Regolazione dell'attività degli enzimi e metodi. Regolazione dell'attività enzimatica. Enzimologia medica (biochimica) Modi di regolazione dell'attività enzimatica nella clitina

Essendo un'unica materia vivente, che funziona come un complesso di biosistemi critici, la clitina è costantemente scambiata con il mezzo etereo della parola e dell'energia. Per supportare l'omeostasi, esiste un gruppo di elementi speciali di natura proteica: gli enzimi. Budov, le funzioni, così come la regolazione dell'attività degli enzimi, sono sviluppate in un modo speciale di biochimica, poiché sono chiamate enzimologia. In questo articolo, su applicazioni specifiche, è possibile esaminare diversi meccanismi e modi di regolare l'attività degli enzimi, il potere dei maggiori saggi e delle persone.

Lavaggio necessario per un'attività enzimatica ottimale

Il discorso biologicamente attivo, che vibra come una reazione all'assimilazione, così come alla scissione, rivela il suo potere catalizzatore nei clitini per le menti cantanti. Ad esempio, è importante dire che in una clitina così dilyantsi è in corso un processo chimico che prenderà il destino degli enzimi. Zavdyak di compartimentazione (divisione del citoplasma nelle trame) reazioni antagoniste si verificano in varie parti e organoidi.

Pertanto, la sintesi delle proteine ​​avviene nei ribosomi, mentre la scissione avviene nell'ialoplasma. La regolazione specifica dell'attività degli enzimi che catalizzano le reazioni biochimiche proliferanti, garantendo il flusso ottimale dello scambio vocale e il rimodellamento delle vie metaboliche energeticamente fertili.

Complesso multienzimatico

Organizzazione strutturale-funzionale degli enzimi nel corpo dell'apparato enzimatico della clitina. Più reazioni chimiche, come in loro, reciprocamente. Come prodotto ricco della prima reazione, come reagente per l'attacco, in questo caso l'espansione degli enzimi nella clitina è particolarmente pronunciata.

Tieni presente che gli enzimi, per loro natura, sono proteine ​​semplici e collassabili. La prima sensibilità al substrato della clitina è spiegata dal cambiamento nella configurazione dello spazio aereo della struttura del quarto terziario del peptide. Gli enzimi reagiscono ai cambiamenti non solo nei parametri della clitina, come il magazzino chimico dell'ialoplasma, la concentrazione di reagenti e prodotti nella reazione, la temperatura, ma anche ai cambiamenti che si verificano nelle clitine sensibili o nella rindina i intercellulare.

Perché la clitina è divisa in scomparti

L'intelligenza e la logica della disposizione della natura vivente sono semplicemente ostili. Il mondo intero è degno delle manifestazioni di vita caratteristiche del clitino. Per un chimico scientifico era generalmente inteso che diverse reazioni chimiche enzimatiche, ad esempio la sintesi del glucosio e della glicolosi, non possono verificarsi nello stesso campione. Come si verificano reazioni prolungate nello ialoplasma di una cellula, che è il substrato per la loro conduzione? Sembra che il citosol sia il citosol, in cui hanno luogo processi chimici antagonisti, lo spazio delle divisioni e l'isolamento dei loci-compartimenti. Zavdyaks e reazioni metaboliche dei maggiori savts e di quelle persone sono regolate in modo particolarmente preciso, e i prodotti dello scambio vengono trasformati in forme che possono facilmente penetrare attraverso le partizioni cellulari. Lasciamo che ripristinino la loro struttura primaria. Crema al citosol, gli enzimi si trovano negli organelli: ribosomi, mitocondri, nuclei, lisosomi.

Il ruolo degli enzimi nel metabolismo energetico

Diamo un'occhiata alla decarbossilazione dell'ossido del piruvato. La regolazione dell'attività catalitica degli enzimi è stata ben sviluppata dall'enzimologia. Questo processo biochimico avviene nei mitocondri – organelli a due membrane delle clitine eucariotiche – ed è un processo intermedio tra la degradazione priva di acidi del glucosio e il complesso della piruvato deidrogenasi – PDH – per vendicare tre enzimi. In altre persone, questa diminuzione è dovuta all'aumento della concentrazione di acetil-CoA e NATH, per cui appaiono possibilità alternative per l'assorbimento delle molecole di acetil-CoA. Se la clitina richiede una porzione aggiuntiva di energia e molecole accettrici di vimagano per potenziare le reazioni del ciclo dell'acido tricarbossilico, allora gli enzimi vengono attivati.

Cos'è l'inibizione alosterica

La regolazione dell'attività enzimatica può essere controllata da agenti speciali: inibitori catalitici. La puzza può collegarsi covalentemente ai loci musicali dell'enzima, bypassando il sito attivo. È necessario provocare la deformazione della struttura spaziosa del catalizzatore e provocare automaticamente una diminuzione dei poteri enzimatici. In altre parole, esiste una regolazione alosterica dell'attività enzimatica. Dodamo inoltre, che tale forma di iniezione catalitica è potente per gli enzimi oligomerici, cioè le cui molecole sono composte da due o più subunità polimeriche proteiche. Osservando la prima intestazione, il complesso PDH può essere trovato in tre enzimi oligomerici: piruvato deidrogenasi, deidrolipoil deidrogenasi e idrolipoil transacetilasi.

Enzimi regolatori

Studi in enzimologia hanno stabilito quelli che dovrebbero essere depositati sia in termini di concentrazione che di attività del catalizzatore. Le vie metaboliche più comuni sono gli enzimi osceni che regolano tutte le aree dello yoga.

I puzzi sono chiamati regolatori e cantano sulle reazioni del complesso, e possono anche prendere parte a processi chimici, che molto spesso procedono in reazioni irreversibili, oppure arrivano ai reagenti nei punti di rottura della via metabolica.

Come funziona l'interazione peptidica

Uno dei modi, per l'aiuto del quale è la regolazione dell'attività degli enzimi nelle cellule, è l'interazione proteina-proteina. Di cosa parla la lingua? È necessario aggiungere proteine ​​regolatrici alla molecola dell'enzima, a seguito della quale è prevista l'attivazione. Ad esempio, l'enzima adenilciclasi si trova sulla superficie interna della membrana cellulare e può interagire con strutture come un recettore ormonale, nonché con un peptide separato da un enzima. Poiché, a causa dell'ormone e del recettore, la proteina intermedia cambia la sua conformazione spaziale, il modo di rafforzare i poteri catalitici dell'adenilato ciclasi in biochimica porta all'attivazione dopo l'avvento del regolatore proteico iv.

Protomie e loro ruolo in biochimica

Questo gruppo di fattori, chiamati anche proteine ​​chinasi, accelerano il trasferimento dell'anione PO 4 3- al gruppo idrossido degli amminoacidi, che entra nella macromolecola peptidica. La regolazione dell'attività enzimatica nei protomeri verrà esaminata da noi sulla base della proteina chinasi A. La terza molecola è un tetramero, composto da due subunità peptidiche catalitiche e due regolatorie e non funziona come catalizzatore finché non viene attaccato il chotir. alle cellule regolatrici del protomero e alle molecole di cAMP. Il motivo della trasformazione della struttura spaziale dei regolatori proteici, che è quello di far vibrare due particelle proteiche catalitiche attivate, per provocare la dissociazione dei protomiri. Quando le molecole di cAMP vengono fuse come subunità regolatrici, il complesso della proteina chinasi inattiva viene riformato in un tetramero e avviene l'associazione di particelle peptidiche catalitiche e regolatrici. In questo modo si studiano le modalità di regolazione dell'attività degli enzimi per prevenirne la natura inversa.

Regolazione chimica dell'attività enzimatica

La biochimica ha anche sviluppato meccanismi per regolare l'attività degli enzimi, come la fosforilazione, la defosforilazione. Il meccanismo di regolazione dell'attività enzimatica in diversi casi è il seguente: eccessi di aminoacidi dell'enzima, vendetta del gruppo OH, cambiamento della loro modificazione chimica dopo la fosfoproteina fosfatasi su di essi. In questo modo la correzione è necessaria, inoltre, per alcuni enzimi è la causa che li attiva, mentre per altri è inibitoria. A modo loro, il potere catalitico delle stesse fosfoproteine ​​fosfatasi è regolato dall'ormone. Ad esempio, l'amido animale - il glicogeno - e il grasso nei rapporti tra priyomami їzhі vengono divisi nel tratto intestinale, per essere più precisi, nelle dodici colonie e nell'infusione del glucagone - enzima pancreatico.

Questo processo è supportato dalla fosforilazione degli enzimi trofici di SHKT. Nel periodo di attacco attivo, se dal tubo entra nel duodeno, la sintesi del glucagone viene potenziata. L'insulina è un altro enzima dello strato sottocutaneo, che viene fatto vibrare dalle alfa-clitine delle isole di Langerhans, che interagiscono con il recettore, compreso il meccanismo di fosforilazione degli stessi enzimi vegetali.

