تنظيم نشاط الإنزيمات وطرقها. تنظيم نشاط الانزيم. علم الإنزيمات الطبية (الكيمياء الحيوية) طرق تنظيم نشاط الإنزيم في الكليتين
كونها مادة حية واحدة، تعمل كمجموعة معقدة من النظم الحيوية الحرجة، يتم تبادل الكليتينا باستمرار مع الوسيط الأثيري للكلام والطاقة. لدعم التوازن، هناك مجموعة من الخطب الخاصة ذات طبيعة البروتين - الإنزيمات. بودوف، يتم تطوير الوظائف، وكذلك تنظيم نشاط الإنزيمات، بطريقة خاصة للكيمياء الحيوية، كما يطلق عليها علم الإنزيمات. في هذه المقالة، في تطبيقات محددة، من الممكن إلقاء نظرة على آليات وطرق مختلفة لتنظيم نشاط الإنزيمات، وقوة العلماء الأكبر والناس.
الغسيل ضروري لنشاط الإنزيم الأمثل
إن الكلام النشط بيولوجيًا، والذي يهتز كرد فعل على الاستيعاب، وكذلك على الانقسام، يكشف عن قوته التحفيزية في الكليتينات للعقول الغنائية. على سبيل المثال، من المهم أن نقول أن عملية كيميائية تجري في مثل هذا ديليانسي كليتين، والتي ستأخذ مصير الإنزيمات. Zavdyaks من التقسيم (انقسام السيتوبلازم على المؤامرات) تحدث تفاعلات معادية في أجزاء مختلفة وعضوية.
وبالتالي، يحدث تخليق البروتينات في الريبوسومات، بينما يحدث الانقسام - في الهيالوبلازم. التنظيم المحدد لنشاط الإنزيمات التي تحفز التفاعلات الكيميائية الحيوية المتكاثرة، مما يضمن التدفق الأمثل لتبادل الكلام، وإعادة تشكيل مسارات التمثيل الغذائي الخصبة بقوة.
مجمع متعدد الانزيمات
التنظيم الهيكلي والوظيفي للإنزيمات في جسم الجهاز الأنزيمي للكليتين. المزيد من التفاعلات الكيميائية، كما هو الحال فيها، متبادلة. كمنتج غني للتفاعل الأول، ككاشف للهجوم، في هذه الحالة، يكون توسع الإنزيمات في الكليتين واضحًا بشكل خاص.
ضع في اعتبارك أن الإنزيمات بطبيعتها هي بروتينات بسيطة وقابلة للطي. يتم تفسير الحساسية الأولى لركيزة الكليتين من خلال التغيير في تكوين الفضاء متجدد الهواء لبنية الربع الثالث من الببتيد. تتفاعل الإنزيمات مع التغيرات ليس فقط في منتصف معلمات الكليتين، مثل المستودع الكيميائي للهيالوبلازما، وتركيز الكواشف والمنتجات في التفاعل، ودرجة الحرارة، ولكن أيضًا مع التغيرات التي تحدث في الكليتينات الحساسة أو الريدين بين الخلايا.
لماذا يتم تقسيم الكليتينا إلى مقصورات
إن ذكاء ومنطق ترتيب الطبيعة الحية معادٍ بكل بساطة. العالم كله يستحق المظاهر الحياتية التي يتميز بها الكليتين. بالنسبة للكيميائي العلمي، كان من المفهوم عمومًا أن التفاعلات الكيميائية الأنزيمية المختلفة، على سبيل المثال، تخليق الجلوكوز وتحلل السكر، لا يمكن أن تحدث في نفس العينة. كيف تحدث التفاعلات المطولة في الهيالوبلازم لخلية واحدة، وهي الركيزة لتوصيلها؟ ويبدو أن العصارة الخلوية هي العصارة الخلوية التي تجري فيها العمليات الكيميائية المتضادة، ومساحة الانقسامات وعزل المقصورات الموضعية. Zavdyaks وردود الفعل الأيضية للعلماء الأكبر حيث يتم تنظيم الأشخاص بدقة خاصة، ويتم تحويل منتجات التبادل إلى أشكال يمكن أن تخترق بسهولة أقسام الخلايا. دعهم يستعيدوا بنيتهم الأساسية. كريم إلى العصارة الخلوية، وتقع الانزيمات في العضيات: الريبوسومات، الميتوكوندريا، النوى، الجسيمات الحالة.
دور الانزيمات في استقلاب الطاقة
دعونا نلقي نظرة على نزع الكربوكسيل من أكسيد البيروفات. لقد تم تطوير تنظيم النشاط التحفيزي للإنزيمات بشكل جيد بواسطة علم الإنزيمات. تحدث هذه العملية البيوكيميائية في الميتوكوندريا - عضيات ذات غشاءين من الكليتينات حقيقية النواة - وهي عملية وسيطة بين تحلل الجلوكوز الخالي من الأحماض ومركب هيدروجيناز البيروفات - PDH - للانتقام من ثلاثة إنزيمات. لدى أشخاص آخرين، يرجع هذا الانخفاض إلى زيادة تركيز أسيتيل مرافق الإنزيم أ و NATH، بحيث تظهر احتمالات بديلة لامتصاص جزيئات أسيتيل مرافق الإنزيم أ. إذا كان الكليتين يحتاج إلى جزء إضافي من الطاقة والجزيئات المستقبلة للفيمجان لتعزيز تفاعلات دورة حمض ثلاثي الكربوكسيل، فسيتم تنشيط الإنزيمات.
ما هو تثبيط ألستيريك
يمكن التحكم في تنظيم نشاط الإنزيم بواسطة عوامل خاصة - مثبطات تحفيزية. يمكن أن ترتبط الرائحة الكريهة تساهميًا بموضع أغنية الإنزيم، متجاوزة الموقع النشط. من الضروري التسبب في تشوه البنية الواسعة للمحفز والتسبب تلقائيًا في انخفاض القوى الأنزيمية. وبعبارة أخرى، هناك تنظيم ألوسيتريك لنشاط الإنزيم. دودامو أيضًا، أن مثل هذا النوع من الحقن التحفيزي قوي بالنسبة للإنزيمات قليلة القسيمات، أي التي تتكون جزيئاتها من وحدتين فرعيتين بوليمريتين أو أكثر من البروتين. بالنظر إلى العنوان الأمامي، يمكن العثور على مركب PDH في ثلاثة إنزيمات قليلة القسيم: نازعة هيدروجين البيروفات، وديهيدروليبويل ديهيدروجيناز، وهيدروليبويل ترانساسيتيلاز.
الانزيمات التنظيمية
لقد أثبتت الدراسات في علم الإنزيمات تلك التي ينبغي ترسيبها من حيث تركيز ونشاط المحفز. المسارات الأيضية الأكثر شيوعًا هي إنزيمات السخونة التي تنظم جميع مناطق اليوغا.
تسمى الروائح الكريهة بالمنظمين وتغني عن تفاعلات الكوز للمجمع، ويمكنها أيضًا المشاركة في العمليات الكيميائية، والتي غالبًا ما تستمر في تفاعلات لا رجعة فيها، أو تصل إلى الكواشف عند نقاط انهيار المسار الأيضي.
كيف يعمل التفاعل الببتيد
إحدى الطرق التي تساعد في تنظيم نشاط الإنزيمات في الخلايا هي تفاعل البروتين البروتين. ما هي اللغة حول؟ من الضروري إضافة البروتينات التنظيمية إلى جزيء الإنزيم، ونتيجة لذلك من المتوقع التنشيط. على سبيل المثال، يقع إنزيم أدينيليل سيكلاز على السطح الداخلي للغشاء الخلوي ويمكنه التفاعل مع هياكل مثل مستقبل الهرمونات، وكذلك مع الببتيد الذي يفصله الإنزيم. نظرًا لأن البروتين الوسيط يغير شكله المكاني نتيجة للهرمون والمستقبل، فإن طريقة تعزيز القوى التحفيزية لمحلقة الأدينيل في الكيمياء الحيوية تؤدي إلى التنشيط بعد ظهور منظم البروتين IV.
البروتومي ودورها في الكيمياء الحيوية
تعمل هذه المجموعة من الطلائع، والتي تسمى أيضًا بروتينات البروتين، على تسريع نقل أنيون PO 4 3- إلى مجموعة هيدروكسيو من الأحماض الأمينية، التي تدخل جزيء الببتيد الكبير. سننظر في تنظيم نشاط الإنزيم في البروتومرات على أساس بروتين كيناز أ. الجزيء الثالث هو رباعي، يتكون من وحدتين فرعيتين من الببتيد التحفيزي ووحدتين فرعيتين تنظيميتين ولا يعمل كمحفز حتى يتم ربط الكوتير إلى الخلايا التنظيمية لجزيئات البروتومر وcAMP. السبب وراء تحول البنية الفضائية لمنظمات البروتين، وهو التسبب في اهتزاز جزيئين من البروتين التحفيزي المنشط، مما يؤدي إلى تفكك البروتوميرات. عندما يتم دمج جزيئات cAMP كوحدات فرعية تنظيمية، يتم إعادة تشكيل مركب البروتين كيناز غير النشط إلى رباعي، وهناك ارتباط بين جزيئات الببتيد التحفيزية والتنظيمية. وبهذه الطريقة يتم النظر في طرق تنظيم نشاط الإنزيمات لمنع طابعها العكسي.
التنظيم الكيميائي لنشاط الانزيم
كما طورت الكيمياء الحيوية آليات لتنظيم نشاط الإنزيمات، مثل الفسفرة، وإزالة الفسفرة. آلية تنظيم نشاط الإنزيم في حالات مختلفة هي كما يلي: زيادة الأحماض الأمينية في الإنزيم، انتقام مجموعة OH، تغير تعديلها الكيميائي بعد فوسفات البروتين الفوسفوري عليها. وبهذه الطريقة يكون التصحيح ضروريًا، علاوة على ذلك، بالنسبة لبعض الإنزيمات يكون السبب هو الذي ينشطها، وبالنسبة للآخرين يكون مثبطًا. بطريقتهم الخاصة، يتم تنظيم القوى التحفيزية لفوسفاتاز البروتين الفوسفوري نفسه بواسطة الهرمون. على سبيل المثال، يتم تقسيم النشا الحيواني - الجليكوجين - والدهون في الفراغات الخلالية بين priyomami їzhii في القناة المعوية، بشكل أكثر دقة، في المستعمرات الاثنتي عشرة وفي شكل الجلوكاجون - إنزيم البنكرياس.
يتم دعم هذه العملية من خلال فسفرة الإنزيمات الغذائية لـ SHKT. في فترة التنميش النشط، إذا جاء من الأنبوب إلى الاثني عشر، يتم تعزيز تخليق الجلوكاجون. الأنسولين هو إنزيم آخر من الطبقة تحت الجلد، والذي يهتز بواسطة ألفا كليتينز من جزر لانجرهانس، ويتفاعل مع المستقبل، بما في ذلك آلية فسفرة الإنزيمات العشبية نفسها.
