Az enzimek aktivitásának szabályozása és módszerek. Az enzimaktivitás szabályozása. Orvosi enzimológia (biokémia) Az enzimaktivitás szabályozásának módjai a klitinben
Egyetlen élő anyag lévén, amely kritikus biorendszerek komplexumaként működik, a klitina folyamatosan cserélődik a beszéd és az energia éteri közegével. A homeosztázis támogatására létezik egy speciális fehérjetermészetű beszédcsoport - enzimek. Budov, a funkciókat, valamint az enzimek aktivitásának szabályozását a biokémia sajátos módján fejlesztik, ahogyan ezeket enzimológiának nevezik. Ebben a cikkben a konkrét alkalmazásokról az enzimek aktivitásának, a nagyobbak és az emberek erejének szabályozásának különböző mechanizmusait és módjait tekinthetjük meg.
Az optimális enzimaktivitáshoz szükséges mosás
A biológiailag aktív beszéd, amely úgy vibrál, mint az asszimilációra és a hasadásra adott reakció, felfedi katalitikus erejét a klitinekben az éneklő elmék számára. Például fontos elmondani, hogy egy ilyen dilyantsi klitinben kémiai folyamat zajlik, amely enzimek sorsára jut. A kompartmentalizáció zavdyakjai (a citoplazma felosztása a telkeken) antagonista reakciók különböző részeken és organoidokban fordulnak elő.
Így a fehérjék szintézise a riboszómákban történik, míg a felosztás - a hialoplazmában. A burjánzó biokémiai reakciókat katalizáló enzimek aktivitásának specifikus szabályozása, a beszédcsere optimális lefolyásának biztosítása, az energetikailag termékeny anyagcsereutak átformálása.
Multi-enzim komplex
Az enzimek szerkezeti-funkcionális szerveződése a klitin enzimatikus apparátusának testében. Több kémiai reakció, mint bennük, kölcsönösen. Az első reakció gazdag termékeként, a támadás reagenseként ebben az esetben a klitinben lévő enzimek expanziója különösen kifejezett.
Ne feledje, hogy az enzimek természetüknél fogva egyszerű és összecsukható fehérjék. A klitin szubsztráttal szembeni első érzékenységet a peptid harmadlagos negyedszerkezetének légtér konfigurációjának változása magyarázza. Az enzimek nem csak a klitin paramétereinek közepén bekövetkező változásokra reagálnak, mint például a hyaloplasma vegyi raktárában, a reakcióban lévő reagensek és termékek koncentrációjában, hőmérsékletben, hanem az érzékeny klitinekben vagy az intercelluláris rindinben bekövetkező változásokra is.
Miért van a klitina részekre osztva?
Az élő természet elrendezésének intelligenciája és logikája egyszerűen ellenséges. Az egész világ méltó a klitinre jellemző életmegnyilvánulásokra. Egy tudományos kémikus számára általánosan elfogadott volt, hogy különböző enzimatikus kémiai reakciók, például a glükóz és a glikolózis szintézise nem mehet végbe ugyanabban a mintában. Hogyan történnek elhúzódó reakciók egy sejt hialoplazmájában, amely a vezetésük szubsztrátja? Úgy tűnik, hogy a citoszol az a citoszol, amelyben antagonista kémiai folyamatok zajlanak, az osztódások tere és a lokusz-kompartmentek izolálása. Különösen pontosan szabályozzák a nagyobbak és az ilyen emberek zavdyakjait, metabolikus reakcióit, és a cseretermékek olyan formákká alakulnak, amelyek könnyen áthatolnak a sejtek válaszfalain. Hadd állítsák helyre elsődleges szerkezetüket. Krém a citoszolhoz, az enzimek organellumokban találhatók: riboszómák, mitokondriumok, magok, lizoszómák.
Az enzimek szerepe az energia-anyagcserében
Nézzük meg a piruvát oxid-dekarboxilezését. Az enzimek katalitikus aktivitásának szabályozását az enzimológia jól kidolgozta. Ez a biokémiai folyamat a mitokondriumokban – az eukarióta klitinek kétmembrán organellumáiban – játszódik le, és egy köztes folyamat a glükóz és a piruvát-dehidrogenáz komplex – PDH – savmentes lebomlása között, hogy megbosszuljon három enzimet. Másoknál ez a csökkenés az acetil-CoA és a NATH koncentrációjának növekedéséből adódik, így alternatív lehetőségek jelennek meg az acetil-CoA molekulák felszívódására. Ha a klitinnek további energiára és vimagan akceptor molekulákra van szüksége a trikarbonsavciklus reakcióinak fokozásához, akkor az enzimek aktiválódnak.
Mi az aloszterikus gátlás
Az enzimaktivitás szabályozása speciális szerekkel – katalitikus inhibitorokkal – szabályozható. A bűz kovalensen kapcsolódhat az enzim dallókuszához, megkerülve az aktív helyet. Szükséges a katalizátor tágas szerkezetének deformációja és az enzimatikus teljesítmény automatikus csökkenésének előidézése. Más szavakkal, az enzimaktivitás aloszterikus szabályozása létezik. Dodamo azt is, hogy egy ilyen katalitikus injekciós forma erős az oligomer enzimek számára, vagyis amelyek molekulái két vagy több fehérje polimer alegységből állnak. Az elülső fejlécet tekintve a PDH-komplex három oligomer enzimben található: piruvát-dehidrogenázban, dehidrolipoil-dehidrogenázban és hidrolipoil-transzacetilázban.
Szabályozó enzimek
Az enzimológiai vizsgálatok megállapították, hogy a katalizátor koncentrációja és aktivitása tekintetében le kell rakódni. A leggyakoribb anyagcsere-utak a smu-enzimek, amelyek az összes jógaterületet szabályozzák.
A bűzöket regulátoroknak nevezik, és a komplex csőreakcióin énekelnek, és részt vehetnek kémiai folyamatokban is, amelyek legtöbbször irreverzibilis reakciókban mennek végbe, illetve az anyagcsereút lebomlási pontjain jutnak a reagensekhez.
Hogyan működik a peptid kölcsönhatás
Az egyik mód, aminek segítségére a sejtekben az enzimek aktivitásának szabályozása szolgál, a fehérje-fehérje kölcsönhatás. Miről szól a nyelv? Szabályozó fehérjék hozzáadása szükséges az enzimmolekulához, aminek következtében aktiválódás várható. Például az adenilil-cikláz enzim a sejtmembrán belső felületén található, és kölcsönhatásba léphet olyan struktúrákkal, mint a hormonreceptor, valamint egy enzim által elválasztott peptiddel. Mivel a hormon és a receptor hatására az intermedier fehérje megváltoztatja térbeli konformációját, az adenilil-cikláz katalitikus erõsítésének módja a biokémiában a fehérje-szabályozó iv. megjelenése után aktiválódáshoz vezet.
Protómia és szerepük a biokémiában
A beszédek ezen csoportja, amelyet proteinkinázoknak is neveznek, felgyorsítja a PO 4 3-anion átvitelét az aminosavak hidroxocsoportjába, amely belép a peptid makromolekulába. A protomerek enzimaktivitásának szabályozását a protein kináz A alapján fogjuk megvizsgálni. A harmadik molekula egy tetramer, amely két katalitikus és két szabályozó peptid alegységből áll, és nem működik katalizátorként, amíg a chotir hozzá nem kapcsolódik. a protomer és a cAMP molekulák szabályozó sejtjeihez. A fehérje-szabályozók térszerkezetének átalakulásának oka, ami két aktivált katalitikus fehérjerészecske rezgését, protomirok disszociációját okozza. Mivel a cAMP molekulák szabályozó alegységként fuzionálódnak, az inaktív protein kináz komplex újra tetramerré alakul, és megtörténik a katalitikus és szabályozó peptid részecskék asszociációja. Ily módon megvizsgálják az enzimek aktivitásának szabályozási módjait, hogy megakadályozzák azok fordított jellegét.
Az enzimaktivitás kémiai szabályozása
A biokémia olyan mechanizmusokat is kifejlesztett az enzimek aktivitásának szabályozására, mint a foszforiláció, defoszforiláció. Az enzimaktivitás szabályozásának mechanizmusa különböző esetekben a következő: az enzim aminosav-túllépései, az OH-csoport bosszúja, megváltoztatják azok kémiai módosulását a foszfoprotein-foszfatázok hatására. Ily módon korrekcióra van szükség, sőt egyes enzimek esetében az ok, ami aktiválja, másoknál pedig gátló hatású. Magának a foszfoprotein-foszfatáznak a katalitikus erejét a maguk módján a hormon szabályozza. Például az állati keményítő - glikogén - és a priyomami їzhі közötti intersticiális terekben lévő zsír a bélrendszerben, pontosabban a tizenkét kolóniában és glukagon - hasnyálmirigy enzim formájában hasad.
Ezt a folyamatot az SHKT trofikus enzimeinek foszforilációja támogatja. Az aktív maratás időszakában, ha a csőből a nyombélbe kerül, a glukagon szintézise fokozódik. Az inzulin a bőr alatti réteg másik enzime, amelyet a Langerhans-szigetek alfa-klitinek vibrálnak, és kölcsönhatásba lépnek a receptorral, beleértve maguknak a növényi enzimeknek a foszforilációs mechanizmusát is.
