Ρύθμιση της δραστηριότητας των ενζύμων και μέθοδοι. Ρύθμιση της ενζυμικής δραστηριότητας. Ιατρική ενζυμολογία (βιοχημεία) Τρόποι ρύθμισης της ενζυμικής δραστηριότητας στην κλιτίνη

Όντας μια ενιαία ζωντανή ύλη, η οποία λειτουργεί σαν ένα σύμπλεγμα κρίσιμων βιοσυστημάτων, η κλίνη ανταλλάσσεται συνεχώς με το αιθέριο μέσο του λόγου και της ενέργειας. Για την υποστήριξη της ομοιόστασης, υπάρχει μια ομάδα ειδικών ομιλιών πρωτεϊνικής φύσης - ένζυμα. Budov, οι λειτουργίες, καθώς και η ρύθμιση της δραστηριότητας των ενζύμων, αναπτύσσονται με έναν ειδικό τρόπο βιοχημείας, όπως ονομάζονται ενζυμολογία. Σε αυτό το άρθρο, για συγκεκριμένες εφαρμογές, είναι δυνατό να δούμε διαφορετικούς μηχανισμούς και τρόπους ρύθμισης της δραστηριότητας των ενζύμων, τη δύναμη των μεγαλύτερων δυνάμεων και των ανθρώπων.

Πλύσιμο απαραίτητο για τη βέλτιστη ενζυμική δραστηριότητα

Η βιολογικά ενεργή ομιλία, η οποία δονείται σαν αντίδραση στην αφομοίωση, καθώς και στη διάσπαση, αποκαλύπτει την καταλυτική της δύναμη σε κλίτνες για να τραγουδούν μυαλά. Για παράδειγμα, είναι σημαντικό να πούμε ότι σε μια τέτοια ντιλυάντση κλιτίνη συμβαίνει μια χημική διαδικασία, η οποία θα πάρει τη μοίρα των ενζύμων. Zavdyaks της διαμερισματοποίησης (διάσπαση του κυτταροπλάσματος στα οικόπεδα) ανταγωνιστικές αντιδράσεις εμφανίζονται σε διάφορα μέρη και οργανοειδή.

Έτσι, η σύνθεση πρωτεϊνών συμβαίνει στα ριβοσώματα, ενώ η διάσπαση - στο ιαλόπλασμα. Η ειδική ρύθμιση της δραστηριότητας των ενζύμων που καταλύουν τις πολλαπλασιαζόμενες βιοχημικές αντιδράσεις, εξασφαλίζοντας τη βέλτιστη ροή της ανταλλαγής του λόγου και την αναμόρφωση ενεργειακά γόνιμων μεταβολικών οδών.

Πολυενζυμικό σύμπλεγμα

Δομική-λειτουργική οργάνωση ενζύμων στο σώμα της ενζυμικής συσκευής της κλιτίνης. Περισσότερες χημικές αντιδράσεις, όπως σε αυτές, αμοιβαία. Ως πλούσιο προϊόν της πρώτης αντίδρασης, ως αντιδραστήριο για την επίθεση, σε αυτή την περίπτωση, η διαστολή των ενζύμων στην κλιτίνη είναι ιδιαίτερα έντονη.

Λάβετε υπόψη ότι τα ένζυμα, από τη φύση τους, είναι απλές και πτυσσόμενες πρωτεΐνες. Η πρώτη ευαισθησία στο υπόστρωμα κλιτίνης εξηγείται από την αλλαγή στη διαμόρφωση του αεριού χώρου της δομής τριτοταγούς τετάρτου του πεπτιδίου. Τα ένζυμα αντιδρούν σε αλλαγές όχι μόνο στη μέση των παραμέτρων της κλιτίνης, όπως η χημική αποθήκη του υαλόπλασμα, η συγκέντρωση αντιδραστηρίων και προϊόντων στην αντίδραση, η θερμοκρασία, αλλά και σε αλλαγές που συμβαίνουν στις ευαίσθητες κλιτίνες ή τη διακυτταρική ρινδίνη i.

Γιατί η κλιτίνα χωρίζεται σε διαμερίσματα

Η ευφυΐα και η λογική της διευθέτησης της ζωντανής φύσης είναι απλώς εχθρική. Όλος ο κόσμος είναι άξιος των εκδηλώσεων ζωής που είναι χαρακτηριστικές της κλητίνης. Για έναν επιστήμονα χημικό, ήταν γενικά κατανοητό ότι διαφορετικές ενζυμικές χημικές αντιδράσεις, για παράδειγμα, η σύνθεση γλυκόζης και γλυκόζης, δεν μπορούν να προχωρήσουν στο ίδιο δείγμα. Πώς συμβαίνουν οι παρατεταμένες αντιδράσεις στο υαλόπλασμα ενός κυττάρου, που είναι το υπόστρωμα για την αγωγή τους; Φαίνεται ότι το κυτοσόλιο είναι το κυτοσόλιο, στο οποίο λαμβάνουν χώρα ανταγωνιστικές χημικές διεργασίες, ο χώρος των διαιρέσεων και η απομόνωση θέσεων - διαμερισμάτων. Τα Zavdyaks και οι μεταβολικές αντιδράσεις των μεγαλύτερων savts και αυτών των ανθρώπων ρυθμίζονται με ιδιαίτερη ακρίβεια, και τα προϊόντα της ανταλλαγής μετατρέπονται σε μορφές που μπορούν εύκολα να διεισδύσουν μέσα από τα χωρίσματα των κυττάρων. Αφήστε τους να αποκαταστήσουν την πρωταρχική τους δομή. Κρέμα στο κυτταρόπλασμα, τα ένζυμα βρίσκονται στα οργανίδια: ριβοσώματα, μιτοχόνδρια, πυρήνες, λυσοσώματα.

Ο ρόλος των ενζύμων στον ενεργειακό μεταβολισμό

Ας ρίξουμε μια ματιά στην αποκαρβοξυλίωση οξειδίου του πυροσταφυλικού. Η ρύθμιση της καταλυτικής δραστηριότητας των ενζύμων έχει αναπτυχθεί καλά από την ενζυμολογία. Αυτή η βιοχημική διαδικασία λαμβάνει χώρα στα μιτοχόνδρια - οργανίδια δύο μεμβρανών ευκαρυωτικών κλιτινών - και είναι μια ενδιάμεση διαδικασία μεταξύ της αποδόμησης της γλυκόζης χωρίς οξύ και του συμπλόκου αφυδρογονάσης πυροσταφυλικού - PDH - για την εκδίκηση τριών ενζύμων. Σε άλλα άτομα, η μείωση αυτή οφείλεται στην αύξηση της συγκέντρωσης του Acetyl-CoA και του NATH, έτσι ώστε να εμφανίζονται εναλλακτικές δυνατότητες απορρόφησης των μορίων του Acetyl-CoA. Εάν η κλιτίνη απαιτεί ένα επιπλέον μέρος ενέργειας και μορίων δέκτη vimagan για την ενίσχυση των αντιδράσεων του κύκλου του τρικαρβοξυλικού οξέος, τότε τα ένζυμα ενεργοποιούνται.

Τι είναι η αλοστερική αναστολή

Η ρύθμιση της ενζυμικής δραστηριότητας μπορεί να ελεγχθεί με ειδικούς παράγοντες - καταλυτικούς αναστολείς. Η δυσοσμία μπορεί να συνδέεται ομοιοπολικά με τους τόπους τραγουδιού του ενζύμου, παρακάμπτοντας την ενεργή θέση. Είναι απαραίτητο να προκληθεί παραμόρφωση της ευρύχωρης δομής του καταλύτη και να προκαλέσει αυτόματα μείωση των ενζυματικών δυνάμεων. Με άλλα λόγια, υπάρχει μια αλοστερική ρύθμιση της ενζυμικής δραστηριότητας. Dodamo επίσης, ότι μια τέτοια μορφή καταλυτικής έγχυσης είναι ισχυρή για ολιγομερή ένζυμα, δηλαδή των οποίων τα μόρια αποτελούνται από δύο ή περισσότερες πολυμερείς υπομονάδες πρωτεΐνης. Κοιτάζοντας την μπροστινή επικεφαλίδα, το σύμπλεγμα PDH μπορεί να βρεθεί σε τρία ολιγομερή ένζυμα: πυροσταφυλική αφυδρογονάση, δεϋδρολιποϋλο αφυδρογονάση και υδρολιποϋλ τρανσακετυλάση.

Ρυθμιστικά ένζυμα

Μελέτες στην ενζυμολογία έχουν καθορίσει εκείνες που πρέπει να εναποτεθούν τόσο ως προς τη συγκέντρωση όσο και ως προς τη δραστηριότητα του καταλύτη. Οι πιο κοινές μεταβολικές οδοί είναι τα ένζυμα μούχλας που ρυθμίζουν όλες τις περιοχές της γιόγκα.

Οι μυρωδιές ονομάζονται ρυθμιστές και τραγουδούν στις αντιδράσεις στάχυ του συμπλέγματος και μπορούν επίσης να συμμετέχουν σε χημικές διεργασίες που τις περισσότερες φορές προχωρούν σε μη αναστρέψιμες αντιδράσεις ή έρχονται στα αντιδραστήρια στα σημεία διάσπασης της μεταβολικής οδού.

Πώς λειτουργεί η αλληλεπίδραση πεπτιδίων

Ένας από τους τρόπους, για τη βοήθεια του οποίου είναι η ρύθμιση της δραστηριότητας των ενζύμων στα κύτταρα, είναι η αλληλεπίδραση πρωτεΐνης-πρωτεΐνης. Τι είναι η γλώσσα; Είναι απαραίτητο να προστεθούν ρυθμιστικές πρωτεΐνες στο μόριο του ενζύμου, με αποτέλεσμα να αναμένεται ενεργοποίηση. Για παράδειγμα, το ένζυμο αδενυλυλοκυκλάση βρίσκεται στην εσωτερική επιφάνεια της κυτταρικής μεμβράνης και μπορεί να αλληλεπιδράσει με δομές όπως ένας ορμονικός υποδοχέας, καθώς και με ένα πεπτίδιο που διαχωρίζεται από ένα ένζυμο. Εφόσον, ως αποτέλεσμα της ορμόνης και του υποδοχέα, η ενδιάμεση πρωτεΐνη αλλάζει τη χωρική της διαμόρφωση, ο τρόπος ενίσχυσης των καταλυτικών δυνάμεων της αδενυλυλοκυκλάσης στη βιοχημεία οδηγεί σε ενεργοποίηση μετά την εμφάνιση του ρυθμιστή πρωτεΐνης iv.

Η πρωτοτομία και ο ρόλος τους στη βιοχημεία

Αυτή η ομάδα ομιλιών, που ονομάζονται επίσης πρωτεϊνάσες, επιταχύνει τη μεταφορά του ανιόντος PO 4 3- στην υδροξοομάδα των αμινοξέων, η οποία εισέρχεται στο πεπτιδικό μακρομόριο. Η ρύθμιση της ενζυμικής δραστηριότητας στα πρωτομερή θα εξεταστεί από εμάς με βάση την πρωτεϊνική κινάση Α. Το τρίτο μόριο είναι ένα τετραμερές, το οποίο αποτελείται από δύο καταλυτικές και δύο ρυθμιστικές πεπτιδικές υπομονάδες και δεν λειτουργεί ως καταλύτης έως ότου συνδεθεί το chotir στα ρυθμιστικά κύτταρα του πρωτομερούς και των μορίων cAMP. Ο λόγος για τον μετασχηματισμό της διαστημικής δομής των πρωτεϊνικών ρυθμιστών, που είναι να προκαλέσει δόνηση δύο ενεργοποιημένων σωματιδίων καταλυτικής πρωτεΐνης, για να προκαλέσει διάσταση των πρωτομίρων. Καθώς τα μόρια cAMP συντήκονται ως ρυθμιστικές υπομονάδες, το σύμπλοκο αδρανούς πρωτεϊνικής κινάσης επανασχηματίζεται σε τετραμερές και λαμβάνει χώρα η σύνδεση καταλυτικών και ρυθμιστικών σωματιδίων πεπτιδίου. Με αυτόν τον τρόπο εξετάζονται οι τρόποι ρύθμισης της δραστηριότητας των ενζύμων για να αποτραπεί ο αντίστροφος χαρακτήρας τους.

Χημική ρύθμιση της ενζυμικής δραστηριότητας

Η βιοχημεία έχει επίσης αναπτύξει μηχανισμούς για τη ρύθμιση της δραστηριότητας των ενζύμων, όπως η φωσφορυλίωση, η αποφωσφορυλίωση. Ο μηχανισμός ρύθμισης της ενζυμικής δραστηριότητας σε διαφορετικές περιπτώσεις είναι ο εξής: υπερβολές αμινοξέων του ενζύμου, εκδίκηση της ομάδας ΟΗ -, αλλάζουν τη χημική τους τροποποίηση μετά από φωσφοπρωτεϊνικές φωσφατάσες πάνω τους. Με αυτόν τον τρόπο η διόρθωση είναι απαραίτητη, εξάλλου για κάποια ένζυμα είναι η αιτία που τα ενεργοποιεί και για άλλα είναι ανασταλτική. Με τον δικό τους τρόπο, οι καταλυτικές δυνάμεις των ίδιων των φωσφοπρωτεϊνικών φωσφατάσεων ρυθμίζονται από την ορμόνη. Για παράδειγμα, το ζωικό άμυλο - γλυκογόνο - και το λίπος στις επαφές μεταξύ του priyomami їzhі διασπώνται στον εντερικό σωλήνα, για να είμαστε πιο ακριβείς, στις δώδεκα αποικίες και στην έγχυση γλυκαγόνης - παγκρεατικό ένζυμο.

Αυτή η διαδικασία υποστηρίζεται από τη φωσφορυλίωση των τροφικών ενζύμων της SHKT. Στην περίοδο της ενεργού χάραξης, εάν προέρχεται από το σωλήνα στο δωδεκαδάκτυλο, ενισχύεται η σύνθεση της γλυκαγόνης. Η ινσουλίνη είναι ένα άλλο ένζυμο του υποδόριου στρώματος, το οποίο δονείται από άλφα-κλιτίνες των νησιών Langerhans, αλληλεπιδρώντας με τον υποδοχέα, συμπεριλαμβανομένου του μηχανισμού φωσφορυλίωσης των ίδιων των φυτικών ενζύμων.