بروتين تشاستكوفي
مثل باكيمو، التنظيم المتساوي لنشاط الإنزيم في الأنواع المختلفة من الخفافيش. بالنسبة للإنزيمات الموجودة في العصارة الخلوية وفي المواد العضوية (في بلازما الدم أو في الأمعاء)، فإن طريقة تنشيطها هي عملية التحلل المائي لروابط الببتيد CO-NH. فين ضروري، يتم تصنيع شظايا هذه الإنزيمات في شكل غير نشط. في شكل جزيء إنزيم، يتم تقسيم جزء الببتيد، وفي بنية التعديل، التي يتم استبعادها، يتم إضافة مركز نشط. TSE للوصول إلى النقطة التي يدخل فيها الإنزيم إلى معسكر العمل، بحيث يصبح من الممكن إضافته إلى تجاوز العملية الكيميائية. على سبيل المثال، التربسينوجين، وهو إنزيم غير نشط في التجويف تحت المخاطي، لا يكسر البروتينات الموجودة في الاثني عشر. في حالة ضخ إنتيروببتيداز، يحدث تحلل البروتينات. يتم تنشيط الإنزيم التالي ويسمى الآن التربسين. التحلل البروتيني تشاستكوفي - عملية ذئاب ضارية. Vіdbuvaєtsya بطرق مثل تنشيط الإنزيمات التي تقسم البوليببتيدات في عمليات مزمار الدم.
دور تركيز الخطابات الخارجية في عملية التمثيل الغذائي للخلايا
غالبًا ما كنا نفكر في تنظيم نشاط الإنزيم من خلال إمكانية الوصول إلى الركيزة تحت العنوان الفرعي "مجمع متعدد الإنزيمات". إن تكرار المرور، الذي يحدث في نهاية المرحلة، يتم ترسيبه بقوة، نظرًا لوجود بعض جزيئات الكلام الخارجي في الهيالوبلازم أو عضيات الكليتين. ولذلك فإن سرعة المسار الأيضي تتناسب طرديا مع تركيز الكلام. كلما زاد عدد الجزيئات الكاشفة الموجودة في العصارة الخلوية، زادت مرونة جميع التفاعلات الكيميائية الهجومية.
تنظيم ألوسيتريك
تسمى الإنزيمات القوية، التي يتم التحكم في نشاطها ليس فقط عن طريق تركيز الكواشف الخارجية، ولكن أيضًا عن طريق مؤثرات الكلام. Zavdyaki efektoram zdijsnyuetsya تنظيم نشاط الانزيمات. جلبت الكيمياء الحيوية ما يسمى في كثير من الأحيان الإنزيمات الوسترية، والأكثر أهمية في عملية التمثيل الغذائي للخلايا، وقد يكون لدى الشظايا حساسية عالية للغاية للتغيرات في التوازن. باعتباره إنزيمًا، فإنه يثبط التفاعل الكيميائي، بحيث يقلل من حساسيته ويسمى المؤثر السلبي (ingibtor). في النوع التكاثري، إذا كانت هناك زيادة في سرعة التفاعل، فهناك منشط - مؤثر إيجابي. الاستخدام الأكثر شيوعًا للكلام، هو أن الكواشف، مثل التفاعلات الكيميائية، تلعب دور المنشطات. منتجات Kintsev الجيدة، التي تم الاعتراف بها نتيجة لردود الفعل المتنوعة، تتصرف مثل ingībitytori. ويسمى هذا النوع من التنظيم، الذي يحفزه العلاقة المتبادلة بين تركيز الكواشف والمنتجات، بالتغاير.
يمكن أن يتغير نشاط الإنزيم تحت تأثير العوامل الخارجية المختلفة. الكلام الذي يؤثر على نشاط الإنزيمات، يدل مُعدِّلات الإنزيمات. يقسم المغيرون خطهم إلى مجموعتين:
1. المنشطات. تحت التسريب، لوحظ زيادة في نشاط الإنزيمات. كمنشطات، يمكن أن تكون بمثابة الكاتيونات المعدنية. على سبيل المثال، Na+ هو منشط للأميليز في الجيوب الأنفية البشرية.
2. مثبطات.الكلام، تحت تدفق البعض، هناك تغيير في نشاط الإنزيمات.
تمثل الموانع مجموعة كبيرة من الخطابات التي تتميز بآلية التثبيط.
لتفاهة تأثير الانغيبينغ، تنقسم الانغيبتوري إلى:
· لا رجعة فيه(ياكي في حالة التفاعل مع الإنزيم سيساعد في الحفاظ على النشاط الأنزيمي للأبد)؛
· ذئاب ضارية(نشاط إنزيم Yakī timchasovo zmenshuyut).
يمكن وصف آلية المثبطات غير القابلة للعكس من خلال المساواة القادمة:
في + ه EIn,
دي EIn- مركب إنزيم مع مثبط، حيث لا يمتلك النبيذ قوى تحفيزية.
كقاعدة عامة، تتفاعل المثبطات التي لا رجعة فيها مع المجموعات الوظيفية للموقع النشط للإنزيم. الرائحة الكريهة تطاردهم وتمنعهم بهذه الطريقة. ونتيجة لذلك، يتفاعل هذا الإنزيم مع الركيزة.
المؤخر الكلاسيكي للمثبطات غير القابلة للإلغاء هو خطاب الفوسفور العضوي. تم العثور على ثنائي إيزوبروبيل فلوروفوسفات (DFF) غنيًا بالدراسات البيوكيميائية. تتأثر المواد العضوية الفسفورية بزيادة السيرين في المركز النشط للإنزيم:
 |
قبل الإنزيمات الموجودة في المركز النشط للسيرين تكمن الكولستراز والتربسين والإيلاستاز وغيرها.
كما هو الحال مع مثبطات غير عائدة أخرى، فإن عوامل الألكيل معروفة على نطاق واسع. تتفاعل مع مجموعات SH من السيستين أو جذور الهيستيدين في المركز النشط. آلية تثبيط الإنزيم الذي لا رجعة فيه بواسطة اليود أسيتاميد:
كعوامل مؤلكلة وكمثبطات غير قابلة للعكس في الكيمياء الحيوية، هناك ركود لليود أسيتاميد ومونويدو أسيتات وغيرها.
إن إظهار النصر المنتصر الذي لا رجعة فيه هو في يد الدولة الشعبية والطب. على أساس جديد، هناك ركود المبيدات الحشرية (يساعد على مكافحة الغيبوبة)، وبعض الاستعدادات الطبية (أدوية مضادات الكولينستراز). على أساسهم، تم إنشاء خطاب ساحة المعركة للقسم المشلول العصبي من مجموعة الرخويات الفسفورية العضوية.
على vіdmіnu vіd эnіbіtorv nіgіbіtorіv vplyu ذئاب ضارية іnіgіbіtori أقل من ساعة غناء аnіmіzhо تقلل من نشاط الإنزيمات. يمكن تمثيل آلية التأثير المثبط الحالي من خلال النظر إلى التفاعلات المتساوية القادمة:
في+ ه EIn
في + إس ESIn
كما نرى من تمثيلات التفاعلات المتساوية، تعود مثبطات التحول إلى الإنزيم أو مركب الإنزيم-الركيزة. في هذه الحالة، يمارس الإنزيم قوته التحفيزية.
المستذئبون ingibtori وراء آلية تأثير الابتلاع يخضعون ل تنافسيі غير تنافسي، yakii v_drіznyayutsya نوع واحد من آلية تثبيط العمل على الإنزيم.
في أوقات التثبيط غير التنافسي، يرتبط المثبط بشكل عكسي بالإنزيم فوق موقعه النشط. في هذه الحالة، يتغير شكل المركز النشط، مما يؤدي إلى التعطيل العكسي للإنزيم. تحت تأثير مثبط تنافسي، لا يوجد أي تغيير في بوغية الإنزيم لهذه الركيزة، أي. القيمة لا تتغير قبلم، ولكن السرعة القصوى للتفاعل الأنزيمي تنخفض ( الخامسالأعلى). وباعتبارها مثبطات غير تنافسية، فإنها يمكن أن تعمل كمنتجات وسيطة لتبادل الكلام.
تُظهر جزيئات المثبطات التنافسية تشابهًا مع الركيزة المناسبة للإنزيم. والمثال الكلاسيكي للمثبطات التنافسية هو حمض المالونيك، الذي يقلل بشكل عكسي من نشاط إنزيم هيدروجيناز السكسينات.
حمض البورستينيك. حمض المالونيك
من خلال تمثيلات الصيغ، من الواضح أن حمض المالونيك يذكرنا بقوة ببودوفا بورشتينوف. يسمح التشابه الهيكلي لحمض المالونيك بالارتباط بالموقع النشط لإنزيم هيدروجيناز السكسينات. ومع ذلك، فهو غير قادر على الدخول في تفاعل يتم تحفيزه بواسطة هذا الإنزيم (تفاعل نزع الهيدروجين). لذلك، يأتي المانع إلى المركز النشط للإنزيم، مما يمنع إمكانية تفاعله مع الركيزة الحقيقية. بهذه الطريقة، في ظل تدفق مثبط تنافسي، تنخفض أبواغ الإنزيم إلى الركيزة بشكل حاد (زيادة القيمة قبلم)، ولكن القيمة لا تتغير الخامسالأعلى. يمكن التعرف على ظاهرة التثبيط التنافسي كمسار لزيادة حادة في تركيز الركيزة في مجموع التفاعل.
وبهذه الطريقة، ترتبط المثبطات التنافسية، التي تعمل مثل المثبطات غير التنافسية، بالمركز النشط للإنزيم، وبعد ذلك تحدث زيادة حادة في القيمة. قبلم إلى الركيزة، والتي تكمن وراء الانخفاض العكسي في نشاط اليوغا.
كمثبط تنافسي من الناحية الفسيولوجية لإنزيم هيدروجيناز السكسينات، يعمل حمض الأكساليك. كما يتبين من الطفل المقدم، فإن منتجه الوسيط لتبادل الكلام له أيضًا نفس التشابه الهيكلي مع حمض السكسينيك. يلعب التثبيط التنافسي لهيدروجين السكسينات بواسطة حمض الأكساليك دورًا مهمًا في تنظيم التحول التأكسدي في الميتوكوندريا:
نوع آخر من تنظيم نشاط الإنزيم - تنظيم ألوريسي. Vín pritamanny وخاصة مجموعة الانزيمات - الانزيمات الوستيرية. قبل الإنزيمات الوستيرية، توجد بروتينات قليلة القسيمات، يوجد في بنيتها مراكز تنظيمية (ألوستيرية).
يحتوي مستودع جزيئات الإنزيمات الوسترية على نوعين من الوحدات الفرعية:
1) المحفز(ز);
2) التنظيمية (ر).
يتم تمثيل الوحدة الفرعية الحفزية بواسطة رمح متعدد الببتيد، حيث يقع المركز النشط للإنزيم. وحدة فرعية تنظيمية لتأخذ من هيكلها المركز التنظيمي (alosteric). مركز اللوستريكهو تقسيم للجزيء، يتم إنشاؤه خصيصًا عن طريق التفاعل مع منظم الإنزيم. يمكن أن تكون منظمات Vidpovidno منشطات ومثبطات للإنزيم.