Chastkovy proteoliz

Come Bachimo, uguale regolazione dell'attività enzimatica in diverse specie di pipistrelli. Per gli enzimi che si trovano sia nel citosol che negli organoidi (nel plasma sanguigno o nel tratto intestinale), il metodo della loro attivazione è il processo di idrolisi dei legami peptidici CO-NH. Vin è necessario, i frammenti di tali enzimi sono sintetizzati nella forma inattiva. Nella forma di una molecola enzimatica, una parte peptidica viene divisa e nella struttura della modifica, che viene tralasciata, viene aggiunto un centro attivo. Tse per portare al punto che l'enzima "entra nel campo di lavoro", in modo che diventi possibile aggiungerlo al bypass del processo chimico. Ad esempio, il tripsinogeno, un enzima inattivo nella cavità sottomucosa, non scompone le proteine ​​che si trovano nel duodeno. Nel caso dell'infusione di enteropeptidasi, si verifica la proteolisi. L'enzima successivo viene attivato e ora si chiama tripsina. Proteolisi di Chastkovy: il processo dei lupi mannari. Vіdbuvaєtsya in modi come l'attivazione di enzimi che dividono i polipeptidi, nei processi della glottide del sangue.

Il ruolo della concentrazione dei discorsi esterni nel metabolismo delle cellule

La regolazione dell'attività dell'enzima mediante l'accessibilità del substrato è stata spesso da noi considerata sotto il sottotitolo "Complesso multienzimatico". La frequenza di passaggio, che avviene alla fine della fase, è fortemente depositata, in considerazione del fatto che alcune molecole del linguaggio esterno si trovano nello ialoplasma o organelli della clitina. Pertanto, la velocità della via metabolica è direttamente proporzionale alla concentrazione del parlato. Più molecole reagenti sono presenti nel citosol, maggiore è la flessibilità di tutte le reazioni chimiche offensive.

Regolazione alosterica

Gli enzimi, la cui attività è controllata non solo dalla concentrazione di reagenti esterni, ma anche da effettori vocali, sono cosiddetti potenti. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya regolazione dell'attività degli enzimi. La biochimica ha portato quelli che vengono spesso chiamati enzimi alosterici, ancora più importanti per il metabolismo delle cellule, i frammenti possono avere una sensibilità eccessivamente elevata ai cambiamenti nell'omeostasi. Come enzima, sopprime una reazione chimica, riducendo così la sua sensibilità e viene chiamato effettore negativo (inibitore). Nel tipo proliferativo, se c'è un aumento della rapidità della reazione, c'è un attivatore, un effettore positivo. L'uso più frequente del linguaggio, in modo che i reagenti, come le interazioni chimiche, svolgano il ruolo di attivatori. I prodotti di Kintsev, dichiarati a seguito di reazioni variegate, si comportano come ingіbіtori. Questo tipo di regolazione, motivata dall'interrelazione della concentrazione di reagenti e prodotti, è chiamata eterotrofa.

L'attività enzimatica può cambiare sotto l'influenza di vari fattori esterni. Il discorso che influenza l'attività degli enzimi significa modulatori enzimatici. I modulatori dividono la loro linea in due gruppi:

1. attivatori. Durante l'infusione si osserva un aumento dell'attività degli enzimi. Come attivatori, possono agire come cationi metallici. Ad esempio, il Na+ è un attivatore dell'amilasi nei seni umani.

2. Inibitori. Discorso, sotto l'afflusso di alcuni, si verifica un cambiamento nell'attività degli enzimi.

Gli inibitori rappresentano un grande gruppo di discorsi che si distinguono per il meccanismo dell'inibizione.

Per la banalità dell’effetto ingibtori, gli ingibtori si suddividono in:

· irreversibile(Yakí in caso di interazione con l'enzima, aiuterà a mantenere per sempre l'attività enzimatica);

· lupi mannari(Attività enzimatica Yakі timchasovo zmenshuyut).

Il meccanismo degli inibitori non reversibili può essere descritto dalle seguenti uguaglianze:

In + E EIn,

de EIn- un complesso di un enzima con un inibitore, in cui i vini non hanno poteri catalitici.

Di norma, gli inibitori irreversibili interagiscono con i gruppi funzionali del sito attivo dell'enzima. La puzza li perseguita covalentemente e li blocca in questo modo. Di conseguenza, questo enzima interagisce con il substrato.

Il classico bersaglio degli inibitori irrevocabili è il discorso organofosforico. Il diisopropil fluorofosfato (DFF) risulta essere ricco di studi biochimici. I composti organici del fosforo sono influenzati dall'eccesso di serina nel centro attivo dell'enzima:

Prima degli enzimi, che si trovano nel centro attivo della serina, si trovano la colesterasi, la tripsina, l'elastasi e altri.

Come altri inibitori non ritornanti, gli agenti alchilici sono ampiamente conosciuti. Interagiscono con i gruppi SH della cisteina o con i radicali imidasali dell'istidina nel centro attivo. Meccanismo di inibizione enzimatica irreversibile da parte della iodoacetamide:

Come agenti alchilanti e come inibitori non reversibili in biochimica, c'è la stagnazione di iodoacetamide, monoiodoacetato e altri.

La manifestazione dell'irrevocabile vittoriosità è nelle mani dello Stato e della medicina popolare. Su una nuova base c'è una stagnazione degli insetticidi (aiuta a combattere il coma), alcuni medicinali (farmaci anticolinesterasici). Sulla base di essi, è stato creato il discorso sul campo di battaglia della divisione nervo-paralitica del gruppo di lumache organofosforiche.

Sul serio, i lupi mannari in generale meno di un'ora riducono l'attività degli enzimi. Il meccanismo dell'attuale effetto inibitorio può essere rappresentato osservando le imminenti reazioni uguali:

In+ E EIn

In + ES ESIn

Come vediamo dalle rappresentazioni delle reazioni uguali, gli inibitori del turnaround ritornano all'enzima o al complesso enzima-substrato. In questo caso l’enzima esercita il suo potere catalitico.

I lupi mannari ingibtori dietro il meccanismo dell'effetto ingibtori sono soggetti competitivoі non competitivo, yakі v_drіznyayutsya un tipo di uno per il meccanismo di inibizione dell'azione sull'enzima.

In periodi di inibizione non competitiva, l'inibitore si lega in modo inverso all'enzima sopra il suo sito attivo. In questo caso cambia la conformazione del centro attivo, portando all'inattivazione inversa dell'enzima. Sotto l'influenza di un inibitore competitivo non si verifica alcun cambiamento nella sporidità dell'enzima per questo substrato. il valore non cambia Prima m, ma la velocità massima della reazione enzimatica diminuisce ( V massimo). Come inibitori non competitivi, possono fungere da prodotti intermediari dello scambio vocale.

Le molecole degli inibitori competitivi mostrano somiglianza con il giusto substrato per l'enzima. Un classico esempio di inibitori competitivi è l'acido malonico, che riduce in modo inverso l'attività dell'enzima succinato deidrogenasi.

Acido burstinico Acido malonico

Dalle rappresentazioni delle formule è chiaro che l'acido malonico ricorda davvero molto Budova Burshtinov. La somiglianza strutturale consente all'acido malonico di legarsi al sito attivo dell'enzima succinato deidrogenasi. Tuttavia, non è in grado di entrare in una reazione catalizzata da questo enzima (reazione di deidrogenazione). Pertanto, l'inibitore arriva al centro attivo dell'enzima, bloccando la possibilità della sua interazione con il vero substrato. In questo modo, sotto l'afflusso di un inibitore competitivo, la sporidità dell'enzima sul substrato diminuisce drasticamente (aumento del valore Prima m), ma il valore non cambia V massimo Il fenomeno dell'inibizione competitiva può essere riconosciuto come un percorso di forte aumento della concentrazione del substrato della somma di reazione.

In questo modo gli inibitori competitivi, che agiscono come quelli non competitivi, si legano al centro attivo dell'enzima, dopodiché si verifica un forte aumento del valore Prima m al substrato, che è alla base della diminuzione inversa dell'attività yoga.

Come inibitore fisiologicamente competitivo della succinato deidrogenasi, l'acido ossalico agisce. Come si può vedere dal bambino presentato, anche il suo prodotto intermedio dello scambio di discorsi ha la stessa somiglianza strutturale con l'acido succinico. L'inibizione competitiva della succinato deidrogenasi da parte dell'acido ossalico gioca un ruolo importante nella regolazione della trasformazione ossidativa nei mitocondri:

Un altro tipo di regolazione dell'attività enzimatica - regolazione alosterica. In pritamanny, in particolare il gruppo di enzimi - enzimi alosterici. Prima degli enzimi alosterici, ci sono proteine ​​oligomeriche, nella cui struttura sono presenti centri regolatori (alosterici).

Il magazzino di molecole degli enzimi alosterici ha due tipi di subunità:

1) catalitico(Z);

2) normativo (R).

La subunità catalitica è rappresentata da una lancia polipeptidica, sulla quale è situato il centro attivo dell'enzima. Subunità regolatrice per togliere alla sua struttura il centro regolatore (alosterico). Centro alostericoè una divisione di una molecola, creata in una specifica interazione con un regolatore enzimatico. I regolatori di Vidpovidno possono essere sia attivatori che inibitori dell'enzima.