Chastkovy proteoliz

Όπως και ο Bachimo, ίση ρύθμιση της ενζυμικής δραστηριότητας σε διαφορετικά είδη νυχτερίδων. Για τα ένζυμα, που βρίσκονται τόσο στο κυτταρόπλασμα όσο και σε οργανοειδή (στο πλάσμα του αίματος ή στον εντερικό σωλήνα), η μέθοδος ενεργοποίησής τους είναι η διαδικασία υδρόλυσης των πεπτιδικών δεσμών CO-NH. Το Vin είναι απαραίτητο, τα θραύσματα τέτοιων ενζύμων συντίθενται σε ανενεργή μορφή. Με τη μορφή ενός μορίου ενζύμου, ένα πεπτιδικό τμήμα διασπάται και στη δομή της τροποποίησης, η οποία αφήνεται έξω, προστίθεται ένα ενεργό κέντρο. Tse να φέρει στο σημείο το ένζυμο να «μπαίνει στο στρατόπεδο εργασίας», ώστε να καταστεί δυνατή η προσθήκη στην παράκαμψη της χημικής διαδικασίας. Για παράδειγμα, το τρυψινογόνο, ένα ανενεργό ένζυμο στην υποβλεννογόνια κοιλότητα, δεν διασπά τις πρωτεΐνες που βρίσκονται στο δωδεκαδάκτυλο. Στην περίπτωση έγχυσης εντεροπεπτιδάσης, λαμβάνει χώρα πρωτεόλυση. Το επόμενο ένζυμο ενεργοποιείται και τώρα ονομάζεται θρυψίνη. Πρωτεόλυση Chastkovy - η διαδικασία των λυκανθρώπων. Vіdbuvaєtsya σε τέτοιες περιπτώσεις, όπως η ενεργοποίηση των ενζύμων που διασπούν τα πολυπεπτίδια, στις διαδικασίες της γλωττίδας του αίματος.

Ο ρόλος της συγκέντρωσης των εξωτερικών ομιλιών στο μεταβολισμό των κυττάρων

Η ρύθμιση της δραστηριότητας του ενζύμου από την προσβασιμότητα του υποστρώματος θεωρήθηκε συχνά από εμάς υπό τον υπότιτλο "Σύμπλοκο πολλαπλών ενζύμων". Η συχνότητα διέλευσης, που λαμβάνει χώρα στο τέλος του σταδίου, εναποτίθεται έντονα, εν όψει του γεγονότος ότι κάποια μόρια της εξωτερικής ομιλίας βρίσκονται στο υαλόπλασμα ή τα οργανίδια της κλίνης. Επομένως, η ταχύτητα της μεταβολικής οδού είναι ευθέως ανάλογη με τη συγκέντρωση της ομιλίας. Όσο περισσότερα μόρια αντιδραστηρίων υπάρχουν στο κυτταρόπλασμα, τόσο μεγαλύτερη είναι η ευελιξία όλων των επιθετικών χημικών αντιδράσεων.

Αλοστερική ρύθμιση

Τα ένζυμα, η δραστηριότητα των οποίων ελέγχεται όχι μόνο από τη συγκέντρωση εξωτερικών αντιδραστηρίων, αλλά και από τελεστές ομιλίας, ονομάζονται ισχυρά. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya ρύθμιση της δραστηριότητας των ενζύμων. Η βιοχημεία έχει φέρει αυτά που ονομάζονται τόσο συχνά αλοστερικά ένζυμα, ακόμη πιο σημαντικά για τον μεταβολισμό των κυττάρων, τα θραύσματα μπορεί να έχουν υπερβολικά υψηλή ευαισθησία στις αλλαγές στην ομοιόσταση. Ως ένζυμο, καταστέλλει μια χημική αντίδραση, με αποτέλεσμα να μειώνει την ευαισθησία της και ονομάζεται αρνητικός τελεστής (inibtor). Στον πολλαπλασιαστικό τύπο, εάν υπάρχει αύξηση της ταχύτητας της αντίδρασης, υπάρχει ένας ενεργοποιητής - ένας θετικός τελεστής. Η πιο συχνή χρήση της ομιλίας, έτσι ώστε τα αντιδραστήρια, όπως οι χημικές αλληλεπιδράσεις, να παίζουν το ρόλο των ενεργοποιητών. Τα προϊόντα Kіntsev well, η scho ομολογήθηκε ως αποτέλεσμα ποικίλων αντιδράσεων, συμπεριφέρονται σαν ingіbіtori. Αυτός ο τύπος ρύθμισης, υποκινούμενος από την αλληλεξάρτηση της συγκέντρωσης αντιδραστηρίων και προϊόντων, ονομάζεται ετερότροφος.

Η ενζυμική δραστηριότητα μπορεί να αλλάξει υπό την επίδραση διαφόρων εξωτερικών παραγόντων. Ομιλία που επηρεάζει τη δραστηριότητα των ενζύμων, σημαίνει ρυθμιστές ενζύμων. Οι διαμορφωτές χωρίζουν τη γραμμή τους σε δύο ομάδες:

1. ενεργοποιητές. Κάτω από την έγχυση, παρατηρείται αύξηση της δραστηριότητας των ενζύμων. Ως ενεργοποιητές, μπορούν να δράσουν ως μεταλλικά κατιόντα. Για παράδειγμα, το Na+ είναι ένας ενεργοποιητής της αμυλάσης στα ανθρώπινα ιγμόρεια.

2. Αναστολείς.Ομιλία, υπό την εισροή ορισμένων, υπάρχει αλλαγή στη δραστηριότητα των ενζύμων.

Οι αναστολείς αντιπροσωπεύουν μια μεγάλη ομάδα ομιλιών που διακρίνονται από τον μηχανισμό της αναστολής.

Για την ασήμαντη σημασία του φαινομένου εισόδου, τα inibіtori υποδιαιρούνται σε:

· μη αναστρεψιμο(Yakі σε περίπτωση αλληλεπίδρασης με το ένζυμο, θα βοηθήσει να διατηρηθεί για πάντα η ενζυματική δραστηριότητα).

· λυκάνθρωποι(Yakі timchasovo zmenshuyut ενζυμική δραστηριότητα).

Ο μηχανισμός των μη αναστρέψιμων αναστολέων μπορεί να περιγραφεί από τις επερχόμενες ισότητες:

Σε + μι Ein,

de Ein- ένα σύμπλεγμα ενζύμου με έναν αναστολέα, στο οποίο τα κρασιά δεν έχουν καταλυτικές δυνάμεις.

Κατά κανόνα, οι μη αναστρέψιμοι αναστολείς αλληλεπιδρούν με τις λειτουργικές ομάδες της ενεργού θέσης του ενζύμου. Η δυσοσμία τα κυνηγάει ομοιοπολικά και τα μπλοκάρει με τέτοιο τρόπο. Ως αποτέλεσμα, αυτό το ένζυμο αλληλεπιδρά με το υπόστρωμα.

Ο κλασικός πισινός των αμετάκλητων αναστολέων είναι ο οργανοφωσφορικός λόγος. Το φθοροφωσφορικό διισοπροπύλιο (DFF) έχει βρεθεί ότι είναι πλούσιο σε βιοχημικές μελέτες. Τα οργανικά συστατικά του φωσφόρου επηρεάζονται από την περίσσεια σερίνης στο ενεργό κέντρο του ενζύμου:

Πριν από τα ένζυμα, που βρίσκονται στο ενεργό κέντρο της σερίνης, βρίσκονται η χοληστεράση, η θρυψίνη, η ελαστάση και άλλα.

Όπως άλλοι μη επιστρεφόμενοι αναστολείς, οι αλκυλικοί παράγοντες είναι ευρέως γνωστοί. Αλληλεπιδρούν με SH-ομάδες κυστεΐνης ή ιμιδασικές ρίζες ιστιδίνης στο ενεργό κέντρο. Μηχανισμός μη αναστρέψιμης αναστολής ενζύμων από ιωδοακεταμίδιο:

Ως αλκυλιωτικοί παράγοντες και ως μη αναστρέψιμοι αναστολείς στη βιοχημεία, υπάρχει η στασιμότητα του ιωδοακεταμιδίου, του μονοιωδοοξικού και άλλων.

Η εκδήλωση της αμετάκλητης νικηφόρας νικηφόρας βρίσκεται στα χέρια του λαϊκού κράτους και της ιατρικής. Σε νέα βάση, παρατηρείται στασιμότητα των εντομοκτόνων (βοηθά στην καταπολέμηση του κώματος), ορισμένων φαρμακευτικών σκευασμάτων (αντιχολινεστεράσης). Στη βάση τους, δημιουργήθηκε η ομιλία πεδίου μάχης του νευροπαραλυτικού τμήματος από την ομάδα των οργανοφωσφορικών γυμνοσάλιαγκων.

Στο vіdmіnu vіd іnіbіtorіv nіgіbіtorіv vplyu λυκάνθρωποι іnіgіbіtori λιγότερο από μια ώρα τραγουδιού іnіmіzhо μειώνουν τη δραστηριότητα των ενζύμων. Ο μηχανισμός του τρέχοντος ανασταλτικού αποτελέσματος μπορεί να αναπαρασταθεί εξετάζοντας τις επερχόμενες ίσες αντιδράσεις:

Σε+ μι Ein

Σε + ES ΕΣΙΝ

Όπως βλέπουμε από τις αναπαραστάσεις των ίσων αντιδράσεων, οι αναστολείς αναστροφής επιστρέφουν στο ένζυμο ή στο σύμπλεγμα ενζύμου-υποστρώματος. Σε αυτή την περίπτωση, το ένζυμο ασκεί την καταλυτική του δύναμη.

Υπόκεινται οι λυκάνθρωποι ingibtori πίσω από τον μηχανισμό του inibing effect ανταγωνιστικόςі μη ανταγωνιστικός, yakі v_drіznyayutsya ένας τύπος για τον μηχανισμό αναστολής της δράσης στο ένζυμο.

Σε περιόδους μη ανταγωνιστικής αναστολής, ο αναστολέας προσκολλάται αντίστροφα στο ένζυμο πάνω από το ενεργό του σημείο. Σε αυτή την περίπτωση, η διαμόρφωση του ενεργού κέντρου αλλάζει, γεγονός που οδηγεί στην αντίστροφη αδρανοποίηση του ενζύμου. Υπό την επίδραση ενός ανταγωνιστικού αναστολέα, δεν υπάρχει αλλαγή στη σποριδικότητα του ενζύμου για αυτό το υπόστρωμα, δηλαδή. η τιμή δεν αλλάζει Πριν m, αλλά η μέγιστη ταχύτητα της ενζυμικής αντίδρασης μειώνεται ( VΜέγιστη). Ως μη ανταγωνιστικοί αναστολείς, μπορούν να λειτουργήσουν ως ενδιάμεσα προϊόντα της ανταλλαγής λόγου.

Τα μόρια ανταγωνιστικών αναστολέων παρουσιάζουν ομοιότητα με το σωστό υπόστρωμα για το ένζυμο. Ένα κλασικό παράδειγμα ανταγωνιστικών αναστολέων είναι το μηλονικό οξύ, το οποίο μειώνει αντίστροφα τη δραστηριότητα του ενζύμου ηλεκτρική αφυδρογονάση.

Βουρστινικό οξύ Μαλονικό οξύ

Από τις αναπαραστάσεις των τύπων, είναι σαφές ότι το μηλονικό οξύ θυμίζει πραγματικά έντονα τον Budova Burshtinov. Η δομική ομοιότητα επιτρέπει στο μηλονικό οξύ να δεσμεύεται στην ενεργό θέση του ενζύμου ηλεκτρική αφυδρογονάση. Ωστόσο, δεν είναι ικανό να εισέλθει σε μια αντίδραση που καταλύεται από αυτό το ένζυμο (αντίδραση αφυδρογόνωσης). Επομένως, ο αναστολέας έρχεται στο ενεργό κέντρο του ενζύμου, εμποδίζοντας την πιθανότητα αλληλεπίδρασής του με το αληθινό υπόστρωμα. Με αυτόν τον τρόπο, υπό την εισροή ενός ανταγωνιστικού αναστολέα, η σποριδικότητα του ενζύμου στο υπόστρωμα μειώνεται απότομα (αυξημένη τιμή Πριν m), αλλά η τιμή δεν αλλάζει VΜέγιστη. Το φαινόμενο της ανταγωνιστικής αναστολής μπορεί να αναγνωριστεί ως μια διαδρομή μιας απότομης αύξησης στη συγκέντρωση του υποστρώματος του αθροίσματος της αντίδρασης.

Με αυτόν τον τρόπο, ανταγωνιστικοί αναστολείς, που δρουν σαν μη ανταγωνιστικοί, δεσμεύονται στο ενεργό κέντρο του ενζύμου, μετά από το οποίο υπάρχει μια απότομη αύξηση της τιμής Πριν m στο υπόστρωμα, το οποίο αποτελεί τη βάση της αντίστροφης μείωσης της δραστηριότητας της γιόγκα.

Ως φυσιολογικά ανταγωνιστικός αναστολέας της ηλεκτρικής αφυδρογονάσης, δρα το οξαλικό οξύ. Όπως φαίνεται από το παρουσιαζόμενο μωρό, το ενδιάμεσο προϊόν της ανταλλαγής ομιλιών έχει επίσης την ίδια δομική ομοιότητα με το ηλεκτρικό οξύ. Η ανταγωνιστική αναστολή της ηλεκτρικής αφυδρογονάσης από το οξαλικό οξύ παίζει σημαντικό ρόλο στη ρύθμιση του οξειδωτικού μετασχηματισμού στα μιτοχόνδρια:

Ένας άλλος τύπος ρύθμισης της ενζυμικής δραστηριότητας - αλοστερική ρύθμιση. Vіn pritamanny ειδικά ομάδα ενζύμων - αλοστερικά ένζυμα. Πριν από τα αλοστερικά ένζυμα, υπάρχουν ολιγομερείς πρωτεΐνες, στη δομή των οποίων υπάρχουν ρυθμιστικά (αλοστερικά) κέντρα.

Η αποθήκη μορίων αλοστερικών ενζύμων έχει δύο τύπους υπομονάδων:

1) καταλυτικός(W);

2) ρυθμιστικές (R).

