Pengaturan aktivitas enzim dan metode. Pengaturan aktivitas enzim. Enzimologi medis (biokimia) Cara pengaturan aktivitas enzim pada klitin
Sebagai materi hidup tunggal, yang berfungsi seperti kompleks biosistem kritis, klitina terus-menerus dipertukarkan dengan media halus ucapan dan energi. Untuk mendukung homeostasis, ada sekelompok zat khusus yang bersifat protein - enzim. Budov, fungsi, serta pengaturan aktivitas enzim, dikembangkan dengan cara khusus biokimia, sebagaimana disebut enzimologi. Dalam artikel ini, pada aplikasi spesifik, kita dapat melihat berbagai mekanisme dan cara mengatur aktivitas enzim, kekuatan orang-orang dan orang-orang yang lebih cerdas.
Pencucian diperlukan untuk aktivitas enzim yang optimal
Pidato yang aktif secara biologis, yang bergetar sebagai reaksi terhadap asimilasi, serta pemisahan, mengungkapkan kekuatan katalitiknya dalam klitin untuk pikiran bernyanyi. Misalnya, penting untuk mengatakan bahwa proses kimia sedang terjadi dalam klitin yang dilyantsi, yang akan mengambil nasib enzim. Zavdyaks kompartementalisasi (pemisahan sitoplasma menjadi beberapa bagian) reaksi antagonis terjadi di berbagai bagian dan organel.
Dengan demikian, sintesis protein terjadi di ribosom, sedangkan pembelahannya terjadi di hialoplasma. Regulasi spesifik aktivitas enzim yang mengkatalisis reaksi biokimia yang berkembang biak, memastikan aliran pertukaran bicara yang optimal, dan pembentukan kembali jalur metabolisme yang subur secara energi.
Kompleks multi-enzim
Organisasi struktural-fungsional enzim dalam tubuh alat enzimatik clitin. Lebih banyak reaksi kimia, seperti di dalamnya, yang saling menguntungkan. Sebagai produk kaya dari reaksi pertama, sebagai reagen penyerangan, dalam hal ini perluasan enzim dalam clitin sangat terasa.
Ingatlah bahwa enzim, pada dasarnya, adalah protein sederhana dan dapat dilipat. Sensitivitas pertama terhadap substrat klitin dijelaskan oleh perubahan konfigurasi ruang udara dari struktur seperempat tersier peptida. Enzim bereaksi terhadap perubahan tidak hanya di tengah parameter klitin, seperti gudang kimia hialoplasma, konsentrasi reagen dan produk dalam reaksi, suhu, tetapi juga terhadap perubahan yang terjadi pada klitin rentan atau rіdin antar sel.
Mengapa klitina dibagi menjadi beberapa kompartemen
Kewajaran dan logika akan membuat alam hidup menjadi bermusuhan. Seluruh dunia layak atas manifestasi kehidupan yang menjadi ciri khas klitin. Bagi ahli kimia ilmiah, secara umum dipahami bahwa reaksi kimia enzimatik yang berbeda, misalnya sintesis glukosa dan glikolosis, tidak dapat berlangsung dalam sampel yang sama. Bagaimana reaksi berkepanjangan terjadi pada hialoplasma satu sel, yang merupakan substrat konduksinya? Tampaknya sitosol adalah sitosol, tempat berlangsungnya proses kimia antagonis, ruang pembelahan, dan isolasi lokus - kompartemen. Zavdyaks dan reaksi metabolisme orang-orang yang lebih cerdas diatur dengan sangat tepat, dan produk pertukaran diubah menjadi bentuk yang dapat dengan mudah menembus partisi sel. Biarkan mereka memulihkan struktur aslinya. Krim ke sitosol, enzim terletak di organel: ribosom, mitokondria, inti, lisosom.
Peran enzim dalam metabolisme energi
Mari kita lihat dekarboksilasi oksida piruvat. Pengaturan aktivitas katalitik enzim telah dikembangkan dengan baik oleh enzimologi. Proses biokimia ini terjadi di mitokondria – organel dua membran klitin eukariotik – dan merupakan proses peralihan antara pemecahan glukosa bebas asam dan kompleks piruvat dehidrogenase – PDH – untuk membalas tiga enzim. Pada orang lain, penurunan ini disebabkan oleh peningkatan konsentrasi Asetil-KoA dan NATH, sehingga muncul kemungkinan alternatif penyerapan molekul Asetil-KoA. Jika clitin membutuhkan tambahan porsi energi dan molekul akseptor vimagan untuk meningkatkan reaksi siklus asam trikarboksilat, maka enzim akan diaktifkan.
Apa itu penghambatan alosterik
Pengaturan aktivitas enzim dapat dikontrol dengan cara khusus - inhibitor katalitik. Bau busuk dapat terhubung secara kovalen ke lokus lagu enzim, melewati situs aktif. Hal ini diperlukan untuk menyebabkan deformasi struktur luas katalis dan secara otomatis menyebabkan penurunan kekuatan enzimatik. Dengan kata lain, terjadi regulasi alosterik aktivitas enzim. Dodamo juga mengatakan bahwa bentuk injeksi katalitik seperti itu sangat kuat untuk enzim oligomer, yaitu molekul yang terdiri dari dua atau lebih subunit polimer protein. Melihat judul depan, kompleks PDH dapat ditemukan dalam tiga enzim oligomer: piruvat dehidrogenase, dehidrolipoil dehidrogenase, dan hidrolipoil transasetilase.
Enzim pengatur
Studi di bidang enzimologi telah menetapkan hal-hal yang harus disimpan baik dalam hal konsentrasi dan aktivitas katalis. Jalur metabolisme yang paling umum adalah enzim api yang mengatur semua area yoga.
Bau disebut pengatur dan berperan dalam reaksi tongkol kompleks, dan mereka juga dapat mengambil bagian dalam proses kimia, yang paling sering berlangsung dalam reaksi ireversibel, atau mereka sampai ke reagen pada titik pemecahan jalur metabolisme.
Bagaimana cara kerja interaksi peptida
Salah satu cara yang membantu pengaturan aktivitas enzim dalam sel adalah melalui interaksi protein-protein. Tentang apa bahasanya? Penting untuk menambahkan protein pengatur ke molekul enzim, sehingga diharapkan terjadi aktivasi. Misalnya, enzim adenilil siklase terletak di permukaan bagian dalam membran sel dan dapat berinteraksi dengan struktur seperti reseptor hormon, serta dengan peptida yang dipisahkan oleh enzim. Karena, sebagai akibat dari hormon dan reseptor, protein perantara mengubah konformasi ruangnya, cara memperkuat kekuatan katalitik adenilat siklase dalam biokimia mengarah pada aktivasi setelah munculnya pengatur protein iv.
Protomi dan perannya dalam biokimia
Kelompok pidato ini, juga disebut proteinkinase, mempercepat transfer anion PO 4 3- ke gugus hidrokso asam amino, yang memasuki makromolekul peptida. Pengaturan aktivitas enzim dalam protomer akan kita lihat berdasarkan protein kinase A. Molekul ketiga adalah tetramer, yang terdiri dari dua subunit katalitik dan dua subunit peptida pengatur dan tidak berfungsi sebagai katalis sampai chotir terpasang. ke sel pengatur molekul protomer dan cAMP. Alasan transformasi struktur ruang pengatur protein, yaitu menyebabkan dua partikel protein katalitik teraktivasi bergetar, menyebabkan disosiasi protomir. Saat molekul cAMP menyatu sebagai subunit pengatur, kompleks protein kinase yang tidak aktif dibentuk kembali menjadi tetramer, dan terjadi asosiasi partikel peptida katalitik dan pengatur. Dengan cara ini, cara-cara mengatur aktivitas enzim diperhatikan untuk mencegah sifat sebaliknya.
Regulasi kimia aktivitas enzim
Biokimia juga telah mengembangkan mekanisme untuk mengatur aktivitas enzim, seperti fosforilasi, defosforilasi. Mekanisme pengaturan aktivitas enzim dalam berbagai kasus adalah sebagai berikut: kelebihan asam amino enzim, balas dendam gugus OH -, perubahan modifikasi kimianya setelah fosfoprotein fosfatase menyerangnya. Dengan cara ini, koreksi diperlukan, terlebih lagi, untuk beberapa enzim, penyebablah yang mengaktifkannya, dan untuk enzim lain yang bersifat penghambatan. Dengan caranya sendiri, kekuatan katalitik dari fosfoprotein fosfatase sendiri diatur oleh hormon. Misalnya, pati hewani - glikogen - dan lemak di ruang interstisial antara priyomami zhі dipecah di saluran usus, lebih tepatnya, di dua belas koloni dan dalam bentuk glukagon - enzim pankreas.
Proses ini didukung oleh fosforilasi enzim trofik SHKT. Selama periode etsa aktif, jika keluar dari tabung ke duodenum, sintesis glukagon ditingkatkan. Insulin adalah enzim lain dari lapisan subkutan, yang digetarkan oleh alpha-clitins pulau Langerhans, berinteraksi dengan reseptor, termasuk mekanisme fosforilasi enzim herbal itu sendiri.