Il collegamento del regolatore alosterico con il centro regolatore è considerato correlato alla somiglianza sterica della molecola con il centro alosterico. A seconda della somiglianza geometrica della superficie della molecola regolatrice e della struttura trivimir del centro alosterico tra di loro, esiste un'interazione specifica inversa. Si stabilisce un complesso, che è stabilizzato dalle forze delle interazioni deboli. Le forze di Van der Waals sono di particolare importanza. Per loro, la stabilizzazione del complesso regolatore con un centro alosterico prende parte ai legami d'acqua, così come alle interazioni idrofobiche ed elettrostatiche.

Come risultato dell'interazione tra l'enzima e un inibitore alosterico nella molecola proteica, si provoca la rottura conformazionale della lancia polipeptidica della subunità regolatrice. Їх viniknennya è indicato sulla modalità reciproca Z- І R- subunità. Di conseguenza, la conformazione della lancia polipeptidica della subunità catalitica cambia nuovamente. Simile alla perebudova è accompagnato dalla distruzione della struttura del centro attivo, a seguito della quale si verifica una diminuzione della sporidità del centro attivo sul substrato (aumento del valore Prima m), che indica l'inibizione dell'enzima (Fig. 33).

Malyunok 33 – Meccanismo di inibizione dell'enzima alosterico

L'aggiunta di un inibitore alosterico al centro alosterico porta ad un cambiamento nella conformazione del centro attivo sulla subunità catalitica dell'enzima e ad una diminuzione della sua sporidità al substrato.

Inibizione alosterica da parte dei lupi mannari. Dissociazione al complesso R-la subunità con un inibitore è accompagnata da un cambiamento nella conformazione esterna delle lancette polipeptidiche delle subunità, in conseguenza della quale si verifica la sporadizzazione del centro attivo sul substrato

Ancora più spesso nel ruolo di inibitori alosterici agisce il prodotto della reazione o una via metabolica alla quale prende parte l'enzima. Il processo di inibizione enzimatica è chiamato prodotto della reazione retrogradobuvannyam.

La retroinibizione è la base del meccanismo di induzione negativa nella regolazione dei processi metabolici e nel miglioramento dell'omeostasi. Per il nuovo lavoro, è sicuro mantenere un ritmo sostenuto di vari prodotti industriali nello scambio di discorsi tra i clienti. L'obiettivo della retroinibizione può essere l'inibizione dell'esochinasi con il prodotto di reazione glucosio-6-fosfato:

In alcuni casi, la preferenza non è per il prodotto finale della reazione, ma per il prodotto finale del processo in cui avviene la reazione. Retroinibizione dell'enzima E prodotto del processo P:

de B, U, R, D - prodotti intermedi.

Nelle rappresentazioni della sequenza la trasformazione è come un inibitore dell'enzima alosterico E introdurre il prodotto nel processo - R. Un meccanismo simile di retroinibizione è ampiamente osservato nei clitini. Ad esempio, è possibile indurre l'inibizione dell'enzima acetil-CoA-carbossilasi, che partecipa alla sintesi degli acidi grassi superiori, il prodotto finale della sintesi degli acidi grassi - acido palmitico.

Analogamente, al protylezhny è in grado di lavorare sugli enzimi alosterici attivatori alosterici. In presenza dell'attivatore, l'enzima presenta una bassa sporidità nei confronti del substrato. Tuttavia, quando si collega il centro alosterico con l'attivatore, la sporidità del centro catalitico al substrato si sposta, il che è accompagnato dal movimento della sporulazione del substrato. Come attivatore alosterico, una molecola spesso agisce come substrato di reazione. Chi ha un profondo senso biologico. A volte, come nel clitino, cresce bene con il substrato, per il suo utilizzo è necessario mantenere l'ambiente interno in buone condizioni. Raggiunge l'attivazione dell'enzima, che catalizza questa trasformazione. Un esempio di tale attivazione può essere l'attivazione della glucochinasi da parte del glucosio.

Gli enzimi alosterici, in cui il substrato funge da attivatore, sono detti omotropi. Su questi enzimi, uno spratto dello stesso per i futuri centri che si legano al substrato, lo yak incolto nelle menti può vincere la funzione dei centri regolatori e catalitici dell'enzima.

Come la proliferazione degli enzimi omotropi si basa sugli enzimi eterotropi. Il resto è regolato da modulatori, la cui struttura è sospesa nel substrato. Ecco perché nelle loro strutture si vede che lottano davvero per la vita di tutti i giorni attivoі alosterico centri.

Nella maggior parte dei casi, lo stesso enzima alosterico appare come risultato dell'interazione con una serie di diversi modulatori: attivatori e inibitori. Come calcio, puoi indurre l'enzima - fosfofrtochinasi (PFK), poiché catalizza l'inizio della reazione:

Con qualsiasi differenza, i modulatori possono rilevare i propri legami sulle molecole degli enzimi.

La cinetica degli enzimi omotropi dipende dalla cinetica degli enzimi non alosterici. Il grafico della maggese della secchezza della reazione alla concentrazione del substrato potrebbe non essere iperbolico, ma una forma sigmoidale (Fig. 34).

Figura 34 - Cinetica degli enzimi omotropi

Tom per la rozrahunka Prima m hanno un'inaccettabile gelosia nei confronti di Michaelis-Menten.

La natura sigmoide della cinetica degli enzimi alosterici nel legame è particolarmente cooperativa nell'interazione tra le altre subunità dell'enzima e il substrato. Legame della molecola offensiva della pelle al substrato con un legame di collegamento dovuto a cambiamenti conformazionali nelle subunità vascolari, che hanno portato alla promozione della loro sporidità al substrato.

Isoenzima

Un valore importante nel trasferimento sicuro ed efficace dei processi di scambio nei clienti può isoenzima. Gli isoenzimi sono geneticamente determinati da molteplici forme dell'enzima, che catalizzano la stessa reazione, ma ne modificano anche la struttura e la potenza fisica e chimica.

Un tipico enzima, rappresentato dagli isoenzimi, è la lattato deidrogenasi (LDH). Questo enzima catalizza l'inizio della reazione.

Durante l'elettroforesi del siero di sangue umano, nel sangue compaiono cinque diverse frazioni proteiche che possono catalizzare la reazione della lattato deidrogenasi. In questo modo è possibile scrivere una storia sulla base di cinque isoenzimi LDH (Fig. 35).

Figura 35 - Rozpodil isoenzima LDH all'elettroforesi (l'elettroforesi viene effettuata a pH 6,8)

Un'importante spiegazione del fenomeno dell'origine degli isoenzimi potrebbe essere quella secondo cui gli isoenzimi sono ridotti solo negli enzimi: proteine ​​oligomeriche. Questa molecola è composta da non meno di due subunità.

Cosa spetta all'LDH, questo enzima è un tetramero, tobto. la molecola dello yoga include la subunità chotiri okremi. In questo caso, esistono due diversi tipi di subunità LDH: tipo M (m'azovy) e tipo H (cuore). La subunità è una lancia polipeptidica, la cui struttura è codificata da un gene diverso, che indica la natura genetica degli isoenzimi. Considerando che i polipeptidi delle subunità sono prodotti di vari geni, la puzza può essere:

· Differenti magazzini di aminoacidi (struttura primaria);

· Dominanza fisica e chimica disomogenea (rugosità elettroforetica);

· Peculiarità di sintesi nei vari tessuti.

A seconda della loro struttura, gli isoenzimi variano in base alla cinetica (dispersione nel substrato), alle peculiarità della regolazione dell'attività, nonché alla localizzazione nei clitini degli eucarioti e alla specificità dei tessuti negli organismi viventi.

La struttura tetramerica della molecola LGD può includere diversi tipi e subunità in diverse spline. Quando il tetramero viene approvato, è possibile una combinazione di subunità:

Da questo motivo, la ragione dei cinque isoenzimi di LDH: LDH 1 è la friabilità elettroforetica minima e LDH 5 è la massima.

I geni dell'isoenzima LDH sono espressi in modi diversi nei diversi tessuti: solo la subunità di tipo H è sintetizzata nella carne del cuore. Pertanto c'è meno LDH 1, poiché ha la forma di un vino da questo tipo di canne. Nel m'yazakh epatico e scheletrico viene sintetizzato solo il tipo M. Pertanto l'isoenzima LDH 5, composto esclusivamente da subunità M, diventa meno attivo e funziona meno. In altri tessuti con diversa variabilità, sono espressi geni che codificano sia per le subunità H che per quelle M. Pertanto, la puzza può essere creata da varie forme intermedie di isoenzimi LDH (LDH 2 -DG 4).

In base a ciò che le subunità sono separate dal deposito di aminoacidi, la puzza può avere un peso molecolare e una carica elettrica disuguali. Tse zoomovlyuє їх их х ї ї ї ї ї ї її її її ї ї її її autorità.

Krіm vіdmіnnosti fіziko-khіmіchіh potere, gli isoenzimi differiscono fortemente in termini di potere catalitico (in termini di parametri cinetici: sono caratterizzati da un diverso valore del numero di involucri ( V max) e sporidità al substrato ( Prima m), nonché la sensibilità ai diversi regolatori).

Quindi, LDH ha 1 valore Prima m rispetto all'acido lattico diventano 0,0044 M lo stesso per LDH 5 – 0,0256 M. Sechovina mostra il potere dell'inibitore almeno LDH 5, ma non sputa su LDH 1. In questo caso l’inibitore dell’LDH 1 agisce come l’acido piruvico, che non ha un effetto simile sull’LDH 5.

