Regulacija aktivnosti enzima i metode. Regulacija aktivnosti enzima. Medicinska enzimologija (biokemija) Načini regulacije aktivnosti enzima u klitinu

Budući da je jedinstvena živa tvar, koja funkcionira kao kompleks kritičnih biosustava, klitina se neprestano izmjenjuje s eteričnim medijem govora i energije. Za podršku homeostaze postoji skupina posebnih govora proteinske prirode - enzima. Budov, funkcije, kao i regulacija aktivnosti enzima, razvijaju se na poseban način biokemije, kako se nazivaju enzimologija. U ovom članku, o specifičnim primjenama, moguće je sagledati različite mehanizme i načine regulacije aktivnosti enzima, moć većine ljudi i ljudi.

Pranje potrebno za optimalnu aktivnost enzima

Biološki aktivan govor, koji vibrira kao reakcija na asimilaciju, ali i na cijepanje, otkriva svoju katalitičku moć kod klinata za raspjevane umove. Na primjer, važno je reći da se u takvom dilyantsi klitinu odvija kemijski proces koji će preuzeti sudbinu enzima. Zavdyaks kompartmentalizacije (cijepanje citoplazme na parcele) antagonističke reakcije javljaju se u različitim dijelovima i organoidima.

Dakle, sinteza proteina događa se u ribosomima, dok se cijepanje - u hialoplazmi. Specifična regulacija aktivnosti enzima koji kataliziraju proliferirajuće biokemijske reakcije, osiguravajući optimalan tijek razmjene govora i preoblikovanje energetski plodnih metaboličkih putova.

Multienzimski kompleks

Strukturno-funkcionalna organizacija enzima u tijelu enzimatskog aparata klitina. Više kemijskih reakcija, kao u njima, međusobno. Kao bogati produkt prve reakcije, kao reagens za napad, u ovom slučaju, posebno je izražena ekspanzija enzima u klitinu.

Imajte na umu da su enzimi, po svojoj prirodi, jednostavni i sklopivi proteini. Prva osjetljivost na supstrat klitina objašnjava se promjenom konfiguracije zračnog prostora tercijarne četvrtinske strukture peptida. Enzimi reagiraju na promjene ne samo u središnjim parametrima klitina, kao što su kemijsko skladište hijaloplazme, koncentracija reagensa i produkata reakcije, temperatura, već i na promjene koje se događaju u osjetljivim klitinima ili međustaničnim rindinima.

Zašto je klitina podijeljena na odjeljke

Inteligencija i logika uređenja žive prirode jednostavno je neprijateljska. Cijeli je svijet dostojan životnih manifestacija koje su svojstvene klitinu. Za znanstvenog kemičara općenito se podrazumijevalo da se različite enzimske kemijske reakcije, na primjer, sinteza glukoze i glikoloza, ne mogu odvijati u istom uzorku. Kako nastaju dugotrajne reakcije u hijaloplazmi jedne stanice, koja je supstrat za njihovo provođenje? Čini se da je citosol citosol, u kojem se odvijaju antagonistički kemijski procesi, prostor dioba i izolacija lokusa – odjeljaka. Zavdjaci i metaboličke reakcije viših i tih ljudi reguliraju se posebno precizno, a proizvodi razmjene se pretvaraju u oblike koji lako mogu prodrijeti kroz pregrade stanica. Neka obnove svoju primarnu strukturu. Krem do citosola, enzimi se nalaze u organelama: ribosomima, mitohondrijima, jezgrama, lizosomima.

Uloga enzima u energetskom metabolizmu

Pogledajmo oksidnu dekarboksilaciju piruvata. Regulaciju katalitičke aktivnosti enzima enzimologija je dobro razvila. Ovaj se biokemijski proces odvija u mitohondrijima – dvomembranskim organelama eukariotskih klitina – i posredni je proces između razgradnje glukoze bez kiseline i kompleksa piruvat dehidrogenaze – PDH – kao osveta za tri enzima. Kod drugih ljudi ovo smanjenje je posljedica porasta koncentracije acetil-CoA i NATH, pa se pojavljuju alternativne mogućnosti apsorpcije molekula acetil-CoA. Ako klitin zahtijeva dodatnu porciju energije i vimagan akceptorskih molekula za pojačavanje reakcija ciklusa trikarboksilne kiseline, tada se enzimi aktiviraju.

Što je alosterična inhibicija

Regulacija aktivnosti enzima može se kontrolirati posebnim sredstvima - katalitičkim inhibitorima. Smrad se može kovalentno povezati s lokusom pjesme enzima, zaobilazeći aktivno mjesto. Potrebno je izazvati deformaciju prostrane strukture katalizatora i automatski uzrokovati smanjenje enzimske moći. Drugim riječima, postoji alosterična regulacija aktivnosti enzima. Dodamo također, da je takav oblik katalitičke injekcije moćan za oligomerne enzime, odnosno čije su molekule sastavljene od dvije ili više proteinskih polimernih podjedinica. Gledajući prvi naslov, PDH-kompleks se može naći u tri oligomerna enzima: piruvat dehidrogenaza, dehidrolipoil dehidrogenaza i hidrolipoil transacetilaza.

Regulacijski enzimi

Studije u enzimologiji utvrdile su one koje treba taložiti iu smislu koncentracije i aktivnosti katalizatora. Najčešći metabolički putevi su enzimi smuti koji reguliraju sva područja joge.

Smrdi se nazivaju regulatorima i pjevaju na reakcijama kompleksa, a mogu sudjelovati i u kemijskim procesima, koji se najčešće odvijaju u nepovratnim reakcijama, ili dolaze do reagensa na mjestima raspada metaboličkog puta.

Kako funkcionira interakcija peptida

Jedan od načina, u čijoj je pomoći regulacija aktivnosti enzima u stanicama, je interakcija protein-protein. O čemu se radi u jeziku? Molekuli enzima potrebno je dodati regulatorne proteine, uslijed čega se očekuje aktivacija. Na primjer, enzim adenilil ciklaza nalazi se na unutarnjoj površini stanične membrane i može komunicirati s takvim strukturama kao što je hormonski receptor, kao i s peptidom koji je odvojen enzimom. Budući da kao rezultat hormona i receptora intermedijarni protein mijenja svoju prostornu konformaciju, način jačanja katalitičke moći adenilil ciklaze u biokemiji dovodi do aktivacije nakon pojave proteina-regulatora iv.

Protomije i njihova uloga u biokemiji

Ova skupina govora, također nazvana proteinkinazama, ubrzava prijenos aniona PO 4 3- u hidrokso skupinu aminokiselina, koja ulazi u makromolekulu peptida. Regulaciju aktivnosti enzima u protomerima promatrat ćemo na temelju protein kinaze A. Treća molekula je tetramer, koji se sastoji od dvije katalitičke i dvije regulacijske peptidne podjedinice i ne funkcionira kao katalizator dok se ne veže chotir regulacijskim stanicama protomera i cAMP molekula. Razlog za transformaciju prostorne strukture proteina-regulatora, koji uzrokuje vibriranje dviju aktiviranih katalitičkih proteinskih čestica, uzrokuje disocijaciju protomira. Kako se molekule cAMP spajaju kao regulacijske podjedinice, neaktivni kompleks protein kinaze se ponovno formira u tetramer, i dolazi do povezivanja katalitičkih i regulatornih peptidnih čestica. Na taj se način promatraju načini reguliranja aktivnosti enzima kako bi se spriječila njihova obratna priroda.

Kemijska regulacija aktivnosti enzima

Biokemija je također razvila mehanizme za regulaciju aktivnosti enzima, kao što su fosforilacija, defosforilacija. Mehanizam regulacije aktivnosti enzima u različitim slučajevima je sljedeći: aminokiselinske ekscese enzima, osveta OH - skupine, promjena njihove kemijske modifikacije nakon fosfoprotein fosfataze na njih. Na taj način nužna je korekcija, štoviše, za neke enzime je uzrok koji ih aktivira, a za druge inhibicijski. Na svoj način, katalitičke moći samih fosfoprotein fosfataza regulirane su hormonom. Na primjer, životinjski škrob - glikogen - i mast u intersticijskim prostorima između priyomami í̈zhí dijele se u crijevnom traktu, točnije, u dvanaest kolonija i u obliku glukagona - pankreasnog enzima.

Ovaj proces je podržan fosforilacijom trofičkih enzima SHKT. U razdoblju aktivnog jetkanja, ako dolazi iz cijevi u duodenum, pojačava se sinteza glukagona. Inzulin je još jedan enzim potkožnog sloja, koji vibriraju alfa-klitini Langerhansovih otoka, u interakciji s receptorom, uključujući mehanizam fosforilacije samih biljnih enzima.