Chastkovy proteoliz
Bachimohoz hasonlóan az enzimaktivitás egyenlő szabályozása különböző denevérfajokban. A citoszolban és az organoidokban (a vérplazmában vagy a bélrendszerben) egyaránt található enzimek esetében az aktiválás módja a CO-NH peptidkötések hidrolízisének folyamata. Vin szükséges, az ilyen enzimek szilánkjai inaktív formában szintetizálódnak. Enzimmolekula formájában egy peptid rész hasad, a kimaradt módosítás szerkezetébe pedig egy aktív centrum kerül. Tse, hogy odáig a pontig, hogy az enzim „bekerül a munkatáborba”, így lehetővé válik a kémiai folyamat megkerüléséhez. Például a tripszinogén, egy inaktív enzim a nyálkahártya alatti üregben, nem bontja le a duodenumban található fehérjéket. Enteropeptidáz infúzió esetén proteolízis megy végbe. A következő enzim aktiválódik, és most tripszinnek hívják. Chastkovy proteolízis - a vérfarkasok folyamata. Vіdbuvaєtsya olyan módon, mint a polipeptideket hasító enzimek aktiválása a vér glottis folyamataiban.
A külső beszédek koncentrációjának szerepe a sejtek anyagcseréjében
Az enzim aktivitásának a szubsztrát hozzáférhetőségével történő szabályozását gyakran a "Multi-enzyme complex" alcím alatt gondoltuk. Az áthaladás gyakorisága, amely a szakasz végén megy végbe, erősen lerakódott, tekintettel arra, hogy a külső beszéd egyes molekulái a klitin hialoplazmájában vagy organellumában találhatók. Ezért az anyagcsereút sebessége egyenesen arányos a beszéd koncentrációjával. Minél több reagens molekula van jelen a citoszolban, annál nagyobb az összes támadó kémiai reakció rugalmassága.
Alosterikus szabályozás
Azok az enzimek, amelyek aktivitását nemcsak a külső reagensek koncentrációja, hanem a beszéd-effektorok is szabályozzák, ún. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya enzimaktivitás szabályozása. A biokémia hozta az úgynevezett aloszterikus enzimeket, amelyek még fontosabbak a sejtek anyagcseréjében, a szilánkok túlzottan érzékenyek lehetnek a homeosztázis változásaira. Enzimként elnyom egy kémiai reakciót, így csökkenti az érzékenységét, és negatív effektornak (ingibtor) nevezik. A proliferatív típusban, ha a reakció sebessége nő, van egy aktivátor - egy pozitív effektor. A beszéd leggyakoribb használata, így a reagensek, akárcsak a kémiai kölcsönhatások, aktivátorok szerepét töltik be. Kіntsev jól termékek, scho bevallotta eredményeként tarka reakciók, úgy viselkednek, mint a ingіbіtori. Ezt a fajta szabályozást, amelyet a reagensek és a termékek koncentrációjának kölcsönhatása motivál, heterotrófnak nevezünk.
Az enzimaktivitás különböző külső tényezők hatására megváltozhat. Az enzimek működését befolyásoló beszéd, jelzés enzimmodulátorok. A modulátorok vonalukat két csoportra osztják:
1. aktivátorok. Az infúzió alatt az enzimek aktivitásának növekedése figyelhető meg. Aktivátorként fémkationként működhetnek. Például a Na+ az amiláz aktivátora az emberi sinusokban.
2. Inhibitorok. Beszéd, az ilyenek beáramlása alatt az enzimek aktivitása megváltozik.
A gátlók a beszédek nagy csoportját képviselik, amelyeket a gátlási mechanizmus különböztet meg.
Az ingibátor hatás trivalitása érdekében az ingibtorikat a következőkre osztjuk:
· visszafordíthatatlan(Yakі az enzimmel való kölcsönhatás esetén segít az enzimaktivitás végleges megőrzésében);
· vérfarkasok(Yakі timchasovo zmenshuyut enzimaktivitás).
A nem reverzibilis inhibitorok mechanizmusa a következő egyenlőségekkel írható le:
Ban ben + E EIn,
de EIn- enzim komplexe inhibitorral, amelyben a borok nem rendelkeznek katalitikus erővel.
Általában az irreverzibilis inhibitorok kölcsönhatásba lépnek az enzim aktív helyének funkcionális csoportjaival. A bűz kovalensen csapja le őket, és ilyen módon blokkolja őket. Ennek eredményeként ez az enzim kölcsönhatásba lép a szubsztráttal.
A visszafordíthatatlan gátlók klasszikus feneke a szerves foszfortartalmú beszéd. A diizopropil-fluorofoszfát (DFF) biokémiai vizsgálatokban gazdagnak bizonyult. A foszfor szerves részeit az enzim aktív központjában lévő szerin felesleg befolyásolja:
 |
A szerin aktív központjában elhelyezkedő enzimek előtt koleszteráz, tripszin, elasztáz és egyebek találhatók.
Más nem visszatérő inhibitorokhoz hasonlóan az alkil-ágensek is széles körben ismertek. Kölcsönhatásba lépnek a cisztein SH-csoportjaival vagy a hisztidin imidazális gyökeivel az aktív központban. A jódacetamid irreverzibilis enzimgátlási mechanizmusa:
Alkilezőszerként és nem reverzibilis inhibitorként a biokémiában a jód-acetamid, a monojód-acetát és egyebek stagnálása tapasztalható.
A visszavonhatatlan győztes diadal megnyilvánulása a népállam és az orvostudomány kezében van. Új alapon stagnálnak az inszekticidek (segít a kóma elleni küzdelemben), egyes gyógyászati készítmények (antikolinészteráz gyógyszerek). Ezek alapján jött létre az organofoszforos csigák csoportjából az idegbénító hadosztály harctéri beszéde.
A vіdmіnu vіd іnіbіtorіv nіgіbіtorіv vplyu vérfarkasok іnіgіbіtori kevesebb, mint egy énekelni іnіmіzhо óra csökkenti az enzimek aktivitását. A jelenlegi gátló hatás mechanizmusa a közelgő egyenrangú reakciók alapján ábrázolható:
Ban ben+ E EIn
Ban ben + ES ESIn
Amint az egyenlő reakciók ábrázolásából látható, a turnaround inhibitorok visszafordulnak az enzimhez vagy az enzim-szubsztrát komplexhez. Ebben az esetben az enzim kifejti katalitikus erejét.
Vérfarkasok ingibtori mögött mechanizmus ingibing hatás van kitéve kompetitívі nem versenyképes, yakі v_drіznyayutsya egyik típusa az enzim gátlásának mechanizmusára.
Nem kompetitív gátlás idején az inhibitor fordítottan kötődik az enzimhez az aktív helye felett. Ebben az esetben az aktív centrum konformációja megváltozik, ami az enzim fordított inaktiválásához vezet. Kompetitív inhibitor hatására ennek a szubsztrátnak az enzim sporiditása nem változik, azaz. értéke nem változik Előtt m, de az enzimreakció maximális sebessége csökken ( V max). Nem kompetitív gátlókként a beszédcsere közvetítő termékeiként működhetnek.
A kompetitív inhibitorok molekulái hasonlóságot mutatnak az enzim megfelelő szubsztrátjával. A kompetitív inhibitorok klasszikus példája a malonsav, amely fordítottan csökkenti a szukcinát-dehidrogenáz enzim aktivitását.
Bursztinsav Malonsav
A képletek ábrázolásából kitűnik, hogy a malonsav valóban erősen emlékeztet Budova Burshtinovra. A szerkezeti hasonlóság lehetővé teszi, hogy a malonsav kötődjön a szukcinát-dehidrogenáz enzim aktív helyéhez. Nem tud azonban olyan reakcióba lépni, amelyet ez az enzim katalizál (dehidrogénezési reakció). Ezért az inhibitor az enzim aktív központjába kerül, blokkolva a valódi szubsztráttal való kölcsönhatás lehetőségét. Ily módon a kompetitív inhibitor beáramlása alatt az enzim szubsztráthoz való sporiditása meredeken csökken (megnövekedett érték Előtt m), de az érték nem változik V max. A kompetitív gátlás jelensége a reakcióösszeg szubsztrát koncentrációjának meredek növekedésének útjaként ismerhető fel.
Ily módon a kompetitív inhibitorok, amelyek úgy hatnak, mint a nem kompetitívek, az enzim aktív centrumához kötődnek, ami után az érték meredek emelkedése következik be. Előtt m a szubsztráthoz, ami a jógatevékenység fordított csökkenésének hátterében áll.
A szukcinát-dehidrogenáz fiziológiailag kompetitív inhibitoraként az oxálsav hat. Amint az a bemutatott babából látható, a beszédváltás közbenső terméke is szerkezeti hasonlóságot mutat a borostyánkősavval. A szukcinát-dehidrogenáz oxálsav általi kompetitív gátlása fontos szerepet játszik a mitokondriumok oxidatív átalakulásának szabályozásában:
Az enzimaktivitás szabályozásának egy másik típusa aloszterikus szabályozás. Pritamanny, különösen az enzimek csoportja - aloszterikus enzimek. Az aloszterikus enzimek előtt vannak oligomer fehérjék, amelyek szerkezetében szabályozó (aloszterikus) központok találhatók.
Az aloszterikus enzimek molekuláinak raktárában kétféle alegység található:
1) katalitikus(Z);
2) szabályozó (R).
A katalitikus alegységet egy polipeptid lándzsa képviseli, amelyen az enzim aktív központja található. Szabályozó alegység, hogy elvonja szerkezetéből a szabályozó (aloszterikus) központot. Alosteric Center egy molekula felosztása, amely kifejezetten egy enzimszabályozóval való kölcsönhatás révén jön létre. A Vidpovidno szabályozók az enzim aktivátorai és inhibitorai egyaránt lehetnek.