In quest'ordine gli isoenzimi si distinguono per struttura e potenza, e la loro base è determinata geneticamente. Qualunque sia il difetto nutrizionale, dovrebbe esserci una dose biologica di isoenzimi.

Per crescere in questo alimento, è necessario avere madri sull'uvaz, in diverse cellule (compartimenti) di cellule eucariotiche, così come in diversi tessuti di un organismo ricco di cellule, è necessario comprendere la differenza di la mente. Hanno una concentrazione disuguale di substrati e acidità. Їх è caratterizzato da un diverso valore di pH e da un deposito ionico. Pertanto, nelle cellule di diversi tessuti, così come nei diversi compartimenti cellulari, le stesse trasformazioni chimiche avvengono effettivamente in menti diverse. Al collegamento con cym іsnuvannya іzozymenіv, scho vіdminnosti vіdminnostі in poteri catalitici e regolatori, consente

1) sviluppare una e la stessa trasformazione chimica con la stessa efficienza per menti diverse;

2) garantire la regolazione fine dei cambiamenti catalitici in un sottodipartimento dei regolatori nel compartimento più specifico del tessuto e di altri tessuti.

Ciò può essere illustrato dalle peculiarità della dominanza degli isoenzimi citoplasmatici e mitocondriali nella carbamilfosfato sintasi. Questo enzima catalizza la reazione per la sintesi del carbamil fosfato.

Il carbamoilfosfato, che viene metabolizzato nei mitocondri, sotto l'influenza dell'isoenzima mitocondriale, viene lasciato al processo di sintesi della secrezione, e il carbamoilfosfato, che viene metabolizzato sotto l'influenza dell'isoenzima citoplasmatico, viene quindi vicorato per la sintesi della pirimidina nucleotidi. Naturalmente questi enzimi, associati a vari processi di scambio, sono ampiamente suddivisi e possono avere poteri catalitici e regolatori diversi. La tua presenza in un clitino ti consente di assistere contemporaneamente a due diversi processi, legando un successore alle vittorie.

In questo modo, la ragione dell'isoenzima può avere un importante significato biologico, a causa della possibilità di sovrastare i silenziosi processi enzimatici stessi in menti diverse e z ciєї le cause sono determinate geneticamente.

Controllare la nutrizione

1. Qual è la differenza tra enzimi e catalizzatori non proteici?

2. Riesaminare le principali classi di enzimi e caratterizzarle.

3. Su cosa si basa l'attuale nomenclatura internazionale degli enzimi?

4. Fornire una chiara comprensione della "barriera energetica della reazione".

5. Come consideri il meccanismo mediante il quale gli enzimi abbassano la barriera energetica della reazione?

6. Qual è la ragione della differenza fisica tra la costante di Michaelis e la velocità massima della reazione?

7. Quali unità hanno la costante di Michaelis e la massima velocità di reazione?

8. Perché l'aumento della temperatura della reazione sommato alla temperatura ottimale aumenta la velocità della reazione enzimatica?

9. Come vedi nella tua mente la specificità degli enzimi? Qual è la ragione della specificità degli enzimi?

10. Perché l'attività degli enzimi dipende dal pH del mezzo? L'attività di alcuni enzimi nel mondo più grande dovrebbe essere considerata un fattore?

11. Quali metodi di designazione degli enzimi calciferi conosci?

12. Da cosa è influenzata l'attività degli enzimi?

13. Quali sono i principi di differenza tra lupi mannari e inibitori non reversibili?

14. Cosa sono gli inibitori competitivi? Quali inibitori competitivi conosci?

15. Qual è il meccanismo dell'inibizione alosterica?

16. Perché pensi che si basi il significato biologico degli isoenzimi?

17. Quali metodi di frazionamento isoenzimatico conosci?

Capitolo 6

Vitamine sono chiamati linguaggio organico, che in piccole quantità è necessario per il normale scambio della parola e delle funzioni fisiologiche, non è sintetizzato nel corpo dalle componenti viscose della parola.

Ad esso è legata la necessità di vitamine per la sicurezza della vita del corpo, la maggior parte di esse partecipa allo sviluppo dei coenzimi. Considerando coloro che hanno bisogno anche di piccole quantità di enzimi per garantire il normale svolgimento dei processi catalitici, che non sono ancora coinvolti nel processo di reazioni chimiche, anche le vitamine sono necessarie per l'organismo anche in piccole quantità.

Non vedo più di 20 vitamine. Il principale їх dzherelami є:

· riccio dell'avventura di una creatura taroslin;

microflora saprofita dell'intestino crasso;

Provitamina.

Provitamine sono i campioni delle vitamine, da cui nell'organismo partono diversi percorsi per la costituzione delle vitamine attive. Sono preceduti dal carotene (provitamina A), dal 7-deidro-colesterolo (provitamina D) e altri.

Vitamine Okrim, vedi un gruppo speciale discorsi vitaminici. Il Qi della parola può essere il potere delle vitamine, ma sono sintetizzate nel corpo umano. Includono carnitina, inositolo, acido lipoico, colina, acido pangamico, vitamina U e in. Il discorso simile alle vitamine rivela il potere delle vitamine in diversi tipi di organismi.

L'ordine delle vitamine è il gruppo principale di discorsi: gli antagonisti, designati con il termine antivitaminici. Davanti a loro si possono ascoltare discorsi che mostrano il giorno, il protilezhnu delle vitamine.

Gli antivitaminici possono essere suddivisi mentalmente in due gruppi in base al meccanismo del loro effetto antivitaminico.

1. Enzimi che distruggono le vitamine. Come esempio di rappresentanti di questo gruppo, è possibile utilizzare la buti tiaminasi (un enzima che catalizza la trasformazione della vitamina B 1), l'ascorbato ossidasi (un enzima che catalizza la trasformazione della vitamina C), ecc.

2. Discorso, che può essere simile alla struttura delle vitamine, per cui la struttura edilizia per entrare con le vitamine in una posizione competitiva per il business globale della comunicazione. Questo gruppo comprende anche altre vitamine (ossitiamina e altre).

Le vitamine devono essere depositate per vari motivi. Davanti a loro si vede il divenire, il secolo, è il momento del rock, la latitudine geografica della vita, lo stato fisico, il carattere della pratica, lo stato di salute e benessere.

In tal caso, se c'è una violazione della vitalità tra il bisogno di vitamine del corpo e l'eguale apporto di yogo al corpo, c'è uno squilibrio vitaminico. Una manifestazione di squilibrio vitaminico può essere:

ipovitaminosi;

Avitaminosi;

· Ipervitaminosi.

Ipovitaminosi stanno diventando, per cui cambiano al posto della vitamina nel corpo. Іsnuє due gruppi principali di ragioni ( oltraggiosoі interno), puoi produrre fino a їх viniknennya.

1. Ci sono ragioni che portano a una diminuzione dell'apporto di vitamine nel corpo (la fame, l'introduzione di prodotti che vendicheranno una piccola quantità di vitamine o altri campioni culinari errati).

2. Cause interne degli effetti dell'aumento del consumo di vitamine da parte dell'organismo nei campi di canto (età dei bambini, vagità, lavoro fisico importante, con stress e varie malattie interne) min nel corpo (in caso di varie malattie, associate a infezioni shlunkovo -tratto intestinale).

L'ipovitaminosi può essere ampia. Soprattutto spesso la puzza puzza nella stagione primaverile.

Avitaminosiє forma estrema di ipovitaminosi. La puzza è caratterizzata dal rilascio della stessa quantità di vitamine dal corpo. La causa più comune di avitaminosi è l'assunzione di vitamine nel corpo da parte del riccio. Ninі tsey camp trapleyaetsya raramente dosit. Può essere attribuito a quei contingenti di persone che lavorano con menti estreme (viysk, geologi, marinai, ecc.).

Ipervitaminosi sono essi stessi diventati, per i quali zbіshuєtsya è vitale in organizmі. La ragione di queste accuse è molto spesso un aumento dell'assunzione di vitamine da parte del riccio. La più caratteristica è la rivendicazione dell'ipervitaminosi per le vitamine dimagranti. Può essere incolpato per l'uso banale di prodotti ricchi di vitamine, nonché per il sovradosaggio di preparati vitaminici.

Classificazione delle vitamine

La moderna classificazione delle vitamine si basa sulla loro solubilità. Per questo motivo tutte le vitamine si dividono in:

· riduzione del grasso- Vitamine A, D, E, K, F, Q;

· impermeabilizzazione- Vitamine del gruppo B (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), nonché PP, C, H e rutina.

Vitamine che riducono i grassi

Per questo gruppo di vitamine esiste un numero caratteristico di potenti poteri:

1. Le molecole di isoprene in eccesso entrano nella struttura delle vitamine ricche di grassi. La puzza si unisce una ad una alla lancia della dozhina che canta, come una ricca, in cui è indicata l'incoerenza delle vitamine che producono grassi nell'acqua e nel navpak - buona diversità nei rivenditori biologici:

2. Per un utilizzo sicuro delle vitamine che riducono il grasso, è necessario che nell'intestino ci sia una quantità sufficiente di acidi grassi, nonché una quantità sufficiente di grassi, come le vitamine che riducono il grasso, nei ricci.