Chastkovy proteoliz

Kao Bachimo, jednaka regulacija aktivnosti enzima kod različitih vrsta šišmiša. Za enzime, koji se nalaze i u citosolu iu organoidima (u krvnoj plazmi ili u crijevnom traktu), način njihove aktivacije je proces hidrolize CO-NH peptidnih veza. Vin je neophodan, krhotine takvih enzima se sintetiziraju u neaktivnom obliku. U obliku molekule enzima peptidni dio se odvaja, au strukturi modifikacije, koja je izostavljena, dodaje se aktivni centar. Tse dovesti do točke da enzim "uđe u radni kamp", tako da postaje moguće dodati zaobilaznicu kemijskog procesa. Na primjer, tripsinogen, neaktivni enzim u submukoznoj šupljini, ne razgrađuje proteine ​​koji se nalaze u dvanaesniku. U slučaju infuzije enteropeptidaze dolazi do proteolize. Sljedeći enzim se aktivira i sada se zove tripsin. Chastkovy proteoliza - proces vukodlaka. Vídbuvaêtsya na takve načine, kao što je aktivacija enzima koji cijepaju polipeptide, u procesima krvnog glotisa.

Uloga koncentracije vanjskih govora u metabolizmu stanica

Regulaciju aktivnosti enzima pristupačnošću supstrata često smo razmatrali pod podnaslovom "Multienzimski kompleks". Frekvencija prolaza, koja se odvija na kraju stadija, jako je taložena, s obzirom na činjenicu da se neke molekule vanjskog govora nalaze u hijaloplazmi ili organelama klitina. Stoga je brzina metaboličkog puta izravno proporcionalna koncentraciji govora. Što je više molekula reagensa prisutno u citosolu, to je veća fleksibilnost svih napadnih kemijskih reakcija.

Alosterička regulacija

Enzimi, čiju aktivnost kontrolira ne samo koncentracija vanjskih reagensa, već i efektori govora, tako se nazivaju moćni. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya regulacija aktivnosti enzima. Biokemija je donijela ono što se tako često naziva alosteričkim enzimima, što je još važnije za metabolizam stanica, krhotine mogu imati pretjerano visoku osjetljivost na promjene u homeostazi. Kao enzim potiskuje kemijsku reakciju, tako da smanjuje njezinu osjetljivost i naziva se negativni efektor (ingibtor). Kod proliferativnog tipa, ako dođe do povećanja brzine reakcije, postoji aktivator – pozitivni efektor. Najčešća uporaba govora, tako da reagensi, poput kemijskih interakcija, igraju ulogu aktivatora. Kíntsev well proizvodi, scho priznati kao rezultat raznolikih reakcija, ponašaju se kao ingíbítori. Ova vrsta regulacije, motivirana međusobnim odnosom koncentracije reagensa i produkata, naziva se heterotrofna.

Aktivnost enzima može se promijeniti pod utjecajem različitih vanjskih čimbenika. Govor koji utječe na aktivnost enzima, označava modulatori enzima. Modulatori dijele svoju liniju u dvije skupine:

1. aktivatori. Pod infuzijom se opaža povećanje aktivnosti enzima. Kao aktivatori mogu djelovati kao kationi metala. Na primjer, Na+ je aktivator amilaze u ljudskim sinusima.

2. Inhibitori. Govor, pod utjecajem nekih, dolazi do promjene aktivnosti enzima.

Inhibitori predstavljaju veliku skupinu govora koji se razlikuju po mehanizmu inhibicije.

Zbog trivalentnosti ingibicionog učinka, ingibítori se dijele na:

· nepovratan(Yakí u slučaju interakcije s enzimom, pomoći će zadržati enzimsku aktivnost zauvijek);

· vukodlaci(Yakí timchasovo zmenshuyut aktivnost enzima).

Mehanizam nereverzibilnih inhibitora može se opisati nadolazećim jednakostima:

U + E EIn,

de EIn- kompleks enzima s inhibitorom, u kojem vina nemaju katalitičku moć.

U pravilu, ireverzibilni inhibitori stupaju u interakciju s funkcionalnim skupinama aktivnog mjesta enzima. Smrad ih kovalentno proganja i na takav način blokira. Kao rezultat, ovaj enzim stupa u interakciju sa supstratom.

Klasična stražnjica neopozivih inhibitora je organofosforni govor. Diizopropil fluorofosfat (DFF) biokemijskim se studijama pokazao bogatim. Na organske tvari fosfora utječe višak serina u aktivnom središtu enzima:

Prije enzima, koji se nalaze u aktivnom centru serina, nalaze se kolesteraza, tripsin, elastaza i drugi.

Kao drugi nepovratni inhibitori, alkilna sredstva su široko poznata. Oni stupaju u interakciju sa SH-skupinama cisteina ili imidazalnim radikalima histidina u aktivnom centru. Mehanizam ireverzibilne inhibicije enzima jodoacetamidom:

Kao alkilirajuća sredstva i kao nereverzibilni inhibitori u biokemiji, postoji stagnacija jodoacetamida, monojodoacetata i dr.

Očitovanje neopozive pobjedničke pobjedonosnosti je u rukama narodne države i medicine. Na novoj osnovi dolazi do stagnacije insekticida (pomaže u borbi protiv kome), nekih ljekovitih pripravaka (lijekovi protiv holinesteraze). Na njihovoj osnovi nastao je bojni govor živčano-paralitičkog odjela iz skupine organofosfornih puževa.

Na vídmínu víd íníbítorív nígíbítorív vplyu vukodlaci ínígíbítori manje od jednog sata pjevanja ínímízho smanjuju aktivnost enzima. Mehanizam trenutnog inhibitornog učinka može se prikazati promatranjem nadolazećih jednakih reakcija:

U+ E EIn

U + ES ESIn

Kao što vidimo iz prikaza jednakih reakcija, inhibitori preokreta vraćaju se na enzim ili kompleks enzim-supstrat. U tom slučaju enzim ispoljava svoju katalitičku moć.

Vukodlaci ingibtori iza mehanizma ingibing učinak podliježu natjecateljskiі nenatjecateljski, yakí v_dríznyayutsya jedan tip jedan za mehanizam inhibicije djelovanja na enzim.

U vrijeme nekompetitivne inhibicije, inhibitor se obrnuto veže za enzim iznad njegovog aktivnog mjesta. U tom se slučaju mijenja konformacija aktivnog centra, što dovodi do obrnute inaktivacije enzima. Pod utjecajem kompetitivnog inhibitora ne dolazi do promjene sporidnosti enzima za ovaj supstrat, tj. vrijednost se ne mijenja Prije m, ali se smanjuje maksimalna brzina enzimske reakcije ( V max). Kao nekompetitivni inhibitori, mogu djelovati kao posredni produkti razmjene govora.

Molekule konkurentskih inhibitora pokazuju sličnost s pravim supstratom za enzim. Klasičan primjer konkurentskih inhibitora je malonska kiselina, koja obrnuto smanjuje aktivnost enzima sukcinat dehidrogenaze.

Burstinska kiselina Malonska kiselina

Iz prikaza formula jasno je da malonska kiselina doista jako podsjeća na Budova Burshtinova. Strukturna sličnost omogućuje malonskoj kiselini da se veže na aktivno mjesto enzima sukcinat dehidrogenaze. Međutim, nije sposoban ući u reakciju koju katalizira ovaj enzim (reakcija dehidrogenacije). Stoga inhibitor dolazi do aktivnog središta enzima, blokirajući mogućnost njegove interakcije s pravim supstratom. Na taj način, pod influksom kompetitivnog inhibitora, sporidnost enzima prema supstratu naglo se smanjuje (povećana vrijednost Prije m), ali se vrijednost ne mijenja V max. Fenomen kompetitivne inhibicije može se prepoznati kao put naglog povećanja koncentracije supstrata reakcijske sume.

Na taj način se kompetitivni inhibitori, koji djeluju kao nekompetitivni, vežu za aktivni centar enzima, nakon čega dolazi do naglog porasta vrijednosti Prije m na podlogu, što je temelj obrnutog smanjenja aktivnosti joge.

Kao fiziološki kompetitivni inhibitor sukcinat dehidrogenaze, oksalna kiselina djeluje. Kao što se može vidjeti iz predstavljene bebe, njegov međuprodukt razmjene govora također ima istu strukturnu sličnost s jantarnom kiselinom. Kompetitivna inhibicija sukcinat dehidrogenaze oksalnom kiselinom ima važnu ulogu u regulaciji oksidativne transformacije u mitohondrijima:

Druga vrsta regulacije aktivnosti enzima - alosterična regulacija. Vín pritamanny posebno skupina enzima - alosterični enzimi. Prije alosteričnih enzima postoje oligomerni proteini, u čijoj strukturi se nalaze regulacijski (alosterički) centri.

Skladište molekula alosteričnih enzima ima dvije vrste podjedinica:

1) katalitički(W);

2) regulatorni (R).

Katalitičku podjedinicu predstavlja polipeptidno koplje na kojem se nalazi aktivno središte enzima. Regulatorna podjedinica da iz svoje strukture oduzme regulatorni (alosterički) centar. Alosteričko središte je dioba molekule, nastala u specifičnoj interakciji s regulatorom enzima. Vidpovidno regulatori mogu biti i aktivatori i inhibitori enzima.