Az aloszterikus szabályozónak a szabályozó központhoz való kapcsolódása a molekulának az aloszterikus központhoz való sztérikus hasonlóságával függ össze. A szabályozó molekula felületének geometriai hasonlóságától és a köztük lévő aloszterikus centrum trivimir szerkezetétől függően fordított specifikus kölcsönhatás áll fenn. Egy komplexum jön létre, amelyet a gyenge kölcsönhatások erői stabilizálnak. A Van der Waals erők különösen fontosak. Számukra az aloszterikus központtal kialakított szabályozókomplex stabilizálása vízkötésekben, valamint hidrofób és elektrosztatikus kölcsönhatásokban vesz részt.
Az enzim és a fehérjemolekulában lévő aloszterikus inhibitor közötti kölcsönhatás eredményeként a szabályozó alegység polipeptid lándzsájának konformációs károsodása következik be. Їх viniknennya a kölcsönös modalitáson van feltüntetve Z- І R- alegységek. Ennek eredményeként a katalitikus alegység polipeptid lándzsájának konformációja ismét megváltozik. A perebudovához hasonlóan az aktív centrum szerkezetének tönkremenetelével jár, aminek következtében csökken az aktív centrum szubsztráthoz viszonyított sporiditása (értéknövekedés Előtt m), ami enzimgátlást jelez (33. ábra).
Malyunok 33 – Az aloszterikus enzim gátlási mechanizmusa
Az aloszterikus inhibitor hozzáadása az aloszterikus centrumhoz az enzim katalitikus alegységén lévő aktív centrum konformációjának megváltozásához és a szubsztráthoz viszonyított sporiditásának csökkenéséhez vezet.
Alosterikus gátlás vérfarkasok által. Disszociáció a komplexumhoz R-alegység gátlóval történő bevitele az alegységek polipeptid lándzsáinak külső konformációjának megváltozásával jár, aminek következtében az aktív centrum szórványosodása a szubsztrátba
Az aloszterikus inhibitorok szerepében még gyakrabban hat a reakció terméke vagy egy anyagcsereút, amelyben az enzim részt vesz. Az enzimgátlás folyamatát a reakció termékének nevezzük retrongіngіbuvannyam.
A retro-gátlás az alapja a negatív indukció mechanizmusának az anyagcsere-folyamatok szabályozásában és a homeosztázis javításában. Az új munkához biztonságosan tartható a különféle ipari termékek gyors üteme a megrendelők közötti beszédváltásban. A retrogátlás hátterét a hexokináz gátlása jelentheti a glükóz-6-foszfát reakciótermékkel:
Egyes esetekben nem a reakció végtermékét részesítjük előnyben, hanem annak a folyamatnak a végtermékét, amelyben a reakció végbemegy. Az enzim retroinhibíciója E a folyamat terméke P:
de B, U, R, D - köztes termékek.
A szekvencia ábrázolásában a transzformáció olyan, mint egy aloszterikus enzim inhibitor E bevezetni a terméket a folyamatba - R. A retro-gátlás hasonló mechanizmusa széles körben megfigyelhető a klitinekben. Például lehetséges az acetil-CoA-karboxiláz enzim gátlása, amely részt vesz a magasabb zsírsavak szintézisében, a zsírsavak szintézisének végterméke - a palmitinsav.
Analóg, al protylezhny rangot dolgozni aloszterikus enzimek aloszterikus aktivátorok. Az aktivátor jelenlétében az enzim csekély sporiditású a szubsztráttal szemben. Az aloszterikus centrum és az aktivátor összekapcsolásakor azonban a katalitikus centrum sporiditása a szubsztráthoz elmozdul, ami a szubsztrát spóráinak mozgásával jár együtt. Aloszterikus aktivátorként egy molekula gyakran reakciószubsztrátként működik. Akinek mély biológiai érzéke van. Időnként a klitinához hasonlóan jól összenő az aljzattal, hasznosításához szükséges a belső környezet jó állapotban tartása. Az enzim aktiválásához nyúl, amely katalizálja ezt az átalakulást. Ilyen aktiválás lehet például a glükokináz glükóz általi aktiválása.
Az aloszterikus enzimeket, amelyekben a szubsztrát aktivátorként működik, homotrópnak nevezik. Ezeken az enzimeken egy ugyanilyen spratt a szubsztráthoz kötődő leendő központok számára, a fejekben a parlagon lévő jak nyerheti el az enzim szabályozó és katalitikus központjainak funkcióját.
Hogyan alapul a homotróp enzimek proliferációja a heterotróp enzimeken? A többit modulátorok szabályozzák, amelyek szerkezete az aljzatban van felfüggesztve. Ezért látható a szerkezetükön, hogy valóban küzdenek a mindennapokért aktívі aloszterikus centri.
Leggyakrabban ugyanaz az aloszterikus enzim jelenik meg számos különböző modulátorral - aktivátorokkal és inhibitorokkal - való kölcsönhatás eredményeként. Fenékként indukálhatja a foszfofrtokináz (PFK) enzimet, amely katalizálja a reakció megindulását:
Bármilyen különbség is van, a modulátorok saját maguk kötik az enzimmolekulákat.
A homotróp enzimek kinetikája a nem aloszterikus enzimek kinetikájától függ. A szubsztrát koncentrációjára adott reakció szárazságának ugarának grafikonja lehet, hogy nem hiperbolikus, hanem szigma alakú (34. ábra).
34. ábra - Homotróp enzimek kinetikája
Tom a rozrahunkáért Előtt m eg elfogadhatatlan féltékenységük van Michaelis-Menten iránt.
Az aloszterikus enzimek kinetikájának szigmoid jellege a kötődésben különösen kooperatív jellegű az enzim többi alegysége és a szubsztrát közötti kölcsönhatásban. A bőr offenzív molekula a szubsztráthoz kötődése kötéskötéssel a vaszkuláris alegységek konformációs változásai miatt, ami a szubsztráthoz való spórásságuk növekedését eredményezte.
Izoenzim
Fontos érték lehet az ügyfelek cserefolyamatainak biztonságos és hatékony átvitelében izoenzim. Az izoenzimeket genetikailag az enzim többféle formája határozza meg, amelyek egy és ugyanazt a reakciót katalizálják, de megváltoztatják szerkezetüket, fizikai és kémiai erejét is.
Egy tipikus enzim, amelyet izoenzimek képviselnek, a laktát-dehidrogenáz (LDH). Ez az enzim katalizálja a reakció megindulását.
Az emberi vérszérum elektroforézise során öt különböző fehérjefrakció jelenik meg a vérben, amelyek katalizálhatják a laktát-dehidrogenáz reakciót. Ily módon lehetséges történetet írni öt LDH izoenzim alapjáról (35. ábra).
35. ábra – Rozpodil izoenzim LDH az elektroforerogramon (az elektroforézist pH 6,8-on végezzük)
Az izoenzimes eredet jelenségének fontos magyarázata lehet, hogy az izoenzimek csak enzimekben – oligomer fehérjékben – redukálódnak. Ez a molekula nem kevesebb, mint két alegységből áll.
Ami az LDH-n múlik, ez az enzim egy tetramer, tobto. A jóga molekula chotiri okremi alegységet tartalmaz. Ebben az esetben két különböző típusú LDH alegység létezik - M-típus (m'azovy) és H-típus (szív). Az alegység egy polipeptid lándzsa, melynek szerkezetét más gén kódolja, ami az izoenzimek genetikai természetét jelzi. Tekintettel arra, hogy az alegységek polipeptidjei különböző gének termékei, a bűz a következő lehet:
· Különböző aminosavraktár (elsődleges szerkezet);
· Egyenlőtlen fizikai és kémiai dominancia (elektroforetikus érdesség);
· A szintézis sajátosságai különböző szövetekben.
Szerkezetüktől függően az izoenzimek kinetikája (a szubsztrátba való diszperzió), az aktivitás szabályozásának sajátosságai, valamint az eukarióták klitinjeiben való lokalizáció és az élő szervezetekben a szövetspecifitás szerint változnak.
Az LGD molekula tetramer szerkezete különböző típusokat és alegységeket tartalmazhat különböző spline-okban. A tetramer jóváhagyása esetén alegységek kombinációja lehetséges:
Emiatt az LDH öt izoenzimének oka: az LDH 1 a minimális elektroforetikus morzsalékosság, az LDH 5 pedig a maximális.
Az LDH izoenzim gének a különböző szövetekben eltérően expresszálódnak: a szívhúsban csak egy H-típusú alegység szintetizálódik. Ezért itt kevesebb LDH 1 ülepedik, mivel az ilyen típusú kötésekből bor alakú. A májban és a csontváz m'yazakhban csak az M-típus szintetizálódik. Ezért a kizárólag M-alegységekből álló LDH 5 izoenzim kevésbé aktív és működik. Más, eltérő variabilitású szövetekben olyan gének expresszálódnak, amelyek H- és M-alegységeket egyaránt kódolnak. Ezért az LDH izoenzimek (LDH 2 -DG 4) különböző köztes formái bűzt keltehetnek.
Azok alapján, hogy az alegységeket az aminosavraktár választja el, a bűz molekulatömege és elektromos töltése eltérő lehet. A Tse zoomovlyuє їх іх іх ії ії ії ії іі іїї іїї ії ії іkhіchі hatóságok.
Krіm vіdmіnnosti fіziko-khіmіchіh teljesítmény, az izoenzimek a katalitikus teljesítmény tekintetében erősen különböznek (kinetikai paraméterek tekintetében: a burkolatok számának eltérő értéke jellemzi őket ( V max) és sporiditás az aljzathoz ( Előtt m), valamint a különböző szabályozókkal szembeni érzékenység).