Η καταλυτική υπομονάδα αντιπροσωπεύεται από μια πολυπεπτιδική λόγχη, στην οποία βρίσκεται το ενεργό κέντρο του ενζύμου. Ρυθμιστική υπομονάδα για να αφαιρέσει από τη δομή της το ρυθμιστικό (αλοστερικό) κέντρο. Αλοστερικό Κέντροείναι μια διαίρεση ενός μορίου, που δημιουργείται ειδικά από την αλληλεπίδραση με έναν ρυθμιστή ενζύμου. Οι ρυθμιστές Vidpovidno μπορούν να είναι τόσο ενεργοποιητές όσο και αναστολείς του ενζύμου.

Η σύνδεση του αλοστερικού ρυθμιστή με το ρυθμιστικό κέντρο θεωρείται ότι σχετίζεται με τη στερική ομοιότητα του μορίου με το αλοστερικό κέντρο. Ανάλογα με τη γεωμετρική ομοιότητα της επιφάνειας του ρυθμιστικού μορίου και τη δομή trivimir του αλοστερικού κέντρου μεταξύ τους, υπάρχει μια αντίστροφη ειδική αλληλεπίδραση. Δημιουργείται ένα σύμπλεγμα, το οποίο σταθεροποιείται από τις δυνάμεις των αδύναμων αλληλεπιδράσεων. Οι δυνάμεις του Van der Waals έχουν ιδιαίτερη σημασία. Για αυτούς, η σταθεροποίηση του συμπλέγματος ρυθμιστή με το αλοστερικό κέντρο λαμβάνει μέρος σε δεσμούς νερού, καθώς και σε υδρόφοβες και ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις.

Ως αποτέλεσμα της αλληλεπίδρασης μεταξύ του ενζύμου και ενός αλοστερικού αναστολέα στο πρωτεϊνικό μόριο, προκαλείται η διαμορφωτική διάρρηξη της πολυπεπτιδικής λόγχης της ρυθμιστικής υπομονάδας. Το Їх viniknennya υποδεικνύεται στον αμοιβαίο τρόπο W- І R- υπομονάδες. Ως αποτέλεσμα, η διαμόρφωση της πολυπεπτιδικής λόγχης της καταλυτικής υπομονάδας αλλάζει ξανά. Παρόμοια με την perebudova συνοδεύεται από την καταστροφή της δομής του ενεργού κέντρου, ως αποτέλεσμα της οποίας υπάρχει μείωση της σπορικότητας του ενεργού κέντρου στο υπόστρωμα (αύξηση της τιμής Πριν m), που υποδηλώνει αναστολή ενζύμου (Εικ. 33).

Malyunok 33 – Μηχανισμός αναστολής αλοστερικών ενζύμων

Η προσθήκη ενός αλοστερικού αναστολέα στο αλοστερικό κέντρο οδηγεί σε αλλαγή της διαμόρφωσης του ενεργού κέντρου στην καταλυτική υπομονάδα του ενζύμου και μείωση της σποριδικότητάς του στο υπόστρωμα.

Αλοστερική αναστολή από λυκάνθρωπους. Διάσπαση στο σύμπλεγμα R-η υπομονάδα με έναν αναστολέα συνοδεύεται από αλλαγή στην εξωτερική διαμόρφωση των πολυπεπτιδικών νυστέρων των υπομονάδων, με συνέπεια η σποραδοποίηση του ενεργού κέντρου στο υπόστρωμα

Ακόμη πιο συχνά σε ρόλο αλοστερικών αναστολέων, δρα το προϊόν της αντίδρασης ή μια μεταβολική οδό, στην οποία συμμετέχει το ένζυμο. Η διαδικασία της αναστολής του ενζύμου ονομάζεται προϊόν της αντίδρασης retrongіngіbuvannyam.

Η ρετρό-αναστολή είναι η βάση του μηχανισμού της αρνητικής επαγωγής στη ρύθμιση των μεταβολικών διεργασιών και στη βελτίωση της ομοιόστασης. Για τη νέα εργασία, είναι ασφαλές να κρατάτε έναν γρήγορο ρυθμό διαφόρων βιομηχανικών προϊόντων στην ανταλλαγή ομιλιών μεταξύ των πελατών. Η βάση της οπισθοαναστολής μπορεί να είναι η αναστολή της εξοκινάσης με το προϊόν αντίδρασης 6-φωσφορική γλυκόζη:

Σε ορισμένες περιπτώσεις, η προτίμηση δεν είναι για το τελικό προϊόν της αντίδρασης, αλλά για το τελικό προϊόν της διαδικασίας στην οποία λαμβάνει χώρα η αντίδραση. Επαναναστολή του ενζύμου μιπροϊόν της διαδικασίας P:

de B, U, R, D - ενδιάμεσα προϊόντα.

Στις αναπαραστάσεις της αλληλουχίας, ο μετασχηματισμός μοιάζει με έναν αναστολέα αλοστερικού ενζύμου μιεισάγετε το προϊόν στη διαδικασία - R. Ένας παρόμοιος μηχανισμός οπισθοαναστολής παρατηρείται ευρέως στις κλίτνες. Ως παράδειγμα, είναι δυνατό να προκληθεί η αναστολή του ενζύμου ακετυλο-CoA-καρβοξυλάση, το οποίο συμμετέχει στη σύνθεση ανώτερων λιπαρών οξέων, του τελικού προϊόντος της σύνθεσης λιπαρών οξέων - παλμιτικού οξέος.

Ανάλογη, al protylezhny κατάταξη να εργαστεί σε αλοστερικά ένζυμα αλοστερικοί ενεργοποιητές. Παρουσία του ενεργοποιητή, το ένζυμο έχει χαμηλή σποριδικότητα στο υπόστρωμα. Ωστόσο, όταν συνδέουμε το αλοστερικό κέντρο με τον ενεργοποιητή, κινείται η σποριδικότητα του καταλυτικού κέντρου προς το υπόστρωμα, η οποία συνοδεύεται από την κίνηση της σπορίωσης του υποστρώματος. Ως αλοστερικός ενεργοποιητής, ένα μόριο συχνά δρα ως υπόστρωμα αντίδρασης. Ο οποίος έχει μια βαθιά βιολογική αίσθηση. Σε καιρούς, όπως και στην κλεινότητα, αναπτύσσεται καλά με το υπόστρωμα, η διατήρηση του εσωτερικού περιβάλλοντος σε καλή κατάσταση είναι απαραίτητη για την αξιοποίησή του. Φτάνει στην ενεργοποίηση του ενζύμου, το οποίο καταλύει αυτόν τον μετασχηματισμό. Ένα παράδειγμα τέτοιας ενεργοποίησης μπορεί να είναι η ενεργοποίηση της γλυκοκινάσης από τη γλυκόζη.

Τα αλοστερικά ένζυμα, στα οποία το υπόστρωμα δρα ως ενεργοποιητής, ονομάζονται ομοτροπικά. Πάνω σε αυτά τα ένζυμα, μια σαρδελόρεγγα για τα μελλοντικά κέντρα που δεσμεύονται με το υπόστρωμα, γιακ στην αγρανάπαυση στο μυαλό μπορεί να κερδίσει τη λειτουργία των ρυθμιστικών και καταλυτικών κέντρων του ενζύμου.

Πώς ο πολλαπλασιασμός των ομοτροπικών ενζύμων βασίζεται σε ετερότροπα ένζυμα. Τα υπόλοιπα ρυθμίζονται από διαμορφωτές, η δομή των οποίων αιωρείται στο υπόστρωμα. Γι' αυτό στις δομές τους μπορεί κανείς να δει ότι πραγματικά παλεύουν για την καθημερινότητα ενεργόςі αλοστερικόκέντρο.

Τις περισσότερες φορές, το ίδιο αλοστερικό ένζυμο εμφανίζεται ως αποτέλεσμα της αλληλεπίδρασης με έναν αριθμό διαφορετικών ρυθμιστών - ενεργοποιητών και αναστολέων. Ως πισινό, μπορείτε να επάγετε το ένζυμο - φωσφοφρτοκινάση (PFK), καθώς καταλύει την έναρξη της αντίδρασης:

Με οποιαδήποτε διαφορά, οι ρυθμιστές μπορεί να ηχούν τις δικές τους δεσμεύσεις σε μόρια ενζύμου.

Η κινητική των ομοτροπικών ενζύμων εξαρτάται από την κινητική των μη αλοστερικών ενζύμων. Το γράφημα της αγρανάπαυσης της ξηρότητας της αντίδρασης στη συγκέντρωση του υποστρώματος μπορεί να μην είναι υπερβολικό, αλλά σιγμοειδές σχήμα (Εικ. 34).

Εικόνα 34 - Κινητική ομοτροπικών ενζύμων

Τομ για το rozrahunka Πρινμ. έχουν μια απαράδεκτη ζήλια για τον Μιχαήλ-Μεντέν.

Ο σιγμοειδής χαρακτήρας της κινητικής των αλοστερικών ενζύμων στη δέσμευση είναι ιδιαίτερα συνεργάσιμος στη φύση της αλληλεπίδρασης μεταξύ των ενζυμικών υπομονάδων και του υποστρώματος. Σύνδεση του επιθετικού μορίου του δέρματος στο υπόστρωμα με δεσμό που οφείλεται σε διαμορφωτικές αλλαγές στις αγγειακές υπομονάδες, που είχαν ως αποτέλεσμα την προώθησή τους στο υπόστρωμα.

Ισοένζυμο

Σημαντική αξία στην ασφαλή και αποτελεσματική μεταφορά των διαδικασιών ανταλλαγής στους πελάτες μπορεί ισοένζυμο. Τα ισοένζυμα προσδιορίζονται γενετικά από πολλαπλές μορφές του ενζύμου, που καταλύουν την ίδια αντίδραση, αλλά και αλλάζουν τη δομή και τη φυσική και χημική ισχύ.

Ένα τυπικό ένζυμο, που αντιπροσωπεύεται από ισοένζυμα, είναι η γαλακτική αφυδρογονάση (LDH). Αυτό το ένζυμο καταλύει την έναρξη της αντίδρασης.

Κατά τη διάρκεια της ηλεκτροφόρησης του ανθρώπινου ορού αίματος, εμφανίζονται πέντε διαφορετικά πρωτεϊνικά κλάσματα στο αίμα, τα οποία μπορούν να καταλύσουν την αντίδραση γαλακτικής αφυδρογονάσης. Με αυτόν τον τρόπο, είναι δυνατό να γραφτεί μια ιστορία για τη βάση πέντε ισοενζύμων LDH (Εικ. 35).

Εικόνα 35 - Το ισοένζυμο Rozpodil LDH στο ηλεκτροφορογράφημα (η ηλεκτροφόρηση πραγματοποιείται σε pH 6,8)

Μια σημαντική εξήγηση του φαινομένου της προέλευσης των ισοενζύμων μπορεί να είναι αυτές ότι τα ισοένζυμα μειώνονται μόνο σε ένζυμα - ολιγομερείς πρωτεΐνες. Αυτό το μόριο αποτελείται από τουλάχιστον δύο υπομονάδες.

Τι εξαρτάται από την LDH, αυτό το ένζυμο είναι ένα τετραμερές, tobto. μόριο γιόγκα περιλαμβάνει υπομονάδα chotiri okremi. Σε αυτή την περίπτωση, υπάρχουν δύο διαφορετικοί τύποι υπομονάδων LDH - τύπου M (m'azovy) και τύπου H (καρδιά). Η υπομονάδα είναι μια πολυπεπτιδική λόγχη, η δομή της οποίας κωδικοποιείται από ένα διαφορετικό γονίδιο, το οποίο υποδεικνύει τη γενετική φύση των ισοενζύμων. Λαμβάνοντας υπόψη εκείνα που τα πολυπεπτίδια των υπομονάδων είναι προϊόντα διαφόρων γονιδίων, η δυσοσμία μπορεί να είναι:

· Διαφορετική αποθήκη αμινοξέων (πρωτογενής δομή).

· Άνιση φυσική και χημική κυριαρχία (ηλεκτροφορητική τραχύτητα).

· Ιδιαιτερότητες σύνθεσης σε διάφορους ιστούς.

Ανάλογα με τη δομή τους, τα ισοένζυμα ποικίλλουν ανάλογα με την κινητική (διασπορά στο υπόστρωμα), τις ιδιαιτερότητες της ρύθμισης της δραστηριότητας, καθώς και τον εντοπισμό σε κλιτίνες των ευκαρυωτών και την εξειδίκευση των ιστών σε ζωντανούς οργανισμούς.

Η δομή του τετραμερούς του μορίου LGD μπορεί να περιλαμβάνει διαφορετικούς τύπους και υπομονάδες σε διαφορετικά splines. Όταν εγκριθεί το τετραμερές, είναι δυνατός συνδυασμός υπομονάδων:

Από αυτόν τον λόγο, ο λόγος για τα πέντε ισοένζυμα της LDH: το LDH 1 είναι η ελάχιστη ηλεκτροφορητική ευθρυπτότητα και το LDH 5 είναι το μέγιστο.

Τα γονίδια του ισοενζύμου LDH εκφράζονται διαφορετικά σε διαφορετικούς ιστούς: στο κρέας της καρδιάς, συντίθεται μόνο μια υπομονάδα τύπου Η. Ως εκ τούτου, λιγότερη LDH 1 εγκαθίσταται εδώ, καθώς έχει το σχήμα ενός κρασιού από αυτόν τον τύπο αρμών. Στο ήπαρ και το σκελετικό m'yazakh, συντίθεται μόνο ο τύπος M. Επομένως, το ισοένζυμο LDH 5, το οποίο αποτελείται αποκλειστικά από υπομονάδες Μ, γίνεται λιγότερο ενεργό και λειτουργεί. Σε άλλους ιστούς με διαφορετική μεταβλητότητα, εκφράζονται γονίδια που κωδικοποιούν και τις δύο υπομονάδες Η και Μ. Επομένως, μπορεί να δημιουργηθούν δυσοσμία από διάφορες ενδιάμεσες μορφές ισοενζύμων LDH (LDH 2 -DG 4).

Με βάση αυτές που οι υπομονάδες χωρίζονται από την αποθήκη αμινοξέων, η δυσοσμία μπορεί να έχει άνισο μοριακό βάρος και ηλεκτρικό φορτίο. Tse zoomovlyuє їх іх іх ії ії ії ії іnі іїї іїї ії ії іkhіchі αρχές.