يعتبر الارتباط بين المنظم الألوسيتيك والمركز التنظيمي مرتبطًا بالتشابه الاستاتيكي للجزيء مع المركز الألوسيتريك. اعتمادًا على التشابه الهندسي لسطح الجزيء المنظم وبنية trivimir للمركز الوستيري بينهما، هناك تفاعل محدد عكسي. يتم إنشاء المجمع الذي يتم تثبيته بواسطة قوى التفاعلات الضعيفة. تتمتع قوى فان دير فالس بأهمية خاصة. بالنسبة لهم، يساهم استقرار المجمع المنظم مع المركز الألوسي في الروابط المائية، بالإضافة إلى التفاعلات الكارهة للماء والكهروستاتيكية.
نتيجة للتفاعل بين الإنزيم ومثبط الألوستريك في جزيء البروتين، يحدث الخلل التوافقي في رمح البولي ببتيد للوحدة الفرعية التنظيمية. يشار إلى Їkh viniknennya على الطريقة المتبادلة ز- І ر- الوحدات الفرعية. ونتيجة لذلك، يتغير شكل رمح البولي ببتيد للوحدة الفرعية الحفزية مرة أخرى. يشبه perebudova تدمير هيكل المركز النشط، ونتيجة لذلك هناك انخفاض في بوغية المركز النشط إلى الركيزة (زيادة في القيمة قبلم)، مما يشير إلى تثبيط الإنزيم (الشكل 33).
ماليونوك 33 – آلية تثبيط إنزيم الوستيريك
تؤدي إضافة مثبط ألوسيتريك إلى مركز ألوسيتريك إلى تغيير في تشكيل المركز النشط على الوحدة الفرعية الحفزية للإنزيم وانخفاض في أبواغه إلى الركيزة.
تثبيط Alosteric بواسطة ذئاب ضارية. الانفصال إلى المجمع ر- الوحدة الفرعية مع المثبط تكون مصحوبة بتغيير في الشكل الخارجي لمشارط البوليببتيد للوحدات الفرعية، ونتيجة لذلك يتم تشتت المركز النشط إلى الركيزة
في كثير من الأحيان، في دور مثبطات الوستيريك، يعمل منتج التفاعل أو المسار الأيضي الذي يشارك فيه الإنزيم. تسمى عملية تثبيط الإنزيم بمنتج التفاعل ريترونجينجيبوفانيام.
التثبيط الرجعي هو أساس آلية الحث السلبي في تنظيم العمليات الأيضية وتحسين التوازن. بالنسبة للعمل الجديد، من الآمن الحفاظ على وتيرة سريعة لمختلف المنتجات الصناعية في تبادل الخطابات بين العملاء. يمكن أن يكون بعقب التثبيط الرجعي هو تثبيط الهيكسوكيناز مع منتج التفاعل الجلوكوز 6 فوسفات:
في بعض الحالات، لا تكون التفضيلات للمنتج النهائي للتفاعل، بل للمنتج النهائي للعملية التي يحدث فيها التفاعل. تثبيط الإنزيم همنتج العملية P:
دي B، U، R، D - المنتجات الوسيطة.
في تمثيلات التسلسل، يشبه التحول مثبط إنزيم الوستيريك هتقديم المنتج إلى العملية - ر. توجد آلية مماثلة للتثبيط الرجعي على نطاق واسع في الكليتين. على سبيل المثال، من الممكن تثبيط إنزيم أسيتيل-CoA-كربوكسيلاز، الذي يشارك في تخليق الأحماض الدهنية الأعلى، المنتج النهائي لتخليق الأحماض الدهنية - حمض البالمتيك.
مماثل، رتبة protylezhny للعمل على الانزيمات الوستيرية منشطات الستيرويد. في وجود المنشط، يكون للإنزيم نسبة بوغية منخفضة للركيزة. ومع ذلك، عند ربط المركز الألوسيريك بالمنشط، تتحرك أبواغ المركز الحفاز إلى الركيزة، والتي تكون مصحوبة بحركة تبوغ الركيزة. باعتباره منشطًا متفاعلًا، غالبًا ما يعمل الجزيء كركيزة للتفاعل. من لديه حس بيولوجي عميق. في بعض الأحيان، كما هو الحال في البظر، فإنه ينمو بشكل جيد مع الركيزة، والحفاظ على البيئة الداخلية في حالة جيدة أمر ضروري للاستفادة منها. ويصل إلى تنشيط الإنزيم الذي يحفز هذا التحول. مثال على هذا التنشيط قد يكون تنشيط الجلوكوكيناز بواسطة الجلوكوز.
تسمى الإنزيمات Alosteric، التي تعمل فيها الركيزة كمنشط، بالتجانس. على هذه الإنزيمات، يمكن أن تفوز سبرات من نفس المراكز المستقبلية المرتبطة بالركيزة، والياك في البور في العقول بوظيفة المراكز التنظيمية والتحفيزية للإنزيم.
كيف يعتمد تكاثر الإنزيمات المتجانسة على الإنزيمات المتجانسة. ويتم تنظيم الباقي بواسطة المعدِّلات، التي يتم تعليق هيكلها في الركيزة. لهذا السبب يمكن للمرء أن يرى في هياكلهم أنهم يقاتلون حقًا من أجل الحياة اليومية نشيطі alostericسنتري.
في أغلب الأحيان، يظهر نفس الإنزيم الوستيري نتيجة للتفاعل مع عدد من المعدلات المختلفة - المنشطات والمثبطات. كمؤخرة، يمكنك تحفيز الإنزيم - فسفوفرتوكيناز (PFK)، كتحفيز لبداية التفاعل:
مع أي اختلاف، قد تصدر المعدِّلات ارتباطاتها الخاصة على جزيئات الإنزيم.
تعتمد حركية الإنزيمات المتجانسة على حركية الإنزيمات غير المتجانسة. قد لا يكون الرسم البياني لجفاف التفاعل مع تركيز الركيزة زائديًا، بل على شكل سيني (الشكل 34).
الشكل 34 - حركية الإنزيمات المتجانسة
توم لrozrahunka قبللديهم غيرة غير مقبولة من ميكايليس مينتن.
إن الطبيعة السينية لحركية الإنزيمات الوستيرية في الارتباط تكون تعاونية بشكل خاص في طبيعة التفاعل بين الوحدات الفرعية الأخرى للإنزيم والركيزة. ربط الجزيء الهجومي للجلد بالركيزة من خلال رابطة ربط بسبب التغيرات التوافقية في الوحدات الفرعية الوعائية، مما أدى إلى تعزيز بوغها إلى الركيزة.
إيزوزيم
قد تكون هناك قيمة مهمة في النقل الآمن والفعال لعمليات التبادل لدى العملاء إيزوزيم. يتم تحديد الإنزيمات المتماثلة وراثيًا بواسطة أشكال متعددة من الإنزيم، والتي تحفز نفس التفاعل، ولكنها أيضًا تغير البنية والقوة الفيزيائية والكيميائية.
الإنزيم النموذجي، الذي يمثله الإنزيمات المتماثلة، هو هيدروجيناز اللاكتات (LDH). يحفز هذا الإنزيم بداية التفاعل.
أثناء الرحلان الكهربائي لمصل الدم البشري، تظهر خمسة أجزاء مختلفة من البروتين في الدم، والتي يمكن أن تحفز تفاعل هيدروجيناز اللاكتات. بهذه الطريقة، من الممكن كتابة قصة عن أساس خمسة أنزيمات LDH (الشكل 35).
الشكل 35 - Rozpodil isoenzyme LDH على مخطط الكهربي (يتم إجراء الرحلان الكهربائي عند درجة الحموضة 6.8)
قد يكون أحد التفسيرات المهمة لظاهرة أصل الإنزيم المتماثل هو تلك التي يتم فيها تقليل الإنزيمات المتماثلة فقط في الإنزيمات - البروتينات قليلة القسيمات. يتكون هذا الجزيء من ما لا يقل عن وحدتين فرعيتين.
ما يصل إلى LDH، هذا الإنزيم هو رباعي، توبتو. يتضمن جزيء اليوغا وحدة فرعية chotiri okremi. في هذه الحالة، هناك نوعان مختلفان من وحدات LDH الفرعية - النوع M (m'azovy) والنوع H (القلب). الوحدة الفرعية عبارة عن رمح متعدد الببتيد، يتم ترميز بنيته بواسطة جين مختلف، مما يشير إلى الطبيعة الوراثية للإنزيمات المتماثلة. بالنظر إلى أن الببتيدات من الوحدات الفرعية هي منتجات لجينات مختلفة، فقد تكون الرائحة الكريهة:
· مستودع الأحماض الأمينية المختلفة (البنية الأولية)؛
· عدم المساواة في السيطرة الفيزيائية والكيميائية (الخشونة الكهربية).
· خصائص التركيب في الأنسجة المختلفة.
اعتمادًا على بنيتها، تختلف الإنزيمات المتماثلة حسب حركية (التشتت إلى الركيزة)، وخصائص تنظيم النشاط، وكذلك التوطين في كليتين حقيقيات النوى وخصوصية الأنسجة في الكائنات الحية.
يمكن أن يشتمل هيكل tetramer لجزيء LGD على أنواع ووحدات فرعية مختلفة في خطوط مختلفة. عندما تتم الموافقة على tetramer، من الممكن الجمع بين الوحدات الفرعية:
ومن هذا السبب، فإن سبب وجود نظائر الإنزيمات الخمسة لـ LDH: LDH 1 هو الحد الأدنى من القابلية للتفتيت الكهربي، و LDH 5 هو الحد الأقصى.
يتم التعبير عن جينات إنزيم LDH بشكل مختلف في الأنسجة المختلفة: في لحم القلب، يتم تصنيع وحدة فرعية من النوع H فقط. ولذلك يتم ترسيب كمية أقل من LDH 1 هنا، حيث أنها تتشكل على شكل نبيذ من هذا النوع من المفاصل. في الكبد والهيكل العظمي، يتم تصنيع النوع M فقط. لذلك، يصبح إنزيم LDH 5، الذي يتكون حصريًا من وحدات فرعية M، أقل نشاطًا ووظائف. في الأنسجة الأخرى ذات التباين المختلف، يتم التعبير عن الجينات التي تشفر كلاً من الوحدات الفرعية H وM. لذلك، يمكن إنشاء الروائح الكريهة بواسطة أشكال وسيطة مختلفة من نظائر إنزيمات LDH (LDH 2 -DG 4).
واستنادًا إلى تلك الوحدات الفرعية التي يتم فصلها بواسطة مستودع الأحماض الأمينية، قد يكون للرائحة الكريهة وزن جزيئي وشحنة كهربائية غير متساويين. السلطات Tse Zoomovlyuє їx σ он иї iiї iiї iiї ini iiїї iiїї iiї iiї iikhiichii السلطات.
قوة Krīm vіdmīnnosti fіziko-khіmīchіh، تختلف الإنزيمات المتماثلة بشدة من حيث القوة الحفزية (من حيث المعلمات الحركية: تتميز بقيمة مختلفة لعدد الأغلفة ( الخامسماكس) وsporidity إلى الركيزة ( قبلم)، فضلا عن الحساسية لمختلف المنظمين).