Proteolis Chastkovy
Seperti Bachimo, regulasi aktivitas enzim yang sama pada spesies kelelawar yang berbeda. Untuk enzim yang terletak di sitosol dan organoid (dalam plasma darah atau di saluran usus), cara aktivasinya adalah dengan proses hidrolisis ikatan peptida CO-NH. Vin diperlukan, pecahan enzim tersebut disintesis dalam bentuk tidak aktif. Dalam bentuk molekul enzim, bagian peptida dipecah, dan pada struktur modifikasinya, yang ditinggalkan, ditambahkan pusat aktif. Tse sampai pada titik bahwa enzim “memasuki kamp kerja”, sehingga memungkinkan untuk ditambahkan ke bypass proses kimia. Misalnya, trypsinogen, enzim tidak aktif di rongga submukosa, tidak memecah protein yang ditemukan di duodenum. Dalam kasus infus enteropeptidase, terjadi proteolisis. Enzim berikutnya diaktifkan dan sekarang disebut trypsin. Proteolisis Chastkovy - proses manusia serigala. Vіdbuvaєtsya dengan cara seperti aktivasi enzim yang memecah polipeptida, dalam proses glotis darah.
Peran konsentrasi ucapan eksternal dalam metabolisme sel
Pengaturan aktivitas enzim dengan aksesibilitas substrat sering kita bahas dengan subjudul "Kompleks multi-enzim". Frekuensi peralihan, yang terjadi pada akhir tahap, sangat disimpan, mengingat fakta bahwa beberapa molekul ucapan luar ditemukan di hialoplasma atau organel klitin. Oleh karena itu, kecepatan jalur metabolisme berbanding lurus dengan konsentrasi bicara. Semakin banyak molekul reagen yang ada dalam sitosol, semakin besar fleksibilitas semua reaksi kimia yang merugikan.
Regulasi alosterik
Enzim, yang aktivitasnya dikendalikan tidak hanya oleh konsentrasi reagen eksternal, tetapi juga oleh efektor ucapan, disebut kuat. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya regulasi aktivitas enzim. Biokimia telah membawa apa yang sering disebut enzim alosterik, yang bahkan lebih penting untuk metabolisme sel, pecahannya mungkin memiliki sensitivitas yang terlalu tinggi terhadap perubahan homeostasis. Sebagai enzim, ia menekan suatu reaksi kimia sehingga mengurangi sensitivitasnya dan disebut efektor negatif (ingibtor). Pada tipe proliferasi, jika terjadi peningkatan kecepatan reaksi, terdapat aktivator – efektor positif. Penggunaan ucapan yang paling sering, sehingga reagen, seperti interaksi kimia, berperan sebagai aktivator. Produk baik Kіntsev, yang diakui sebagai hasil dari reaksi beraneka ragam, berperilaku seperti ingіbіtori. Jenis regulasi ini, yang dimotivasi oleh keterkaitan konsentrasi reagen dan produk, disebut heterotrofik.
Aktivitas enzim dapat berubah di bawah pengaruh berbagai faktor eksternal. Ucapan yang mempengaruhi aktivitas enzim, menandakan modulator enzim. Modulator membagi jalurnya menjadi dua kelompok:
1. aktivator. Dengan infus, peningkatan aktivitas enzim diamati. Sebagai aktivator, mereka dapat bertindak sebagai kation logam. Misalnya, Na+ merupakan aktivator amilase pada sinus manusia.
2. Inhibitor. Pidato, di bawah masuknya beberapa, terjadi perubahan aktivitas enzim.
Inhibitor mewakili sekelompok besar ucapan yang dibedakan berdasarkan mekanisme penghambatannya.
Berdasarkan trivalitas efek ingibing, ingibing dibagi menjadi:
· tidak dapat diubah(Yakі jika terjadi interaksi dengan enzim, itu akan membantu menjaga aktivitas enzimatik untuk selamanya);
· manusia serigala(Aktivitas enzim Yakі timchasovo zmenshuyut).
Mekanisme inhibitor non-reversibel dapat dijelaskan dengan persamaan berikut:
Di dalam + E EDalam,
de EDalam- kompleks enzim dengan inhibitor, di mana anggur tidak memiliki kekuatan katalitik.
Sebagai aturan, inhibitor ireversibel berinteraksi dengan gugus fungsi situs aktif enzim. Bau busuk secara kovalen memburu mereka dan menghalangi mereka sedemikian rupa. Akibatnya, enzim ini berinteraksi dengan substrat.
Sasaran klasik dari penghambat yang tidak dapat dibatalkan adalah ucapan organofosfat. Diisopropyl fluorophosphate (DFF) ditemukan kaya dalam studi biokimia. Organik fosfor dipengaruhi oleh kelebihan serin di pusat aktif enzim:
 |
Di depan enzim, yang terletak di pusat aktif serin, terdapat kolesterase, trypsin, elastase dan lain-lain.
Seperti inhibitor tak kembali lainnya, agen alkil telah dikenal luas. Mereka berinteraksi dengan gugus SH sistein atau radikal imidasal histidin di pusat aktif. Mekanisme penghambatan enzim yang ireversibel oleh iodoacetamide:
Sebagai agen alkilasi dan sebagai inhibitor non-reversibel dalam biokimia, terjadi stagnasi iodoacetamide, monoiodoacetate dan lainnya.
Perwujudan kemenangan yang tidak dapat dibatalkan ada di tangan negara rakyat dan obat-obatan. Di basis baru, ada stagnasi insektisida (membantu melawan koma), beberapa obat (obat antikolinesterase). Atas dasar mereka, pidato medan perang dari divisi lumpuh saraf dari kelompok siput organofosfat dibuat.
Pada vіdmіnu vіd nіbіtorіv nіgіbіtorіv vplyu manusia serigala nіgіbіtori kurang dari satu jam nіmіzhо mengurangi aktivitas enzim. Mekanisme efek penghambatan saat ini dapat direpresentasikan dengan melihat reaksi setara yang akan datang:
Di dalam+ E EDalam
Di dalam + ITU ESIn
Seperti yang kita lihat dari representasi reaksi yang sama, inhibitor turnaround kembali ke enzim atau kompleks enzim-substrat. Dalam hal ini, enzim menggunakan kekuatan katalitiknya.
Ingibtori manusia serigala di balik mekanisme efek ingibing tunduk pada kompetitifі tidak kompetitif, yakі v_drіznyayutsya salah satu jenisnya untuk mekanisme penghambatan kerja pada enzim.
Pada saat penghambatan non-kompetitif, inhibitor berikatan terbalik dengan enzim di atas sisi aktifnya. Dalam hal ini, konformasi pusat aktif berubah, yang menyebabkan inaktivasi enzim secara terbalik. Di bawah pengaruh inhibitor kompetitif, tidak ada perubahan sporiditas enzim untuk substrat ini. nilainya tidak berubah Sebelum m, tetapi kecepatan maksimum reaksi enzimatik menurun ( V maks). Sebagai penghambat non-kompetitif, mereka dapat bertindak sebagai produk perantara pertukaran ucapan.
Molekul inhibitor kompetitif menunjukkan kesamaan dengan substrat yang tepat untuk enzim. Contoh klasik dari inhibitor kompetitif adalah asam malonat, yang secara terbalik mengurangi aktivitas enzim suksinat dehidrogenase.
Asam burstinat Asam malonat
Dari gambaran rumusnya, terlihat jelas bahwa asam malonat sangat mirip dengan Budova Burshtinov. Kesamaan struktural memungkinkan asam malonat berikatan dengan situs aktif enzim suksinat dehidrogenase. Namun, ia tidak mampu melakukan reaksi yang dikatalisis oleh enzim ini (reaksi dehidrogenasi). Oleh karena itu, inhibitor mencapai pusat aktif enzim, menghalangi kemungkinan interaksinya dengan substrat sebenarnya. Dengan cara ini, di bawah masuknya inhibitor kompetitif, sporiditas enzim terhadap substrat menurun tajam (peningkatan nilai Sebelum m), tetapi nilainya tidak berubah V maks. Fenomena penghambatan kompetitif dapat dikenali sebagai jalur peningkatan tajam konsentrasi substrat jumlah reaksi.
Dengan cara ini, inhibitor kompetitif, yang bertindak seperti inhibitor non-kompetitif, berikatan dengan pusat aktif enzim, setelah itu terjadi peningkatan tajam nilainya. Sebelum m ke substrat, yang mendasari penurunan aktivitas yoga secara terbalik.
Sebagai penghambat kompetitif fisiologis suksinat dehidrogenase, asam oksalat bertindak. Seperti dapat dilihat dari gambar bayi, produk antara pertukaran bicaranya juga memiliki kemiripan struktural yang sama dengan asam suksinat. Penghambatan kompetitif suksinat dehidrogenase oleh asam oksalat memainkan peran penting dalam regulasi transformasi oksidatif di mitokondria:
Jenis lain dari pengaturan aktivitas enzim - regulasi alosterik. Vіn pritamanny terutama kelompok enzim - enzim alosterik. Sebelum enzim alosterik, terdapat protein oligomer, yang dalam strukturnya terdapat pusat pengaturan (alosterik).
Gudang molekul enzim alosterik memiliki dua jenis subunit:
1) katalis(W);
2) peraturan (R).
Subunit katalitik diwakili oleh tombak polipeptida, tempat pusat aktif enzim berada. Subunit regulasi menghilangkan pusat regulasi (alosterik) dari strukturnya. Pusat alosterik adalah pembelahan molekul, yang dibuat secara khusus melalui interaksi dengan pengatur enzim. Regulator Vidpovidno dapat berupa aktivator dan inhibitor enzim.