Krіm vіdmіnnosti fіziko-khіmіchіh ισχύς, τα ισοένζυμα διαφέρουν έντονα ως προς την καταλυτική ισχύ (όσον αφορά τις κινητικές παραμέτρους: χαρακτηρίζονται από διαφορετική τιμή του αριθμού των περιτυλιγμάτων ( V max) και σποριδικότητα στο υπόστρωμα ( Πριν m), καθώς και ευαισθησία σε διαφορετικούς ρυθμιστές).

Άρα, το LDH έχει 1 τιμή Πριν m σε σχέση με το γαλακτικό οξύ γίνονται 0,0044 Μτο ίδιο για LDH 5 – 0,0256 Μ. Το Sechovina δείχνει τη δύναμη του αναστολέα τουλάχιστον LDH 5, αλλά δεν φτύνει το LDH 1. Σε αυτή την περίπτωση, ο αναστολέας LDH 1 δρα ως πυροσταφυλικό οξύ, το οποίο δεν έχει παρόμοια επίδραση στο LDH 5.

Με αυτή τη σειρά, τα ισοένζυμα διακρίνονται ως προς τη δομή και την ισχύ τους και η ίδρυσή τους καθορίζεται γενετικά. Με οποιοδήποτε σφάλμα διατροφής, θα πρέπει να υπάρχει μια βιολογική δόση ισοενζύμων.

Για να αναπτυχθεί σε αυτή την τροφή, είναι απαραίτητο να υπάρχουν μητέρες στο uvaz, σε διαφορετικά κύτταρα (διαμερίσματα) κυττάρων ευκαρυωτών, καθώς και σε διαφορετικούς ιστούς ενός πλούσιου κυττάρου οργανισμού, είναι απαραίτητο να κατανοήσουμε τη διαφορά το μυαλό. Έχουν άνιση συγκέντρωση υποστρωμάτων και ξινίλα. Το Їх χαρακτηρίζεται από διαφορετική τιμή pH και ιοντική αποθήκη. Επομένως, στα κύτταρα διαφορετικών ιστών, καθώς και σε διαφορετικά διαμερίσματα των κυττάρων, οι ίδιοι οι χημικοί μετασχηματισμοί συμβαίνουν στην πραγματικότητα σε διαφορετικά μυαλά. Στον σύνδεσμο με cym іsnuvannya іzozymenіv, scho vіdminnosti vіdminnostі σε καταλυτικές και ρυθμιστικές εξουσίες, επιτρέψτε

1) να αναπτύξει έναν και τον ίδιο χημικό μετασχηματισμό με την ίδια αποτελεσματικότητα για διαφορετικά μυαλά.

2) να εξασφαλιστεί η λεπτή ρύθμιση των καταλυτικών αλλαγών σε ένα υποτμήμα των ρυθμιστών στο πιο ειδικό διαμέρισμα του ιστού και άλλων ιστών.

Αυτό μπορεί να απεικονιστεί από τις ιδιαιτερότητες της κυριαρχίας των κυτταροπλασματικών και μιτοχονδριακών ισοενζύμων στην καρβαμοϋλοφωσφορική συνθάση. Αυτό το ένζυμο καταλύει την αντίδραση για τη σύνθεση του καρβαμοϋλ φωσφορικού.

Το καρβαμοϋλ φωσφορικό άλας, το οποίο μεταβολίζεται στα μιτοχόνδρια, υπό την επίδραση του μιτοχονδριακού ισοενζύμου, δόθηκε στη διαδικασία σύνθεσης της σεχοΐνης και το φωσφορικό καρβαμοϋλιο, το οποίο μεταβολίζεται υπό την επίδραση του κυτταροπλασματικού ισοενζύμου, χαρίζεται στη συνέχεια για σύνθεση πυριμιδίνης νουκλεοτίδια. Φυσικά, αυτά τα ένζυμα, που σχετίζονται με διάφορες διαδικασίες ανταλλαγής, διαιρούνται ευρέως και μπορεί να έχουν διαφορετικές καταλυτικές και ρυθμιστικές δυνάμεις. Η παρουσία σας σε ένα κλιτν σας επιτρέπει να παρακολουθείτε ταυτόχρονα δύο διαφορετικές διαδικασίες, συνδέοντας έναν διάδοχο με τις νίκες.

Με αυτόν τον τρόπο, ο λόγος για το ισοένζυμο μπορεί να έχει σημαντική βιολογική σημασία, λόγω της πιθανότητας υπέρβασης των ίδιων των ήσυχων ενζυματικών διεργασιών σε διαφορετικά μυαλά και z ciєї τα αίτια καθορίζονται γενετικά.

Έλεγχος της διατροφής

1. Ποια είναι η διαφορά μεταξύ ενζύμων και μη πρωτεϊνικών καταλυτών;

2. Επανεξετάστε τις κύριες κατηγορίες ενζύμων και χαρακτηρίστε τις.

3. Σε τι βασίζεται η τρέχουσα διεθνής ονοματολογία των ενζύμων;

4. Δώστε μια σαφή κατανόηση του «ενεργειακού φραγμού της αντίδρασης».

5. Πώς βλέπετε τον μηχανισμό με τον οποίο τα ένζυμα χαμηλώνουν το ενεργειακό φράγμα της αντίδρασης;

6. Ποιος ο λόγος της φυσικής διαφοράς της σταθεράς Michaelis και της μέγιστης ταχύτητας της αντίδρασης;

7. Ποιες μονάδες έχουν σταθερά Michaelis και μέγιστη ταχύτητα αντίδρασης;

8. Γιατί η αύξηση της θερμοκρασίας του αθροίσματος της αντίδρασης στη βέλτιστη θερμοκρασία αυξάνει τον ρυθμό της ενζυμικής αντίδρασης;

9. Πώς βλέπετε την ιδιαιτερότητα των ενζύμων στο μυαλό σας; Ποιος είναι ο λόγος της ειδικότητας των ενζύμων;

10. Γιατί η δραστηριότητα των ενζύμων εξαρτάται από το pH του μέσου; Η δραστηριότητα ορισμένων ενζύμων στον ευρύτερο κόσμο πρέπει να κατατεθεί ως παράγοντας;

11. Ποιες μεθόδους χαρακτηρισμού ασβεστώδους ενζύμου γνωρίζετε;

12. Από τι επηρεάζεται η δραστηριότητα των ενζύμων;

13. Ποιες είναι οι αρχές της διαφοράς μεταξύ των λυκανθρώπων και των μη αναστρέψιμων αναστολέων;

14. Τι είναι οι ανταγωνιστικοί αναστολείς; Ποιους ανταγωνιστικούς αναστολείς γνωρίζετε;

15. Ποιος είναι ο μηχανισμός της αλοστερικής αναστολής;

16. Γιατί πιστεύετε ότι βασίζεται η βιολογική σημασία των ισοενζύμων;

17. Ποιες μεθόδους ισοενζυμικής κλασματοποίησης γνωρίζετε;

Κεφάλαιο 6

Βιταμίνεςονομάζονται οργανική ομιλία, η οποία σε μικρές ποσότητες είναι απαραίτητη για την κανονική ανταλλαγή του λόγου και τις φυσιολογικές λειτουργίες, δεν συντίθεται στο σώμα από τα παχύρρευστα συστατικά του λόγου.

Η ανάγκη για βιταμίνες για την ασφάλεια της ζωής του οργανισμού σχετίζεται με αυτό, οι περισσότερες από αυτές συμμετέχουν στην ανάπτυξη συνενζύμων. Λαμβάνοντας υπόψη εκείνους που χρειάζονται ακόμη και μικρές ποσότητες ενζύμων για να εξασφαλίσουν την κανονική ροή των καταλυτικών διεργασιών, οι οποίες δεν εμπλέκονται ακόμη στη διαδικασία των χημικών αντιδράσεων, οι βιταμίνες είναι επίσης απαραίτητες για τον οργανισμό σε έστω και μικρές ποσότητες.

Ninі vіdomo πάνω από 20 vіtaminіv. Το κύριο їх dzherelami є:

· σκαντζόχοιρος της περιπέτειας taroslin ενός πλάσματος.

σαπροφυτική μικροχλωρίδα του παχέος εντέρου.

Προβιταμίνη.

Προβιταμίνεςείναι οι πρωταθλητές των βιταμινών, από τις οποίες στον οργανισμό υπάρχουν διαφορετικοί δρόμοι για τη δημιουργία ενεργών βιταμινών. Προηγούνται η καροτίνη (προβιταμίνη Α), η 7-δεϋδρο-χοληστερόλη (προβιταμίνη D) και άλλα.

Okrim βιταμίνες, δείτε μια ειδική ομάδα ομιλίες που μοιάζουν με βιταμίνες. Το Qi της ομιλίας μπορεί να είναι η δύναμη των βιταμινών, αλλά συντίθενται στο σώμα ενός ατόμου. Περιλαμβάνουν καρνιτίνη, ινοσιτόλη, λιποϊκό οξύ, χολίνη, πανγαμικό οξύ, βιταμίνη U και σε. Ο λόγος που μοιάζει με βιταμίνες αποκαλύπτει τη δύναμη των βιταμινών σε διαφορετικούς τύπους οργανισμών.

Η σειρά των βιταμινών είναι η κύρια ομάδα ομιλιών - ανταγωνιστών, που προσδιορίζονται από τον όρο αντιβιταμίνες. Πριν από αυτούς, μπορεί κανείς να ακούσει ομιλίες που δείχνουν την ημέρα, το protilezhnu των βιταμινών.

Οι αντιβιταμίνες μπορούν διανοητικά να υποδιαιρεθούν σε δύο ομάδες ανάλογα με τον μηχανισμό της αντιβιταμινικής τους δράσης.

1. Ένζυμα που καταστρέφουν τις βιταμίνες. Ως παράδειγμα εκπροσώπων αυτής της ομάδας μπορούν να χρησιμοποιηθούν η θειαμινάση βουτίου (ένα ένζυμο που καταλύει τον μετασχηματισμό της βιταμίνης Β 1), η ασκορβική οξειδάση (ένζυμο που καταλύει τον μετασχηματισμό της βιταμίνης C) κ.λπ.

2. Ομιλία, η οποία μπορεί να είναι παρόμοια με τη δομή βιταμινών, για την οποία δομή κτιρίου να εισέλθει με βιταμίνες σε ανταγωνιστική θέση για την παγκόσμια επιχείρηση επικοινωνίας. Αυτή η ομάδα περιλαμβάνει επίσης άλλες βιταμίνες (οξυθειαμίνη και άλλες).

Οι βιταμίνες πρέπει να εναποτεθούν για διάφορους λόγους. Πριν από αυτούς μπορεί κανείς να δει να γίνει, αιώνας, ήρθε η ώρα να ροκάρεις, γεωγραφικό πλάτος ζωής, φυσική κατάσταση, χαρακτήρας πρακτικής, κατάσταση υγείας και ευεξίας.

Σε αυτή την περίπτωση, εάν υπάρχει παραβίαση της ζωτικότητας μεταξύ της ανάγκης του σώματος για βιταμίνες και της ίσης παροχής γιόγκο στον οργανισμό, υπάρχει ανισορροπία βιταμινών. Μια εκδήλωση ανισορροπίας βιταμινών μπορεί να είναι:

υποβιταμίνωση;

Αβιταμίνωση;

· Υπερβιταμίνωση.

Υποβιταμίνωσηγίνονται, για τα οποία αλλάζουν στη θέση της βιταμίνης στο σώμα. Іsnuє δύο κύριες ομάδες λόγων ( αισχρόςі εσωτερικός), yakі παράγουν μέχρι їх viniknennya.

1. Υπάρχουν λόγοι που οδηγούν σε μείωση της πρόσληψης βιταμινών στο σώμα του σώματος (ασιτία, εισαγωγή προϊόντων, που θα εκδικηθούν μια μικρή ποσότητα βιταμινών ή άλλα λανθασμένα δείγματα μαγειρικής).

2. Εσωτερικές αιτίες των επιπτώσεων της αυξημένης κατανάλωσης βιταμινών από τον οργανισμό σε στρατόπεδα τραγουδιού (ηλικία παιδιών, αδυναμία, σημαντική σωματική εργασία, με άγχος και διάφορες εσωτερικές ασθένειες) min στο σώμα (σε περίπτωση διαφόρων ασθενειών, που σχετίζονται με λοιμώξεις shlunkovo -εντερικό σωλήνα).

Η υποβιταμίνωση μπορεί να είναι ευρεία. Ειδικά συχνά η δυσοσμία βρωμάει την άνοιξη.

Αβιταμίνωση• ακραία μορφή υποβιταμίνωσης. Η δυσοσμία χαρακτηρίζεται από την απελευθέρωση της ίδιας ποσότητας βιταμινών από το σώμα. Η πιο κοινή αιτία αβιταμίνωσης είναι η πρόσληψη βιταμινών στον οργανισμό από σκαντζόχοιρο. Ninі tsey στρατόπεδο trapleyaetsya σπάνια dosit. Μπορεί να κατηγορηθεί σε εκείνα τα τμήματα ανθρώπων που εργάζονται σε ακραία μυαλά (viysk, γεωλόγοι, ναυτικοί κ.λπ.).

Υπερβιταμίνωσηγίνονται οι ίδιοι, για τα οποία zbіshuєtsya vіst vіtaminіv vіtaminіv σε organіzmі. Ο λόγος για αυτές τις ευθύνες είναι τις περισσότερες φορές η αύξηση της πρόσληψης βιταμινών από τον σκαντζόχοιρο. Το πιο χαρακτηριστικό είναι η δικαίωση της υπερβιταμίνωσης για βιταμίνες απώλειας λίπους. Μπορεί να ενοχοποιηθεί για την ασήμαντη χρήση προϊόντων πλούσιων σε βιταμίνες, καθώς και για υπερβολική δόση βιταμινούχων σκευασμάτων.

Ταξινόμηση βιταμινών

Η σύγχρονη ταξινόμηση των βιταμινών βασίζεται στη διαλυτότητά τους. Για το λόγο αυτό, όλες οι βιταμίνες χωρίζονται σε:

· μείωση λίπους- Βιταμίνες A, D, E, K, F, Q;

· στεγανοποίηση- Βιταμίνες της ομάδας Β (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), καθώς και PP, C, H και ρουτίνη.