Tehát az LDH-nak 1 értéke van Előtt m a tejsavhoz viszonyítva 0,0044 lesz M ugyanez az LDH 5-re – 0,0256 M. A Sechovina legalább LDH 5 gátló hatást mutat, de nem befolyásolja az LDH 1-et. Ebben az esetben az LDH 1 inhibitor piroszőlősavként hat, aminek nincs hasonló hatása az LDH 5-re.
Ebben a sorrendben az izoenzimek szerkezetük és erejük alapján különböznek egymástól, alapjaik genetikailag meghatározottak. Bármilyen táplálkozási hiba esetén meg kell adni az izoenzimek biológiai adagját.
Ahhoz, hogy ebben a táplálékban növekedni tudjunk, szükség van arra, hogy az anyák az uvazon, a sejtek és az eukarióták különböző sejtjeiben (rekeszeiben), valamint egy gazdag sejtű szervezet különböző szöveteiben legyenek, meg kell érteni a különbséget az elme. Egyenlőtlen a szubsztrátumkoncentrációjuk és a savanyúságuk. A Їх eltérő pH-értékkel és ionos raktárral rendelkezik. Ezért a különböző szövetek klitinéiben, valamint a klitinek különböző részeiben, és maguk a kémiai átalakulások valójában egyenetlen elmékben mennek végbe. A cym-mel kapcsolatban az izoenzimek alapja, amelyek katalitikus és szabályozó erővel bírhatnak, lehetővé teszik
1) ugyanazt a kémiai átalakulást azonos hatékonysággal kidolgozni különböző elmék számára;
2) a katalitikus változások finom szabályozásának biztosítása a szabályozók egy alosztályán a szövet és más szövetek legspecifikusabb részében.
Ezt szemlélteti a citoplazmatikus és mitokondriális izoenzimek karbamoil-foszfát szintázban való dominanciájának sajátosságai. Ez az enzim katalizálja a karbamoil-foszfát szintézisének reakcióját.
A karbamoil-foszfát, amely a mitokondriális izoenzim hatására metabolizálódik a mitokondriális izoenzim hatására, feladta a szekréció szintézisének folyamatát, majd a citoplazmatikus izoenzim hatására metabolizálódó karbamoil-foszfátot a pirimidin szintézisére vikorálják. nukleotidok. Természetesen ezek az enzimek, amelyek különböző cserefolyamatokhoz kapcsolódnak, széles körben megoszlanak, és eltérő katalitikus és szabályozó erejük lehet. Az Ön jelenléte egy klitinben lehetővé teszi, hogy egyidejűleg két különböző folyamatban vegyen részt, és az egyik utód a győzelmekhez kötődik.
Ily módon az izoenzim in okának fontos biológiai jelentősége lehet, mivel fennáll annak a lehetősége, hogy a különböző elmékben maguk a csendes enzimatikus folyamatok lefutnak, és z ciєї az okok genetikailag meghatározottak.
A táplálkozás szabályozása
1. Mi a különbség az enzimek és a nem fehérje katalizátorok között?
2. Vizsgálja meg újra az enzimek főbb osztályait és jellemezze azokat!
3. Mire épül az enzimek jelenlegi nemzetközi nómenklatúrája?
4. Adjon világos megértést a "reakció energiagátjáról".
5. Hogyan látja azt a mechanizmust, amellyel az enzimek csökkentik a reakció energiagátját?
6. Mi az oka a Michaelis-állandó és a maximális reakciósebesség fizikai különbségének?
7. Mely mértékegységek Michaelis állandója és maximális reakciósebessége?
8. Miért növeli az enzimatikus reakció sebességét a reakcióösszeg hőmérsékletének a hőmérsékleti optimumra való emelése?
9. Hogyan látja a fejében az enzimek sajátosságát? Mi az oka az enzimek specifitásának?
10. Miért függ az enzimek aktivitása a táptalaj pH-jától? Egyes enzimek aktivitását a nagyvilágban le kell rakni tényezőként?
11. Milyen kalciferenzim-jelölési módszereket ismer?
12. Mi befolyásolja az enzimek aktivitását?
13. Mi a különbség a vérfarkasok és a nem reverzibilis gátlók között?
14. Mik azok a kompetitív inhibitorok? Milyen kompetitív inhibitorokat ismer?
15. Mi az aloszterikus gátlás mechanizmusa?
16. Mit gondol, miért alapszik az izoenzimek biológiai jelentősége?
17. Milyen izoenzimes frakcionálási módszereket ismer?
6. fejezet
Vitaminok organikus beszédnek nevezzük, amely kis mennyiségben szükséges a beszéd és a fiziológiai funkciók normális cseréjéhez, és a beszéd viszkózus összetevői nem szintetizálják a szervezetben.
Összefügg vele a szervezet életbiztonságát szolgáló vitaminszükséglet, többségük a koenzimek fejlesztésében vesz részt. Figyelembe véve azokat, akiknek kis mennyiségű enzimre van szükségük a katalitikus folyamatok normál lefolyásának biztosításához, amelyek még nem vesznek részt a kémiai reakciók folyamatában, a vitaminok kis mennyiségben is szükségesek a szervezet számára.
Ninі vіdomo több mint 20 vіtaminіv. A fő їх dzherelami є:
· sündisznó egy lény taroslin kalandja;
a vastagbél szaprofita mikroflórája;
Provitamin.
Provitaminők a vitaminok bajnokai, ahonnan a szervezetben különböző utak vezetnek az aktív vitaminok létrejöttéhez. Megelőzi őket a karotin (A-provitamin), a 7-dehidrokoleszterin (D-provitamin) és egyéb.
Okrim vitaminok, lásd egy speciális csoportot vitaminszerű beszédek. A beszéd Qi a vitaminok ereje lehet, de az ember testében szintetizálódnak. Ezek közé tartozik a karnitin, inozit, liponsav, kolin, pangaminsav, U-vitamin és in. A vitaminszerű beszéd feltárja a vitaminok erejét a különböző típusú szervezetekben.
A vitaminok sorrendje a beszédek fő csoportja - antagonisták, amelyeket a kifejezés jelöl antivitaminok. Előttük beszédeket lehet hallani, amelyek megmutatják a napot, a vitaminok protilezhnu-ját.
Az antivitaminok antivitamin hatásuk mechanizmusa szerint mentálisan két csoportra oszthatók.
1. A vitaminokat elpusztító enzimek. A buti-tiamináz (a B 1-vitamin átalakulását katalizáló enzim), az aszkorbát-oxidáz (a C-vitamin átalakulását katalizáló enzim) stb. használható példaként e csoport képviselőire.
2. Beszéd, amely hasonló lehet a vitaminok szerkezetéhez, mely épületszerkezetbe be kell lépni a vitaminokkal versenyképes pozícióban a kommunikáció globális üzletágában. Ez a csoport más vitaminokat is tartalmaz (oxitiamin és egyéb).
A vitaminokat különféle okok miatt kell lerakni. Előttük lehet látni, hogy lesz, évszázad, itt az ideje a ringatni, az élet földrajzi szélessége, a fizikai állapot, a gyakorlat jellege, az egészség és a jólét állapota.
Ebben az esetben, ha a szervezet vitaminszükséglete és a szervezet egyenlő jógaellátása között megsérül a vitalitás, akkor vitamin egyensúlyhiány áll fenn. A vitaminok egyensúlyhiányának megnyilvánulása lehet:
hipovitaminózis;
Avitaminózis;
· Hipervitaminózis.
Hipovitaminózis válnak, amihez a szervezetben lévő vitamin helyett megváltoznak. Іsnuє az okok két fő csoportja ( felháborítóі belső), yakі termel akár їх viniknennya.
1. Vannak olyan okok, amelyek a vitaminok bevitelének csökkenéséhez vezetnek a szervezetben (éhezés, olyan termékek bevezetése, amelyek megbosszulják a kis mennyiségű vitamint vagy más helytelen konyhai mintákat).
2. A szervezet megnövekedett vitaminfogyasztásának hatásainak belső okai énektáborokban (gyerekkor, vagányság, fontos fizikai munka, stressz és különféle belső betegségek) min a szervezetben (különféle betegségek esetén, fertőzésekkel járó shlunkovo -béltraktus).
A hypovitaminosis széles körű lehet. Különösen gyakran a bűz bűzlik a tavaszi szezonban.
Avitaminózisє a hypovitaminosis extrém formája. A bűzre jellemző, hogy ugyanannyi vitamin szabadul fel a szervezetből. Az avitaminózis leggyakoribb oka a vitaminok bevitele a szervezetbe egy sündisznóból. Ninі tsey tábor trapleyaetsya ritkán dosit. Felróható azoknak a kontingenseinek, akik szélsőséges elmében dolgoznak (viysk, geológusok, tengerészek stb.).
Hipervitaminózisönmagukban váltak, amelyekhez zbіshuєtsya vіst vіtaminіv vіtaminіv a organіzmі. E hibáztatás oka leggyakrabban a sündisznóból származó vitaminbevitel növekedése. A legjellemzőbb a hipervitaminózis igazolása zsírbontó vitaminokra. Felróható a vitamindús termékek triviális használatának, valamint a vitaminkészítmények túladagolásának.
A vitaminok osztályozása
A vitaminok modern osztályozása oldhatóságukon alapul. Emiatt az összes vitamint a következőkre osztják:
· zsírcsökkentés- A, D, E, K, F, Q vitaminok;
· vízszigetelés- B csoportba tartozó vitaminok (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), valamint PP, C, H és rutin.