Smatra se da je veza alosteričkog regulatora s regulacijskim centrom povezana sa steričkom sličnošću molekule s alosteričkim centrom. Ovisno o geometrijskoj sličnosti površine molekule regulatora i trivimirne strukture alosteričkog središta između njih postoji obrnuta specifična interakcija. Uspostavlja se kompleks koji je stabiliziran silama slabih interakcija. Van der Waalsove sile su od posebne važnosti. Za njih, stabilizacija regulatornog kompleksa s alosteričkim središtem sudjeluje u vodenim vezama, kao iu hidrofobnim i elektrostatskim interakcijama.

Kao rezultat interakcije između enzima i alosternog inhibitora u proteinskoj molekuli dolazi do konformacijskog poremećaja polipeptidnog koplja regulacijske podjedinice. Їh viniknennya je naznačeno na međusobnom modalitetu W- І R- podjedinice. Kao rezultat toga, ponovno se mijenja konformacija polipeptidnog koplja katalitičke podjedinice. Slično perebudova praćeno je razaranjem strukture aktivnog centra, uslijed čega dolazi do smanjenja sporidnosti aktivnog centra prema supstratu (povećanje vrijednosti Prije m), što ukazuje na inhibiciju enzima (slika 33).

Malyunok 33 – Mehanizam inhibicije alosteričnih enzima

Dodavanje alosteričkog inhibitora alosteričnom centru dovodi do promjene konformacije aktivnog centra na katalitičkoj podjedinici enzima i smanjenja njegove sporidnosti prema supstratu.

Alosterička inhibicija od strane vukodlaka. Disocijacija na kompleks R-podjedinice s inhibitorom praćene su promjenom vanjske konformacije polipeptidnih lanceta podjedinica, zbog čega dolazi do sporadizacije aktivnog centra na supstrat.

Još češće u ulozi alosteričnih inhibitora nastupa produkt reakcije ili metabolički put u kojem sudjeluje enzim. Proces inhibicije enzima naziva se produkt reakcije retrongíngíbuvannyam.

Retroinhibicija je osnova mehanizma negativne indukcije u regulaciji metaboličkih procesa i poboljšanju homeostaze. Za novi posao, sigurno je zadržati brz tempo raznih industrijskih proizvoda u razmjeni govora među klijentima. Ishod retro-inhibicije može biti inhibicija heksokinaze s produktom reakcije glukoza-6-fosfatom:

U nekim slučajevima prednost se ne daje krajnjem proizvodu reakcije, već krajnjem proizvodu procesa u kojem se reakcija odvija. Retroinhibicija enzima E proizvod procesa P:

de B, U, R, D - poluproizvodi.

U prikazima sekvence, transformacija je poput inhibitora alosteričnog enzima E uvesti proizvod u proces - R. Sličan mehanizam retro-inhibicije naširoko je viđen kod klitina. Kao primjer, moguće je inducirati inhibiciju enzima acetil-CoA-karboksilaze, koji sudjeluje u sintezi viših masnih kiselina, krajnjeg produkta sinteze masnih kiselina - palmitinske kiseline.

Analogno, al protylezhny rang za rad na alosteričnih enzima alosterički aktivatori. U prisutnosti aktivatora, enzim ima nisku sporidnost prema supstratu. Međutim, kada se alosterički centar poveže s aktivatorom, sporidnost katalitičkog centra prema supstratu se pomiče, što je popraćeno kretanjem sporulacije supstrata. Kao alosterički aktivator, molekula često djeluje kao reakcijski supstrat. Tko ima duboki biološki smisao. Ponekad, kao kod klitinije, dobro srasta sa supstratom, pa je za njegovo iskorištavanje neophodno održavanje unutarnjeg okoliša u dobrom stanju. Poseže za aktivacijom enzima, koji katalizira ovu transformaciju. Primjer takve aktivacije može biti aktivacija glukokinaze glukozom.

Alosterični enzimi, u kojima supstrat djeluje kao aktivator, nazivaju se homotropnim. Na tim enzimima, papalina istog za buduće centre vezanja za supstrat, jak u ugaru u umu može osvojiti funkciju regulacijskih i katalitičkih centara enzima.

Kako se proliferacija homotropnih enzima temelji na heterotropnim enzimima. Ostatak reguliraju modulatori čija je struktura obješena u podlogu. Zato se u njihovim strukturama vidi da se zaista bore za svakodnevni život aktivanі alosteričan centri.

Često se isti alosterički enzim pojavljuje kao rezultat interakcije s više različitih modulatora - aktivatora i inhibitora. Kao dodatak, možete inducirati enzim - fosfofrtokinazu (PFK), jer katalizira početak reakcije:

Uz sve razlike, modulatori mogu zvučati kao vlastita vezanja na molekule enzima.

Kinetika homotropnih enzima ovisi o kinetici nealosteričnih enzima. Grafikon pada reakcije suhoće na koncentraciju supstrata ne mora biti hiperboličnog, već sigmoidnog oblika (slika 34).

Slika 34 - Kinetika homotropnih enzima

Tomu za rozrahunku Prije m oni imaju neprihvatljivu ljubomoru na Michaelis-Mentena.

Sigmoidni karakter kinetike alosteričnih enzima u vezivanju posebno je kooperativan u prirodi interakcije između podjedinica enzima i supstrata. Vezanje kožne ofenzivne molekule za supstrat veznim povezivanjem zbog konformacijskih promjena u vaskularnim podjedinicama, što je rezultiralo njihovim promicanjem na supstrat.

Izoenzim

Važna vrijednost u sigurnom i učinkovitom prijenosu procesa razmjene kod klijenata može biti izoenzim. Izoenzimi su genetski determinirani višestrukim oblicima enzima, koji kataliziraju jednu te istu reakciju, ali i mijenjaju strukturu te fizikalnu i kemijsku snagu.

Tipičan enzim, predstavljen izoenzimima, je laktat dehidrogenaza (LDH). Ovaj enzim katalizira početak reakcije.

Tijekom elektroforeze ljudskog krvnog seruma u krvi se pojavljuje pet različitih proteinskih frakcija koje mogu katalizirati reakciju laktat dehidrogenaze. Na taj način moguće je napisati priču o osnovi pet LDH izoenzima (slika 35).

Slika 35 - Rozpodil izoenzim LDH na elektroforerogramu (elektroforeza se provodi na pH 6,8)

Važno objašnjenje fenomena podrijetla izoenzima može biti ono da se izoenzimi reduciraju samo u enzimima – oligomernim proteinima. Ova se molekula sastoji od ne manje od dvije podjedinice.

Što je do LDH, ovaj enzim je tetramer, tobto. yoga molekula uključuje chotiri okremi podjedinicu. U ovom slučaju postoje dvije različite vrste LDH podjedinica - M-tip (m'azovy) i H-tip (srce). Podjedinica je polipeptidno koplje, čiju strukturu kodira drugačiji gen, što ukazuje na genetsku prirodu izoenzima. S obzirom na to da su polipeptidi podjedinica proizvodi različitih gena, smrad može biti:

· Različito skladište aminokiselina (primarna struktura);

· Nejednaka fizikalna i kemijska dominacija (elektroforetska hrapavost);

· Osobitosti sinteze u različitim tkivima.

Ovisno o svojoj strukturi, izoenzimi se razlikuju po kinetici (raspršenosti na supstrat), osobitostima regulacije aktivnosti, kao i lokalizaciji u klitinima eukariota i tkivnoj specifičnosti živih organizama.

Tetramerna struktura LGD molekule može uključivati ​​različite tipove i podjedinice u različitim spojevima. Kada je tetramer odobren, moguća je kombinacija podjedinica:

Iz tog razloga, razlog za pet izoenzima LDH: LDH 1 je minimalna elektroforetska lomljivost, a LDH 5 je maksimalna.

Geni izoenzima LDH eksprimiraju se na različite načine u različitim tkivima: samo se H-tip podjedinice sintetizira u mesu srca. Stoga je manje LDH 1, jer je oblikovan kao vino iz ove vrste zglobova. U m'yazakh jetre i kostura sintetizira se samo M-tip. Zbog toga izoenzim LDH 5, koji se sastoji isključivo od M-podjedinica, postaje manje aktivan i djeluje manje. U drugim tkivima s različitom varijabilnošću eksprimiraju se geni koji kodiraju i H- i M-podjedinice. Stoga smrade mogu stvarati razni intermedijarni oblici izoenzima LDH (LDH 2 -DG 4).

Na temelju onih da su podjedinice odvojene skladištem aminokiselina, smrad može imati nejednaku molekularnu težinu i električni naboj. Tse zoomovlyuê njihove ih ih íí̈ íí̈ íí̈ ííí íní íí̈í̈ íí̈í̈ ííí ííí íkhíchí vlasti.

Krím vídmínnosti fíziko-khímíchíh snage, izoenzimi se jako razlikuju u smislu katalitičke snage (u smislu kinetičkih parametara: karakterizirani su različitom vrijednošću broja omotača ( V max) i sporidnost na podlozi ( Prije m), kao i osjetljivost na različite regulatore).