Βιταμίνες που μειώνουν το λίπος

Για αυτήν την ομάδα βιταμινών, υπάρχει ένας χαρακτηριστικός αριθμός ισχυρών δυνάμεων:

1. Η περίσσεια μορίων ισοπρενίου εισέρχεται στη δομή των πλούσιων βιταμινών που παράγουν λίπος. Η δυσοσμία ενώνεται μία προς μία στη λόγχη της τραγουδίστριας dozhina, σαν μια πλούσια, στην οποία υποδεικνύεται η ασυνέπεια των λιποπαραγωγικών βιταμινών στο νερό και το navpak - καλή ποικιλομορφία στους λιανοπωλητές βιολογικών προϊόντων:

2. Για την ασφαλή χρήση βιταμινών που μειώνουν το λίπος, είναι απαραίτητο να υπάρχει επαρκής ποσότητα λιπαρών οξέων στα έντερα, καθώς και επαρκής ποσότητα λιπών, όπως αυτές οι βιταμίνες που μειώνουν το λίπος, στους σκαντζόχοιρους.

3. Κάνοντας έκκληση σε αυτούς που οι βιταμίνες που παράγουν λίπος δεν διακρίνονται από το νερό, η δυσοσμία μεταφέρεται στο σώμα με το αίμα για τη βοήθεια ειδικών πρωτεϊνικών φορέων. Κατά κανόνα, η βιταμίνη του δέρματος μεταφέρεται από την πρωτεΐνη φορέα της.

4. Οι λιποδιαλυτικές βιταμίνες συσσωρεύονται στους ιστούς των εσωτερικών οργάνων. Όπως και η «αποθήκη» τους, οι ιστοί του ήπατος είναι πιο εμφανείς. Η εφαρμογή της υπεροχής των λιποπαραγωγικών βιταμινών δεν μπορεί καν να οδηγήσει στη δικαίωση της υποβιταμίνωσης. Για το λόγο αυτό, ο οργανισμός, για πολύ καιρό, θα τα φροντίζει από την «αποθήκη» του.

5. Η λειτουργία των συνενζύμων δεν είναι τυπική για τις περισσότερες βιταμίνες που παράγουν λίπος.

6. Ο βιολογικός ρόλος των βιταμινών που παράγουν λίπος οφείλεται στο γεγονός ότι η δυσοσμία μπορεί να ρυθμίσει την έκφραση των γονιδίων.

Ωστόσο, ανεξάρτητα από την ομοιότητα, οι βιταμίνες που μειώνουν το λίπος μπορεί να είναι η ουσία της εκδήλωσης της βιολογικής τους επίδρασης.

Βιταμίνη Α

Τα ένζυμα ρυθμίζονται από καταλύτες. Όπως οι ρυθμιστές μπορούν να λειτουργήσουν ως μεταβολίτης, απενεργοποιήστε τον. Ξεχωριστός:

- ενεργοποιητές- Ομιλία, η οποία θα αυξήσει την ταχύτητα της αντίδρασης.

- ingibіtori- Ομιλία για αλλαγή της ταχύτητας της αντίδρασης.

Ενεργοποίηση ενζύμου. Διάφοροι ενεργοποιητές μπορούν να συνδεθούν είτε στο ενεργό κέντρο του ενζύμου είτε πίσω από αυτό. Πριν από την ομάδα των ενεργοποιητών, δηλαδή για να προσθέσετε το ενεργό κέντρο, βάλτε: μεταλλικά ιόντα, συνένζυμα, τα ίδια τα υποστρώματα.

Ενεργοποίηση πίσω από πρόσθετα μέταλλα που ρέουν πίσω από διαφορετικούς μηχανισμούς:

Μεταλλικό για είσοδο στην αποθήκη της καταλυτικής μονάδας του ενεργού κέντρου.

Μέταλλο από το υπόστρωμα χρησιμοποιείται για τη δημιουργία του συμπλέγματος.

Για το rahunok, το μέταλλο δημιουργεί γέφυρες μεταξύ του υποστρώματος και του ενεργού κέντρου του ενζύμου.

Τα υποστρώματα είναι επίσης ενεργοποιητές. Τη στιγμή της αύξησης της συγκέντρωσης του υποστρώματος κινείται η ταχύτητα της αντίδρασης. ανάλογα με την εμβέλεια της συγκέντρωσης του υποστρώματος, η πυκνότητα δεν αλλάζει.

Εάν ο ενεργοποιητής σχετίζεται με την ενεργή θέση του ενζύμου, τότε αυτό ομοιοπολική τροποποίηση του ενζύμου:

1) μερική πρωτεόλυση (συγκρούσεις πρωτεόλυσης). Με αυτόν τον τρόπο ενεργοποιούνται τα ένζυμα του καναλιού των βοτάνων: πεψίνη, θρυψίνη, χυμοθρυψίνη. Η θρυψίνη μπορεί να γίνει ένα προ-ένζυμο τρυψινογόνο, το οποίο έχει ως αποτέλεσμα 229 περίσσεια ΑΑ. Υπό τη δράση του ενζύμου εντεροκινάση, με την προσθήκη νερού, μετατρέπεται σε θρυψίνη, με την οποία διασπάται το εξαπεπτίδιο. Η τρετινοειδής δομή της πρωτεΐνης αλλάζει, σχηματίζεται το ενεργό κέντρο του ενζύμου και το ένζυμο μετατρέπεται στην ενεργό μορφή.

2) φωσφορυλίωση - αποφωσφορυλίωση. Π.χ.: λιπάση + ΑΤΡ = (πρωτεϊνική κινάση) φωσφορυλιωμένη λιπάση + ADP. Αντίδραση μεταφοράς Tse, όπως το φωσφορικό ATP Vicorist. Σε αυτή την περίπτωση, μια ομάδα ατόμων μεταφέρεται από το ένα μόριο στο άλλο. Η φωσφορυλιωμένη λιπάση είναι η δραστική μορφή του ενζύμου.

Η ενεργοποίηση της φωσφορυλάσης ακολουθεί αυτή τη διαδρομή: φωσφορυλάση B+ 4ATP = φωσφορυλάση A+ 4ADP

Επίσης, κατά τη σύνδεση του ενεργοποιητή, η στάση ενεργοποιείται από το ενεργό κέντρο διάσπαση του ανενεργού συμπλέγματος«ενεργό ένζυμο πρωτεΐνης». Για παράδειγμα, η κινάση πρωτεΐνης είναι ένα ένζυμο που προκαλεί φωσφορυλίωση (απόθεση cAMP). Η πρωτεϊνική κινάση είναι μια πρωτεΐνη που έχει δομή τετάρτου και αποτελείται από 2 ρυθμιστικές και 2 καταλυτικές υπομονάδες. R 2 C 2 + 2cAMP \u003d R2 cAMP 2 + 2C. Αυτός ο τύπος ρύθμισης ονομάζεται αλοστερική ρύθμιση (ενεργοποίηση).

Αναστολή ενζύμου. Іngіbіtor - tse rechovina, scho vyklikає ειδικόςμειωμένη δραστηριότητα του ενζύμου. Η επόμενη διαφορά μεταξύ αναστολής και αδρανοποίησης. Απενεργοποίηση - για παράδειγμα, μετουσίωση πρωτεΐνης ως αποτέλεσμα διαφορετικών παραγόντων που μετουσιώνονται.

Για mіtsnistyu zv'yazuvannyaΑναστολέας με το ένζυμο Οι αναστολείς μπορούν να χωριστούν σε λυκάνθρωπους και σε μη επιστρέφοντες.

Μη αναστρέψιμοι αναστολείςΕίναι δυνατή η δέσμευση και η καταστροφή των λειτουργικών ομάδων του μορίου με το ένζυμο, το οποίο είναι απαραίτητο για την εμφάνιση καταλυτικής δραστηριότητας. Όλες οι διαδικασίες για τον καθαρισμό της πρωτεΐνης δεν πρέπει να προστίθενται στη δέσμευση του αναστολέα και του ενζύμου. Για παράδειγμα: δοκιμές οργανοφωσφόρου diya στο ένζυμο - χοληστεράση. Ο χλωρόφος, η σαρίνη, η σομάντη και άλλες οργανοφωσφορικές ενώσεις συνδέονται με το ενεργό κέντρο της χοληστεράσης. Ως αποτέλεσμα, παρατηρείται φωσφορυλίωση των καταλυτικών ομάδων του ενεργού κέντρου του ενζύμου. Ως αποτέλεσμα, τα μόρια ενζύμου που συνδέονται με τον αναστολέα δεν μπορούν να συνδεθούν με το υπόστρωμα και διαταράσσονται σοβαρά.

Δείτε λοιπόν λυκάνθρωποιγια παράδειγμα προζερίνη για χοληστεράση. Το Werewolf іngіbuvannya βρίσκεται στη συγκέντρωση του υποστρώματος και του αναστολέα και του υπερυπόστρωμα znіmaєtsya.

Πίσω από τον μηχανισμόβλέπω:

Ανταγωνιστική αναστολή;

Μη ανταγωνιστική αναστολή.

Αναστολή υποστρώματος;

Αλοστερικό.

1) Ανταγωνιστική (ισοστερική) αναστολή- tse γαλβανισμός της ενζυμικής αντίδρασης, προκαλώντας τη σύνδεση του αναστολέα στο ενεργό κέντρο του ενζύμου. Σε αυτή την περίπτωση, ο αναστολέας μπορεί να είναι παρόμοιος με το υπόστρωμα. Η διαδικασία έχει ανταγωνισμό για το ενεργό κέντρο: καθιερώνονται σύμπλοκα ενζύμου-υποστρώματος και αναστολέα-ενζύμου. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. Παράδειγμα: αντίδραση αφυδρογονάσης ηλεκτρικού [Εικ. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (πάνω από το βέλος SDG, pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. Το σωστό υπόστρωμα για την αντίδραση είναι το ηλεκτρικό (βουρστινικό οξύ). Αναστολείς: μηλονικό οξύ (COOH-CH2-COOH) και οξαλοξικό (COOH-CO-CH2-COOH). [Μαλ. ένζυμο με 3 dirks + υπόστρωμα + αναστολέας = σύμπλεγμα αναστολέα με ένζυμο]

Π.χ.: το ένζυμο χοληστεράση καταλύει τη μετατροπή της ακετυλοχολίνης σε χολίνη: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (πάνω από το βέλος XE, pid - νερό) CH 3 COOH + (CH 3 ) 3 - N-CH2-CH2-OH. Ανταγωνιστικοί αναστολείς είναι η προζερίνη, η σεβίνη.

2) Μη ανταγωνιστική αναστολή- γαλβανισμός, που συνδέεται με την έγχυση ενός αναστολέα κατά την καταλυτική μετατροπή, αλλά δεν συνδέεται με το ένζυμο με το υπόστρωμα. Σε αυτή την περίπτωση, ο αναστολέας μπορεί να συνδεθεί τόσο με το ενεργό κέντρο (καταλυτικό φυτό) όσο και πίσω από αυτό.

Όταν προστίθεται ένας αναστολέας στο ενεργό κέντρο, προκαλεί την αλλαγή της διαμόρφωσης (τρετινοειδούς δομής) της πρωτεΐνης, μετά την οποία αλλάζει η διαμόρφωση του ενεργού κέντρου. Το κόστος της καταλυτικής εγκατάστασης και η σημασία της αλληλεπίδρασης μεταξύ του υποστρώματος και του ενεργού κέντρου. Εάν αυτός ο αναστολέας δεν είναι παρόμοιος με το υπόστρωμα, τότε η αναστολή δεν μπορεί να υπερβεί το υπόστρωμα. Δυνατότητα δημιουργίας επιπρόσθετων συμπλεγμάτων του ενζύμου-εμπρός-υποστρώματος. Η ταχύτητα μιας τέτοιας αντίδρασης δεν θα είναι η μέγιστη.

Στους μη ανταγωνιστικούς αναστολείς περιλαμβάνουν:

Κυανιούχο. Η δυσοσμία συνδέεται με το άτομο του κόλπου στην οξειδάση του κυτοχρώματος και, ως αποτέλεσμα, το ένζυμο χάνει τη δραστηριότητά του. Tse ένζυμο της λόγχης dihal, που διασπά την αναπνευστική οδό και βρωμάει.

Είναι σημαντικά μέταλλα και οι οργανικές ενώσεις τους (Hg, Pb και άλλα). Mekhanizm їhnyoї dії poov'azaniya zі z'ednannyam їх іz διαφορετικές ομάδες SH. [Μαλ. ένζυμο με ομάδες SH, ιόν υδραργύρου, υπόστρωμα. Όλοι πάνε στο τρίτο συγκρότημα]

Ένας αριθμός φαρμακολογικών παραγόντων, οι οποίοι μπορεί να επηρεάσουν τα ένζυμα των κακών κυττάρων. Εδώ μπορείτε να δείτε τους ingibtori, οι οποίοι νικητές στο γεωργικό κράτος, pobutovі otruynі ομιλία.

3) Αναστολή υποστρώματος- Ενζυματική αντίδραση Galmuvannya, viklikana oversubstratum. Ως αποτέλεσμα της δημιουργίας του συμπλόκου ενζύμου-υποστρώματος, το οποίο δεν υποχωρεί στον καταλυτικό μετασχηματισμό. Μπορείτε επίσης να αλλάξετε τη συγκέντρωση του υποστρώματος. [Μαλ. σύνδεση με το ένζυμο ταυτόχρονα με 2 υποστρώματα]

4) Αλοστερική αναστολή - γαλβανισμός της ενζυμικής αντίδρασης, χωρίς την προσθήκη αλοστερικού αναστολέα στο αλοστερικό κέντρο του αλοστερικού ενζύμου. Αυτός ο τύπος προκατάληψης είναι χαρακτηριστικός των αλοστερικών ενζύμων, τα οποία σχηματίζουν μια δομή τετάρτου. Ως αναστολείς μπορούν να δράσουν ο μεταβολισμός, οι ορμόνες, τα μεταλλικά ιόντα, τα συνένζυμα.

Μηχανισμός dії:

α) φέρνοντας τον αναστολέα στο αλοστερικό κέντρο.

β) η διαμόρφωση του ενζύμου αλλάζει.

γ) αλλαγές στη διαμόρφωση του ενεργού κέντρου.

