sumažėja arba padidėja sporiškumas į substratą ir, matyt, pasikeičia. arba padidino fermento katalizinį aktyvumą.
Intramolekulinė baltymų sąveika – baltymai(tik oligomeriniams fermentams) dėl oligomerizmo pasikeitimo. ProteinkinazėA yra fermentas, kuris fosforilina baltymus ATP metabolizmui, susideda iš 4 dviejų tipų subvienetų: dviejų reguliavimo subvienetų ir dviejų katalizinių subvienetų. Šis tetrameras neturi katalizinio aktyvumo. Tetramerinio komplekso disociacijos metu pasikeičia du kataliziniai subvienetai ir fermentas tampa aktyvus. Toks reguliavimo mechanizmas yra žiaurus. Protenkinazės A reguliuojamųjų ir katalizinių subvienetų susiejimas iš naujo suformuojamas, kad būtų sukurtas neaktyvus kompleksas.
cheminis modifikavimas Dažniausiai aptariamas fermentų aktyvumo reguliavimo mechanizmas kovalentinio aminorūgščių likučių modifikavimo būdu. Dėl šios modifikacijos į fermentą pridedamos OH grupės. Fosforilinimą kontroliuoja ATP baltymų kinazės fermentai. Įdėjus fosforo rūgšties pertekliaus, pasikeičia katalizinis aktyvumas, o rezultatas gali būti dvigubas: kai kurie fermentai suaktyvinami fosforilinimo metu, o kiti tampa mažiau aktyvūs. Aktyvumo pokytis fosforilinimo būdu yra atvirkštinis. Fosforo rūgšties ir protenfosfatazės pertekliaus pašalinimas.
Fermentų aktyvumo reguliavimas tam tikru būdu kepta proteolizė. Aktyvūs fermentai sintetinami kaip neaktyvūs pirmtakai – profermentai ir aktyvuojami dėl vieno ar kelių dainuojančių peptidinių jungčių hidrolizės, kuri skatina dalies baltymo molekulės skilimą į profermentą. Dėl to trūkstamoje baltymo molekulės dalyje įvyksta konformacinis pokytis ir susidaro aktyvus centras, suaktyvėja fermentas. Peptido skilimas baltymų pirmtakų pavidalu katalizuoja peptidazės fermentus.
Šiame fermente fermento aktyvumas pakinta negrįžtamai. Proteolitiniai pokyčiai yra proteolitinių fermentų, esančių PCT, baltymų kraujo gerklų sistemoje ir fibrinolizės sistemoje, taip pat baltymų-peptidinių hormonų aktyvinimo pagrindas. Pavyzdžiui, poodinėje ertmėje sintetinamas tripsinogenas randamas žarnyne, kur pridedama enteropeptidazės fermento. Dėl to buvo pastebėtas proteolitinis skilimas nuo heksapeptido skilimo. Taip molekulės dalyje susidaro aktyvus centras ir įsitvirtina aktyvus tripsinas.