Dakle, LDH ima 1 vrijednost Prije m u odnosu na mliječnu kiselinu postaje 0,0044 M isto za LDH 5 – 0,0256 M. Sechovina pokazuje snagu inhibitora najmanje LDH 5, ali ne pljuje na LDH 1. U ovom slučaju inhibitor LDH 1 djeluje kao pirogrožđana kiselina, koja nema sličan učinak na LDH 5.

U tom se redoslijedu izoenzimi razlikuju po strukturi i snazi, a temelj im je genetski određen. Uz bilo koju pogrešku u prehrani, trebala bi postojati biološka doza izoenzima.

Za rast u ovoj hrani potrebno je imati majke na uvazu, u različitim stanicama (kompartmentima) stanica i eukariota, kao i u različitim tkivima bogatog staničnoga organizma, potrebno je razumjeti razliku od um. Imaju nejednaku koncentraciju samih supstrata i kiselosti. Їh karakterizira različita pH vrijednost i ionsko skladište. Stoga se u klitinama različitih tkiva, kao i u različitim odjeljcima klitina, i same kemijske transformacije zapravo događaju u nejednakim umovima. Na vezi s cym, osnova izoenzima, koji mogu imati moć u katalitičkoj i regulacijskoj moći, omogućuje

1) razviti jednu te istu kemijsku transformaciju s istom učinkovitošću za različite umove;

2) osigurati finu regulaciju katalitičkih promjena u pododsjeku regulatora u najspecifičnijem odjeljku tkiva i drugih tkiva.

To se može ilustrirati osobitostima dominacije citoplazmatskih i mitohondrijskih izoenzima u karbamoil fosfat sintazi. Ovaj enzim katalizira reakciju sinteze karbamoil fosfata.

Karbamoil fosfat, koji se metabolizira u mitohondrijima, pod utjecajem mitohondrijskog izoenzima, predao je procesu sinteze sekreta, a karbamoil fosfat, koji se metabolizira pod utjecajem citoplazmatskog izoenzima, zatim je preuzet za sintezu pirimidina. nukleotidi. Naravno, ovi enzimi, povezani s različitim procesima izmjene, široko su podijeljeni i mogu imati različite katalitičke i regulatorne moći. Vaša prisutnost u jednom klitinu omogućuje vam da istovremeno prisustvujete dvama različitim procesima, povezujući jednog nasljednika s pobjedama.

Na ovaj način, razlog za izoenzim u može imati važno biološko značenje, zbog mogućnosti prevladavanja samih tihih enzimskih procesa u različitim umovima i z ciêí̈ uzroci su genetski određeni.

Kontrolirajte prehranu

1. Koja je razlika između enzima i neproteinskih katalizatora?

2. Preispitati glavne klase enzima i okarakterizirati ih.

3. Na čemu se temelji trenutna međunarodna nomenklatura enzima?

4. Dajte jasno razumijevanje "energetske barijere reakcije".

5. Kako gledate na mehanizam kojim enzimi snižavaju energetsku barijeru reakcije?

6. Što je razlog fizikalne razlike Michaelisove konstante i maksimalne brzine reakcije?

7. Koje jedinice imaju Michaelisovu konstantu i najveću brzinu reakcije?

8. Zašto povećanje temperature reakcijske sume do temperaturnog optimuma povećava brzinu enzimske reakcije?

9. Kako u svom umu vidite specifičnost enzima? Koji je razlog specifičnosti enzima?

10. Zašto aktivnost enzima ovisi o pH medija? Aktivnost nekih enzima u širem svijetu treba uzeti kao faktor?

11. Koje metode označavanja kalcijumskih enzima poznajete?

12. Na što utječe aktivnost enzima?

13. Koji su principi razlike između vukodlaka i nereverzibilnih inhibitora?

14. Što su kompetitivni inhibitori? Koje konkurentske inhibitore poznajete?

15. Koji je mehanizam alosterične inhibicije?

16. Što mislite zašto se temelji biološki značaj izoenzima?

17. Koje metode frakcioniranja izoenzima poznajete?

Poglavlje 6

Vitamini nazivaju se organski govor, koji je u malim količinama neophodan za normalnu razmjenu govora i fiziološke funkcije, ne sintetizira se u tijelu viskoznim komponentama govora.

Potreba za vitaminima za sigurnost života tijela povezana je s tim, većina njih sudjeluje u razvoju koenzima. S obzirom na one kojima su potrebne čak i male količine enzima za normalno odvijanje katalitičkih procesa, koji još nisu uključeni u proces kemijskih reakcija, vitamini su također potrebni tijelu čak iu malim količinama.

Niní vídomo preko 20 vítaminív. Glavni njihovi dzherelami ê:

· jež stvorenja taroslinska avantura;

saprofitna mikroflora debelog crijeva;

Provitamin.

Provitamini oni su šampioni vitamina, od kojih u tijelu postoje različiti putovi za uspostavljanje aktivnih vitamina. Prethode im karoten (provitamin A), 7-dehidro-kolesterol (provitamin D) i dr.

Okrim vitamine, pogledajte posebnu skupinu govori poput vitamina. Qi govora može biti snaga vitamina, ali oni se sintetiziraju u tijelu osobe. Oni uključuju karnitin, inozitol, lipoičnu kiselinu, kolin, pangamsku kiselinu, vitamin U i in. Govor poput vitamina otkriva moć vitamina u različitim vrstama organizama.

Redoslijed vitamina je glavna skupina govora - antagonista, koji su označeni pojmom antivitamini. Pred njima se mogu čuti govori koji pokazuju dan, protilezhnu vitamina.

Antivitamine možemo mentalno podijeliti u dvije skupine prema mehanizmu njihovog antivitaminskog djelovanja.

1. Enzimi koji uništavaju vitamine. Kao primjeri predstavnika ove skupine mogu se uzeti buti tiaminaza (enzim koji katalizira transformaciju vitamina B 1), askorbat oksidaza (enzim koji katalizira transformaciju vitamina C) itd.

2. Govor, koji može biti sličan strukturi vitamina, za koju građevinsku strukturu treba ući s vitaminima u konkurentsku poziciju za globalno poslovanje komunikacije. U ovu skupinu spadaju i drugi vitamini (oksitiamin i dr.).

Vitamini se moraju taložiti iz raznih razloga. Prije njih se može vidjeti kako postati, stoljeće, vrijeme je za rock, geografska širina življenja, fizičko stanje, karakter prakse, stanje zdravlja i dobrobiti.

U tom slučaju, ako postoji kršenje vitalnosti između tjelesne potrebe za vitaminima i jednake jogo opskrbe tijela, postoji vitaminska neravnoteža. Manifestacija vitaminske neravnoteže može biti:

hipovitaminoza;

Avitaminoza;

· Hipervitaminoza.

Hipovitaminoza postaju, za koje se mijenjaju na mjesto vitamina u tijelu. ísnuê dvije glavne skupine razloga ( pretjeranі unutarnje), yakí proizvode do njihove viniknennya.

1. Postoje razlozi koji dovode do smanjenja unosa vitamina u tijelo tijela (gladovanje, uvođenje proizvoda, koji će osvetiti malu količinu vitamina ili druge netočne kulinarske uzorke).

2. Unutarnji uzroci učinaka povećane potrošnje vitamina u tijelu u pjevačkim kampovima (dječja dob, ispraznost, važan fizički rad, uz stres i razne unutarnje bolesti) min u tijelu (u slučaju raznih bolesti, povezanih s infekcijama shlunkovo -crijevni trakt).

Hipovitaminoza može biti široka. Osobito često smrad smrdi u proljetnoj sezoni.

Avitaminozaê ekstremni oblik hipovitaminoze. Smrad karakterizira oslobađanje iste količine vitamina iz tijela. Najčešći uzrok avitaminoze je unos vitamina u tijelo od ježa. Niní tsey kamp trapleyaetsya rijetko dosit. Može se okriviti one kontingente ljudi koji rade u ekstremnim umovima (viysk, geolozi, mornari itd.).

Hipervitaminoza su sami postali, za koje zbíshuêtsya víst vítaminív vítaminív u organízmí. Razlog za ove zamjerke najčešće je povećani unos vitamina iz ježa. Najkarakterističnije je opravdanje hipervitaminoze za gubitak masti vitaminima. Zamjeriti joj se može banalno korištenje proizvoda bogatih vitaminima, kao i predoziranje vitaminskim pripravcima.

Klasifikacija vitamina

Suvremena klasifikacija vitamina temelji se na njihovoj topljivosti. Zbog toga se svi vitamini dijele na:

· smanjenje masti- vitamini A, D, E, K, F, Q;

· vodonepropusnost- Vitamini skupine B (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), kao i PP, C, H i rutin.

Vitamini za smanjenje masnoće

Za ovu skupinu vitamina karakterističan je niz moćnih svojstava:

1. Višak molekula izoprena ulazi u strukturu bogatih vitamina koji proizvode masti. Smrad se sjedinjuje jedan po jedan na koplju pjevajuće dožine, poput bogate, u kojoj je naznačena nedosljednost vitamina koji proizvode mast u vodi i navpaku - dobra raznolikost u trgovcima organskim proizvodima:

2. Za sigurnu upotrebu vitamina za smanjenje masnoće potrebno je imati dovoljnu količinu masnih kiselina u crijevima, kao i dovoljnu količinu masti, poput onih vitamina za smanjenje masti, kod ježa.

