Регулация на активността на ензимите и методи. Регулиране на ензимната активност. Медицинска ензимология (биохимия) Начини за регулиране на ензимната активност в клитина

Като единична жива материя, която функционира като комплекс от критични биосистеми, клитината непрекъснато се обменя с етерната среда на речта и енергията. За поддържане на хомеостазата има група специални речи от протеинова природа - ензими. Будов, функциите, както и регулирането на активността на ензимите, се развиват по специален начин на биохимията, тъй като те се наричат ​​ензимология. В тази статия за конкретни приложения е възможно да се разгледат различни механизми и начини за регулиране на активността на ензимите, силата на големите сили и хората.

Измийте необходимо за оптимална ензимна активност

Биологично активната реч, която вибрира като реакция на асимилация, както и на разцепване, разкрива своята каталитична сила в клиниите за пеещи умове. Например, важно е да се каже, че в такъв дилянци клитин протича химичен процес, който ще вземе съдбата на ензимите. Zavdyaks на компартментализация (разделяне на цитоплазмата на парцели) антагонистични реакции възникват в различни части и органоиди.

По този начин синтезът на протеини се извършва в рибозомите, докато разделянето - в хиалоплазмата. Специфичното регулиране на активността на ензимите, които катализират пролифериращите биохимични реакции, осигурявайки оптимален поток на обмен на реч и преоформяне на енергийно плодотворните метаболитни пътища.

Мултиензимен комплекс

Структурно-функционална организация на ензимите в тялото на ензимния апарат на клитина. Още химични реакции, като в тях, взаимно. Като богат продукт на първата реакция, като реагент за атаката, в този случай експанзията на ензимите в клитина е особено изразена.

Имайте предвид, че ензимите по своята същност са прости и сгъваеми протеини. Първата чувствителност към субстрата на клитина се обяснява с промяната в конфигурацията на въздушното пространство на третичната четвърт структура на пептида. Ензимите реагират на промени не само в средата на параметрите на клитина, като химическия склад на хиалоплазмата, концентрацията на реагентите и продуктите в реакцията, температурата, но и на промените, които настъпват в чувствителните клитини или междуклетъчния rіdin i.

Защо клитината е разделена на отделения

Разумността и логиката ще подредят живата природа просто враждебно. Целият свят е достоен за жизнените прояви, които са характерни за клитина. За учен химик обикновено се разбира, че различни ензимни химични реакции, например синтеза на глюкоза и гликолоза, не могат да протичат в една и съща проба. Как протичат продължителни реакции в хиалоплазмата на една клетка, която е субстрат за тяхното провеждане? Оказва се, че цитозолът е цитозолът, в който протичат антагонистични химични процеси, пространството на деленията и изолацията на локусите - компартменти. Завдяците и метаболитните реакции на по-големите умници и тези хора се регулират особено прецизно, а продуктите от обмяната се трансформират във форми, които лесно могат да проникнат през преградите на клетките. Нека възстановят първичната си структура. Крем към цитозола, ензимите са разположени в органели: рибозоми, митохондрии, ядра, лизозоми.

Ролята на ензимите в енергийния метаболизъм

Нека да разгледаме оксидното декарбоксилиране на пирувата. Регулирането на каталитичната активност на ензимите е добре разработено от ензимологията. Този биохимичен процес протича в митохондриите – двумембранни органели на еукариотни клитини – и е междинен процес между безкиселинното разграждане на глюкозата и пируват дехидрогеназния комплекс – PDH – за отмъщение на три ензима. При други хора това намаление се дължи на повишаването на концентрацията на ацетил-КоА и NATH, така че се появяват алтернативни възможности за усвояване на молекулите на ацетил-КоА. Ако клитинът изисква допълнителна порция енергия и акцепторни молекули на вимаган за засилване на реакциите на цикъла на трикарбоксилната киселина, тогава ензимите се активират.

Какво е алостерично инхибиране

Регулирането на ензимната активност може да се контролира от специални агенти - каталитични инхибитори. Вонята може да се свърже ковалентно с локусите на песента на ензима, заобикаляйки активното място. Необходимо е да се предизвика деформация на обемната структура на катализатора и автоматично да се предизвика намаляване на ензимните мощности. С други думи, има алостерична регулация на ензимната активност. Освен това добавяме, че такава форма на каталитично инжектиране е мощна за олигомерни ензими, тоест, чиито молекули са съставени от две или повече протеинови полимерни субединици. Поглеждайки към предната част, PDH-комплексът може да бъде открит в три олигомерни ензима: пируват дехидрогеназа, дехидролипоил дехидрогеназа и хидролипоил трансацетилаза.

Регулаторни ензими

Изследванията в областта на ензимологията са установили тези, които трябва да бъдат депозирани както по отношение на концентрацията, така и по отношение на активността на катализатора. Най-честите метаболитни пътища са ензимите на цапата, които регулират всички области на йога.

Миризмите се наричат ​​регулатори и пеят върху реакциите на кочана на комплекса, а също така могат да участват в химични процеси, които най-често протичат в необратими реакции, или идват към реагентите в точките на разпадане на метаболитния път.

Как протича пептидното взаимодействие

Един от начините, в чиято помощ е регулирането на активността на ензимите в клетките, е взаимодействието протеин-протеин. За какво става дума в езика? Необходимо е добавяне на регулаторни протеини към ензимната молекула, в резултат на което се очаква активиране. Например, ензимът аденилил циклаза се намира на вътрешната повърхност на клетъчната мембрана и може да взаимодейства с такива структури като хормонален рецептор, както и с пептид, който е отделен от ензим. И така, в резултат на взаимодействието на хормона и рецептора, междинният протеин променя своята пространствена конформация, начинът за укрепване на каталитичните сили на аденилил циклазата в биохимията се активира след появата на протеиновия регулатор iv.

Протомии и тяхната роля в биохимията

Тази група речи, наричани още протеинкинази, ускоряват прехвърлянето на PO 4 3-аниона към хидроксо групата на аминокиселините, която влиза в пептидната макромолекула. Регулирането на активността на ензимите в протомерите ще бъде разгледано от нас на базата на протеин киназа А. Третата молекула е тетрамер, който се състои от две каталитични и две регулаторни пептидни субединици и не функционира като каталитичен агент, докато chotir е прикрепен към регулаторните клетки на протомера и сАМР молекулите. Причината за трансформацията на пространствената структура на протеиновите регулатори, която е да накарат две активирани каталитични протеинови частици да вибрират, да предизвикат дисоциация на протомирите. Тъй като cAMP молекулите се сливат като регулаторни субединици, неактивният протеин киназен комплекс се преформира до тетрамер и има асоциация на каталитични и регулаторни пептидни частици. По този начин се разглеждат начините за регулиране на активността на ензимите, за да се предотврати техният обратен характер.

Химическа регулация на ензимната активност

Биохимията също така е разработила механизми за регулиране на активността на ензимите, като фосфорилиране, дефосфорилиране. Механизмът на регулиране на ензимната активност в различни случаи е следният: аминокиселинни излишъци на ензима, отмъщение на ОН-групата, промяна на тяхната химична модификация след фосфопротеин фосфатази върху тях. По този начин е необходима корекция, освен това за някои ензими тя е причината, която ги активира, а за други е инхибираща. По свой собствен начин каталитичните сили на самите фосфопротеин фосфатази се регулират от хормона. Например животинското нишесте - гликоген - и мазнините в сношенията между priyomami їzhі се разделят в чревния тракт, по-точно в дванадесетте колонии и при вливането на глюкагон - панкреатичен ензим.

Този процес се поддържа от фосфорилирането на трофичните ензими на SHKT. В периода на активно ецване, ако попадне от тръбата в дванадесетопръстника, синтезът на глюкагон се засилва. Инсулинът е друг ензим на подкожния слой, който се вибрира от алфа-клитините на Лангерхансовите острови, взаимодействащи с рецептора, включително механизма на фосфорилиране на самите растителни ензими.