Keterkaitan regulator alosterik dengan pusat pengatur dianggap berkaitan dengan kemiripan sterik molekul dengan pusat alosterik. Bergantung pada kesamaan geometris permukaan molekul pengatur dan struktur trivimir dari pusat alosterik di antara keduanya, terdapat interaksi spesifik terbalik. Sebuah kompleks terbentuk, yang distabilkan oleh kekuatan interaksi yang lemah. Gaya Van der Waals mempunyai arti yang sangat penting. Bagi mereka, stabilisasi kompleks regulator dengan pusat alosterik berperan dalam ikatan air, serta interaksi hidrofobik dan elektrostatik.
Akibat interaksi antara enzim dan inhibitor alosterik dalam molekul protein, terjadi gangguan konformasi tombak polipeptida subunit pengatur. viniknennya ditunjukkan pada modalitas timbal balik W- І R- subunit. Akibatnya, konformasi tombak polipeptida subunit katalitik berubah lagi. Mirip dengan perebudova disertai dengan penghancuran struktur pusat aktif, akibatnya terjadi penurunan sporiditas pusat aktif terhadap substrat (peningkatan nilainya Sebelum m), yang menunjukkan penghambatan enzim (Gbr. 33).
Malyunok 33 – Mekanisme penghambatan enzim alosterik
Penambahan inhibitor alosterik ke pusat alosterik menyebabkan perubahan konformasi pusat aktif pada subunit katalitik enzim dan penurunan sporiditasnya terhadap substrat.
Penghambatan alosterik oleh manusia serigala. Disosiasi ke kompleks R-subunit dengan inhibitor disertai dengan perubahan konformasi eksternal lanset polipeptida subunit, akibatnya terjadi sporadisasi pusat aktif ke substrat
Bahkan lebih sering, peran inhibitor alosterik adalah produk reaksi atau jalur metabolisme di mana enzim mengambil bagian. Proses penghambatan enzim disebut produk reaksi retrongіngіbuvannyam.
Retro-inhibisi merupakan dasar mekanisme induksi negatif dalam pengaturan proses metabolisme dan peningkatan homeostasis. Untuk pekerjaan baru, aman untuk menjaga kecepatan berbagai produk industri dalam pertukaran pidato di antara klien. Inti dari retro-inhibisi adalah penghambatan heksokinase dengan produk reaksi glukosa-6-fosfat:
Dalam beberapa kasus, preferensi bukan pada produk akhir reaksi, namun pada produk akhir dari proses terjadinya reaksi. Retroinhibisi enzim E produk dari proses P:
de B, U, R, D - produk antara.
Dalam representasi sekuens, transformasinya seperti inhibitor enzim alosterik E memperkenalkan produk ke proses - R. Mekanisme retro-inhibisi serupa banyak terlihat pada klitin. Sebagai contoh, kita dapat menginduksi penghambatan enzim asetil-KoA-karboksilase, yang berperan dalam sintesis asam lemak yang lebih tinggi, produk akhir dari sintesis asam lemak - asam palmitat.
Analoginya, peringkat al protylezhny bekerja pada enzim alosterik aktivator alosterik. Dengan adanya aktivator, enzim mempunyai sporiditas yang rendah terhadap substrat. Namun ketika pusat alosterik dihubungkan dengan aktivator, sporiditas pusat katalitik terhadap substrat berpindah, yang disertai dengan pergerakan sporulasi substrat. Sebagai aktivator alosterik, suatu molekul sering bertindak sebagai substrat reaksi. Yang mempunyai rasa biologis yang mendalam. Kadang-kadang, seperti di clitiny, ia tumbuh dengan baik dengan substrat, menjaga lingkungan bagian dalam dalam kondisi baik diperlukan untuk pemanfaatannya. Ia mencapai aktivasi enzim, yang mengkatalisis transformasi ini. Contoh aktivasi tersebut adalah aktivasi glukokinase oleh glukosa.
Enzim alosterik yang substratnya berperan sebagai aktivator disebut homotropik. Pada enzim-enzim ini, sprat yang sama untuk pusat-pusat masa depan yang mengikat substrat, yak di pikiran bera dapat memenangkan fungsi pusat pengaturan dan katalitik enzim.
Bagaimana perkembangbiakan enzim homotropik didasarkan pada enzim heterotropik. Sisanya diatur oleh modulator, yang strukturnya tersuspensi di substrat. Itu sebabnya dalam struktur mereka terlihat bahwa mereka benar-benar berjuang untuk kehidupan sehari-hari aktifі alosterik sentri.
Lebih sering daripada tidak, enzim alosterik yang sama muncul sebagai hasil interaksi dengan sejumlah modulator yang berbeda - aktivator dan inhibitor. Sebagai pantat, Anda dapat menginduksi enzim - fosfofrtokinase (PFK), sebagai katalis timbulnya reaksi:
Apa pun perbedaannya, modulator dapat membunyikan ikatannya sendiri pada molekul enzim.
Kinetika enzim homotropik bergantung pada kinetika enzim non-alosterik. Grafik bera kekeringan reaksi terhadap konsentrasi substrat mungkin tidak hiperbolik, tetapi berbentuk sigmoid (Gbr. 34).
Gambar 34 - Kinetika enzim homotropik
Tom untuk rozrahunka Sebelum m mereka memiliki kecemburuan yang tidak dapat diterima terhadap Michaelis-Menten.
Sifat sigmoid dari kinetika enzim alosterik dalam pengikatan sangat kooperatif dalam sifat interaksi antara subunit lain dari enzim dan substrat. Ikatan molekul ofensif kulit ke substrat dengan ikatan keterkaitan karena perubahan konformasi pada subunit vaskular, yang mengakibatkan peningkatan sporiditasnya ke substrat.
Isoenzim
Nilai penting dalam proses transfer pertukaran yang aman dan efektif pada klien mungkin isozim. Isoenzim secara genetik ditentukan oleh berbagai bentuk enzim, yang mengkatalisis satu reaksi yang sama, tetapi juga mengubah struktur dan kekuatan fisik dan kimia.
Enzim khas yang diwakili oleh isoenzim adalah laktat dehidrogenase (LDH). Enzim ini mengkatalisis timbulnya reaksi.
Selama elektroforesis serum darah manusia, lima fraksi protein berbeda muncul dalam darah, yang dapat mengkatalisis reaksi laktat dehidrogenase. Dengan cara ini, dimungkinkan untuk menulis cerita tentang dasar lima isoenzim LDH (Gbr. 35).
Gambar 35 - Rozpodil isoenzim LDH pada elektroforerogram (elektroforesis dilakukan pada pH 6,8)
Penjelasan penting tentang fenomena asal usul isoenzim mungkin adalah bahwa isoenzim direduksi hanya pada enzim - protein oligomer. Molekul ini terdiri dari tidak kurang dari dua subunit.
Terserah LDH, enzim ini tetramer, tobto. molekul yoga termasuk subunit chotiri okremi. Dalam hal ini, ada dua jenis subunit LDH yang berbeda - tipe M (m'azovy) dan tipe H (jantung). Subunitnya adalah tombak polipeptida, yang strukturnya dikodekan oleh gen berbeda, yang menunjukkan sifat genetik isoenzim. Mengingat polipeptida subunit adalah produk dari berbagai gen, bau busuknya mungkin:
· Gudang asam amino yang berbeda (struktur primer);
· Dominasi fisika dan kimia yang tidak seimbang (kekasaran elektroforesis);
· Keunikan sintesis pada berbagai jaringan.
Tergantung pada strukturnya, isoenzim bervariasi berdasarkan kinetika (dispersi ke substrat), kekhasan pengaturan aktivitas, serta lokalisasi pada klitin eukariota dan spesifisitas jaringan pada organisme hidup.
Struktur tetramer molekul LGD dapat mencakup berbagai jenis dan subunit dalam spline yang berbeda. Ketika tetramer disetujui, kombinasi subunit dimungkinkan:
Oleh karena itu, alasan kelima isoenzim LDH: LDH 1 memiliki kerapuhan elektroforesis minimal, dan LDH 5 maksimal.
Gen isoenzim LDH diekspresikan secara berbeda di jaringan yang berbeda: di daging jantung, hanya subunit tipe H yang disintesis. Oleh karena itu, lebih sedikit LDH 1 yang mengendap di sini, karena bentuknya seperti anggur dari jenis sambungan ini. Di m'yazakh hati dan kerangka, hanya tipe M yang disintesis. Oleh karena itu, isoenzim LDH 5, yang hanya terdiri dari subunit M, menjadi kurang aktif dan berfungsi. Di jaringan lain dengan variabilitas berbeda, gen diekspresikan yang mengkode subunit H dan M. Oleh karena itu, bau busuk dapat dihasilkan oleh berbagai bentuk perantara isoenzim LDH (LDH 2 -DG 4).
Berdasarkan subunit yang dipisahkan oleh gudang asam amino, bau busuk mungkin memiliki berat molekul dan muatan listrik yang tidak sama. Tse zoomovlyuє їх іх іх ії ії ії іnі іїї іїї ії ії khіchі otoritas.
Krіm vіdmіnnosti fіziko-khіmіchіh power, isoenzyme sangat berbeda dalam hal kekuatan katalitik (dalam hal parameter kinetik: mereka dicirikan oleh nilai yang berbeda dari jumlah pembungkus ( V max) dan sporiditas pada substrat ( Sebelum m), serta kepekaan terhadap regulator yang berbeda).