Zsírcsökkentő vitaminok
A vitaminok ezen csoportjára jellemző számos erős erő van:
1. A felesleges izoprén molekulák bejutnak a gazdag zsírtermelő vitaminok szerkezetébe. A bűz egyenként egyesül az éneklő dozhina lándzsájánál, mint egy gazdag, amelyben a vízben és a navpakban lévő zsírtermelő vitaminok inkonzisztenciája jelzi - jó sokféleség a biokereskedőkben:
2. A zsírcsökkentő vitaminok biztonságos használatához szükséges, hogy a bélrendszerben megfelelő mennyiségű zsírsav legyen, valamint a sünnél megfelelő mennyiségű zsír, mint a zsírcsökkentő vitaminok.
3. Felszólítva, hogy a zsírtermelő vitaminok megkülönböztethetetlenek a víztől, a bűzt a vér szállítja a szervezetbe speciális fehérjehordozók segítségével. A bőrvitamint általában a hordozófehérje szállítja.
4. A zsíroldó vitaminok a belső szervek szöveteiben halmozódnak fel. „Depójukhoz” hasonlóan a máj szövetei a legkiemelkedőbbek. A zsírtermelő vitaminok fölényének alkalmazása még a hipovitaminózis igazolását sem eredményezheti. Emiatt a szervezet hosszú ideig gondoskodik róluk a „raktárából”.
5. A legtöbb zsírtermelő vitaminra nem jellemző a koenzim funkció.
6. A zsírtermelő vitaminok biológiai szerepe annak köszönhető, hogy a bűz szabályozhatja a gének expresszióját.
A hasonlóságtól függetlenül azonban a zsírcsökkentő vitaminok képezhetik biológiai hatásuk megnyilvánulásának esszenciáját.
A vitamin
Az enzimeket katalizátorok szabályozzák. Ahogy a szabályozók metabolitként működhetnek, kapcsolja ki. Különálló:
- aktivátorok- Beszéd, amely növeli a reakció sebességét;
- ingibіtori- Beszéd a reakció sebességének megváltoztatásához.
Enzimaktiválás. Különféle aktivátorok kötődhetnek az enzim aktív központjához vagy mögötte. Az aktivátorok csoportja elé, azaz az aktív centrum hozzáadásához tegyük: fémionokat, koenzimeket, magukat a szubsztrátokat.
Aktiválás a különböző mechanizmusok mögött áramló további fémek mögött:
Fém az aktív központ katalitikus üzemének raktárába való bejutáshoz;
A komplex létrehozásához a szubsztrátumból származó fémet használják;
Az rahunok esetében a fém hidat képez a szubsztrát és az enzim aktív központja között.
A szubsztrátumok is aktivátorok. A szubsztrát koncentrációjának növekedésekor a reakció sebessége elmozdul. a szubsztrát koncentrációjának hatókörének megfelelően a sűrűség nem változik.
Ha az aktivátor az enzim aktív helyéhez kapcsolódik, akkor az az enzim kovalens módosítása:
1) részleges proteolízis (proteolízis ütközések). Ily módon aktiválódnak a gyógynövénycsatorna enzimei: pepszin, tripszin, kimotripszin. A tripszin pro-enzim tripszinogénné válhat, ami 229 AA-felesleget eredményez. Az enterokináz enzim hatására víz hozzáadásával tripszinné alakul, amivel a hexapeptid felhasad. A fehérje tretinos szerkezete megváltozik, kialakul az enzim aktív centruma, és az enzim átalakul aktív formába.
2) foszforiláció - defoszforiláció. Pl.: lipáz + ATP = (protein kináz) foszforilált lipáz + ADP. Tse transzfer reakció, mint a vikorista ATP-foszfát. Ebben az esetben egy atomcsoport kerül át egyik molekulából a másikba. A foszforilált lipáz az enzim aktív formája.
A foszforiláz aktiválása ezt az utat követi: foszforiláz B+ 4ATP = foszforiláz A+ 4ADP
Ezenkívül az aktivátor összekapcsolásakor a testtartást az aktív központ aktiválja az inaktív komplex disszociációja"fehérje-aktív enzim". Például a protein-kináz egy enzim, amely foszforilációt (cAMP-lerakódást) okoz. A proteinkináz egy negyedszerkezetű fehérje, amely 2 szabályozó és 2 katalitikus alegységből áll. R 2 C 2 + 2cAMP = R2 cAMP 2 + 2C. Ezt a fajta szabályozást aloszterikus szabályozásnak (aktiválásnak) nevezik.
Enzimgátlás. Іngіbіtor - tse rechovina, scho vyklikає különleges az enzim aktivitásának csökkenése. A következő különbség a gátlás és az inaktiválás között. Inaktiválás – például a fehérje denaturációja különböző denaturáló szerek hatására.
Mert mіtsnistyu zv'yazuvannya Az enzimgátlókkal rendelkező inhibitorok vérfarkasokra és nem visszatérőkre oszthatók.
Nem reverzibilis inhibitorok Lehetőség van a molekula funkciós csoportjainak az enzimhez való kötésére és lebontására, ami a katalitikus aktivitás kimutatásához szükséges. A fehérje tisztítására szolgáló összes eljárást nem szabad hozzáadni az inhibitor és az enzim kötéséhez. Például: diya organofoszfor tesztek az enzim - koleszteráz. A klorofosz, a szarin, a szománt és más szerves foszforvegyületek a koleszteráz aktív centrumához kötődnek. Ennek eredményeként az enzim aktív centrumának katalitikus csoportjainak foszforilációja figyelhető meg. Ennek eredményeként az inhibitorhoz kötött enzimmolekulák nem tudnak kötődni a szubsztráthoz, és súlyosan megzavaródnak.
Szóval lásd vérfarkasok például prozerin a koleszterázhoz. Vérfarkas іngіbuvannya rejlik a koncentráció a szubsztrát és az inhibitor és znіmaєtsya oversubstratum.
A mechanizmus mögött lát:
Kompetitív gátlás;
Nem kompetitív gátlás;
Szubsztrát gátlás;
Alosteric.
1) Kompetitív (izosterikus) gátlás- az enzimreakció tse galvanizálása, ami az inhibitor kötődését okozza az enzim aktív központjához. Ebben az esetben az inhibitor hasonló lehet a szubsztráthoz. A folyamat verseng az aktív centrumért: enzim-szubsztrát és inhibitor-enzim komplexek jönnek létre. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. Pl.: szukcinát-dehidrogenáz reakció [ábra. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (a nyíl felett SDG, pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. A reakció megfelelő szubsztrátja a szukcinát (bursztinsav). Inhibitorok: malonsav (COOH-CH 2 -COOH) és oxálacetát (COOH-CO-CH 2 -COOH). [Mal. enzim 3 dirktel + szubsztrát + inhibitor = inhibitor komplex enzimmel]
Pl.: koleszteráz enzim katalizálja az acetilkolin kolinná történő átalakulását: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (XE nyíl felett pid - víz) CH 3 COOH + (CH 3 ) 3-N-CH2-CH2-OH. A kompetitív gátlók a prozerin, sevin.
2) Nem kompetitív gátlás- galvanizálás, amely a katalitikus konverziót gátló inhibitor befecskendezésével kapcsolódik, de nem kötődik az enzimhez a szubsztráttal. Ebben az esetben az inhibitor az aktív centrumhoz (katalitikus növény) és mögötte egyaránt kötődhet.
Ha egy inhibitort adunk az aktív helyhez, az megváltoztatja a fehérje konformációját (tretinous szerkezetét), ami után megváltozik az aktív centrum konformációja. A katalitikus üzem költsége és a szubsztrát és az aktív centrum közötti kölcsönhatás jelentősége. Ha ez az inhibitor nem hasonlít a szubsztráthoz, akkor a gátlás nem vehető feleslegben a szubsztrátnál. Lehetőség további komplexek létrehozására az enzim-ingibtor-szubsztrátból. Egy ilyen reakció sebessége nem lesz maximális.
A nem kompetitív inhibitorok közé tartoznak a következők:
Cianid. A bűz a citokróm-oxidázban kötődik az öböl atomjához, és ennek következtében az enzim elveszti aktivitását; a dihal lándzsa tse enzime, amely lebontja a légutakat és bűzlik.
Fontos fémek és szerves vegyületeik (Hg, Pb és egyéb). Mekhanizm їhnyoї dії poov'azaniya zі z'ednannyam їх іz különböző SH-csoportok. [Mal. enzim SH-csoportokkal, higanyion, szubsztrát. Mindenki a harmadik komplexumba megy]
Számos farmakológiai hatóanyag, amely befolyásolhatja a gonosz sejtek enzimjeit. Itt látható az ingibtori, aki győzött a mezőgazdasági állapotban, pobutovі otruynі beszédet.
3) Szubsztrát gátlás- Galmuvannya enzimatikus reakció, viklikana oversubstratum. Az enzim-szubsztrát komplex létrejöttének eredményeként, amely nem enged a katalitikus átalakulásnak. Az aljzat koncentrációját is módosíthatja. [Mal. kötődik az enzimhez egyidejűleg 2 szubsztráttal]
4) Aloszterikus gátlás - az enzimatikus reakció galvanizálása anélkül, hogy az aloszterikus enzim aloszterikus központjához aloszterikus inhibitort adnának. Ez a fajta torzítás az aloszterikus enzimekre jellemző, amelyek negyedszerkezetet alkotnak. Inhibitorként anyagcsere, hormonok, fémionok, koenzimek hatnak.
Mechanizmus dії:
a) az inhibitort az aloszterikus központba juttatjuk;
b) megváltozik az enzim konformációja;
c) az aktív centrum konformációjának változásai;
d) az aktív hely és az enzimszubsztrát komplementaritása károsodott;
e) az ES molekulák száma változik;
f) változtassa meg az enzimatikus reakció sebességét.