Частков протеолиз

Подобно на Bachimo, еднакво регулиране на ензимната активност при различни видове прилепи. За ензимите, които се намират както в цитозола, така и в органоидите (в кръвната плазма или в чревния тракт), методът на тяхното активиране е процесът на хидролиза на CO-NH пептидни връзки. Вин е необходим, фрагментите от такива ензими се синтезират в неактивна форма. Под формата на ензимна молекула се разделя пептидна част, а в структурата на модификацията, която е пропусната, се добавя активен център. Tse да доведе до точката, че ензимът "влиза в работния лагер", така че да стане възможно да се добави към байпаса на химическия процес. Например трипсиногенът, неактивен ензим в субмукозната кухина, не разгражда протеините, които се намират в дванадесетопръстника. В случай на инфузия на ентеропептидаза настъпва протеолиза. Следващият ензим се активира и вече се нарича трипсин. Часткова протеолиза - процесът на върколаци. Vídbuvaêtsya по такива начини, като активиране на ензими, които разделят полипептидите, в процесите на кръвния глотис.

Ролята на концентрацията на външни речи в метаболизма на клетките

Регулирането на активността на ензима чрез достъпността на субстрата често се разглежда от нас под подзаглавието "Мултиензимен комплекс". Честотата на преминаване, която се извършва в края на етапа, е силно отложена, поради факта, че някои молекули на външната реч се намират в хиалоплазмата или органелите на клитина. Следователно скоростта на метаболитния път е правопропорционална на концентрацията на речта. Колкото повече молекули на реагента присъстват в цитозола, толкова по-голяма е гъвкавостта на всички обидни химични реакции.

Алостерична регулация

Ензимите, чиято активност се контролира не само от концентрацията на външни реагенти, но и от речеви ефекти, са така наречените мощни. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya регулиране на активността на ензимите. Биохимията донесе това, което е толкова половината, наречено алостерични ензими, дори по-важно за метаболизма на клетките, фрагментите може да имат прекалено висока чувствителност към промени в хомеостазата. Като ензим той потиска химична реакция, така че намалява нейната чувствителност и се нарича отрицателен ефектор (ингибтор). При пролиферативния тип, ако има увеличаване на бързината на реакцията, има активатор - положителен ефектор. Най-честата употреба на речта, така че реагентите, подобно на химичните взаимодействия, играят ролята на активатори. Продуктите на Kіntsev добре, scho признати в резултат на разнообразни реакции, се държат като ingіbіtori. Този тип регулация, мотивирана от взаимовръзката на концентрацията на реагенти и продукти, се нарича хетеротрофна.

Ензимната активност може да се промени под въздействието на различни външни фактори. Речта, която влияе върху активността на ензимите, означава ензимни модулатори. Модулаторите разделят своята линия на две групи:

1. активатори. При инфузията се наблюдава повишаване на активността на ензимите. Като активатори те могат да действат като метални катиони. Например Na+ е активатор на амилазата в човешките синуси.

2. инхибитори.Реч, под влиянието на някои, има промяна в активността на ензимите.

Инхибиторите представляват голяма група речи, които се отличават с механизма на инхибиране.

Поради тривалността на инхибиращия ефект, ингибаторите се подразделят на:

· необратим(Яки в случай на взаимодействие с ензима, това ще помогне да се запази ензимната активност за добро);

· върколаци(Yakí timchasovo zmenshuyut ензимна активност).

Механизмът на необратимите инхибитори може да бъде описан чрез предстоящите равенства:

в + д EIn,

де EIn- комплекс от ензим с инхибитор, при който вината нямат каталитична сила.

По правило необратимите инхибитори взаимодействат с функционалните групи на активния център на ензима. Вонята ковалентно ги преследва и блокира по такъв начин. В резултат на това този ензим взаимодейства със субстрата.

Класическият задник на неотменимите инхибитори е органофосфорната реч. Установено е, че диизопропил флуорофосфатът (DFF) е богат на биохимични изследвания. Фосфорните органични вещества се влияят от излишния серин в активния център на ензима:

Преди ензимите, които се намират в активния център на серина, са холестераза, трипсин, еластаза и др.

Като други невъзвръщаеми инхибитори, алкиловите агенти са широко известни. Те взаимодействат с SH-групи на цистеин или имидазалови радикали на хистидин в активния център. Механизъм на необратимо ензимно инхибиране от йодоацетамид:

Като алкилиращи агенти и като необратими инхибитори в биохимията има застой на йодоацетамид, монойодоацетат и други.

Проявата на неотменима победоносна победоносност е в ръцете на народната държава и медицина. На нова основа има застой на инсектициди (помага за борба с кома), някои лекарствени препарати (антихолинестеразни лекарства). На тяхна основа е създаден бойният говор на нервно-паралитичния отдел от групата на органофосфорните охлюви.

На vіdmіnu vіd іnіbіtorіv nіgіbіtorіv vplyu върколаци іnіgіbіtori по-малко от пее іnіmіzhо час намаляване на активността на ензимите. Механизмът на текущия инхибиторен ефект може да бъде представен чрез разглеждане на предстоящите равни реакции:

в+ д EIn

в + ES ESIn

Както виждаме от представянията на равните реакции, инхибиторите на обрата се обръщат обратно към ензима или ензим-субстратния комплекс. В този случай ензимът упражнява своята каталитична сила.

Върколаците ingibtori зад механизма на ingibing ефект са обект на конкурентені несъстезателен, yakí v_dríznyayutsya един тип от един за механизма на инхибиране на действието върху ензима.

Във времена на неконкурентно инхибиране, инхибиторът се свързва обратно към ензима над неговия активен център. В този случай конформацията на активния център се променя, което води до обратното инактивиране на ензима. Под въздействието на конкурентен инхибитор няма промяна в споридността на ензима за този субстрат, т.е. стойността не се променя Преди m, но максималната скорост на ензимната реакция намалява ( Vмакс). Като неконкурентни инхибитори, те могат да действат като междинни продукти на обмена на реч.

Молекулите на конкурентните инхибитори показват сходство с правилния субстрат за ензима. Класически пример за конкурентни инхибитори е малоновата киселина, която обратно намалява активността на ензима сукцинат дехидрогеназа.

Бурстинова киселина Малонова киселина

От представянето на формулите става ясно, че малоновата киселина наистина силно напомня на Будова Бурщинов. Структурното сходство позволява на малоновата киселина да се свърже с активния център на ензима сукцинат дехидрогеназа. Въпреки това, той не е в състояние да влезе в реакция, която се катализира от този ензим (реакция на дехидрогениране). Следователно инхибиторът достига до активния център на ензима, блокирайки възможността за неговото взаимодействие с истинския субстрат. По този начин, при нахлуването на конкурентен инхибитор, споридността на ензима към субстрата рязко намалява (повишена стойност Преди m), но стойността не се променя Vмакс. Феноменът на конкурентното инхибиране може да се разпознае като път на рязко увеличаване на концентрацията на субстрата на реакционната сума.

По този начин конкурентни инхибитори, които действат като неконкурентни, се свързват с активния център на ензима, след което се наблюдава рязко повишаване на стойността Преди m към субстрата, което е в основата на обратното намаляване на йога активността.

Като физиологично конкурентен инхибитор на сукцинат дехидрогеназата, оксаловата киселина действа. Както се вижда от представеното бебе, неговият междинен продукт от обмена на речи също има същото структурно сходство с янтарната киселина. Конкурентното инхибиране на сукцинат дехидрогеназата от оксалова киселина играе важна роля в регулирането на окислителната трансформация в митохондриите:

Друг вид регулиране на ензимната активност - алостерична регулация. Vіn pritamanny особено група от ензими - алостерични ензими. Преди алостеричните ензими има олигомерни протеини, в структурата на които има регулаторни (алостерични) центрове.

Складът от молекули на алостеричните ензими има два вида субединици:

1) каталитичен(З);

2) регулаторен (Р).

Каталитичната субединица е представена от полипептидно копие, върху което е разположен активният център на ензима. Регулаторна субединица да отнеме от своята структура регулаторния (алостеричен) център. Алостеричен центъре разделяне на молекула, създадено при специфично взаимодействие с ензимен регулатор. Vidpovidno регулатори могат да бъдат както активатори, така и инхибитори на ензима.