Jadi, LDH mempunyai 1 nilai Sebelum m sehubungan dengan asam laktat menjadi 0,0044 M sama untuk LDH 5 – 0,0256 M. Sechovina menunjukkan kekuatan inhibitor setidaknya LDH 5, tetapi tidak melebihi LDH 1. Dalam hal ini, inhibitor LDH 1 bertindak sebagai asam piruvat, yang tidak memiliki efek serupa pada LDH 5.
Dalam urutan ini, isoenzim dibedakan berdasarkan struktur dan kekuatannya, dan landasannya ditentukan secara genetik. Jika terjadi malnutrisi, dosis biologis isoenzim harus diperhatikan.
Untuk tumbuh dalam makanan ini, perlu memiliki ibu di uvaz, di sel yang berbeda (kompartemen) sel dan eukariota, serta di berbagai jaringan organisme bersel kaya, perlu dipahami perbedaannya. pikiran. Mereka memiliki konsentrasi substrat dan rasa asam yang tidak sama. dicirikan oleh nilai pH yang berbeda dan gudang ionik. Oleh karena itu, dalam klitin dari jaringan yang berbeda, serta dalam kompartemen klitin yang berbeda, transformasi kimia itu sendiri sebenarnya terjadi dalam pikiran yang tidak sama. Sehubungan dengan cym, dasar isoenzim, yang mungkin memiliki kekuatan dalam kekuatan katalitik dan pengaturan, memungkinkan
1) untuk mengembangkan transformasi kimia yang satu dan sama dengan efisiensi yang sama untuk pikiran yang berbeda;
2) untuk memastikan regulasi yang baik dari perubahan katalitik di sub-departemen regulator di kompartemen paling spesifik dari jaringan dan jaringan lain.
Hal ini dapat diilustrasikan oleh kekhasan dominasi isoenzim sitoplasma dan mitokondria dalam sintase karbamoil fosfat. Enzim ini mengkatalisis reaksi sintesis karbamoil fosfat.
Karbamoil fosfat, yang dimetabolisme di mitokondria, di bawah pengaruh isoenzim mitokondria, diberikan ke proses sintesis sechoin, dan karbamoil fosfat, yang dimetabolisme di bawah pengaruh isoenzim sitoplasma, kemudian digunakan untuk sintesis pirimidin. nukleotida. Secara alami, enzim-enzim ini, yang terkait dengan berbagai proses pertukaran, terbagi secara luas dan mungkin memiliki kekuatan katalitik dan pengaturan yang berbeda. Kehadiran Anda dalam satu clitin memungkinkan Anda untuk secara bersamaan menghadiri dua proses berbeda, mengikat satu penerus kemenangan.
Dengan cara ini, alasan isoenzim dalam mungkin memiliki signifikansi biologis yang penting, karena kemungkinan menguasai proses enzimatik yang tenang itu sendiri dalam pikiran yang berbeda dan z ciєї penyebabnya ditentukan secara genetik.
Kontrol nutrisi
1. Apa perbedaan antara enzim dan katalis non protein?
2. Periksa kembali golongan utama enzim dan karakterisasinya.
3. Berdasarkan apa tata nama enzim internasional saat ini?
4. Memberikan pemahaman yang jelas tentang “penghalang energi reaksi”.
5. Bagaimana Anda melihat mekanisme enzim menurunkan penghalang energi suatu reaksi?
6. Apa penyebab perbedaan fisika konstanta Michaelis dan laju reaksi maksimum?
7. Satuan manakah yang memiliki konstanta Michaelis dan kecepatan reaksi maksimum?
8. Mengapa kenaikan suhu reaksi sama dengan suhu optimum meningkatkan laju reaksi enzimatik?
9. Bagaimana Anda melihat kekhususan enzim dalam pikiran Anda? Apa alasan kekhususan enzim?
10. Mengapa aktivitas enzim bergantung pada pH medium? Aktivitas beberapa enzim di dunia yang lebih besar harus disimpan sebagai faktor?
11. Metode penunjukan enzim kalsiferus apa yang Anda ketahui?
12. Aktivitas enzim dipengaruhi oleh apa?
13. Apa prinsip perbedaan antara manusia serigala dan inhibitor non-reversibel?
14. Apa yang dimaksud dengan inhibitor kompetitif? Inhibitor kompetitif apa yang Anda ketahui?
15. Bagaimana mekanisme penghambatan alosterik?
16. Menurut Anda mengapa isoenzim didasarkan pada signifikansi biologis?
17. Metode fraksinasi isoenzim apa yang Anda ketahui?
Bab 6
Vitamin disebut ucapan organik, yang dalam jumlah kecil diperlukan untuk pertukaran bicara normal dan fungsi fisiologis, tidak disintesis di dalam tubuh oleh komponen bicara yang kental.
Kebutuhan vitamin untuk kelangsungan hidup tubuh juga berkaitan dengannya, sebagian besar berperan dalam pengembangan koenzim. Mengingat mereka yang membutuhkan enzim dalam jumlah kecil sekalipun untuk memastikan jalannya proses katalitik yang normal, mereka yang belum terlibat dalam proses reaksi kimia, vitamin juga dibutuhkan tubuh bahkan dalam jumlah kecil.
Ninі vіdomo lebih dari 20 vitaminіv. dzherelami utama :
· landak dari petualangan taroslin makhluk;
mikroflora saprofit dari usus besar;
Provitamin.
provitamin mereka adalah juara vitamin, yang di dalam tubuh terdapat jalur berbeda untuk pembentukan vitamin aktif. Mereka didahului oleh karoten (provitamin A), 7-dehydro-cholesterol (provitamin D) dan lainnya.
Vitamin okrim, lihat grup khusus pidato seperti vitamin. Qi bicara mungkin merupakan kekuatan vitamin, tetapi mereka disintesis dalam tubuh manusia. Mereka termasuk karnitin, inositol, asam lipoat, kolin, asam pangamat, vitamin U dan sebagainya. Pidato mirip vitamin mengungkapkan kekuatan vitamin dalam berbagai jenis organisme.
Urutan vitamin adalah kelompok utama pidato - antagonis, yang dilambangkan dengan istilah tersebut antivitamin. Di depan mereka, orang dapat mendengar pidato yang menunjukkan hari itu, protilezhnu vitamin.
Antivitamin secara mental dapat dibagi menjadi dua kelompok menurut mekanisme efek antivitaminnya.
1. Enzim yang merusak vitamin. Buti thiaminase (enzim yang mengkatalisis transformasi vitamin B1), askorbat oksidase (enzim yang mengkatalisis transformasi vitamin C), dll. dapat digunakan sebagai contoh perwakilan kelompok ini.
2. Pidato, yang dapat serupa dengan struktur vitamin, yang struktur bangunannya akan masuk dengan vitamin dalam posisi kompetitif untuk bisnis komunikasi global. Kelompok ini juga mencakup vitamin lain (oxythiamine dan lainnya).
Vitamin perlu disimpan karena berbagai alasan. Di hadapan mereka kita dapat melihat apa yang menjadi, abad, saatnya untuk bergoyang, garis lintang geografis tempat tinggal, kondisi fisik, karakter praktik, kondisi kesehatan dan kesejahteraan.
Apabila terjadi pelanggaran vitalitas antara kebutuhan tubuh akan vitamin dan keseimbangan suplai yogo ke dalam tubuh, maka terjadilah ketidakseimbangan vitamin. Manifestasi ketidakseimbangan vitamin dapat berupa:
hipovitaminosis;
kekurangan vitamin;
· Hipervitaminosis.
Hipovitaminosis menjadi, yang mana mereka menggantikan vitamin dalam tubuh. ada dua kelompok alasan utama ( memalukanі intern), yakі menghasilkan hingga viniknennya.
1. Ada sebab-sebab yang menyebabkan berkurangnya asupan vitamin dalam tubuh (kelaparan, pengenalan produk yang akan membalas sedikit vitamin atau sampel kuliner yang salah).
2. Penyebab internal dari efek peningkatan konsumsi vitamin oleh tubuh di kamp bernyanyi (usia anak-anak, vagity, pekerjaan fisik yang penting, dengan stres dan berbagai penyakit dalam) min dalam tubuh (dalam kasus berbagai penyakit, berhubungan dengan infeksi shlunkovo -saluran usus).
Hipovitaminosis mungkin meluas. Apalagi seringkali bau busuk menyengat di musim semi.
kekurangan vitamin bentuk hipovitaminosis yang ekstrim. Bau busuk ditandai dengan keluarnya jumlah vitamin yang sama dari dalam tubuh. Penyebab paling umum dari kekurangan vitamin adalah asupan vitamin dalam tubuh dari landak. Ninі tsey camp trapleyaetsya jarang dosit. Hal ini dapat disalahkan pada kontingen orang-orang yang bekerja dengan pikiran ekstrim (viysk, ahli geologi, pelaut, dll).
hipervitaminosis mereka sendiri menjadi, yang mana zbіshuєtsya vіst vіtaminіv vіtaminіv di organіzmі. Alasan kesalahan ini paling sering adalah peningkatan asupan vitamin dari landak. Yang paling khas adalah pembenaran hipervitaminosis untuk vitamin penurun lemak. Hal ini dapat disalahkan atas penggunaan produk kaya vitamin yang sepele, serta overdosis sediaan vitamin.
Klasifikasi vitamin
Klasifikasi vitamin modern didasarkan pada kelarutannya. Karena alasan ini, semua vitamin dibagi menjadi:
· pengurangan lemak- Vitamin A, D, E, K, F, Q;
· tahan air- Vitamin golongan B (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), serta PP, C, H dan rutin.