[Mal. enzim 2 dirktel, legfeljebb egy aloszterikus inhibitorral és egy másik megváltoztatja a formát]
Az aloszterikus enzimek sajátosságaihoz a gátlás a negatív szérumkötődéshez köthető. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (lásd a D nyilat az A és B közötti nyílra). A D egy metabolit, amely az E1 enzim aloszterikus inhibitoraként működik.
Beszédváltás
beszédcsere (anyagcsere)- a fiziológiai és biokémiai folyamatok összessége, amelyek biztosítják a szervezet életét a természetes közeggel kölcsönös kapcsolatban, önteremtésre és önfenntartásra irányulnak.
A fiziológiai folyamatok előtt láthatunk maratást, áztatást, légzést, látást és látást; a fehérjék, zsírok, szénhidrátok, jak biokémiai - kémiai átalakulására az organizmusokban, mint a jóízű beszédek. Különösen biokémiai folyamatok és azok, amelyek bűzlik zdіysnyuyutsya pіd óra alacsony enzimatikus reakciók. Az enzimek maguk biztosítják ugyanazt a sorrendet, a reakciók gyorsaságának idejét.
Az egyengetéshez a kémiai átalakítás a következőkre oszlik:
A) deszimiláció(katabolizmus) - a beszéd felbomlása egyszerűbbekre a beszédkötések energiájának átmenetével a makroenergia kötések energiájába (ATP, NAD H, in.);
b) asszimiláció(Anabolizmus) - összecsukhatóbb beszédek szintézise egyszerűbbekkel, sok energiával.
E két folyamat biológiai jelentősége abban rejlik, hogy a beszédek kettéhasadásából lerakódik némi energia, ami biztosítja a szervezet minden funkcionális képességét. Ugyanebben az órában, a beszédek szétesése során, „bimbózó anyagok” (monoszacharidok, AA, glicerin és mások) keletkeznek, amelyek aztán a szervezetre jellemző beszédek (fehérjék, zsírok, szénhidrátok és mások) szintézisében kacsintgatnak. .
[SÉMA] A vízszintes vonal felett (a legkülső középső közelében) - "fehérjék, zsírok, szénhidrátok", felettük a vonal alatt lefelé mutató nyíl (a test közepén) a "disimilation" feliratig, a többi része mentén. chotiri nyilak: kettő a єyu "melegség" vonal feletti feliratig, hogy "kintsev termékek"; egy nyíl jobbra az "ipari beszéd (anyagcseretermékek)" kifejezésre, tőlük az "asszimilációra", majd a "nedves fehérjék, zsírok, szénhidrátok" kifejezésre; egy nyíl lefelé az "ATP energiája" feliratig; és felfelé is a "meleghez" és az "asszimilációhoz".
A fehérjék, zsírok és szénhidrátok disszimilációja másképpen folyik, de ezeknek a beszédeknek a törmelékében alacsony a gyulladás:
1) Túlpácolási szakasz. A HKT-ban a fehérjék AA-ra, a zsírok - glicerinre és FFA-kra, a szénhidrátok - monoszacharidokra bomlanak le. Nagyon sok nem specifikus beszéd érkezik konkrétaktól, amelyeket fel kell hívni. A bélrendszerben lévő rahunok peretravlennya esetében a beszédek kémiai energiájának körülbelül 1%-a látható. Erre a szakaszra azért van szükség, hogy az eszünkbe jutott beszédek elázhassanak.
2) A köztes csere szakasza (beszéd szövetcseréje, anyagcsere). Klinikai szinten a borokat anabolizmusra és katabolizmusra osztják. Utvoruyutsya és átalakítja közvetítő beszédek beszédek cseréje - metabolitok. Ebben az esetben a túlmaratási szakaszban leülepedett monomerek apró (legfeljebb öt) kulcsfontosságú köztes termékekre bomlanak: PIA, alfa-KG, acetil-CoA, PVA, alfa-glicerofoszfát. A beszédenergia akár 20%-a látható. A köztes csere általában a sejtek citoplazmájában történik.
3) Maradék bomlás részvételi beszédek savanyú ig végtermékek(ЗІ 2 , N 2 Ó, nitrogéntartalmú beszéd). A beszédek energiájának közel 80%-a látható.
Ugyanakkor a figyelembe vett szakaszok többek, mint a cserefolyamatok fő formái. Ahogy a másikban, úgy a harmadik szakaszban is a látható energia a kémiai kötések látható energiájában halmozódik fel makroerg részeken (vannak olyan beszédek, amelyek egy makroerg kapcsolatot akarnak, pl. ATP, CTP, TTP, G TF, UTF , ADP, CDP, ..., kreatinfosz, 1,3-difoszfoglicerinsav). Tehát az ATP-molekula maradék foszfátjának megkötésének energiája közel 10-12 kcal / mol.
A beszédváltás biológiai szerepe:
1. energia felhalmozódása a vegyi anyagok kiömlése során;
2. energia visszanyerése a test saját beszédének szintéziséhez;
3. a sejtszerkezeti komponensek szétesése;
4. Speciális természetű biomolekulák szintézise és lebontása várható.
Fehérek cseréje
Mi a robitimemo az elvett anyaggal:
Ha ez az anyag ismerősnek tűnik számodra, akkor szociális intézkedésekkel megmentheted:
| Csipog |
Az összes téma, amelyet felosztottam:
A fehérjék és biológiai szerepük
Protein (fehérjék) - protos - a bajusz előtt, először, fej, ami minden mást jelent. A fehérjék nagy molekulatömegű nitrogéntartalmú szerves beszéd.
Az egyszerű fehérjék jellemzői
Az 1908-ban létrehozott osztályozás alapja a fehérek sokfélesége. E jel mögött látható: I. hisztoniprotamin, rozchinnі sóban rozchini. Pro
Kromoproteinek
A protézis rész pofarbovan (chromos - farba). A kromoproteinek közé tartozik a hemoglobin, mioglobin, kataláz, peroxidáz, számos flavin enzim (szukcinát-dehidrogenáz, aldehidox)
Lipid-fehérje komplexek
A lipid-protein komplexek összetekeredő fehérjék, amelyek protetikus része különböző lipidkomponensekből áll. A következő komponensek láthatók: 1. határ és nem kiterjedt B
Nukleoproteinek
A nukleoproteinek olyan összecsukható fehérjék, amelyek a nukleinsavak kis hányadát (akár 65%) is tartalmazhatják. Az NP-k 2 részből állnak: protein (bosszú hisztonok és protaminok, amelyek
Szénhidrát-fehérje komplexek
Mint egy protéziscsoport, belépnek a szénhidrátba. Minden szénhidrát-fehérje komplex glikoproteinekre és proteoglikánokra oszlik. Glikoproteinek (GP) - fehérjék szénhidrátokkal alkotott komplexe
Foszfoproteinek
Fehérjék, de yak protézis csoport - foszforsav. Foszforsav hozzáadása a polipeptid lándzsához, hogy AK SER-rel vagy TPE-vel összehajtható éterkötést képezzen.
Budova koenzim
A katalitikus reakciókban előforduló koenzimek csökkentik a különböző atomcsoportok, elektronok és protonok transzportját. A koenzimek enzimekhez kötődnek: - kovalens kötések; - ionnymi
Izoenzim
Izoenzimek - ceofunkcionális fehérjék. A bűz egy és ugyanazt a reakciót katalizálja, de valamiféle funkcionális tekintélyért harcolnak a következők felett: - aminosavraktározás;
Az enzimek dominanciája
Az enzimek és a nem biológiai katalizátorok főbb szerepei: 1) és mások energetikailag kevésbé lehetséges reakciókat katalizálnak; 2) növeli a reakció gyorsaságát; 3) n
Az enzimek nómenklatúrája
1) Alapvető triviális nómenklatúra - vipadkovy név, bázisrendszer nélkül, például tripszin, pepszin, kimotripszin. 2) Működési nómenklatúra - az enzim neve hozzáadódik a névhez
Az enzimatikus katalízis jelenlegi eredményei
Az enzimatikus katalízis első elméletét a 20. században Warburg és Baylis vetette szembe. Ez az elmélet azt hirdette, hogy az enzim adszorbeálódik saját szubsztrátján, és adszorpciónak nevezték, de
A dienzimek molekuláris hatásai
1) A koncentráció hatása a molekula felületén fekvõ adszorpció a reagáló beszédek molekuláinak enzimjéhez, tobto. szubsztrátum, aminek a legrövidebb kölcsönhatáshoz kell vezetnie. Pl.: elektrosztatikus vonzás
A sav-bázis katalízis elmélete
Az enzim aktív centrumának raktárában savas és bázikus funkciós csoportok találhatók. Ennek az enzimnek a hatására katalizálja a sav-bázis erőt, azaz. szerepet játszik
A fehérjék túlpácolása és áztatása
A fehérjék funkciói eltérőek, de különösen a szerkezeti, katalitikus és energiafunkciók láthatók. A fehérje energiaértéke megközelíti a 4,1 kcal/g-ot. A kellő beszédek falatának közepe
A fehérek átalakulása a rézkarc szerveiben
Ezeket a fehérjéket dihidrolázok (az enzimek harmadik osztálya) állítják elő, maguk a peptidázok - büdösek, hangzanak, inaktív formában vibrálnak, amelyeket a részleges proteolízis útja aktivál.
A felhajtható fehérjék túlpácolása és katabolizmusa
1. A glikoproteineket glikozidázok (amilolitikus enzimek) segítségével hidrolizálják. 2. Lipoproteinek - lipolitikus enzimek segítségére. 3. Hemokémiai kromoprote
Rothadó fehérek és bolyhos jógatermékek
A fehérjék bomlása – a fehérjeszerű szövetek és az AA bakteriális bomlása a bél mikroflóra alatt. Ide a belekben, prote lehet posterigatisya és a csőben - a savasság csökkenésével.