Връзката на алостеричния регулатор с регулаторния център се счита за свързана със пространственото сходство на молекулата с алостеричния център. В зависимост от геометричното сходство на повърхността на молекулата на регулатора и тривимирната структура на алостеричния център между тях има обратно специфично взаимодействие. Създава се комплекс, който се стабилизира от силите на слабите взаимодействия. Силите на Ван дер Ваалс са от особено значение. За тях стабилизирането на регулаторния комплекс с алостеричен център поема ролята на водни връзки, както и хидрофобни и електростатични взаимодействия.

В резултат на взаимодействието между ензима и алостеричния инхибитор в протеиновата молекула се предизвиква конформационно разрушаване на полипептидното копие на регулаторната субединица. Їх viniknennya е посочено на взаимната модалност З- І Р- подединици. В резултат на това конформацията на полипептидното копие на каталитичната субединица се променя отново. Подобно на perebudova е придружено от разрушаване на структурата на активния център, в резултат на което се наблюдава намаляване на споридността на активния център към субстрата (увеличаване на стойността Преди m), което показва ензимно инхибиране (фиг. 33).

Малюнок 33 – Механизъм на инхибиране на алостеричния ензим

Добавянето на алостеричен инхибитор към алостеричния център води до промяна в конформацията на активния център на каталитичната субединица на ензима и намаляване на неговата споридност спрямо субстрата.

Алостерично инхибиране от върколаци. Дисоциация към комплекса Р-субединица с инхибитор са придружени от промяна във външната конформация на полипептидните ланцети на субединиците, в резултат на което се спорадизира активния център към субстрата

Още по-често в ролята на алостерични инхибитори действа продуктът на реакцията или метаболитен път, в който участва ензимът. Процесът на ензимно инхибиране се нарича продукт на реакцията retrongіngіbuvannyam.

Ретро-инхибирането е в основата на механизма на отрицателна индукция в регулацията на метаболитните процеси и подобряване на хомеостазата. За новата работа е безопасно да поддържате бърз темп на различни индустриални продукти в обмена на речи между клиентите. Основната част на ретро-инхибирането може да бъде инхибирането на хексокиназата с реакционния продукт глюкозо-6-фосфат:

В някои случаи предпочитанието не е към крайния продукт на реакцията, а към крайния продукт от процеса, в който протича реакцията. Ретроинхибиране на ензима дпродукт на процеса P:

de B, U, R, D - междинни продукти.

В представянията на последователността, трансформацията е като инхибитор на алостеричен ензим двъвеждане на продукта в процеса - Р. Подобен механизъм на ретро-инхибиране се наблюдава широко при клитините. Например, възможно е да се индуцира инхибирането на ензима ацетил-КоА-карбоксилаза, който участва в синтеза на висши мастни киселини, крайният продукт на синтеза на мастни киселини - палмитинова киселина.

Аналогичен, al protylezhny ранг за работа върху alosteric ензими алостерични активатори. В присъствието на активатора, ензимът има ниска споридност към субстрата. Въпреки това, при свързване на алостеричния център с активатора, споридността на каталитичния център към субстрата се движи, което е придружено от движението на спорулацията на субстрата. Като алостеричен активатор, молекулата често действа като реакционен субстрат. Който има дълбок биологичен усет. Понякога, както при клитината, тя расте добре със субстрата, поддържането на вътрешната среда в добро състояние е необходимо за нейното използване. Той достига до активирането на ензима, който катализира тази трансформация. Пример за такова активиране може да бъде активирането на глюкокиназа от глюкоза.

Алостеричните ензими, при които субстратът действа като активатор, се наричат ​​хомотропни. На тези ензими, цаца от същото за бъдещите центрове, свързващи се със субстрата, като в угар в съзнанието може да спечели функцията на регулаторните и каталитични центрове на ензима.

Как пролиферацията на хомотропни ензими се основава на хетеротропни ензими. Останалите се регулират от модулатори, чиято структура е окачена в субстрата. Ето защо в техните структури се вижда, че те наистина се борят за ежедневието активені алостериченцентр.

Най-често същият алостеричен ензим се появява в резултат на взаимодействие с редица различни модулатори - активатори и инхибитори. Като задник можете да индуцирате ензима - фосфофртокиназа (PFK), като катализира началото на реакцията:

Независимо от разликата, модулаторите могат да звучат собствените си връзки на ензимните молекули.

Кинетиката на хомотропните ензими зависи от кинетиката на неалостеричните ензими. Графиката на упадъка на сухотата на реакцията към концентрацията на субстрата може да не е хиперболична, а сигмоидна форма (фиг. 34).

Фигура 34 - Кинетика на хомотропни ензими

Том за розрахунка Преди m изпитват неприемлива ревност към Михаелис-Ментен.

Сигмоидният характер на кинетиката на алостеричните ензими в свързването е особено кооперативен по природа на взаимодействието между ензимните субединици и субстрата. Свързване на кожната офанзивна молекула към субстрата чрез свързващо свързване поради конформационни промени във васкуларните субединици, което води до тяхното промотиране към субстрата.

Изоензим

Важна стойност за безопасното и ефективно прехвърляне на обменните процеси в клиентите може изоензим. Изоензимите са генетично определени от множество форми на ензима, които катализират една и съща реакция, но също така променят структурата и физическата и химична сила.

Типичен ензим, представен от изоензими, е лактат дехидрогеназата (LDH). Този ензим катализира началото на реакцията.

По време на електрофореза на човешки кръвен серум в кръвта се появяват пет различни протеинови фракции, които могат да катализират реакцията на лактат дехидрогеназа. По този начин е възможно да се напише история за основата на пет LDH изоензима (фиг. 35).

Фигура 35 - Rozpodil изоензим LDH върху електрофорерограма (електрофореза се извършва при рН 6,8)

Важно обяснение на явлението изоензимен произход може да бъде това, че изоензимите се редуцират само в ензими - олигомерни протеини. Тази молекула е съставена от не по-малко от две субединици.

Какво означава LDH, този ензим е тетрамер, т.е. йога молекулата включва субединица chotiri okremi. В този случай има два различни вида LDH субединици - M-тип (m'azovy) и H-тип (сърце). Субединицата е полипептидно копие, чиято структура е кодирана от различен ген, което показва генетичната природа на изоензимите. Имайки предвид тези, че полипептидите на субединиците са продукти на различни гени, вонята може да бъде:

· Различен склад от аминокиселини (първична структура);

· Нееднаква физическа и химическа доминация (електрофоретична грапавост);

· Особености на синтеза в различни тъкани.

В зависимост от структурата си, изоензимите се различават по кинетика (дисперсия в субстрата), особености на регулация на активността, както и локализация в клинините на еукариоти и тъканна специфичност в живите организми.

Тетрамерната структура на LGD молекулата може да включва различни типове и субединици в различни сплайнове. Когато тетрамерът е одобрен, е възможна комбинация от субединици:

Поради тази причина причината за петте изоензима на LDH: LDH 1 е минимална електрофоретична ронливост, а LDH 5 е максимална.

LDH изоензимните гени се експресират по различни начини в различни тъкани: само Н-тип субединицата се синтезира в сърцевината. Следователно има по-малко LDH 1, тъй като е оформен като вино от този тип стави. В черния дроб и скелетните мускули се синтезира само М-тип. Поради това изоензимът LDH 5, който се състои изключително от М-субединици, става по-малко активен и функционира. В други тъкани с различна променливост се експресират гени, които кодират както Н-, така и М-субединици. Следователно, миризмата може да бъде създадена от различни междинни форми на LDH изоензими (LDH 2 -DG 4).

Въз основа на тези, че субединиците са разделени от склада на аминокиселини, вонята може да има различно молекулно тегло и електрически заряд. Tse zoomovlyuê техните им ії ії ії ії іnі іїї іїї ії ії іkhіchі органи.

Krіm vіdmіnnosti fіziko-khіmіchіh мощност, изоензимите силно се различават по отношение на каталитичната мощност (по отношение на кинетичните параметри: те се характеризират с различна стойност на броя на обвивките ( V max) и спористост към субстрата ( Преди m), както и чувствителност към различни регулатори).

И така, LDH има 1 стойност Преди m по отношение на млечната киселина стават 0,0044 Мсъщото за LDH 5 – 0.0256 М. Сеховина показва силата на инхибитора поне LDH 5, но не плюе на LDH 1. В този случай инхибиторът на LDH 1 действа като пирогроздена киселина, която няма подобен ефект върху LDH 5.