Vitamin pengurang lemak
Untuk kelompok vitamin ini, terdapat sejumlah karakteristik kekuatan yang kuat:
1. Molekul isoprena berlebih memasuki struktur kaya vitamin penghasil lemak. Bau busuk bersatu satu per satu di tombak nyanyian dozhina, seperti yang kaya, di mana ketidakkonsistenan vitamin penghasil lemak dalam air dan navpak ditunjukkan - keragaman yang baik di pengecer organik:
2. Untuk penggunaan vitamin pengurang lemak yang aman, diperlukan jumlah asam lemak yang cukup di usus, serta jumlah lemak yang cukup, seperti vitamin pengurang lemak, pada landak.
3. Menyerukan kepada mereka bahwa vitamin penghasil lemak tidak dapat dibedakan dengan air, bau busuk dibawa ke dalam tubuh melalui darah dengan bantuan pembawa protein khusus. Biasanya, vitamin kulit diangkut oleh protein pembawanya.
4. Vitamin yang melarutkan lemak terakumulasi di jaringan organ dalam. Seperti “depot” mereka, jaringan hati adalah yang paling menonjol. Penerapan supremasi vitamin penghasil lemak bahkan tidak dapat menyebabkan pembenaran hipovitaminosis. Oleh karena itu, organisme dalam jangka waktu yang lama akan merawatnya dari “depotnya”.
5. Fungsi koenzim tidak seperti kebanyakan vitamin penghasil lemak.
6. Peran biologis vitamin penghasil lemak karena bau busuk dapat mengatur ekspresi gen.
Namun, terlepas dari kesamaannya, vitamin pengurang lemak mungkin merupakan inti dari manifestasi efek biologisnya.
vitamin A
Enzim diatur oleh katalis. Ibarat regulator bisa berperan sebagai metabolit, matikan saja. Memisahkan:
- aktivator- Pidato, yang akan meningkatkan kecepatan reaksi;
- ingitori- Pidato untuk mengubah kecepatan reaksi.
Aktivasi enzim. Berbagai aktivator dapat berikatan dengan pusat aktif enzim atau di belakangnya. Sebelum kelompok aktivator, yaitu menambahkan pusat aktif, masukkan: ion logam, koenzim, substrat itu sendiri.
Aktivasi di belakang logam tambahan mengalir melalui mekanisme yang berbeda:
Logam untuk masuk ke gudang pabrik katalitik pusat aktif;
Logam dari substrat digunakan untuk membentuk kompleks;
Untuk rahunok, logam dijadikan jembatan antara substrat dan pusat aktif enzim.
Substrat juga merupakan aktivator. Pada saat konsentrasi substrat meningkat, kecepatan reaksi berubah. sesuai dengan jangkauan konsentrasi substrat, kepadatannya tidak berubah.
Jika aktivator dikaitkan dengan situs aktif enzim, maka aktivator tersebut modifikasi kovalen enzim:
1) proteolisis parsial (tabrakan proteolisis). Dengan cara ini, enzim saluran herbal diaktifkan: pepsin, trypsin, chymotrypsin. Tripsin dapat menjadi tripsinogen pro-enzim, yang menghasilkan 229 kelebihan AA. Di bawah aksi enzim enterokinase, dengan penambahan air, ia diubah menjadi trypsin, yang dengannya heksapeptida dipecah. Struktur tretinoin protein berubah, pusat aktif enzim terbentuk, dan enzim diubah menjadi bentuk aktif.
2) fosforilasi - defosforilasi. Contoh: lipase + ATP = (protein kinase) lipase terfosforilasi + ADP. Reaksi transfer ini, seperti vicorist ATP fosfat. Dalam hal ini, sekelompok atom berpindah dari satu molekul ke molekul lainnya. Lipase terfosforilasi adalah bentuk aktif enzim.
Aktivasi fosforilase mengikuti jalur ini: fosforilase B+ 4ATP = fosforilase A+ 4ADP
Juga, ketika aktivator terhubung, postur diaktifkan oleh pusat aktif disosiasi kompleks tidak aktif"enzim aktif protein". Misalnya, protein kinase adalah enzim yang menyebabkan fosforilasi (deposit cAMP). Protein kinase adalah protein yang memiliki struktur seperempat dan terdiri dari 2 subunit pengatur dan 2 subunit katalitik. R 2 C 2 + 2cAMP = R2 cAMP 2 + 2C. Regulasi jenis ini disebut regulasi alosterik (aktivasi).
Penghambatan enzim. Ingіbitor - tse rechovina, scho vyklikає spesifik penurunan aktivitas enzim. Perbedaan selanjutnya antara inhibisi dan inaktivasi. Inaktivasi - misalnya, denaturasi protein akibat berbagai agen yang mengubah sifat tersebut.
Untuk mіtsnistyu zv'yazuvannya Inhibitor dengan enzim Inhibitor dapat dibagi menjadi manusia serigala dan non-returner.
Inhibitor non-reversibel Dimungkinkan untuk mengikat dan menghancurkan gugus fungsi molekul ke enzim, yang diperlukan untuk menunjukkan aktivitas katalitik. Semua prosedur pemurnian protein tidak boleh menambahkan pengikatan inhibitor dan enzim. Contoh: tes organofosfat diya pada enzim – kolesterolase. Klorofos, sarin, somanta dan senyawa organofosfat lainnya berikatan dengan pusat aktif kolesterase. Akibatnya, fosforilasi gugus katalitik dari pusat aktif enzim diamati. Akibatnya, molekul enzim yang terikat pada inhibitor tidak dapat berikatan dengan substrat dan sangat terganggu.
Jadi lihatlah manusia serigala misalnya prozerin untuk kolesterolase. Werewolf ngіbuvannya terletak pada konsentrasi substrat dan inhibitor dan znіmaєtsya oversubstratum.
Dibalik mekanismenya melihat:
Penghambatan kompetitif;
Penghambatan non-kompetitif;
Penghambatan substrat;
Alosterik.
1) Penghambatan kompetitif (izosterik).- tse galvanisasi reaksi enzimatik, menyebabkan pengikatan inhibitor ke pusat aktif enzim. Dalam hal ini, inhibitor mungkin serupa dengan substrat. Proses ini memiliki persaingan untuk mendapatkan pusat aktif: terbentuk kompleks enzim-substrat dan inhibitor-enzim. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. Contoh: reaksi suksinat dehidrogenase [Gbr. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (di atas panah SDG, pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. Substrat yang tepat untuk reaksi ini adalah suksinat (asam burstinat). Inhibitor: asam malonat (COOH-CH 2 -COOH) dan oksaloasetat (COOH-CO-CH 2 -COOH). [Mal. enzim dengan 3 dirks + substrat + inhibitor = kompleks inhibitor dengan enzim]
Contoh: enzim kolesterase mengkatalisis konversi asetilkolin menjadi kolin: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (di atas panah XE, pid - air) CH 3 COOH + (CH 3 ) 3 - N-CH2-CH2-OH. Inhibitor kompetitif adalah prozerin, sevin.
2) Penghambatan non-kompetitif- galvanisasi, dikombinasikan dengan injeksi inhibitor untuk konversi katalitik, tetapi tidak mengikat enzim ke substrat. Dalam hal ini, inhibitor dapat berikatan dengan pusat aktif (tanaman katalitik) dan di belakangnya.
Ketika inhibitor ditambahkan ke situs aktif, hal itu menyebabkan konformasi (struktur tretinous) protein berubah, setelah itu konformasi pusat aktif berubah. Biaya pabrik katalitik dan pentingnya interaksi antara substrat dan pusat aktif. Jika inhibitor ini tidak serupa dengan substrat, maka penghambatan tidak dapat dilakukan melebihi substrat. Kemungkinan pembentukan kompleks tambahan dari enzim-ingibtor-substrat. Kecepatan reaksi tersebut tidak akan maksimal.
Inhibitor non-kompetitif meliputi:
Sianida. Bau busuk mengikat atom teluk dalam sitokrom oksidase dan akibatnya enzim kehilangan aktivitasnya; Enzim tombak dihal, yang merusak saluran pernapasan dan berbau busuk.
Mereka adalah logam penting dan senyawa organiknya (Hg, Pb dan lainnya). Mekhanizm hnyoї dії poov'azaniya zі z'ednannyam їх іz kelompok SH yang berbeda. [Mal. enzim dengan gugus SH, ion merkuri, substrat. Semua orang pergi ke kompleks ketiga]
Sejumlah agen farmakologis, yang dapat mempengaruhi enzim sel jahat. Di sini Anda dapat melihat ingibtori, yang berjaya di negara pertanian, pidato pobutovі otruynі.
3) Penghambatan substrat- Reaksi enzimatik galmuvannya, viklikana oversubstratum. Sebagai hasil dari pembentukan kompleks enzim-substrat, yang tidak dapat menerima transformasi katalitik. Anda juga dapat mengubah konsentrasi media. [Mal. mengikat enzim sekaligus dengan 2 substrat]
4) Penghambatan alosterik - galvanisasi reaksi enzimatik, tanpa penambahan inhibitor alosterik ke pusat alosterik enzim alosterik. Jenis bias ini merupakan karakteristik enzim alosterik, yang membentuk struktur seperempat. Sebagai penghambat, metabolisme, hormon, ion logam, koenzim dapat bertindak.
Mekanismenya:
a) membawa inhibitor ke pusat alosterik;
b) perubahan konformasi enzim;
c) perubahan konformasi pusat aktif;
d) komplementaritas situs aktif dengan substrat enzim terganggu;
e) jumlah molekul ES berubah;
f) mengubah kecepatan reaksi enzimatik.