لذلك، LDH له قيمة واحدة قبلم بالنسبة لحمض اللاكتيك يصبح 0.0044 منفس الشيء بالنسبة لـ LDH 5 – 0.0256 م. تظهر سيشوفينا قوة المثبط على الأقل LDH 5، ولكنها لا تؤثر على LDH 1. في هذه الحالة، يعمل مثبط LDH 1 كحمض البيروفيك، الذي ليس له تأثير مماثل على LDH 5.
وبهذا الترتيب، تتميز الإنزيمات المتماثلة بالبنية والقوة، ويتم تحديد أساسها وراثيًا. في حالة أي خطأ في التغذية، يجب أن تكون هناك جرعة بيولوجية من الإنزيمات المتماثلة.
من أجل النمو في هذا الغذاء، من الضروري وجود أمهات على أوفاز، في خلايا (مقصورات) مختلفة من الخلايا وحقيقيات النوى، وكذلك في أنسجة مختلفة من كائن حي غني بالخلايا، من الضروري فهم الفرق بين العقل. لديهم تركيز غير متكافئ من الركائز أنفسهم والحموضة. يتميز Їkh باختلاف قيمة الرقم الهيدروجيني والمستودع الأيوني. لذلك، في الكليتينات من الأنسجة المختلفة، وكذلك في أجزاء مختلفة من الكليتينات، والتحولات الكيميائية نفسها تحدث بالفعل في العقول غير المتكافئة. عند الارتباط مع cym، يسمح أساس الإنزيمات المتماثلة، والتي قد يكون لها قوة في القوى التحفيزية والتنظيمية،
1) تطوير نفس التحول الكيميائي بنفس الكفاءة لعقول مختلفة؛
2) لضمان التنظيم الدقيق للتغيرات الحفزية في القسم الفرعي للمنظمات في الجزء الأكثر تحديدًا من الأنسجة والأنسجة الأخرى.
يمكن توضيح ذلك من خلال خصوصيات هيمنة نظائر الإنزيمات السيتوبلازمية والميتوكوندريا في سينسيز فوسفات الكاربامويل. يحفز هذا الإنزيم التفاعل لتخليق فوسفات الكاربامويل.
تم التخلي عن فوسفات الكاربامويل، الذي يتم استقلابه في الميتوكوندريا، تحت تأثير أنزيم الميتوكوندريا، لعملية تخليق السيكوين، ثم يتم بعد ذلك تهذيب فوسفات الكاربامويل، الذي يتم استقلابه تحت تأثير الإنزيم السيتوبلازمي، لتخليق البيريميدين. النيوكليوتيدات. وبطبيعة الحال، تنقسم هذه الإنزيمات المرتبطة بعمليات التبادل المختلفة على نطاق واسع وقد يكون لها قوى تحفيزية وتنظيمية مختلفة. يتيح لك وجودك في كليتين واحد حضور عمليتين مختلفتين في نفس الوقت، وربط خليفة واحد بالانتصارات.
بهذه الطريقة، قد يكون لسبب وجود الإنزيم المتماثل أهمية بيولوجية مهمة، نظرًا لإمكانية تجاوز العمليات الأنزيمية الهادئة نفسها في العقول المختلفة ويتم تحديد الأسباب وراثيًا.
السيطرة على التغذية
1. ما الفرق بين الإنزيمات والمحفزات غير البروتينية؟
2. إعادة فحص الفئات الرئيسية للإنزيمات وتوصيفها.
3. على أي أساس تعتمد التسمية الدولية الحالية للإنزيمات؟
4. أعط فهمًا واضحًا لـ "حاجز الطاقة للتفاعل".
5. كيف تنظر إلى الآلية التي تعمل بها الإنزيمات على خفض حاجز الطاقة للتفاعل؟
6. ما سبب الاختلاف الفيزيائي بين ثابت ميكايليس والسرعة القصوى للتفاعل؟
7. ما هي الوحدات التي لها ثابت ميكايليس وأقصى سرعة للتفاعل؟
8. لماذا تؤدي الزيادة في درجة حرارة التفاعل إلى درجة الحرارة المثلى إلى زيادة معدل التفاعل الأنزيمي؟
9. كيف ترى خصوصية الإنزيمات في عقلك؟ ما هو سبب خصوصية الانزيمات؟
10. لماذا يعتمد نشاط الإنزيمات على الرقم الهيدروجيني للوسط؟ هل ينبغي إيداع نشاط بعض الإنزيمات في العالم الأكبر كعامل؟
11. ما هي طرق تعيين الإنزيمات الكلسية التي تعرفها؟
12. ما هو نشاط الانزيمات التي تتأثر؟
13. ما هي مبادئ الفرق بين المستذئبين والمثبطات غير القابلة للعكس؟
14. ما هي مثبطات المنافسة؟ ما هي مثبطات المنافسة التي تعرفها؟
15. ما هي آلية تثبيط الألوستريك؟
16. لماذا تعتقد أن الأهمية البيولوجية للإنزيمات المتماثلة تعتمد على ذلك؟
17. ما هي طرق تجزئة الإنزيم التي تعرفها؟
الفصل 6
الفيتاميناتيُطلق عليه الكلام العضوي ، وهو ضروري بكميات صغيرة للتبادل الطبيعي للكلام والوظائف الفسيولوجية ، ولا يتم تصنيعه في الجسم بواسطة مكونات الكلام اللزجة.
ترتبط بها الحاجة إلى الفيتامينات لسلامة حياة الجسم، حيث يشارك معظمها في تطوير الإنزيمات المساعدة. بالنظر إلى أولئك الذين يحتاجون حتى إلى كميات صغيرة من الإنزيمات لضمان التدفق الطبيعي للعمليات التحفيزية، والتي لم تشارك بعد في عملية التفاعلات الكيميائية، فإن الفيتامينات ضرورية أيضًا للجسم بكميات صغيرة.
نينى فيدومو أكثر من 20 فيتامين. الرئيسية їx dzherelami є:
· قنفذ مغامرة تروسلين لمخلوق؛
البكتيريا رمية من الأمعاء الغليظة.
بروفيتامين.
بروفيتاميناتإنهم أبطال الفيتامينات، والتي توجد في الجسم مسارات مختلفة لإنشاء الفيتامينات النشطة. ويسبقها الكاروتين (بروفيتامين أ)، 7-ديهيدرو كوليسترول (بروفيتامين د) وغيرها.
اوكريم فيتامينات شاهد مجموعة خاصة خطابات تشبه الفيتامينات. قد يكون تشى الكلام قوة الفيتامينات، ولكن يتم تصنيعها في جسم الإنسان. وهي تشمل الكارنيتين والإينوسيتول وحمض ليبويك والكولين وحمض البانجاميك وفيتامين يو وفي. يكشف الكلام الشبيه بالفيتامينات عن قوة الفيتامينات في أنواع مختلفة من الكائنات الحية.
ترتيب الفيتامينات هو المجموعة الرئيسية من الخطب - الخصوم، والتي يشار إليها بالمصطلح مضادات الفيتامينات. أمامهم، يمكن للمرء أن يسمع الخطب التي تظهر اليوم، وprotilezhnu من الفيتامينات.
يمكن تقسيم مضادات الفيتامينات عقليًا إلى مجموعتين وفقًا لآلية تأثيرها المضاد للفيتامينات.
1. الإنزيمات التي تدمر الفيتامينات. يمكن استخدام بوتي ثياميناز (الإنزيم الذي يحفز تحول فيتامين ب 1)، أوكسيديز أسكوربات (الإنزيم الذي يحفز تحول فيتامين ج)، وما إلى ذلك كمثال لممثلي هذه المجموعة.
2. الكلام، الذي يمكن أن يكون مشابهًا لبنية الفيتامينات، والتي من أجلها تدخل بنية البناء بالفيتامينات في موقع تنافسي لأعمال الاتصالات العالمية. وتشمل هذه المجموعة أيضًا فيتامينات أخرى (أوكسيثيامين وغيرها).
يجب إيداع الفيتامينات لأسباب مختلفة. أمامهم يمكن للمرء أن يرى أنه أصبح، قرنًا، حان الوقت لموسيقى الروك، والعرض الجغرافي للمعيشة، والحالة البدنية، وطبيعة الممارسة، وحالة الصحة والعافية.
وفي تلك الحالة، إذا كان هناك خلل في الحيوية بين حاجة الجسم للفيتامينات وإمداد الجسم باليوغو بشكل متساوي، فإن هناك خللاً في توازن الفيتامينات. يمكن أن يكون مظهر عدم توازن الفيتامينات:
نقص الفيتامين.
نقص الفيتامينات.
· فرط الفيتامين.
نقص الفيتامينأصبحت، والتي تتغير بدلا من فيتامين في الجسم. Іsnuє مجموعتان رئيسيتان من الأسباب ( الفاحشةі داخلي)، ياكي تنتج ما يصل إلى їx viniknennya.
1. هناك أسباب تؤدي إلى انخفاض تناول الفيتامينات في الجسم (الجوع، إدخال المنتجات، التي ستنتقم من كمية صغيرة من الفيتامينات أو عينات الطهي غير الصحيحة الأخرى).
2. الأسباب الداخلية لتأثيرات زيادة استهلاك الجسم للفيتامينات في معسكرات الغناء (عمر الأطفال، التشتت، العمل البدني المهم، مع التوتر والأمراض الداخلية المختلفة) دقيقة في الجسم (في حالة الأمراض المختلفة المرتبطة بالتهابات شلونكوفو -المسالك المعوية).
قد يكون نقص الفيتامين واسعًا. غالبًا ما تكون الرائحة الكريهة كريهة الرائحة في فصل الربيع.
نقص الفيتاميناتє شكل متطرف من نقص الفيتامين. تتميز الرائحة الكريهة بإفراز نفس الكمية من الفيتامينات من الجسم. السبب الأكثر شيوعا لنقص الفيتامينات هو تناول الفيتامينات في الجسم من القنفذ. نادرا ما يتم القيام بمعسكر Ninī tsey trapleyaetsya. يمكن إلقاء اللوم على تلك الوحدات من الأشخاص الذين يعملون بعقول متطرفة (viysk، الجيولوجيين، البحارة، إلخ).
فرط الفيتامينهم أنفسهم أصبحوا، والتي zbіshuєtsya vіst vіtaminіv vіtaminіv في Organizmі. غالبًا ما يكون سبب هذه اللوم هو زيادة تناول الفيتامينات من القنفذ. أكثر ما يميزه هو إثبات فرط الفيتامين لفيتامينات فقدان الدهون. يمكن إلقاء اللوم عليه بسبب الاستخدام التافه للمنتجات الغنية بالفيتامينات، وكذلك بسبب جرعة زائدة من مستحضرات الفيتامينات.
تصنيف الفيتامينات
يعتمد التصنيف الحديث للفيتامينات على قابليتها للذوبان. ولهذا السبب تنقسم جميع الفيتامينات إلى:
· تخفيض الدهون- الفيتامينات أ، د، ه، ك، ف، س؛
· تسرب المياه- فيتامينات المجموعة ب (ب1، ب2، ب3، ب5، ب6، ب12، بج)، وكذلك PP، C، H والروتين.