В този ред изоензимите се отличават по структура и мощност, а основата им е генетично обусловена. При всяка грешка в храненето трябва да има биологична доза изоензими.

За да расте в тази храна, е необходимо да има майки на uvaz, в различни клетки (компартменти) на клетки и еукариоти, както и в различни тъкани на богат клетъчен организъм, е необходимо да се разбере разликата на умът. Те имат неравномерна концентрация на самите субстрати и киселинност. Їх се характеризира с различна стойност на pH и йонен склад. Следователно в клитините на различни тъкани, както и в различни отделения на клитини, и самите химични трансформации всъщност се случват в различни умове. Във връзката с cym основата на изоензимите, които могат да имат каталитична и регулаторна мощност, позволява

1) да се развие една и съща химическа трансформация с еднаква ефективност за различни умове;

2) за осигуряване на фина регулация на каталитичните промени в подотдел на регулаторите в най-специфичното отделение на тъканта и други тъкани.

Това може да се илюстрира с особеностите на доминирането на цитоплазмените и митохондриалните изоензими в карбамоил фосфат синтазата. Този ензим катализира реакцията за синтеза на карбамоил фосфат.

Карбамоил фосфатът, който се метаболизира в митохондриите под въздействието на митохондриалния изоензим, се предава на процеса на синтез на секрецията, а карбамоил фосфатът, който се метаболизира под въздействието на цитоплазмения изоензим, след това се използва за синтез на пиримидин нуклеотиди. Естествено, тези ензими, свързани с различни обменни процеси, са широко разделени и могат да имат различни каталитични и регулаторни сили. Вашето присъствие в един клитин ви позволява да присъствате едновременно на два различни процеса, обвързвайки един наследник с победите.

По този начин причината за изоензима в може да има важно биологично значение, поради възможността за преодоляване на самите тихи ензимни процеси в различни умове и z ciєї причините са генетично определени.

Контролирайте храненето

1. Каква е разликата между ензимите и непротеиновите катализатори?

2. Преразгледайте основните класове ензими и ги характеризирайте.

3. На какво се основава настоящата международна номенклатура на ензимите?

4. Дайте ясно разбиране за "енергийната бариера на реакцията."

5. Как гледате на механизма, чрез който ензимите понижават енергийната бариера на реакцията?

6. На какво се дължи физическата разлика между константата на Михаелис и максималната скорост на реакцията?

7. Кои единици имат константата на Михаелис и максималната скорост на реакция?

8. Защо повишаването на температурата на реакционната сума до температурния оптимум увеличава скоростта на ензимната реакция?

9. Как виждате спецификата на ензимите в ума си? Каква е причината за специфичността на ензимите?

10. Защо активността на ензимите зависи от pH на средата? Активността на някои ензими в по-големия свят трябва да се депозира като фактор?

11. Какви методи за определяне на калциферен ензим познавате?

12. От какво се влияе активността на ензимите?

13. Какви са принципите на разликата между върколаците и необратимите инхибитори?

14. Какво представляват конкурентните инхибитори? Какви конкурентни инхибитори познавате?

15. Какъв е механизмът на алостеричното инхибиране?

16. Защо смятате, че се основава биологичното значение на изоензимите?

17. Какви методи за изоензимно фракциониране познавате?

Глава 6

витаминисе наричат ​​органична реч, която в малки количества е необходима за нормалния обмен на реч и физиологични функции, не се синтезира в тялото от вискозните компоненти на речта.

С това е свързана необходимостта от витамини за безопасността на живота на тялото, повечето от които участват в производството на коензими. Имайки предвид тези, които се нуждаят дори от малки количества ензими, за да осигурят нормалното протичане на каталитичните процеси, които все още не са включени в процеса на химични реакции, витамините също са необходими на тялото дори в малки количества.

Niní vіdomo над 20 vіtaminіv. Основните им dzherelami е:

· таралеж от тарослинско приключение на същество;

сапрофитна микрофлора на дебелото черво;

Провитамин.

Провитамините са шампиони на витамини, от които в тялото има различни пътища за установяване на активни витамини. Те са предшествани от каротин (провитамин А), 7-дехидрохолестерол (провитамин D) и др.

Okrim витамини, вижте специална група витаминоподобни речи. Ци на речта може да е силата на витамините, но те се синтезират в тялото на човек. Те включват карнитин, инозитол, липоева киселина, холин, пангамова киселина, витамин U и ин. Витаминоподобната реч разкрива силата на витамините в различни видове организми.

Редът на витамините е основната група речи - антагонисти, които се обозначават с термина антивитамини. Пред тях могат да се чуят речи, които показват деня, протилежния на витамините.

Антивитамините могат да се разделят мислено на две групи според механизма на тяхното антивитаминно действие.

1. Ензими, които разрушават витамините. Като пример за представители на тази група могат да се използват бути тиаминаза (ензим, който катализира трансформацията на витамин B 1), аскорбат оксидаза (ензим, който катализира трансформацията на витамин С) и др.

2. Реч, която може да бъде подобна на структурата на витамините, за която строителна структура да влезе с витамини в конкурентна позиция за глобалния бизнес на комуникацията. Тази група включва и други витамини (окситиамин и други).

Витамините трябва да бъдат депозирани по различни причини. Преди тях човек може да види да стане, век, време е да се разтърси, географска ширина на живот, физическо състояние, характер на практика, състояние на здраве и уелнес.

В този случай, ако има нарушение на жизнения тонус между нуждата на тялото от витамини и еднакво снабдяване с него на тялото, има витаминен дисбаланс. Проява на витаминен дисбаланс може да бъде:

хиповитаминоза;

авитаминоза;

· Хипервитаминоза.

Хиповитаминозасе превръщат, за което се сменят на мястото на витамина в тялото. Има две основни групи причини ( възмутителноі вътрешни), yakí произвеждат до тяхното viniknennya.

1. Има причини, които водят до намаляване на приема на витамини в тялото на тялото (гладуване, въвеждане на продукти, които ще отмъстят за малко количество витамини или други неправилни кулинарни проби).

2. Вътрешни причини за ефектите от повишената консумация на витамини от организма в пеещите лагери (възраст на децата, празнота, важна физическа работа, със стрес и различни вътрешни заболявания) мин. в тялото (в случай на различни заболявания, свързани с инфекции shlunkovo - чревния тракт).

Хиповитаминозата може да бъде широка. Особено често вонята мирише през пролетния сезон.

Авитаминозае крайна форма на хиповитаминоза. Вонята се характеризира с освобождаване на същото количество витамини от тялото. Най-честата причина за авитаминоза е приемът на витамини в тялото от таралеж. Нини този лагер trapleyaetsya рядко dosit. Може да се обвиняват тези контингенти от хора, които работят в екстремни умове (viysk, геолози, моряци и др.).

Хипервитаминозаса сами стават, за които zbіshuєtsya vіst vіtaminіv vіtaminіv в organizmі. Причината за тези обвинения най-често е увеличаването на приема на витамини от таралеж. Най-характерното е оправдаването на хипервитаминозата за витамини за загуба на мазнини. Може да бъде обвинен в тривиалното използване на продукти, богати на витамини, както и в предозирането на витаминни препарати.

Класификация на витамините

Съвременната класификация на витамините се основава на тяхната разтворимост. Поради тази причина всички витамини се разделят на:

· намаляване на мазнините- Витамини A, D, E, K, F, Q;

· хидроизолация- Витамини от група B (B 1, B 2, B 3, B 5, B 6, B 12, B c), както и PP, C, H и рутин.

Витамини за намаляване на мазнините

За тази група витамини има характерен брой мощни сили:

1. Излишните изопренови молекули влизат в структурата на богатите на мазнини произвеждащи витамини. Вонята се обединява един по един в копието на пеещата дожина, като богата, в която се посочва несъответствието на витамините, произвеждащи мазнини във вода и навпак - добро разнообразие в търговците на биологични продукти:

2. За безопасната употреба на витамини за намаляване на мазнините е необходимо да има достатъчно количество мастни киселини в червата, както и достатъчно количество мазнини, като тези витамини за намаляване на мазнините, в таралежите.

3. Призовавайки тези, че витамините, произвеждащи мазнини, са неразличими от водата, вонята се пренася в тялото чрез кръвта с помощта на специални протеинови носители. По правило витаминът за кожата се транспортира от своя протеин носител.