3. Pozivajući se na one da se vitamini koji stvaraju mast ne razlikuju od vode, smrad se u tijelu prenosi krvlju uz pomoć posebnih prijenosnika proteina. U pravilu, vitamin za kožu prenosi njegov prijenosni protein.

4. Vitamini koji otapaju masti nakupljaju se u tkivima unutarnjih organa. Poput njihovog "depoa", tkiva jetre su najistaknutija. Primjena nadmoći vitamina koji stvaraju mast ne može čak dovesti ni do opravdanja hipovitaminoze. Zbog toga će se organizam, dugo vremena, brinuti o njima iz svog “depoa”.

5. Funkcija koenzima nije tipična za većinu vitamina koji proizvode mast.

6. Biološka uloga vitamina za proizvodnju masnoća je zbog činjenice da smrad može regulirati ekspresiju gena.

No, bez obzira na sličnost, vitamini koji smanjuju masnoću mogu biti bit manifestacije njihovog biološkog učinka.

vitamin A

Enzime reguliraju katalizatori. Kao što regulatori mogu djelovati kao metabolit, isključite ga. Odvojeno:

- aktivatori- Govor, koji će povećati brzinu reakcije;

- ingibítori- Govor za promjenu brzine reakcije.

Aktivacija enzima. Različiti aktivatori mogu se vezati ili na aktivno središte enzima ili iza njega. Prije skupine aktivatora, tj. za dodavanje aktivnog centra, staviti: metalne ione, koenzime, same supstrate.

Aktivacija iza dodatnih metala koji teku iza različitih mehanizama:

Metal za ulazak u skladište katalitičkog postrojenja aktivnog centra;

Za uspostavljanje kompleksa koristi se metal iz podloge;

Za rahunok, metalni mostovi su uspostavljeni između supstrata i aktivnog središta enzima.

Supstrati su također aktivatori. S povećanjem koncentracije supstrata, brzina reakcije se pomiče. prema dosegu koncentracije supstrata, gustoća se ne mijenja.

Ako je aktivator povezan s aktivnim mjestom enzima, tada ga kovalentna modifikacija enzima:

1) djelomična proteoliza (sudari proteolize). Na taj način se aktiviraju enzimi biljnog kanala: pepsin, tripsin, kimotripsin. Tripsin može postati proenzimski tripsinogen, što rezultira viškom 229 AA. Pod djelovanjem enzima enterokinaze, uz dodatak vode, pretvara se u tripsin, s kojim se cijepa heksapeptid. Mijenja se tretinska struktura proteina, stvara se aktivno središte enzima, a enzim prelazi u aktivni oblik.

2) fosforilacija – defosforilacija. Primjer: lipaza + ATP = (protein kinaza) fosforilirana lipaza + ADP. Tse prijenosna reakcija, poput vicorist ATP fosfata. U tom slučaju dolazi do prijenosa skupine atoma s jedne molekule na drugu. Fosforilirana lipaza je aktivni oblik enzima.

Aktivacija fosforilaze slijedi ovaj put: fosforilaze B+ 4ATP = fosforilaze A+ 4ADP

Također, kada je aktivator spojen, držanje se aktivira aktivnim centrom disocijacija neaktivnog kompleksa"proteinski aktivni enzim". Na primjer, protein kinaza je enzim koji uzrokuje fosforilaciju (cAMP-depozit). Protein kinaza je protein koji ima četvrtinsku strukturu i sastoji se od 2 regulatorne i 2 katalitičke podjedinice. R 2 C 2 + 2cAMP \u003d R2 cAMP 2 + 2C. Ova vrsta regulacije naziva se alosterična regulacija (aktivacija).

Inhibicija enzima. Íngíbítor - tse rechovina, scho vyklikaê specifično smanjena aktivnost enzima. Sljedeća razlika između inhibicije i inaktivacije. Inaktivacija - na primjer, denaturacija proteina kao rezultat različitih agenasa koji denaturiraju.

Za mítsnistyu zv'yazuvannya Inhibitor s enzimom Inhibitore možemo podijeliti na vukodlake i nepovratnike.

Nereverzibilni inhibitori Moguće je vezati i uništiti funkcionalne skupine molekule na enzim, što je neophodno za iskazivanje katalitičke aktivnosti. Sve postupke za pročišćavanje proteina ne treba dodavati vezanju inhibitora i enzima. Na primjer: diya organofosforni testovi na enzim - kolesterazu. Klorofos, sarin, somant i drugi organofosforni spojevi vežu se na aktivno središte kolesteraze. Kao rezultat toga, opaža se fosforilacija katalitičkih skupina aktivnog centra enzima. Kao rezultat toga, molekule enzima vezane na inhibitor ne mogu se vezati na supstrat i ozbiljno su poremećene.

Pa vidi vukodlaci na primjer prozerin za kolesterazu. Vukodlak íngíbuvannya leže u koncentraciji supstrata i inhibitora i znímaêtsya oversubstratum.

Iza mehanizma vidjeti:

Natjecateljska inhibicija;

Nekompetitivna inhibicija;

Inhibicija supstrata;

alosteričan.

1) Kompetitivna (izosterična) inhibicija- tse galvanizacija enzimske reakcije, uzrokujući vezanje inhibitora na aktivno središte enzima. U ovom slučaju, inhibitor može biti sličan supstratu. Proces ima konkurenciju za aktivno središte: uspostavljaju se kompleksi enzim-supstrat i inhibitor-enzim. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. Primjer: reakcija sukcinat dehidrogenaze [Sl. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (iznad strelice SDG, pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. Pravi supstrat za reakciju je sukcinat (burstinska kiselina). Inhibitori: malonska kiselina (COOH-CH 2 -COOH) i oksaloacetat (COOH-CO-CH 2 -COOH). [Mal. enzim s 3 dirke + supstrat + inhibitor = kompleks inhibitora s enzimom]

Primjer: enzim kolesteraza katalizira pretvorbu acetilkolina u kolin: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (iznad XE strelice, pid - voda) CH 3 COOH + (CH 3 ) 3 - N-CH2-CH2-OH. Kompetitivni inhibitori su prozerin, sevin.

2) Nekompetitivna inhibicija- galvanizacija, povezana s ubrizgavanjem inhibitora katalitičke pretvorbe, ali bez vezanja na enzim sa supstratom. U tom slučaju, inhibitor se može vezati i na aktivni centar (katalitičku biljku) i iza njega.

Kada se inhibitor doda na aktivno mjesto, uzrokuje promjenu konformacije (tretinske strukture) proteina, nakon čega se mijenja konformacija aktivnog centra. Cijena katalitičkog postrojenja i važnost interakcije između supstrata i aktivnog centra. Ako ovaj inhibitor nije sličan supstratu, tada se inhibicija ne može uzeti u većoj količini od supstrata. Mogućnost uspostave dodatnih kompleksa enzim-inhibitor-supstrat. Brzina takve reakcije neće biti maksimalna.

U nekonkurentne inhibitore spadaju:

Cijanid. Smrad se veže za atom zaljeva u citokrom oksidazi i, kao rezultat toga, enzim gubi svoju aktivnost; tse enzim dihalnog koplja, koji razgrađuje dišne ​​puteve i smrdi.

Važni su metali i njihovi organski spojevi (Hg, Pb i drugi). Mekhanizm í̈hnyoí̈ díí poov'azaniya zí z'ednannyam njihove íz različitih SH-grupa. [Mal. enzim sa SH-skupinama, živin ion, supstrat. Svi idu u treći kompleks]

Brojna farmakološka sredstva koja mogu utjecati na enzime zlih stanica. Ovdje možete vidjeti ingibtori, koji su pobijedili u poljoprivrednoj državi, pobutoví otruyní govor.

3) Inhibicija supstrata- Galmuvannya enzimska reakcija, viklikana oversubstratum. Kao rezultat uspostavljanja kompleksa enzim-supstrat, koji ne podliježe katalitičkoj transformaciji. Također možete promijeniti koncentraciju supstrata. [Mal. vezanje na enzim u isto vrijeme s 2 supstrata]

4) Alosterična inhibicija - galvanizacija enzimske reakcije, bez dodatka alosteričnog inhibitora u alosterično središte alosteričkog enzima. Ova vrsta pristranosti karakteristična je za alosterične enzime, koji tvore četvrtinsku strukturu. Kao inhibitori mogu djelovati metabolizam, hormoni, metalni ioni, koenzimi.

Mehanizam díí:

a) dovođenje inhibitora u alosterički centar;

b) mijenja se konformacija enzima;

c) promjene u konformaciji aktivnog centra;

d) narušena je komplementarnost aktivnog mjesta s enzimskim supstratom;

e) mijenja se broj molekula ES;

f) promijeniti brzinu enzimske reakcije.