3. Ricordando a coloro che le vitamine che producono grassi sono indistinguibili dall'acqua, la puzza viene trasportata nel corpo dal sangue con l'aiuto di speciali trasportatori proteici. Di norma la vitamina della pelle viene trasportata dalla sua proteina trasportatrice.

4. Le vitamine che dissolvono i grassi si accumulano nei tessuti degli organi interni. Come il loro “deposito”, i tessuti del fegato sono i più prominenti. L'applicazione della supremazia delle vitamine produttrici di grassi non può nemmeno portare alla giustificazione dell'ipovitaminosi. Per questo motivo l'organismo, per lungo tempo, si prenderà cura di loro dal suo “deposito”.

5. La funzione del coenzima non è tipica della maggior parte delle vitamine che producono grassi.

6. Il ruolo biologico delle vitamine che producono grassi è dovuto al fatto che la puzza può regolare l'espressione dei geni.

Tuttavia, indipendentemente dalla somiglianza, le vitamine che riducono i grassi possono essere l’essenza della manifestazione del loro effetto biologico.

Vitamina A

Gli enzimi sono regolati da catalizzatori. Come i regolatori possono agire come un metabolita, spegnilo. Separato:

- attivatori- Discorso, che aumenterà la velocità della reazione;

- ingibitori- Discorso per cambiare la velocità della reazione.

Attivazione degli enzimi. Vari attivatori possono legarsi al centro attivo dell'enzima o dietro di esso. Prima del gruppo di attivatori, cioè per aggiungere il centro attivo, mettere: ioni metallici, coenzimi, substrati stessi.

Attivazione dietro metalli aggiuntivi che fluiscono dietro diversi meccanismi:

Metallo da immettere nel magazzino dell'impianto catalitico del centro attivo;

Per stabilire il complesso viene utilizzato il metallo del substrato;

Per il rahunok, vengono stabiliti ponti metallici tra il substrato e il centro attivo dell'enzima.

Anche i substrati sono attivatori. Al momento dell'aumento della concentrazione del substrato, la rapidità della reazione si sposta. a seconda della portata della concentrazione del substrato, la densità non cambia.

Se l'attivatore è associato al sito attivo dell'enzima, allora modificazione covalente dell'enzima:

1) proteolisi parziale (collisioni di proteolisi). In questo modo si attivano gli enzimi del canale erboristico: pepsina, tripsina, chimotripsina. La tripsina può diventare un pro-enzima tripsinogeno, che si traduce in un eccesso di 229 AA. Sotto l'azione dell'enzima enterochinasi, con l'aggiunta di acqua, viene convertito in tripsina, con la quale viene scisso l'esapeptide. La struttura tretinosa della proteina cambia, si forma il centro attivo dell'enzima e l'enzima si trasforma nella forma attiva.

2) fosforilazione - defosforilazione. Es: lipasi + ATP = lipasi fosforilata (protein chinasi) + ADP. Reazione di trasferimento Tse, come il fosfato ATP vicorista. In questo caso, un gruppo di atomi viene trasferito da una molecola all'altra. La lipasi fosforilata è la forma attiva dell'enzima.

L'attivazione della fosforilasi segue questo percorso: fosforilasi B+ 4ATP = fosforilasi A+ 4ADP

Inoltre, quando si collega l'attivatore, la postura viene attivata dal centro attivo dissociazione del complesso inattivo"enzima proteico attivo". Ad esempio, la proteina chinasi è un enzima che provoca la fosforilazione (deposito di cAMP). La proteina chinasi è una proteina che ha una struttura a quarto ed è composta da 2 subunità regolatrici e 2 catalitiche. R 2 C 2 + 2cAMP \u003d R2 cAMP 2 + 2C. Questo tipo di regolazione è chiamata regolazione alosterica (attivazione).

Inibizione enzimatica. Іngіbіtor - tse rechovina, scho vyklikає specifica diminuzione dell'attività dell'enzima. La prossima differenza tra inibizione e inattivazione. Inattivazione - ad esempio, denaturazione delle proteine ​​come risultato di diversi agenti che denaturano.

Per miotsnistyu zv'yazuvannya Inibitore con l'enzima Gli inibitori possono essere suddivisi in lupi mannari e non ritornanti.

Inibitori non reversibiliÈ possibile legare e distruggere i gruppi funzionali della molecola all'enzima, necessario per esercitare l'attività catalitica. Tutte le procedure per la purificazione della proteina non devono essere aggiunte al legame dell'inibitore e dell'enzima. Ad esempio: test organofosforici diya sull'enzima - colesterasi. Chlorophos, sarin, somanta e altri composti organofosforici si legano al centro attivo della colesterasi. Di conseguenza, si osserva la fosforilazione dei gruppi catalitici del centro attivo dell'enzima. Di conseguenza, le molecole dell'enzima legate all'inibitore non possono legarsi al substrato e vengono gravemente distrutte.

Quindi vedi lupi mannari per esempio la prozerina per la colesterasi. Il lupo mannaro si trova nella concentrazione del substrato e dell'inibitore e del sovrastrato znіmaєtsya.

Dietro il meccanismo Vedere:

Inibizione competitiva;

Inibizione non competitiva;

Inibizione del substrato;

Alosterico.

1) Inibizione competitiva (zosterica).- galvanizzazione della reazione enzimatica, provocando il legame dell'inibitore al centro attivo dell'enzima. In questo caso, l'inibitore può essere simile al substrato. Il processo prevede competizione per il centro attivo: si formano complessi enzima-substrato e inibitore-enzima. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. Es: reazione della succinato deidrogenasi [Fig. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (sopra la freccia SDG, pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. Il substrato giusto per la reazione è il succinato (acido burstinico). Inibitori: acido malonico (COOH-CH 2 -COOH) e ossalacetato (COOH-CO-CH 2 -COOH). [Mal. enzima con 3 dirk + substrato + inibitore = complesso dell'inibitore con l'enzima]

Esempio: l'enzima colesterasi catalizza la conversione dell'acetilcolina in colina: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (sopra la freccia XE, pid - acqua) CH 3 COOH + (CH 3 ) 3 - N-CH2-CH2-OH. Gli inibitori competitivi sono prozerina, sevin.

2) Inibizione non competitiva- galvanizzazione, connessa all'iniezione di un inibitore della conversione catalitica, ma non legante all'enzima con il substrato. In questo caso l'inibitore può legarsi sia al centro attivo (pianta catalitica) che dietro di esso.

Quando un inibitore viene aggiunto al sito attivo, provoca un cambiamento nella conformazione (struttura tretinosa) della proteina, dopo di che cambia la conformazione del centro attivo. Il costo dell'impianto catalitico e l'importanza dell'interazione tra substrato e centro attivo. Se questo inibitore non è simile al substrato, l'inibizione non può essere effettuata in eccesso rispetto al substrato. Possibilità di stabilire ulteriori complessi del substrato enzima-inibitore. La velocità di tale reazione non sarà massima.

Gli inibitori non competitivi includono:

Cianuro. La puzza si lega all'atomo di alloro della citocromo ossidasi e, di conseguenza, l'enzima perde la sua attività; tse enzima della lancia dihal, che distrugge le vie respiratorie e puzza.

Sono metalli importanti e i loro composti organici (Hg, Pb e altri). Mekhanizm їhnyoї dії poov'azaniya zі z'ednannyam їх in diversi gruppi SH. [Mal. enzima con gruppi SH, ione mercurio, substrato. Tutti vanno al terzo complesso]

Un certo numero di agenti farmacologici che possono influenzare gli enzimi delle cellule maligne. Qui puoi vedere gli ingibtori, che vittoriosi nello stato agricolo, pobutovі otruynі discorso.

3) Inibizione del substrato- Reazione enzimatica Galmuvannya, viklikana sovrasubstrato. Come risultato della costituzione del complesso enzima-substrato, che non cede alla trasformazione catalitica. Puoi anche modificare la concentrazione del substrato. [Mal. legandosi all'enzima contemporaneamente con 2 substrati]

4) Inibizione alosterica - galvanizzazione della reazione enzimatica, senza l'aggiunta di un inibitore alosterico al centro alosterico dell'enzima alosterico. Questo tipo di distorsione è caratteristico degli enzimi alosterici, che formano una struttura a quarti. Come inibitori, possono agire il metabolismo, gli ormoni, gli ioni metallici, i coenzimi.

Meccanismo di:

a) portare l'inibitore al centro alosterico;

b) la conformazione dell'enzima cambia;

c) alterazioni della conformazione del centro attivo;

d) la complementarità del sito attivo con il substrato enzimatico è compromessa;

e) cambia il numero di molecole ES;

f) modificare la velocità della reazione enzimatica.

[Mal. enzima con 2 dirk, fino a un inibitore alosterico e un altro cambiano la forma]

Alle peculiarità degli enzimi alosterici, l'inibizione può essere attribuita al legame negativo con il siero. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (vedere la freccia D alla freccia tra A e B). D è un metabolita che agisce come inibitore alosterico sull'enzima E1.

Scambio di discorsi

Scambio vocale (metabolismo)- tutta la combinazione di processi fisiologici e biochimici che assicurano la vita dell'organismo in rapporti reciproci con l'ambiente naturale, indirizzando all'autocreazione e all'autoconservazione.