4. Мастноразтворимите витамини се натрупват в тъканите на вътрешните органи. Подобно на тяхното "депо", тъканите на черния дроб са най-изпъкнали. Прилагането на върховенството на витамините, произвеждащи мазнини, дори не може да доведе до оправдаване на хиповитаминозата. Поради тази причина организмът дълго време ще се грижи за тях от своето „депо“.

5. Коензимната функция не е типична за повечето витамини, произвеждащи мазнини.

6. Биологичната роля на витамините за производство на мазнини се дължи на факта, че вонята може да регулира експресията на гени.

Въпреки това, независимо от сходството, витамините за намаляване на мазнините могат да бъдат същността на проявата на техния биологичен ефект.

Витамин А

Ензимите се регулират от катализатори. Както регулаторите могат да действат като метаболит, изключете го. Отделно:

- активатори- Реч, която ще увеличи скоростта на реакцията;

- ингибитори- Реч за промяна на скоростта на реакцията.

Ензимна активация. Различни активатори могат да се свързват или с активния център на ензима, или зад него. Преди групата активатори, т.е. за добавяне на активния център, поставяме: метални йони, коензими, самите субстрати.

Активиране зад допълнителни метали, протичащи зад различни механизми:

Метал за влизане в склада на каталитичния завод на активния център;

Метал от субстрата се използва за изграждане на комплекса;

За rahunok се създават метални мостове между субстрата и активния център на ензима.

Субстратите също са активатори. В момента на увеличаване на концентрацията на субстрата скоростта на реакцията се движи. според обхвата на концентрацията на субстрата, плътността не се променя.

Ако активаторът е свързан с активния център на ензима, тогава той ковалентна модификация на ензима:

1) частична протеолиза (сблъсъци на протеолиза). По този начин се активират ензимите на билковия канал: пепсин, трипсин, химотрипсин. Трипсинът може да стане проензимен трипсиноген, което води до 229 излишък на АА. Под действието на ензима ентерокиназа, с добавяне на вода, той се превръща в трипсин, с който хексапептидът се разделя. Третиновата структура на протеина се променя, образува се активният център на ензима и ензимът се трансформира в активна форма.

2) фосфорилиране - дефосфорилиране. Пример: липаза + ATP = (протеин киназа) фосфорилирана липаза + ADP. Tse реакция на прехвърляне, като використ ATP фосфат. В този случай група атоми се прехвърлят от една молекула в друга. Фосфорилираната липаза е активната форма на ензима.

Активирането на фосфорилазата следва този път: фосфорилаза B+ 4ATP = фосфорилаза A+ 4ADP

Също така, при свързване на активатора, позата се активира от активния център дисоциация на неактивния комплекс"протеин-активен ензим". Например протеин киназата е ензим, който предизвиква фосфорилиране (сАМР-депозит). Протеин киназата е протеин, който има четвърт структура и се състои от 2 регулаторни и 2 каталитични субединици. R 2 C 2 + 2cAMP \u003d R2 cAMP 2 + 2C. Този тип регулация се нарича алостерична регулация (активиране).

Ензимно инхибиране. Ingіbіtor - tse rechovina, scho vyklikaє специфиченнамалена активност на ензима. Следващата разлика между инхибирането и инактивирането. Инактивиране - например денатуриране на протеини в резултат на различни агенти, които денатурират.

За mítsnistyu zv'yazuvannyaинхибиторите с ензимните инхибитори могат да бъдат разделени на върколаци и невъзвратници.

Необратими инхибиториВъзможно е да се свържат и унищожат функционалните групи на молекулата към ензима, което е необходимо за проява на каталитична активност. Всички процедури за пречистване на протеина не трябва да се добавят към свързването на инхибитора и ензима. Например: diya органофосфорни тестове на ензима - холестераза. Хлорофос, зарин, сомант и други органофосфорни съединения се свързват с активния център на холестераза. В резултат на това се наблюдава фосфорилиране на каталитичните групи на активния център на ензима. В резултат на това ензимните молекули, свързани с инхибитора, не могат да се свържат със субстрата и са силно разрушени.

Така че вижте върколацинапример прозерин за холестераза. Върколак иngіbuvannya лежи в концентрацията на субстрата и инхибитора и znіmaєtsya oversubstratum.

Зад механизмавиж:

Конкурентно инхибиране;

Неконкурентно инхибиране;

Субстратно инхибиране;

Алостеричен.

1) Конкурентно (изостерично) инхибиране- tse галванизация на ензимната реакция, причиняваща свързването на инхибитора към активния център на ензима. В този случай инхибиторът може да бъде подобен на субстрата. Процесът има конкуренция за активния център: установяват се комплекси ензим-субстрат и инхибитор-ензим. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. Пример: сукцинат дехидрогеназна реакция [фиг. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (над стрелката SDG, pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. Подходящият субстрат за реакцията е сукцинат (бурстинова киселина). Инхибитори: малонова киселина (COOH-CH 2 -COOH) и оксалоацетат (COOH-CO-CH 2 -COOH). [Мал. ензим с 3 дирка + субстрат + инхибитор = комплекс от инхибитор с ензим]

Пример: ензимът холестераза катализира превръщането на ацетилхолин в холин: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (над стрелката XE, pid - вода) CH 3 COOH + (CH 3 ) 3 - N-CH2-CH2-OH. Конкурентни инхибитори са прозерин, севин.

2) Неконкурентно инхибиране- галванизация, свързана с инжектиране на инхибитор на каталитична конверсия, но не свързваща ензима със субстрата. В този случай инхибиторът може да се свърже както с активния център (каталитична инсталация), така и зад него.

Когато към активния център се добави инхибитор, той предизвиква промяна на конформацията (третинова структура) на протеина, след което се променя конформацията на активния център. Цената на каталитичната инсталация и значението на взаимодействието между субстрата и активния център. Ако този инхибитор не е подобен на субстрата, тогава инхибирането не може да бъде взето в повече от субстрата. Възможност за създаване на допълнителни комплекси на ензим-ингибитор-субстрат. Скоростта на такава реакция няма да бъде максимална.

Към неконкурентните инхибитори се включват:

Цианид. Вонята се свързва с атома на залива в цитохромоксидазата и в резултат на това ензимът губи своята активност; този ензим на дихалното копие, който разгражда дихателните пътища и смърди.

Те са важни метали и техните органични съединения (Hg, Pb и други). Mekhanizm їhnyoї dії poov'azaniya zі z'ednannyam техните из различни SH-групи. [Мал. ензим с SH-групи, живачен йон, субстрат. Всички отиват в трети комплекс]

Редица фармакологични агенти, които могат да повлияят на ензимите на злите клетки. Тук можете да видите ингибтори, които победиха в земеделската държава, pobutovі otruyní реч.

3) Субстратно инхибиране- Galmuvannya ензимна реакция, viklikana oversubstratum. В резултат на създаването на ензимно-субстратния комплекс, който не се поддава на каталитична трансформация. Можете също така да промените концентрацията на субстрата. [Мал. свързване към ензима едновременно с 2 субстрата]

4) Алостерично инхибиране - галванизиране на ензимната реакция, без добавяне на алостеричен инхибитор към алостеричния център на алостеричния ензим. Този тип отклонение е характерно за алостеричните ензими, които образуват четвърт структура. Като инхибитори могат да действат метаболизъм, хормони, метални йони, коензими.

Механизъм на действие:

а) довеждане на инхибитора до алостеричния център;

б) променя се конформацията на ензима;

в) промени в конформацията на активния център;

г) комплементарността на активния център с ензимния субстрат е нарушена;

д) броят на ES молекулите се променя;

е) промяна на скоростта на ензимната реакция.

[Мал. ензим с 2 удара, до един алостеричен инхибитор и друг променя формата]

Към особеностите на алостеричните ензими, инхибирането може да се отдаде на отрицателното свързване със серума. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (вижте стрелката D към стрелката между A и B). D е метаболит, който действа като алостеричен инхибитор на ензима Е1.

Размяна на речи

Обмен на реч (метаболизъм)- цялата съвкупност от физиологични и биохимични процеси, които осигуряват живота на организма във взаимоотношенията с природната среда, насочващи към самосъздаване и самосъхранение.