[Mal. enzim s 2 dirke, do jednog alosteričnog inhibitora i drugog mijenja oblik]

Osobitostima alosteričnih enzima, inhibicija se može pripisati negativnom vezanju u serumu. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (pogledajte strelicu D do strelice između A i B). D je metabolit koji djeluje kao alosterični inhibitor enzima E1.

Razmjena govora

Razmjena govora (metabolizam)- sav splet fizioloških i biokemijskih procesa koji osiguravaju život organizma u međusobnim odnosima s prirodnim medijem, usmjeravajući se na samostvaranje i samoodržanje.

Prije fizioloških procesa, može se vidjeti jetkanje, namakanje, disanje, gledanje i gledanje; na biokemijsku - kemijsku transformaciju bjelančevina, masti, ugljikohidrata, jaka u organizmima poput ukusnih govora. Posebno biokemijski procesi i oni koji smrde zdíysnyuyutsya píd sat niske enzimske reakcije. Sami enzimi osiguravaju isti slijed, vrijeme te brzine reakcija.

Za ravnanje, kemijska transformacija se dalje dijeli na:

A) disimilacija(katabolizam) - dezintegracija govora na jednostavnije s prijelazom energije govornih veza u energiju makroenergetskih veza (ATP, NAD H, in.);

b) asimilacija(Anabolizam) - sinteza sklopivijih govora s jednostavnijim s puno energije.

Biološki značaj ova dva procesa u tome što se od cijepanja govora polaže neka vrsta energije, koja osigurava sve funkcionalne sposobnosti tijela. Upravo u tom času, tijekom razgradnje govora, uspostavljaju se “materijali pupoljaka” (monosaharidi, AA, glicerin i dr.) koji zatim trepću u sintezi govora specifičnih za organizam (bjelančevine, masti, ugljikohidrati i dr.) .

[SHEMA] Iznad vodoravne crte (blizu krajnje vanjske sredine) - "bjelančevine, masti, ugljikohidrati", iznad njih strelica dolje ispod crte (u sredini tijela) do natpisa "disimilacija", duž ostatka chotiri strelice: dvije do natpisa iznad retka êyu "toplina" da "kintsev proizvodi"; jedna strelica udesno da napiše "industrijski govor (metaboliti)", od njih do "asimilacije", zatim do "mokrih proteina, masti, ugljikohidrata"; jedna strelica prema dolje do natpisa "energija ATP"; a također uzbrdo do "topline" i "asimilacije".

Disimilacija proteina, masti i ugljikohidrata teče na drugačiji način, ali u ruševinama ovih govora postoji niska razina upale:

1) Faza prekiselenja. U HKT, proteini se razgrađuju na AA, masti - na glicerol i FFA, ugljikohidrati - na monosaharide. Velik je broj nespecifičnih govora od konkretnih koje treba pozvati. Za rahunok peretravlennya u crijevnom traktu vidi se oko 1% kemijske energije govora. Ova faza je neophodna zbog činjenice da bi se govori koji su vam pali na pamet mogli smočiti.

2) Faza srednje razmjene (razmjena tkiva govora, metabolizam). Na kliničkoj razini vina se dijele na anabolizam i katabolizam. Utvoryuyuyutsya i transformirati posredničke govore razmjenu govora - metaboliti. U ovom slučaju, monomeri, koji su se taložili u fazi prekomjernog jetkanja, raspadaju se u male (do pet) ključnih međuproizvoda: PIA, alfa-KG, acetil-CoA, PVA, alfa-glicerofosfat. Vidi se do 20% govorne energije. U pravilu se intermedijarna izmjena odvija u citoplazmi stanica.

3) Zaostalo raspadanje govori za sudjelovanje kiseli do finalni proizvodi(ZÍ 2 , N 2 Oh, dušični govor). Možete vidjeti blizu 80% energije govora.

U isto vrijeme, razmatrane faze su više od glavnih oblika procesa razmjene. Kao u drugom, tako i u trećem stupnju energija, koja se vidi, akumulira se u vidljivu energiju kemijskih veza u makroergičkim dijelovima (postoje govori koji bi mogli htjeti jednu makroergičku vezu, npr. ATP, CTP, TTP, G TF, UTF, ADP, CDP, ..., kreatinfos, 1,3-difosfoglicerinska kiselina). Dakle, energija vezanja preostalog fosfata ATP molekule postaje blizu 10-12 kcal / mol.

Biološka uloga razmjene govora:

1. akumulacija energije tijekom razbijanja izlijevanja kemikalija;

2. obnova energije za sintezu govora vlastitog tijela;

3. raspadanje staničnih strukturnih komponenti;

4. Očekuje se sinteza i razgradnja biomolekula posebne prirode.

Razmjena bijelih

Što robitimemo s odnesenim materijalom:

Ako vam se čini da vam je ovaj materijal poznat, možete ga spremiti na svoju stranu u društvenim mjerama:

Cvrkut

Sve teme koje sam podijelio:

Proteini i njihova biološka uloga
Bjelančevina (bjelančevine) - protos - ispred brkova, prvo, glava, znači sve ostalo. Proteini su organski govor velike molekulske mase koji sadrže dušik.

Karakteristike jednostavnih proteina
U osnovi klasifikacije (nastale 1908.) leži raznolikost bijelaca. Iza ovog znaka vidi se: I. histoniprotamin, rozchinní u soli rozchini. profesionalac

Kromoproteini
Protetski dio je pofarbovan (kromos – farba). Kromoproteini uključuju hemoglobin, mioglobin, katalazu, peroksidazu, brojne flavinske enzime (sukcinat dehidrogenaza, aldehidedoks)

Lipidno-proteinski kompleksi
Lipidno-proteinski kompleksi su savijajući proteini čiji se protetski dio sastoji od različitih lipidnih komponenti. Uočljive su sljedeće komponente: 1. granična i neekstenzivna B

Nukleoproteini
Nukleoproteini su kolapsibilni proteini koji mogu sadržavati samo mali dio nukleinskih kiselina (do 65%). NP se sastoje od 2 dijela: bjelančevine (revengistoni i protamini, koji

Ugljikohidratno-proteinski kompleksi
Poput prostetske skupine ulaze u ugljikohidrate. Svi ugljikohidratno-proteinski kompleksi dijele se na glikoproteine ​​i proteoglikane. Glikoproteini (GP) - kompleks proteina s ugljikohidratima

Fosfoproteini
Proteini, jaka prostetička skupina - fosforna kiselina. Dodatak fosforne kiseline polipeptidnoj lanceti da se formira sklopiva eterska veza s AK SER ili TPE.

Budova koenzim
Koenzimi u katalitičkim reakcijama smanjuju transport raznih skupina atoma, elektrona i protona. Koenzimi se vežu s enzimima: - kovalentnim vezama; - ionnymi

Izoenzim
Izoenzimi – ceofunkcionalni proteini. Smradovi kataliziraju jednu te istu reakciju, ali se bore za nekakvu funkcionalnu vlast kroz vlast nad: - skladištenjem aminokiselina;

Dominacija enzima
Glavne uloge enzima i nebioloških katalizatora: 1) i drugi kataliziraju manje energetski moguće reakcije; 2) povećati brzinu reakcije; 3) n

Nomenklatura enzima
1) Osnovna trivijalna nomenklatura - naziv vipadkovy, bez sustava baza, na primjer, tripsin, pepsin, kimotripsin. 2) Radna nomenklatura – uz naziv se dodaje i naziv enzima

Sadašnja saznanja o enzimskoj katalizi
Prvu teoriju enzimske katalize stavili su na početak u 20. stoljeću Warburg i Baylis. Ova teorija je zagovarala da se enzim adsorbira na vlastitom supstratu i nazvana je adsorpcija, ali

Molekularni učinci dienzima
1) Učinak koncentracije je adsorpcija ležati na površini molekule na enzim molekula reagirajućih govora, tobto. supstrata, koji bi trebao dovesti do najkraćeg međusobnog djelovanja. Primjer: elektrostatička privlačnost

Teorija acidobazne katalize
U skladištu aktivnog centra enzima nalaze se kisele i bazične funkcionalne skupine. Kao rezultat ovog enzima, on djeluje katalizirajući acidobaznu snagu, tj. igrajući ulogu

Kiseljenje i namakanje bjelanjaka
Funkcije proteina su različite, ali posebno se vide strukturne, katalitičke i energetske funkcije. Energetska vrijednost proteina je blizu 4,1 kcal/g. Sredina zalogaja govora koji trebaju biti

Transformacija bjelina u organima jetkanja
Ove proteine ​​proizvode dihidrolaze (treća klasa enzima), same peptidaze - smrdi, zvuče, vibriraju u neaktivnom obliku, koje se aktiviraju putem djelomične proteolize.

Pretjerano kiseljenje savijajućih proteina i njihov katabolizam
1. Glikoproteini se hidroliziraju uz pomoć glikozidaza (amilolitičkih enzima). 2. Lipoproteini - za pomoć lipolitičkim enzimima. 3. Hemokemijski kromoprotet

Trulo bijelo i pahuljasti proizvodi za jogu
Propadanje proteina – bakterijsko propadanje proteinskih tkiva i AA pod crijevnom mikroflorom. Ide u crijevima, prote može biti posterigatisya iu cijevi - sa smanjenjem kiselosti.