Prima dei processi fisiologici si possono vedere l'incisione, l'ammollo, il respiro, il vedere e il vedere; alla trasformazione biochimica - chimica di proteine, grassi, carboidrati, yak in organismi come discorsi salati. Soprattutto i processi biochimici e quelli che puzzano zdіysnyuyutsya dopo poche ore di reazioni enzimatiche basse. Gli enzimi stessi assicurano la stessa sequenza, il tempo di quella rapidità delle reazioni.

Per la stiratura la trasformazione chimica si suddivide in:

UN) dissimilazione(catabolismo) - disintegrazione del discorso in discorsi più semplici con la transizione dell'energia dei legami linguistici nell'energia dei legami macroenergetici (ATP, NAD H, in.);

B) assimilazione(Anabolismo) - la sintesi di discorsi più pieghevoli con discorsi più semplici con molta energia.

Il significato biologico di questi due processi è che, dalla scissione della parola, viene depositata una sorta di energia, che garantisce tutte le capacità funzionali del corpo. Proprio in quell'ora, durante la disintegrazione dei discorsi, si costituiscono le “materie prime” (monosaccaridi, AA, glicerina ed altre.), che poi ammiccano nella sintesi dei discorsi specifici dell'organismo (proteine, grassi, carboidrati ed altre.) .

[SCHEMA] Sopra la linea orizzontale (vicino al centro più esterno) - "proteine, grassi, carboidrati", sopra di loro la freccia in basso sotto la linea (al centro del corpo) fino all'iscrizione "dissimilazione", lungo il resto della frecce chotiri: due fino all'iscrizione sopra la riga єyu "calore" che "prodotti kintsev"; una freccia a destra per scrivere "discorso industriale (metaboliti)", da essi ad "assimilazione", quindi a "proteine ​​umide, grassi, carboidrati"; una freccia verso il basso fino alla scritta "energia dell'ATP"; e anche in salita verso il "calore" e l'"assimilazione".

La dissimilazione di proteine, grassi e carboidrati avviene in modo diverso, ma tra le macerie di questi discorsi si nasconde un basso livello di infiammazione:

1) Fase di decapaggio. Nell'HKT, le proteine ​​vengono scomposte in AA, i grassi in glicerolo e FFA, i carboidrati in monosaccaridi. C'è un gran numero di discorsi non specifici da discorsi specifici che devono essere chiamati. Per il rahunok peretravlennya nel tratto intestinale si vede circa l'1% dell'energia chimica dei discorsi. Questa fase è necessaria perché i discorsi che mi sono venuti in mente potrebbero bagnarsi.

2) Stadio dello scambio intermedio (scambio tissutale della parola, metabolismo). A livello clitinico i vini si suddividono in anabolismo e catabolismo. Utvoryuyuyutsya e trasformare i discorsi intermedi scambio di discorsi - metaboliti. In questo caso, i monomeri, che si sono depositati nella fase di over-etching, si dividono in piccoli (fino a cinque) prodotti intermedi chiave: PIA, alfa-KG, acetil-CoA, PVA, alfa-glicerofosfato. Si vede fino al 20% dell'energia vocale. Di norma, lo scambio intermedio avviene nel citoplasma delle cellule.

3) Decadimento residuo discorsi per la partecipazione aspro fino a quando prodotti finali(ЗІ 2 , N 2 Oh, discorso azotato). Puoi vedere quasi l'80% dell'energia dei discorsi.

Allo stesso tempo, le fasi considerate sono più delle principali forme di processi di scambio. Come negli altri, così nei terzi stadi, l'energia che si vede si accumula nell'energia visibile dei legami chimici nelle parti macroergiche (ci sono discorsi che potrebbero volere un legame macroergico, ad esempio ATP, CTP, TTP, G TF, UTF, ADP, CDP, ..., creatinphos, acido 1,3-difosfoglicerico). Quindi, l'energia di legame del restante fosfato della molecola di ATP si avvicina a 10-12 kcal / mol.

Il ruolo biologico dello scambio di discorsi:

1. accumulo di energia durante la disgregazione di sversamenti chimici;

2. recupero di energia per la sintesi del linguaggio proprio del corpo;

3. disintegrazione dei componenti strutturali cellulari;

4. Si prevede la sintesi e la decomposizione di biomolecole di natura speciale.

Scambio di bianchi

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Proteine ​​e loro ruolo biologico
Proteine ​​(proteine) - protos - davanti ai baffi, prima, testa, il che significa tutto il resto. Le proteine ​​sono un discorso organico azotato ad alto peso molecolare.

Caratteristiche delle proteine ​​semplici
Alla base della classificazione (creata nel 1908) c'è la diversità dei bianchi. Dietro questo segno si può vedere: I. histoniprotamine, rozchinnі in salt rozchini. Pro

Cromoproteine
La parte protesica è pofarbovan (chromos - farba). Le cromoproteine ​​includono emoglobina, mioglobina, catalasi, perossidasi, numerosi enzimi flavini (succinato deidrogenasi, aldeidedo)

Complessi lipido-proteici
I complessi lipido-proteici sono proteine ​​ripiegabili, la cui parte protesica è composta da diversi componenti lipidici. Si possono individuare le seguenti componenti: 1. limite e non estensivo B

Nucleoproteine
Le nucleoproteine ​​sono proteine ​​collassabili che possono contenere solo una piccola frazione di acidi nucleici (fino al 65%). Le NP sono composte da 2 parti: proteine ​​(istoni di vendetta e protamine, che

Complessi carboidrati-proteine
Come un gruppo protesico, entrano nei carboidrati. Tutti i complessi carboidrato-proteici sono suddivisi in glicoproteine ​​e proteoglicani. Glicoproteine ​​(GP) - un complesso di proteine ​​con carboidrati

Fosfoproteine
Proteine, gruppo protesico de yak - acido fosforico. L'aggiunta di acido fosforico alla lancetta polipeptidica per formare un collegamento etereo pieghevole con AK SER o TPE.

Coenzima Budova
I coenzimi nelle reazioni catalitiche riducono il trasporto di vari gruppi di atomi, elettroni e protoni. I coenzimi si legano agli enzimi: - legami covalenti; - ionnymi

Isoenzima
Isoenzimi - proteine ​​ceofunzionali. Le puzze catalizzano la stessa reazione, ma combattono per una sorta di autorità funzionale attraverso l'autorità su: - stoccaggio degli aminoacidi;

Dominanza degli enzimi
I ruoli principali degli enzimi e dei catalizzatori non biologici: 1) e altri catalizzano reazioni meno energicamente possibili; 2) aumentare la rapidità della reazione; 3)n

Nomenclatura degli enzimi
1) Nomenclatura banale di base: nome vipadkovy, senza un sistema di basi, ad esempio tripsina, pepsina, chimotripsina. 2) Nomenclatura operativa: il nome dell'enzima viene aggiunto al nome

Scoperte attuali sulla catalisi enzimatica
La prima teoria della catalisi enzimatica fu messa in piedi nel XX secolo da Warburg e Baylis. Questa teoria sosteneva che l'enzima si assorbe sul proprio substrato ed era chiamata adsorbimento, ma

Effetti molecolari dei dienzimi
1) L'effetto della concentrazione è l'adsorbimento da giacere sulla superficie della molecola da parte dell'enzima delle molecole dei discorsi reagenti, tobto. substrato, che dovrebbe portare all'interazione più breve. Es: attrazione elettrostatica

Teoria della catalisi acido-base
Nel magazzino del centro attivo dell'enzima ci sono gruppi funzionali acidi e basici. Grazie a questo enzima, agisce catalizzando il potere acido-base. recitare un ruolo

Decapare e ammollare i bianchi
Le funzioni delle proteine ​​sono diverse, ma si vedono soprattutto funzioni strutturali, catalitiche ed energetiche. Il valore energetico della proteina è vicino a 4,1 kcal/g. Il mezzo del boccone di discorsi che devono essere

La trasformazione dei bianchi negli organi dell'acquaforte
Queste proteine ​​sono prodotte dalle diidrolasi (la terza classe di enzimi), le peptidasi stesse - puzzano, suonano, vibrano in forma inattiva, che vengono attivate attraverso un percorso di proteolisi parziale.

Overpilling di proteine ​​ripiegabili e loro catabolismo
1. Le glicoproteine ​​vengono idrolizzate con l'aiuto delle glicosidasi (enzimi amilolitici). 2. Lipoproteine ​​- per l'aiuto degli enzimi lipolitici. 3. Cromoproteo emochimico

Bianchi marci e soffici prodotti per lo yoga
Decadimento delle proteine ​​– decadimento batterico dei tessuti proteici e AA sotto la microflora intestinale. Ide nell'intestino, la prote può essere posterigatisya e nel tubo - con una diminuzione dell'acidità.

Metabolismo degli aminoacidi
Il Fondo AK aiuta l'organismo per il corretto funzionamento dei processi: 1) idrolisi delle proteine; 2) idrolisi delle proteine ​​​​dei tessuti (sotto l'influenza delle catepsine nei lisosomi). Per il processo viene utilizzato AK-Fund

Zagalnі shlyakhi scambia discorsi
1. Ridenominazione (riconosciuta nel 1937 da Braunstein e Krizm).