الفيتامينات التي تقلل الدهون
لهذه المجموعة من الفيتامينات عدد مميز من القوى القوية:
1. تدخل جزيئات الأيزوبرين الزائدة في بنية الفيتامينات الغنية بالدهون. تتحد الرائحة الكريهة واحدًا تلو الآخر عند رمح دوزينا الغنائي، مثل رائحة غنية، حيث يُشار إلى عدم تناسق الفيتامينات المنتجة للدهون في الماء والنافباك - تنوع جيد في تجار التجزئة العضويين:
2. للاستخدام الآمن للفيتامينات التي تقلل الدهون، من الضروري وجود كمية كافية من الأحماض الدهنية في الأمعاء، وكذلك كمية كافية من الدهون، مثل تلك الفيتامينات التي تقلل الدهون، في القنافذ.
3. داعيا أولئك الذين لا يمكن تمييز الفيتامينات المنتجة للدهون عن الماء إلى أن الرائحة الكريهة تنتقل إلى الجسم عن طريق الدم بمساعدة حاملات البروتين الخاصة. كقاعدة عامة، يتم نقل فيتامين الجلد عن طريق البروتين الحامل له.
4. تتراكم الفيتامينات المذيبة للدهون في أنسجة الأعضاء الداخلية. ومثل "مستودعهم"، فإن أنسجة الكبد هي الأكثر بروزًا. إن تطبيق سيادة الفيتامينات المنتجة للدهون لا يمكن أن يؤدي حتى إلى إثبات نقص الفيتامين. ولهذا السبب، فإن الكائن الحي، لفترة طويلة، سوف يعتني بهم من "مستودعه".
5. وظيفة الإنزيم المساعد ليست نموذجية بالنسبة لمعظم الفيتامينات المنتجة للدهون.
6. يرجع الدور البيولوجي للفيتامينات المنتجة للدهون إلى حقيقة أن الرائحة الكريهة يمكن أن تنظم التعبير عن الجينات.
ومع ذلك، بغض النظر عن التشابه، فإن الفيتامينات التي تقلل الدهون قد تكون جوهر مظهر من مظاهر تأثيرها البيولوجي.
فيتامين أ
يتم تنظيم الإنزيمات بواسطة المحفزات. مثلما يمكن للمنظمات أن تعمل كمستقلب، قم بإيقاف تشغيله. متفرق:
- المنشطات- الكلام الذي سيزيد من سرعة رد الفعل.
- ingibitori- الكلام لتغيير سرعة رد الفعل.
تنشيط الانزيم. يمكن للمنشطات المختلفة الارتباط بالمركز النشط للإنزيم أو خلفه. قبل مجموعة المنشطات، أي لإضافة المركز النشط، ضع: أيونات المعادن والإنزيمات المساعدة والركائز نفسها.
التنشيط خلف معادن إضافية تتدفق خلف آليات مختلفة:
دخول المعدن إلى مستودع مصنع الحفز بالمركز النشط؛
يتم استخدام المعدن من الركيزة لإنشاء المجمع.
بالنسبة للراهونوك، يتم إنشاء جسور معدنية بين الركيزة والمركز النشط للإنزيم.
الركائز هي أيضا المنشطات. في وقت الزيادة في تركيز الركيزة، تتحرك سرعة التفاعل. وفقا لمدى تركيز الركيزة، لا تتغير الكثافة.
إذا كان المنشط مرتبطًا بالموقع النشط للإنزيم، فهو التعديل التساهمي للإنزيم:
1) التحلل الجزئي للبروتينات (تصادمات التحلل البروتيني). وبهذه الطريقة يتم تنشيط إنزيمات القناة العشبية: البيبسين، التربسين، الكيموتربسين. يمكن أن يصبح التربسين التربسينوجين المؤيد للإنزيم، مما يؤدي إلى زيادة 229 AA. تحت تأثير إنزيم الإنتيروكيناز، مع إضافة الماء، يتحول إلى التربسين، الذي ينقسم به الهيكسابيبتيد. يتغير التركيب الثلاثي للبروتين، ويتشكل المركز النشط للإنزيم، ويتحول الإنزيم إلى الشكل النشط.
2) الفسفرة - نزع الفسفرة. على سبيل المثال: الليباز + ATP = (بروتين كيناز) الليباز المفسفر + ADP. تفاعل نقل Tse، مثل فوسفات Vicorist ATP. وفي هذه الحالة يتم نقل مجموعة الذرات من جزيء إلى آخر. الليباز المفسفر هو الشكل النشط للإنزيم.
يتبع تنشيط الفوسفوريلاز هذا المسار: فسفوريلاز B+ 4ATP = فسفوريلاز A+ 4ADP
أيضًا، عند توصيل المنشط، يتم تنشيط الوضعية بواسطة المركز النشط تفكك المجمع غير النشط"إنزيم البروتين النشط". على سبيل المثال، بروتين كيناز هو إنزيم يسبب الفسفرة (إيداع cAMP). بروتين كيناز هو بروتين له بنية ربعية ويتكون من وحدتين تنظيميتين ووحدتين فرعيتين محفزتين. R 2 C 2 + 2cAMP \u003d R2 cAMP 2 + 2C. هذا النوع من التنظيم يسمى التنظيم الألوسي (التنشيط).
تثبيط الانزيم. Іngиbitor - tse rechovina، scho vyklikає محددانخفاض نشاط الانزيم. الفرق التالي بين التثبيط والتعطيل. التعطيل - على سبيل المثال، تمسخ البروتين نتيجة لعوامل مختلفة تفسد.
من أجل mītsnistyu zv'yazuvannyaمثبطات الإنزيم يمكن تقسيمها إلى ذئاب ضارية وغير عائدين.
مثبطات غير قابلة للعكسمن الممكن ربط وتدمير المجموعات الوظيفية للجزيء بالإنزيم، وهو أمر ضروري لإظهار النشاط التحفيزي. لا ينبغي إضافة جميع إجراءات تنقية البروتين إلى رابط المثبط والإنزيم. على سبيل المثال: اختبارات ديا الفسفور العضوي على إنزيم - الكولستراز. يرتبط الكلوروفوس والسارين والسومانتا ومركبات الفوسفور العضوية الأخرى بالمركز النشط للكولستيراز. ونتيجة لذلك، لوحظ الفسفرة في المجموعات الحفزية للمركز النشط للإنزيم. ونتيجة لذلك، فإن جزيئات الإنزيم المرتبطة بالمثبط لا يمكنها الارتباط بالركيزة وتتعطل بشدة.
لذا انظر ذئاب ضاريةعلى سبيل المثال بروزرين للكوليسترول. بالذئب ωngībuvannya تكمن في تركيز الركيزة والمثبط وznīmaєtsya oversubstratum.
خلف الآليةيرى:
تثبيط المنافسة؛
تثبيط غير تنافسي؛
تثبيط الركيزة.
ألوسيتريك.
1) تثبيط تنافسي (يزوستيري).- غلفنة التفاعل الأنزيمي، مما يتسبب في ربط المثبط بالمركز النشط للإنزيم. في هذه الحالة، قد يكون المانع مشابهًا للركيزة. تحتوي العملية على منافسة على المركز النشط: يتم إنشاء مجمعات الإنزيم والركيزة والإنزيم المثبط. E+S®ES® EP® E+P; E+I® E. على سبيل المثال: تفاعل هيدروجيناز السكسينات [الشكل. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (أعلى السهم SDG، pid FAD®FADH 2) COOH-CH=CH-COOH]. الركيزة المناسبة للتفاعل هي السكسينات (حمض البورستيني). المثبطات: حمض المالونيك (COOH-CH 2 -COOH) وأوكسالوسيتات (COOH-CO-CH 2 -COOH). [مال. إنزيم يحتوي على 3 ديرك + ركيزة + مثبط = مركب مثبط مع إنزيم]
على سبيل المثال: يحفز إنزيم الكوليسترول تحويل الأسيتيل كولين إلى كولين: (CH 3) 3 -N-CH 2 -CH 2 -O-CO-CH 3 ® (فوق سهم XE، pid - ماء) CH 3 COOH + (CH 3) ) 3 - N-CH2-CH2-OH. المثبطات التنافسية هي بروزرين، سيفين.
2) تثبيط غير تنافسي- الجلفنة، المرتبطة بحقن مثبط التحويل الحفزي، ولكنها غير مرتبطة بالإنزيم مع الركيزة. في هذه الحالة، يمكن للمثبط الارتباط بالمركز النشط (المصنع الحفاز) وخلفه.
عند إضافة مثبط إلى الموقع النشط، فإنه يتسبب في تغيير شكل البروتين (البنية الثلاثية)، وبعد ذلك يتغير شكل المركز النشط. تكلفة محطة الحفز وأهمية التفاعل بين الركيزة والمركز النشط. إذا لم يكن هذا المانع مشابهًا للركيزة، فلا يمكن تناول التثبيط بشكل زائد عن الركيزة. إمكانية إنشاء مجمعات إضافية من الركيزة الإنزيمية. سرعة مثل هذا التفاعل لن تكون الحد الأقصى.
تشمل المثبطات غير التنافسية ما يلي:
السيانيد. ترتبط الرائحة الكريهة بذرة الخليج في أوكسيديز السيتوكروم ونتيجة لذلك يفقد الإنزيم نشاطه. إنزيم الدهال الذي يكسر الجهاز التنفسي وينتج عنه رائحة كريهة.
وهي معادن مهمة ومركباتها العضوية (الزئبق والرصاص وغيرها). Mekhanizm їhnyoї dії poov'azaniya zі z'ednannyam їx еz مجموعات SH مختلفة. [مال. إنزيم مع مجموعات SH، أيون الزئبق، الركيزة. يذهب الجميع إلى المجمع الثالث]
عدد من العوامل الدوائية التي قد تؤثر على إنزيمات الخلايا الشريرة. هنا يمكنك رؤية خطاب إنجيبتوري المنتصر في الدولة الزراعية.
3) تثبيط الركيزة- التفاعل الأنزيمي Galmuvannya، viklikana oversubstratum. نتيجة لتكوين مركب الإنزيم والركيزة الذي لا يستسلم للتحول التحفيزي. يمكنك أيضًا تغيير تركيز الركيزة. [مال. يرتبط بالإنزيم في نفس الوقت مع ركيزتين]
4) تثبيط الألوستريك - حفز التفاعل الأنزيمي، دون إضافة مثبط الألوستريك إلى مركز الإنزيم الألوستريك. هذا النوع من التحيز هو سمة من سمات الإنزيمات الوسترية، التي تشكل بنية ربعية. يمكن أن تعمل الأيضات والهرمونات والأيونات المعدنية والإنزيمات المساعدة كمثبطات.
الآلية:
أ) جلب المانع إلى مركز الوستيريك؛
ب) يتغير شكل الإنزيم.
ج) تغييرات في تشكيل المركز النشط.
د) ضعف تكامل الموقع النشط مع الركيزة الإنزيمية؛
ه) يتغير عدد جزيئات ES؛
و) تغيير سرعة التفاعل الأنزيمي.
[مال. إنزيم يحتوي على 2 ديرك، يصل إلى مثبط واحد للألوستيريك وآخر يغير الشكل]
إلى خصوصيات الإنزيمات الوسترية، يمكن أن يعزى التثبيط إلى الارتباط السلبي بالمصل. A®(E 1)B®(E 2) C®(E 3) D (انظر السهم D للسهم بين A وB). D هو مستقلب يعمل كمثبط للإنزيم E1.