Metabolizam aminokiselina
Fond AK pomaže organizmu u pravilnom odvijanju procesa: 1) hidrolize bjelančevina; 2) hidroliza tkivnih proteina (pod utjecajem katepsina u lizosomima). AK-Fond se koristi za proces

Zagalní shlyakhi razmjenjuju govore
1. Preimenovanje (priznali 1937. Braunstein i Krizm).

Timchasovoe zneshkodzhennya amonijak
Amonijak je otrovan (50 mg amonijaka se ubrizgava u kunića, štoviše = 0,4-0,7 mg/l). Stoga, u tkaninama od amonijaka zneshkodzhuetsya timchasovymi načine: 1) važno - slika

Ornitinski ciklus sehovinizacije
Sechovina da pokrije 80-90% ukupne količine dušika. Za proizvodnju se koristi 25-30 g NH2-CO-NH2 sechovina. 1. NH3 + CO

Sinteza i razgradnja nukleotida
Osobitosti izmjene nukleotida: 1. Sami ní nukleotidi i dušične baze, koje bi trebale biti prisutne, ne uključuju se prije sinteze nukleinskih kiselina i nukleotida u organizmu. Tobto, nukleotidi

Oksidacija purinskih nukleozida
Adenozin® (adenozin deaminaza, +H2O, –NH4+) ínozin® (purin nukleozid fosforilaza, +Pn-ribozil-1-P) hipoksantin (6-oksopurin) ® (ksantinoksi

DC funkcionalnost
Supstrat H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O

Replikacija (samosupstitucija, biosinteza) DNA
Imati 1953 r. Watson i Crick otkrili su princip komplementarnosti (međusobnog nadopunjavanja). Dakle, A \u003d T i GC. Pranje, potrebne replikacije: 1. strana

Transkripcija (prijenos informacija s DNA na RNA) i biosinteza RNA
Tijekom transkripcije, u svrhu replikacije, informacije se prenose s malog dijela DNK. Elementarna jedinica transkripcije je operon (transcripton) – stanica DNA koju treba trans.

Regulacija biosinteze proteina
Stanice bugatoklitičkog organizma otporne su na isti skup DNK, ali se sintetiziraju različiti proteini. Na primjer, sretno tkivo aktivno sintetizira kolagen, dok maligne stanice nemaju takav protein. Na

Mehanizmi razvoja kancerogenog otoka
Rak je genetska bolest, tj. ushkodzhennya geneiv. Vidi uho gena: 1) gubitak gena; 2) snaga slabog gena; 3) aktivacija gena;

Predoziranje lipidima
Ponašajući se tako, usne na prazna usta manje su od mehaničkog rada. Lipolitički enzimi u ustima praznima se ne otapaju. Prekomjerno kiseljenje lipida u prisustvu tihog viddilaha

Mehanizam resinteze masti
Resinteza masti na crijevnoj stjenci je sljedeća: 1. Produkti hidrolize (glicerol, VFA) se aktiviraju dodatnim ATP-om. Dalí vídbuvaêtsya posídovne atsilyuvannya

Transportni oblici lipida u organizmima
Lipidi se ne razlikuju od vode s pragovima, pa su za prijenos krvi potrebni posebni nosači koji su odvojeni od vode. Takvi transportni oblici su lipoproteini plazme.

Transformacija lipida u tkivima
U tkivima se neprestano odvijaju procesi razgradnje i sinteze lipida. Glavnu masu lipida u tijelu osobe formira TG, poput klitina, poput inkluzije. Razdoblje obnove TG u različitim tkivima

Biosinteza glicerina i FFA u tkivima
Biosinteza glicerina u tkivima usko je povezana s metabolizmom glukoze, kao rezultat katabolizma, prolazi kroz faze trioze. Gliceraldehid-3-fosfat u citoplazmi

Patologija metabolizma lipida
U fazi nadkhodzhennya íz í̈zheyu. Ryasna mast jež i natomist hipodinamija dovode do razvoja alimentarne pretilosti. Oštećena razmjena može biti posljedica nedovoljne količine masti u prehrani

Ioni Ca2+
Potvrđeno proteinom - kalmodulinom. Ca2+-kalmodulinski kompleks aktivira enzime (adenilat ciklazu, fosfodiesterazu, Ca2+-depletiranu protein kinazu). Ê grupa

Hormoni paratireoidnih žlijezda
Parat-hormon, koji se sastoji od 84 AA, regulira razinu Ca2+, potiče oslobađanje kalcija (i fosfora) iz cista u krvi; Pospješuju reapsorpciju kalcija u nirkahu, ali također potiču izlučivanje fosfora; W

Uloga vitamina u razmjeni govora
1.(!) vitamini su prekursori koenzima i prostetičkih skupina enzima. Na primjer, B1 - tiamin - ulazi u skladište koenzima ketoacid dekarboksilaza u TPP (TDF), B2 - riboflavin -

Razumijevanje hipovitaminoze, avitaminoze i hipervitaminoze
Hipovitaminoza je patološko stanje uzrokovano nedostatkom vitamina u tijelu. Avitaminoza je patološko stanje uzrokovano dnevnim nedostatkom vitamina u tijelu.

Uzroci hipotaminoze
1. Prvo: nema dovoljno vitamina u zhy. 2. Sekundarni: a) smanjen apetit; b) povećana potrošnja vitamina; c) oštećenje vmoktuvannya i odlaganje, na primjer, entero

vitamin A
Vitamer: A1 - retinol i A2 - retinal. Klinički naziv: antikseroftalmički vitamin. Zbog kemijske prirode: ciklički nepostojeći monohidrični alkohol na bazi prstena b-

Vitamin D
Antirahitični vitamin. Postoje dva vitamera: D2 – ergokalciferol i D3 – kolekalciferol. Vitamin D2 nalazi se u gljivama. Vitamin D3 se sintetizira u org

Vitamin E
Zastarjelo: antisterilni vitamin, antioksidativni enzim. Na kemijskom planu važniji su alfa-, beta-, gama-delta-tokoferoli i alfa-tokoferoli. Vitamin E stabilan

Vitamin K
Antihemoragijski vitamin. Vitamini: K1 - filokinon i K2 - menakinon. Uloga vitamina K u metabolizmu govora

pantotenska kiselina. [Mal. formula HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Spaja se s maslačnom kiselinom i b-alaninom.

Hidroksilacija ksenobiotika uz sudjelovanje mikrosomalnog monooksigenaznog sustava
1. Benzen: [Sl. benzen + O2 + NADPH2 ® (hidroksilaza, citokrom P450) fenol + NADP + H2O] 2. indol: [Sl. indol+O2+N

Uloga jetre u metabolizmu pigmenta
Pigmentna izmjena je stvaranje presavijenih međusobnih transformacija govora tkiva i tijela osobe. Postoje 4 skupine govora prije pigmenata: 1. hem

Biosinteza hema
Biosinteza hema nalazi se u većini tkiva, nekoliko u eritrocitima, kako ne bi uništio mitohondrije. U ljudskom organizmu hem se sintetizira iz glicina i sukcinil-CoA, nastalog meta

Raspad hema
Većina hemekromogenih pigmenata u tijelu osobe apsorbira se razgradnjom hema. Glavni dio hema je hemoglobin. U eritrocitima, umjesto hemoglobina, postati 80%, sat života

Patologija metabolizma pigmenta
U pravilu je povezana s poremećenim procesima katabolizma hema i očituje se hiperbilijarnom rubinemijom te se manifestira žutilom kože i vidljivih sluznica. Odrastanje u središnjem živčanom sustavu, bilirubin vrišti

Tipi promijenite biokemijsko skladište krvi
I. Apsolutno i vidljivo. Apsolutna zapanjujuća sinteza, dezintegracija, vizija drugih. Vídnosní vídnosní obumovlení zmínoy obyagu c

Skladištenje proteina u krvi
Funkcije krvnih bjelančevina: 1. podržavaju onkotski tlak (važno za albuminski karcinom); 2. Vyznayut viskoznost krvne plazme (uglavnom za albumin rahunki);

Vruće bijelo
Normalna količina proteina u krvi je 65-85 g/l. Zagalni protein je zbroj svih proteina krvi. Hipoproteinemija - smanjenje albumina. Razlozi:

Globulini su normalni 20-30 g/l
I. α1-globulin α-antitripsin – inhibicija tripsina, pepsina, elastaze, drugih krvnih proteaza. Vikonu protiv paljenja

višak dušika
Višak dušika je zbroj dušika svih neproteinskih dušikovih govora u krvi. Norma je 14-28 mmol / l. 1. Metabolizam: 1.1. aminokiseline (25%); 1.2. stvoriti

Razmjena ugljikohidrata
Glukoza u kapilarnoj krvi tijela je 3,3-5,5 mmol/l. 1. Hiperglikemija (povišenje glukoze): 1.1. hiperglikemija gušterače - za vrijeme trajanja moždanog udara