Timchasovoe zneshkodzhennya ammoniaca
L'ammoniaca è tossica (50 mg di ammoniaca vengono iniettati in un coniglio, inoltre = 0,4-0,7 mg / l). Pertanto, nei tessuti di ammoniaca zneshkodzhuetsya timchasovymi modi: 1) importante - immagine

Ciclo di secovinizzazione dell'ornitina
Sechovina per coprire l'80-90% della sezione totale di azoto. Per la produzione vengono utilizzati 25-30 g di sechovina NH2-CO-NH2. 1. NH3+CO

Sintesi e degradazione dei nucleotidi
Peculiarità dello scambio nucleotidico: 1. I nucleotidi stessi e le basi azotate, che dovrebbero essere presenti, non sono inclusi prima della sintesi degli acidi nucleici e dei nucleotidi nell'organismo. Tobto, nucleotidi

Ossidazione dei nucleosidi purinici
Adenosina® (adenosina deaminasi, +H2O, –NH4+) іnosina® (purina nucleoside fosforilasi, +Pn-ribosil-1-P) ipoxantina (6-ossopurina) ® (xantinoossi

Funzionalità CC
Substrato H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O

Replicazione (autosostituzione, biosintesi) del DNA
Avere 1953 r. Watson e Crick scoprirono il principio di complementarità (mutua complementarità). Quindi, A \u003d T e GC. Lavaggio, repliche necessarie: 1. lato

Trascrizione (trasferimento di informazioni dal DNA all'RNA) e biosintesi dell'RNA
Durante la trascrizione, ai fini della replicazione, l'informazione viene trasmessa da un piccolo pezzo di DNA. L'unità elementare della trascrizione è un operone (trascrizione), una cellula di DNA che deve essere trans.

Regolazione della biosintesi proteica
Le cellule di un organismo bugatoclitico resistono allo stesso insieme di DNA, ma vengono sintetizzate proteine ​​diverse. Ad esempio, il tessuto felice sintetizza attivamente il collagene, mentre le cellule maligne non hanno tale proteina. A

Meccanismi per lo sviluppo del gonfiore canceroso
Il cancro è una malattia genetica, cioè. ushkodzhennya geneiv. Vedi l'orecchio dei geni: 1) la perdita di un gene; 2) il potere di un gene debole; 3) attivazione genica;

Sovradosaggio di lipidi
Agendo in questo modo, le labbra sulla bocca vuota sono meno di un lavoro meccanico. Gli enzimi lipolitici nella bocca vuota non si dissolvono. Decapaggio eccessivo dei lipidi in presenza di tranquillo viddilah

Meccanismo di risintesi dei grassi
La risintesi dei grassi nella parete intestinale avviene come segue: 1. I prodotti dell'idrolisi (glicerolo, VFA) vengono attivati ​​con ulteriore ATP. Dalí vіdbuvaєtsya posіdovne аtsilyuvannya

Forme di trasporto dei lipidi negli organismi
I lipidi sono indistinguibili dall'acqua, quindi per il trasferimento del sangue sono necessari trasportatori speciali separati dall'acqua. Tali forme di trasporto sono le lipoproteine ​​plasmatiche.

La trasformazione dei lipidi nei tessuti
Nei tessuti i processi di disintegrazione e sintesi dei lipidi sono costantemente in corso. La massa principale di lipidi nel corpo umano è formata da TG, come una clitina, come un'inclusione. Il periodo di rinnovamento dei TG nei diversi tessuti

Biosintesi di glicerina e FFA nei tessuti
La biosintesi del glicerolo nei tessuti è strettamente correlata al metabolismo del glucosio, in quanto il catabolismo passa attraverso gli stadi di triosi. Gliceraldeide-3-fosfato nel citoplasma

Patologia del metabolismo lipidico
Nella fase di nadkhodzhennya іz їzheyu. Il riccio grasso di Ryasna e l'ipodynamia natomista portano allo sviluppo dell'obesità alimentare. Lo scambio danneggiato può essere dovuto a una quantità insufficiente di grassi alimentari

Ioni Ca2+
Confermato con proteine ​​- calmodulina. Il complesso Ca2+-calmodulina attiva gli enzimi (adenilato ciclasi, fosfodiesterasi, proteina chinasi depleta di Ca2+). Gruppo Є

Ormoni delle ghiandole paratiroidi
Il paratormone, composto da 84 AA, regola il livello di Ca2+, stimola il rilascio di calcio (e fosforo) dalle cisti nel sangue; Promuovere il riassorbimento del calcio nella nirkah, ma stimola anche l'escrezione del fosforo; Z

Il ruolo delle vitamine nello scambio di parole
1.(!) le vitamine sono i precursori dei coenzimi e dei gruppi prostetici degli enzimi. Ad esempio, B1 - tiamina - entra nel magazzino del coenzima delle decarbossilasi chetoacide in TPP (TDF), B2 - riboflavina -

Comprensione di ipovitaminosi, avitaminosi e ipervitaminosi
L'ipovitaminosi è uno stato patologico, dovuto alla mancanza di vitamine nell'organismo. L'avitaminosi è uno stato patologico, causato dalla carenza vitaminica quotidiana nel corpo.

Cause dell'ipotaminosi
1. Primo: non c'è abbastanza vitamina nello zhy. 2. Secondario: a) diminuzione dell'appetito; b) aumento della vitalità delle vitamine; c) danno al vmoktuvannya e smaltimento, ad esempio, entero

Vitamina A
Vitamer: A1 - retinolo e A2 - retinale. Nome clinico: vitamina antixeroftalmica. A causa della natura chimica: alcol monovalente ciclico inesistente sulla base dell'anello b-

Vitamina D
Vitamina antirachitica. Esistono due vitameri: D2 – ergocalciferolo e D3 – colecalciferolo. La vitamina D2 si trova nei funghi. La vitamina D3 è sintetizzata in org

Vitamina E
Obsoleto: vitamina antisterile, enzima antiossidante. Sul piano chimico sono più importanti gli alfa, beta, gamma-delta-tocoferoli e alfa-tocoferolo. Vitamina E stabile

Vitamina K
Vitamina antiemorragica. Vitamine: K1 - fillochinone e K2 - menachinone. Il ruolo della vitamina K nel metabolismo del linguaggio

acido pantotenico. [Mal. formula HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Si combina con acido butirrico e b-alanina.

Idrossilazione degli xenobiotici con la partecipazione del sistema microsomiale della monoossigenasi
1. Benzene: [Fig. benzene + O2 + NADPH2 ® (idrossilasi, citocromo P450) fenolo + NADP + H2O] 2. indolo: [Fig. indolo+О2+Í

Il ruolo del fegato nel metabolismo dei pigmenti
Lo scambio pigmentario è la fabbricazione di trasformazioni reciproche piegate dei discorsi dei tessuti e del corpo di una persona. Ci sono 4 gruppi di discorsi prima dei pigmenti: 1. eme

Biosintesi dell'eme
La biosintesi dell'eme si trova nella maggior parte dei tessuti, pochi negli eritrociti, per non distruggere i mitocondri. Nell'organismo umano, l'eme viene sintetizzato dalla glicina e dal succinil-CoA, il meta risultante

Rottura dell'eme
La maggior parte dei pigmenti emecrogenici nel corpo di una persona vengono assorbiti dalla disintegrazione dell'eme. L'emoglobina è la parte terminale dell'eme. Negli eritrociti, invece dell'emoglobina, diventa l'80% dell'ora di vita

Patologia del metabolismo dei pigmenti
Di norma, è associato a processi interrotti del catabolismo dell'eme e si manifesta nella rubinemia iperbiliare e si manifesta nel giallo della pelle e delle mucose visibili. Crescendo nel sistema nervoso centrale, la bilirubina urla

I tipi modificano il deposito biochimico del sangue
I. Assolutamente e visibilmente. Sintesi, disintegrazione, visione degli altri assolutamente strabilianti. Vіdnosnі vіdnosnі obumovlenі zmіnoy obyagu c

Deposito di proteine ​​nel sangue
Funzioni delle proteine ​​del sangue: 1. sostenere la pressione oncotica (soprattutto per il cancro albuminoso); 2. Viscosità Vyznayut del plasma sanguigno (principalmente per l'albumina rahunki);

Bianco caldo
La proteina normale del sangue è 65-85 g/l. La proteina Zagalny è la somma di tutti i discorsi proteici del sangue. Ipoproteinemia: diminuzione dell'albumina. Motivi:

Le globuline sono normali 20-30 g/l
I. α1-globulina α-antitripsina – inibizione della tripsina, pepsina, elastasi e altre proteasi del sangue. Antiaccenditore Vikonu

eccesso di azoto
L'azoto in eccesso è la somma dell'azoto di tutti i discorsi di estrazione dell'azoto non proteico del sangue. La norma è 14-28 mmol / l. 1. Metabolismo: 1.1. aminoacidi (25%); 1.2. crea

Scambio di carboidrati
Il glucosio nel sangue capillare del corpo è 3,3-5,5 mmol/l. 1. Iperglicemia (aumento del glucosio): 1.1. iperglicemia pancreatica - per tutta la durata dell'ictus