[Mal. enzim dengan 2 dirks, hingga satu inhibitor alosterik dan satu lagi berubah bentuk]
Keunikan enzim alosterik, penghambatan dapat dikaitkan dengan pengikatan serum negatif. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (lihat D panah ke panah antara A dan B). D merupakan metabolit yang berperan sebagai inhibitor alosterik pada enzim E1.
Pertukaran pidato
Pertukaran bicara (metabolisme)- seluruh rangkaian proses fisiologis dan biokimia yang menjamin aktivitas vital suatu organisme dalam hubungan timbal balik dengan lingkungan alaminya, yang mengarah pada penciptaan diri dan pelestarian diri.
Sebelum proses fisiologis, seseorang dapat melihat etsa, perendaman, pernafasan, penglihatan dan penglihatan; menjadi biokimia - transformasi kimia protein, lemak, karbohidrat, yak dalam organisme seperti ucapan gurih. Terutama proses biokimia dan proses yang berbau zdіysnyuyutsya pіd jam reaksi enzimatik rendah. Enzim itu sendiri memastikan urutan yang sama, waktu kecepatan reaksi tersebut.
Untuk pelurusan, transformasi kimia dibagi menjadi:
A) disimilasi(katabolisme) - disintegrasi ucapan menjadi lebih sederhana dengan transisi energi ikatan ucapan ke energi ikatan energi makro (ATP, NAD H, in.);
B) asimilasi(Anabolisme) - sintesis pidato yang lebih dapat dilipat dengan pidato yang lebih sederhana dengan banyak energi.
Signifikansi biologis dari kedua proses ini adalah, dari pemisahan ucapan, terletak pada energi tertentu, yang menjamin semua kemampuan fungsional tubuh. Pada saat itu, selama disintegrasi ujaran, “bahan pemula” (monosakarida, AA, gliserin, dan lain-lain.) terbentuk, yang kemudian mengedipkan mata pada sintesis ujaran khusus untuk organisme (protein, lemak, karbohidrat, dan lain-lain.) .
[SKEMA] Di atas garis horizontal (dekat bagian tengah terluar) - "protein, lemak, karbohidrat", di atasnya ada panah ke bawah di bawah garis (di tengah tubuh) hingga tulisan "disimilasi", di sepanjang sisa garis panah chotiri: dua hingga tulisan di atas garis yu "kehangatan" bahwa "produk kintsev"; satu panah ke kanan untuk menulis "ucapan industri (metabolit)", darinya ke "asimilasi", lalu ke "protein basah, lemak, karbohidrat"; satu panah ke bawah sampai tulisan "energi ATP"; dan juga menanjak menuju "kehangatan" dan "asimilasi".
Disimilasi protein, lemak, dan karbohidrat terjadi dengan cara yang berbeda, tetapi di balik pidato ini ada tingkat peradangan yang rendah:
1) Tahap pengawetan berlebihan. Di HKT, protein terurai menjadi AA, lemak - menjadi gliserol dan FFA, karbohidrat - menjadi monosakarida. Ada banyak pidato non-spesifik dari pidato spesifik yang perlu disebutkan. Untuk peretravlennya rahunok di saluran usus, sekitar 1% energi kimia pidato terlihat. Tahap ini diperlukan agar pidato yang terlintas di benak bisa menjadi basah.
2) Tahap pertukaran perantara (pertukaran jaringan bicara, metabolisme). Pada tingkat klitik, anggur dibagi lagi menjadi anabolisme dan katabolisme. Utvoryuyuyutsya dan mengubah pidato perantara pertukaran pidato - metabolisme. Dalam hal ini, monomer, yang telah mengendap pada tahap etsa berlebihan, terpecah menjadi produk antara kecil (hingga lima) utama: PIA, alfa-KG, asetil-KoA, PVA, alfa-gliserofosfat. Hingga 20% energi ucapan terlihat. Biasanya, pertukaran perantara terjadi di sitoplasma sel.
3) Sisa pembusukan pidato untuk partisipasi masam sampai produk akhir(ЗІ 2 , N 2 Oh, ucapan nitrogen). Anda dapat melihat hampir 80% energi pidato.
Pada saat yang sama, tahapan-tahapan yang dipertimbangkan lebih dari sekedar bentuk utama proses pertukaran. Seperti pada tahap lain, maka pada tahap ketiga, energi yang terlihat terakumulasi dalam energi tampak ikatan kimia pada bagian makroergik (ada pidato yang mungkin menginginkan satu ikatan makroergik, misalnya ATP, CTP, TTP, G TF, UTF , ADP, CDP, ..., kreatinfos, asam 1,3-difosfogliserat). Jadi, energi pengikatan sisa fosfat molekul ATP menjadi mendekati 10-12 kkal/mol.
Peran biologis dari pertukaran pidato:
1. akumulasi energi selama pemecahan tumpahan bahan kimia;
2. pemulihan energi untuk sintesis ucapan tubuh sendiri;
3. disintegrasi komponen struktur seluler;
4. Sintesis dan dekomposisi biomolekul yang bersifat khusus diharapkan.
Pertukaran orang kulit putih
Apa robitimemo dengan bahan yang diambil:
Jika materi ini tampak familier bagi Anda, Anda dapat menyimpannya di acara sosial:
| Menciak |
Semua topik yang saya bagi:
Protein dan peran biologisnya
Protein (protein) - protos - di depan kumis, pertama, kepala, lalu yang lainnya. Protein adalah pidato organik bernitrogen dengan berat molekul tinggi.
Ciri-ciri protein sederhana
Klasifikasi (dibuat pada tahun 1908) didasarkan pada keragaman kulit putih. Di balik tanda ini terlihat: I. histoniprotamine, rozchinnі dalam garam rozchini. Pro
Kromoprotein
Bagian prostetiknya adalah pofarbovan (chromos - farba). Kromoprotein termasuk hemoglobin, mioglobin, katalase, peroksidase, sejumlah enzim flavin (suksinat dehidrogenase, aldehidoks)
Kompleks lipid-protein
Kompleks lipid-protein adalah protein lipat, bagian prostetiknya terdiri dari komponen lipid yang berbeda. Dapat dilihat komponen-komponennya sebagai berikut: 1. batas dan non-ekstensif B
Nukleoprotein
Nukleoprotein adalah protein yang dapat dilipat dan mengandung sedikitnya sebagian kecil asam nukleat (hingga 65%). NP terdiri dari 2 bagian: protein (revenge histones dan protamines, yang
Kompleks karbohidrat-protein
Seperti kelompok prostetik, mereka termasuk dalam karbohidrat. Semua kompleks karbohidrat-protein dibagi lagi menjadi glikoprotein dan proteoglikan. Glikoprotein (GP) - kompleks protein dengan karbohidrat
Fosfoprotein
Protein, kelompok prostetik de yak - asam fosfat. Penambahan asam fosfat pada lanset polipeptida membentuk ikatan eter lipat dengan AK SER atau TPE.
Koenzim Budova
Koenzim dalam reaksi katalitik mengurangi pengangkutan berbagai kelompok atom, elektron dan proton. Koenzim berikatan dengan enzim: - ikatan kovalen; - ionnymi
Isoenzim
Isoenzim - protein soofungsional. Bau busuk mengkatalisasi reaksi yang sama, tetapi mereka memperjuangkan semacam otoritas fungsional melalui otoritas atas: - penyimpanan asam amino;
Dominasi enzim
Peran utama enzim dan katalis non-biologis: 1) dan katalis lainnya mengkatalisis reaksi yang kurang energiknya; 2) meningkatkan kecepatan reaksi; 3) hal
Tata nama enzim
1) Tata nama sepele dasar - nama vipadkovy, tanpa sistem basa, misalnya trypsin, pepsin, chymotrypsin. 2) Tata nama kerja - nama enzim ditambahkan ke namanya
Temuan terkini tentang katalisis enzimatik
Teori katalisis enzimatik pertama kali dikemukakan pada abad ke-20 oleh Warburg dan Baylis. Teori ini menganjurkan bahwa enzim mengadsorpsi pada substratnya sendiri dan disebut adsorpsi, tapi
Efek molekuler dari dienzim
1) Pengaruh konsentrasi adalah adsorpsi yang terletak pada permukaan molekul terhadap enzim molekul zat yang bereaksi, tobto. substratum, yang seharusnya mengarah pada interaksi terpendek. Contoh : tarikan elektrostatis
Teori katalisis asam basa
Di gudang pusat aktif enzim, terdapat gugus fungsi asam dan basa. Akibat enzim ini, ia bertindak untuk mengkatalisis kekuatan asam-basa, yaitu. memainkan peran
Mengasinkan secara berlebihan dan merendam putihnya
Fungsi protein berbeda-beda, tetapi yang terutama terlihat adalah fungsi struktural, katalitik, dan energi. Nilai energi protein mendekati 4,1 kkal/g. Bagian tengah mulut penuh pidato yang perlu
Transformasi warna putih pada organ etsa
Protein ini diproduksi oleh dihidrolase (enzim kelas ketiga), peptidase itu sendiri berbau, bersuara, bergetar dalam bentuk tidak aktif, yang diaktifkan melalui jalur proteolisis parsial.