تبادل الخطابات
تبادل الكلام (الأيض)– كل مجموعة من العمليات الفسيولوجية والكيميائية الحيوية التي تضمن حياة الكائن الحي في العلاقات المتبادلة مع البيئة الطبيعية، وتوجيهها إلى خلق الذات والحفاظ على الذات.
قبل العمليات الفسيولوجية، يمكن للمرء أن يرى النقش والنقع والتنفس والرؤية والرؤية؛ إلى الكيمياء الحيوية - التحول الكيميائي للبروتينات والدهون والكربوهيدرات والياك في الكائنات الحية مثل الخطب اللذيذة. خاصة العمليات البيوكيميائية وتلك التي تنبعث منها رائحة كريهة من التفاعلات الأنزيمية المنخفضة لمدة ساعة. تضمن الإنزيمات نفسها نفس التسلسل، أي وقت سرعة التفاعلات.
للاستقامة، ينقسم التحول الكيميائي إلى:
أ) التماثل(تقويض) - تفكك الكلام إلى خطابات أكثر بساطة مع انتقال طاقة روابط الكلام إلى طاقة روابط الطاقة الكلية (ATP، NAD H، in.) ؛
ب) الاستيعاب(الابتناء) - تركيب خطابات أكثر قابلية للطي مع خطابات أكثر بساطة مع الكثير من الطاقة.
تكمن الأهمية البيولوجية لهاتين العمليتين في أنه من تقسيم الكلام يتم وضعه في نوع من الطاقة التي توفر جميع القدرات الوظيفية للجسم. في تلك الساعة بالذات، أثناء تفكك الخطب، يتم إنشاء "المواد الناشئة" (السكريات الأحادية، AA، الجلسرين وغيرها.)، والتي تغمز بعد ذلك في تركيب الخطب الخاصة بالكائن الحي (البروتينات والدهون والكربوهيدرات وغيرها). .
[مخطط] فوق الخط الأفقي (بالقرب من الوسط الخارجي) - "البروتينات والدهون والكربوهيدرات"، وفوقها سهم لأسفل تحت الخط (في منتصف الجسم) حتى نقش "التبديد"، على طول بقية الجسم أسهم chotiri: اثنان حتى النقش الموجود أعلى السطر єyu "الدفء" الذي يعني "منتجات kintsev" ؛ سهم واحد إلى اليمين لكتابة "الكلام الصناعي (الأيضات)" منها إلى "الاستيعاب" ثم إلى "البروتينات الرطبة والدهون والكربوهيدرات" ؛ سهم واحد لأسفل إلى نقش "طاقة ATP" ؛ وأيضًا صعودًا إلى "الدفء" و "الاستيعاب".
يتدفق تشتت البروتينات والدهون والكربوهيدرات بطريقة مختلفة، ولكن في ركام هذه الخطب هناك مستوى منخفض من الالتهاب:
1) مرحلة التخليل الزائد. في HKT، يتم تقسيم البروتينات إلى AA، والدهون - إلى الجلسرين والأحماض الدهنية الأساسية، والكربوهيدرات - إلى السكريات الأحادية. هناك عدد كبير من الخطب غير المحددة من خطب محددة يجب استدعاؤها. بالنسبة إلى rahunok peretravlennya في الأمعاء، يتم رؤية حوالي 1٪ من الطاقة الكيميائية للخطب. هذه المرحلة ضرورية حتى تتبلل الخطب التي تتبادر إلى الذهن.
2) مرحلة التبادل الوسيط (تبادل أنسجة الكلام، والتمثيل الغذائي). على المستوى الكليتيني، تنقسم الخمور إلى عملية البناء والتقويض. Utvoryuyuyutsya وتحويل الخطب الوسيطة تبادل الخطب - المستقلبات. في هذه الحالة، تنقسم المونومرات، التي استقرت في مرحلة الإفراط في الحفر، إلى منتجات وسيطة رئيسية صغيرة (تصل إلى خمسة): PIA، alpha-KG، acetyl-CoA، PVA، alpha-glycerophosphate. يتم رؤية ما يصل إلى 20٪ من طاقة الكلام. وكقاعدة عامة، يحدث التبادل الوسيط في السيتوبلازم في الخلايا.
3) الاضمحلال المتبقيخطب للمشاركة تعكر حتى المنتجات النهائية(ز 2 ، ن 2 يا خطاب نيتروجيني). يمكنك رؤية ما يقرب من 80% من طاقة الخطابات.
وفي الوقت نفسه، فإن المراحل التي تم النظر فيها هي أكثر من مجرد الأشكال الرئيسية لعمليات التبادل. كما هو الحال في المرحلة الأخرى، كذلك في المراحل الثالثة، تتراكم الطاقة المرئية في الطاقة المرئية للروابط الكيميائية في الأجزاء الكلية الكلية (هناك خطابات قد تريد رابطًا كبيرًا واحدًا، على سبيل المثال، ATP، CTP، TTP، G TF، UTF، ADP، CDP، ...، الكرياتينفوس، 1،3-حمض ثنائي فسفوغليسريك). وبالتالي، فإن طاقة ربط الفوسفات المتبقي لجزيء ATP تصبح قريبة من 10-12 سعرة حرارية / مول.
الدور البيولوجي لتبادل الخطابات:
1. تراكم الطاقة أثناء تفكيك الانسكابات الكيميائية.
2. استعادة الطاقة لتوليف كلام الجسم.
3. تفكك المكونات الهيكلية الخلوية.
4. من المتوقع تخليق وتحلل الجزيئات الحيوية ذات الطبيعة الخاصة.
تبادل البيض
ما هو robitimemo مع المواد المأخوذة:
إذا بدت هذه المادة مألوفة لك، فيمكنك حفظها بجانبك في التدابير الاجتماعية:
| سقسقة |
جميع المواضيع التي قسمتها:
البروتينات ودورها البيولوجي
البروتين (البروتينات) - البروتوس - أمام الشارب أولاً الرأس ويعني كل شيء آخر. البروتينات عبارة عن كلام عضوي نيتروجيني ذو وزن جزيئي مرتفع.
خصائص البروتينات البسيطة
في أساس التصنيف (الذي تم إنشاؤه عام 1908) يكمن تنوع البيض. خلف هذه العلامة يمكن رؤية: I. histoniprotamine، rozchinn في الملح rozchini. طليعة
البروتينات الملونة
الجزء الصناعي هو البوفاربوفان (كروموس – فاربا). تشتمل بروتينات الكروموبروتين على الهيموجلوبين، والميوجلوبين، والكاتلاز، والبيروكسيديز، وعدد من إنزيمات الفلافين (نازع هيدروجين السكسينات، والألدهيدوكس)
مجمعات البروتين الدهني
مجمعات البروتين الدهني عبارة عن بروتينات قابلة للطي، ويتكون الجزء الاصطناعي منها من مكونات دهنية مختلفة. يمكن رؤية المكونات التالية: 1. حدودية وغير ممتدة ب
البروتينات النووية
البروتينات النووية هي بروتينات قابلة للانهيار ويمكن أن تحتوي على جزء صغير من الأحماض النووية (يصل إلى 65٪). تتكون NPs من جزأين: البروتين (الهستونات الانتقامية والبروتامينات، والتي
مجمعات الكربوهيدرات والبروتين
مثل المجموعة الاصطناعية، فإنها تدخل في الكربوهيدرات. تنقسم جميع مجمعات البروتين والكربوهيدرات إلى بروتينات سكرية وبروتيوغليكان. البروتينات السكرية (GP) - مجموعة معقدة من البروتينات مع الكربوهيدرات
البروتينات الفسفورية
البروتينات، مجموعة دي الياك الاصطناعية - حمض الفوسفوريك. إضافة حمض الفوسفوريك إلى المشرط متعدد الببتيد لتكوين رابط أثير قابل للطي مع AK SER أو TPE.
أنزيم بودوفا
تعمل الإنزيمات المساعدة في التفاعلات الحفزية على تقليل نقل مجموعات مختلفة من الذرات والإلكترونات والبروتونات. ترتبط الإنزيمات المساعدة بالإنزيمات: - روابط تساهمية. - يونيمي
إيزوزيم
الإنزيمات المتماثلة - البروتينات الوظيفية. تحفز الروائح الكريهة نفس التفاعل، لكنها تقاتل من أجل نوع من السلطة الوظيفية من خلال السلطة على: - تخزين الأحماض الأمينية؛
هيمنة الانزيمات
الأدوار الرئيسية للإنزيمات والمحفزات غير البيولوجية: 1) وغيرها تحفز التفاعلات الأقل نشاطًا؛ 2) زيادة سرعة رد الفعل. 3) ن
تسميات الانزيمات
1) التسميات التافهة الأساسية - اسم vipadkovy، بدون نظام من القواعد، على سبيل المثال، التربسين، البيبسين، الكيموتربسين. 2) تسمية العمل - يضاف اسم الإنزيم إلى الاسم
النتائج الحالية حول الحفز الأنزيمي
تم وضع النظرية الأولى للتحفيز الأنزيمي على قطعة خبز في القرن العشرين من قبل واربورغ وبايليس. دعت هذه النظرية إلى أن الإنزيم يمتص على الركيزة الخاصة به وكان يطلق عليه اسم الامتزاز، ولكن
التأثيرات الجزيئية للدينزيمات
1) تأثير التركيز هو الامتزاز الموجود على سطح الجزيء لإنزيم جزيئات الخطب المتفاعلة، توبتو. الطبقة التحتية، والتي ينبغي أن تؤدي إلى أقصر التفاعل. على سبيل المثال: الجذب الكهروستاتيكي
نظرية التحفيز الحمضي القاعدي
يوجد في مستودع المركز النشط للإنزيم مجموعات وظيفية حمضية وأساسية. ونتيجة لهذا الإنزيم فإنه يعمل على تحفيز القوة الحمضية القاعدية، أي. لعب دورا
الإفراط في التخليل ونقع البيض
تختلف وظائف البروتينات، ولكن يتم ملاحظة الوظائف الهيكلية والتحفيزية والطاقة بشكل خاص. قيمة الطاقة للبروتين تقترب من 4.1 كيلو كالوري / جرام. وسط الفم من الخطب التي يجب أن تكون
تحول البياض في أعضاء النقش
يتم إنتاج هذه البروتينات بواسطة ثنائي هيدرولاز (الفئة الثالثة من الإنزيمات)، والببتيداز نفسها - ذات رائحة كريهة، وصوت، وتهتز في شكل غير نشط، والتي يتم تنشيطها عن طريق مسار التحلل البروتيني الجزئي.
الإفراط في تخليل البروتينات القابلة للطي وتقويضها
1. يتم تحلل البروتينات السكرية بمساعدة الجليكوسيداز (الإنزيمات الأميلوليتية). 2. البروتينات الدهنية - لمساعدة الإنزيمات المحللة للدهون. 3. كروموبروتين الهيموكيميائي
البيض المتعفن ومنتجات اليوغا الرقيقة
اضمحلال البروتينات – الاضمحلال البكتيري للأنسجة البروتينية و AA تحت البكتيريا المعوية. يمكن أن يكون البروتين موجودًا في الأمعاء وفي الأنبوب - مع انخفاض في الحموضة.