Преди физиологичните процеси може да се види ецване, накисване, дишане, виждане и виждане; към биохимични - химическа трансформация на протеини, мазнини, въглехидрати, як в организми като пикантни речи. Особено биохимични процеси и тези, които миришат zdíysnyuyutsya píd час ниски ензимни реакции. Самите ензими осигуряват същата последователност, времето на тази бързина на реакциите.

За изправяне химическата трансформация се подразделя на:

а) дисимилация(катаболизъм) - разпадане на речта до по-прости с прехода на енергията на речевите връзки към енергията на макроенергийните връзки (ATP, NAD H, in.);

б) асимилация(Анаболизъм) - синтез на по-сгъваеми речи с по-прости с много енергия.

Биологичното значение на тези два процеса е в това, че от разделянето на речите се отделя някаква енергия, която осигурява всички функционални възможности на тялото. Точно в този час, по време на разпадането на речите, се установяват „напъпили материали” (монозахариди, АА, глицерин и др.), Които след това премигват в синтеза на речи, специфични за организма (белтъчини, мазнини, въглехидрати и др.) .

[СХЕМА] Над хоризонталната линия (близо до най-външната среда) - "протеини, мазнини, въглехидрати", над тях стрелката надолу под линията (в средата на тялото) до надпис "дисимилация", по останалата част chotiri стрелки: две до надписа над линията єyu "топлина", че "кинцеви продукти"; една стрелка надясно, за да напишете "промишлена реч (метаболити)", от тях към "асимилация", след това към "мокри протеини, мазнини, въглехидрати"; една стрелка надолу към надписа "енергия на АТФ"; а също и нагоре към "топлина" и "усвояване".

Разграждането на протеини, мазнини и въглехидрати протича по различен начин, но в развалините на тези речи има ниско ниво на възпаление:

1) Етап на преосолване. В HKT протеините се разграждат до AA, мазнините - до глицерол и FFA, въглехидратите - до монозахариди. Има голям брой неспецифични изказвания от конкретни, които трябва да бъдат извикани. За rahunok peretravlennya в чревния тракт се вижда около 1% от химическата енергия на речите. Този етап е необходим, за да могат изказванията, които ви хрумват, да се намокрят.

2) Етап на междинен обмен (тъканен обмен на реч, метаболизъм). На клинично ниво вината се подразделят на анаболизъм и катаболизъм. Utvoryuyuyutsya и трансформиране на междинни речи обмен на речи - метаболити. В този случай мономерите, които са се утаили на етапа на свръхецване, се разпадат на малки (до пет) ключови междинни продукта: PIA, алфа-KG, ацетил-CoA, PVA, алфа-глицерофосфат. Вижда се до 20% от речевата енергия. По правило междинният обмен се извършва в цитоплазмата на клетките.

3) Остатъчен разпадизказвания за участие кисели до крайни продукти(ЗІ 2 , Н 2 О, азотна реч). Можете да видите близо 80% от енергията на речите.

В същото време разглежданите етапи са повече от основните форми на обменните процеси. Както в другия, така и в третия етап енергията, която се вижда, се натрупва във видимата енергия на химичните връзки в макроергичните части (има изказвания, които биха искали една макроергична връзка, например ATP, CTP, TTP, G TF, UTF, ADP, CDP, ..., креатинфос, 1,3-дифосфоглицеринова киселина). Така че енергията на свързване на останалия фосфат на молекулата на АТФ става близо до 10-12 kcal / mol.

Биологичната роля на обмена на речи:

1. натрупване на енергия при разбиване на химически разливи;

2. възстановяване на енергията за синтеза на собствената реч на тялото;

3. разпадане на клетъчните структурни компоненти;

4. Очаква се синтез и разлагане на биомолекули от специално естество.

Размяна на бели

Какво е robitimemo с отнетия материал:

Ако този материал изглежда ви е познат, можете да го запазите на ваша страна в социални мерки:

Tweet

Всички теми, от които разделих:

Протеините и тяхната биологична роля
Протеин (протеини) - протос - пред мустаците, първо, главата, което означава всичко останало. Протеините са високомолекулни азотни органични вещества.

Характеристики на простите протеини
В основата на класификацията (създадена през 1908 г.) лежи многообразието на белите. Зад този знак може да се види: I. хистонипротамин, rozchinní в сол rozchini. Професионалист

Хромопротеини
Протезната част е пофарбована (chromos - farba). Хромопротеините включват хемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, редица флавинови ензими (сукцинат дехидрогеназа, алдехидокс)

Липидно-протеинови комплекси
Липидно-протеиновите комплекси са сгъваеми протеини, чиято протетична част е съставена от различни липидни компоненти. Могат да се видят следните компоненти: 1. граничен и неекстензивен Б

Нуклеопротеини
Нуклеопротеините са разпадащи се протеини, които могат да съдържат само малка част от нуклеинови киселини (до 65%). NPs са съставени от 2 части: протеин (отмъщение хистони и протамини, които

Въглехидратно-протеинови комплекси
Подобно на протетична група, те влизат във въглехидратите. Всички въглехидратно-протеинови комплекси се подразделят на гликопротеини и протеогликани. Гликопротеини (GP) - комплекс от протеини с въглехидрати

Фосфопротеини
Протеини, де яка протетична група - фосфорна киселина. Добавянето на фосфорна киселина към полипептидния ланцет за образуване на сгъваема етерна връзка с AK SER или TPE.

Будова коензим
Коензимите в каталитичните реакции намаляват транспорта на различни групи атоми, електрони и протони. Коензимите се свързват с ензими: - ковалентни връзки; - йоними

Изоензим
Изоензими - цеофункционални протеини. Смрадите катализират една и съща реакция, но се борят за някаква функционална власт чрез власт над: - съхранение на аминокиселини;

Доминиране на ензими
Основните роли на ензимите и небиологичните катализатори: 1) и други катализират по-малко енергийно възможни реакции; 2) увеличаване на бързината на реакцията; 3) n

Номенклатура на ензимите
1) Основна тривиална номенклатура - име vipadkovy, без система от бази, например трипсин, пепсин, химотрипсин. 2) Работна номенклатура - към името се добавя името на ензима

Текущи открития за ензимната катализа
Първата теория за ензимната катализа е създадена през 20 век от Варбург и Бейлис. Тази теория поддържа, че ензимът се адсорбира върху собствения си субстрат и се нарича адсорбция, но

Молекулни ефекти на диензимите
1) Ефектът на концентрацията е адсорбцията да лежи на повърхността на молекулата към ензима на молекулите на реагиращите речи, tobto. субстрат, което трябва да доведе до най-краткото взаимодействие. Пример: електростатично привличане

Теория на киселинно-алкалната катализа
В склада на активния център на ензима има киселинни и основни функционални групи. В резултат на този ензим той действа, за да катализира киселинно-алкалната сила, т.е. играе роля

Осоляване и накисване на белтъци
Функциите на протеините са различни, но особено се виждат структурни, каталитични и енергийни функции. Енергийната стойност на протеина е близо 4,1 kcal/g. Средата на пълната уста от речи, които трябва да бъдат

Трансформацията на белите в органите на ецване
Тези протеини се произвеждат от дихидролази (трети клас ензими), самите пептидази - воня, звук, вибриращи в неактивна форма, които се активират по пътя на частична протеолиза.

Прекомерно мариноване на сгъваеми протеини и техния катаболизъм
1. Гликопротеините се хидролизират с помощта на гликозидази (амилолитични ензими). 2. Липопротеини - за помощта на липолитичните ензими. 3. Хемохимичен хромопрот

Гниещи бели и пухкави продукти за йога
Разпадане на протеини - бактериално разпадане на протеинови тъкани и AA под чревната микрофлора. Ide в червата, prote може да бъде posterigatisya и в тръбата - с намаляване на киселинността.

Метаболизъм на аминокиселините
Фондът АК помага на организма за правилното протичане на процесите: 1) хидролиза на протеини; 2) хидролиза на тъканни протеини (под влияние на катепсини в лизозомите). AK-Fund се използва за процеса

Загални шляхи обменят речи
1. Преименуване (признато през 1937 г. от Braunstein и Krizm).