Scambio lipidico
Il colesterolo è normale 3-5,2 mmol/l. Il plasma contiene LDL, LDLNS (frazione aterogenica) e HDL (frazione anti-aterogenica). Migliorare lo sviluppo dell’aterosclerosi

Scambio di minerali
Il sodio è il principale ione postacuto. I mineralcorticoidi (l'aldosterone intrappola il sodio nel sangue) vengono aggiunti al livello di Na+ nel sangue. Il rabarbaro di sodio aumenta per l'eme rahunok

Plasma Enzimatico
Classificare: 1. Enzimi funzionali (plasma umido). Ad esempio, la renina (che promuove la pressione arteriosa attraverso l'angiotensina II), la colesterasi (che decompone l'acetilcolina). Attività

Potenza fisica della sezione di persone sane, loro cambiamenti nella patologia
I. Quantità di sezioni di garazd 1,2-1,5 litri. Poliuria - aumento del numero di sezioni attraverso: 1) aumento della filtrazione

Indicatori della sezione magazzino chimico
Azoto Zagalniy - ce sukupnіst azoto di tutti i rechovins azotovіsnih nella sezione. La norma è 10-16 g / dobu. In caso di patologie l'azoto inalato può: aumentare - iperazoturia

Peculiarità dello scambio vocale nel tessuto nervoso
Scambio energetico. Nel tessuto cerebrale si osserva un aumento della clitinne dihannia (i processi aerobici sono sopraffatti). Il cervello aiuta a ridurre maggiormente l'acidità, ad abbassare il sirka

Trasmissione chimica dell'eccitazione nervosa
Il trasferimento dell'eccitazione da una cellula all'altra dipende da ulteriori neurotrasmettitori: - neuropeptidi; -AK; - acetilcolina; - Ammine biogene (adrenalina,

І attivatori che promuovono l'attività enzimatica. Inibitori della salute in interazione con enzimi con un diverso livello di micologia. In base a quale si distingue il lupo mannaro, quell'ingibuvannya non reversibile. Gli inibitori dei lupi mannari si legano agli enzimi con legami deboli non covalenti e, per le menti cantanti, vengono facilmente frullati in acqua in presenza dell'enzima, per brevi periodi di tempo. Gli ingibitori dei lupi mannari sono divisi in competitivi e non competitivi.

Gli inibitori competitivi possono essere strutturalmente simili al substrato, che è il risultato della competizione delle molecole con il substrato e con l'inibitore per il legame al centro attivo dell'enzima. In questo caso il sito attivo interagisce con il substrato, ovvero con l'inibitore, con il complesso enzima-substrato (ES) o con l'enzima-inibitore (EI). p align="justify"> Quando si stampa il complesso EI, il prodotto della reazione non si deposita. L'attività dell'enzima può essere modificata a seconda della variazione della concentrazione del substrato. Molti preparati medicinali agiscono come inibitori competitivi. Ad esempio, i sulfamidici, che possono essere batteriostatici, sono analoghi dell'acido para-aminobenzoico, batterio vicario per la sintesi dell'acido folico (necessario per la sintesi dei nucleotidi e del podil clitina).

Gli inibitori non competitivi non sono simili al substrato, quindi interagiscono con l'enzima nella divisione, nel centro attivo.

Gli inibitori non reversibili stabiliscono legami covalenti molecolari con l'enzima, inoltre, il centro attivo dell'enzima viene spesso modificato. Alla fine, questo enzima non può annullare la sua funzione catalitica. Ad esempio, i composti organofosforici legano covalentemente il gruppo OH della serina, che si trova nel centro attivo e svolge un ruolo chiave nel processo di catalisi. Quindi, come se fossero vittoriosi, come i volti, per morire a lungo (dobu, tizhnі). La reinvenzione dell'attività enzimatica può essere dovuta alla sintesi di nuove molecole enzimatiche.

Il brumento dei processi enzimatici dei Klitini sporge sulla stessa mandria, e la festa delle reazioni enzimatiche, il Lantsyuga enzimatico (metabolismo del nobile), lo yaki può essere Boti Liniyni (Glikolz), e l'esplosione, cicli (cicli del Krebubrebet Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Krebubny Krebubny. sa). Per accelerare il percorso metabolico è sufficiente regolare la quantità o l’attività degli enzimi. Nelle vie metaboliche non è necessario regolare l'attività di tutti gli enzimi, ma viene regolata l'attività degli enzimi chiave, il che significa che la velocità del processo metabolico è un grosso problema.

Enzimi chiave є:

Via metabolica della pannocchia enzimatica (primo enzima),

Enzimi che catalizzano le reazioni (più comuni) limitanti lo swidkist,

· Enzimi, che si trovano nel campo delle vie metaboliche.

La regolazione della velocità delle reazioni enzimatiche può essere influenzata da:

Modificare il numero di molecole di enzima,

Disponibilità di molecole per il substrato e il coenzima,

· Regolazione dell'attività catalitica di molecole di altri enzimi.

La regolazione del numero di molecole enzimatiche nelle cellule può essere effettuata modificando la velocità di sintesi (induzione - aumento della velocità di sintesi, repressione - galvanizzazione) o modificando la velocità di decadimento dello iodio.

Un parametro importante che controlla il passaggio della via metabolica è la presenza di substrati, il grado principale è il primo, maggiore è la concentrazione, più importante è la stabilità della via metabolica.

Regolazione dell'attività catalitica di altri enzimi. I principali metodi di regolazione sono: meccanismi alosterici e izosterici, regolazione per ulteriori interazioni proteina-proteina, una via di modificazione chimica, proteolisi obmezhenny (chastkovy).

Meccanismo isosterico. In questo caso il regolatore viene iniettato direttamente nel centro attivo dell'enzima. Dietro un tale meccanismo ci sono inibitori competitivi e diaconi.

Meccanismo alosterico. Tanti enzimi, una crema al centro attivo, un centro leggermente alosterico, ampia distanza dal centro attivo. Gli enzimi alosterici sono chiamati proteine ​​oligomeriche, composte da un numero di subunità. Al centro alosterico gli effettori sono attaccati in modo non covalente. Il ruolo può essere svolto da substrati, prodotti finali della via metabolica, coenzima, macroenergia (inoltre, ATP e ADP agiscono come antagonisti: l'ATP attiva i processi di anabolismo e inibisce il catabolismo, ADP - navpaki).

I centri alosterici nell'enzima possono essere una spolverata. Gli enzimi alosterici hanno il potere della cooperatività positiva e negativa. L'interazione dell'effettore con il centro alosterico porta ad un successivo cambiamento cooperativo nella conformazione di tutte le subunità, che porta ad un cambiamento nella forma del centro attivo, che diminuisce o aumenta la sporidità del substrato e, apparentemente, cambia o una maggiore attività catalitica dell'enzima.

Interazione intramolecolare delle proteine ​​- proteine(solo per gli enzimi oligomerici) da un cambiamento nell'oligomerismo. La Proteinchinasi A è un enzima che fosforila le proteine ​​per il metabolismo dell'ATP, è costituito da 4 subunità di due tipi: due subunità regolatrici e due subunità catalitiche. Questo tetramero non ha attività catalitica. Durante la dissociazione del complesso tetramerico, due subunità catalitiche cambiano e l'enzima diventa attivo. Un simile meccanismo di regolamentazione è brutale. L'associazione delle subunità regolatorie e catalitiche della protenkinasi A viene riformata nel complesso inattivo.

modificazione chimica Molto spesso viene discusso il meccanismo di regolazione dell'attività enzimatica attraverso la modifica covalente dei residui di amminoacidi. Con questa modifica, i gruppi OH vengono aggiunti all'enzima. La fosforilazione è controllata dagli enzimi proteina chinasi per l'ATP. L'aggiunta di un eccesso di acido fosforico porta ad una modifica dell'attività catalitica, con la quale il risultato può essere duplice: alcuni enzimi vengono attivati ​​durante la fosforilazione, mentre altri diventano meno attivi. Il cambiamento di attività attraverso la fosforilazione è invertito. Rimozione dell'acido fosforico in eccesso e delle protenfosfatasi.

Regolazione dell'attività enzimatica in un certo senso proteolisi fritta. Gli enzimi attivi sono sintetizzati come precursori inattivi - proenzimi e vengono attivati ​​a seguito dell'idrolisi di uno o più collegamenti peptidici, che stimola la scissione di una parte della molecola proteica nel proenzima. Di conseguenza, nella parte mancante della molecola proteica, si verifica un cambiamento conformazionale e si forma un centro attivo e l'enzima diventa attivo. La scissione del peptide sotto forma di precursori proteici catalizza gli enzimi peptidasi.

In questo enzima, l'attività dell'enzima cambia irrevocabilmente. I cambiamenti proteolitici sono alla base dell'attivazione degli enzimi proteolitici in SHKT, delle proteine ​​nel sistema sanguigno della faringe e del sistema di fibrinolisi, nonché degli ormoni proteici-peptidici. Ad esempio, il tripsinogeno, che viene sintetizzato nella cavità sottomucosa, si trova nell'intestino, dove viene aggiunto l'enzima enteropeptidasi. Di conseguenza, è stata osservata la scissione proteolitica dalla scissione dell'esapeptide. In questo modo si forma un centro attivo in una parte della molecola e si stabilisce la tripsina attiva.