استقلاب الأحماض الأمينية
يساعد صندوق AK الجسم على حسن سير العمليات: 1) التحلل المائي للبروتينات. 2) التحلل المائي لبروتينات الأنسجة (تحت تأثير الكاثيبين في الليزوزومات). يتم استخدام صندوق AK لهذه العملية
Zagalnī shlyakhi تبادل الخطب
1. إعادة التسمية (اعترف بها براونشتاين وكريزم عام 1937).
الأمونيا Timchasovoe zneshkodzhennya
الأمونيا سامة (يتم حقن 50 ملغ من الأمونيا في الأرنب، علاوة على ذلك = 0.4-0.7 ملغم / لتر). لذلك، في أقمشة الأمونيا طرق timchasovymi zneshkodzhuetsya: 1) صورة مهمة
دورة الأورنيثين من Sechovinization
سيشوفينا لتغطية 80-90% من إجمالي قسم النيتروجين. للإنتاج، يتم استخدام 25-30 جم من NH2-CO-NH2 sechovin. 1. NH3 + CO
تخليق وتحلل النيوكليوتيدات
خصوصيات تبادل النوكليوتيدات: 1. لا يتم تضمين النيوكليوتيدات نفسها، والقواعد النيتروجينية، التي يجب أن تكون موجودة، قبل تخليق الأحماض النووية والنيوكليوتيدات في الجسم. توبتو، النيوكليوتيدات
أكسدة نوكليوسيدات البيورين
Adenosine® (أدينوزين دياميناز، +H2O، –NH4+) inosine® (بورين نيوكليوسيد فسفوريلاز، +Pn-ribosyl-1-P) هيبوكسانثين (6-أوكسوبورين) ® (زانثينوكسي
وظيفة العاصمة
الركيزة H2 → NAD → FMN → CoQ → 2b → 2c1 → 2c → 2a → 2a3 → O
التكرار (الاستبدال الذاتي، التخليق الحيوي) للحمض النووي
لديك 1953 ص. اكتشف واتسون وكريك مبدأ التكامل (التكامل المتبادل). لذلك، A \u003d T، و GC. غسل المكررات اللازمة: 1. الجانب
النسخ (نقل المعلومات من الحمض النووي إلى الحمض النووي الريبي) والتخليق الحيوي للحمض النووي الريبي (RNA).
أثناء النسخ، لغرض النسخ المتماثل، يتم نقل المعلومات من قطعة صغيرة من الحمض النووي. الوحدة الأولية للنسخ هي الأوبون (النسخ) - وهي خلية الحمض النووي التي تحتاج إلى التحويل.
تنظيم التخليق الحيوي للبروتين
تقاوم خلايا كائن البوغاتوكليتيك نفس مجموعة الحمض النووي، ولكن يتم تصنيع بروتينات مختلفة. على سبيل المثال، تقوم الأنسجة السعيدة بتصنيع الكولاجين بشكل فعال، في حين لا تحتوي الخلايا الخبيثة على مثل هذا البروتين. في
آليات تطور التورم السرطاني
السرطان مرض وراثي، أي. ushkodzhennya geneiv. انظر أذن الجينات: 1) فقدان الجين؛ 2) قوة الجين الضعيف. 3) تنشيط الجينات.
جرعة زائدة من الدهون
وبالتصرف بهذه الطريقة، تكون الشفاه عند الفم الفارغ أقل من عمل ميكانيكي. إنزيمات التحلل الدهني في الفم الفارغة لا تذوب. الإفراط في تخليل الدهون في ظل وجود viddilah هادئة
آلية إعادة تكوين الدهون
تتم عملية إعادة تكوين الدهون في جدار الأمعاء كما يلي: 1. يتم تنشيط منتجات التحلل المائي (الجلسرين، VFA) باستخدام ATP إضافي. Dalі vіdbuvaєtsya posіdovne аtsilyuvannya
أشكال نقل الدهون في الكائنات الحية
الليبيدي є لا يمكن تمييزه عن الماء بالعتبات، لذلك لنقل الدم، هناك حاجة إلى ناقلات خاصة يتم فصلها عن الماء. أشكال النقل هذه هي البروتينات الدهنية في البلازما.
تحول الدهون في الأنسجة
في الأنسجة، تحدث عمليات التحلل وتوليف الدهون باستمرار. يتم تشكيل الكتلة الرئيسية للدهون في جسم الشخص بواسطة TG، مثل الكليتين، مثل التضمين. فترة تجديد TG في الأنسجة المختلفة
التخليق الحيوي للجلسرين وFFA في الأنسجة
يرتبط التخليق الحيوي للجلسرين في الأنسجة ارتباطًا وثيقًا باستقلاب الجلوكوز، ونتيجة لعملية الهدم، فإنه يمر بمراحل التثلث. جليسرالديهايد-3-فوسفات في السيتوبلازم
أمراض استقلاب الدهون
في مرحلة nadkhodzhennya їz їzheyu. يؤدي القنفذ الدهني Ryasna ونقص الديناميكا الطبيعية إلى تطور السمنة الغذائية. قد يكون التبادل التالف بسبب عدم كفاية الدهون الغذائية
أيوني Ca2+
تم تأكيده بالبروتين - كالمودولين. ينشط مركب Ca2+-الهالمودولين الإنزيمات (محلل الأدينيلات، فوسفودايستراز، Ca2+-بروتين كيناز المستنفد). Є المجموعة
هرمونات الغدد جارات الدرق
ينظم هرمون بارات، الذي يتكون من 84 AA، مستوى Ca2 +، ويحفز إطلاق الكالسيوم (والفوسفور) من الخراجات في الدم؛ تعزيز إعادة امتصاص الكالسيوم في النركة، ولكن أيضا تحفيز إفراز الفوسفور. ز
دور الفيتامينات في تبادل الكلام
1. (!) الفيتامينات هي سلائف الإنزيمات المساعدة ومجموعات الإنزيمات الاصطناعية. على سبيل المثال، B1 - الثيامين - يدخل مستودع الإنزيم المساعد لمركبات ديكاربوكسيلاز الحمض الكيتوني في TPP (TDF)، B2 - الريبوفلافين -
فهم حول نقص الفيتامين، نقص الفيتامينات وفرط الفيتامين
نقص الفيتامين هو حالة مرضية، بسبب نقص الفيتامين في الجسم. نقص الفيتامينات هو حالة مرضية ناجمة عن نقص الفيتامينات اليومي في الجسم.
أسباب نقص فيتامين
1. أولاً: عدم وجود ما يكفي من الفيتامين في الجسم. 2. الثانوية: أ) انخفاض الشهية. ب) زيادة فيتامينات. ج) الأضرار التي لحقت vmoktuvannya والتخلص منها، على سبيل المثال، معوي
فيتامين أ
فيتامين: A1 - الريتينول وA2 - الشبكية. الاسم السريري: فيتامين مضاد للجفاف. بسبب الطبيعة الكيميائية: كحول أحادي الهيدريك دوري غير موجود على أساس الحلقة ب-
فيتامين د
فيتامين مضاد للعرق. هناك نوعان من الفيتامينات: D2 - إرغوكالسيفيرول وD3 - كوليكالسيفيرول. فيتامين د2 موجود في الفطر. يتم تصنيع فيتامين D3 في المنظمة
فيتامين ه
عفا عليها الزمن: فيتامين مضاد للتعقيم، إنزيم مضاد للأكسدة. في الخطة الكيميائية، تعد ألفا وبيتا وغاما دلتا توكوفيرول وألفا توكوفيرول أكثر أهمية. فيتامين E مستقر
فيتامين ك
فيتامين مضاد للنزيف. الفيتامينات: ك1 - فيلوكينون و ك2 - ميناكينون. دور فيتامين ك في استقلاب الكلام
حمض البانتوثنيك. [مال. الصيغة HOCH2-C((CH3)2)-CH(OH)-CO-NH-CH2-CH2-COOH] تتحد مع حمض البيوتريك وب-ألانين.
هيدروكسيل المواد الغريبة الحيوية بمشاركة نظام أحادي أوكسيجيناز الميكروسومي
1. البنزين: [الشكل. بنزين + O2 + NADPH2 ® (هيدروكسيلاز، السيتوكروم P450) فينول + NADP + H2O] 2. الإندول: [الشكل. إندول+O2+Н
دور الكبد في استقلاب الصباغ
التبادل الصباغي هو تصنيع التحولات المتبادلة المطوية لخطابات الأقمشة وجسم الإنسان. هناك 4 مجموعات من الخطب قبل الأصباغ: 1. الهيم
التخليق الحيوي للهيم
تم العثور على التخليق الحيوي للهيم في معظم الأنسجة، وقليل منه في كريات الدم الحمراء، حتى لا يتم تدمير الميتوكوندريا. في الكائن البشري، يتم تصنيع الهيم من الجليسين والسكسينيل-CoA، وهو الناتج الناتج
انهيار الهيم
يتم امتصاص غالبية الصبغات الدموية في جسم الشخص عن طريق تفكك الهيم. نهاية رأس الهيم هي الهيموجلوبين. في كريات الدم الحمراء، بدلا من الهيموجلوبين، تصبح 80٪، ساعة من الحياة
أمراض استقلاب الصباغ
كقاعدة عامة، يرتبط بعمليات هدم الهيم المضطربة ويتجلى في روبين الدم المفرط الصفراوي ويتجلى في اصفرار الجلد والأغشية المخاطية المرئية. ينشأ في الجهاز العصبي المركزي، ويصرخ البيليروبين
يقوم تيبي بتغيير مستودع الدم الكيميائي الحيوي
I. على الاطلاق وبشكل واضح. التوليف المطلق الذي يذهل العقل، والتفكك، ورؤية الآخرين. Vіdnosnі vіdnosnі obumovlenі zmіnoy obyagu c
تخزين البروتين في الدم
وظائف بروتينات الدم: 1. دعم الضغط الجرمي (والأهم بالنسبة للسرطان الزلالي)؛ 2. لزوجة بلازما الدم Vyznayut (أساسا للزلال rahunki)؛
أبيض حار
نسبة البروتين الطبيعي في الدم هي 65-85 جم/لتر. بروتين الزجالني هو مجموع كل خطابات بروتين الدم. نقص بروتينات الدم - انخفاض في الألبومين. الأسباب:
الجلوبيولين طبيعي 20-30 جم/لتر
I. α1-الجلوبيولين α-أنتيتريبسين – تثبيط التربسين، البيبسين، الإيلاستاز، وغيرها من بروتياز الدم. فيكونو مضاد للاشتعال
النيتروجين الزائد
فائض النيتروجين هو مجموع النيتروجين الموجود في جميع خطابات تعدين النيتروجين غير البروتينية في الدم. القاعدة هي 14-28 مليمول / لتر. 1. التمثيل الغذائي: 1.1. الأحماض الأمينية (25%); 1.2. يخلق
تبادل الكربوهيدرات
الجلوكوز في الدم الشعري للجسم هو 3.3-5.5 مليمول / لتر. 1. ارتفاع السكر في الدم (ارتفاع الجلوكوز): 1.1. ارتفاع السكر في الدم البنكرياس - طوال مدة السكتة الدماغية
تبادل الدهون
الكوليسترول طبيعي 3-5.2 مليمول / لتر. تحتوي البلازما على LDL، LDLNS (جزء تصلب الشرايين) وHDL (جزء مضاد للتصلب). تحسين تطور تصلب الشرايين
تبادل المعادن
الصوديوم هو الأيون الرئيسي بعد الحاد. تتم إضافة القشرانيات المعدنية (الألدوستيرون الذي يحبس الصوديوم في الدم) إلى مستوى الصوديوم في الدم. راوند الصوديوم يزيد من الهيم راهونوك
انزيم البلازما
التصنيف: 1. الإنزيمات الوظيفية (البلازما الرطبة). على سبيل المثال، الرينين (تعزيز الضغط الشرياني من خلال أنجيوتنسين 2)، الكولستراز (تحلل الأسيتيل كولين). هذا النشاط
القوة البدنية لقسم الأشخاص الأصحاء وتغيراتهم في علم الأمراض
I. كمية أقسام جارازد 1.2-1.5 لتر. التبول - زيادة عدد الأقسام من خلال: 1) زيادة الترشيح
مؤشرات قسم مستودع المواد الكيميائية
Zagalniy النيتروجين - ce sukupnīst النيتروجين من جميع rechovins azotovīsnih في القسم. المعيار هو 10-16 جم / دوبو. في حالة الأمراض، يمكن للنيتروجين المستنشق: زيادة - فرط التبول
خصوصيات تبادل الكلام في الأنسجة العصبية
تبادل الطاقة. في أنسجة الدماغ هناك زيادة في الكليتين ديهانيا (العمليات الهوائية تطغى). يساعد الدماغ على تقليل المزيد من الحموضة، وانخفاض سيركا
النقل الكيميائي للإثارة العصبية
يعتمد نقل الإثارة من خلية إلى أخرى على ناقلات عصبية إضافية: - الببتيدات العصبية. - أك؛ - أستيل كولين - الأمينات الحيوية (الأدرينالين،
І المنشطات التي تعزز النشاط الأنزيمي. مثبطات الصحة بالتفاعل مع الإنزيمات ذات مستويات مختلفة من الفطريات. على أساس ما يتم تمييز المستذئب، وهو ingibuvannya غير القابل للعكس. ترتبط مثبطات المستذئبين بالإنزيمات ذات الروابط غير التساهمية الضعيفة، وبالنسبة للعقول الغنائية، يمكن بسهولة ترطيبها بالماء في وجود الإنزيم لفترات قصيرة من الزمن. تنقسم المستذئبون ingibitori إلى تنافسية وغير تنافسية.