Pengawetan protein lipat yang berlebihan dan katabolismenya
1. Glikoprotein dihidrolisis dengan bantuan glikosidase (enzim amilolitik). 2. Lipoprotein - untuk bantuan enzim lipolitik. 3. Kromoprote hemokimia
Produk yoga berwarna putih dan lembut yang membusuk
Pembusukan protein – pembusukan bakteri pada jaringan berprotein dan AA di bawah mikroflora usus. Ide di usus, prote bisa posterigatisya dan di dalam tabung - dengan penurunan keasaman.
Metabolisme asam amino
Dana AK membantu organisme agar proses berfungsi dengan baik: 1) hidrolisis protein; 2) hidrolisis protein jaringan (di bawah pengaruh cathepsin di lisosom). AK-Fund digunakan untuk proses ini
Zagalnі shlyakhi bertukar pidato
1. Penggantian nama (diakui pada tahun 1937 oleh Braunstein dan Krizm).
Timchasovoe zneshkodzhennya amonia
Amonia bersifat racun (50 mg amonia disuntikkan ke kelinci, apalagi = 0,4-0,7 mg/l). Oleh karena itu, dalam kain amonia zneshkodzhuetsya timchasovymi cara: 1) penting - gambar
Siklus sechovinisasi ornithine
Sechovina menutupi 80-90% dari total bagian nitrogen. Untuk produksi, 25-30 g sechovin NH2-CO-NH2 digunakan. 1.NH3 + CO
Sintesis dan degradasi nukleotida
Keunikan pertukaran nukleotida: 1. Nukleotida itu sendiri, dan basa nitrogen, yang seharusnya ada, tidak termasuk sebelum sintesis asam nukleat dan nukleotida dalam organisme. Tobto, nukleotida
Oksidasi nukleosida purin
Adenosin® (adenosin deaminase, +H2O, –NH4+) inosin® (purin nukleosida fosforilase, +Pn-ribosil-1-P) hipoksantin (6-oksopurin) ® (xantinoksi
fungsionalitas DC
Substrat H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O
Replikasi (substitusi diri, biosintesis) DNA
Memiliki tahun 1953 hal. Watson dan Crick menemukan prinsip saling melengkapi (saling melengkapi). Jadi, A = T, dan GC. Cuci, ulangan yang diperlukan: 1. samping
Transkripsi (transfer informasi dari DNA ke RNA) dan biosintesis RNA
Selama transkripsi, untuk tujuan replikasi, informasi dikirimkan dari sebagian kecil DNA. Unit dasar transkripsi adalah operon (transkripton) - sel DNA yang perlu ditrans.
Regulasi biosintesis protein
Sel-sel organisme bugatoclytic menolak kumpulan DNA yang sama, tetapi protein yang berbeda disintesis. Misalnya, jaringan bahagia secara aktif mensintesis kolagen, sedangkan sel ganas tidak memiliki protein tersebut. Pada
Mekanisme perkembangan pembengkakan kanker
Kanker adalah penyakit genetik. ushkodzhennya geneiv. Lihat telinga gen: 1) hilangnya gen; 2) kekuatan gen yang lemah; 3) aktivasi gen;
Overdosis lipid
Bertindak seperti itu, bibir pada mulut kosong kurang dari pekerjaan mekanis. Enzim lipolitik tidak larut dalam mulut kosong. Pengawetan lipid yang berlebihan di hadapan viddilah yang tenang
Mekanisme resintesis lemak
Resintesis lemak pada dinding usus terjadi sebagai berikut: 1. Produk hidrolisis (gliserol, VFA) diaktifkan dengan tambahan ATP. Dalі vіdbuvaєtsya posіdovne аtsilyuvannya
Transportasi bentuk lipid dalam organisme
Lipidi tidak dapat dibedakan dengan air, sehingga untuk perpindahan darah diperlukan media pembawa khusus yang dipisahkan dari air. Bentuk transportasi tersebut adalah lipoprotein plasma.
Transformasi lipid dalam jaringan
Di dalam jaringan, proses disintegrasi dan sintesis lipid terus berlangsung. Sebagian besar lipid dalam tubuh manusia dibentuk oleh TG, seperti klitin, seperti inklusi. Periode pembaruan TG di jaringan yang berbeda
Biosintesis Gliserin dan FFA dalam Jaringan
Biosintesis gliserin dalam jaringan erat kaitannya dengan metabolisme glukosa, akibat katabolisme mengalami tahapan triosis. Gliseraldehida-3-fosfat dalam sitoplasma
Patologi metabolisme lipid
Pada tahap nadkhodzhennya z zheyu. Landak gemuk Ryasna dan hipodinamia natomist menyebabkan perkembangan obesitas pencernaan. Pertukaran yang rusak mungkin disebabkan oleh kurangnya lemak makanan
Ioni Ca2+
Dikonfirmasi dengan protein - calmodulin. Kompleks Ca2+-calmodulin mengaktifkan enzim (adenilate cyclase, fosfodiesterase, Ca2+-depleted protein kinase). grup
Hormon kelenjar paratiroid
Hormon parat, yang terdiri dari 84 AA, mengatur kadar Ca2+, merangsang pelepasan kalsium (dan fosfor) dari kista di dalam darah; Mempromosikan reabsorpsi kalsium di nirkah, tetapi juga merangsang ekskresi fosfor; W
Peran vitamin dalam pertukaran bicara
1.(!) Vitamin adalah prekursor koenzim dan kelompok enzim prostetik. Misalnya B1 - tiamin - masuk gudang koenzim dekarboksilase ketoasid di TPP (TDF), B2 - riboflavin -
Pemahaman tentang hipovitaminosis, avitaminosis dan hipervitaminosis
Hipovitaminosis adalah suatu kondisi patologis akibat kekurangan vitamin dalam tubuh. Avitaminosis adalah suatu kondisi patologis yang disebabkan oleh kekurangan vitamin harian dalam tubuh.
Penyebab hipotaminosis
1. Pertama: tidak cukup vitamin dalam zhy. 2. Sekunder: a) nafsu makan menurun; b) peningkatan vitrata vitamin; c) kerusakan vmoktuvannya dan pembuangannya, misalnya entero
vitamin A
Vitamer: A1 - retinol dan A2 - retinal. Nama klinis: vitamin antixerophthalmic. Karena sifat kimianya: alkohol monohidrat siklik yang tidak ada berdasarkan cincin b-
Vitamin D
Vitamin antirachitik. Ada dua vitamin: D2 – ergokalsiferol dan D3 – kolekalsiferol. Vitamin D2 ditemukan dalam jamur. Vitamin D3 disintesis di org
Vitamin E
Usang: vitamin anti steril, enzim antioksidan. Secara kimia, alfa-, beta-, gamma-delta-tokoferol, dan alfa-tokoferol lebih penting. Vitamin E stabil
Vitamin K
Vitamin antihemoragik. Vitamin: K1 - phylloquinone dan K2 - menaquinone. Peran vitamin K dalam metabolisme bicara
asam pantotenat. [Mal. rumus HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Bergabung dengan asam butirat dan b-alanin.
Hidroksilasi xenobiotik dengan partisipasi sistem monooksigenase mikrosomal
1. Benzena: [Gbr. benzena + O2 + NADPH2 ® (hidroksilase, sitokrom P450) fenol + NADP + H2O] 2. indole: [Gbr. indol+О2+Н
Peran hati dalam metabolisme pigmen
Pertukaran pigmen adalah pembuatan transformasi timbal balik yang terlipat dari ucapan jaringan dan tubuh manusia. Ada 4 kelompok ujaran sebelum pigmen: 1. heme
Biosintesis heme
Biosintesis heme ditemukan di sebagian besar jaringan, sedikit di eritrosit, agar tidak merusak mitokondria. Dalam organisme manusia, heme disintesis dari glisin dan suksinil-KoA, meta yang dihasilkan
Kerusakan heme
Mayoritas pigmen hemekromogenik dalam tubuh manusia diserap melalui pemecahan heme. Ujung kepala heme adalah hemoglobin. Dalam eritrosit, alih-alih hemoglobin, menjadi 80% jam kehidupan
Patologi metabolisme pigmen
Biasanya, ini terkait dengan gangguan proses katabolisme heme dan memanifestasikan dirinya dalam rubinemia hiperbilier dan memanifestasikan dirinya dalam warna kuning pada kulit dan selaput lendir yang terlihat. Tumbuh di sistem saraf pusat, bilirubin menjerit
Tipi mengubah gudang darah biokimia
I. Secara mutlak dan nyata. Sintesis, disintegrasi, visi orang lain yang benar-benar menakjubkan. Vіdnosnі vіdnosnі obumovlenі zmіnoy obyagu c
Penyimpanan protein darah
Fungsi protein darah: 1. mendukung tekanan onkotik (penting untuk kanker albumin); 2. Viskositas Vyznayut plasma darah (terutama untuk albumin rahunki);
Putih panas
Protein darah normal adalah 65-85 g/l. Protein Zagalny adalah jumlah dari semua protein pidato darah. Hipoproteinemia - penurunan albumin. Alasan:
Globulin normal 20-30 g/l
I. α1-globulin α-antitripsin – penghambatan trypsin, pepsin, elastase, protease darah lainnya. Vikonu anti-penyala
nitrogen berlebih
Kelebihan nitrogen adalah jumlah nitrogen dari semua produksi nitrogen non-protein dalam darah. Normanya adalah 14-28 mmol/l. 1. Metabolisme: 1.1. asam amino (25%); 1.2. membuat
Pertukaran karbohidrat
Glukosa dalam darah kapiler tubuh adalah 3,3-5,5 mmol/l. 1. Hiperglikemia (peningkatan glukosa): 1.1. hiperglikemia pankreas - selama stroke
Pertukaran lipid
Kolesterol normal 3-5,2 mmol/l. Plasma mengandung LDL, LDLNS (fraksi aterogenik) dan HDL (fraksi anti aterogenik). Meningkatkan perkembangan aterosklerosis
Pertukaran mineral
Natrium adalah ion utama pascaakut. Mineralokortikoid (aldosteron memerangkap natrium dalam darah) ditambahkan ke kadar Na+ darah. Natrium rhubarb meningkat untuk rahunok heme
Enzim Plasma
Mengklasifikasikan : 1. Enzim fungsional (plasma basah). Misalnya, renin (meningkatkan tekanan darah melalui angiotensin II), kolesterolase (mengurai asetilkolin). aktivitas Anda
Kekuatan fisik bagian orang sehat, perubahan patologinya
I. Jumlah bagian garazd 1,2-1,5 liter. Poliuria - peningkatan jumlah bagian melalui: 1) peningkatan filtrasi
Indikator bagian gudang bahan kimia
Zagalniy nitrogen - ce sukupnіst nitrogen dari semua azotovіsnih rechovins di bagian tersebut. Normanya adalah 10-16 g/dobu. Dalam kasus patologi, nitrogen yang dihirup dapat: meningkat - hiperazoturia
Keunikan pertukaran bicara pada jaringan saraf
Pertukaran energi. Di jaringan otak, terjadi peningkatan clitinne dihannia (proses aerobik kewalahan). Otak membantu mengurangi lebih banyak rasa asam, menurunkan sirka
Transmisi kimiawi dari kegembiraan saraf
Pemindahan gairah dari satu sel ke sel lainnya bergantung pada neurotransmiter tambahan: - neuropeptida; - AK; - asetilkolin; - Amina biogenik (adrenalin,
Aktivator yang mendorong aktivitas enzimatik. Inhibitor kesehatan dalam interaksi dengan enzim dengan tingkat mikologi yang berbeda. Atas dasar yang mana manusia serigala dibedakan, yaitu ingibuvannya yang tidak dapat dibalikkan. Inhibitor manusia serigala berikatan dengan enzim dengan ikatan non-kovalen yang lemah dan, bagi pikiran bernyanyi, mudah dibuat krim air dengan adanya enzim, untuk jangka waktu yang singkat. Ingibtori manusia serigala dibagi menjadi kompetitif dan non-kompetitif.