δ) η συμπληρωματικότητα της δραστικής θέσης με το ενζυμικό υπόστρωμα είναι εξασθενημένη.

ε) ο αριθμός των μορίων ES αλλάζει.

στ) αλλάζει την ταχύτητα της ενζυματικής αντίδρασης.

[Μαλ. ένζυμο με 2 dirks, έως έναν αλοστερικό αναστολέα και άλλος αλλάζει τη μορφή]

Στις ιδιαιτερότητες των αλοστερικών ενζύμων, η αναστολή μπορεί να αποδοθεί στην αρνητική δέσμευση ορού. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (βλ. D βέλος προς βέλος μεταξύ Α και B). Το D είναι ένας μεταβολίτης που δρα ως αλοστερικός αναστολέας στο ένζυμο Ε1.

Ανταλλαγή ομιλιών

Ανταλλαγή λόγου (μεταβολισμός)- όλος ο συνδυασμός φυσιολογικών και βιοχημικών διεργασιών που εξασφαλίζουν τη ζωή του οργανισμού σε αμοιβαίες σχέσεις με το φυσικό μέσο, ​​κατευθύνοντας στην αυτοδημιουργία και την αυτοσυντήρηση.

Πριν από τις φυσιολογικές διεργασίες, μπορεί κανείς να δει τη χάραξη, το μούσκεμα, την αναπνοή, το να βλέπει και να βλέπει. σε βιοχημικό - χημικό μετασχηματισμό πρωτεϊνών, λιπών, υδατανθράκων, γιακ σε οργανισμούς όπως αλμυρές ομιλίες. Ειδικά οι βιοχημικές διεργασίες και αυτές που βρωμάνε zdіysnyuyutsya pіd ώρα χαμηλές ενζυματικές αντιδράσεις. Τα ίδια τα ένζυμα εξασφαλίζουν την ίδια αλληλουχία, τον χρόνο αυτής της ταχύτητας των αντιδράσεων.

Για το ίσιωμα, ο χημικός μετασχηματισμός υποδιαιρείται σε:

ΕΝΑ) αφομοίωση(καταβολισμός) - αποσύνθεση της ομιλίας σε πιο απλά με τη μετάβαση της ενέργειας των δεσμών ομιλίας στην ενέργεια των δεσμών μακρο-ενέργειας (ATP, NAD H, in.).

σι) αφομοίωση(Αναβολισμός) - η σύνθεση πιο πτυσσόμενων ομιλιών με πιο απλές με πολλή ενέργεια.

Η βιολογική σημασία αυτών των δύο διεργασιών είναι ότι, από τη διάσπαση των ομιλιών, καθορίζεται σε κάποια ενέργεια, η οποία εξασφαλίζει όλες τις λειτουργικές δυνατότητες του σώματος. Εκείνη ακριβώς την ώρα, κατά τη διάσπαση των ομιλιών, εγκαθίστανται «βλαστάνια υλικά» (μονοσακχαρίτες, ΑΑ, γλυκερίνη και άλλα.), τα οποία στη συνέχεια κλείνουν το μάτι στη σύνθεση ομιλιών ειδικών για τον οργανισμό (πρωτεΐνες, λίπη, υδατάνθρακες και άλλα). .

[ΣΧΕΔΙΟ] Πάνω από την οριζόντια γραμμή (κοντά στην εξώτατη μέση) - "πρωτεΐνες, λίπη, υδατάνθρακες", πάνω από αυτά το βέλος προς τα κάτω κάτω από τη γραμμή (στο μέσο του σώματος) μέχρι την επιγραφή "απομίμηση", κατά μήκος του υπόλοιπου chotiri βέλη: δύο μέχρι την επιγραφή πάνω από τη γραμμή єyu "ζεστασιά" ότι "kintsev προϊόντα"? ένα βέλος προς τα δεξιά για να γράψετε "βιομηχανική ομιλία (μεταβολίτες)", από αυτούς στην "αφομοίωση", στη συνέχεια σε "υγρές πρωτεΐνες, λίπη, υδατάνθρακες". ένα βέλος προς τα κάτω στην επιγραφή "energy of ATP". και επίσης ανηφόρα προς «ζεστασιά» και «αφομοίωση».

Η αφομοίωση πρωτεϊνών, λιπών και υδατανθράκων ρέει με διαφορετικό τρόπο, αλλά στα ερείπια αυτών των ομιλιών υπάρχει χαμηλό επίπεδο φλεγμονής:

1) Στάδιο υπερπηκτώματος. Στο HKT, οι πρωτεΐνες διασπώνται σε ΑΑ, τα λίπη - σε γλυκερίνη και FFA, οι υδατάνθρακες - σε μονοσακχαρίτες. Υπάρχει ένας μεγάλος αριθμός μη ειδικών ομιλιών από συγκεκριμένες που πρέπει να κληθούν. Για το rahunok peretravlennya στην εντερική οδό, φαίνεται περίπου το 1% της χημικής ενέργειας των ομιλιών. Αυτό το στάδιο είναι απαραίτητο για το γεγονός ότι οι ομιλίες που μου ήρθαν στο μυαλό θα μπορούσαν να βραχούν.

2) Στάδιο ενδιάμεσης ανταλλαγής (ιστοανταλλαγή ομιλίας, μεταβολισμός). Σε κλινικό επίπεδο, τα κρασιά υποδιαιρούνται σε αναβολισμό και καταβολισμό. Utvoryuyuyutsya και μετατροπή ενδιάμεσων ομιλιών ανταλλαγή ομιλιών - μεταβολίτες. Σε αυτή την περίπτωση, τα μονομερή, τα οποία έχουν κατακαθίσει στο στάδιο της υπερβολικής χάραξης, διασπώνται σε μικρά (έως πέντε) βασικά ενδιάμεσα προϊόντα: PIA, άλφα-KG, ακετυλο-CoA, PVA, άλφα-γλυκεροφωσφορικό. Παρατηρείται έως και 20% της ενέργειας της ομιλίας. Κατά κανόνα, η ενδιάμεση ανταλλαγή λαμβάνει χώρα στο κυτταρόπλασμα των κυττάρων.

3) Υπολειμματική αποσύνθεσηομιλίες για συμμετοχή ξινή μέχρι τελικά προϊόντα(ΖΙ 2 , Ν 2 Ω, αζωτούχος λόγος). Μπορείτε να δείτε κοντά στο 80% της ενέργειας των ομιλιών.

Ταυτόχρονα, τα στάδια που εξετάζονται είναι περισσότερα από τις κύριες μορφές διαδικασιών ανταλλαγής. Όπως και στο άλλο, έτσι και στα τρίτα στάδια, η ενέργεια, που φαίνεται, συσσωρεύεται στην ορατή ενέργεια των χημικών δεσμών σε μακροεργικά μέρη (υπάρχουν ομιλίες που μπορεί να θέλουν έναν μακροεργικό σύνδεσμο, για παράδειγμα, ATP, CTP, TTP, G TF, UTF, ADP, CDP, ..., creatinphos, 1,3-διφωσφογλυκερικό οξύ). Έτσι, η ενέργεια της δέσμευσης του εναπομείναντος φωσφορικού άλατος του μορίου ATP γίνεται κοντά στα 10-12 kcal / mol.

Ο βιολογικός ρόλος της ανταλλαγής ομιλιών:

1. Συσσώρευση ενέργειας κατά τη διάσπαση των χημικών διαρροών.

2. ανάκτηση ενέργειας για τη σύνθεση της ομιλίας του ίδιου του σώματος.

3. αποσάθρωση των κυτταρικών δομικών συστατικών.

4. Αναμένεται σύνθεση και αποσύνθεση βιομορίων ειδικής φύσης.

Ανταλλαγή λευκών

Τι είναι το robitimemo με το υλικό που αφαιρέθηκε:

Εάν αυτό το υλικό σας φαίνεται οικείο, μπορείτε να το αποθηκεύσετε από την πλευρά σας σε κοινωνικά μέτρα:

Τιτίβισμα

Όλα τα θέματα από τα οποία χώρισα:

Οι πρωτεΐνες και ο βιολογικός τους ρόλος
Πρωτεΐνη (πρωτεΐνες) - πρωτούς - μπροστά στο μουστάκι, πρώτο, κεφάλι, που σημαίνει όλα τα άλλα. Οι πρωτεΐνες είναι υψηλού μοριακού βάρους αζωτούχα οργανική ομιλία.

Χαρακτηριστικά απλών πρωτεϊνών
Στη βάση της ταξινόμησης (που δημιουργήθηκε το 1908) βρίσκεται η ποικιλομορφία των λευκών. Πίσω από αυτό το σημάδι, μπορεί κανείς να δει: Ι. ιστονιπροταμίνη, rozchinnі σε αλάτι rozchini. Pro

Χρωμοπρωτεΐνες
Το προσθετικό μέρος είναι pofarbovan (χρωμος - φάρμπα). Οι χρωμοπρωτεΐνες περιλαμβάνουν αιμοσφαιρίνη, μυοσφαιρίνη, καταλάση, υπεροξειδάση, έναν αριθμό ενζύμων φλαβίνης (ηλεκτρική αφυδρογονάση, αλδεϋδεδοξία)

Συμπλέγματα λιπιδίων-πρωτεϊνών
Τα σύμπλοκα λιπιδίου-πρωτεΐνης είναι αναδιπλούμενες πρωτεΐνες, το προσθετικό μέρος των οποίων αποτελείται από διαφορετικά λιπιδικά συστατικά. Διακρίνονται τα ακόλουθα στοιχεία: 1. οριακό και μη εκτεταμένο Β

Νουκλεοπρωτεΐνες
Οι νουκλεοπρωτεΐνες είναι πτυσσόμενες πρωτεΐνες που μπορούν να περιέχουν μόλις ένα μικρό κλάσμα νουκλεϊκών οξέων (έως και 65%). Τα NPs αποτελούνται από 2 μέρη: πρωτεΐνη (ιστόνες εκδίκησης και πρωταμίνες, οι οποίες

Συμπλέγματα υδατανθράκων-πρωτεϊνών
Όπως μια προσθετική ομάδα, εισέρχονται στους υδατάνθρακες. Όλα τα σύμπλοκα υδατάνθρακα-πρωτεΐνης υποδιαιρούνται σε γλυκοπρωτεΐνες και πρωτεογλυκάνες. Γλυκοπρωτεΐνες (GP) - ένα σύμπλεγμα πρωτεϊνών με υδατάνθρακες

Φωσφοπρωτεΐνες
Πρωτεΐνες, προσθετική ομάδα de yak - φωσφορικό οξύ. Η προσθήκη φωσφορικού οξέος στο πολυπεπτιδικό νυστέρι για να σχηματιστεί ένας αναδιπλούμενος αιθερικός σύνδεσμος με AK SER ή TPE.

Συνένζυμο Budova
Τα συνένζυμα στις καταλυτικές αντιδράσεις μειώνουν τη μεταφορά διαφόρων ομάδων ατόμων, ηλεκτρονίων και πρωτονίων. Τα συνένζυμα συνδέονται με ένζυμα: - ομοιοπολικοί δεσμοί. - ionnymi

Ισοένζυμο
Ισοένζυμα - πρωτεΐνες διαλειτουργικότητας. Οι βρωμές καταλύουν την ίδια αντίδραση, αλλά παλεύουν για κάποιο είδος λειτουργικής εξουσίας μέσω της εξουσίας: - αποθήκευση αμινοξέων.

Κυριαρχία ενζύμων
Οι κύριοι ρόλοι των ενζύμων και των μη βιολογικών καταλυτών: 1) και άλλοι καταλύουν λιγότερο ενεργειακά πιθανές αντιδράσεις. 2) Αυξήστε την ταχύτητα της αντίδρασης. 3) n

Ονοματολογία ενζύμων
1) Βασική τετριμμένη ονοματολογία - όνομα vipadkovy, χωρίς σύστημα βάσεων, για παράδειγμα, τρυψίνη, πεψίνη, χυμοτρυψίνη. 2) Ονοματολογία εργασίας - το όνομα του ενζύμου προστίθεται στο όνομα

Σύγχρονα ευρήματα σχετικά με την ενζυματική κατάλυση
Η πρώτη θεωρία της ενζυματικής κατάλυσης τοποθετήθηκε στον στάχυ τον 20ο αιώνα από τους Warburg και Baylis. Αυτή η θεωρία υποστήριζε ότι το ένζυμο προσροφάται στο δικό του υπόστρωμα και ονομαζόταν προσρόφηση, αλλά

Μοριακές επιδράσεις των διενζύμων
1) Η επίδραση της συγκέντρωσης είναι η προσρόφηση να βρίσκεται στην επιφάνεια του μορίου στο ένζυμο των μορίων των ομιλιών που αντιδρούν, tobto. υπόστρωμα, το οποίο θα πρέπει να οδηγήσει στη συντομότερη αλληλεπίδραση. Π.χ.: ηλεκτροστατική έλξη

Θεωρία οξεοβασικής κατάλυσης
Στην αποθήκη του ενεργού κέντρου του ενζύμου, υπάρχουν όξινες και βασικές λειτουργικές ομάδες. Ως αποτέλεσμα αυτού του ενζύμου, δρα για να καταλύει την οξεοβασική δύναμη, δηλαδή. παίζοντας ένα ρόλο

Υπερτουρσί και μούλιασμα των λευκών
Οι λειτουργίες των πρωτεϊνών είναι διαφορετικές, αλλά παρατηρούνται κυρίως δομικές, καταλυτικές και ενεργειακές λειτουργίες. Η ενεργειακή αξία της πρωτεΐνης είναι κοντά στα 4,1 kcal/g. Η μέση της μπουκιάς των ομιλιών που πρέπει να είναι

Η μεταμόρφωση των λευκών στα όργανα της χάραξης
Αυτές οι πρωτεΐνες παράγονται από διυδρολάσες (η τρίτη κατηγορία ενζύμων), οι ίδιες οι πεπτιδάσες - βρωμάνε, ακούγονται, δονούνται σε ανενεργή μορφή, οι οποίες ενεργοποιούνται από μια οδό μερικής πρωτεόλυσης.