Az aminosavak metabolizmusa
Az AK Alap segíti a szervezetet a következő folyamatok megfelelő működésében: 1) fehérjék hidrolízise; 2) a szöveti fehérjék hidrolízise (a lizoszómák katepsinek hatására). A folyamathoz AK-Fundot használnak
Zagalnі shlyakhi beszédet cserél
1. Átnevezés (1937-ben ismerte el Braunstein és Krizm).
Timchasovoe zneshkodzhennya ammónia
Az ammónia mérgező (50 mg ammóniát fecskendeznek be egy nyúlba, ráadásul = 0,4-0,7 mg / l). Ezért a szövetekben az ammónia zneshkodzhuetsya timchasovymi módon: 1) fontos - kép
A szechovinizáció ornitin ciklusa
A Sechovina a teljes nitrogénszakasz 80-90%-át lefedi. Az előállításhoz 25-30 g NH2-CO-NH2 szechovint használnak fel. 1. NH3 + CO
Nukleotidok szintézise és lebontása
A nukleotidcsere sajátosságai: 1. Maguk a Ні nukleotidok és a nitrogénbázisok, amelyeknek jelen kell lenniük, nem szerepelnek a szervezetben a nukleinsavak és nukleotidok szintézise előtt. Tobto, nukleotidok
Purin nukleozidok oxidációja
Adenosine® (adenozin-deamináz, +H2O, –NH4+) іnosine® (purin-nukleozid-foszforiláz, +Pn-ribozil-1-P) hipoxantin (6-oxopurin) ® (xantinoxi)
DC funkció
Szubsztrát H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O
A DNS replikációja (önhelyettesítése, bioszintézise).
Van 1953 r. Watson és Crick felfedezték a komplementaritás (kölcsönös komplementaritás) elvét. Tehát A \u003d T és GC. Mosás, szükséges ismétlések: 1. oldal
Transzkripció (információ átvitel a DNS-ből az RNS-be) és az RNS bioszintézise
A transzkripció során a replikáció céljából egy kis DNS-területről továbbítják az információkat. A transzkripció elemi egysége egy operon (transzkripton) – egy DNS-sejt, amelynek transznak kell lennie.
A fehérje bioszintézis szabályozása
A bugatoklitikus szervezet sejtjei ugyanannak a DNS-készletnek ellenállnak, de különböző fehérjék szintetizálódnak. Például a boldog szövet aktívan szintetizálja a kollagént, míg a rosszindulatú sejtekben nincs ilyen fehérje. Nál nél
A rákos duzzanat kialakulásának mechanizmusai
A rák genetikai betegség, vagyis. ushkodzhennya geneiv. Lásd a gének fülét: 1) egy gén elvesztése; 2) gyenge gén ereje; 3) génaktiválás;
Lipid túladagolás
Ha így járunk el, az üres szájnál az ajkak kevésbé mechanikus munka. A lipolitikus enzimek a szájban üresen nem oldódnak fel. A lipidek túlpácolása csendes viddilah jelenlétében
Zsír újraszintézis mechanizmusa
A zsír újraszintézise a bélfalon a következő: 1. A hidrolízis termékek (glicerin, VFA) további ATP-vel aktiválódnak. Dalі vіdbuvaєtsya posіdovne аtsilyuvannya
A lipidek szállítási formái az organizmusokban
A lipidit a küszöbökkel nem lehet megkülönböztetni a víztől, ezért a vér átadásához speciális hordozókra van szükség, amelyeket elválasztanak a víztől. Ilyen transzportformák a plazma lipoproteinek.
A lipidek átalakulása a szövetekben
A szövetekben folyamatosan zajlanak a lipidek szétesésének és szintézisének folyamatai. Az ember testében a lipidek fő tömegét a TG alkotja, mint a klitint, mint egy zárványt. A TG megújulásának időszaka a különböző szövetekben
Glicerin és FFA bioszintézise a szövetekben
A glicerin bioszintézise a szövetekben szorosan összefügg a glükóz anyagcserével, a triózis szakaszain való katabolizmus eredményeként. Gliceraldehid-3-foszfát a citoplazmában
A lipid anyagcsere patológiája
A nadkhodzhennya іz їzheyu szakaszában. A ryasna kövér sündisznó és a natomist hypodynamia táplálkozási elhízás kialakulásához vezet. A károsodott csere oka lehet az elégtelen étkezési zsír
Ioni Ca2+
Megerősített fehérje - calmodulin. A Ca2+-kalmodulin komplex aktiválja az enzimeket (adenilát cikláz, foszfodiészteráz, Ca2+-mentesített protein kináz). Є csoport
A mellékpajzsmirigy hormonjai
A 84 AA-ból álló parat-hormon szabályozza a Ca2 + szintjét, serkenti a kalcium (és a foszfor) felszabadulását a vérben lévő cisztákból; Elősegíti a kalcium reabszorpcióját a nirkahban, de serkenti a foszfor kiválasztását is; Z
A vitaminok szerepe a beszédcserében
Az 1.(!) vitaminok a koenzimek és a protetikus enzimcsoportok prekurzorai. Például a B1 - tiamin - belép a ketosav-dekarboxilázok koenzimének raktárába TPP-ben (TDF), B2 - riboflavin -
A hypovitaminosis, az avitaminosis és a hipervitaminózis megértése
A hipovitaminózis kóros állapot, amely a szervezet vitaminhiánya miatt következik be. Az avitaminózis kóros állapot, amelyet a szervezet napi vitaminhiány okoz.
A hypotaminosis okai
1. Először is: nincs elég vitamin a zhy-ben. 2. Másodlagos: a) csökkent étvágy; b) a vitaminok megnövekedett üvegtartalma; c) a vmoktuvannya sérülése és ártalmatlanítása, például entero
A vitamin
Vitamer: A1 - retinol és A2 - retina. Klinikai név: antixeroftalmikus vitamin. Kémiai jellegéből adódóan: ciklikus, nem létező egyértékű alkohol a b-gyűrű alapján
D-vitamin
Antirachitikus vitamin. Két vitamin létezik: D2 – ergokalciferol és D3 – kolekalciferol. A D2-vitamin a gombákban található. A D3-vitamint a szervezetben szintetizálják
E vitamin
Elavult: anti-steril vitamin, antioxidáns enzim. A kémiai tervben az alfa-, béta-, gamma-delta-tokoferolok és alfa-tokoferolok fontosabbak. E-vitamin stabil
K vitamin
Vérzéscsillapító vitamin. Vitaminok: K1 - filokinon és K2 - menakinon. A K-vitamin szerepe a beszédanyagcserében
pantoténsav. [Mal. képlet HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Vajsavval és b-alaninnal kombinálódik.
Xenobiotikumok hidroxilezése a mikroszomális monooxigenáz rendszer részvételével
1. Benzol: [ábra. benzol + O2 + NADPH2 ® (hidroxiláz, citokróm P450) fenol + NADP + H2O] 2. indol: [ábra. indol+О2+Н
A máj szerepe a pigmentanyagcserében
A pigmentcsere a szövetek beszédének és az ember testének összehajtogatott kölcsönös átalakulásának kidolgozása. A pigmentek előtti beszédeknek 4 csoportja van: 1. hem
A hem bioszintézise
A hem bioszintézise a legtöbb szövetben megtalálható, néhány esetben az eritrocitákban, hogy ne pusztítsák el a mitokondriumokat. Az emberi szervezetben a hem glicinből és szukcinil-CoA-ból szintetizálódik, a keletkező meta
Heme lebontása
Az ember testében lévő hemekromogén pigmentek többsége a hem szétesésével szívódik fel. A hemoglobin a hem fej vége. Az eritrocitákban a hemoglobin helyett 80% lesz az életóra
A pigment anyagcsere patológiája
Általában a hem-katabolizmus megzavart folyamataihoz kapcsolódik, és hyperbiliaris rubinémiában, valamint a bőr és a látható nyálkahártyák sárgásságában nyilvánul meg. A központi idegrendszerben nőtt fel, bilirubin sikoltozik
Tipi cserélje ki a biokémiai vérraktárat
I. Abszolút és láthatóan. Abszolút észbontó szintézis, szétesés, mások látása. Vіdnosnі vіdnosnі obumovlenі zmіnoy obyagu c
A vér fehérje tárolása
A vérfehérjék funkciói: 1. az onkotikus nyomás támogatása (fontos az albuminrák esetében); 2. Vyznayut viszkozitása vérplazma (főleg az albumin rahunki);
Forró fehér
A normál vérfehérje 65-85 g/l. A Zagalny fehérje a vér összes fehérjebeszédének összege. Hipoproteinémia - az albuminszint csökkenése. Okok:
A globulinok normálértéke 20-30 g/l
I. α1-globulin α-antitripszin – tripszin, pepszin, elasztáz, egyéb vérproteázok gátlása. Vikonu gyújtásgátló
felesleges nitrogén
A nitrogéntöbblet a vér összes nem fehérje nitrogénbányászó beszéde nitrogénjének összege. A norma 14-28 mmol / l. 1. Anyagcsere: 1.1. aminosavak (25%); 1.2. kreat
Szénhidrát csere
A szervezet kapilláris vérében a glükóz 3,3-5,5 mmol/l. 1. Hiperglikémia (glükóz emelkedés): 1.1. hasnyálmirigy-hiperglikémia - a stroke idejére
Lipidcsere
A koleszterin normális 3-5,2 mmol/l. A plazma LDL-t, LDLNS-t (atherogén frakció) és HDL-t (anti-atherogén frakció) tartalmaz. Az atherosclerosis kialakulásának javítása
Ásványcsere
A nátrium a fő posztakut ion. Mineralokortikoidok (a vérben lévő aldoszteron-csapda nátrium) hozzáadódnak a vér Na+ szintjéhez. A nátrium-rebarbara növeli a rahunok heme-et
Enzim plazma
Osztályozás: 1. Funkcionális enzimek (nedves plazma). Például renin (az angiotenzin II-n keresztül elősegíti az artériás nyomást), koleszteráz (az acetilkolin lebontása). Їх tevékenység
Az egészséges emberek szakaszának fizikai ereje, változásai a patológiában
I. Garazd szakaszok mennyisége 1,2-1,5 liter. Polyuria - a szakaszok számának növekedése: 1) a szűrés növelése
A vegyszerraktár részleg mutatói
Zagalniy nitrogén - ce sukupnіst nitrogén minden azotovіsnih rechovins a szakaszban. A norma 10-16 g / dobu. Patológiák esetén a belélegzett nitrogén: fokozhatja - hyperazoturia
A beszédcsere sajátosságai az idegszövetben
Energiacsere. Az agy szövetében megnövekszik a clinne dihannia (az aerob folyamatok túlterheltek). Az agy segít csökkenteni több savanyúságot, alacsonyabb sirka
Az idegi izgalom kémiai átvitele
Az izgalom egyik sejtről a másikra történő átvitele további neurotranszmitterektől függ: - neuropeptidek; - AK; - acetilkolin; - Biogén aminok (adrenalin,
І aktivátorok, amelyek elősegítik az enzimaktivitást. Az egészség gátlói eltérő mentalitású enzimekkel kölcsönhatásban. Ami alapján megkülönböztetik a vérfarkast, hogy a vissza nem fordítható ingibuvannya. A vérfarkasok inhibitorai gyenge, nem kovalens kötéssel kötődnek enzimekhez, és az éneklő elmék számára az enzim jelenlétében, rövid ideig könnyen krémesítik őket. A vérfarkasokat versengő és nem kompetitív csoportokra osztják.