Timchasovoe zneshkodzhennya амоняк
Амонякът е токсичен (50 mg амоняк се инжектира в заек, освен това = 0,4-0,7 mg / l). Следователно, в тъканите на амоняк zneshkodzhuetsya timchasovymi начини: 1) важно - изображение

Орнитин цикъл на сешовинизация
Sechovina да покрива 80-90% от общия азотен участък. За производството се използват 25-30 g NH2-CO-NH2 сечовин. 1. NH3 + CO

Синтез и разграждане на нуклеотиди
Особености на обмена на нуклеотиди: 1. Самите нуклеотиди и азотни бази, които трябва да присъстват, не се включват преди синтеза на нуклеинови киселини и нуклеотиди в организма. Tobto, нуклеотиди

Окисляване на пуринови нуклеозиди
Аденозин® (аденозин деаминаза, +H2O, –NH4+) инозин® (пуринова нуклеозидна фосфорилаза, +Pn-рибозил-1-Р) хипоксантин (6-оксопурин) ® (ксантинеокси

DC функционалност
Субстрат H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O

Репликация (самозаместване, биосинтеза) на ДНК
Имате 1953 r. Уотсън и Крик откриват принципа на комплементарността (взаимно допълване). И така, A \u003d T и GC. Измиване, необходими реплики: 1. страна

Транскрипция (прехвърляне на информация от ДНК към РНК) и биосинтеза на РНК
По време на транскрипцията, за целите на репликацията, информацията се предава от малък участък ДНК. Елементарната единица на транскрипцията е оперон (транскриптон) - ДНК клетка, която трябва да бъде транс.

Регулиране на биосинтезата на протеини
Клетките на бугатоклитичен организъм се противопоставят на един и същ набор от ДНК, но се синтезират различни протеини. Например щастливата тъкан активно синтезира колаген, докато злокачествените клетки нямат такъв протеин. При

Механизми за развитие на ракови отоци
Ракът е генетично заболяване, т.е. ушкодження ген. Вижте ухото на гените: 1) загуба на ген; 2) силата на слаб ген; 3) генна активация;

Предозиране на липиди
Действайки така, устните при празна уста са по-малко от механична работа. Липолитичните ензими в празната уста не се разтварят. Прекомерно мариноване на липиди при наличие на тих виддилах

Механизъм за ресинтез на мазнини
Ресинтезът на мазнини в чревната стена е както следва: 1. Продуктите на хидролизата (глицерол, VFA) се активират с допълнителен ATP. Dalі vіdbuvaєtsya posіdovne аtsilyuvannya

Транспортни форми на липидите в организмите
Lipidi е неразличим от водата с праговете, така че за прехвърлянето на кръв са необходими специални носители, които са отделени от водата. Такива транспортни форми са плазмените липопротеини.

Трансформация на липиди в тъканите
В тъканите непрекъснато протичат процесите на разпадане и синтез на липиди. Основната маса липиди в тялото на човек се формира от TG, като клитин, като включване. Периодът на обновяване на TG в различни тъкани

Биосинтез на глицерин и FFA в тъканите
Биосинтезата на глицерин в тъканите е тясно свързана с метаболизма на глюкозата, в резултат на катаболизма преминава през етапите на триоза. Глицералдехид-3-фосфат в цитоплазмата

Патология на липидния метаболизъм
На етапа на nadkhodzhennya іz їzheyu. Ryasna мазнини таралеж и натомист хиподинамия водят до развитие на хранително затлъстяване. Нарушената обмяна може да се дължи на недостатъчно количество мазнини в храната

Йони Ca2+
Потвърдено с протеин - калмодулин. Ca2+-калмодулиновият комплекс активира ензимите (аденилатциклаза, фосфодиестераза, Ca2+-изчерпана протеин киназа). Є група

Хормони на паращитовидните жлези
Парат-хормонът, който се състои от 84 АА, регулира нивото на Ca2+, стимулира отделянето на калций (и фосфор) от кистите в кръвта; Насърчават реабсорбцията на калций в нирках, но също така стимулират отделянето на фосфор; З

Ролята на витамините в обмена на реч
1.(!) витамините са предшественици на коензими и простетични групи ензими. Например, B1 - тиамин - влиза в склада на коензима на кетокиселинните декарбоксилази в TPP (TDF), B2 - рибофлавин -

Разбиране за хиповитаминоза, авитаминоза и хипервитаминоза
Хиповитаминозата е патологично състояние, което се дължи на липсата на витамин в организма. Авитаминозата е патологично състояние, причинено от ежедневен дефицит на витамини в организма.

Причини за хипотаминоза
1. Първо: няма достатъчно витамин в zhy. 2. Вторични: а) намален апетит; б) повишена витрата на витамини; в) увреждане на vmoktuvannya и изхвърляне, например entero

Витамин А
Витамер: А1 - ретинол и А2 - ретинал. Клинично наименование: антиксерофталмичен витамин. Поради химическата природа: цикличен несъществуващ едновалентен алкохол на базата на пръстен b-

Витамин D
Антирахитичен витамин. Витамерите са два: D2 – ергокалциферол и D3 – холекалциферол. Витамин D2 се съдържа в гъбите. Витамин D3 се синтезира в орг

Витамин Е
Остаряло: антистерилен витамин, антиоксидантен ензим. В химически план по-важни са алфа-, бета-, гама-делта-токофероли и алфа-токоферол. Витамин Е стабилен

Витамин К
Антихеморагичен витамин. Витамини: К1 - филохинон и К2 - менахинон. Ролята на витамин К в речевия метаболизъм

пантотенова киселина. [Мал. формула HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] Свързва се с маслена киселина и b-аланин.

Хидроксилиране на ксенобиотици с участието на микрозомалната монооксигеназна система
1. Бензен: [фиг. бензен + O2 + NADPH2 ® (хидроксилаза, цитохром P450) фенол + NADP + H2O] 2. индол: [фиг. индол+О2+Н

Ролята на черния дроб в пигментния метаболизъм
Пигментният обмен е образуването на сгънати взаимни трансформации на речта на тъканите и тялото на човек. Съществуват 4 групи речи пред пигменти: 1. хем

Биосинтеза на хема
Биосинтезата на хема се намира в повечето тъкани, малко в еритроцитите, за да не се разрушат митохондриите. В човешкия организъм хемът се синтезира от глицин и сукцинил-КоА, получените мета

Разпадане на хема
По-голямата част от хемехромогенните пигменти в тялото на човек се абсорбират от разпадането на хема. Главният край на хема е хемоглобинът. В еритроцитите вместо хемоглобин стават 80%, час живот

Патология на пигментния метаболизъм
По правило се свързва с нарушени процеси на катаболизъм на хема и се проявява в хипербилиарна рубинемия и се проявява в пожълтяване на кожата и видимите лигавици. Израстване в централната нервна система, билирубин крещи

Типи променете биохимичния кръвен склад
I. Абсолютно и видимо. Абсолютен умопомрачителен синтез, дезинтеграция, визия на другите. Vіdnosnі vіdnosnі obumovlení zmínoy obyagu c

Съхранение на протеини в кръвта
Функции на кръвните протеини: 1. поддържат онкотичното налягане (важно при белтъчен рак); 2. Визнаят вискозитета на кръвната плазма (главно за албумин rahunki);

Горещо бяло
Нормалният протеин в кръвта е 65-85 g/l. Общият протеин е сумата от всички протеинови речи на кръвта. Хипопротеинемия - намаляване на албумина. Причини:

Глобулините са в норма 20-30 g/l
I. α1-глобулин α-антитрипсин – инхибиране на трипсин, пепсин, еластаза, други кръвни протеази. Vikonu против запалване

излишък на азот
Излишъкът от азот е сумата от азота на всички непротеинови азотни речи на кръвта. Нормата е 14-28 mmol / l. 1. Метаболизъм: 1.1. аминокиселини (25%); 1.2. създавам

Въглехидратен обмен
Глюкозата в капилярната кръв на тялото е 3,3-5,5 mmol/l. 1. Хипергликемия (повишаване на глюкозата): 1.1. панкреатична хипергликемия - за продължителността на инсулта

Липиден обмен
Холестеролът е нормален 3-5,2 mmol/l. Плазмата съдържа LDL, LDLNS (атерогенна фракция) и HDL (антиатерогенна фракция). Подобряване на развитието на атеросклероза