Υπερπίκρωση των πτυσσόμενων πρωτεϊνών και ο καταβολισμός τους
1. Οι γλυκοπρωτεΐνες υδρολύονται για τη βοήθεια των γλυκοσιδασών (αμυλολιτικά ένζυμα). 2. Λιποπρωτεΐνες - για τη βοήθεια λιπολυτικών ενζύμων. 3. Αιμοχημική χρωμοπρωτεΐνη

Σαπισμένα λευκά και αφράτα προϊόντα γιόγκα
Αποσύνθεση πρωτεϊνών – βακτηριακή αποσύνθεση πρωτεϊνικών ιστών και ΑΑ κάτω από την εντερική μικροχλωρίδα. Ide στα έντερα, prote μπορεί να είναι posterigatisya και στο σωλήνα - με μείωση της οξύτητας.

Μεταβολισμός αμινοξέων
Το Ταμείο AK βοηθά τον οργανισμό για την καλή λειτουργία των διεργασιών: 1) υδρόλυση πρωτεϊνών. 2) υδρόλυση πρωτεϊνών ιστού (υπό την επίδραση καθεψινών στα λυσοσώματα). Το AK-Fund χρησιμοποιείται για τη διαδικασία

Zagalnі shlyakhi ανταλλαγή ομιλιών
1. Μετονομασία (αναγνωρίστηκε το 1937 από τους Braunstein και Krizm).

Timchasovoe zneshkodzhennya αμμωνία
Η αμμωνία είναι τοξική (50 mg αμμωνίας εγχέονται σε ένα κουνέλι, επιπλέον = 0,4-0,7 mg / l). Ως εκ τούτου, στα υφάσματα της αμμωνίας zneshkodzhuetsya timchasovymi τρόπους: 1) σημαντικό - εικόνα

Ορνιθινικός κύκλος σεχοβινοποίησης
Σεχοβίνα να καλύπτει το 80-90% του συνολικού τμήματος αζώτου. Για την παραγωγή χρησιμοποιούνται 25-30 g NH2-CO-NH2 sechovin. 1. NH3 + CO

Σύνθεση και αποδόμηση νουκλεοτιδίων
Ιδιαιτερότητες της ανταλλαγής νουκλεοτιδίων: 1. Τα ίδια τα νουκλεοτίδια και οι αζωτούχες βάσεις, που θα πρέπει να υπάρχουν, δεν περιλαμβάνονται πριν από τη σύνθεση νουκλεϊκών οξέων και νουκλεοτιδίων στον οργανισμό. Tobto, νουκλεοτίδια

Οξείδωση νουκλεοζιτών πουρίνης
Adenosine® (αδενοσινοδεαμινάση, +H2O, –NH4+) ινοσίνη® (νουκλεοσιδική φωσφορυλάση πουρίνης, +Pn-ριβοσυλ-1-P) υποξανθίνη (6-οξοπουρίνη) ® (ξανθινοξυ

Λειτουργικότητα DC
Υπόστρωμα H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O

Αντιγραφή (αυτο-υποκατάσταση, βιοσύνθεση) του DNA
Have 1953 r. Οι Watson και Crick ανακάλυψαν την αρχή της συμπληρωματικότητας (αμοιβαία συμπληρωματικότητα). Έτσι, A \u003d T και GC. Πλύσιμο, απαραίτητες επαναλήψεις: 1. πλαϊνό

Μεταγραφή (μεταφορά πληροφοριών από DNA σε RNA) και βιοσύνθεση RNA
Κατά τη μεταγραφή, με σκοπό την αντιγραφή, μεταδίδονται πληροφορίες από ένα μικρό διάγραμμα DNA. Η στοιχειώδης μονάδα μεταγραφής είναι ένα οπερόνιο (transscripton) - ένα κύτταρο DNA που πρέπει να γίνει trans.

Ρύθμιση βιοσύνθεσης πρωτεϊνών
Τα κύτταρα ενός βουγατοκλυτικού οργανισμού αντιστέκονται στο ίδιο σύνολο DNA, αλλά συντίθενται διαφορετικές πρωτεΐνες. Για παράδειγμα, ο χαρούμενος ιστός συνθέτει ενεργά κολλαγόνο, ενώ τα κακοήθη κύτταρα δεν έχουν τέτοια πρωτεΐνη. Στο

Μηχανισμοί για την ανάπτυξη καρκινικού οιδήματος
Ο καρκίνος είναι μια γενετική ασθένεια, δηλαδή. ushkodzhennya geneiv. Δείτε το αυτί των γονιδίων: 1) η απώλεια ενός γονιδίου. 2) η δύναμη ενός αδύναμου γονιδίου. 3) γονιδιακή ενεργοποίηση.

Υπερδοσολογία λιπιδίων
Ενεργώντας έτσι, τα χείλη στο άδειο στόμα είναι λιγότερο από μηχανική εργασία. Τα λιπολυτικά ένζυμα στο άδειο στόμα δεν διαλύονται. Υπερτουρσί λιπιδίων παρουσία ήσυχου βιντιλάχ

Μηχανισμός επανασύνθεσης λίπους
Η επανασύνθεση του λίπους στο εντερικό τοίχωμα είναι η εξής: 1. Τα προϊόντα υδρόλυσης (γλυκερόλη, VFA) ενεργοποιούνται με επιπλέον ATP. Dalі vіdbuvaєtsya posіdovne аtsilyuvannya

Μορφές μεταφοράς λιπιδίων σε οργανισμούς
Τα λιπίδια δεν διακρίνονται από το νερό, επομένως για τη μεταφορά του αίματος χρειάζονται ειδικοί φορείς, οι οποίοι διαχωρίζονται από το νερό. Τέτοιες μορφές μεταφοράς είναι οι λιποπρωτεΐνες του πλάσματος.

Μετασχηματισμός λιπιδίων στους ιστούς
Στους ιστούς, οι διαδικασίες αποσύνθεσης και σύνθεσης των λιπιδίων συνεχίζονται συνεχώς. Η κύρια μάζα λιπιδίων στο σώμα ενός ατόμου σχηματίζεται από το TG, όπως μια κλίνη, σαν ένα έγκλειμα. Η περίοδος ανανέωσης της TG σε διαφορετικούς ιστούς

Βιοσύνθεση Γλυκερίνης και FFA σε ιστούς
Η βιοσύνθεση της γλυκερόλης στους ιστούς σχετίζεται στενά με το μεταβολισμό της γλυκόζης, ως αποτέλεσμα του καταβολισμού να περάσει από τα στάδια της τριώσεως. Γλυκεραλδεΰδη-3-φωσφορική στο κυτταρόπλασμα

Παθολογία του μεταβολισμού των λιπιδίων
Στο στάδιο του nadkhodzhennya іz їzheyu. Ο λίπος σκαντζόχοιρος Ryasna και η νατομική υποδυναμία οδηγούν στην ανάπτυξη διατροφικής παχυσαρκίας. Η κατεστραμμένη ανταλλαγή μπορεί να οφείλεται σε ανεπαρκές διατροφικό λίπος

Ιόνι Ca2+
Επιβεβαιώνεται με πρωτεΐνη - καλμοδουλίνη. Το σύμπλεγμα Ca2+-καλμοδουλίνης ενεργοποιεί τα ένζυμα (αδενιλική κυκλάση, φωσφοδιεστεράση, πρωτεϊνική κινάση με εξάντληση Ca2+). Є ομάδα

Ορμόνες των παραθυρεοειδών αδένων
Η παρατ-ορμόνη, η οποία αποτελείται από 84 AA, ρυθμίζει το επίπεδο του Ca2+, διεγείρει την απελευθέρωση ασβεστίου (και φωσφόρου) από τις κύστεις στο αίμα. Προωθεί την επαναρρόφηση του ασβεστίου στο nirkah, αλλά επίσης διεγείρει την απέκκριση του φωσφόρου. W

Ο ρόλος των βιταμινών στην ανταλλαγή του λόγου
1.(!) οι βιταμίνες είναι οι πρόδρομοι των συνενζύμων και οι προσθετικές ομάδες ενζύμων. Για παράδειγμα, η Β1 - θειαμίνη - εισέρχεται στην αποθήκη του συνενζύμου αποκαρβοξυλάσης κετοξέων σε TPP (TDF), Β2 - ριβοφλαβίνη -

Κατανόηση σχετικά με την υποβιταμίνωση, την αβιταμίνωση και την υπερβιταμίνωση
Η υποβιταμίνωση είναι μια παθολογική κατάσταση, λόγω έλλειψης βιταμίνης στον οργανισμό. Η αβιταμίνωση είναι μια παθολογική κατάσταση, που προκαλείται από την καθημερινή ανεπάρκεια βιταμινών στον οργανισμό.

Αιτίες υποταμίνωσης
1. Πρώτον: δεν υπάρχει αρκετή βιταμίνη στο zhy. 2. Δευτερεύον: α) μειωμένη όρεξη. β) αυξημένο βιταμίνες. γ) βλάβη στο vmoktuvannya και απόρριψη, για παράδειγμα, entero

Βιταμίνη Α
Vitamer: A1 - ρετινόλη και A2 - retinal. Κλινική ονομασία: αντιξοφθαλμική βιταμίνη. Λόγω της χημικής φύσης: κυκλική ανύπαρκτη μονοϋδρική αλκοόλη με βάση το δακτύλιο b-

Βιταμίνη D
Αντιραχιτική βιταμίνη. Υπάρχουν δύο βιταμερή: D2 – εργοκαλσιφερόλη και D3 – χοληκαλσιφερόλη. Η βιταμίνη D2 βρίσκεται στα μανιτάρια. Η βιταμίνη D3 συντίθεται σε ορ

Βιταμίνη Ε
Απαρχαιωμένο: αντι-στείρα βιταμίνη, αντιοξειδωτικό ένζυμο. Στο χημικό σχέδιο, οι άλφα-, βήτα-, γ-δέλτα-τοκοφερόλες και άλφα-τοκοφερόλη είναι πιο σημαντικές. Σταθερή βιταμίνη Ε

Βιταμίνη Κ
Αντιαιμορραγική βιταμίνη. Βιταμίνες: Κ1 - φυλλοκινόνη και Κ2 - μενακινόνη. Ο ρόλος της βιταμίνης Κ στο μεταβολισμό της ομιλίας

παντοθενικό οξύ. [Μαλ. τύπος HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Συνδυάζεται με βουτυρικό οξύ και β-αλανίνη.

Υδροξυλίωση ξενοβιοτικών με τη συμμετοχή του μικροσωμικού συστήματος μονοοξυγενάσης
1. Βενζόλιο: [Εικ. βενζόλιο + O2 + NADPH2 ® (υδροξυλάση, κυτόχρωμα P450) φαινόλη + NADP + H2O] 2. ινδόλη: [Εικ. ινδόλη+О2+Н

Ο ρόλος του ήπατος στο μεταβολισμό της χρωστικής
Η ανταλλαγή χρωστικών είναι η κατασκευή διπλών αμοιβαίων μετασχηματισμών των ομιλιών των υφασμάτων και του σώματος ενός ατόμου. Υπάρχουν 4 ομάδες ομιλιών πριν από τις χρωστικές: 1. αίμη

Βιοσύνθεση αίμης
Η βιοσύνθεση της αίμης βρίσκεται στους περισσότερους ιστούς, λίγοι στα ερυθροκύτταρα, ώστε να μην καταστρέφονται τα μιτοχόνδρια. Στον ανθρώπινο οργανισμό, η αίμη συντίθεται από τη γλυκίνη και το succinyl-CoA, το προκύπτον μετα

Διάσπαση αίμης
Η πλειονότητα των αιμοχρωμογόνων χρωστικών στο σώμα ενός ατόμου απορροφάται από τη διάσπαση της αίμης. Το κεφαλικό άκρο της αίμης είναι η αιμοσφαιρίνη. Στα ερυθροκύτταρα, αντί για αιμοσφαιρίνη, γίνονται 80%, ώρα ζωής

Παθολογία μεταβολισμού χρωστικών
Κατά κανόνα, σχετίζεται με διαταραγμένες διεργασίες του καταβολισμού της αίμης και εκδηλώνεται σε υπερχοληφόρο ρουβιναιμία και εκδηλώνεται με κιτρίνισμα του δέρματος και των ορατών βλεννογόνων. Μεγαλώνοντας στο κεντρικό νευρικό σύστημα, η χολερυθρίνη ουρλιάζει

Tipi άλλαξε την βιοχημική αποθήκη αίματος
Ι. Απόλυτα και εμφανώς. Απόλυτη σύνθεση, αποσύνθεση, όραμα των άλλων. Vіdnosnі vіdnosnі obumovlenі zmіnoy obyagu γ

Αποθήκευση πρωτεΐνης αίματος
Λειτουργίες των πρωτεϊνών του αίματος: 1. υποστήριξη της ογκοτικής πίεσης (σημαντικό για τον λευκωματώδη καρκίνο). 2. Vyznayut ιξώδες πλάσματος αίματος (κυρίως για αλβουμίνη rahunki)?