A kompetitív inhibitorok szerkezetileg hasonlóak lehetnek a szubsztráthoz, ami a molekuláknak a szubsztráttal való versengésének és az inhibitornak az enzim aktív centrumához való kötődéséért való versengésének az eredménye. Ebben az esetben az aktív hely kölcsönhatásba lép a szubsztráttal vagy az inhibitorral, az enzim-szubsztrát komplexszel (ES) vagy az enzim-inhibitorral (EI). p align="justify"> Az EI komplex formálásakor a reakció terméke nem ülepedik. Az enzim aktivitása a szubsztrát koncentrációjának változásától függően változtatható. Számos gyógyászati készítmény kompetitív inhibitorként működik. Például a szulfánamidok, amelyek bakteriosztatikusak lehetnek, a para-amino-benzoesav analógjai, a folsav szintéziséhez szükséges helyettesítő baktériumok (szükségesek a nukleotidok és a podil-klitin szintéziséhez).
A nem kompetitív inhibitorok nem hasonlítanak a szubsztráthoz, ezért kölcsönhatásba lépnek az osztódásban, az aktív centrumban lévő enzimmel.
A nem reverzibilis inhibitorok molekuláris kovalens kötéseket hoznak létre az enzimmel, ráadásul az enzim aktív centruma gyakran módosul. Végül ez az enzim nem tudja felülírni katalitikus funkcióját. Például a szerves foszforvegyületek kovalensen kötik a szerin OH-csoportját, amely az aktív centrumban van, és kulcsszerepet játszik a katalízis folyamatában. Tehát іngіbіtori, mintha győztek volna, mint az arcok, hogy sokáig meghaljanak (dobu, tizhnі). Az enzimaktivitás újbóli feltalálása új enzimmolekulák szintézisének köszönhető.
Ugyanazon a csordán nyúlik ki a Klitini enzimatikus folyamatainak csapadéka, és az enzimreakciók ünnepe, az enzimes Lantsyuga (a nemesek anyagcseréje), a yaki lehet Boti Liniyni (Glikolz), a kitörés pedig a ciklusok (ciklusok) a Krebubrebet Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Krebubny Krebubny. sa).)). Az anyagcsereút sebességének növeléséhez elegendő az enzimek mennyiségének vagy aktivitásának szabályozása. A metabolikus útvonalakban nem szükséges minden enzim aktivitását szabályozni, de a kulcsenzimek aktivitása szabályozott, ami azt jelenti, hogy az anyagcsere-folyamatok sebessége nagy dolog.
A legfontosabb enzimek:
Enzimcsutka anyagcsereútja (első enzim),
Enzimek, amelyek katalizálják a swidkist-korlátozó (leggyakoribb) reakciókat,
· Enzimek, amelyek az anyagcsere utak területén találhatók.
Az enzimatikus reakciók sebességének szabályozását a következők befolyásolhatják:
Az enzimmolekulák számának megváltoztatása,
A molekulák elérhetősége a szubsztrátumhoz és a koenzimhez,
· Más enzimek molekulái katalitikus aktivitásának szabályozása.
A sejtekben lévő enzimmolekulák számának szabályozása történhet a szintézis sebességének változtatásával (indukció - szintézis sebességének növelése, represszió - galvanizálás), vagy a jód bomlási sebességének változtatásával.
Az anyagcsereút áthaladását szabályozó fontos paraméter a szubsztrátok jelenléte, a fő rang az első, minél nagyobb a koncentráció, annál fontosabb az anyagcsereút stabilitása.
Más enzimek katalitikus aktivitásának szabályozása. A szabályozás fő módjai a következők: aloszterikus és izoszterikus mechanizmusok, további fehérje-fehérje kölcsönhatások szabályozása, kémiai módosítás útja, obmezhenny (chastkovy) proteolízis.
Izoszterikus mechanizmus. Ebben az esetben a szabályozót közvetlenül az enzim aktív központjába fecskendezik. Egy ilyen mechanizmus mögött kompetitív gátlók és diakónusok állnak.
Alosterikus mechanizmus. Sok enzim, egy krém az aktív központhoz, egy kissé aloszterikus központ, bő távolság az aktív központtól. Az aloszterikus enzimeket oligomer fehérjéknek nevezzük, amelyek számos alegységből állnak. Az aloszterikus központhoz az effektorok nem kovalensen kapcsolódnak. Szerepet játszhatnak a szubsztrátok, az anyagcsereút végtermékei, a koenzim, a makroergia (sőt, az ATP és az ADP antagonistaként működnek: az ATP aktiválja az anabolizmus folyamatait és gátolja a katabolizmust, ADP - navpaki).
Az enzim aloszterikus központjai permetezések lehetnek. Az aloszterikus enzimek pozitív és negatív együttműködési képességgel rendelkeznek. Az effektor és az aloszterikus centrum kölcsönhatása az összes alegység konformációjának későbbi kooperatív változásához vezet, ami az aktív centrum alakjának megváltozásához vezet, ami csökkenti vagy növeli a szubsztrát sporiitását, és láthatóan megváltozik. vagy megnövelte az enzim katalitikus aktivitását.
A fehérjék intramolekuláris kölcsönhatása - fehérjék(csak oligomer enzimek esetén) az oligomerizmus változása miatt. A ProteinkinázA egy fehérjéket foszforiláló enzim az ATP metabolizmushoz, 4 kétféle alegységből áll: két szabályozó alegységből és két katalitikus alegységből. Ennek a tetramernek nincs katalitikus aktivitása. A tetramer komplex disszociációja során két katalitikus alegység megváltozik, és az enzim aktívvá válik. Egy ilyen szabályozási mechanizmus brutális. A protenkináz A szabályozó és katalitikus alegységeinek asszociációja újra kialakul az inaktív komplex.
kémiai módosítás Leggyakrabban az enzimaktivitás szabályozásának mechanizmusát tárgyalják az aminosavak kovalens módosítása útján. Ezzel a módosítással OH-csoportokat adunk az enzimhez. A foszforilációt az ATP protein kináz enzimei szabályozzák. A feleslegben lévő foszforsav hozzáadása a katalitikus aktivitás megváltozásához vezet, aminek következtében az eredmény kettős lehet: egyes enzimek a foszforiláció során aktiválódnak, míg mások kevésbé aktívak. A foszforiláció általi aktivitásváltozás megfordul. A felesleges foszforsav és a protenfoszfatázok eltávolítása.
Az enzimaktivitás szabályozása oly módon sült proteolízis. Az aktív enzimek inaktív prekurzorokként - proenzimekként - szintetizálódnak, és egy vagy több éneklő peptidkötés hidrolízise következtében aktiválódnak, ami serkenti a fehérjemolekula egy részének a proenzimre való hasadását. Ennek eredményeként a fehérjemolekula egy részében, amely hiányzik, konformációs változás következik be, és aktív centrum képződik, és az enzim aktívvá válik. A peptid fehérje prekurzorok formájában történő hasítása katalizálja a peptidáz enzimeket.
Ebben az enzimben az enzim aktivitása visszavonhatatlanul megváltozik. A proteolitikus változások hátterében állnak a proteolitikus enzimek a PCT-ben, a fehérjék a vér gégerendszerében és a fibrinolízis rendszerben, valamint a fehérje-peptid hormonok aktiválódása. Például a nyálkahártya alatti üregben szintetizálódó tripszinogén a belekben található, ahol az enteropeptidáz enzimet adják hozzá. Ennek eredményeként proteolitikus hasítást figyeltek meg a hexapeptid hasításából. Ezzel a molekula egy részében aktív centrum képződik, és aktív tripszin jön létre.