Izmjena lipida
Kolesterol je normalan 3-5,2 mmol/l. Plazma sadrži LDL, LDLNS (aterogena frakcija) i HDL (anti-aterogena frakcija). Poboljšanje razvoja ateroskleroze

Razmjena minerala
Natrij je glavni postakutni ion. Mineralokortikoidi (aldosteron-hvatač natrija u krvi) dodaju se razini Na+ u krvi. Natrij rabarbara povećava za rahunok heme

Enzimska plazma
Razvrstaj: 1. Funkcionalni enzimi (mokra plazma). Na primjer, renin (potiče arterijski tlak putem angiotenzina II), kolesteraza (razgrađuje acetilkolin). Íh aktivnost

Fizička snaga dijela zdravih ljudi, njihove promjene u patologiji
I. Količina dijelova garazda 1,2-1,5 litara. Poliurija – povećanje broja sekcija kroz: 1) povećanje filtracije

Pokazatelji odjeljka skladišta kemikalija
Zagalniy dušik - ce sukupníst dušik svih azotovísnih rechovins u odjeljku. Norma je 10-16 g / dob. U slučaju patologija, inhalirani dušik može: povećati - hiperazoturija

Osobitosti razmjene govora u živčanom tkivu
Razmjena energije. U tkivu mozga dolazi do povećanja clitinne dihannia (aerobni procesi su preopterećeni). Mozak pomaže da se smanji više kiselosti, niža sirka

Kemijski prijenos živčanog uzbuđenja
Prijenos uzbuđenja s jedne stanice na drugu ovisi o dodatnim neurotransmiterima: - neuropeptidima; - AK; - acetilkolin; - Biogeni amini (adrenalin,

Í aktivatori koji potiču enzimsku aktivnost. Inhibitori zdravlja u interakciji s enzimima različite razine mikologije. Na temelju čega se vukodlak razlikuje, ta nepovratna ingibuvannya. Inhibitori vukodlaka vežu se na enzime sa slabim nekovalentnim vezama i, za raspjevane umove, lako se razrijede vodom u prisutnosti enzima, na kratko vrijeme. Vukodlaci ingibtori se dijele na natjecateljske i nenatjecateljske.

Kompetitivni inhibitori mogu biti strukturno slični supstratu, što je rezultat natjecanja molekula supstrata i inhibitora za vezanje na aktivno središte enzima. U tom slučaju aktivno mjesto stupa u interakciju sa supstratom, odnosno inhibitorom, kompleksom enzim-supstrat (ES) ili enzim-inhibitor (EI). p align="justify"> Kod kalupljenja EI kompleksa produkt reakcije se ne taloži. Aktivnost enzima može se mijenjati ovisno o promjeni koncentracije supstrata. Mnogi ljekoviti pripravci djeluju kao kompetitivni inhibitori. Na primjer, sulfanamidi, koji mogu biti bakteriostatski, analozi su para-aminobenzojeve kiseline, zamjenske bakterije za sintezu folne kiseline (neophodne za sintezu nukleotida i podil klitina).

Nekompetitivni inhibitori nisu slični supstratu, pa stupaju u interakciju s enzimom u diobi, u aktivnom centru.

Nereverzibilni inhibitori uspostavljaju molekularne kovalentne veze s enzimom, štoviše, aktivno središte enzima često je modificirano. Na kraju, ovaj enzim ne može nadjačati svoju katalitičku funkciju. Primjerice, organofosforni spojevi kovalentno vežu OH-skupinu serina koja se nalazi u aktivnom centru i ima ključnu ulogu u procesu katalize. Dakle, íngíbítori, kao da su pobjednici, poput lica, umrijeti dugo vremena (dobu, tizhní). Ponovno otkrivanje enzimske aktivnosti može biti posljedica sinteze novih enzimskih molekula.

Brument enzimskih procesa u Klitiniju zaštićen je nad istim stadom, a gozba enzimskih reakcija, enzimski Lantsyug (metabolizam plemenitog), yaki može biti Boti Liniyni (GLIKOLZA), a ispad, ciklusi (ciklusi freet (slobodni ciklusi) sa). Za povećanje brzine metaboličkog puta dovoljno je regulirati količinu ili aktivnost enzima. U metaboličkim putovima nije potrebno regulirati aktivnost svih enzima, ali treba regulirati aktivnost ključnih enzima, što znači da je brzina metaboličkog procesa prenapuhana.

Ključni enzimi su:

Metabolički put enzima cob (prvi enzim),

Enzimi koji kataliziraju (najčešće) reakcije koje ograničavaju swidkist,

· Enzimi, koji se nalaze u području metaboličkih putova.

Na regulaciju brzine enzimskih reakcija mogu utjecati:

Promjena broja molekula enzima,

Dostupnost molekula supstratu i koenzimu,

· Regulacija katalitičke aktivnosti molekula drugih enzima.

Regulacija broja molekula enzima u stanicama može se vršiti promjenom brzine sinteze (indukcija - povećanje brzine sinteze, represija - galvanizacija) ili promjenom brzine sinteze.

Važan parametar, koji kontrolira prolazak metaboličkog puta, je prisutnost supstrata, glavni rang je prvi, što je veća koncentracija, važnija je stabilnost metaboličkog puta.

Regulacija katalitičke aktivnosti drugih enzima. Glavne metode regulacije su: alosterični i izosterički mehanizmi, regulacija za dodatne interakcije protein-protein, put kemijske modifikacije, obmezhenny (chastkovy) proteoliza.

Izosterički mehanizam. U ovom slučaju, regulator se izravno ubrizgava u aktivno središte enzima. Iza takvog mehanizma stoje konkurentski inhibitori i đakoni.

Alosterički mehanizam. Puno enzima, krema za aktivni centar, blago alosteričan centar, dovoljna udaljenost od aktivnog centra. Alosterični enzimi nazivaju se oligomerni proteini, koji se sastoje od niza podjedinica. Za alosterički centar efektori su nekovalentno vezani. Ulogu mogu igrati supstrati, krajnji produkti metaboličkog puta, koenzim, makroergija (štoviše, ATP i ADP djeluju kao antagonisti: ATP aktivira procese anabolizma i inhibira katabolizam, ADP - navpaki).

Alosterični centri u enzimu mogu biti prskalica. Alosterički enzimi imaju moć pozitivne i negativne kooperativnosti. Interakcija efektora s alosteričkim centrom dovodi do naknadne kooperativne promjene u konformaciji svih podjedinica, što dovodi do promjene oblika aktivnog centra, što smanjuje ili povećava sporidnost supstrata i, očito, mijenja bilo povećana katalitička aktivnost enzima.

Intramolekularna interakcija proteina – proteini(samo za oligomerne enzime) od promjene u oligomerizmu. Proteinkinaza A je enzim koji fosforilira proteine ​​za metabolizam ATP-a, sastoji se od 4 podjedinice dva tipa: dvije regulatorne podjedinice i dvije katalitičke podjedinice. Ovaj tetramer nema katalitičku aktivnost. Tijekom disocijacije tetramernog kompleksa mijenjaju se dvije katalitičke podjedinice i enzim postaje aktivan. Takav mehanizam regulacije je brutalan. Povezanost regulatornih i katalitičkih podjedinica protenkinaze A ponovno se formira do uspostave neaktivnog kompleksa.

kemijska modifikacija Najčešće se govori o mehanizmu regulacije aktivnosti enzima na način kovalentne modifikacije aminokiselinskih ostataka. Ovom modifikacijom enzimu se dodaju OH-skupine. Fosforilaciju kontroliraju enzimi protein kinaze za ATP. Dodavanje viška fosforne kiseline dovodi do promjene katalitičke aktivnosti, pri čemu rezultat može biti dvojak: neki se enzimi aktiviraju tijekom fosforilacije, dok drugi postaju manje aktivni. Promjena aktivnosti putem fosforilacije se poništava. Uklanjanje viška fosforne kiseline i proteinfosfataze.

Regulacija aktivnosti enzima na način pržena proteoliza. Aktivni enzimi se sintetiziraju kao neaktivni prekursori - proenzimi, a aktiviraju se kao rezultat hidrolize jedne ili više pjevajućih peptidnih veza, što potiče cijepanje dijela proteinske molekule na proenzim. Uslijed toga u dijelu proteinske molekule koji nedostaje dolazi do konformacijske promjene i formiranja aktivnog centra, a enzim postaje aktivan. Cijepanje peptida u obliku proteinskih prekursora kataliziraju enzimi peptidaze.

U ovom enzimu, aktivnost enzima se nepovratno mijenja. Proteolitičke promjene u osnovi su aktivacije proteolitičkih enzima u PCT-u, proteina u sustavu krvotoka i fibrinolize, kao i proteinsko-peptidnih hormona. Na primjer, tripsinogen, koji se sintetizira u submukoznoj šupljini, nalazi se u crijevima, gdje se dodaje enzim enteropeptidaza. Kao rezultat, opaženo je proteolitičko cijepanje iz cijepanja heksapeptida. Time se u dijelu molekule stvara aktivni centar i uspostavlja aktivni tripsin.