Inhibitor kompetitif mungkin memiliki struktur yang mirip dengan substrat, yang merupakan hasil kompetisi molekul dengan substrat dan inhibitor untuk berikatan dengan pusat aktif enzim. Dalam hal ini, situs aktif berinteraksi dengan substrat, atau inhibitor, kompleks enzim-substrat (ES) atau enzim-inhibitor (EI). p align="justify"> Saat mencetak kompleks EI, produk reaksinya tidak mengendap. Aktivitas enzim dapat berubah tergantung pada perubahan konsentrasi substrat. Banyak obat yang bertindak sebagai inhibitor kompetitif. Misalnya, sulfanamida, yang mungkin bersifat bakteriostatik, adalah analog dari asam para-aminobenzoat, bakteri perwakilan untuk sintesis asam folat (diperlukan untuk sintesis nukleotida dan podil clitin).
Inhibitor nonkompetitif tidak mirip dengan substrat, sehingga berinteraksi dengan enzim secara pembelahan, di pusat aktif.
Inhibitor non-reversibel membentuk ikatan kovalen molekul dengan enzim, dan pusat aktif enzim sering dimodifikasi. Pada akhirnya, enzim ini tidak dapat mengesampingkan fungsi katalitiknya. Misalnya, senyawa organofosfat secara kovalen mengikat gugus OH serin, yang berada di pusat aktif dan berperan penting dalam proses katalisis. Jadi ngіbіtori, seolah-olah mereka menang, seperti wajah, mati untuk waktu yang lama (dobu, tizhnі). Penemuan kembali aktivitas enzimatik mungkin disebabkan oleh sintesis molekul enzim baru.
Brument dari proses enzimatik Klitini menonjol pada kawanan yang sama, dan pesta reaksi enzimatik, Lantsyuga enzimatik (metabolisme yang mulia), yaki dapat berupa Boti Liniyni (Glikolz), dan ledakan, siklus (siklus dari Krebubrebet Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Krebubny Krebubny.sa). Untuk menambah kecepatan jalur metabolisme, cukup dengan mengatur jumlah atau aktivitas enzim. Dalam jalur metabolisme, tidak perlu mengatur aktivitas semua enzim, tetapi aktivitas enzim kunci harus diatur, yang berarti kecepatan proses metabolisme menjadi berlebihan.
Enzim kunci :
Jalur metabolisme tongkol enzim (enzim pertama),
Enzim yang mengkatalisis reaksi pembatas swidkist (paling umum),
· Enzim, yang ditemukan di bidang jalur metabolisme.
Pengaturan laju reaksi enzimatik dapat dipengaruhi oleh:
Mengubah jumlah molekul enzim,
Ketersediaan molekul pada substrat dan koenzim,
· Pengaturan aktivitas katalitik molekul enzim lain.
Pengaturan jumlah molekul enzim dalam sel dapat dilakukan dengan mengubah laju sintesis (induksi – meningkatkan laju sintesis, represi – galvanisasi) atau dengan mengubah laju sintesis.
Parameter penting yang mengontrol jalannya jalur metabolisme adalah keberadaan substrat, peringkat utama adalah yang pertama, semakin tinggi konsentrasi, semakin penting stabilitas jalur metabolisme.
Pengaturan aktivitas katalitik enzim lain. Cara utama regulasinya adalah: mekanisme alosterik dan isosterik, regulasi interaksi protein-protein tambahan, jalur modifikasi kimia, proteolisis obmezhenny (chastkovy).
Mekanisme isosterik. Dalam hal ini, regulator disuntikkan langsung ke pusat aktif enzim. Di balik mekanisme seperti itu, terdapat inhibitor dan diakon kompetitif.
Mekanisme alosterik. Banyak enzim, krim pada pusat aktif, pusat sedikit alosterik, jarak cukup jauh dari pusat aktif. Enzim alosterik disebut protein oligomer, yang terdiri dari sejumlah subunit. Ke pusat alosterik, efektor terikat secara non-kovalen. Peran tersebut dapat dimainkan oleh substrat, produk akhir dari jalur metabolisme, koenzim, makroergi (selain itu, ATP dan ADP bertindak sebagai antagonis: ATP mengaktifkan proses anabolisme dan menghambat katabolisme, ADP - navpaki).
Pusat alosterik pada enzim dapat berupa taburan. Enzim alosterik mempunyai kekuatan kooperatifitas positif dan negatif. Interaksi efektor dengan pusat alosterik menyebabkan perubahan kooperatif berikutnya dalam konformasi semua subunit, yang menyebabkan perubahan bentuk pusat aktif, yang menurunkan atau meningkatkan sporiditas substrat, dan, tampaknya, perubahan baik peningkatan aktivitas katalitik enzim.
Interaksi intramolekul protein – protein(hanya untuk enzim oligomer) dari perubahan oligomerisme. ProteinkinaseA adalah enzim yang memfosforilasi protein untuk metabolisme ATP, terdiri dari 4 subunit dari dua jenis: dua subunit pengatur dan dua subunit katalitik. Tetramer ini tidak memiliki aktivitas katalitik. Selama disosiasi kompleks tetramerik, dua subunit katalitik berubah dan enzim menjadi aktif. Mekanisme regulasi seperti ini sangat brutal. Asosiasi subunit pengatur dan katalitik protenkinase A diubah menjadi kompleks tidak aktif.
modifikasi kimia Mekanisme pengaturan aktivitas enzim melalui modifikasi kovalen residu asam amino paling sering dibahas. Dengan modifikasi ini, gugus OH ditambahkan ke enzim. Fosforilasi dikendalikan oleh enzim protein kinase untuk ATP. Penambahan asam fosfat berlebih menyebabkan perubahan aktivitas katalitik, yang akibatnya bisa dua kali lipat: beberapa enzim diaktifkan selama fosforilasi, sementara yang lain menjadi kurang aktif. Perubahan aktivitas melalui fosforilasi terjadi sebaliknya. Penghapusan kelebihan asam fosfat dan protenfosfatase.
Pengaturan aktivitas enzim dengan cara tertentu proteolisis goreng. Enzim aktif disintesis sebagai prekursor tidak aktif - proenzim dan diaktifkan sebagai hasil hidrolisis satu atau lebih ikatan peptida bernyanyi, yang merangsang pemecahan sebagian molekul protein menjadi proenzim. Akibatnya pada bagian molekul protein yang hilang terjadi perubahan konformasi dan terbentuk pusat aktif, sehingga enzim menjadi aktif. Pembelahan peptida dalam bentuk prekursor protein mengkatalisis enzim peptidase.
Dalam enzim ini, aktivitas enzim berubah secara permanen. Perubahan proteolitik mendasari aktivasi enzim proteolitik pada PCT, protein dalam sistem laring darah dan sistem fibrinolisis, serta hormon protein-peptida. Misalnya, trypsinogen, yang disintesis di rongga submukosa, ditemukan di usus, di mana enzim enteropeptidase ditambahkan. Akibatnya, pembelahan proteolitik dari pembelahan heksapeptida diamati. Dengan ini, pusat aktif terbentuk di bagian molekul dan trypsin aktif terbentuk.