Обмен на минерали
Натрият е основният следостър йон. Минералокортикоиди (алдостерон, улавящ натрий в кръвта) се добавят към нивото на Na+ в кръвта. Натриевият ревен се увеличава за rahunok heme

Ензимна плазма
Класифицирайте: 1. Функционални ензими (мокра плазма). Например ренин (насърчаване на артериалното налягане чрез ангиотензин II), холестераза (разграждане на ацетилхолин). Їх дейност

Физическа сила на раздела на здрави хора, техните промени в патологията
I. Количество секции на гаразд 1,2-1,5 литра. Полиурия - увеличаване на броя на секциите чрез: 1) увеличаване на филтрацията

Показатели на секцията за химически склад
Zagalniy азот - ce sukupnіst азот на всички azotovіsnih rechovins в секцията. Нормата е 10-16 g / добу. В случай на патологии, инхалираният азот може: да се увеличи - хиперазотурия

Особености на говорния обмен в нервната тъкан
Обмен на енергия. В мозъчната тъкан се наблюдава засилване на клиничната дихания (аеробните процеси са претоварени). Мозъкът помага за намаляване на повече кисело, по-ниска сирка

Химично предаване на нервната възбуда
Прехвърлянето на възбудата от една клетка в друга зависи от допълнителни невротрансмитери: - невропептиди; - АК; - ацетилхолин; - биогенни амини (адреналин,

І активатори, които насърчават ензимната активност. Инхибитори на здравето във взаимодействие с ензими с различно ниво на микология. Въз основа на което се отличава върколакът, това необратимо ингибиране. Инхибиторите на върколаците се свързват с ензими със слаби нековалентни връзки и, за пеещите умове, лесно се смекчават с вода в присъствието на ензима за кратки периоди от време. Върколаците ingibtori са разделени на състезателни и несъстезателни.

Конкурентните инхибитори могат да бъдат структурно подобни на субстрата, което е резултат от конкуренцията на молекули към субстрата и инхибитора за свързване към активния център на ензима. В този случай активното място взаимодейства със субстрата или инхибитора, ензим-субстратния комплекс (ES) или ензим-инхибитора (EI). p align="justify"> При формоването на EI комплекса продуктът от реакцията не се утаява. Активността на ензима може да се промени в зависимост от промяната в концентрацията на субстрата. Много лекарствени препарати действат като конкурентни инхибитори. Например, сулфанамидите, които могат да бъдат бактериостатични, са аналози на пара-аминобензоената киселина, заместващи бактерии за синтеза на фолиева киселина (необходима за синтеза на нуклеотиди и подилклитин).

Неконкурентните инхибитори не са подобни на субстрата, така че те взаимодействат с ензима в разделянето, в активния център.

Необратимите инхибитори установяват молекулни ковалентни връзки с ензима, освен това активният център на ензима често е модифициран. В крайна сметка този ензим не може да отмени своята каталитична функция. Например органофосфорните съединения свързват ковалентно ОН-групата на серина, която е в активния център и играе ключова роля в процеса на катализа. Така иngіbіtori, сякаш са победители, като лица, за да умрат за дълго време (dobu, tizhní). Преоткриването на ензимната активност може да се дължи на синтеза на нови ензимни молекули.

Брументът на ензимните процеси на Klitini стърчи над същото стадо и празникът на ензимните реакции, ензимният Lantsyuga (метаболизъм на благородния), яки може да бъде Boti Liniyni (Glikolz), и избликът, цикли (цикли на Кребубребет Крюбний (Кребел Крюбний (Кребел Крюбний (Кребел Крюбний (Кребел Кребубный Кребубный. са). За да увеличите скоростта на метаболитния път, е достатъчно да регулирате количеството или активността на ензимите. В метаболитните пътища не е необходимо да се регулира активността на всички ензими, но се регулира активността на ключовите ензими, което означава, че скоростта на метаболитния процес е голяма работа.

Ключови ензими са:

Метаболитен път на ензима cob (първи ензим),

Ензими, които катализират реакциите, ограничаващи swidkist (най-честите),

· Ензими, които се намират в областта на метаболитните пътища.

Регулирането на скоростта на ензимните реакции може да бъде повлияно от:

Променете броя на ензимните молекули,

Наличието на молекули към субстрата и коензима,

· Регулиране на каталитичната активност на молекулите на други ензими.

Регулирането на броя на ензимните молекули в клетките може да се извърши чрез промяна на скоростта на синтез (индукция - увеличаване на скоростта на синтеза, репресия - галванизация) или чрез промяна на скоростта на разпадане на йод.

Важен параметър, който контролира преминаването на метаболитния път, е наличието на субстрати, основният ранг е първият, колкото по-висока е концентрацията, толкова по-важна е стабилността на метаболитния път.

Регулиране на каталитичната активност на други ензими. Основните методи на регулиране са: алостерични и изостерични механизми, регулиране на допълнителни протеин-протеинови взаимодействия, път на химическа модификация, междинна (часткова) протеолиза.

Изостеричен механизъм. В този случай регулаторът се инжектира директно в активния център на ензима. Зад такъв механизъм има конкурентни инхибитори и дякони.

Алостеричен механизъм.Много ензими, крем към активния център, леко алостеричен център, достатъчно разстояние от активния център. Алостеричните ензими се наричат ​​олигомерни протеини, които са съставени от редица субединици. Към алостеричния център ефекторите са прикрепени нековалентно. Ролята може да се играе от субстрати, крайни продукти на метаболитния път, коензим, макроергия (освен това ATP и ADP действат като антагонисти: ATP активира процесите на анаболизъм и инхибира катаболизма, ADP - navpaki).

Алостеричните центрове в ензима могат да бъдат пръски. Алостеричните ензими имат силата на положителна и отрицателна кооперативност. Взаимодействието на ефектора с алостеричния център води до последваща кооперативна промяна в конформацията на всички субединици, което води до промяна във формата на активния център, което намалява или увеличава споридността към субстрата и, очевидно, промени или повишена каталитична активност на ензима.

Вътремолекулно взаимодействие на протеини - протеини(само за олигомерни ензими) от промяна в олигомеризма. Протеинкиназа А е ензим, който фосфорилира протеини за метаболизма на АТФ, състои се от 4 субединици от два вида: две регулаторни субединици и две каталитични субединици. Този тетрамер няма каталитична активност. По време на дисоциацията на тетрамерния комплекс две каталитични субединици се променят и ензимът става активен. Такъв механизъм на регулиране е брутален. Асоциацията на регулаторни и каталитични субединици на протенкиназа А се формира отново до неактивния комплекс.

химическа модификацияНай-често се обсъжда механизмът на регулиране на ензимната активност по пътя на ковалентната модификация на аминокиселинните остатъци. С тази модификация към ензима се добавят ОН-групи. Фосфорилирането се контролира от протеин киназни ензими за АТФ. Добавянето на излишък от фосфорна киселина води до промяна в каталитичната активност, при което резултатът може да бъде двоен: някои ензими се активират по време на фосфорилирането, докато други стават по-малко активни. Промяната в активността чрез фосфорилиране е обърната. Отстраняване на излишната фосфорна киселина и протеинфосфатази.

Регулиране на ензимната активност по начин пържена протеолиза. Активните ензими се синтезират като неактивни прекурсори - проензими и се активират в резултат на хидролизата на една или повече пептидни връзки, което стимулира разделянето на част от протеиновата молекула до проензима. В резултат на това в част от белтъчната молекула, която липсва, настъпва конформационна промяна и се образува активен център, а ензимът става активен. Разцепването на пептида под формата на протеинови прекурсори катализира пептидазните ензими.

В този ензим активността на ензима се променя безвъзвратно. Протеолитичните промени са в основата на активирането на протеолитичните ензими в SHKT, протеините в системата на кръвта на фаринкса и системата за фибринолиза, както и протеиново-пептидните хормони. Например, трипсиногенът, който се синтезира в субмукозната кухина, се намира в червата, където се добавя ензимът ентеропептидаза. В резултат на това се наблюдава протеолитично разцепване от разцепването на хексапептида. При това в част от молекулата се образува активен център и се създава активен трипсин.