قد تكون المثبطات التنافسية مشابهة من الناحية الهيكلية للركيزة، والتي تكون نتيجة لتنافس الجزيئات مع الركيزة والمثبط للارتباط بالمركز النشط للإنزيم. في هذه الحالة، يتفاعل الموقع النشط مع الركيزة، أو المانع، أو مركب الإنزيم-الركيزة (ES) أو مثبط الإنزيم (EI). p align="justify"> عند قولبة مركب EI، لا يستقر ناتج التفاعل. يمكن تغيير نشاط الإنزيم اعتمادًا على التغير في تركيز الركيزة. تعمل الكثير من المستحضرات الطبية كمثبطات تنافسية. على سبيل المثال، السلفاناميدات، التي قد تكون كابحة للجراثيم، هي نظائر لحمض شبه أمينوبنزويك، وهي بكتيريا بديلة لتخليق حمض الفوليك (ضروري لتخليق النيوكليوتيدات وبوديل كليتين).
المثبطات غير التنافسية لا تشبه الركيزة، لذا فهي تتفاعل مع الإنزيم الموجود في الانقسام، في المركز النشط.
تقوم المثبطات غير القابلة للانعكاس بإنشاء روابط تساهمية جزيئية مع الإنزيم، علاوة على ذلك، غالبًا ما يتم تعديل المركز النشط للإنزيم. وفي النهاية، لا يستطيع هذا الإنزيم تجاوز وظيفته التحفيزية. على سبيل المثال، ترتبط مركبات الفسفور العضوي تساهميًا بمجموعة OH من السيرين، الموجودة في المركز النشط وتلعب دورًا رئيسيًا في عملية التحفيز. لذا فإن ẫngẫtori ، كما لو كانوا منتصرين ، مثل الوجوه ، ليموتوا لفترة طويلة (dobu، tizhnī). قد يكون إعادة اختراع النشاط الأنزيمي بسبب تخليق جزيئات إنزيمية جديدة.
يبرز شدة العمليات الأنزيمية لكليتيني على نفس القطيع، وعيد التفاعلات الأنزيمية، الإنزيمي لانتسيوجا (استقلاب النبلاء)، يمكن أن يكون الياكي بوتي لينيني (جليكولز)، والثورة، دورات (دورات) من Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Kryubniyi (Krebel Krebubny Krebubny.sa). ولزيادة سرعة المسار الأيضي، يكفي تنظيم كمية أو نشاط الإنزيمات. في المسارات الأيضية، ليس من الضروري تنظيم نشاط جميع الإنزيمات، ولكن يجب تنظيم نشاط الإنزيمات الرئيسية، مما يعني أن سرعة عملية الأيض مبالغ فيها.
الانزيمات الرئيسية:
المسار الأيضي للإنزيم (الإنزيم الأول)،
الإنزيمات التي تحفز التفاعلات المحددة للسويدكيست (الأكثر شيوعًا)،
· الإنزيمات، والتي توجد في مجال المسارات الأيضية.
يمكن أن يتأثر تنظيم سرعة التفاعلات الأنزيمية بما يلي:
تغيير عدد جزيئات الإنزيم،
توافر الجزيئات إلى الركيزة والإنزيم المساعد ،
· تنظيم النشاط التحفيزي لجزيئات الإنزيمات الأخرى.
يمكن تنظيم عدد جزيئات الإنزيم في الخلايا عن طريق تغيير سرعة التوليف (الحث - زيادة سرعة التوليف، الكبت - الجلفنة) أو عن طريق تغيير سرعة اضمحلال اليود.
من المعلمات المهمة التي تتحكم في مرور المسار الأيضي هو وجود الركائز، والمرتبة الرئيسية هي الأولى، وكلما زاد التركيز، زادت أهمية استقرار المسار الأيضي.
تنظيم النشاط التحفيزي للأنزيمات الأخرى. الطرق الرئيسية للتنظيم هي: الآليات المتباينة والمتماثلة، وتنظيم التفاعلات الإضافية بين البروتين والبروتين، وطريق التعديل الكيميائي، والتحلل البروتيني (chastkovy).
آلية إيزوستيرية. في هذه الحالة، يتم حقن المنظم مباشرة في المركز النشط للإنزيم. وراء هذه الآلية، هناك مثبطات وشمامسة تنافسية.
آلية الستيريك.الكثير من الإنزيمات، كريم إلى المركز النشط، مركز ألوسيريك قليلاً، على مسافة واسعة من المركز النشط. تسمى الإنزيمات Alosteric بروتينات قليلة القسيمات، والتي تتكون من عدد من الوحدات الفرعية. إلى المركز الوستيري، ترتبط المؤثرات بشكل غير تساهمي. يمكن أن تلعب الركائز والمنتجات النهائية للمسار الأيضي والإنزيم المساعد والطاقة الكبيرة (علاوة على ذلك، يعمل ATP و ADP كمضادات: ATP ينشط عمليات الابتنائية ويمنع الهدم، ADP - navpaki).
يمكن أن تكون المراكز الوسترية في الإنزيم عبارة عن رش. تتمتع إنزيمات الوستيريك بقوة التعاون الإيجابي والسلبي. يؤدي تفاعل المستجيب مع المركز الوستيري إلى تغيير تعاوني لاحق في تشكيل جميع الوحدات الفرعية، مما يؤدي إلى تغيير في شكل المركز النشط، مما يقلل أو يزيد من البوغية للركيزة، وعلى ما يبدو، يتغير إما زيادة النشاط التحفيزي للإنزيم.
التفاعل داخل الجزيئات للبروتينات - البروتينات(فقط للإنزيمات قليلة القسيمات) من التغير في قلة القسيمات. بروتينكيناز أ هو إنزيم يفسفر البروتينات من أجل استقلاب ATP، ويتكون من 4 وحدات فرعية من نوعين: وحدتان فرعيتان تنظيميتان ووحدتان فرعيتان تحفيزيتان. لا يحتوي هذا tetramer على نشاط حفاز. أثناء تفكك المركب الرباعي، تتغير وحدتان فرعيتان محفزتان ويصبح الإنزيم نشطًا. إن آلية التنظيم هذه وحشية. يتم إعادة تشكيل رابطة الوحدات الفرعية التنظيمية والتحفيزية للبروتينكيناز A إلى المجمع غير النشط.
التعديل الكيميائيفي أغلب الأحيان، تتم مناقشة آلية تنظيم نشاط الإنزيم عن طريق التعديل التساهمي لبقايا الأحماض الأمينية. مع هذا التعديل، تتم إضافة مجموعات OH إلى الإنزيم. يتم التحكم في الفسفرة بواسطة إنزيمات بروتين كيناز لـ ATP. تؤدي إضافة فائض من حمض الفوسفوريك إلى تغيير في النشاط التحفيزي، حيث يمكن أن تكون النتيجة ذات شقين: يتم تنشيط بعض الإنزيمات أثناء الفسفرة، بينما يصبح البعض الآخر أقل نشاطًا. يتم عكس التغير في النشاط عن طريق الفسفرة. إزالة حمض الفوسفوريك الزائد والبروتينات الفوسفاتية.
تنظيم نشاط الانزيم بطريقة ما تحلل البروتينات المقلية. يتم تصنيع الإنزيمات النشطة كسلائف غير نشطة - إنزيمات أولية ويتم تنشيطها نتيجة التحلل المائي لواحد أو أكثر من روابط الببتيد، مما يحفز تقسيم جزء من جزيء البروتين إلى الإنزيم المساعد. ونتيجة لذلك، في جزء مفقود من جزيء البروتين، يحدث تغيير مطابق ويتشكل مركز نشط، ويصبح الإنزيم نشطًا. انقسام الببتيد في شكل سلائف البروتين يحفز إنزيمات الببتيداز.
في هذا الإنزيم، يتغير نشاط الإنزيم بشكل لا رجعة فيه. تكمن التغييرات المحللة للبروتين في تنشيط الإنزيمات المحللة للبروتين في SHKT، والبروتينات الموجودة في نظام البلعوم في الدم ونظام انحلال الفيبرين، بالإضافة إلى هرمونات البروتين الببتيد. على سبيل المثال، يتم العثور على التربسينوجين، الذي يتم تصنيعه في التجويف تحت المخاطي، في الأمعاء، حيث يتم إضافة إنزيم الإنتيروببتيداز. ونتيجة لذلك، لوحظ انقسام البروتين من انقسام هيكساببتيد. وبهذا يتشكل مركز نشط في جزء من الجزيء ويتم إنشاء التربسين النشط.