Ζεστό λευκό
Η φυσιολογική πρωτεΐνη του αίματος είναι 65-85 g/l. Η πρωτεΐνη Zagalny είναι το άθροισμα όλων των πρωτεϊνικών ομιλιών του αίματος. Υποπρωτεϊναιμία - μείωση της λευκωματίνης. Αιτιολογικό:

Οι σφαιρίνες είναι φυσιολογικές 20-30 g/l
I. α1-σφαιρίνη α-αντιθρυψίνη – αναστολή θρυψίνης, πεψίνης, ελαστάσης, άλλων πρωτεασών του αίματος. Αντιανάφλεξη Vikonu

περίσσεια αζώτου
Το πλεόνασμα αζώτου είναι το άθροισμα του αζώτου όλων των μη πρωτεϊνικών ομιλιών εξόρυξης αζώτου του αίματος. Ο κανόνας είναι 14-28 mmol / l. 1. Μεταβολισμός: 1.1. αμινοξέα (25%); 1.2. δημιουργώ

Ανταλλαγή υδατανθράκων
Η γλυκόζη στο τριχοειδές αίμα του σώματος είναι 3,3-5,5 mmol/l. 1. Υπεργλυκαιμία (αύξηση γλυκόζης): 1.1. παγκρεατική υπεργλυκαιμία - κατά τη διάρκεια του εγκεφαλικού επεισοδίου

Ανταλλαγή λιπιδίων
Η χοληστερόλη είναι φυσιολογική 3-5,2 mmol/l. Το πλάσμα περιέχει LDL, LDLNS (αθηρογόνο κλάσμα) και HDL (αντιαθηρογόνο κλάσμα). Βελτίωση της ανάπτυξης της αθηροσκλήρωσης

Ανταλλαγή ορυκτών
Το νάτριο είναι το κύριο μετά το οξύ ιόν. Τα ορυκτοκορτικοειδή (αλδοστερόνη παγιδεύουν το νάτριο στο αίμα) προστίθενται στο επίπεδο Na+ του αίματος. Το ραβέντι νατρίου αυξάνεται για την αίμη rahunok

Ενζυμικό πλάσμα
Ταξινόμηση: 1. Λειτουργικά ένζυμα (υγρό πλάσμα). Για παράδειγμα, ρενίνη (προαγωγή της αρτηριακής πίεσης μέσω της αγγειοτενσίνης II), χοληστεράση (ακετυλοχολίνη που αποσυντίθεται). Їх δραστηριότητα

Η φυσική δύναμη του τμήματος των υγιών ανθρώπων, οι αλλαγές στην παθολογία τους
I. Ποσότητα τμημάτων garazd 1,2-1,5 λίτρα. Πολυουρία - αύξηση του αριθμού των τομών μέσω: 1) αύξησης της διήθησης

Δείκτες του τμήματος χημικής αποθήκης
Zagalniy άζωτο - ce sukupnіst άζωτο όλων των azotovіsnih rechovins στην ενότητα. Ο κανόνας είναι 10-16 g / dobu. Σε περίπτωση παθολογιών, το εισπνεόμενο άζωτο μπορεί: αύξηση - υπεραζωτουρία

Ιδιαιτερότητες ανταλλαγής λόγου στον νευρικό ιστό
Ανταλλαγή ενέργειας. Στον ιστό του εγκεφάλου, παρατηρείται αύξηση της κλιτινικής διχάνιας (οι αερόβιες διεργασίες κατακλύζονται). Ο εγκέφαλος βοηθά στη μείωση της ξινίλας, στη μείωση του σιρκά

Χημική μετάδοση του νευρικού ενθουσιασμού
Η μεταφορά της διέγερσης από το ένα κύτταρο στο άλλο εξαρτάται από πρόσθετους νευροδιαβιβαστές: - νευροπεπτίδια. - ΑΚ; - ακετυλοχολίνη; - Βιογενείς αμίνες (αδρεναλίνη,

І ενεργοποιητές που προάγουν την ενζυματική δραστηριότητα. Αναστολείς της υγείας σε αλληλεπίδραση με ένζυμα με διαφορετικό επίπεδο μυκητολογίας. Με βάση το ποιος διακρίνεται ο λυκάνθρωπος, εκείνο το μη αναστρέψιμο ingibuvannya. Οι αναστολείς του λυκάνθρωπου συνδέονται με ένζυμα με αδύναμους μη ομοιοπολικούς δεσμούς και, για τα μυαλά που τραγουδούν, σχηματίζονται εύκολα κρέμα με νερό παρουσία του ενζύμου, για μικρά χρονικά διαστήματα. Οι λυκάνθρωποι ingibtori χωρίζονται σε ανταγωνιστικούς και μη ανταγωνιστικούς.

Οι ανταγωνιστικοί αναστολείς μπορεί να είναι δομικά παρόμοιοι με το υπόστρωμα, το οποίο είναι το αποτέλεσμα του ανταγωνισμού των μορίων στο υπόστρωμα και του αναστολέα για δέσμευση στο ενεργό κέντρο του ενζύμου. Σε αυτή την περίπτωση, η ενεργή θέση αλληλεπιδρά με το υπόστρωμα ή τον αναστολέα, το σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος (ES) ή τον αναστολέα ενζύμου (EI). p align="justify"> Κατά τη διαμόρφωση του συμπλόκου ΕΙ, το προϊόν της αντίδρασης δεν καθιζάνει. Η δραστηριότητα του ενζύμου μπορεί να μεταβληθεί ανάλογα με τη μεταβολή της συγκέντρωσης του υποστρώματος. Πολλά φαρμακευτικά σκευάσματα δρουν ως ανταγωνιστικοί αναστολείς. Για παράδειγμα, τα σουλφαναμίδια, τα οποία μπορεί να είναι βακτηριοστατικά, είναι ανάλογα του παρα-αμινοβενζοϊκού οξέος, αντικαταστάτη βακτηρίου για τη σύνθεση του φολικού οξέος (απαραίτητα για τη σύνθεση νουκλεοτιδίων και κλιτίνης podil).

Οι μη ανταγωνιστικοί αναστολείς δεν είναι παρόμοιοι με το υπόστρωμα, επομένως αλληλεπιδρούν με το ένζυμο στη διαίρεση, στο ενεργό κέντρο.

Οι μη αναστρέψιμοι αναστολείς δημιουργούν μοριακούς ομοιοπολικούς δεσμούς με το ένζυμο, επιπλέον, το ενεργό κέντρο του ενζύμου συχνά τροποποιείται. Τελικά, αυτό το ένζυμο δεν μπορεί να παρακάμψει την καταλυτική του λειτουργία. Για παράδειγμα, οι οργανοφωσφορικές ενώσεις δεσμεύουν ομοιοπολικά την ΟΗ-ομάδα της σερίνης, η οποία βρίσκεται στο ενεργό κέντρο και παίζει βασικό ρόλο στη διαδικασία της κατάλυσης. Έτσι іngіbіtori, σαν να ήταν νικητές, σαν πρόσωπα, να πεθάνουν για πολύ καιρό (dobu, tizhnі). Η επανεφεύρεση της ενζυμικής δραστηριότητας μπορεί να οφείλεται στη σύνθεση νέων ενζυμικών μορίων.

Το brument των ενζυματικών διεργασιών στην Κλητίνη προστατεύεται πάνω από το ίδιο κοπάδι, και η γιορτή των ενζυματικών αντιδράσεων, το ενζυματικό Lantsyug (μεταβολισμός των ευγενών), το yaki μπορεί να είναι Boti Liniyni (GLIKOLZA), και το ξέσπασμα, κύκλοι (κύκλοι του freet (ελεύθεροι κύκλοι) sa). Για να αυξηθεί η ταχύτητα της μεταβολικής οδού, αρκεί να ρυθμιστεί η ποσότητα ή η δραστηριότητα των ενζύμων. Στα μεταβολικά μονοπάτια, δεν είναι απαραίτητο να ρυθμιστεί η δραστηριότητα όλων των ενζύμων, αλλά η δραστηριότητα των βασικών ενζύμων θα πρέπει να ρυθμιστεί, πράγμα που σημαίνει ότι η ταχύτητα της μεταβολικής διαδικασίας είναι υπερβολική.

Βασικά ένζυμα:

Μεταβολική οδός του ενζύμου στάχυ (πρώτο ένζυμο),

Ένζυμα που καταλύουν αντιδράσεις που περιορίζουν το swidkist (πιο συχνές),

· Ένζυμα, τα οποία βρίσκονται στο πεδίο των μεταβολικών οδών.

Η ρύθμιση της ταχύτητας των ενζυματικών αντιδράσεων μπορεί να επηρεαστεί από:

Αλλάξτε τον αριθμό των μορίων του ενζύμου,

Διαθεσιμότητα μορίων στο υπόστρωμα και στο συνένζυμο,

· Ρύθμιση της καταλυτικής δραστηριότητας μορίων άλλων ενζύμων.

Ρύθμιση του αριθμού των μορίων του ενζύμου στα κύτταρα μπορεί να γίνει με αλλαγή της ταχύτητας σύνθεσης (επαγωγή - αύξηση της ταχύτητας σύνθεσης, καταστολή - γαλβανισμός) ή με αλλαγή της ταχύτητας σύνθεσης.

Μια σημαντική παράμετρος, η οποία ελέγχει τη διέλευση της μεταβολικής οδού, είναι η παρουσία υποστρωμάτων, η κύρια κατάταξη είναι η πρώτη, όσο υψηλότερη είναι η συγκέντρωση, τόσο πιο σημαντική είναι η σταθερότητα της μεταβολικής οδού.

Ρύθμιση της καταλυτικής δραστηριότητας άλλων ενζύμων. Οι κύριοι τρόποι ρύθμισης είναι: αλοστερικοί και ισοστερικοί μηχανισμοί, ρύθμιση για πρόσθετες αλληλεπιδράσεις πρωτεΐνης-πρωτεΐνης, οδός χημικής τροποποίησης, obmezhenny (chastkovy) πρωτεόλυση.

Ισοστερικός μηχανισμός. Σε αυτή την περίπτωση, ο ρυθμιστής εγχέεται απευθείας στο ενεργό κέντρο του ενζύμου. Πίσω από έναν τέτοιο μηχανισμό, υπάρχουν ανταγωνιστικοί αναστολείς και διάκονοι.

Αλοστερικός μηχανισμός.Πολλά ένζυμα, μια κρέμα στο ενεργό κέντρο, ένα ελαφρώς αλοστερικό κέντρο, αρκετή απόσταση από το ενεργό κέντρο. Τα αλοστερικά ένζυμα ονομάζονται ολιγομερείς πρωτεΐνες, οι οποίες αποτελούνται από έναν αριθμό υπομονάδων. Στο αλοστερικό κέντρο, οι τελεστές συνδέονται μη ομοιοπολικά. Το ρόλο μπορούν να παίξουν υποστρώματα, τελικά προϊόντα της μεταβολικής οδού, συνένζυμο, μακροεργασία (επιπλέον, το ATP και το ADP δρουν ως ανταγωνιστές: το ATP ενεργοποιεί τις διαδικασίες του αναβολισμού και αναστέλλει τον καταβολισμό, ADP - navpaki).

Τα αλοστερικά κέντρα του ενζύμου μπορεί να έχουν ένα ψεκασμό. Τα αλοστερικά ένζυμα έχουν τη δύναμη της θετικής και αρνητικής συνεργασίας. Η αλληλεπίδραση του τελεστή με το αλοστερικό κέντρο οδηγεί σε μια επακόλουθη συνεργατική αλλαγή στη διαμόρφωση όλων των υπομονάδων, η οποία οδηγεί σε αλλαγή στο σχήμα του ενεργού κέντρου, η οποία μειώνει ή αυξάνει τη σποριδικότητα στο υπόστρωμα και, προφανώς, αλλάζει είτε αυξημένη καταλυτική δραστηριότητα του ενζύμου.

Ενδομοριακή αλληλεπίδραση πρωτεϊνών - πρωτεϊνών(μόνο για ολιγομερή ένζυμα) από αλλαγή ολιγομερισμού. Η ProteinkinaseA είναι ένα ένζυμο που φωσφορυλιώνει τις πρωτεΐνες για τον μεταβολισμό του ATP, αποτελείται από 4 υπομονάδες δύο τύπων: δύο ρυθμιστικές υπομονάδες και δύο καταλυτικές υπομονάδες. Αυτό το τετραμερές δεν έχει καταλυτική δράση. Κατά τη διάσταση του τετραμερούς συμπλόκου, δύο καταλυτικές υπομονάδες αλλάζουν και το ένζυμο γίνεται ενεργό. Ένας τέτοιος μηχανισμός ρύθμισης είναι βάναυσος. Η σύνδεση των ρυθμιστικών και καταλυτικών υπομονάδων της πρωτενκινάσης Α επανασχηματίζεται στο ανενεργό σύμπλοκο.

χημική τροποποίησηΤις περισσότερες φορές, συζητείται ο μηχανισμός ρύθμισης της ενζυμικής δραστηριότητας με τον τρόπο της ομοιοπολικής τροποποίησης των υπολειμμάτων αμινοξέων. Με αυτή την τροποποίηση, ομάδες ΟΗ προστίθενται στο ένζυμο. Η φωσφορυλίωση ελέγχεται από ένζυμα πρωτεϊνικής κινάσης για το ATP. Η προσθήκη περίσσειας φωσφορικού οξέος οδηγεί σε αλλαγή της καταλυτικής δραστηριότητας, με την οποία το αποτέλεσμα μπορεί να είναι διπλό: ορισμένα ένζυμα ενεργοποιούνται κατά τη φωσφορυλίωση, ενώ άλλα γίνονται λιγότερο ενεργά. Η αλλαγή στη δραστηριότητα μέσω φωσφορυλίωσης αντιστρέφεται. Απομάκρυνση της περίσσειας φωσφορικού οξέος και πρωτενφωσφατάσης.

Ρύθμιση της ενζυμικής δραστηριότητας κατά κάποιο τρόπο τηγανισμένη πρωτεόλυση. Τα ενεργά ένζυμα συντίθενται ως ανενεργοί πρόδρομοι - προένζυμα και ενεργοποιούνται ως αποτέλεσμα της υδρόλυσης ενός ή περισσότερων από τους τραγουδιστικούς πεπτιδικούς δεσμούς, ο οποίος διεγείρει τη διάσπαση ενός μέρους του μορίου της πρωτεΐνης στο προένζυμο. Ως αποτέλεσμα, σε ένα μέρος του μορίου της πρωτεΐνης που λείπει, συμβαίνει μια αλλαγή διαμόρφωσης και σχηματίζεται ένα ενεργό κέντρο και το ένζυμο γίνεται ενεργό. Η διάσπαση του πεπτιδίου με τη μορφή προδρόμων πρωτεϊνών καταλύει τα ένζυμα πεπτιδάσης.

Σε αυτό το ένζυμο, η δραστηριότητα του ενζύμου αλλάζει αμετάκλητα. Οι πρωτεολυτικές αλλαγές αποτελούν τη βάση της ενεργοποίησης των πρωτεολυτικών ενζύμων στο PCT, των πρωτεϊνών στο σύστημα του λάρυγγα του αίματος και του συστήματος ινωδόλυσης, καθώς και των πρωτεϊνικών-πεπτιδικών ορμονών. Για παράδειγμα, το τρυψινογόνο, το οποίο συντίθεται στην υποβλεννογόνια κοιλότητα, βρίσκεται στα έντερα, όπου προστίθεται το ένζυμο εντεροπεπτιδάση. Ως αποτέλεσμα, παρατηρήθηκε πρωτεολυτική διάσπαση από τη διάσπαση του εξαπεπτιδίου. Με αυτό, σχηματίζεται ένα ενεργό κέντρο σε ένα μέρος του μορίου και εγκαθίσταται ενεργή θρυψίνη.